CC BY
15
ИЗВЕСТИЯ ВУЗОВ. ПИЩЕВАЯ ТЕХНОЛОГИЯ, N, 3-4. 1993
суммарное количество ксенобиотиков в свободном состоянии.
Это позволяет предположить, что связанный с компонентами мышечной ткани и внесенными белками инсектицид может высвобождаться под воздействием высоких температур. Одной из причин высвобождения является, по-видимому, усиление процессов гидролиза под воздействим температур.
вывод
При оценке степени загрязненности мясного сырья карбофосом необходимо учитывать наличие не только свободных, но и связанных форм пестицида, так как в процессе некоторых технологических операций возможен разрыв связей ксенобиотика с компонентами мышечной ткани и увеличение остатков в свободном состоянии.
ЛИТЕРАТУРА
1. Szteke В. Zanieczyszenia chemiczene zywnosci. — 1988. -42. — № 8—9. — Р.239—243.
2. Awidgor L.T. Swiss Food. — 1987. — № 9, 7. — P.8. 13.
3. Petersen B. and Chaisson C. Pesticides and Residues in Food// Food Technology. — 1988. — 42. — № 7. — P. 59—64.
4. How safe is your food// Food Technology. —1988.— № 7,—P.20—22.
5. Деннис В. Парк. Биохимия чужеродных соединений: Пер. с англ. Шурова Э.А./ Под ред. Панченко Л.Ф. — М.: Медицина, 1973. — С.244 —157.
6. Гигиеническая оценка качества продуктов питания животного происхождения в связи с применением пестицидов. Гигиеническая оценка перекристаллизованного хлорофоса и дезодорированного карбофоса: Отчет о НИР (промежу-точ'.)/ Вост.-Сиб. технол.ин-т (ВСТИ), руковод.Т.Ф.Чирки-на, № ГР 01840033408, — Улан-Удэ, 1986. — С.30—Зэ.
7. Гигиеническая оценка качества продуктов питания животного происхождения в связи с применением пестицидов. Гигиеническая оценка перекристаллизованного хлорофоса и дезодорированного карбофоса: Отчет о НИР (щ>омежу-точ.)/ Вост.-Сиб. технол.ин-т (ВСТИ), руковод. Т.Ф.Чир-кина. Л"? ГР 01840033408. — Улан-Удэ. 1986. — С.45.
8. Использование цельной крови и ее составных частей при производстве мясопродуктов. Рациональное использование белков животного происхождения в мясной промышленности: Отчет о НИР (промежуточ.)/ Вост.-Сиб. технол. ин-т (ВСТИ), руковод. Т.Ф.Чиркина, И.В.Брянская, № ГР 01828017261. — Улан-Удэ, 1988. — 4.2. — С.24—56, ДСП.
9. Чиркина Т.Ф., Медведева Е.И., Данилова Т.Е. Теоретические подходы к обоснованию количества немясных белков, вводимых в мясные системы// Тез. докл. «Пути совершенствования технологических процессов и оборудо-1 вания для производства, хранения и транспортировки продуктов питания*. — М., 1984. — С.123—124, ДСП.
10. Чиркина Т.Ф., Данилова Т.Е. и др. Оптимизация белкового состава добавки из крови и молока// Вопр.питания.
— 1987. — № 3. — С.65—67.
Кафедра биохимии и микробиологии
Поступила 08.06.92
637.52.002.3
НОВЫЕ ПОДХОДЫ В ИССЛЕДОВАНИИ ЭЛАСТИЧЕСКОЙ ТКАНИ
Т.Ф.ЧИРКИНА, Э.Б.ВАСИЛЬЕВА
Восточно-Сибирский технологический институт
Роль пищевых волокон в питании — выведение из организма человека некоторых метаболитов пищи и загрязняющих ее веществ, регуляция физиологических биохимических процессов в органах пищеварения. Недостаток пищевых волокон приводит к уменьшению сопротивляемости человеческого организма воздействию окружающей среды.
В последние годы доказано, что рост числа таких заболеваний, как атеросклероз, гипертоническая, ишемическая, желчно-каменная болезни и др., обусловлен, наряду с другими факторами, дефицитом пищевых волокон в продуктах питания.
Выведение токсических веществ из пищеварительного тракта человека до момента всасывания слизистыми тканями кишечника в определенной степени зависит от содержания пищевых волокон в пище и снижается по мере уменьшения их количества.
