CC BY
189
664.38
ПРИМЕНЕНИЕ ЖМЫХА ИЗ СЕМЯН АМАРАНТА В ПРОИЗВОДСТВЕ КОМБИНИРОВАННЫХ МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ
А.А. ФЕДОРОВ, Л.В. АНТИПОВА
Воронежская государственная технологическая академия,
394000, г. Воронеж, пр-т Революции, 19; тел.: (4732) 55-37-51, электронная почта: [email protected]
Изучен химический состав и свойства жмыха амаранта, его физико-химические характеристики, фракционный состав белков. Рассмотрена возможность внесения жмыха амаранта в мясные продукты как источника белка и незаменимых аминокислот.
Ключевые слова: жмых амаранта, растительный белок, сквален, аминокислоты, фракционный состав.
Интерес к растительным белкам в аспекте производства пищевых продуктов возник сравнительно недавно, благодаря качественно новым направлениям интенсификации процессов получения пищи из вторичных ресурсов перерабатывающих отраслей АПК.
Растительные источники позиционируются как потенциальный ресурс белков. Благодаря короткому циклу воспроизводства, по ресурсным, экономическим и экологическим оценкам растения выступают одним из перспективных источников пищевого белка.
У нас в стране уделяется большое внимание разработке новых источников и форм пищевого белка и их вкладу в увеличение объемов продукции животноводства ввиду превалирующего развития производства новых форм мясных и молочных продуктов и в целях снижения дефицита полноценных белков. Данное направление объединяет технологию получения белков различной степени чистоты и их переработку в новые пищевые продукты массового потребления.
В последнее время появилось достаточно много сведений о перспективности амаранта в производстве пищевых продуктов [1]. Однако белковые системы на предмет оценки качества и функционально-технологических свойств изучены недостаточно.
Амарант превосходит традиционные культуры по содержанию питательных веществ, особенно белков и жира. Семена амаранта содержат в среднем 15-17% белка, 5-8% масла и 3,7-5,7% клетчатки, что выше, чем у большинства зерновых культур. Среди нетрадиционных растительных ресурсов амарант по пищевой ценности может составить конкуренцию зерновым культурам и сое. Его белки отличаются оптимальным содержанием незаменимых аминокислот (до 97%), в том числе лизина - первой лимитирующей незаменимой аминокислоты белков пшеницы и ржи. Содержание аминокислоты лизина в белке амаранта в 2 раза больше, чем у пшеницы, и в 3 раза больше, чем у кукурузы и сорго. К витаминам амаранта в первую очередь следует отнести рутин, кварцетин и провитамин А -Р-каротин [1].
Уникальность амаранта обусловлена наличием в нем сквалена. Сквален в организме человека активизирует восстановительные процессы, нормализует холе-
стериновый обмен. Сквален принадлежит к тритерпенам, будучи промежуточным звеном в биосинтезе холестерина. Он является естественным компонентом секрета сальных желез человеческой кожи (до 12-14%), благодаря чему легко всасывается внутрь организма и ускоряет проникновение растворенных в нем веществ [1].
Большой интерес представляет также зелень амаранта, содержащая до 26% кальция, других минеральных веществ, каротиноидов и хлорофилла. Содержание белка в листьях высокое, он хорошо сбалансирован по аминокислотам, легко экстрагируется. Кроме того, в листьях содержатся питательные и лечебные для человека вещества: крахмал, витамины А, С, Е, пигменты, пектины, алкалоид амарантин, микроэлементы и др. Амарантин обладает антиоксидантными свойствами, благодаря чему является профилактическим противораковым средством. Пектинов в листьях содержится до 10% в пересчете на сухое вещество [1].
Алкалоиды амаранта, накапливающиеся в основном в листьях, обладают антибактериальными и фунгицидными свойствами. К сожалению, в нашей стране наиболее развито лишь промышленное производство масла из семян амаранта. В то же время побочные продукты (жмых, шрот), представляющие собой концентрированные формы белков, требуют детальных исследований.
В Воронежской области на базе ООО «Русская Олива» организовано производство масла амаранта. В качестве побочного продукта накапливается жмых в количестве 240 т ежегодно, который используется крайне нерационально.
Цель настоящей работы - исследование химического состава и качества белков жмыха амаранта для оценки перспектив его использования в производстве пищевых продуктов.
