CC BY
19
УДК 613.294: 615.9: 579.67 DOI 10.52653/PPI.2021.10.10.016
об использовании фермента транеглютаминазы в пищевой промышленности
О.В. Багрянцева*, д-р биол. наук; С.А. Хотимченко, д-р мед. наук, профессор, чл.-корр. ран ФиЦ питания, биотехнологии и безопасности пищи, москва
Первый московский государственный медицинский университет им. и.м. сеченова министерства здравоохранения рФ
С.А. Шевелева, д-р мед. наук; Л.П. Минаева, канд. техн. наук
ФиЦ питания, биотехнологии и безопасности пищи, москва
П.А. Семенова, канд. техн. наук
союз производителей пищевых ингредиентов, москва
Дата поступления в редакцию 11.08.2021 * Bagryantseva@ion.ru
Дата принятия в печать 13.09.2021 © Багрянцева О.В., Хотимченко С.А., Шевелева С.А., Минаева Л.П., Семенова П.А., 2021
Реферат
В последние годы в Российской Федерации (РФ) появились сообщения об использовании в пищевой промышленности технологического вспомогательного средства (ТВС) - ферментного препарата на основе микробиальной трансглютаминазы (мТГ), который не входит в перечень разрешенных для использования в пищевой промышленности Евразийского экономического союза (ЕАЭС). Анализ данных показал, что используемые в настоящее время в пищевой промышленности штаммы-продуценты мТГ - Streptomyces mobaraensis DSM40587 и Streptomyces mobaraensis S-8112 - наряду с этим ферментом могут синтезировать антибиотики блеомицин, детоксин, пиерицидин А, а также ферменты антибиотикоустойчивости, такие как пенициллин ацилазу, р-лактамазу, что служит развитию антибиотикоустойчивости у микроорганизмов. При поступлении в желудочно-кишечный тракт (ЖКТ) в составе пищевой продукции мТГ может вызывать изменение структуры белков слизистой оболочки кишечника. Под влиянием мТГ увеличивается проницаемость стенки кишечника, происходит активация иммунного ответа, увеличивается антигенная нагрузка иммунной системы, происходит нарушение связи ДНК с гистона-ми. Показано, что мТГ может явиться причиной увеличения частоты проявления симптомов целиакии у гипосимптомных с неустановленным диагнозом генетически восприимчивых лиц, нарушения адгезии белков при формировании синдрома Альцгеймера, аллергии, а также нарушений иммунного статуса организма и микробиоценоза кишечника. Данный фермент является привлекательным для производителей в связи с высокой эффективностью применения мТГ в технологическом процессе производства пищевой продукции из некачественного и некондиционного сырья, что обуславливает значимые экономические выгоды и возможность отказа от использования пищевых добавок. Последнее позволяет формировать у потребителя представление о высоком качестве вырабатываемой пищевой продукции. В связи с установленными рисками здоровью населения при использовании мТГ, отсутствием разрешения на ее использование в пищевой промышленности ЕАЭС, возможностью применения этого фермента в целях введения в заблуждение потребителей считаем необходимым проведение дополнительных оценок рисков здоровью и введение обязательного мониторинга на наличие остаточной активности этого фермента в пищевой продукции.
Ключевые слова
безопасность, микробиальная трансглютаминаза (мТГ), ферментный препарат Для цитирования
Багрянцева О.В., Хотимченко С.А., Шевелева С.А., Минаева Л.П., Семенова П.А. (2021) Об использовании фермента трансглютаминазы в пищевой промышленности // Пищевая промышленность. 2021. № 10. С. 78-81.
