Применение гидролизованных молочно-белковыхконцентратов в производстве низкожирного плавленого сыра Текст научной статьи по специальности «Промышленные биотехнологии»

г

£002

тца

!0___

,25

|,15

1,21

ЕЗЖ-

!фО-

аль-

[ до 10% ;ких зна-

ЭСТЬ

уш-

тив-

вен-

0°С,

при

пен-

пен-

ская

на

при

нем

ских

давая

мило-

Т1Пи-

1ЬНЫХ

гролю

нсгив-

щевая

ления - М.:

ИЗВЕСТИЯ ВУЗОВ. ПИЩЕВАЯ ТЕХНОЛОГИЯ, № 5-6, 2002_________________________________________________ 19

. ,, . --ш: г: г- «тае;'-'.-:.-. -г :.иит-а

... .. . ' ■ -

^ ( 637.358:|637.1:612.398|:664.87

ПРИМЕНЕНИЕ ГИДРОЛИЗОВАННЫХ /

МОЛОЧНО-БЕЛКОВЫХ КОНЦЕНТРАТОВ В ПРОИЗВОДСТВЕ НИЗКОЖИРНОГО ПЛАВЛЕНОГО СЫРА

- - - ■■■ '' •• •■• г. - -'

Н.Д. ЦВЕТКОВА, М.Д. ХАТМИНСКАЯ тл х

Кемеровский технологический институт пищевой промышленности

’ Производство молочно-белковых гидролизатов открывает большие возможности улучшения качества существующих продуктов и создания новых с желаемыми функциональными свойствами. Основным сырьем для выработки ломтевых плавленых сыров пониженной жирности служит сыр нежирный, имеющий, как правило, недостаточно выраженные вкус, запах и грубую консистенцию. Увеличение содержания жира в продукте позволяет замаскировать эти недостатки, однако плавленые сыры с низким содержанием жира, отличающиеся меньшей калорийностью, также имеют определенные достоинства.

Нами проведены исследования по применению в производстве низкожирных плавленых сыров предварительно гидролизованных молочно-белковых концентратов (МБК), в качестве которых использовали растворимые формы высоко- и низко кальциевого ко-преципитатов, полученные по общепринятой технологии. Концентрация сухих веществ составляла (20±2)%, величина активной кислотности pH -7-8 для низкокальциевого и 8-9 для в ысо ко кал ьцне во го копреципи-тата. Гидролиз белка осуществляли добавлением соответствующего фермента с последующей выдержкой ферментируемой массы. В качестве протеолитических ферментов применяли мезентерии и трипсин. Оценку

Рте. 1:

• + ” ч '.-С- \Х?1£Х\.иК'Д- -X .‘«Н.

степени протеолиза проводили по накоплению небелковых азотсодержащих веществ (НАВ) относительно общего количества азотсодержащих веществ в субстрате, используя метод Лоури в модификации Гартри. Результаты, полученные для высококальциевого ко-преципигата, представлены на рис. 1,2. Степень протеолиза низкокальциевого МБК не имела существенных отличий.

Первоначально в опытах варьировали дозу фермента от 0,01 до 0,05% от количества азотсодержащих веществ в исходном МБК при продолжительности фер-ментирования 12 ч, температуре (20±2°)С. Установлено (рис. 1), что с увеличением количества как мезенте-рина (кривая 1), так и трипсина (кривая 2) возрастает и содержание НАВ. Обращает внимание значительная протеолитическая активность трипсина даже при малых дозах фермента. Для получения одинакового эффекта гидролиза доза мезентерина в исследуемых условиях должна быть увеличена примерно в 1,5 раза.

На следующем этапе устанавливали оптимальную продолжительность ферментирования МБК при дозе фермента 0,04%, температуре (20±2°), исследуя гидролизованный МБК через 1, 2, 3,4, 12 и 24 ч выдержки с ферментом.

