CC BY
0
УДК 591.8:577.112 DOI: 10.21323/2071-2499-2020-4-38-41 Табл. 1. Ил. 8. Библ. 9.
ВЛИЯНИЕ
ГИСТОЛОГИЧЕСКИХ ОСОБЕННОСТЕЙ НА ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВ
Кузнецова Т.Г., доктор вет. наук, Насонова В.В., канд. техн. наук, Туниева Е.К., канд. техн. наук, Спиридонов К.И., канд. техн. наук ФНЦ пищевых систем им В.М. Горбатова
Ключевые слова: коллагеновый белок, степень деструкции, набухаемость, влаго-связываюшая способность
Реферат
Животные соединительнотканные белки нашли широкое применение для производства различных видов мясной продукции: полуфабрикатов, колбасных изделий, продуктов из мяса, консервов и т. д. Разные способы и технологии получения животных белков обуславливают их структуру, в т. ч. степень деструкции белка. В связи с этим целью данной работы являлось изучение влияния микроструктурных особенностей животных белков на формирование их функционально-технологических свойств. В результате анализа полученных данных была отмечена положительная корреляция между степенью набухания и влагосвязывающей способностью -0,51. При этом степень деструкции коллагенового белка нельзя назвать решающим критерием, обуславливающим его технологические характеристики. Очевидно, что существует целый ряд факторов, оказывающих влияние на свойства белковых препаратов, среди которых не только размеры частиц белка и степень его деструкции, но также качество и состав исходного сырья.
INFLUENCE OF HISTOLOGICAL FEATURES ON FUNCTIONAL PROPERTIES OF ANIMAL PROTEINS
Kuznecova T.G., Nasonova V.V., Tunieva E.K., Spiridonov K.I.
Gorbatov Research Center for Food Systems
Key words: collagen protein, the degree of degradation, swelling, water holding capacity
Summary
Animal connective tissue proteins found wide application for the production of various types of meat products: semi-finished products, sausage products, meat products, canned food, etc. Different methods and technologies of producing animal proteins determine their structure, including the degree of degradation of the protein. In this regard, the aim of this work was to study the influence of microstructural features of animal proteins on the formation of their functional and technological properties. As a result of the analysis of the obtained data, a positive correlation of 0.51 between the degree of swelling and water holding capacity was recorded. The degree of destruction of collagen protein cannot be called a decisive criterion for its technological characteristics. It is obvious that there are a number of factors that affect the properties of proteins, including not only the size of the protein particles and the degree of its destruction, but also the quality and composition of the feedstock.
Введение
Животные соединительнотканные белки нашли широкое применение для производства различных видов мясной продукции: полуфабрикатов, колбасных изделий, продуктов из мяса, консервов и т. д. В соответствии с ГОСТ 33692-2015 «Белки животные соединительнотканные. Общие технические условия» кол-лагеновые белки подразделяют в зависимости от вида убойных животных на говяжьи, свиные и др. или комбинированные (при использовании исходного сырья от двух и более видов убойных животных). Для производства данного вида белков применяют различное кол-лагенсодержащее сырьё: свиную шкурку, говяжий спилок, соединительную ткань от жиловки мяса и др. По массовой доле белка в сухом обезжиренном остатке и функционально-технологическим характеристикам соединительнотканные белки классифицируют на категории: высшую (более 90% белка); первую (80-90% белка) и вторую (менее 80% белка).
Существуют различные способы получения соединительнотканных белков: гидролиз водой с последующим гидролизом щелочью и нейтрализацией кислотой; с использованием хлорида натрия и последующим центрифугированием [1]; с применением ферментативного гидролиза [2].
Отличительная особенность соединительнотканных белков - это содержание большого количества коллагена, который обуславливает технологические свойства белковых препаратов. Преимущества животных соединительнотканных белков заключаются в схожести по происхождению и составу с соединительнотканными белками мясного сырья и стабильности проявляемых ими свойств, которые, как правило, не зависят от таких технологических факторов как присутствие соли, термической обработки и т. д. [3, 4].
Среди основных функционально-технологических характеристик животных соединительнотканных белков стоит выделить высокие влагосвязывающие, жироэмульгирующие и гелеобразую-щие свойства [5, 6, 7, 8].
Разнообразный ассортимент животных белков, представленный на рынке, ставит перед специалистами отрасли задачу выбора оптимального препарата. Разные способы и технологии получения животных белков обуславливают их структуру, в т. ч. степень деструкции белка. В связи с этим целью данной работы являлось изучение влияния микроструктурных особенностей животных белков на формирование их функционально-технологических свойств.
Материалы и методы
Объектами исследования являлись образцы животных белков:
► Образец 1 - импортного производства, с массовой долей белка -85,0-90,0%, произведён из свиного тримминга.