About using transglutaminase enzyme in the food industry
O.V. Bagryantseva*, Doctor of Biological Sciences; S.A. Khotimchenko, Doctor of Medical Sciences, Professor, Corresponding Member of RAS Federal Research Center for Nutrition, Biotechnology and Food Safety, Moscow
First Moscow State Medical University named after I.M. Sechenov, Ministry of Health of the Russian Federation, Moscow S.A. Sheveleva, Doctor of Medical Sciences; L.P. Minaeva, Candidate of Technical Sciences Federal Research Center for Nutrition, Biotechnology and Food Safety, Moscow P.A. Semenova, Candidate of Technical Sciences Union of Food Ingredients Producers, Moscow
Received: August 11, 2021 * Bagryantseva@ion.ru
Accepted: September 13, 2021 © Bagryantseva O.V., Khotimchenko S.A., Sheveleva S.A., Minaeva L.P. Semenova P.A., 2021
Abstract
In recent years, in the Russian Federation (RF), there have been reports about use in the food industry of processing aid (PA) -an enzyme preparation based on microbial transglutaminase (mTG), which is not included in the list of permitted for use in the food industry of the Eurasian Economic Union (EAEU). Analysis of the data showed that the currently used in the food industry strains-producer of mTG - Streptomyces mobaraensis DSM40587 and Streptomyces mobaraensis S-8112, along with this enzyme, have been synthesizing antibiotics bleomycin, detoxin, piericidin A, as well as such enzymes - penicillin acylases, p-lactamazes, which could be reasons of antibioticoresistance of microorganisms. mTG when introduced into the gastrointestinal tract as part of food, could change the structure of proteins in the intestinal mucosa. Under the influence of mTG have increased intestinal permeability, immune system antigenic load, have been promoted the immune response, have been intensifying connection between DNA and histones. It has been shown that mTG could cause an increase the frequency of detection of celiac disease in hyposymptomatic / with an undetermined diagnosis of genetically susceptible individuals, impaired protein adhesion during the formation of Alzheimer's syndrome, allergies, as well as impaired of immune status and gut's microbiosis. This enzyme is attractive to manufacturers due to the high efficiency of the use of mTG in the technological process of food production from low-quality and substandard raw materials, which leads to significant economic benefits and the possibility of abandoning the use of food additives. The latter fact allows the consumer to form an idea of the high quality of the produced food. In connection with the established risks mTG for public health, lack of permission for its use in the food industry of the EAEU and the possibility of using this enzyme in order to mislead consumers, we consider it necessary to carry out additional health risk assessments and introduce mandatory monitoring for the presence of residual activity of this enzyme in food.
Key words
microbial transglutaminase (mTG), enzyme preparation, food safety For citation
Bagryantseva O.V., Khotimchenko S.A., Sheveleva S.A., Minaeva L.P. Semenova P.A. (2021) About using transglutaminase enzyme in the food industry // Food processing industry = Pischevaya promyshlrnnost'. 2021. No. 10. P. 78-81.
78 10/2021 пищевая ПРОМЫШЛЕННОСТЬ ISSN 0235-2486
Введение. В последние годы в Российской Федерации (РФ) появились сообщения об использовании в пищевой промышленности в качестве !ВС ферментного препарата микробного происхождения м^. К основным показателям эффективности применения этого фермента относят водо- и жироудерживающую способность, а также улучшение структурно-механических свойств пищевой продукции. Имеется целый ряд публикаций, обосновывающих технологическую необходимость применения этого ферментного препарата для формирования сгустка кисломолочных продуктов, увеличения зернистости творога, возможности «склеивания» мелких кусочков мясного и рыбного сырья (как сырого, так и готового для употребления в пищу), улучшения структуры хлебобулочных изделий (http://elibrary.ru). Данный фермент привлекателен для производителей тем, что его применение позволяет скрыть низкое качество используемого в производстве пищевого сырья.
Вместе с тем м^ не входит в перечень ферментных препаратов, разрешенных для применения в пищевой промышленности Eвразийского экономического совета (EAЭC). Не доказана безопасность здоровью потребителей м^ при ее поступлении в организм в составе пищевой продукции. Данный фермент не зарегистрирован в качестве продукции нового вида. !аким образом, его реализация и использование в пищевой промышленности EAЭC являются прямым нарушением установленных законодательных требований.
Цель исследования: оценить риски здоровью потребителей использования мШ
Материалы и методы: Данные научной литературы с использованием баз данных Pub Med, Web of Science, Google Scholar, нормативные и законодательные документы EAЭC, комиссии Кодекс Aли-ментариус, Eвропейского ^вета и других стран.