В ходе исследований использовали следующие ме -тоды: массовую долю белков определяли по методу Кьельдаля, жир - методом Ружковского в аппарате Со-кслета в соответствии с требованиями ГОСТ 13979.2-94, сырой протеин - по ГОСТ 134964-93, влагу - по ГОСТ 13496.3-92 (ИСО 6496-83), сырую золу -по ГОСТ 26226-95, массовую долю сырой клетчатки -
по ГОСТ 13496.2-91, массовую долю влаги - по ГОСТ 9793-74. Фракционный состав белков определяли последовательным экстрагированием водо-, соле- и щелочерастворимых белковых фракций соответственно дистиллированной водой, солевым раствором Вебера и раствором гидроксида натрия с массовой долей 10%. Аминокислотный состав белковых препаратов амаранта, комбинированных и искусственных мясных продуктов на их основе исследовали методом ионообменной хроматографии на автоматическом аминокислотном анализаторе ААА-881 [2].
Физико-химические характеристики жмыха амаранта:
Цвет
Запах
Вкус
Содержание минеральных примесей
Массовая доля, %: влаги золы
протеина в пересчете на сухое вещество жира углеводов
Зараженность вредителями культур
Серый или желтый с серым оттенком Свойственный жмыху амаранта, без посторонних запахов, не затхлый, не плесневый Свойственный жмыху амаранта, без посторонних привкусов, не кислый, не горький При разжевывании амарантового жмыха, смоченного водой, не должно ощущаться хруста
£ 6,89 £ 4,61
> 22,16 £ 8,87 £ 57,47
Не допускается
Исследование фракционного состава белков пока-
Таблица
Аминокислота Содержание, мг/1 г белка Скор, %
в эталонном белке ФАО/ВОЗ в жмыхе амаранта
Изолейцин 40 30,5 76
Лейцин 70 54,1 77
Лизин 55 36,9 67
Метионин 35 17,0 48,6
Фенилаланин 60 60 100
Треонин 40 36,5 91
Триптофан 10 10 100
Валин 50 44,1 88
Всего 360 289,1 -
зало, что жмых амаранта не содержит щелочерастворимой фракции, их основным компонентом являются солерастворимые белки, массовая доля которых составляет до 60% общей суммы азота семян.
Для оценки биологической ценности и способности белков покрыть потребности организма в незаме-
нимых аминокислотах нами произведен расчет аминокислотного скора белков жмыха амаранта (таблица).
В рационах питания чаще всего встречается недостаток трех аминокислот: триптофана, лизина и метионина. Поэтому пищевые продукты, входящие в рацион, оценивают в первую очередь по содержанию этих незаменимых аминокислот.
Объективным показателем оптимальной сбалансированности продукта или рациона по содержанию метионина является коэффициент отношения метионина к триптофану, принятый за 1. Чем ближе этот коэффициент в продукте к 1, тем выгоднее включать его в рацион питания для улучшения сбалансированности аминокислотного состава [3].
В белке жмыха амаранта содержание метионина почти в 2 раза превышает содержание триптофана. Поскольку же в мясе содержание метионина невысокое (в среднем 4-5 мг/г), это дает предпосылки для создания комбинированных пищевых систем.
Рациональный подбор белков из разных продуктов с учетом их взаимного дополнения очень важен при разработке технологий сбалансированных продуктов питания. В белке жмыха амаранта соотношение валина, аргинина и триптофана составляет примерно 1 : 0,7 : 0,2. Как известно, мясо является источником триптофана, что также свидетельствует о перспективности комбинирования белков амаранта с мясными белками для получения сбалансированного продукта питания.
По результатам проведенных исследований на научно-экспериментальной базе ВГТА была проведена разработка рецептур комбинированных продуктов с использованием жмыха амаранта для повышения содержания в полученных продуктах полноценного белка.
В настоящее время разработаны рецептуры мясорастительного паштета, сарделек, творожной пасты, кетчупа. Обогащение белком осуществляется посредством введения в рецептуру белковых препаратов на основе амаранта.
Разработанные продукты рекомендуется употреблять студентам и школьникам во время сессий, людям после тяжелой болезни, спортсменам во время интенсивных тренировок и соревнований, детям.
ЛИТЕРАТУРА
1. История и применение амаранта. - http://www.81ае1тап narod.ru/amarant.html (дата обращения 10.02.2010).
2. Антипова Л .В., Глотова И.А., Рогов И.А. Методы ис -следования мяса и мясных продуктов. - М.: Колос, 2001. - 376 с.
3. Питание детей. - http://pitanie-detey.rU/node/6 (дата обращения 10.02.2010).
Поступила 09.04.2010 г.
