CC BY
3105.18.04 Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств (технические науки)
DOI: 10.25712^Ш2072-8921.2019.03.008
УДК577.112:637.514.9
ЗАВИСИМОСТЬ ФУНКЦИОНАЛЬНО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВ ОТ ИХ СОСТАВА
К. И. Спиридонов, Е. К. Туниева
Недостаточное производство мясного сырья, а иногда и низкое его качество, стимулируют производителей мясных продуктов максимально использовать существующие источники белка, к которым относятся сухие животные соединительнотканные белки. Различные коллагенсодержащие белки отличаются по виду используемого сырья, технологии производства, а, следовательно, составу и функциональным свойствам. Однако до сих пор нет единых данных о влиянии вида сырья, способа производства и состава на технологические характеристики белковых препаратов. В связи с этим целью проведённых исследований являлось выявление зависимости функционально-технологических свойств животных соединительнотканных белков от их состава и способа получения.
В качестве функционально-технологических свойств были выбраны влагосвязывающая, жироэмульгирующая способности и предельное напряжение разрушения гелей.
Установлено, что важным фактором, обуславливающим функциональность животных белковых препаратов, является не количественное содержание белка, а его аминокислотный состав. Выявлены аминокислоты, ответственные за функциональные свойства белка. Аминокислотами с отрицательной корреляцией со всеми функционально-технологическими свойствами являются изолейцин, лизин и валин. Заметную положительную корреляцию показывают серин, глицин и цистеин. Установлено влияние исходного сырья для производства животных белков на их свойства - белок тримминга обладал худшими функциональными свойствами по сравнению с коллагеновыми.
Ключевые слова: животные белки, соединительнотканные белки, функционально-технологические свойства, влагосвязывающая способность, жироэмульгирующая способность, предельное напряжение разрушения, аминокислотный состав, корреляция.
ВВЕДЕНИЕ
По данным ФАО/ВОЗ, к 2050 г. прогнозируется увеличение потребления мяса и мясных продуктов до 52 кг на душу населения. Рост животноводства также ожидается, однако, темпы роста производства сельского хозяйства значительно ниже.
Недостаточное производство мясного сырья, в свою очередь, создает проблемы для развития пищевой промышленности. В сложившейся ситуации, максимальное использование существующих источников белковых продуктов становится еще более важным. С этой целью при производстве мясных продуктов широко используют различные структурообразова-тели, изготовленные путем переработки побочных продуктов убоя скота (свиную шкурку, тримминг, говяжий спилок и др.) - сухие животные соединительнотканные белки [1, 2, 3].
Существуют различные способы получения соединительнотканных белков. Преимущественно механизм получения заключается в гидролизе водой с последующим гидролизом щелочью и нейтрализацией кислотой. Также применяют методы выделения животного белка при помощи хлорида натрия и последующего центрифугирования [2] и с использованием ферментативного гидролиза [4].
Основным отличием белков, полученных из соединительной ткани, является большое содержание коллагена, который, как правило, определяет функционально-технологические свойства, за которые и ценятся животные соединительнотканные белковые препараты.
Коллаген является неполноценным белком соединительной ткани. Однако значение коллагена в пищевом рационе связано с обеспечением аминокислот, имеющих в составе молекулы группу - NH (пролин, оксипролин) и необходимых для синтеза соединительной ткани [1, 2, 5, б].
Коллаген имеет высокую способность к набуханию, которая обуславливает его функционально-технологические свойства и основные направления использования в мясной промышленности. Среди основных преимуществ животных белков следует выделить: во-первых, по своему происхождению, строению, составу и характеристикам они совпадают с соединительнотканными белками мясного сырья; во-вторых, их ФТС не претерпевает существенных изменений в мясных системах в отличие от гидроколлоидов растительного происхождения, на свойства которых оказывают влияние концентрация ионов металлов, поваренной соли, пищевых фосфатов и др. [7, 8, 9].
Гелеобразование, влагосвязывание, жи-роэмульгирование и структурно-механические свойства данных белков находятся на очень высоком уровне по сравнению с другими видами животных белков (молочными, белками крови) и растительными белками.