Результаты и обсуждение
Биологические свойства ÏF
Фермент IF (EC 2.3.2.13; CAS: 8014685-6) входит в семейство структурно и функционально родственных ферментов, катализирующих Cа2-зависимую посттрансляционную модификацию белков. Первичная структура IF (как синтезируемой в организме, так и м^) представлена одноцепочными полипептидами, состоящими из 331 аминокислотного остатка с молекулярной массой ~ 40 кДа. Вторичная структура состоит из восьми полипептидных цепей, окруженных 11 ß-спиралями, и единственного остатка цистеина, расположенного в активном центре фермента. Изоэлектрическая точка м^ составляет 8,9, а оптимальная pH находится в диапазоне от 6,0 до 7,0. Вместе с тем активность IF может проявляться в более широком диапазоне pH - от 4,0 до 9,0. Оптимальная температура варьирует в зависимости от pH. При pH = 6,0 она составляет 50 °C. IF может сохранять остаточную активность даже вблизи точки замерзания. При
нагревании до 70 °С и выше она полностью инактивируется [1, 2].
Механизм действия ТГ основан на: 1) ковалентном включении в белок амин-ной группы в том числе по-
лиаминов, гистаминов; 2) ковалент-ном сшивании белков путем введения Щ-глутамил)-лизин-пептидной связи между донорным остатком лизина одного белка и акцепторным остатком глутами-на другого белка и 3) дезамидировании остатка, связанного с белком глутамина в случае необходимости конкурентно замещать субстраты-доноры аминогрупп молекулами воды [1-4].
мтГ при использовании в пищевой промышленности в качестве ТВС способствует образованию амидной связи между аминокислотами. В результате образуются нерастворимые белковые агрегаты. Реакции, катализированные этим ферментом, приводят к значительным изменениям химических свойств белков, таких как вязкость, термостабильность, эластичность. При поступлении в организм в составе пищевой продукции вследствие отсутствия субстратной специфичности мтГ способна изменять структуру белков слизистых оболочек ЖКТ, а именно сшивать (трансамидировать) глиадиновые пептиды, тем самым потенцируя их прикрепление к генам иммунного ответа -HLA-DQ2 и HLA-DQ8, стимуляции це-лиакогенных CD4+ Т-клеток, индукцию воспалительных процессов и увеличение проницаемости кишечника. Под влиянием мТГ происходит нарушение связи ДНК с гистонами, увеличивается антигенная нагрузка иммунной системы [1-5].
Негативное воздействие мТГ на микробиоценоз и иммунный статус организма обуславливается ускорением роста кишечной микрофлоры; увеличением всасываемости и кумуляцией в дендритных клетках кишечника глиадина, входящего в состав глютена; нарушением слизистой оболочки кишечника в результате создания устойчивых изопептидных связей с белками в просвете и стенках кишечника; нарушением процессов трансэпителиального и субэпителиального переваривания пищи; ростом антифагоцитарной активности; образованием «сшитых комплексов» с глютамином, пролином, гистонами, а также иммуногенных комплексов с глиадином; способностью вызывать аллергические реакции. Риски образования иммуногенных комплексов мТГ с глиадином особенно высоки в случае использования этого фермента при изготовлении хлебобулочных, мучных кондитерских и макаронных изделий [1-5]. Рядом авторов показано, что дополнительное поступление мТГ с пищевыми продуктами может явиться причиной проявления целиакии у гипосимптомных с неустановленным диагнозом генетически восприимчивых лиц [4-8]. вместе с тем, несмотря на то что имеются данные о связи между поступлением мТГ в организм человека и увеличением частоты проявления симптомов целиакии, механизмы данного взаимодействия изучены не в достаточной степени [4, 5]. Имеются также данные, свидетельствующие о том, что мТГ способствует нарушению адгезии белков при формировании синдрома Альцгеймера,
развитию воспалительного процесса. Наличие нерастворимых комплексов мТГ с белками, особенно с глиадином и гисто-нами, свидетельствует о высоких рисках развития аллергических реакций в случае использования мТГ в пищевой промышленности [1, 2, 4, 5, 6, 9]. Таким образом, в соответствии с данными литературы наличие мТГ в готовой для употребления пищевой продукции может вызвать негативное действие на здоровье населения.
Законодательство в отношении применения мТГ
Согласно имеющимся научным сведениям, в случае использования мТГ при изготовлении пищевых продуктов, не подвергающихся термообработке при температуре выше 70 °с, а также при ее внесении в обрабатываемые теплом пищевые продукты в больших концентрациях данный фермент может оставаться активным в готовом к употреблению пищевом продукте [1, 3], что является нарушением требований Технического регламента Таможенного союза «Требования безопасности пищевых добавок, ароматизаторов и технологических вспомогательных средств» (ТР ТС 029/2012) к отсутствию активности ферментных препаратов, используемых в качестве ТВС, в готовой к употреблению пищевой продукции. В случае же изготовления целого ряда пищевых продуктов (например, кисломолочной продукции, творога и др.) соблюдение этого требования невозможно, так как остаточная активность трансглютаминазы отмечается даже после их обработки при температуре до 70 °С [6, 10].
