Научная статья на тему 'Биотехнологические аспекты применения амилолитических ферментов в пищевой промышленности'

Биотехнологические аспекты применения амилолитических ферментов в пищевой промышленности Текст научной статьи по специальности «Промышленные биотехнологии»

CC BY
2795
499
i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.
Ключевые слова
КРАХМАЛ / АМИЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ / ПРИМЕНЕНИЕ / ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ / STARCH / AMYLOLYTIC ENZYMES / USAGE / FOOD INDUSTRY

Аннотация научной статьи по промышленным биотехнологиям, автор научной работы — Никитина Е. В., Решетник О. А., Губайдуллин Р. А.

В статье рассматривается современные тенденции использования амилолитичеких ферментов в пищевой промышленности. Показано строение крахмала как основного субстрата амилаз. Дается представление о строение наиболее часто используемого фермента – α-амилазы. Особо отмечается перспектива применения бактериальных ферментов для модификации растительного сырья.

i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.

Похожие темы научных работ по промышленным биотехнологиям , автор научной работы — Никитина Е. В., Решетник О. А., Губайдуллин Р. А.

iНе можете найти то, что вам нужно? Попробуйте сервис подбора литературы.
i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.

The article discusses the current trends of use amylolytic enzymes in the food industry. the structure of the starch as the main substrate amylase was show. The structure most commonly used enzyme α-amylase is treated specially. We particularly discussed perspective of use of bacterial enzymes for the modification of plant raw-stuff.

Текст научной работы на тему «Биотехнологические аспекты применения амилолитических ферментов в пищевой промышленности»

УДК 664

Е. В. Никитина, О. А. Решетник, Р. А. Губайдуллин БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ПРИМЕНЕНИЯ АМИЛОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

В ПИЩЕВОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ

Ключевые слова: крахмал, амилолитические ферменты, применение, пищевая промышленность.

В статье рассматривается современные тенденции использования амилолитичеких ферментов в пищевой промышленности. Показано строение крахмала как основного субстрата амилаз. Дается представление о строение наиболее часто используемого фермента - а-амилазы. Особо отмечается перспектива применения бактериальных ферментов для модификации растительного сырья.

Keywords: starch, amylolytic enzymes, usage, food industry.

The article discusses the current trends of use amylolytic enzymes in the food industry. the structure of the starch as the main substrate amylase was show. The structure most commonly used enzyme - a-amylase is treated specially. We particularly discussed perspective of use of bacterial enzymes for the modification ofplant raw-stuff

Нативные и модифицированные крахмалы широко используются в пищевой промышленности для предания продукту необходимой вязкости и структуры [1, 2,3,4]. Они также могут влиять на ряд важнейших параметров конечного продукта, таких как выход, вкус, текстура, сроки хранения и др. [5].

Синтез крахмала в растениях крахмал результатом фотосинтеза, процесса превращения энергии солнечного света в химическую энергию. Крахмал, синтезированный в пластидах, остается в них как запасное вещество для расходования при дыхании в темные периоды. Он также синтезируется в амилопластах, находящихся в клубнях, корнях и семенах в качества долгосрочного запасного вещества. Именно в этих органах растения наибольшее количество крахмала аккумулируется в виде водонерастворимых гранул. Форма и размеры этих гранул зависят от ботанического источника. Для коммерчески интересных источников крахмала, диапазон размеров гранул от 2-30 (крахмал маиса) до 5-100 мкм (картофельный крахмал) [6]. В незначительном

количестве крахмал содержит липиды, а также азотистые вещества (протеины, пептиды, аминокислоты, ферменты, нуклеокислоты), фосфаты и некоторые минералы (до 0,4 %) - кальций, магний, калий, фосфор и натрий [7, 8].

Крахмал является полимером глюкозы, связанный друг к другу через кислород C1, называемый гликозидным гидроксилом. Этот гликозидный гидроксил стабилен при высоком уровне pH, но гидролизуется при низком значении pH. В конце полимерной цепи присутствует латентная группа альдегида. Эта группа называется редуцирующей.