Применение животных белков, полученных из коллагенсодержащего сырья, в мясоперерабатывающей промышленности даёт возможность улучшения консистенции, исключения бульонно-жировых оттеков при изготовлении колбасных изделий, достижения желаемой монолитности, нарезаемости и «кусаемо-сти» мясного продукта [10]. Одно из преимуществ использования животных белков - это снижение потерь при термической обработке и хранении и, как результат, высокий выход, стабильное качество готовой продукции, улучшение экономических показателей производства мясных изделий.
Высокая функциональность животных белков позволяет использовать их в производстве эмульгированных, реструктурированных, цельномышечных продуктов из мяса и полуфабрикатов. На основе животных белков готовят гели, эмульсии, гранулы или используют их без предварительной подготовки в сухом виде, внося непосредственно в фарш или в рассол [11].
Различные коллагенсодержащие белки отличаются по виду используемого сырья, технологии производства, а, следовательно, составу и функциональным свойствам. Однако до сих пор нет единых данных о влиянии вида сырья, способа производства и состава на технологические характеристики белковых препаратов.
В связи с этим целью проводимых исследований является выявление зависимости функционально-технологических характеристик животных соединительнотканных белков от их состава и способа получения.
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
Объектами исследования являлись образцы животных белков:
- образец 1 - производство Швеция, массовая доля белка - 85,0-90,0 %, произведён из свиного тримминга;
- образец 2 - производство России, массовая доля белка - 92,0-97,0 %, произведён из свиной шкуры;
- образец 3 - производство России, массовая доля белка - 92,0 %, произведён из свиной шкуры;
- образец 4 - производство России, массовая доля белка - 92 %, произведён из свиной шкуры;
- образец 5 - производство Дании, массовая доля белка - 94,0-98,0 %, произведён из свиного коллагеносодержащего сырья;
- образец 6 - производство Дании, массовая доля белка - 92,0-97,0 %, произведён из свиного коллагеносодержащего сырья;
- образец 7 - производство России, массовая доля белка - 92,0 %, произведён из свиного коллагеносодержащего сырья.
Определение влагосвязывающей способности (ВСС) белков проводили методом центрифугирования. Для этого на лабораторных в весах взвешивали 10 г белкового препарата и 100 г воды, переносили в гомогенизатор и после чего гомогенизировали при скорости вращения ножей 4000 об/мин в течение 30 с и выдерживали 60 мин при температуре 4±2 °С. Полученную суспензию переносили в центрифужные пробирки вместимостью 10 см3 и центрифугировали в течение 15 мин при скорости центрифуги 6000 об/мин. В случае отсутствия отделившейся влаги в пробирке после центрифугирования испытание повторяли, каждый раз увеличивая количество внесенной воды на 10 г, до тех пор, пока не появится отделившаяся влага. Влагосвязывающую способность ВСС, %, вычисляют по формуле 1.
тг
где т1 - количество воды, в пробирке, г;
100 - коэффициент пересчета в проценты;
т2 - масса белкового препарата в пробирке, г.
Определение жироэмульгирующей способности (ЖЭС), массовой доли влаги, жира, белка и коллагена в животных белках осуществляли по ГОСТ 33692-2015.
Определение напряжения разрушения гелей белков. Гели готовили путём гомогенизации в чаше блендера белка и воды с температурой 14±2 °С в соотношении 1:10 в течение 1 мин. После этого содержимое чаши перемещали в стеклянные стаканы объемом 250 мл и выдерживали в течение 1 ч при температуре 6±2 °С. Тепловую обработку проводили, помещая закрытые стаканы в водяную баню на 30 минут при температуре греющей среды 80±2 °С. Затем содержимое стаканов разливали по металлическим бюксам, объемом 50 мл. После остывания содержимого бюкс в течение 1 ч при комнатной температуре их помещали в холодильник и выдерживали в течение 24 ч при температуре 6±2 °С. Разрушение гелей проводили на универсальной испытательной машине Shimadzu серии AGS-1kN при скоро-
сти индентора 20 мм/мин с постоянной регистрацией силы. Обработку полученных результатов проводили с использованием программного обеспечения Trapezium Lite X.