мТГ и продуцирующие ее штаммы в настоящее время не входят в перечень ферментных препаратов (Приложение 26 ТР ТС 029/2012), разрешенных для применения в пищевой промышленности Евразийского экономического союза (ЕАЭС). Следовательно, такая пищевая продукция является продукцией нового вида и перед ее размещением на рынках ЕАЭС она должна пройти соответствующую процедуру оценки ее безопасности для населения. Также важно, что, согласно требованию ТР ТС 029/2012 и МУК 2.3.2. 1830-04 «Микробиологическая и молекулярно-генетическая оценка пищевой продукции, полученной с использованием генетически модифицированных микроорганизмов», активность ферментных препаратов, используемых в качестве ТВС, в готовой для употребления пищевой продукции не должна обнаруживаться.
Кроме того, использование этого фермента в большинстве случаев является средством введения потребителей в заблуждение относительно свойств пищевого продукта. Примерами этого может служить фальсификация состояния сгустка кисломолочных продуктов, степени зернистости творога, возможности использования при изготовлении молочной продукции, мясных и рыбных кулинарных изделий, хлебобулочных, мучных кондитерских и макаронных изделий из некачественного и некондиционного сырья [1].
В этой связи контроль наличия мТГ включен в программу мониторинга пищевой продукции Федеральной службы ветеринарного и фитосанитарного надзора
ISSN 0235-2486 ПИЩEВAЯ ПРОМЫШЛEHHОCTЬ 10/2021
79
с 1 января 2020 г. мТГ включена в перечень контролируемых показателей пищевой продукции в соответствии с MP 2.3.7.016820 «Оценка качества пищевой продукции и оценка доступа населения к отечественной пищевой продукции, способствующей устранению дефицита макро- и микро-нутриентов».
Данный фермент до сих пор не получил официального разрешения на его использование в соответствии с законодательством комиссии Кодекс Алиментариус, Европейского Союза. мТГ разрешена для использования в пищевой промышленности только в соответствии с законодательством некоторых стран. Например, в Германии и Швейцарии мТГ разрешена к использованию в мясных продуктах при условии отсутствия в них ее активности. Однако при этом требуется обязательное декларирование ее применения. В США, Австралии и Новой Зеландии данный фермент получил статус GRAS (пищевая продукция предположительно безопасная для здоровья человека). В данном случае следует отметить, что статус GRAS устанавливается производителем (или заявителем) пищевой продукции, согласно имеющимся достоверным научным данным, без проведения дополнительных оценок рисков здоровью населения. Данная информация направляется в Агентство по безопасности пищи и лекарственных средств США (FDA) и вносится в перечень GRAS (https://www.accessdata.fda.gov/ scripts/fdcc/index.cfm?set=GRASNotices). Таким образом, получение статуса GRAS не подтверждается дополнительной экспертизой качества и безопасности пищевой продукции и носит уведомительный характер.
На сегодняшний день в США, Австралии и Новой Зеландии в отношении ферментного препарата «Transglutaminase (Strain GT2)», полученного из мутантного штамма Streptomyces mobaraensis S-8112, установлен особый статус, в соответствии с которым мТГ считается не ТВС, а пищевой добавкой, что означает наличие активной формы этого фермента в пищевой продукции. В соответствии с этим решением сведения об использовании мТГ при изготовлении пищевой продукции выносятся в маркировку. Предусмотрено использование предупредительных надписей для пищевой продукции, в составе которой в технологическом процессе применялся фермент мТГ. В Японии мТГ используется только в качестве ТВС, поэтому факт ее использования в процессе изготовления пищевой продукции не приводится в ее маркировке, за исключением случаев ее использования в производстве мучных изделий, так как наличие комплексов глиадина с мТГ в составе этой продукции может стать причиной развития аллергической реакции у организма [1, 2].