В настоящее время имеются сведения, что со-единительно-тканные белки животного происхождения по физиологическому воздействию сходны с пищевыми волокнами растительного происхождения [1—5]. Это предположение врзникло на основе наблюдений за рационом питания гренландских эскимосов, практически лишенных растительной пищи, а следовательно, пищевых волокон. Однако, несмотря на полное отсутствие последних в рационе питания, эскимосы не страдают болезнями, связанными с дефицитом грубой пищи [6].
В зависимости от соотношения основного вещества и разнообразных волокон, а также химических особенностей составных частей в организме существует несколько разновидностей соединительной ткани: рыхлая (подкожная клетчатка), плотная (сухожилия), эластическая (выйная связка) и слизистая.
При рассмотрении химического состава плотной и эластической тканей видно, что большая доля из органических веществ приходится на белки: коллаген — 31,6% в сухожилиях и эластин — 31,7% в выйной связке. Значит, именно эти белки и определяют свойства соединительной ткани[7].
Эластин и коллаген не содержат триптофана,
ИЗВЕСТИЯ Е
характер треонинг чет хими зал разба ставу, чт< вом их п
Аминокис
Лизин
Треонин
Валин
Метионин-
+цистеи:
Изолейции
Лейцин
Феиилалан
+тирози
Триптофан
В МЯСЕ ся сухожі вают, чтс щих ИНГГ жать до 3 тельного этим еле ткань из) ется в пр Исходя исследовг волокна, тановлені ткани.
Матері ченная ві выделенн Степе* опытах іп действию венном X (pH, темг ние и т. связей су, в пересче Как по выйной СІ действию: тельного 1 вила 17,4 эластина і но в резул вьіделениі Проведі
ВЫЙНОЙ СІ
варка при
ИЗВЕСТИЯ ВУЗОВ, ПИЩЕВАЯ ТЕХНОЛОГИЯ. № 3-4, 1993
II
1нй: Пь-р .V,.
Й ИНЧГ.Т> nHUHL-f:
Р l-ht'H
i;i A я НЧ"-т
:пн,: ib. la|№ilUC2. )Г|мЧ>'Жу>
1ф.Чн|>
у*.
ijibr ере ЦВЩЙЙ» j; J■:1111
л И-Т
. \? J T {Й.ЯСП. Е tv-7*-
;/ -I.T.H i/npy.in ЯКН "рл-!!
11 (liiXlh-.:.i 1-нн'н л.
\2.rn.i
Со-ЗИСХЦЖ-]ШЦЛМ с оссждс-
•ОСЫОЯ* 3 КДСлТТл Гй.ч ьКОН J 3JI Li К и.
s рацн-
»?:i: 1-йм И,
IHWkT-КчКчНл f 11411И 1 -
мои тиа-|rv*o;+:H-ICi5ii i.i&thqS П.ГЛЯ из : ко,1гШ
31,7% и
У. 1'ирР-
тпфана.
характеризуются незначительным количеством треонина, метионина и цистеина, изолейцина. Расчет химического скора коллагена и эластина показал разбалансированность по аминокислотному составу, что может служить косвенным доказательством их плохой степени усвоения (таблица).
Таблица
Аминокислота Эталонный белок ФАО/ВОЗ Соеди нитель-но-тканные белки Химический скор, %
колла- ген эла- стин колла- ген эла- стин
Лизин 5,5 4,1 0,39 74,5 7.09
Треонин 4.0 2,3 0,96 57,5 24,0
Валин 5,0 4.0 17,4 80,0 348.0
Метионин+
♦цистеин 3,5 0,8 0,45 22,8 12.5
Изолейцин 4,0 1,66 — 41,5 —
Лейцин ' 7.0 3,22 12,7 46,0 181,4
Фенилаланин+
+тирозин 6,0 4,5 6,61 75,0 110.2
Триптофан 1.0 0.0 0,01 0,0 1.0
Б мясном производстве в основном используются сухожилия, т.е. коллаген. Исследования показывают, что при правильном подборе белоксодержащих ингредиентов мясные продукты могут содержать до 30% коллагена от общего белка без значительного ущерба для организма человека. Наряду с этим следует отметить, что эластинсодержащая ткань изучена меньше и практически не применяется в производстве мясных продуктов.