Определение аминокислотного состава проводили по ГОСТ 32195-2013.
РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
В таблице 1 представлены результаты исследований функционально-технологических свойств (ФТС) образцов животных белков.
Таблица 1 - ФТС животных белков
ЖЭС, г Предельное
Обра- ВСС, % белка: напряжение
зец воды: разрушения
жира гелей, кПа
1 300±27 - 1,04±0,11
2 1510±59 1:15:10 132,03±9,65
3 947±14 1:17:17 140,96±12,70
4 1927±49 1:15:15 163,88±1,27
5 2000±58 1:25:25 84,66±9,21
6 1854±62 1:10:6 102,86±9,20
7 2300±75 1:18:18 164,10±9,73
Полученные данные свидетельствовали о том, что, несмотря на схожие значения по содержанию белка (р>0,05), их функционально-технологические показатели имели существенные отличия. В частности, образец 1, сырьём для которого служил свиной тримминг, показал значительно более низкие показатели ВСС, ЖЭС и предельного напряжения разрушения гелей. Для установления факторов, оказывающих влияния на формирование свойств коллагеновых белков, были проведены исследования их состава.
Результаты определения химического состава соединительнотканных белков.
С целью установления взаимосвязи функционально-технологических свойств с химическим составом определяли коэффициенты корреляции ВСС, ЖЭС и напряжения разрушения от массовой доли влаги, белка, жира и коллагена (рисунки 1, 2). Согласно полученным данным, химический состав не оказывал существенного влияния на показатель ВСС и ЖЭС, за исключением содержания коллагена, коэффициент корреляции для которого составил 0,54 (для ВСС) и 0,44 (для ЖЭС). Это являлось объяснимым результатом, т. К. коллаген, будучи основным компонентом сырья, из которого получены образцы, обладает высокой способностью связывать влагу. Однако, исходя из невысокого значения коэффициента, можно сделать вывод, что содержание коллагена являлось важным, но не ключевым фактором.
Рисунок 1 - Коэффициенты корреляции ^Пирсона между ВСС и химическим составом образцов соединительнотканного белка
Рисунок 2 - Коэффициенты корреляции ^Пирсона между ЖЭС и химическим составом образцов животного белка
В отношении взаимосвязи химического состава с прочностью гелей содержание белка и массовая доля коллагена, в частности, имели выраженную положительную корреляцию со значением напряжения разрушения гелей соединительнотканных белков (рисунок 3), что объяснялось преобразованием коллагена при термической обработке в желатин, который формирует прочный гель.
Рисунок 3 - Коэффициенты корреляции ^Пирсона между предельным напряжением разрушения гелей и химическим составом образцов животного белка
Таким образом, на основании полученных данных можно сделать вывод, что, во-первых, наибольшее влияние химический состав оказывал на структурно-механические свойства гелей животных белков; во-вторых, зависимость ВСС и ЖЭС от химического состава не была выявлена, за исключением слабой корреляционной связи ВСС и содержания коллагена в образцах животных белков.
Результаты определения аминокислотного состава образцов соединительнотканных белков.
На рисунке 4 приведена корреляционная зависимость ВСС от аминокислотного состава образцов соединительнотканного белка. Согласно полученным данным, 11 аминокислот имели коэффициент корреляции выше 0,5, а
именно: аспарагиновая кислота, серин, гисти-дин, глицин, треонин, валин, метионин, изо-лейцин, лейцин, лизин и оксипролин. Одновременно с этим, у 7 аминокислот наблюдалась выраженная отрицательная корреляция: аспарагиновая кислота (- 0,86), гистидин (0,50), валин (- 0,69), метионин (- 0,62), изо-лейцин (- 0,92), лейцин (- 0,67) и лизин (0,76). Причём 4 из этих аминокислот относятся к гидрофобным: валин, лейцин, изолейцин, метионин, т. е. молекулы этих аминокислот являются неполярными и не взаимодействуют с молекулами воды. Очевидно, этим объяснялись более низкие значения влагосвязываю-щей способности у белков, где содержание этих аминокислот превалировало.