Два типа полимеров глюкозы присутствуют в крахмале: 1) амилоза и 2) амилопектин. Амилоза - это линейный полимер, состоящий вплоть до 6000 остатков глюкозы с а-1-4 гликозидной связью. Число остатков глюкозы в цепи, характеризующаяся как степень полимеризации (DP - degree of polymerization), варьирует у крахмалов различного происхождения. Амилоза картофеля или тапиоки имеет показатель DP равный 1000-6000, тогда так DP амилозы крахмала кукурузы и пшеницы варьирует на уровне 200-1200. Среднее количество амилозы в крахмалах может

колебаться между почти 0 и до 75%, но в среднем эта величина равна 20-25%. Соотношение полисахаридов в крахмале различно и зависит от источника крахмала. В связи с этим различают восковидные крахмалы, содержание амилозы в которых меньше 15 %, нормальные (20-25 % амилозы), и высокоамилозные крахмалы (более 40 % амилозы). Равновесная влажность при относительной влажности воздуха составляет 14-18 % для корнеклубнеплодных крахмалов и 10-12 % для зерновых [9].

Амилопектин состоит из коротких а-1,4-связанных линейных цепей длиной 10-60 остатков глюкозы и а-1,6-связанных боковых цепей с 15-45 остатками глюкозы. В среднем разветвленных остатков в амилопектине 5%, но изменяется в зависимости ботанического источника крахмала. Полная амилопектиновая молекула содержит в среднем 2000000 остатков глюкозы, таким образом, это одна из самых больших молекул природного происхождения. Наиболее общая допустимая модель структуры амилопектина является кластерной моделью, в которой боковые цепи скомпанованы в группы с более длинными основными цепями [10; 11].

Гранулы крахмала организованы в аморфные и кристаллические структуры (рис. 1). Полисахариды в крахмальном зерне связаны между собой главным образом водородными связями. Существует предположение, что макромолекулы амилопектина и амилозы находятся в неупорядоченной конформации, неопределенная степень их организации свидетельствует о существовании блоков.

В кристаллических блоках сильно разветвленные макромолекулы амилопектина образуют аморфные и кристаллические ламели [13]. Эта модель предполагает, что линейные частично кристаллические слои состоят из чередующихся аморфных и кристаллических ламелей,

расположенных в аморфной фазе. Кристаллические ламели представляют собой области с упорядоченным расположением двойных спиралей амилопектина, а аморфные ламели - области, в

которых находятся точки ветвления молекул амилопектина [14].

Amylose Amylopectin

А В С D Е F

Рис. 1 - Схема картофельного крахмала в клубне: А - клубень; В - изображение гранул картофеля при электронной микроскопии; С - срез крахмальных гранул, показывающий рост колец, состоящих из полукристаллических и аморфных областей; Б -дательное изображение полу-кристаллической области; Е - организация амилопектиновой молекулы в древо-подобной структуре; Е - две глюкозы, связанной 1,4-гликозидной связью [12]

Кристаллическая ламель состоит из упорядоченных спиралей. В основном образованных А-цепями амилопектина, и проходных цепей амилозы, находящихся в вытянутой конформации типа струны [8, 14]. Аморфная ламель, по-видимому, состоит из тех же амилозных цепей в неупорядоченной конформации и амилопектиновых В-цепей. Амилопектиновые крахмалы в зависимости от источника имеют три типа кристаллической решетки: А (зерновые), В

(корнеклубнеплодные), С (бобовые) [7, 15]. Такие типы кристаллических решеток различаются по плотности упаковки макромолекул и содержанию связанной воды. В отличие от амилопектиновых крахмалов, кристаллическая упаковка макромолекул высокоамилозных крахмалов остается под вопросом.

На сегодняшний день исследование нативных картофельных крахмалов с содержанием амилозы от 1,5 % до 39,5 % показало, что толщина

кристаллической ламели остаются неизменными, независимо от содержания амилозы. В то время, при переходе от амилопектиновых к высокоамилозным крахмалам наблюдалось понижение степени кристалличности. Оценка размеров кластеров в крахмалах мутантного картофеля представляет собой важную задачу, т. к. дает возможность установить структурные особенности и получить представления о взаимосвязи между молекулярными и супрамолекулярными структурами и их термодинамическими параметрами. Недавно были опубликованы результаты исследования

термодинамических свойств крахмалов мутантного картофеля. Выдвинуто предположение, что причиной наблюдаемого уменьшения температуры плавления с увеличением содержания амилозы может быть аккумулирование дефектов в структуре гранулы [16].