APPLICATION OF THE Oil CAKE FROM AMARANTH SEEDS IN MANUFACTURE OF THE COMBINED MEAT PRODUCTS
A.A. FEDOROV, L.V. ANTIPOVA
Voronezh State Technological Academy,
19, Revolution av., Voronezh, 394000; ph.: (4732) 55-37-51, e-mail: [email protected]
The chemical compound and properties of an oil cake of an amaranth, its physical and chemical characteristics, fractional structure of fibers is studied. Possibility of entering of an oil cake of an amaranth in meat products as source of fiber and irreplaceable amino acids is considered.
Key words: an amaranth oil cake, vegetative fiber, squalene, amino acids, fractional structure.
639.21
ПОЛУЧЕНИЕ И ИССЛЕДОВАНИЕ СВОЙСТВ ФЕРМЕНТНОГО КОМПЛЕКСА МЯСА ПРЕСНОВОДНОГО КАРПА
О.П. ДВОРЯНИНОВА, А.В. АЛЕХИНА, С.А. СТОРУБЛЕВЦЕВ
Воронежская государственная технологическая академия,
394000, г. Воронеж, пр-т Революции, 19; тел.: (4732) 55-37-51, электронная почта: [email protected]
Получен ферментный комплекс катепсинов из мышечной ткани карпа, исследованы его электрофоретические свойства и протеолитическая активность. Применение ферментного комплекса в рыбной промышленности позволит интенси -фицировать процессы созревания рыбы при посоле.
Ключевые слова: прудовая рыба, ферментный комплекс, катепсины, электрофорез, протеолитическая активность.
В современной перерабатывающей промышленности все большую актуальность приобретает применение ферментных препаратов в производстве пищевых продуктов. Одним из перспективных источников ферментных препаратов являются органы и ткани животных, в частности гидробионтов. В рыбном сырье обнаружен широкий спектр протеолитических ферментов, содержащихся в мышечных тканях и внутренних органах рыб. Это катепсины - ферменты мышечной ткани, пепсин и трипсин - ферменты пищеварительного тракта рыбы. Рыбное сырье является также источником амилолитических и липолитических ферментов [1].
Нами была исследована возможность получения ферментного комплекса из мышечной ткани прудового карпа, а также определена протеолитическая активность полученных ферментов.
Мышечную ткань карпа измельчали и тщательно растирали с кварцевым песком в буферной среде следующего состава: 50 мМ трис-НС1 буфер (рН для карпа 7,5-7,8), 3 мМ MgCl2; 1 мМ ЭДТА; 3 мМ Р-меркапто-этанол. Полученный экстракт фильтровали через 4-слойный марлевый фильтр и центрифугировали при 3000 g 10 мин. Для определения активности комплекса ферментов и дальнейшей его очистки использовали полученный супернатант [2].
Для приготовления промывных вод фарша карпа использовали тушки, хранившиеся при -25°С в течение 20 сут. Рыбу размораживали на воздухе при температуре 18-20°С до 0-2°С, промывали в пресной воде и белую мышечную ткань измельчали на мясорубке с диаметром отверстий 2,5 мм. Полученный фарш дважды промывали на двойном капроновом фильтре питьевой водой с рН 6,8-7,0 при перемешивании в течение 10 мин. Все операции проводили при температуре
0-4°С. Катепсины мышечной ткани экстрагировали 0,05%- м раствором КС1.
Для освобождения осадка от клеток мышечной ткани неразрушенные ткани, полученные после отжимания гомогената, промывали в среде выделения в течение 2 мин. Оставшиеся ткани проводящих пучков тщательно растирали с кварцевым песком в фарфоровой ступке на холоду в среде выделения того же состава в соотношении 1 : 3, затем центрифугировали при 5000 g в течение 10 мин. Полученный супернатант использовали в дальнейшем для очистки и изучения свойств катепсинов из клеток мышечной ткани карпа. Очистку проводили при 0-4°С в несколько стадий.
Фракционный состав выделенного из мышечной ткани карпа ферментного комплекса определяли методом электрофореза на приборе УЕ-1М (ООО «Биоклон»), предназначенном для электрофоретического разделения белков в полиакриламидных и агарозных
Protein bends (molecular weight, kDa):
116.0 -Cellulase;
66.2 - BSA (Bovine Serum Albumin);
45.0 - Ovalbumin;
35.0 - Carbonic anhydrase;
25.0 - Trypsin inhibitor,
18.2 - Lysozime.
Protein (molecular weight, kDa): Catepsins
Рис. 1