В Европейском союзе (ЕС) в пищевой промышленности разрешено использовать только те штаммы-продуценты и ферментные препараты, безопасность которых подтверждена Европейским агентством по безопасности пищевых продуктов (EFSA) [11], /https://ec.europa.eu/ food/safety/food_improvement_agents/ enzymes_en/. Требования к ферментным препаратам, используемым в пищевой
промышленности, приведены в Постановлениях ЕС №1331, ЕС №1332, № 234/2011 с № 562/2012 и методических руководствах, определяющие процедуры оценок рисков здоровью [11-13]. Результаты оценок ферментных препаратов и их штаммов-продуцентов публикуются на сайте EFSA /http://www.efsa.europa.eu/. На данном сайте представлен перечень ферментных препаратов [14], включающий ссылку на возможность использования мТГ (штамм-продуцент Streptoverticillium mobaraense S-8112). Согласно указаниям ЕС, данная информация носит информационный характер и не имеет юридической силы.
Вместе с тем в EFSA изучена возможность использования в пищевой промышленности мТГ, производимой с использованием Streptomyces mobaraensis (Streptoverticillium mobaraense):
• штамм DSM40587 депонирован в Германии (DSMZ Leibniz-Institut DSMZ -Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, производство осуществляет Taixing Dongsheng Bio-Tech Co., Ltd, Китай; досье 2016-2017 гг.);
• штамм S-8112 (производитель и правообладатель компания «Аджиномото»; досье с 2015 г.).
В рамках процедур оценки рисков в отношении мТГ EFSA дало заключение о том, что штаммам-продуцентам рода Streptomyces mobaraensis не может быть присвоен статус «Квалифицирован как безопасный - Qualified Presumption of Safety (QPS)» [15]. Это решение основывалось на факте того, что Streptomyces mobaraensis (Streptoverticillium mobaraense) является, наряду с мТГ, продуцентом антибиотиков блеомицина, детоксина, пиерицидина А (многие стрептомицеты синтезируют антимикробные препараты этого семейства), а также ферментов пенициллин ацилазы, ß-лактамазы. Ферменты пенициллинацилазу и ß-лактамазу можно рассматривать как часть пути биосинтеза антибиотиков или как детерминанты антибиотикорезистентности. В настоящее время EFSA проводится дополнительный сбор данных относительно влияния мТГ на организм человека и возможности ее использования в пищевой промышленности. Во Франции в 2021 г. мТГ, продуцируемая Гм штаммом Streptomyces mobaraensis S-8112, получила разрешение на использование в процессе изготовления мясных, рыбных, молочных продуктов, а также хлебобулочных изделий [16]. Вместе с тем выявленные риски здоровью свидетельствуют о необходимости дополнительных оценок рисков использования мТГ в пищевой промышленности в качестве ТВС [1, 4].
Высокая эффективность применения мТГ делает данный фермент привлекательным для производителей. Кроме того, до недавнего времени отсутствовал метод ее выявления в пищевой продукции, реализуемой на рынках РФ и ЕАЭС [1, 17, 18].
Объемы мирового производств и, ввоза в РФ мТГ
Мировой объем продаж мТГ в 2019 г. оценивался в 191,4 млн долл. США. В соответствии с имеющимися прогнозами в 2026 г. объем продаж мТГ достигнет 269,9 млн долл. США, то есть планируе-
мый рост производства данного фермента составит 4,8 % [19]. мТГ применяется в ряде стран в пищевой промышленности в качестве ТВС в мясной, рыбной, молочной и хлебопекарной промышленности.
По имеющимся данным, опубликованным в открытой печати (http://elibrary.ru), а также в рекламных объявлениях и в интернете, мТГ используется в пищевой промышленности в РФ и ЕАЭС. Анализ баз данных Федеральной таможенной службы РФ показал динамичный рост объемов ввоза мТГ. Так, в 2016 г. объем ввоза составлял 300 т, в 2017-м - уже более 590 т, в 2018-м - около 650 т, а в 2019-м -около 830 т. После аттестации в 2019 г. методики измерений активности мТГ в пробах пищевой продукции полуколичественным методом с использованием им-муноферментного анализа (разработчик ООО «ХЕМА». Регистрационный номер в Информационном фонде по обеспечению единства измерений ФР 1.31.2019.33721) и включения в 2020 г. исследования продуктов на наличие мТГ в систему мониторинга и контрольно-надзорных мероприятий Россельхознадзора объем ввоза сократился, но по-прежнему остается существенным. По итогам 2020 г. в РФ ввезено более 500 т мТГ [https://customs. gov.ru/statistic].
