CC BY
41
42 ■----
hojH-ня п Ял, у ив |1в 1^В|1ичеМяь\ рыб.— М-: Агро-промпздат, 1988.— 208 с.
>. И с a е в В. Д. Кормовая рыбная мука.— М.: Агро-
промнздат, 1985.— 189 с.
Í. Перебсйно с А. В. Изменения в составе кормовых продуктов нз сырья водного происхождения, используемых для подкормки молоди кеты/ Исследования по технологии рыбы, беспозвоночных II водорослей дальневосточных морей.— Владивосток: ТИНРО, 1981 - С, №... 129.
ИЗВЕСТИЯ ВУЗОВ. ПИЩЕВАЯ ТЕХНОЛОГИЯ, № 5, 1990
■I. Перебойное А. В., С и м о к о н ь М. И., Г о н-ч а р В. И. п др. О качестве кормовой рыбной муки адрабатываемой промышленностью /Исследования по технологии рыбы, беспозвоночных и водорослей дальневосточных морей.— Владивосток: ТИНРО, 1986.—
С. 115—135.
Кафедра технологии
рыбных продуктов Поступила 15.08.90
664.951.2:577.15.025
ПРИМЕНЕНИЕ БЕЛКОВОГО ПРЕПАРАТА ИЗ КАРТОФЕЛЯ ДЛЯ ЗАМЕДЛЕНИЯ СОЗРЕВАНИЯ СОЛЕНЫХ РЫБ
Т. Н. СЛУЦКАЯ, Н. И. МИЛЕНИНА, Т. Н. ВИНЯР
Тихоокеанский наЯшо-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии
Известно, что скорость созревания соленых рыб обусловливается интенсивностью процессов протеолиза, происходящих в мышечной ткани, в которой обнаружены: катепсин В, катепеин [5|, катепсин О [7], щелочная протеаза [7], каль-папп [8] , катепсин А и катепсин С [6] . За исключением кальпанна п щелочной протеазы эти ферменты имеют лпзосомальную локализацию.
При поеоле разделанных рыб тендеризация мышечной ткани происходит под действием только мышечных протеиназ. Совместного действия катеп-сина В и О достаточно для того, чтобы полностью гидролизовать миозин [4].
Показано, что гидролиз белков при участии лизосомальных ферментов первоначально происходит под действием катепсинов Э и Е, затем в реакцию вступают другие протеиназы. В это?.! процессе лизосомальный катепсин О играет роль типичной эндопептидазы [3].
При созревании неразделанпых рыб ферментная система дополняется проникающими в мышечную ткань протеиназамп внутренних органов, суммарная активность которых значительно выше, чем мышечных.
Сельдь иваси относится к быстросозреваюшим рыбам. Активность протеиназ мышечной ткани и пищеварительных органов по размерным группам и срокам вылова приведена в таблице.
Мышечные протеиназы мелкой, а также крупной рыбы декабрьских, январских и мартовских уловов практически не различаются по активности в зоне pH 3,5 (что соответствует pH оптимуму катепсина О. В зоне pH 6 (оптимумы кальпанна, кЯепеинов В н Ь) активность протеиназ выше в
2,5—5 раз, причем активность мышечных протеиназ крупной сельди иваси ниже, чем мелкой. Для апрельских уловов характерно увеличение активности протеиназ при pH 3,5 в 1,5—2 раза для обеих размерных групп.
Таким образом, существуют различия в интенсивности биохимических процессов в мышечной тканп сельди иваси различных сроков вылова, а также возможности быстрого созревания и перезревания при посоле разделанной и особенно целой рыбы апрельских уловов.
При pH 3,5 активность протеиназ пищеварительных органов крупной сельди иваси практически не отличается по срокам вылова от мелкой, однако у последней, выловленной в апреле, она несколько выше. Активность протеиназ пищеварительных органов у весенней крупной сельди иваси выше, чем у зимней: при pH 6 в 1,5, при pH 8 в 3 раза.
видно, процессы протеолиза оелков при
Как
посоле крупной сельди иваси весенних уловов и хранении соленой продукции из нее будут про-
ТаОлица
Размерная
Глубина гидролизаIViков при pH
группа еИьдп иваси 3,5 Go.O ! 8,0 3,5 0,0 8,0 3.5 6.U 8,0 3,0 6,0 I і 8,0
Декабрь Я ні;а рь Март А прель
Мышечная ткань
Мел кая 17.7 1,1 16.4 2,7 0 15,4 5,8 0 23,7 5,4 0
Крупная 12,8 1,2 " 13,9 3,4 0 12,1 3,5 0 21,0 2,3 0
Внутренние •органы
Мол ка я _ 38,2 40,3 75,5 45,9 27,7 77,3
Крупная 33,6 26,4 23.0 39,6 49,0 79,8 39,4 49,6 79,0
Примечание: глубина гидролиз» белков [іри указанных pH определялась как отношение
N6
где №ий — содержание небелкового азота до термоетатнровапия, 37° С, 4 </, N •• после термостатироваї содержание белкового азота
ія И.
