CC BY
0
УДК 637.52 DOI: 10.21323/2071-2499-2021-3-3-5 Ил. 3. Библ. 16.
ВЛИЯНИЕ СОЛИ НА ФУНКЦИОНАЛЬНО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА СОЕДИНИТЕЛЬНОТКАННОГО БЕЛКА*
Туниева Е.К., канд. техн. наук, Афанасьева Ю.И.
ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова
Ключевые слова: коллаген, влагосвязываюшая способность, хлорид натрия, гель Реферат
Соединительнотканные белковые препараты в виду их высоких функциональных свойств нашли широкое применение в мясной отрасли. Однако, принимая во внимание многокомпонент-ность мясных продуктов и возможные взаимодействия его рецептурных ингредиентов, было изучено влияние хлорида натрия на формирование функциональных характеристик (влагосвя-зывающая (ВСС) и жироэмульгирующая способность, напряжение разрушения) соединительнотканного белка из свинины. Установлен синергетический эффект соли на свойства животного коллагенового белка, что особенно было отмечено после проведения термической обработки геля. Внесение хлорида натрия в количестве 1,0% способствовало увеличению ВСС в горячем виде на 47,8 % и прочности геля - на 12%. При этом дальнейшее увеличение дозировки соли не приводило к существенным изменениям характеристик термообработанного геля.
EFFECT OF SALT ON FUNCTIONAL PROPERTIES OF COLLAGEN PROTEIN
Tunieva E.K., Afanasyeva Yu.I.
Gorbatov Research Center for Food Systems
Key words: collagen, water-holding capacity, sodium chloride, gel
Abstract
Collagen proteins have wide application in the meat industry due to their high functional properties. However, taking into account the multicomponent nature of meat products and possible interactions of their ingredients, the effect of sodium chloride on the formation of functional characteristics (water-holding capacity, emulsifying capacity, shear stress) of pork collagen protein was studied. The synergistic effect of salt on the properties of collagen protein was established, which was especially noted after the thermal treatment of the gel. The addition of 1.0% sodium chloride increased the water-holding capacity after heat treatment by 47.8% and the gel strength by 12%. At the same time, a further increase in the salt dosage did not lead to significant changes in the characteristics of the heat-treated gel.
Введение
В сложившихся экономических условиях, мясоперерабатывающие предприятия прибегают к использованию низкосортного мясного сырья обладающего слабыми технологическими характеристиками. Это приводит к увеличению потребности в пищевых ингредиентах, способных улучшить показатели качества готового продукта без снижения пищевой ценности. С этой целью при производстве мясных продуктов широко используют соединительнотканные белковые препараты, позволяющие увеличить влагосвязывающую и эмульгирующую способность мясного фарша, одновременно с этим увеличивая содержание белка в готовом продукте.
Основным отличием белков, полученных из соединительной ткани, является большое содержание коллагена, который, как правило, определяет его высокие функционально-технологические свойства.
Коллаген является неполноценным белком соединительной ткани. Глицин, пролин и оксипролин - наиболее важные аминокислоты в коллагене, которые составляют 50 % от общего содержания белка [1, 2]. Значение коллагена в пищевом рационе связано именно с наличием аминокислот, имеющих в составе молекулы группу - N4 (пролин, оксипролин) и необходимых для синтеза соединительной ткани [3, 4].
Коллаген имеет высокую способность к набуханию, которая обуслав-
* Статья опубликована в рамках выполнения темы
ливает его технологические свойства и основные направления использования в мясной промышленности. По своему происхождению, строению, составу и характеристикам животные белки совпадают с соединительнотканными белками мясного сырья.
Применение животных белков, полученных из коллагенсодержаще-го сырья, в мясоперерабатывающей промышленности даёт возможность улучшения консистенции, исключения бульонно-жировых отеков при изготовлении колбасных изделий, достижения желаемой монолитности мясного продукта. Одно из преимуществ использования животных белков - это снижение потерь при термической обработке и хранении и, как результат, высокий выход и стабильное качество готовой продукции, улучшение экономических показателей производства мясных изделий [5].
Высокая функциональность животных белков позволяет использовать их в производстве эмульгированных, реструктурированных, цельномышеч-ных продуктов из мяса и полуфабрикатов. На основе животных белков готовят гели, эмульсии, гранулы или используют их без предварительной подготовки в сухом виде, внося непосредственно в фарш или в рассол. Однако необходимо отметить, что мясные продукты представляют собой многокомпонентную систему, в кото-
личных её составляющих. Неотъемлемым компонентом мясной продукции является хлорид натрия, и если влияние соли на полисахаридные струк-турообразователи было исследовано зарубежными и отечественными учёными [6, 7], то характер действия хлорида натрия на технологические характеристики белковых препаратов оставляет много вопросов.