Исходя из изложенного, представляет интерес исследование эластической ткани как пищевого волокна. Первоначальная задача заключалась в установлении степени переваривания эластической ткани.
Материалами исследований являлись измельченная выйная связка (диаметр 2 мм) и эластин, выделенный из нее по методу Воловинской [8].
Степень перевариваемости устанавливали в опытах in vitro, определяя устойчивость белков к действию пищеварительных ферментов в искусственном желудке при соответствующих условиях (pH, темпеоатура, ферментсубстратное соотношение и т.п.). О степени атакуемости пептидных связей судили по нарастанию продуктов гидролиза в пересчете на тирозин (91.
Как показали опытные данные, белки сырой иыйной связки практически не подвергаются воздействию протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Перевариваемость эластина составила 17,4±0,7%. Увеличение перевариваемости эластина по сравнению с выйной связкой возможно в результате его предварительной обработки при выделении из ткани.
Проведены термическая и физическая обработки выйной связки. Режимы термической обработки: варка при 90°С в течение 2 ч, стерилизация при
120°С — 10 мин. Физическая обработка выйной связки осуществлялась ультразвуком с частотой 25 кГц в течение 15 мин.
В результате перевариваемость выйной связки увеличилась после: варки — до 55,7±1,9%, стерилизации — до 67,2±2,0%, ультразвуковой обработки — до 84,0±1,7%. Поскольку пищевое волокно не должно иметь большую степень усвоения, для использования эластической ткани в качестве пищевого волокна предпочтительнее проводить термическую обработку в более мягких условиях.
Одним из основных свойств пищевых волокон является их способность сорбировать ксенобиотики. В связи с этим на следующем этапе исследований определяли сорбционную способность выйной связки и эластина по отношению к тяжелым металлам.
Эксперименты проводили на модельных системах с имитацией условий желудочно-кишечного тракта. Проверяли способность сорбировать тяжелые металлы, в частности ртуть. Использовали колориметрический метод определения _ртути в сырье и продуктах питания, основанный на деструкции анализируемой пробы смесью азотной и серной кислот, осаждении ртути йодидом меди и последующем колориметрическом определении в виде тетрайодомеркуроата меди [10]. о анализируемые пробы вносили 0,5 и 1,0 мкг ртути в виде азотнокислой соли. Количество связанной ртути определяли по разнице между вносимым и остаточным количеством.
Получено, что выйная связка независимо от способа обработки сорбирует практически 100%, а эластин —• до 50%.
Таким образом, по предварительным данным выйную связку-можно рассматривать как пищевое волокно и неплохой сорбент тяжелых металлов.
ЛИТЕРАТУРА
1. Самочук В.Н., Фирчер И.Л. Рубец. Высококачественно; сырье для производства зельца // Мясная индустрий СССР. — 1982. — К? 11. — С. 21—22.
2. Рогов И.А., Токаев Э.С., Ковалев Ю.И. К вопросу о пищевой ценности мяса и мясных продуктов // Мясная индустрия СССР. — 1987. — № 4. — С. 21—25.
3. Липатов Н.Н., Герасимчук Е.Н. Использование рубаа для производства колбасных изделий // Изв. вузов. Пищевая технология. — 1987. — № 1. — С. 50—55.
4. Салаватулина P.M. Рациональное использование сырья в колбасном производстве. — М.: Агропромиздат. — 1985.
— 256 с.
5. Schneeman В.О. Dietary fiber: Physical and chemical proporties. methods of analysis and physiological effects // J. Food lechm. — 1986. — 40. — P. 104—110.
6. Rogov LA., Tokaev E.S., Kovalev Iu.I. New approaches to raw meat p/ocessing as a result of resent studies of food exomrophia // Die Nahrug. — 1989. — 33. — № 2. — P. 119—131.
7. Павловский П.Е., Пальмин В.В. Биохимия мяса..— М.: Пищевая пром-сть. — 1975. — 344 с.
8. Практическое руководство по биохимии мяса. — М.: Пи-щепромнздат, 1950. — С. 260.
9. Покровский А.А., Ертанов И.Д. Атакуемость белков пищеных продуктов протеолитическими ферментами // вопросы питания. — 1965. — 24. — № 3. — С. 38—42.
10. ГОСТ 26927—86. Сырье и продукты пищевые. Методы определения ртути.
Кафедра 6: ->химни и микробиологии
Поступила 08.06.92