Молекулы крахмальных полисахаридов расположены в зерне радиально. В клубне и корневых крахмалах, кристаллические структуры

исключительно сформированы амилопектином, тогда как амилоза, присутствует в аморфных структурах. В

крахмалах хлебных злаков амилопектин - также наиболее важный компонент кристаллических частей, а амилоза в крахмалах хлебных злаков -комплексуется с липидами, что приводит к усилению слабой кристаллической структуры и переходу её в гранулу.

Амилопектин растворим в воде, а амилоза и сами гранулы крахмала нерастворимы в холодной воде. Это свойство делает сравнительно легким процесс извлечения гранул крахмала из растительных источников. Когда водно-

крахмальный жидкий раствор нагревают, гранулы разбухают до того момента пока не будет достигнута точка, в которой разбухший крахмал не может перейти в исходное состояние. Это разбухание характеризуется термином желирование. В течение этого процесса, амилоза выходит из гранулы, что и вызывает увеличение в вязкость жидкого раствора. Дальнейшее увеличение температуры приведет к максимальному разбуханию гранул и повышению вязкости. Наконец, гранулы разрушаются на части, при этом получается полностью вязкий коллоидный раствор. Последующее охлаждение сконцентрированного коллоидной дисперсии крахмала заканчивается образованием эластичного геля. В течение ретрограции, субстанция крахмала подвергается изменению, переходя из растворенного и разобщенного состояния в связанное состояние. Ретрограция крахмала первоначально происходит с амилозой; амилопектин, из-за своей очень разветвленной организации, менее склонен к ретрограции.

Многочисленное промышленное и пищевое применение нативных крахмалов ограничены, из-за его тенденции к ретрограции и подверженности синерезису [17]. Кроме того, их нативная форма, гели или пасты из крахмалов хлебных злаков подобно восковому кукурузному крахмалу (с 99 % амилопектина) [18], имеют тенденцию к

разрушению при длительном нагревании, сильном перемешивании или в кислых условиях. Обработка крахмала как этерификация, эстерификация и перекрестное сшивание используют, чтобы улучшить способность к желированию, пищевые характеристики и предотвращать ретрограцию [19, 20]. Поэтому широко разиваются исследования в области получения модифицированных крахмалов, в том числе и с помощью амилолитических ферментов как боле экологически безопасные.

Большинство ферментов, которые способны воздействовать на крахмал принадлежат к одному семейству, объединенному по гомологии аминокислотной последовательности: а-амилазное семейство или семейство 13 гликозилгидролаз согласно классификации Неш^а! [21]. Эта группа включает те энзимы, которые имеют следующее характеристик: 1) они действуют на а-гликозидный конец и гидролизуют этот конец с образованием как а-иномеров моно- или олигосахаридов (гидролиз), так и а-1-4 или 1-6 гликозидных

последовательностей (трангликозилирование), или комбинируются обе активности; 2) они обладают

(Р/а)8 или Т1М бочкообразными структурами, образующие каталитический центр; (3) у них есть четыре очень хорошо сохранившееся области в первичной последовательности ДНК [12], которая содержит аминокислоты, которые формируют каталитический центр, а также несколько аминокислот, которые придают устойчивости всей структуре Т1М [22].

Крупномасштабная крахмал-

перерабатывающая промышленность возникла в середине 20 века. Процессу переработки и использования крахмала предшествует трудоемкий процесс по сбору и переработке крахмал-содержащих культур растений [23]. На промышленный ферментный гидролиз крахмала влияют различия относительно химической и физической природы крахмалов (относительное содержание амилозы и амилопектина или степень кристаллизации гранул) и их суспензий (вязкость, сопротивление, степень ретрограции или желирования). Также эти различия сказываются на каталитическом процессе, особенностях его протекания (pH, температура, фермент/субстратный коэффициент или энзимная дезактивация и явления ингибирования). Этот последний феномен был изучен главным образом в крахмал-глюкоамилазных системах [24, 25, 26], но есть также исследования с а-амилазой [27, 28, 29, 30]. В случае гидролиза обычных источников крахмала подобно зерну, картофелю, пшенице или рису, эти эффекты хорошо изучены [31, 32, 33]. Тем не менее, в случае другой природы этих субстратов, ферментная подготовка, кинетическая модель процесса и методы ферментирования мало изучены, но важны с различных точек зрения, том числе и прикладного характера.