Ряд исследователей считают, что хлорид натрия уменьшает прочность коллагенового белка за счёт ослабления водородных связей [8, 9]. Согласно другим данным, соль не оказывает значительного влияния на свойства коллагена [10]. Напротив, ряд учёных считают, что эффект хлорида натрия на соединительнотканные белки зависит от дозировки соли [11]. В связи с этим целью настоящей работы было изучение влияния хлорида натрия на формирование функционально-технологических свойств соединительнотканных белков.
Объекты и методы исследований
Объектом исследований являлся животный соединительнотканный белок с массовой долей белка 94-98 %, изготовленный из свиного коллагенсодер-жащего сырья.
Влагосвязывающую (ВСС) и жиро-эмульгирующую (ЖЭС) способность в холодном и горячем виде определяли методом центрифугирования по ГОСТ 33692-2105 «Белки животные
рой имеет место взаимодействие раз-
НИР № FNEN-2019-0006 государственного задания ФГБНУ «ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН.
соединительнотканные. Общие технические условия».
Приготовление гелей проводили при 80°C и выдержке до достижения температуры геля 72±2°С. Затем суспензию охлаждали в бюксах до комнатной температуры и помещали в холодильную камеру на 24 ч при 4±2°C. Определение напряжения разрушения гелей проводили на универсальной испытательной машине Shimadzu серии AGS-1kN, Япония. Для этого образец приготовленного геля извлекали из бюкса, помещали в испытательное поле универсальной испытательной машины и подвергали сжатию между нижней неподвижной платформой и индентором диаметром 93 мм, закреплённым на верхней подвижной платформе. Скорость верхней платформы составляла 20 мм/мин. Регистрация усилия и обработка полученных данных проводились на программном обеспечении Trapezium lite X с дальнейшей статистической обработкой на программном обеспечении Microsoft Excel.
Все исследования проводили не менее чем в трёхкратной повторности. Статистическую обработку результатов проводили с помощью программы MS Excel. Оценку статистической значимости различий между показателями проводили с использованием t-критерия Стьюдента.
Результаты исследований
Согласно полученным результатам (рисунок 1) внесение соли в состав геля соединительнотканного белка в количестве до 3,0 % инициировало прирост ВСС на 50,5% (р < 0,05) по сравнению с этим значением без добавления хлорида натрия. Стоит отметить, что дальнейшее внесение соли не оказывало влияние на способность белкового препарата связывать воду (р > 0,05). Таким образом, добавление соли при использовании животного белка усиливало его влагосвязывающую способность, при этом дозировка хлорида натрия 3,0 % способствовала наибольшему приросту ВСС.
Несколько иная тенденция была обнаружена после термической обработки гелей. В целом, под действием температуры ВСС соединительнотканного белка увеличилось на 28,8% (для образца без соли). Кроме того, тепловое воздействие позволило увеличить ре-
зультативность от внесения соли, как минимум вдвое. Согласно полученным данным (рисунок 2), внесение хлорида натрия в количестве 1,0% способствовало увеличению ВСС на 47,8 % (р < 0,05) в сравнении с увеличением на 18,2% без применения тепловой обработки. Однако эффект от внесения хлорида натрия в количестве более 1,0 % был менее выражен, чем в отсутствии термической обработки. Так,
дальнейшее увеличение дозировки соли не оказывало влияния на способность соединительнотканного белка связывать воду (р > 0,05).
С целью изучения структурно-механических свойств было проведено определение предельного напряжения разрушения гелей белкового препарата после термической обработки при соотношении 30 г воды на 1 г белка (рисунок 3).
Рисунок 1. Влияние хлорида натрия на ВСС соединительнотканного белка
(в холодном виде)
3600
3400
%
,е д 3200
%и
3000
дио%
= =г 2800
о
оли о 3600
дх
m и 22400
и
03 222426000
2 00
1 2 3
Концентрация хлорида натрия, 1
Рисунок 3. Влияние хлорида натрия на напряжение разрушения соединительнотканного белка
Концентрация хлорида натрия, %
0
ВСЁ О МЯСЕ № 3 | 2021
Полученные данные согласовывались с результатами определения ВСС в горячем виде. Внесение хлорида натрия в количестве 1,0% способствовало увеличению напряжения разрушения геля животного белка на 11,9% (р < 0,05). Дальнейшее внесение соли не оказывало влияние на прочность геля животного белка (р > 0,05).