Рисунок 4 - Коэффициенты корреляции г- Пирсона между ВСС и аминокислотным составом
образцов животного белка
Ещё три аминокислоты из этого списка относятся к полярным заряженным: отрицательно заряженная - аспарагиновая кислота, положительно заряженные - гистидин и лизин. Эти кислоты в нейтральной среде приобретают соответственно отрицательный и положительный заряды и, по всей видимости, могут отталкивать молекулы воды, тем самым оказывая негативное влияние на способность связывать воду.
Четыре аминокислоты, имевшие выраженную положительную корреляцию с ВСС: серин (0,61), глицин (0,66), треонин (0,76), ок-сипролин (0,54), относятся к полярным незаряженным аминокислотам. Радикалы таких
аминокислот содержат в своем составе полярные группировки (-ОН, ^^ Эти группы, очевидно, взаимодействуют с диполь-ными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них.
Таким образом, можно сделать вывод о том, что на влагосвязывающие свойства белковых препаратов в достаточно большой степени влиял аминокислотный состав, а именно содержание полярных, неполярных, так же полярных отрицательно и положительно заряженных аминокислот.
На следующем этапе была исследована зависимость ЖЭС от аминокислотного состава. Результаты представлены на рисунке 5.
Согласно полученным данным, 8 аминокислот имели коэффициент корреляции с ЖЭС выше 0,5: серин, гистидин, аланин, ци-стеин, валин, метионин, изолейцин и лизин. Одновременно с этим, у 5 аминокислот наблюдалась заметная отрицательная корреляция: гистидин (- 0,54), валин (- 0,54), метионин (0,64), изолейцин (- 0,63), лейцин (- 0,67) и лизин (- 0,77). При этом только 3 из этих аминокислот относятся к гидрофобным: валин, изолейцин, метионин. Модуль их коэффици-
ента корреляции (по сравнению с ВСС) уменьшился, т. е. их влияние на эмульгирование жира с водой стало менее значимым, следовательно, гидрофобные свойства аминокислот в меньшей степени влияли на ЖЭС, чем на ВСС. Ещё две аминокислоты из этого списка относятся к полярным положительно заряженным: гистидин и лизин. Значения модуля коэффициента корреляции этих аминокислот остались практически неизменными, значит влияние содержания этих аминокислот в белке одинаково важно для ВСС и для ЖЭС.
Рисунок 5 - Коэффициенты корреляции г-Пирсона между ЖЭС и аминокислотным составом образцов соединительнотканного белка
Три аминокислоты имеют значимую положительную корреляцию: серин (0,51), аланин (0,54) и цистеин (0,77). Необходимо отметить, что существенно увеличилась корреляционная связь между содержанием цистеина и ЖЭС -0,77 по сравнению с ВСС - 0,24. Полученные данные согласуются с результатами определения корреляционных связей аминокислотного состава с ВСС и ЖЭС. Отрицательную корреляционную связь имеют аминокислоты: аспараги-новая кислота (- 0,57), гистидин (- 0,73), валин (- 0,51), изолейцин (- 0,80) и лизин (- 0,81).
Изолейцин и валин относятся к гидрофобным аминокислотам, гистидин и лизин - к полярным положительно заряженным, аспа-рагиновая кислота - к отрицательно заряженным. Среди данных аминокислот нет гидро-
фильных, что позволяет сделать предположение о негативном влиянии нерастворимых и плохорастворимых аминокислот на структурно-механические свойства гелей. Положительную корреляционную связь имеют аминокислоты серин (0,85), гистидин (0,60), треонин (0,53), аргинин (0,78), аланин (0,86), цистеин (0,60), фенилаланин (0,60), оксипролин (0,83).
На рисунке 6 представлены результаты исследования зависимости предельного напряжения разрушения гелей соединительнотканных белков от аминокислотного состава.