Одним из направлений использования амилолитических ферментов в промышленном масштабе является гидролиз крахмала с целью получения глюкозы и фруктозы в различных формах. Вначале крахмал гидролизовали в глюкозные сиропы с использованием кислотной обработки. Этот способ включает в себя обработку кислотой воднокрахмальной смеси с повышением температуры до 100-170 оС.

В настоящее время кислотный гидролиз с целью получения глюкозных сиропов заменен на ферментативную обработку с применением трех или четырех различных энзимов [34, 35]. Для полной конверсии крахмала в глюкозный сироп необходимо провести несколько этапов. Первый из них заключается в расплавлении коротко-цепочечных декстринов. Для этого 30-35 % по сухому веществу раствор крахмала при рН 6 смешивают с а-амилазой и он проходит сквозь струйные печи при температуре 95-105 оС в течение 90 мин. В настоящее время же пана возможность повышения максимального уровня субстрата до 65 %, что влечет уменьшение

энергозатрат, экономии водных ресурсов и сокращается использование оборотных ресурсов на 17 % [36].

Недостаток а-амилаз, используемых в настоящем времени - это то, что они не активны при pH ниже 5,9 и при высоких температурах.

Следовательно, pH должен быть скорректированн от естественного pH 4.5 жидкого раствора крахмала до pH 6 добавлением NaOH. Также должны быть добавлены ионы Са2+ из-за Са2-зависимости этих энзимов. Pyrococcus furiosus имеет внеклеточную oi-амилазу, которая показывает многобещающие характеристики для использования в крахмал-перерабатывающей промышленности. Этот фермент

- очень высоко термостабилен при отсутствии ионов металла, активен при температуре 130 оС, и имеет уникальный продукт реакции и специфичность к субстрату [37].

Наиболее часто используют глюкоамилазу Aspergillus niger или родственного ему вида. Эта глюкоамилаза имеет оптимум pH 4,2 и стабильна при 60 оС. Для того, чтобы запустить эффективный процесс осахаривания, pH крахмал-гидролизованного сиропа снижают до 4,5 с использованием хлористоводородной кислоты. В зависимости от специфичности конечного продукта, этот этап длится 12-96 ч при 60-62 оС. Практическая проблема в этом процессе в том, что глюкоамилаза, специфично разрывает а-1,4-гликозидную связь и медленно гидролизуетмя а-1,6-гликозидную связь, присутствующую в мальтодекстринах. Это ведет к накоплению изомальтозы. Решением в этой проблемы может быть использование пуллуланазы, которая эффективно гидролизует а-1,6-гликозидную связь, однако она имеет тот же pH и температурный оптимум как глюкоамилазы. Вторая проблема вызвана с высоким содержанием сухой твердой фазы, которое должно быть использовано в процессе для того, чтобы производство высоко концентрированных глюкозных сиропов (более 95% глюкозы) было экономным. глюкоамилаза может легко образовывать реверсированные продукты как например, мальтоза и изомальтоза за счет полученной глюкозы. В настоящее время растворы балансируют по количеству фермента, температуре и времени инкубации [34].

Хлебопекарная промышленность - это наиболее крупный потребитель крахмала и ферментов, осуществляющих их модификацию. Выпечка хлеба начинает с подготовки теста, что включает операции по смешиванию муки, воды, дрожжей и соли, а также в ряде случаев добавок. Мука состоит главным образом из глютена (клейковины), крахмала, не-крахмальных

полисахаридов и липидов. Сразу же после замеса теста, дрожжи начинают бродить, превращая доступные сахара в спирты и углекислый газ, что является причиной увеличения объема теста. Амилазы могут быть добавлены к тесту, чтобы деградировать поврежденный крахмал муки в более короткие дектрины, который впоследствии будут включаться дрожжами в процесс брожения. Добавление солода или грибной а-амилазы в тесто в результате приводит к повышению объема буханки и улучшеннию текстуры печеного продукта [38].

