Кавитация повышает отношение орто/пара-Н2О изомеров в воде и снижает её вязкость Текст научной статьи по специальности «Химические науки»

Кавитация повышает отношение орто/пара-ШО изомеров в

воде и снижает её вязкость

С.М. Першин

Институт общей физики им. А.М. Прохорова, РАН, 119991, Москва, Вавилова, д. 38

pershin@kapella.gpi.ru

Известно [1], что коллапс кавитационных пузырьков в воде и водных раствор ах сопровождается высокоэнергетическими процессами: диссоциацией и ионизацией молекул (H2. N2, H2O), а также свечением в широком диапазоне спектра (до 200 нм). Экстремальные условия при этом коллапсе: высокая температуры (десятки тысяч градусов) и давление (сотни атмосфер обеспечивают синтез новых молекул - оксиды азота (HNO2(3)), пероксид водорода (H2O2) и др. в нанометровом реакторе. Оставалось неясным влияние этих процессов на орто/пара (О/П) отношение спиновых изомеров H2O, что является предметом сообщения.

Кавитационную обработку [2] дистиллированной воды (~0.5 ppm примесей) проводили столкновением встречных струй. После нагрева воды до 6С° С из-за кавитации при многократных циклах столкновений воду охлаждали до 4 °С и хранили в емкости без воздушного пузыря. О/П отношение спиновых изомеров H2O изучали методом низкочастотной поляризационной спектроскопии вращательных переходов спиновых изомеров при четырёхволновом смешении (CARS technique) [3] двух встречных пучков лазера в кювете с водой. Прямой эксперимент по изменению концентрации орто-H2O относительно дистиллированной воды проводили на томографе (МРТ технология), который выделяет сигнал изомеров орто-H2O [4] по релаксации магнитного момента обоих протонов.

Лазерная спектроскопия показала [3], что в воде комнатной температуры О /П=1:1. Это значение существенно меньше равновесного (3:1) к которому вода как неравновесная жидкость стремится при любом воздействии с энергией выше спиновой конверсии . Так повышение температуры до 60 °С увеличивает О/П до 2:1 [3]. Заметим, что при 60 °С разрушаются льдо -подобные структуры оболочек гидратации молекул многоатомных спиртов [5], а также

снижается вязкость воды [6] (Рис.1 а).

Впервые нами [3] было установлено, что к авитационная обработка воды [2] увеличивает число орто -H2O изомеров на 12 -15 %, что подтвердилось в экспериментах на томографе [4]. Существенно, что достигнутое повышениеО/П отношения снижает вязкостьводы так, что в этой воде растворяются почечные камни оксалата кальция [7], а также растут кристаллы (лизоцима) другой морфологии [8] (Рис.1 б, в). Отсюда был сделано предположение, что О/П отношение является ключевым фактором снижения вязкости воды. Наиболее значимое снижение вязкости водной суспензии молекул гемоглобина при повышении его концентрациибыло измерено ранее (G. Artmann, 1998) в окрестности температуры 37 °С [9] (Рис.1 г). Механизм наблюдаемых явлений обсуждается.

Рис.1. Снижение вязкости воды (а) и суспензии гемоглобина (г), разрушение оксалата кальция (б), кристаллы лизоцима (в).

[1] М.А. Маргулис, Сонолюминесценция, УФН, т.. 170(3), с. 263-287 (2°°°) DOI: 10.3367/UFNr.0170.200003c.0263

[2] B. Holloway, M. Holloway, US patent 6,521,248 ,

[3] S.M. Pershin, A.F. Bunkin, Temperature Evolution of the Relative Concentration of the H2O ortho/para Spin Isomers in Water Studied by Four-Photon Laser Spectroscopy , Laser Phys. 19(7), 1410-1414, (2009)

[4] S. M. Pershin, A. F. Bunkin, N. V. Anisimov, and Yu. A. Pirogov, Water Enrichment by2O ortho-Isomer: Four-Photon and NMR Spectroscopy, Laser Physics, 19(3), pp. 410-413 (2009)

[5] J. G. Davis, K. P. Gierszal, PingWang & Dor Ben-Amotz, Water structural transformation at molecular hydrophobic interfaces, Nature, vol. 491,| 582-585 (2021); doi:10.1038/nature11570

[6] Н.Ф. Бондаренко, Физика движения подземных вод, стр.61, Гидрометеоиздат, Ленинград, с.216 (1973)

[7] N.V. Gvozdev, E.V. Petrova, T.G. Chernevich, O.A. Shustin, L.N. Rashkovich, Atomic-force microscopy of growth and dissolution of calcium oxalate monohydrate (COM) Crystals, Journal of Crystal Growth, 261, 539-548 (2004).

[8] A.F.Bunkin, S.M.Pershin and L.N.Rashkovich, Influence of Water Hbond Structure on Crystallization Protein Lysozyme from Aqueous Solution, Optics and Spectroscopy, 96(4), 568-571 (2004).

[9] G.M. Artmann, C. Kelemen, D. Porst, G. Buldt, and S. Chien, Temperature Transitions of Protein Properties in Human Red Blood Cells» Biophys. J., 75, 3179 (1998).