Заключение. Анализ имеющихся данных показал, что есть риски здоровью населения при использовании в пищевой промышленности мТГ. В связи с отсутствием разрешения на использование данного фермента в ЕАЭС считаем целесообразным проведение дальнейших исследований возможных рисков здоровью потребителей при использовании мТГ, а также проведение мониторинга на присутствие этого фермента в пищевой продукции.
Конфликт интересов. Авторы декларируют отсутствие конфликта интересов.
Источник финансирования. Работа проведена за счет средств субсидии на выполнение государственного задания в рамках Программы фундаментальных научных исследований (тема Минобрнауки России № 0529-2019-0057).
ЛИТЕРАТУРА
1. Darloman, I. Microbial transglutaminase: A review on current concerning aspects Cerdanyo-la del Vallès. - 2018. - 28 р.
2. Lerner, A. Processed Food Additive Microbial Transglutaminase and its Cross-Linked Gliadin Complexes Are Potential Public Health Concerns in Celiac Disease / A. Lerner, T. Matthias // International Journal of Molecular Sciences. -2020. - Vol. 21 (1127). - 13 p. Doi: 10.3390/ ijms21031127
3. Transglutaminases Family of Enzymes with Diverse Functions. In: Progress in Experimental Tumor Research. V. (Editors K. Mehta, R. Eckert). -2005. - Vol. 38. - 265 p.
4. Liu, C. Inflammation, Autoimmunity and Hypertension: The Essential Role of Tissue Transglutaminase / C. Liu, R.E. Kellems, Y. Xia // American Journal of Hypertension. - 2017. - Vol. 30 (8). - P. 756-764. Doi: 10.1093/ajh/hpx027
5. Lerner, A. Possible association between celiac disease and bacterial transglutaminase in food processing: a hypothesis / A. Lerner, T. Matthias // Nutrition Reviews. - 2015. - Vol. 73 (8). - P. 544-552. Doi: 10.1093/nutri1/nuv011
80 10/2021 ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ ISSN 0235-2486
6. Багрянцева, О.В. Фермент трансглута-миназа: правовой статус / О.В. Багрянцева, П.А. Семенова // Бизнес пищевых ингредиентов. - 2019. - № 5. - C. 20-23.
7. Li, Y. Exogenous transglutaminase improves multiple-stress tolerance in Lactococcus lactis and other lactic acid bacteria with glutamine and lysine in the cell wall / Y. Li, Z. Kan, Y. You, [et al.] Biotechnology Letters. - 2015. - Vol. 37 (12). -P. 2467-74. Doi: 10.1007/s10529-015-1942-x.
8. Lerner, A. Changes in intestinal tight junction permeability associated with industrial food additives explain the rising incidence of autoimmune disease / A. Lerner, T. Matthias // Autoimmunity Reviews. - 2015. - Vol. 14 (6). -P. 479-89. Doi: 10.1016/j.autrev.2015.01.009.
9. Zhang, J. Transglutaminase and its Product Isopeptide are Increased in Alzheimer's Disease and APPswe/PS1dE9 Double Transgenic Mice Brains / J. Zhang, S. Wang, W Huang [et al.] // Molecular Neurobiology. - 2016. - Vol. 53 (8). -P. 5066-5078. Doi: 10.1007/s12035-015-9413-x.
10. Rachel, NM. Biotechnological Applications of Transglutaminases / N.M. Rachel, J.N. Pelletier // Biomolecules. - 2013. - Vol. 3. -P. 870-888. Doi: 10.3390/biom3040870
11. Administrative Guidance to applicants on the suitability check of applications for authorisation of food enzymes submitted under Regulation (EC) No 1332/2008 // EFSA supporting publications. - 2014. - EN-638. Doi: org/10.2903/sp.efsa.2014.EN-638
12. Scientific Panel on Food Contact Materials, Enzymes, Flavourings and Processing Aids (CEF) Minutes of the 73 th Plenary meeting Held on 23 to 25 January 2018. - Parma (Italy). (Agreed on 08/02/2018). - 7 p.