► Образец 2 - отечественного производства, с массовой долей белка -92,0-97,0%, произведён из свиной шкуры.
► Образец 3 - отечественного производства, с массовой долей белка -92,0%, произведён из свиной шкуры.
► Образец 4 - отечественного производства, с массовой долей белка -92%, произведён из свиной шкуры.
► Образец 5 - импортного производства, с массовой долей белка -94,0-98,0%, произведён из свиного коллагенсодержащего сырья.
► Образец 6 - импортного производства, с массовой долей белка -92,0-97,0%, произведён из свиного коллагенсодержащего сырья.
► Образец 7 - отечественного производства, с массовой долей белка - 92,0%, произведён из свиного коллагенсодержащего сырья. Микроструктурные исследования
проводили по ГОСТ Р 54368-2011 «Мясо и мясные продукты. Определение растительных компонентов в сыпучих добавках гистологическим методом».
Анализ фракционного состава белков исследуемых образцов анализировали методом денатурирующего электрофореза в 12,5% полиакрила-мидном геле в присутствии додецил-сульфата натрия с использованием электрофоретической камеры фирмы ИеШсоп «УБ-10», при постоянной силе тока и напряжении 55 В и 130 В, в течение 2-х часов. В качестве раствора стандартов использовали маркер, состоящий из 11 препаратов - стандартов с молекулярной массой 250, 150, 100, 70, 50, 40, 30, 20, 15, 10 и 5 кДа (фирмы ТЬгето, США)
С целью установления зависимости функционально-технологических свойств животных белков от их отличительных гистологических особенностей определяли коэффициенты корреляции между показателями, характеризующими размер частиц
и степень набухаемости, и влагосвя-зывающей способностью на основании ранее проведённых исследований [9].
Результаты исследования и их обсуждение
На рисунке 1 представлены результаты анализа фракционного состава образцов животных белков методом электрофореза. Согласно данным элек-трофореграмм видно, что в исследуемых образцах животных белков было определено незначительное количество белковых фракций в диапазоне молекулярных масс от 5 до 250 кДа. Это подтверждают литературные данные, согласно которым, молекулярная масса коллагена - порядка 300 кДа. Поэтому на данных электрофореграммах состав животных белков представлен лишь 5-10 белковыми фракциями. Од-
новременно с этим, стоит выделить образец № 1, как обладающий наибольшим количеством низкомолекулярных фракций.
На основании проведённых микроструктурных исследований установлено, что образец № 1 был изготовлен из тримминга и включал в свой состав коллагеновый белок с умеренной степенью деструкции, а также фрагменты мышечных волокон. Частицы коллаге-нового белка характеризовались размером от 10 до 100 мкм, после гидратации их размеры составили 20-250 мкм (рисунок 2).
Образец № 2 на основе коллагенсо-держащего сырья включал в свой состав коллагеновый белок с умеренной степенью деструкции. Частицы характеризовались размером 20-100 мкм, после гидратации их размеры составили 40-170 мкм (рисунок 3).
Рисунок 2. Микроструктура животного белка № 1 после гидратации. Ув. х 340
Рисунок 4. Микроструктура животного белка № 3 после гидратации. Ув. х 340
2020 | № 4 ВСЁ О МЯСЕ
Образец № 3 на основе коллагенсодержащего сырья включал в свой состав коллагеновый белок с умеренной степенью деструкции. Частицы характеризовались размером 20-90 мкм, после гидратации их размеры составили 40-170 мкм (рисунок 4).
Образец № 4 на основе коллагенсо-держащего сырья включал в свой состав коллагеновый белок с умеренной степенью деструкции. Частицы характеризовались размером 20-90 мкм, после гидратации их размеры составили 40-150 мкм (рисунок 5).
Образец № 5 на основе коллагенсо-держащего сырья включал в свой состав коллагеновый белок с высокой степенью деструкции. Частицы колла-генового белка характеризовались размером от 5 до 80 мкм, после гидратации их размеры составили 30-140 мкм (рисунок 6).
Образец № 6 на основе коллаген-содержащего сырья включал в свой состав коллагеновый белок с разной степенью деструкции (часть коллагена бесструктурная, другая сохраняла структурную организацию, свойственную для соединительной ткани). Частицы характеризовались размером 1080 мкм, после гидратации их размеры составили 20-110 мкм (рисунок 7).
Образец № 7 на основе коллагенсо-держащего сырья включал в свой состав коллагеновый белок с высокой степенью деструкции. Частицы характеризовались размером 30-150 мкм, после гидратации их размеры составили 100-400 мкм (рисунок 8).