Наиболее интенсивно гидролиз белка протекает в первые 2-3 ч ферментирования (рис. 2). При выдержке с трипсином (кривая 2) 2 ч, а с мезентерином (кривая 1)

Зт г Т|*П птптало’пл и ЛТЗ т» лчгЛл’Тпотчз гтотм'ттогч^тг г»1ттгттат/л

*1 I4Ujiii~l.VVi.DV? ХХПЦ £> Цу WlUa.1V 0Д11Г1Си\.0”

Ь':;;:- рис.2 . _ У

во: 41 и 40%, тогда как в исходном МБК эта величина не превышает 0,5%. Через 4 ч ферменгирования сколько-нибудь существенного повышения НАВ по сравнению с предыдущим измерением не отмечалось. Через 12 и 24 ч содержание НАВ в МБК с трипсином увели-1 шлось до 55 и 57%, с мезенгерином - до 45 и 46% соответственно. В зависимости от последующего использования гидролизата МБК эффективность гидролиза можно регулировать как дозой фермента, так и продолжительностью ферментации. Гидролизованный МБК может быть использован в виде белкового сгустка или после дополнительной обработки - высушивания в установках аналогичных применяемым в производстве (ухих казеинатов. Отметим, что подобной обработке ферментами можно подвергать и казеинаты во влажном состоянии.

Заключительный этап исследований был посвящен опытам по выработке плавленого сыра с частичной заменой части нежирного сыра гидролизатом МБК. Гидролизаты получали описанным выше способом с ис-

пользованием в качестве протеолитического фермента мезентерина как более дешевого и доступного для практического применения. В качестве контрольного образца вырабатывали плавленый сыр Орбита. В опытных сырах применяли нежирный сыр, гидролизат МБК (замена нежирного сыра по сухим веществам на 25,50 и 75%), сливочное масло, обезжиренное сухое молоко. Доза соли-плавителя соответственно уменьшалась с учетом значения pH гидролизата. Для повышения вкусовых достоинств добавляли «жидкий дым». Содержание влаги - 60% и жира в сухом веществе - 20%. Рекомендуемая доза добавляемого гидролизата - 25-50%. Добавление больших количеств приводит к чрезмерному размягчению консистенции сыра. В опытных сырах отмечали лучшие по сравнению с контрольными консистенцию и приятный с выраженным привкусом копчения вкус. , ...................

Кафедра технологии молока и молочных продуктов

Поступила 12.02.01 г.

547.96:664.8.03 (571.63)

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ОВОИНГИБИТОРОВ ПРОТЕИНАЗ ДЛЯ УЛУЧШЕНИЯ КА ЧЕСТВА ПРЕСЕРВОВ ИЗ ГОРБУШИ ! : 1

Т.К. КАЛЕНИК, Т.В. ШВЕЦ, Ю.М. КОЛМОГОРОВ, ^,л

Т.О. ЕФИМОВА, Е.С. ФИЩЕНКО, Д.Н. ПРИЩЕПА

Дальневосточная государственная академия экономики и управления

Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН

Одним из путей регулирования механизма действия ферментов является их связывание с особыми природными веществами - ингибиторами. Ингибиторы про-теолитических ферментов представляют собой обширную группу белковых веществ, действие которых заключается в том, что они образуют комплексы с соответствующей протеиназой и тем самым инактивируют ее[1].

Ингибиторы протеиназ обнаружены практически во всех живых биологических объектах. Различные виды пищевых добавок, вьщеленных из продовольственного сырья (белок говяжьей плазмы, яичный белок, картофельный порошок), содержат ингибиторы сери-новых и цистеиновых протеиназ и применяются в пищевой промышленности при производстве, например, фарша сурими [1].

Одним из новых ингибиторов сериновых протеиназ, входящих в состав белка куриного яйца, является овоингибитор (ОИ), который мало изучен в структурно-функциональном отношении [2, 3]. Он представляет собой полипептид с молекулярной массой (48 000 ± 2000) Да, содержащий более 20% углеводов. Механизм функционального действия ОИ проявляется

в основном в инактивировании трипсина химотрипси-на, но не инактивируется пап ал н.

Известно, что бой куриного яйца является достаточно дешевым (и экологически чистым) продуктом, а предложенный нами метод позволяет получить фракцию, содержащую ингибитор с высоким выходом, поэтому существует возможность применения этого препарата в пищевой и медицинской промышленности.

С помощью хроматографии на гидрофобном сорбенте нами была выделена фракция, ингибирующая действие трипсина [4, 5]. Выделенная лиофильно высушенная фракция ОИ составляет 42% от исходного водорастворимого яичного белка и представляет собой

Аргммн(Агд) Лиэми (1у*) 44

8%

Гистидин (ННі)

44

Фенилаланин (Р1ш)

4%

Тирозин (Туг)

44

Лейцин (1еи) 8%

Июлейцик (Не)

44

Метионин (Ме<)

4%

Валин (У*!)

8% 1/2 Цистин* (Су*)* 4%

Аспарагиновая (А«х) 11%

Треонин (ТЬг) 44

Глутаминовая (ОЬ<) 144

Глицин (©у)