Высокий коэффициент корреляции у ок-сипролина ожидаем, т. к. эта аминокислота в большом количестве встречается в коллагене, который также имеет положительную корреляционную связь с прочностью гелей.
Рисунок 6 - Коэффициенты корреляции г-Пирсона между предельным напряжением разрушения гелей и аминокислотным составом образцов животного белка
Таким образом, можно сделать вывод о том, что на ВСС, ЖЭС и свойства белковых препаратов в достаточно большой степени влияет аминокислотный состав. Наибольшие коэффициенты корреляции, как положительной, так и отрицательной, наблюдаются у одних и тех же аминокислот. Причём эти данные объясняются классификацией аминокислот: гидрофильные, гидрофобные, полярные положительно или отрицательно заряженные.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Выявлена зависимость функционально-технологических свойств (ФТС) белковых препаратов (влагосвязывающая, жироэмульгиру-ющая способность и предельное напряжение разрушения) от их химического состава. Установлено, что, важным фактором, обуславливающим функциональность животных белковых препаратов, является не количественное содержание белка, а его аминокислотный состав. Выявлены аминокислоты, ответственные за функциональные свойства белка. Среди аминокислот с отрицательной корреляцией со всеми ФТС выявлены изолейцин, ли-
зин и валин. Заметную положительную корреляцию показывают серин, глицин и цистеин. Установлено влияние исходного сырья для производства животных белков на их свойства
- белок тримминга обладал худшими ФТС по сравнению с коллагеновыми.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Collagen in food and beverage industries / P. Hashim [et al.] // International Food Research Journal.
- 2015. - Vol. 22 (1). - P. 1-8.
2. Неклюдов, А. Д. Коллаген: получение, свойства и применение / А. Д. Неклюдов, А. Н. Иванкин. -М., МГУЛ, 2007. - 336 с.
3. Ingredients in Meat Products: Properties, Functionality and Applications. Editor R. Tarte. - SpringerVerlag New York, 2009. - P. 419. DOI10.1007/978-0-387-71327-4.
4. Антипова, Л. В. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной / Л. В. Антипова, И. А. Глотова. - СПб. : ГИОРД, 2006. - 384 с.
5. Busche, S. Collagen based functional proteins / S. Busche // Fleischwirtschaft international. - 2011. -Vol. 3. - P. 48-49.
6. Семенова, А. А. Пищевые белковые ингредиенты из побочных продуктов мясопереработки / А. А. Семенова, В. Е. Куцакова // Все о мясе. - 2012. -№ 2. - С. 10-12.
7. Постников, С. И. Современные белковые препараты животного происхождения для вареных колбасных изделий / С. И. Постников, И. В. Рыжин-кова // Мясная индустрия. - 2009. - № 11. - С. 43-45.
8. Семенова, А. А. Оптимизация рецептур мясных продуктов, содержащих каррагинаны / А. А. Семенова, М. В. Трифонов // Мясная индустрия. - 2007. - № 5. - C. 29-31.
9. Prabhu, G. Utilizing Functional Meat-Based Proteins in Processed Meat Applications / G. Prabhu // 55th Reciprocal Meat Conference. - 2002. - P. 24-34.
10. Семенова, А. А. Импортозамещение пищевых ингредиентов: животный белок отечественного производства / А. А. Семенова, В. В. Насонова, Н. А. Дроздова // Всё о мясе. - 2015. - № 3. - C. 4-7.
11. Омаров, Р. С. Белки животного происхождения в производстве мясопродуктов / Р. С. Омаров,
О. В. Сычева, С. Н. Шлыков // Мясные технологии. -2011. - № 3. - С. 36-38.
Туниева Елена Карленовна, к. т. н., руководитель направления функциональных пищевых композиций и технологических вспомогательных средств, ФГБНУ «ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН, тел. 8(495) 676-71-11, еmail: e.tunieva@fncps.ru
Спиридонов Кирилл Игоревич, к. т. н., и.о. научного сотрудника направления технологии колбасных изделий, полуфабрикатов и упаковки, ФГБНУ «ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН, еmail: k.spiri-donov@fncps.ru