После увеличения объема теста, оно печется, а когда хлеб извлекается из печи, начинается серия изменений, которые, в конечном счете, ведут к ухудшению качества. Эти изменения

включают увеличение твердости крошки, уменьшения хруста корки, уменьшаются влажности крошки и улетучивание особого аромата хлеба. Все эти нежелательные изменения, которые происходят при хранении, вместе названы старением.

Ретрограция крахмальной фракции в хлебе считается очень важным в процессе старения [39]. Особенно уровень ретрограции амилопектина сильно коррелирует с величиной плотности хлеба [40]. Старение - важный экономический показатель в хлебопекарной промышленности, поскольку это ограничивает продолжительности пребывания печеных продуктов на полках магазинов. В США, например, хлеб общей стоимостью более чем миллиард американских долларов забраковывается ежегодно [38].

Для того, чтобы задерживать старение, чтобы улучшать текстуру, объем и вкус хлебопекарных продуктов, могут быть использованы несколько добавок при выпечке хлеба. Они включают химические вещества, низкомолекулярные сахара, энзимы или их комбинации. Известные добавки: молочный порошок, клейковина, эмульгаторы (моно-или диглицериды, эфиры сахаров, лецитин, и т.п.), гранулированный жир, окислители (аскорбиновая кислота или бромат калия), цистеин, сахара или соли

[41].

Быстрый успех в биотехнологии сделали «новые» ферменты доступные для промышленности. Поскольку ферменты произведены из натуральных компонентов, они найдут большее применение у потребителей из-за особого спроса на продукты без химических веществ. Несколько ферментов рекомендовали для воздействия как на тесто и/или как хлебный улучшитель, посредством модификации одного из основных компонентов теста. Например -глюкозоксидаза, гемицеллюлаза, липаза, протеаза, ксиланаза. Эти энзимы, однако, не действуют на фракцию крахмала в тесте. Энзимы, активные в отношении крахмала, предлагают к использованию как анти-стареющие агенты. Например: а-амилазы [42, 43], ферменты синтеза [44] и разрушения боковых цепей [45], мальтозгенерирующие амилазы [46], ß-амилазы [47], и амилоглюкозадазы [48].

Ферменты, разветвляющие полисахарид, были заявлены как агенты способные увеличить сроки хранения и объем хлебобулочных товаров [44; Spendier, 41]. Эти эффекты были достигнуты с помощью модифицированными крахмальными продуктами, добавляемыми в тесто при выпечке. Улучшенное качество печеных продуктов также получено, когда разветвляющие энзимы были использованы в комбинации с другими ферментами, как например, а-амилаза, малтозгенерирующая амилаза, циклодектрин гликозилтрансфераза, ß-амилаза, целлюлаза, оксидаза и/или липаза [41].

Использование циклодектрин

гликозилтрансферазы как добавки к тесту призвано увеличить объем буханки хлебобулочного изделия [49]. Эффект, как предлагается, происходит из-за постепенного образования циклодекстринов в тесте после смешивания.

Экзоамилаза, как например, р-амилаза и амилоглюкозидаза, сокращает внешние боковые цепи амилопектина, посредством отщепления мальтозы или молекулы глюкозы, соответственно. Оба эти энзима предлагают задерживать старение хлеба, посредством уменьшения склонности к ретрограции амилопектиновых соединений в хлебопекарных продуктах [47]. Анти-стареющие эффекты амило-глюкозидазы в выпечке заявлены в нескольких патентах [50, 48]. Синергическое

использование а- и р-амилаз, также призвано увеличивать жизнь печеных хлебобулочных товаров на полках магазинов [50].

