CC BY
32
реашмацшних заход1в, а також можливосп передбачити економ1чш збитки у розплщниках.
Лггература
1. Blunden A. S. Neonatal and Perinatal Mortality in the Dog: Clinical, Pathological and Managemental Studies. 1983. PhDThesis, London.
2. Калачнюк M. С. Оцшка стану новонароджених щенят / М. С. Калачнюк, А. О. Вальчук // Молодь i поступ бюлогп: зб1рник тез XI М1жнародно! науково! конференцп студенлв i acnipaHTiB, м. Льв1в, 20-23 кв1тня 2015 р. - Льв1в: СПОЛОМ, 2015. - С. 461-462.
3. Руководство по репродукции и неонатологии собак и кошек / Дж. Симпсон, Г. Ингланд, М. Харви. Москва: Софион, 2005. - 267 с.
Стаття надшшла до редакци 12.03.2015
УДК 636.09:995.122
Куляба О. В., асистент, Стибель В. В., д.вет.н., професор ©
Лъегесъкий нащоналънийумеерситет ветеринарног медицини та 6iomexHonoziü ¡мет С. 3. Гжицъкого
АКТИВШСТЬ ЕНЗИМ1В У СИРОВАТЦ1 KPOBI KOPIB ЗА ФАСЦЮЛЬОЗНО! IHBA3II
У cmammi наведено резулътати досл1джень еплиеу фасщолъозног ¡нвазй на активмстъ ензим1в сироеатки Kpoei Kopie, а саме: аламн-ам1нотрансферази, аспартат-ам1нотрансферази, лужног фосфатази, каталази та супероксиддисмутази. Встаноелено, що за розеитку фасщолъозу у сироватц1 Kpoei Kopie збтъшуетъся активмстъ амтотрансфераз та лужног фосфатази, namoMicmb активмстъ каталази та супероксиддисмутази знижуваласъ. Найвищу активмстъ аламн-амтотрансферази, аспартат-амтотрансферази та лужног фосфатази cnocmepizaeMO на двадцятъ першу добу дотду. Висока активмстъ аламн-амтотрансферази та аспартат-амтотрансферази у сироватщ Kpoei Kopie за фасщолъозу вказуе про деструктивм процеси у печтщ, якг спричиняютъ збтъшення виходу амтотрансамтазз клтиннихорганелу Kpoei хеорих теарин
Найнижчою активмстъ показниюв ензимног системи антиоксидантного захисту у Kpoei Kopie встаноелено на двадцятъ першу добу do^idy, що пов'язано i3 посиленою активащею процеав лтопероксидацп та порушенням pienoeazu мiж активмстю антиоксидантног системи та ттенсивмстю перекисного окиснення лiniдiв.
Ключовг слова: фасщолъоз, корови, ензими, алант-амтотрансфераза, аспартат-амтотрансфераза, лужна фосфатаза, каталаза, супероксиддисмутаза
УДК 636.09:995.122
Куляба О. В., ассистент, Стыбель В. В., д.вет.н., профессор
Львовский националъныйуниеерситет ветеринарной медициныи биотехнологий
имени С.З. Гжицъкого
АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ КОРОВ ЗА ФАСЦИОЛЬОЗНОЙ ИНВАЗИИ
В статье приведены результаты исследований влияния фасциолъозной инвазии на активность ферментов сыворотки крови коров, а именно: аланин-аминотрансферазы, аспартат-аминотрансферазы, щелочной фосфатазы, каталазы и супероксиддисмутазы. Установлено, что при развитии фасциолеза в сыворотке крови коров увеличивается активность аминотрансфераз и щелочной фосфатазы, зато активность каталазы и супероксиддисмутазы снижалась.
© Куляба О. В., Стибель В. В., 2015
41
Наивысшую активность аланин-аминотрансферазы, аспартат-
аминотрансферазы и щелочной фосфатазы наблюдаем на двадцать первый день опыта. Высокая активность аланин-аминотрансферазы и аспартат-аминотрансферазы в сыворотке крови коров за фасциолеза указывает о деструктивных процессах в печени, которые вызывают увеличение выхода аминотрансаминаз из клеточных органелл в крови больных животных.
Низкую активность показателей энзимной системы антиоксидантной защиты в крови коров установлено на двадцать первый день опыта, что связано с усиленной активацией процессов липопероксидации и нарушением равновесия между активностью антиоксидантной системы и интенсивности перекисного окисления липидов.