иос. ■
гМ'
і.-. и - і .'■і. 'Iі
- ! ■: :| .
|' О 'і
і X. і
:^it -,..1.1 p.'fí ■.Tiv І “Г Ни/ 5.:ТІІ|) í і: її u т.--
j :j.-; i :: h ■ i: n¡
:k.i. ■її .t. і I
80 Q.
i
ca.viij
но
«іей
nep¿
Н0ЙІ
J
белц
дейа
каз^
текать чрезвычайно интенсивно. Действительно, наблюдения за соленой продукцией из крупной сельди иваси показали, что срок храпения пресервов, изготовленных по ныне действующей НТД, не превышает 5 мес хранения.
Замедление протеолиза с помощью замораживания показало, что понижение температуры хранения пресервов из сельди иваси до —18°С позволяет увеличить срок хранения продукции из крупной рыбы только до 9 мес, мелкой — до 6.
С целью увеличения сроков хранения соленой продукции из быстросозревающих рыб найден более действенный путь замедления протеолиза — прямое вмешательство в биохимический механизм гидролиза белков. Были опробованы различные специфические ингибиторы протеиназ. Предпочтение отдавалось ингибиторам растительного и житного происхождения, так как в дальнейшем планировалось использовать ингибиторы протеиназ в технологии рыбных продуктов.
На рис. 1 представлены данные по инактивации протеолиза в пресервах из сельди иваси различными специфическими ингибиторами протеиназ: 1 — без ингибитора; 2 — соевый ингибитор трипсина; 3 — овомукоид; 4 — картофельный ингибитор трипсина; 5 — белковый препарат из картофеля. По , эффективности изученные ингибиторы можно расположить в ряду: овомукоид > соевый ингибитор трипсина > белковый препарат из картофеля > картофельный ингибитор трипсина.
Пресервы с овомукоидом характеризовались самым невысоким содержанием азота небелкового, но по консистенции они уступали пресервам с соевым ингибитором. Соевый ингибитор после 40 дней хранения потерял свою активность, хотя первоначально пресервы отличались наиболее плот ной консистенцией.
Согласно [1], картофель содержит различные белковые ингибиторы протеиназ широкого спектр действия. Белковый препарат из картофеля показал более чем удовлетворительные результаты
через 5 мес хранения качество пресервов с добав-лЩшем белкового препарата из картофеля значите,л ьно превосходило качество контрольных образцов. В этом препарате, полученном в виде соленой пасты, содержание белка составляло 6%. Установлено, что он эффективно тормозит трепсиполиз белков. Сила его ингибирующего действия по отношению к химотрипсину на порядок ниже. Под Действием пепсина млекопитающих препарат гидролизуется, что важно при использовании его в технологии пищевых продуктов. Кроме того, применение белкового препарата из картофеля способствует сохранению высокой эффективности готовой рыбной продукции.
При исследовании пресервов из сельди иваси с добавкой этого препарата были установлены его необходимые концентрации, которые составляют 1,8—2,4 антитрипсиновые единицы на 1 с’ рыбы [2]. Меньшее или большее количество препарата употреблять нецелесообразно: в первом случае — уменьшается срок хранения пресервов, ухудшается их качество, во втором — не приводит к дальнейшему увеличению сроков хранения.
Эффективность влияния белкового препарата из картофеля на срок хранения пресервов из крупной сельди иваси оценивали по остаточной активности мышечных протеиназ, которая сравнивалась с этим же показателем у рыбы без добавления белкового препарата. Результаты исследования представлены па рис. 2: / — 5,5 мес хранения, пресервы без белкового препарата; 2— 5,5 мес хранения, пресервы с добавлением белкового препарата; 3— 1,5 года хранения, пресервы без белкового препарата; 4— 1,5 года хранения, пресервы е добавлением белкового препарата.
Рис. 2
Через 4,5 мес храпения в образцах с добавлением белкового препарата из картофеля активность мышечных протеиназ наблюдалась: в зоне pH
5,5—7,5 значительно меньше, чем в контрольной, в зоне pH 5—6 падающей на порядок.
Через 5,5 мес хранения (предельный срок) пресервов происходит еще большее падение активности мышечных протеиназ. К этому моменту кроме протеолитичсской активности в зоне pH
54
ИЗВЕСТИЯ ВУЗОВ ПИЩЕВАЯ ТЕХНОЛОГИЯ, № 5, 1990
5,5—6,5 на порядок падает активность протеиназ в зоне pH 6,5—7,5.