В настоящее время, активно развиваются исследования в области получения модифицированных крахмалов с помощью амилолитических ферментов, а также исследования по выявлению зависимостей, особенностей действия ферментов амилолитического ряда на крахмалы различной природы с целью получения крахмального продукта с улучшенными технологическими и функциональными качествами. Ключевой показателем понимания действия амилаз является сама структура крахмала, которая различается в зависимости от вида природного крахмала. Объектом исследования выступают различные по своей природе крахмалы -картофельный, из сладкого картофеля [51], кукурузный [52], саговый [53], рисовый и из раги [54], ячменный [55].

Основным ферментом, используемым для биохимической модификации, является а-амилаза, глюкоамилаза. В случае использования

глюкоамилазы из КЫ7орш для модификации картофельной муки выявлена деградация крахмала до низкомолекулярных компонентов, при этом доля высокомолекулярных углеводных цепей

уменьшается, пропорционально увеличивается доля более низкомолекулярных соединений [51]. В настоящее время активно изучается возможность использования как чистых ферментных препаратов для модификации картофельного крахмала [56], так и комплексных препаратов для напрвленной ферментации пшеничного и кукурузного крахмалов [57, 58] с целью получения полисахарида с заданными свойствами, пригодными для пищевой промышленности.

а-Амилаза, пуллуланаза, циклодекстрин гликозилтрансфераза и малтопродуцирующая амилаза, в настоящее время широко используются промышленностью в различных областях, из этих ферментов а-амилаза, вероятно, имеет наиболее широко распространение. Кроме их использования для осахаривания и перевода в жидкую фазу крахмала, эти энзимы также используются для подготовки вязких, стабильных крахмальных растворов, используемых для разделения текстильных волокон, для ректификации пива от мутности или мякоти во фруктовых соках, или для предобработки животного корма с целью повышения усвояемости.

Одно из направлений использования амилолитичеких ферментов состоит в модификации

пищевых источников, обладающих низкими вкусовыми качествами, но высокими питательными. Например, в некоторых странах каштановая культура деревьев играет важную экологическую и экономическую роль. Плоды их обычно используют в локальном производстве, чтобы получать кондитерскую продукцию как засахаренная мякоть каштана. Поскольку эти деликатесные продукты требуют высококачественных каштанов (с точки зрения размера, формы или соответствия для чистики и обработки), то только небольшой процент годового каштанового урожая поступает в промышленную переработку. Тем не менее, на основе их крахмалистой природы, переобработанные каштаны могут быть использованы для выпуска альтернативной пищи или для биотехнологических целей [59].

В Галии (Испания) - одной из наиболее высокопродуктивных областей в Европе по выпуску каштанов, в настоящее время внедряются две реальных промышленных альтернативы для использования перепроизводства каштанов: во-

первых, разрабатывается технология получения сладкой муки для людей с заболеваниями брюшной полости без глютена, во-вторых, производства алкогольного напитка из дистиллятов перебродившего каштана. В первом случае, требуется только частичный ферментный гидролиз крахмала, в то время как во втором необходим полный гидролиз. С целью получения модели полного гидролиза крахмала в каштанах испытывались термостабильные а-амилаза (Termamyl 120L, тип S) и глюкоамилаза (AMG 300L) в смеси, причем глюкоамилаза имеет две формы с различной термостабильноьстью. Полный гидролиз достигается только в том случае, когда используют оптимальные высокие концентрации обоих ферментов [59], кроме того выявляется синергический эффект используемых ферментов.

Два ферментных препарата, произведенных Novo Nordisk, Дания: BAN 480L (бактериальная а-амилаза, выделенная из селективного штамма Bacillus amyloliquefaciens) и Dextrozyme E (сбалансированная смесь глюкоамилазы, полученной из генетически модифицированого штамма Aspergilus niger и пуллуланазы, полученной из генетически модифицированного штамма Bacillus), были использованы для гидролиза [60].

Таким образом, амиолитические ферменты являются широко применяемыми компонентами для пищевой промышленности, а новые высокоактивные бактериальные препараты перспективны в использовании для модификации растительного сырья.

Литература

1. Nabeshima E.H. Grossmann M.V.E. // Carbohydrate Polymers, 2001, V.45, 347-353.

2.Rutenberg, M. M., Solarek D., // In R.L. Whistler (Ed.), Starch chemistry and technology (2nd ed,). New York: Academic Press. 1984, P. 311-388.