Жироэмульгирующая способность белков свидетельствует о том, сколько частей воды и жира может связать 1 часть белка с образованием эмульсии без отделения влаги или масла после центрифугирования.
Согласно полученным результатам внесение до 2,0 % соли способствовало увеличению ЖЭС соединительнотканного белка. Дальнейшее повышение концентрации хлорида натрия не оказывало существенного влияния на данный показатель.
Полученные результаты можно объяснить стабилизацией белка в присутствии хлорида натрия, который
инициирует электростатическое взаимодействие. При этом с увеличением дозировки соли наступает гидрофобный эффект, что способствует дестабилизации белка [12, 13], об этом также свидетельствуют работы Пенковой и др., которые показали снижение температуры денатурации коллагена с увеличением дозировки соли с 0,005 до 0,45 моль/л [14]. Схожие результаты были получены Браун и др. [15]. Принимая во внимание тот факт, что в солевом растворе коллаген, преимущественно связывает ионы хлора [10, 16], дестабилизирующий эффект с повышением дозировки соли, очевидно, объясняется увеличением количества ионов С1-, которые ориентируются вокруг частиц коллагена и препятствуют его гидратации.
Выводы
Таким образом, хлорид натрия проявляет синергетический эффект в отношении функционально-технологиче-
ских свойств соединительнотканного белка. Термическая обработка позволила увеличить результативность внесения соли. Так, значительное улучшение функциональных показателей животного белка было отмечено в присутствии 1,0 % хлорида натрия к массе гидратированного белкового препарата. Повышение дозировки соли не приводило к существенным изменениям характеристик соединительнотканного белка после термической обработки, что, очевидно объясняется дестабилизирующим действием ионов хлора на коллаген, что препятствовало связыванию влаги.
© КОНТАКТЫ:
Туниева Елена Карленовна
V +7 (495) 676-71-11 a e.tunieva@fncps.ru Афанасьева Юлия Игоревна
V +7 (495) 676-61-11
a yu.afanasyeva@fncps.ru
14. Penkova, R.K. Thermal stability of calf skin collagen type I in salt solutions / R.K. Penkova, R. Koynova, G. Kostov, B.G. Tenchov // Biochimica et Biophysica Acta. - 1996. - V. 1297. — P. 171-181. DOI: 10.1016/S0167-4838(96)00092-1.
15. Brown, E.M. Influence of neutral salts on the hydrothermal stability of acid — soluble collagen / E.M. Brown, H.M. Farrell, R.J. Wildermuth // Journal of Protein Chemistry. — 2000. — V. 19. — P. 85-92. DOI: 10.1023/A:1007074314686.
16. Дроздова, Н.А. Влияние различных пищевых добавок и ингредиентов на тех- Drozdova, N.A. Influence of different food additives and ingredients on the technological charac-
нологические характеристики животных белков / Н.А. Дроздова, В.В. Насонова teristics of animal proteins / N.A. Drozdova, V.V. Nasonova // Theory and practice of meat pro-
// Теория и практика переработки мяса. — 2016. — Т. 1. — № 3. — С. 48-56. DOI: cessing. — 2016. — Т. 1. — V. 3. — Р. 48-56. DOI: 10.21323/2414-438X-2016-1-3-48-56. 10.21323/2414-438X-2016-1-3-48-56.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ: REFERENCES:
1. Huo, J. Study on enzymatic hydrolysis of Gadus morrhua skin collagen and molecular weight distribution of hydrolysates / J. Huo, Z. Zhao// Agricultural Sciences in China. — 2009. — V. 8 (6). — P. 723-729. D0I:10.1016/S1671-2927(08)60271-0.
2. Matmaroh, K. Characteristics of acid soluble collagen and pepsin soluble collagen from scale of spotted golden goatfish (Parupeneus heptacanthus) / K. Matmaroh, S. Benjakul, T. Prod-pan, A.B. Encarnacion, H. Kishimura // Food Chemistry. — 2011. — V. 129. — P. 1179-1186. DOI: 10.1016/j.foodchem.2011.05.099.