В таблице 1 представлены данные по набухаемости (увеличение размера частиц после гидратации) животного белка и его влагосвязывающей способности.
Таблица 1 Микроструктурные показатели и влагосвязывающая способность
Образцы Степень набухаемости, % Влагосвязывающая способность, %
№ 1 55 300± 27
№ 2 75 1510 ± 59
№ 3 91 947±14
№ 4 73 1927±49
№ 5 100 2000 ± 58
№ 6 44 1854 ± 62
№ 7 183 2300 ± 75
В результате анализа полученных данных была зафиксирована положительная корреляция между степенью набухания и влагосвязывающей способностью - 0,51. При этом степень деструкции коллагенового белка нельзя назвать решающим критерием, обуславливающим его технологические
Рисунок 6. Микроструктура животного белка № 5 после гидратации. Ув. х 340
Рисунок 7. Микроструктура животного белка № 6 после гидратации. Ув. х 340
Рисунок 8. Микроструктура животного белка № 7 после гидратации. Ув. х 340
характеристики, несмотря на то, что образцы с высокой степенью деструкции № 5 и № 7 обладали лучшими показателями по влагосвязывающей способности, в то время как образец № 1, характеризующийся умеренной степенью деструкции, а также наибольшим размером частиц после гидратации - до 250 мкм, уступал остальным образцам по способности связывать влагу, что, очевидно, объясняется видом сырья для его изготовления - тримминг.
Анализ фракционного состава исследуемых белков, также позволил отметить отличие образца № 1. В образце № 1 лучше визуализируются белки мышечных тканей, что связано с видом сырья, из которого получен данный образец - тримминг, в котором присутствует мышечная ткань. Данный факт может объяснить такое сильное отклонение результатов ВСС, ЖЭС и предельного напряжения разрушения образца 1 [8]. Таким образом, выдвинуто предположение, что в дальнейшем можно разработать систему оценки функциональных свойств белков по их молекулярной массе.
Выводы
Полученные результаты сравнительных исследований микроструктурных показателей и влагосвязывающей способности животных белков не позволяют сделать однозначный вывод о влиянии степени деструкции и набухаемости
на формирование технологических характеристик коллагеновых белков. Очевидно, что существует целый ряд факторов, оказывающих влияние на свойства белковых препаратов, среди которых не только размеры частиц белка и степень его деструкции, но также качество и состав исходного сырья.
© КОНТАКТЫ:
Кузнецова Татьяна Георгиевна а t.kuznecova@fncps.ru Туниева Елена Карленовна а e.tunieva@fncps.ru
Насонова Виктория Викторовна а v.nasonova@fncps.ru Спиридонов Кирилл Игоревич а k.spiridonov@fncps.ru
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:
REFERENCES:
1. Неклюдов, А.Д. Коллаген: получение, свойства и при- Neklyudov, A.D. Kollagen: poluchenie, svoistva I primenenie менение / А.Д. Неклюдов, А.Н. Иванкин. — М.: ГОУ [Collagen: production, properties and application] / A.D. Nek-ВПО МГУЛ, 2007. — 336 с. lyudov, A.N. Ivankin. — M.: GOU VPO MGUL, 2007. — 336 p.
2. Антипова, Л.В. Использование вторичного колла- Antipova, L.V. Ispol'zovanie vtorichnogo kollagensoder-
генсодержащего сырья мясной промышленности / zhashego syrya myasnoi promyshlennosti [The usage of sec-
Л.В. Антипова, И.А. Глотова. — СПб.: ГИОРД, 2006. — ondary collagen-containing raw materials of meat industry]
384 с. / L.V. Antipova, I.A. Glotova. — SPb.: GIORD, 2006. — 384 p.
3. Постников, С.И. Современные белковые препараты животного происхождения для варёных колбасных изделий / С.И. Постников, И.В. Рыжинкова // Мясная индустрия. - 2009. - № 11. - С. 43-45.
Postnikov, S.I. Sovremennye belkovye preparaty zhivotnogo proishozhdeniya dlya varyonykh kolbasnykh izdelij [Modern proteins of animal origin for boiled sausages] / S.I. Postnikov, I.V. Ryzhinkova // Myasnaya industriya. — 2009. — № 11. — P. 43-45.
4. Семенова А.А. Оптимизация рецептур мясных про- Semenova, A.A. Optimizaciya receptur myasnykh produktov, дуктов, содержащих каррагинаны / А.А. Семено- soderzhashikh karrageenany [Optimization of compound-ва, М.В. Трифонов // Мясная индустрия. — 2007. — ings of meat products containing carrageenan] / A.A. Se-№ 5. — C. 29-31. menova, M.V. Triphonov // Myasnaya industriya. — 2007. —
№ 5. — P. 29-31.