3.Wattanachant, S., Muhammad K., Hashim D.M., Rahman R.A. // Food Chemistry - 2003. - V.80. - P.463-471.

4.Wurzburg O.B. // In O. B. Wurzburg (Ed.), Modified starches properties and uses. New York: CRC Press. - 1986. - P. 41-53.

5.Нечаев А.П. Пищевые добавки / А.П. Нечаев, А.А. Кочеткова, А.Н. Зайцев. - М.: Колос, Колос-Пресс, 2002.

- 256 с.

6.Robyt J.F. Essentials of Carbohydrate Chemistry // Springer, New York. - 1998.

7.Zoble H. F. // Starch. - 1988. - V. 40. - P.1-7.

8.Manners D. J. // Carbohydrate polymers. - 1989. - V. 11. -P. 87-112.

9.Tester R. F., Karkalas Q. J. // Gereal scince. - 2004. - V. 39.

- P. 151-165.

10. Buleon, A., Colonna, P., Planchot, V., Ball, S. // Int. J. Biol. Macromol. 1998. - V.23, - P.85-112.

11. Myers, A.M., Morell, M.K., James, M.G., Ball, S.G. // Plant Physiol. - 2000. - V.122, - P.989-997.

12. Van der Maarel M.J.E.C., Euverink G.J.W., Binnema D.J., Bos H.Th.P., Bergsma J. // Med. Fac. Landbouwuniv. Gent. - 2000. - V.65. - P.231-234.

13. Baldwin P. M., Adler J., Davies M. C. // Gereal scince. -1998. - V. 27. - P. 255-256.

14. Donald A. M., Kato K. L. // Starch. - 2001. - V. 56. - P. 50-52.

15. Gallant D. J., Bouchet B. // Clinical nutrition. - 2001. - V.

52. - P. 3-16.

16. Bocharnikova I., Wasserman L. A. // Thermal analysis and calorimetry. - 2003. - V. 74. - P. 61-69.

17. Rosalina I., Bhattacharya M. // Carbohydrate Polymers, 2002, 48, 191-202.

18. Whistler R. L., BeMiller N.J. // In R.L. Whistler, N.J. BeMiller (Eds.), Carbohydrate chemistry for food scientists. Minnesota: Eagan Press. -1997 - P.1-150.

19. Garcia-Alonso A., Jimenez-Escrig A., Martin-Carron N., Bravoa L., Saura-Calixto F. // Food Chemistry, 1999, 66, 181-187.

20. Morikawa, K., Nishinari K. // Carbohydrate Polymers, 2000, 43, 241-247.

21. Henrissat, B. Biochem. J. 1991. 280, 309-316.

22. Kuriki, T., Imanaka, T. // J. Biosci. Bioeng. 1999. 87, 557-565.

23. Bergthaller, W., Witt, W., Goldau, H.-P. // Starch/Starke 1999.51, 235-242.

24. Miranda M., Murado M.A, Sanroman A., Lema J.M. // Enzyme Microb Technol 1991;13:142-7.

25. Sanroman A., Murado M.A., Lema J.M. // Appl Biochem Biotechnol 1996; V.59. P.329-36.

26. Pastrana L, Gonzalez MP, Miron J, Murado M.A. // Biotechnol Lett 1998;20:127-30.

27. Robyt J.F. Enzymes in the hydrolysis and synthesis of starch. In: Starch: chemistry and technology. New York: Academic Press; 1984. p. 87-123.

28. Houng JY, Chiou IY, Chen KC. Production of high maltose syrup using an ultrafiltration reactor. Bioprocess Eng 1992, V.8, P. 85-90.

iНе можете найти то, что вам нужно? Попробуйте сервис подбора литературы.