3. Фисинин, В.И. Глубокая переработка вторичных продуктов птицеводства для Fisinin, V.I. Pererabotka vtorichnyh produktov pticevodstva dlya raznyh napravlenij ispol'zovani-разных направлений использования / В.И. Фисинин, Д.Ю. Исмаилова, В.Г. Во- ya [Deep processing of collagen- rich poultry products for different use] / V.I. Fisinin, D. Yu. Is-лик, В.С. Лукашенко, И.П. Салеева // Сельскохозяйственная биология. — 2017. — mailova, V.G. Volik, V.S. Lukashenko, I.P. Saleeva // Sel'skokhozyaistvennaya biologiya. — Т. 52. — № 6, — С. 1105-1115. DOI: 10.15389/agrobiology.2017.6.1105rus. 2017. — T. 52. — № 6. — P. 1105-1115. DOI: 10.15389/agrobiology.2017.6.1105rus.
4. Busche, S. Collagen based functional proteins / S. Busche // Fleischwirtschaft international. — 2011. — V. 3. — P. 48-49.
5. Омаров, Р.С. Белки животного происхождения в производстве мясопродуктов / Omarov, R.S. Belki zhivotnogo proiskhozhdeniya v proizvodstve myasoproduktov [Animal's pro-Р.С. Омаров, О.В. Сычева, С.Н. Шлыков // Мясные технологии. — 2011. — № 3. — teins in the production of meat products] / R.S. Omarov, O.V. Sycheva, S.N. SHlykov // Myasnye С. 36-38. tekhnologii. — 2011. — № 3. — P. 36-38.
6. Семенова, А.А. О влиянии пищевых добавок и ингредиентов на структурно-ме- Semenova, A.A. O vliyanii pishchevyh dobavok i ingredientov na strukturno-mekhanicheskie svo-ханические свойства гелей каррагинанов / А.А. Семенова, М.В. Трифонов // Про- jstva gelej karraginanov [Effect of food additives and ingredients on the structural properties of блемы создания продуктов здорового питания. Наука и технологии. — Сбор- carrageenan gels] / A.A. Semenova, M.V. Trifonov // Problemy sozdaniya produktov zdorovogo ник материалов XII Всероссийской научно-практической конференции. — Углич, pitaniya. Nauka i tekhnologii. — Sbornik materialov XII Vserossijskoj nauchno-prakticheskoj kon-2006. — С. 227. ferencii. — Uglich, 2006. — P. 227.
7. Семенова, А.А. Оптимизация рецептур мясных продуктов, содержащих карра- Semenova, A.A. Optimizaciya receptur myasnyh produktov, soderzhashchih karraginany / гинаны / А.А. Семенова, М.В. Трифонов // Мясная индустрия. — 2007. — № 5. — A.A. Semenova, M.V. Trifonov // Myasnaya industriya. — 2007. — № 5. — Р. 29-31.
С. 29-31.
8. Sow, L. Effects of salt and sugar addition on the physicochemical properties and nanostructure of fish gelatin / L. Sow, H. Yang // Food Hydrocolloids. — 2015. — V. 45. — P. 72-82. DOI: 10.1016/j.foodhyd.2014.10.021.
9. Choi, S.-S. Physicochemical and Sensory Characteristics ofFish Gelatin / S.-S. Choi, J.M. Regenstein //Journal of food science. — 2000. — V. 65 (2). — P. 194-199. DOI:10.1111/j.1365-2621.2000. tb15978.x.
10. Михайлов, А.Н. Химия и физика коллагена кожного покрова. — М., 1980. — C. Mihajlov A.N. Himiya i fizika kollagena kozhnogo pokrova [The chemistry and physics of skin 166-183. collagen]. — M., 1980. — Р. 166-183.
11. Duan, L. Effects of NaCl on the rheological behavior of collagen solution / L. Duan, J. Li, C. Li, G. Li // Korea-Australia Rheology Journal. — 2012. — V. 25 (3). — P. 137-144. DOI: 10.1007/ s13367-013-0014-9.
12. Graziano, G. 2010, Hydrophobic interaction of two large plates: An analysis of salting — in/salting — out effects / G. Graziano // Chemical Physics Letters. - 2010. - V. 491. — P. 54-58. DOI: 10.1016/j.cplett.2010.03.092.
13. Dominy, B.N. The Effects of Ionic Strength on Protein Stability: The Cold Shock Protein Family / B.N. Dominy, D. Perl, F.X. Schmid, C.L. Brooks // Journal of Molecular Biology. — 2002. — V. 319 (2). — P. 541-554. DOI: 10.1016/S00 22-2836(02)00 259-0.