5. Омаров, Р.С. Белки животного происхождения в производстве мясопродуктов / Р.С. Омаров, О.В. Сычёва, С.Н. Шлыков // Мясные технологии. - 2011. - № 3. -С. 36-38.
Omarov, R.S. Belki zhivotnogo proiskhozhdeniya v proizvodstve myasoproduktov [Proteins of animal origin in the production of meat products] / R.S. Omarov, O.V Sycheva, S.N. Shlykov // Myasnye tekhnologii. — 2011. — № 3. — P. 36-38.
6. Семенова, А.А. К вопросу определения структурно- Semenova, A.A. K voprosu opredeleniya strukturno-me-механических характеристик гелей животных бел- khanicheskikh kharakteristik geley zhivotnykh belka ков / А.А. Семенова, Н.А. Дроздова , В.В. Насоно- [The question of determination the structural and me-ва, Н.А. Горбунова, К.И. Спиридонов // Все о мясе. chanical properties of collagen protein gels] / A.A. Se- 2017. — № 1. — С. 43-46. menova, N.A. Drozdova, V.V. Nasonova, N.A. Gorbunova,
K.I. Spiridonov // Vsyo o myase. — 2017. — № 1. — P. 43-46.
7. Santana, R. Emulsifying properties of collagen fibers: Effect of pH, protein concentration and homogenization pressure / R. Santana, F. Perrechil, A.C.K. Sato, R. Cunha // Food Hydrocolloids. — 2011. — № 25. — P. 604-612. DOI: 10.1016/j.foodhyd.2010.07.018.
8. Hashim, P. Collagen in food and beverage industries / P. Hashim, M. Ridzwan, J. Bakar, M. Hashim // International Food Research. — 2015. — № 22 (1). — P. 1-8.
9. Спиридонов, К.И. Зависимость функционально-технологических свойств животных белков от их состава / К.И. Спиридонов, Е.К. Туниева // Ползуновский вестник. - 2019. - № 2. - С. 37-44.
Spiridonov, K.I. Zavisimost funktsional'no-tekhnologicheski-kh svoystv zhivotnykh belkov ot ikh sostava [Dependence of the functional and technological properties of animal proteins on their composition] / K.I. Spiridonov, E.K. Tunie-va // Polzunovsky vestnik. — 2019. — № 3. — P 37-44.
XXII МЕЖДУНАРОДНАЯ НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКАЯ КОНФЕРЕНЦИЯ, ПОСВЯШЁННАЯ ПАМЯТИ ВАСИЛИЯ МАТВЕЕВИЧА ГОРБАТОВА «ПИЩЕВЫЕ СИСТЕМЫ. БИОБЕЗОПАСНОСТЬ, ТЕХНОЛОГИИ И ИНЖИНИРИНГ»
Оформление рисунков:
► все рисунки в статье должны иметь сквозную нумерацию, начиная с 1;
► в случае, когда рисунок только один, номер рисунка не ставят, а в ссылке на рисунок упоминают только слово «Рисунок»;
► подрисуночная подпись должна быть выполнена шрифтом основного текста в формате «Рисунок 1. Название рисунка» (выравнивание по центру).
Оформление таблиц:
► все таблицы в статье должны иметь сквозную нумерацию, начиная с 1;
► в случае, когда таблица только одна, номер таблицы не ставят, а в ссылке на таблицу упоминают только слово «Таблица»;
► через 1 интервал от текста указывается слово «Таблица» с соответствующим номером (с ПРОПИСНОЙ буквы, выравнивание по правому краю);
► ниже заголовок таблицы (с ПРОПИСНОЙ буквы, выравнивание по центру);
► при переносе таблицы на следующую страницу, в шапке должна быть указана нумерация столбцов, но разрывов в таблице делать не следует;
► текст таблиц должен быть выполнен читаемым шрифтом Times New Roman, по размеру не превышающим 12 пт., межстрочный интервал одинарный.
Примером оформления статьи и библиографического списка может служить любая статья, опубликованная в журнале «Всё о мясе» за 2020 год.
Файл с текстом заявки должен быть назван именами авторов (например: Petrov P.P., Ivanov I.I.zayavka.doc). Заявка ш должна быть оформлена на каждого автора (в одном файле) ^ и содержать информацию: н
► Ф.И.О. (полностью);
► полное наименование организации;
► адрес организации (включая индекс);
► должность;
► учёная степень, учёное звание;
► название статьи:
► контактный телефон обязательно;
► e-mail обязательно.
Файл со справкой о проверке на антиплагиат должен быть < назван именами авторов (Petrov P.P., Ivanov I.I.antiplagiat.pdf) cl