Через полтора года хранения в образцах с добавлением белкового препарата активность мышечных протеиназ в зоне pH 5,5—7,5 исчезает полностью. Параллельно отмечается уменьшение активности протеиназ в кислой зоне pH.
Через полтора года хранения пресервы из сельди иваси были признаны отвечающими стандартным требованиям.
Таким обр-азом, белковый препарат из картофеля позволяет значительно увеличить срок хранения пресервов из сельди иваси за счет торможения активности протеиназ, особенно тех, у которых область действия проявляется в зоне pH 5,5—7,5. Его влияние на протеиназы с областью активности в кислой зоне pH не столь действенно, но достаточно заметно.
Белковый препарат из картофеля может быть использован в рыбной промышленности при посоле рыб с высокоактивным комплексом протеиназ пищеварительных органов и мышечной ткани, например, сельди иваси, анчоуса приморского, сайры.
ЛИТЕРАТУРА
1. Мосолов В. В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза: XXXVI Баховскис чтения.— М.: Наука, 1983,— 40 с.
С л у ц к а я Т Н., Герасимова Н. А., Мид е-н и н а М. И. и др. Способ приготовления соленой рыбы: Авт. свил.
G о е t t I s h - R i e m a n n W. ,J., Young and
A. L. Tap pel.— Cathepsins D, A and В and the effect oi pH in the pathway of protein hydrolysis// Biochem. Biophys. Acta.— 1971,—N 243.— P. 137—146. Gol I D. E., О t s u k a J., N a g a i n i s A. et al.— Role oi muscle proteinases in maintcnace of muscle integrity and mass//J. Food Biochem.— 1983,— 7.4-N 3.-- P. 137 -177.
Kasuhiro S., Masahiro М., A t s u s h i M. et al.— Thiol proteasis in Scomber yaponicus muscle1// Bull. Yap. Soc. Sci. Fish.— 1985.— 51.— N 11.— P. 1865—1870.
Me Lay R.— Activities of cathepsins D. С and A in Cod muscle//J. Sci. Food. Agric.— 1980.— 31, N 5.— P. 1050—1054.
N о m a t a 11., T о у h a r a A., M a k i n о d a n J. et al.— The existence of proteases in Chum salmon muscle and their activities in the spowining sta-ge//Bull. Yap. Soc. Sci. Fish.— 1985.— 51.— N 11.— P. 1799—1804.
SakamotoS., Y a m a d о J., S e k i M.— Comparison of enzymatic properties of calpain from Carp and rabbit muscie//Bull. Yap. Soc. Sci. Fish.— 1985,— 51,— N 3,— P. 825—S31.
Лаборатория технологии поеола и копчення рыб
Поступила 27.02.90
ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА ПОЛУЧЕНИЯ ПРЕПАРАТА «ВНИРО»
664.951.3.023
коптильного
iVjps иовср мою: Ё
и<\нг) гы>ц 1 Г'1
I! 3.1}. (ifOCk
JiOli
ПЫХ I .4
-с- ! жн*л]
If
ш
Э. Н. КИМ, И. Н. КИМ, Т. В. ПРАВДИНА, Т. Н. РАДАКОВА, Ю. И. ГОРОХОВ
Дальневосточный технический институт рыбной промышленности и хозяйства Всесоюзный научно-исследовательский институт морского рыбного хозяйства и океанографии
Интенсификация процессов производства копченой рыбной продукции на основе разработки и внедрения прогрессивных безотходных и малоотходных технологий предусматривает использование коптильных препаратов, что позволяет не только совершенствовать технологические процессы, но и снижать затраты энергии и древесного сырья, а также решать ряд санитарно-гигиенических и экологических вопросов.
До настоящего времени в рыбной промышленности использовались в ограниченных масштабах коптильные препараты «МИНХ» и «Вахтоль», имеющие ряд недостатков, обусловленных особенностями технологий при их производстве [1]. С целью совершенствования технологии и техники копчения разработан коптильный препарат «ВНИРО», предназначенный для поверхностной обработки рыбы [2].
Способ получения коптильного препарата на установке с производительностью 1800 м3/с (рис. 1) включает диспергирование воды в высокоскоростной поток дыма или дымовоздушных выбросов коптильных камер, отделение капель от дымоводяного потока, рециркуляцию воды до насыщения коптильными компонентами дыма, или фильтрацию готового препарата.
Установка работает следующим образом. Нижняя часть скруббера через патрубок с помощью вентиля 3 заполняется водой. Уровень воды в скруббере контролируется мерным стеклом 4. Затем включаются насос рециркуляции 5, подающий воду из нижней части скруббера через форсун-
Г
ч
м
но£