13. Jos, V.S. Characterisation of microorganisms used for the production of food enzymes / V.S. Jos, M.B. Baviera, C. Bolognesi [et al.] // EFSA Journal. - 2019. - Vol. 17 (6). - No. 5741. -13 p. Doi: 10.2903/j.efsa.2019.5741
14. Food enzyme applications submitted to the Commission within the legal deadline (from 11 September 2011 to 11 March 2015). Version 4 Updated on 25 July 2016. - 2016. - 35 р.
15. Update of the list of QPS-recommended biological agents intentionally added to food or feed as notified to EFSA 6: suitability of taxonomic units notified to EFSA until March 2017 // EFSA Journal. - 2017. - Vol. 15 (7). 4884. Doi: 10.2903/j.efsa.2017.4884
16. Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires. - Légifrance. (Available from: France: legifrance.gouv.fr)
17. Faccia, M. Milk Products from Minor Dairy Species: A Review / M. Faccia, A.G. D'Alessandro,
A. Summer, Y. Hailu // Animals. - 2020. - Vol. 10 (1260). - 25 p. Doi: 10.3390/ani10081260
18. Маджитов, Д.Ф. Трансглютаминаза - лучше структура, больше выход, ниже себестоимость // Переработка молока. - 2014. - № 10 (180). - С. 42-43.
19. Market Research Report. Global Transglutaminase Market by Type (< 100 U/g, 100 U/g 200 U/g, >200 U/g). By Application (Meat, Fish, Dairy, Flour) and by Region (North America, Latin America, Europe, Asia Pacific and Middle East & Africa). Forecast to 2028/Report ID: 111336 3300. Chemical & Material Dataintelo. -2021. - Vol. 119. - 41 p. https://dataintelo.com/ report/transglutaminase-market/
REFERENCES
1. Darloman I. Microbial transglutaminase: A review on current concerning aspects. Cerdanyola del Vallès, September, 3rd. 2018. 28 р.
2. Lerner A, Matthias T. Processed Food Additive Microbial Transglutaminase and its Cross-Linked Gliadin Complexes are Potential Public Health Concerns in Celiac Disease. International Journal of Molecular Sciences. 2020. Vol. 21 (1127). 13 p. Doi: 10.3390/ijms21031127
3. Transglutaminases Family of Enzymes with Diverse Functions. In: Progress in Experimental Tumor Research. V. (Editors Mehta K, Eckert R). 2005. Vol. 38. 265 p.
4. Liu C, Kellems RE, Xia Y. Inflammation, Autoimmunity and Hypertension: The Essential Role of Tissue Transglutaminase. American Journal of Hypertension. 2017. Vol. 30 (8). P. 756-764. Doi: 10.1093/ajh/hpx027
5. Lerner A, Matthias T. Possible association between celiac disease and bacterial transglutaminase in food processing: a hypothesis. Nutrition Reviews. 2015. Vol. 73 (8). P. 544-552. Doi: 10.1093/nutrit/nuv011
6. Bagryantseva OV, Semenova PA. Ferment transglutaminasa: pravovoy status [Transglutaminase enzyme: legal status]. Bysness pischeviuch ingredientov [The business of food ingredients]. 2019. No. 5. P. 20-23 (In Russ.).
7. Li Y, Kan Z, You Y, et al. Exogenous transglutaminase improves multiple-stress tolerance in Lactococcus lactis and other lactic acid bacteria with glutamine and lysine in the cell wall. Biotechnology Letters. 2015. Vol. 37 (12). P. 2467-2474. Doi: 10.1007/s10529-015-1942-x.
8. Lerner A, Matthias T. Changes in intestinal tight junction permeability associated with industrial food additives explain the rising incidence of autoimmune disease. Autoimmunity Reviews. 2015. Vol. 14 (6). P. 479-89. Doi: 10.1016/j.autrev.2015.01.009.
9. Zhang J, Wang S, Huang W, et al. Transglutaminase and its Product Isopeptide are Increased in Alzheimer's Disease and APPswe/ PS1dE9 Double Transgenic Mice Brains. Molecular Neurobiology. 2016. Vol. 53 (8). P. 5066-5078. Doi: 10.1007/s12035-015-9413-x.