29. Gorinstein S. // Starch/Starke 1993. V.45, P.91-95.

30. Hill G.A., MacDonald D.G., Lang X. // Biotechnol Lett 1997, V.19. P.1139-1141.

31. Nigam P., Singh D. // Enzyme Microb Technol 1995. V.17, P.770-8.

32. Liakopoulos-Kyriakides M., Karakatsanis A., Stamatoudis M. // Cereal Chem 2001;78:603-7.

33. Ozbeck B, Yuceer S. // Process Biochem 2001V.37, P.87-95.

34. Crabb, W.D., Mitchinson, C., // Trends Biotechnol. 1997. 15, 349-352.

35. Crabb, W.D., Shetty, J.K., // Curr. Opin. Microbiol. 1999.2, 252-256.

36. Van der Veen M.E. Veelaert S., Van der Goot R.M. // J. Food Engineering. - 2006. - V.75. - P.178-186.

37. Jorgensen, S., Vorgias, C.E., Antranikian, G, // J. Biol. Chem. 1997. 272, 16335-16342.

38. http://www.enzkey.com/enzymes/industries-baking.htm

39. Kulp, K., Ponte, J.G. // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1981. 15, 1-48.

40. Champenois, Y., Della, V.G., Planchot, V., Buleon, A., Colonna, P. // Sci. Aliments 1999. 19, 471-486.

41. Spendler, T., Jergensen, O. Use of a branching enzyme in baking. Patent application WO97/41736. 1997.

42. De Stefanis, V.A., Turner, E.W. Modified enzyme system to inhibit bread firming method for preparing same and use of same in bread and other bakery products. Patent application US4299848. 1981.

43. Cole, M.S. Antistaling baking composition. Patent application US4320151. 1982.

44. Okada, S., Kitahata, S., Yoshikawa, S., Sugimoto, T., Sugimoto, K. Process for the production of branching enzyme, and a method for improving the qualities of food products therewith. Patent application US4454161. 1984.

45. Carroll, J.O., Boyce, C.O.L., Wong, T.M., Starace, C.A. Bread antistaling method. Patent application US4654216. 1987.

46. Olesen, T. Antistaling process and agent. Patent application WO9104669. 1991.

47. Wursch, P. // Carbohydr. Res. - 1994. - V.256. -P.129-137.

48. Vidal, F.D., Gerrity A.B. Antistaling agent for bakery products. Patent application US4160848. 1979.

49. Van Eijk, J.H., Mutstaers, J.H.G.M., Bread improving composition. Patent application EP687414. - 1995.

50. Van Eijk J.H. Retarding the firming of bread crumb during storage. Patent application US5023094. 1991.

51. Yadav, B.S., Sharma, A. Yadav, R.B. // J. Agricultural Technology 2007. 3(1): 21-27.

52. Ma Y., Cai C., Wang J., Sun D.-W. // J. Food Engineering. 2006. - V.73, N.3. - P.297-303.

53. Wong C.W., S.K.S. Muhammad, M.H. Dzulkifly, N. Saari, H.M. Ghazali // Food Chemistry 2007. 100 P.774-780

54. Mohana B.H., Gopala A., Malleshia N.G., Tharanathan R.N. // Carbohydrate Polymers 2005. V.59. P.43-50.

55. You S., Izydorczyk M.S. // Carbohydrate Polymers. 2007. V.69. - P.489-502.

56. Никитина Е.В., Габдукаева Л.З., Решетник О.А. // Вестник Казанского технологического университета. -2010. - №10. - С.375-381.

57. Никитина Е.В., Захарова С.В., Алимова Ф.К. // Вестник Казанского технологического университета, 2013, T.16, № 8, С.217-219.

58. Никитина Е.В., Галимова З.В., Абдуллина Н.Н., Алимова Ф.К. // Вестник Казанского технологического университета, 2013, T.16, № 6, C.121-123k>

59. Lopez C., A. Torrado, P. Fucinos, N. P. Guerra, L. Pastrana // Enzyme and Microbial Technology 2006. 39 252-258.

60. Prochaskaa K., Kedzioraa P., Thanhb J.L., Lewandowicz G. // Food Hydrocolloids 2007. V.21. P.654-659.

© Е. В. Никитина - к.б.н., доц. каф. технологии пищевых производств КНИТУ, НОЦ «Фармацевтика» К(П)ФУ, ev-nikitina@inbox.ru; О. А. Решетник - д.т.н, проф. зав. каф. технологии пищевых производств КНИТУ; Р. А. Губайдуллин -магистр КНИТУ.

i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.