Ключевые слова: фасциольоз, коровы, ензимы, аланин-аминотрансфераза, аспартат-аминотрансфераза, щелочноя фосфатаза, каталаза,
супероксиддисмутаза
UDC 636.09:995.122
Kulyaba O., assistant, Stybel V., d.vet.n., professor
Lviv National University of Veterinary Medicineand Biotechnology named after SZ
Gzhytsky
ACTIVITY ENZYME IN SERUM BLOOD COWS FASTSIOLOZNOYI
INVASION
The results of studies of the impact fastsioloznoyi invasion on the activity of serum enzymes cows, namely alanine aminotransferase, aspartate aminotransferase, alkaline phosphatase, catalase and superoxide dismutase. Established that the development Fasciolosis serum of cows increased activity of aminotransferases and alkaline phosphatase, while superoxide dismutase and catalase activity decreased. The highest activity of alanine aminotransferase, aspartate aminotransferase, and alkaline phosphatase seeing twenty first day of the experiment. High activity of alanine aminotransferase and aspartate aminotransferase in serum cows Fasciolosis points of destructive processes in the liver, causing an increase in output aminotransaminaz of cell organelles in the blood of sick animalsThe lowest activity indicators enzymatic antioxidant defense system in blood of cows found twenty first day of the experiment, which is associated with increased activation of lipid peroxidation and imbalance between the antioxidant system and lipid peroxidation intensity.
Key words: Fasciolosis, cows, .enzymy, alanine aminotransferase, aspartate aminotransferase, alkaline phosphatase, catalase, superoxide dismutase
Ha Bcix континентах земно! кул1 найбшьш поширеним i сощально небезпечним гельмштозом велико! рогато! худоби е фасцюльоз, який завдае значно! економ1чно! шкоди тваринництву: зниження молочно! та м'ясно! продуктивное^, попршення якосп продукпв, витрати кошт1в на проведения лшувально-профшактичних заход1в.
Беручи до уваги наиружену ешзоотичну ситуацда щодо фасцюльозу велико! рогато! худоби на територп Украши та значну економ1чну й сощальну проблему, необхщне подальше поглиблене вивчення особливостей розповсюдження швази, визначення патогенного впливу гельмшт1в на оргашзм тварин, удосконалення зажиттево! д1агностики та розробки ефективно! схеми лшування тварин. Дана проблема залишаеться актуальною на сучасному eTani й мае важливе народногосподарське значения.
42
Метою роботи було дослщити активнють ензим1в у сироватщ кров1 кор1в за фасцюльозно! швазп.
Матер1али 1 методи. Для дослав було вадбрано 10 кор1в чорно-рябо! породи, з яких сформовано 2 групи, по п'ять тварин у кожнш.
Корови контрольно! групи були клшчно здоровими. Тварини дослщно! групи були ураженш фасцюльозною шваз1ею.
Кров для анал1зу брали з яремно! вени до заражения та на 7-, 14-, 21- 1 28-у добу дослщу.
У сироватщ кров1 дослщжували: активнють аспартат-амшотрансферази (АсАТ) (К.Ф. 2.6.1.1.) 1 аланш-амшотрансферази (АлАТ) (К.Ф. 2.6.1.2.) - за методом Райтмана й Френкеля, в модифшацп К.Г. Капетанаю; активнють каталази (К.Ф. 1.11.1.6) - за методом М.А. Королюк; активнють лужно! фосфатази визначали фотоколориметрично, за методом, що базуеться на визначенш кшькосл фенолу, який звшьняеться при пдрол1з1 динатршфенолфосфату.
Результати дослщжень. У кров1 дослщних тварин, визначали активнють амшотрансфераз, адже щ ферменти вщображають функщональний стан печшки. Вщомо, що амшотрансферази беруть участь у процесах пере амшування. Вони переносять амшогрупи вщ амшокислот до кетокислот.
Одним ¿з фермеш!в, яю належать до групи амшотрансфераз, е аланш-амшотрансфераза. Активнють цього ферменту за фасщольозу велико! рогато! худоби наведена у таблиц! 1.