10. Rachel NM, Pelletier JN. Biotechnological Applications of Transglutaminases. Biomolecules. 2013. Vol. 3. P. 870-888. Doi: 10.3390/ biom3040870
11. Administrative Guidance to applicants on the suitability check of applications for authorisation of food enzymes submitted under Regulation (EC) No. 1332/2008. EFSA supporting publications. 2014. EN-638. Doi: org/10.2903/ sp.efsa.2014.EN-638
12. Scientific Panel on Food Contact Materials, Enzymes, Flavourings and Processing Aids (CEF). Minutes of the 73 th Plenary meeting Held on 23 to 25 January 2018. Parma (Italy) (Agreed on 08/02/2018). 7 p.
13. Jos VS, Baviera MB, Bolognesi C, et al. Characterisation of microorganisms used for the production of food enzymes. EFSA Journal. 2019. Vol. 17 (6). No. 5741. 13 p. Doi: 10.2903/j. efsa.2019.5741
14. Food enzyme applications submitted to the Commission within the legal deadline (from 11 September 2011 to 11 March 2015). Version 4 Updated on 25 July 2016. 35 p.
15. Update of the list of QPS-recommended biological agents intentionally added to food or feed as notified to EFSA 6: suitability of taxonomic units notified to EFSA until March 2017. EFSA Journal. 2017. Vol. 15 (7). 4884. Doi: 10.2903/j.efsa.2017.4884
16. Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires - Légifrance (Available from: France: legifrance.gouv.fr).
17. Faccia M, D'Alessandro AG, Summer A, Hailu Y. Milk Products from Minor Dairy Species: A Review. Animals. 2020. Vol. 10 (1260). 25 p. Doi: 10.3390/ani10081260
18. Madzhitov DF. Transglyutaminaza - luchshe struktura, bol'she vikhod, nizhe sebestoimost [Transglutaminaza - better structure, more yield, lower cost]. Pererabotka moloka [Milk processing]. 2014. No. 10 (180). P. 42-43 (In Russ.).
19. Market Research Report. Global Transglutaminase Market by Type (< 100 U/g, 100 U/g 200 U/g, >200 U/g). By Application (Meat, Fish, Dairy, Flour) and by Region (North America, Latin America, Europe, Asia Pacific and Middle East & Africa). Forecast To 2028/ Report ID: 111336 3300. Chemical & Material Dataintelo. 2021. Vol. 119. 41 p. https://dataintelo.com/report/ transglutaminase-market/
Авторы
Багрянцева Ольга Викторовна, д-р биол. наук,
Хотимченко Сергей Анатольевич, д-р мед. наук, профессор, чл.-корр. РАН ФИЦ питания, биотехнологии и безопасности пищи, 109240, Москва, Устьинский пр-д, д. 2/14, Bagryantseva@ion.ru, hotimchenko@ion.ru Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова Министерства здравоохранения РФ, 119991, Москва, ул. Большая Пироговская, д. 2, стр. 4 Шевелева Светлана Анатольевна, д-р мед. наук, Минаева Людмила Павловна, канд. техн. наук
ФИЦ питания, биотехнологии и безопасности пищи, 109240, Устьинский пр-д, д. 2/14, Москва, sheveleva@ion.ru, minaeva@ion.ru Семенова Полина Александровна, канд. техн. наук Союз производителей пищевых ингредиентов, 115093, Москва, 1-й Щипковский пер., д. 20, p.semenova@sppiunion.ru
Authors
Ol'ga V. Bagryantseva, Doctor of Biological Sciences,
Sergey A. Khotimchenko, Doctor of Medical Sciences, Professor,
Corresponding Member of RAS
Federal Research Center for Nutrition, Biotechnology and Food Safety, 2/14, Ust'inskiy passage, Moscow, 115446, Bagryantseva@ion.ru, hotimchenko@ion.ru
First Moscow State Medical University named after I.M. Sechenov,
Ministry of Health of the Russian Federation, 2, building 4, Bolshaya
Pirogovskaya str., Moscow, 119435
Svetlana A. Sheveleva, Doctor of Medical Sciences,
Lyudmila P. Minaeva, Candidate of Technical Sciences
Federal Research Center for Nutrition, Biotechnology and Food Safety,
2/14, Ust'inskiy passage, Moscow, 115446, sheveleva@ion.ru,
minaeva@ion.ru
Polina A. Semenova, Candidate of Technical Sciences
Union of Food Ingredients Producers, 20, 1st Shchipkovskiy lane,
Moscow, 115093, p.semenova@sppiunion.ru
ISSN 0235-2486 ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ 10/2021
81