Таблиця 1
Актившсть фермент1в у сироватщ кров1 кор1в, уражених фасцюльозною
шваз|ею (M±m;n=5)
Показ ник Групи тварин До заражения Термш дослщжень (доби)
7 14 21 28
АлАТ, нкат/л К 160,0± 10,5 160,5± 10,1 160,9± 10,0 161,0± 10,2 160,7± 10,3
Д1 160,5± 10,4 179,3± 10,5 193,9± 10,3* 198,6± 10,9* 182,6± 10,1
АсАТ, нкат/л к 270,2± 16,1 269,7± 13,4 270,0± 16,2 270,9± 15,1 270,6± 14,4
Д1 270,7± 17,4 291,4± 15,3 301,2± 16,9 310,4± 14,7* 295,3± 18,6
ЛФ, Од/л к 42,5± 1,5 42,1± 1,1 42,4± 1,3 42,3± 1,4 42,2± 1,1
Д1 42,4± 1,2 45,1± 1,2 47,6± 1,4* 49,2± 1,5* 48,3± 1,3*
КТ, мкат/л к 47,34± 1,12 47,23± 1,11 47,30± 1,12 47,27± 1,10 47,31± 1,10
Д1 47,10± 1,10 40,56± 1,10* 39,21± 1,12** 37,75± 1,15** 38,94± 1 14**
СОД, у.о/мг бшка к 1,34± 0,04 1,32± 0,02 1,33± 0,04 1,30± 0,03 1,31± 0,02
Д1 1,33± 0,02 1,21± 0,03* 1,14± 0,02* 1,02± 0,03** 1,10± 0,01**
43
Аланш-амшотрансфераза - це особливий фермент, який входить до класифшацп трансфераз, основна функщя якого - катал1зац1я оборотних перенос1в амшогрупи КИ2 безпосередньо з амшокислоти аланшу для альфа-кетоглутарату, що призводить до створення шровиноградно! кислоти та глутамату. АлАТ - е одним з основних показниюв ураження кл1тин печшки.
Встановлено, що у кор1в, уражених фасцюльозною шваз1ею у кров1 настае гшерферментем1я причина яко! тдвищення проникносп кл1тинних мембран 1 виходження внутр1шньокл1тинних ферменпв у русло кровг
Актившсть АлАТ у сироватщ кров1 хворих кор1в на 14 добу дослщу була в 21 % вищою, а актившсть АсАТ на 12% вищою, пор1вняно ¿з клнлчно здоровим тваринами. На 21 добу дослщу актившсть вказаних ензим1в у кров1 швазованих кор1в коливалася у межах 198,6±10,9 1 310,4±14,7 нкат/л. На 30 добу дослщу актившсть амшотрансфераз у сироватщ кров1 хворих тварин дещо знизилася, однак не доходила до ф1зюлопчних величин.
Висока актившсть АлАТ / АсАТ у сироватщ кров1 кор1в за фасцюльозу вказуе про деструктивш процеси у печшщ, яю спричиняють збшьшення виходу амшотрансамшаз з кл1тинних органел у кров1 хворих тварин. Таким чином, одержан! результата вказують про посилення деструктивних процес1в в оргашзм1 кор1в за фасцюльозно! швазп.
У сироватщ кров1 хворих кор1в також шдвищувалась актившсть лужно! фосфатази. Можливо, причина зростання активносп ЛФ полягала у негативному вплив1 такого стану на тканини печшки та тдвищення активносп вщбувалося за рахунок печшкового ¿зоферменту. Актившсть лужно! фосфатази ¿з 42,4±1,2 Од/л шдвищилася до 49,2±1,5 Од/л, що на 16% бшьша шж у клшчно здорових кор1в.
Важливе значения у визначенш токсичного впливу фасцюл на оргашзм кор1в е дослщження системи антиоксидантного захисту оргашзму, оскшьки дана система це потужний мехашзм, що запобтае розвитку лавинопод1бних вшьнорадикальних та перекисних реакцш в оргашзмг Основний мехашзм контролю цих реакцш пов'язаний з ланцюгом оборотних окисно-вщновних реакцш юшв метал1в, глутатюну, аскорбату, токоферолу та шших речовин, значения яких особливо важливо для збереження довго юнуючих макромолекул нуклешових кислот 1 бшюв, деяких складових мембран.
Одними ¿з ферменпв, що входить до дано! системи е каталаза. Вона е катал1затором в реакцп розкладання перекису водню, при якш утворюються вода 1 молекулярний кисень:
Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О.
Бюлопчне значения каталази полягае саме в розкладанш перекису водню, який утворюеться в клпинах при дп ряду флавопротешових оксидаз, чим забезпечуеться д1евий захист клпинних структур вщ руйнування, яке здшснюе перекис водню.
Актившсть каталази кров1 хворих кор1в на 14 1 21 доби дослщу була нижчою на 17 1 20 %, пор1вняно ¿з клшчно здоровими. Враховуючи, що каталаза у великих кшькостях знаходиться в еритроцитах можна припустити, що зниження активносп ферменту зумовлене зменшенням кшькосп еритроцит1в у хворих кор1в.
Поряд ¿з визначенням активносп каталази е необхщне визначення активносп супероксиддисмутази, оскшьки щ два ензими вшгоають важливу ооль V знешкодженш отодукпв пеоекисного окиснення. Так, СОД е ключовим Ферментом антиоадикального захисту, яка дисмутуе супероксидрадикал до менш токсичного перекису водню. Слщ також вщзначити, що занадто р1зке тдвищення в клпиш
44
активносп СОД, без вщповщно! активацп КТ, само по co6i е токсичним, оскшьки накопичуеться велика кшьюсть пдропероксиду водню.
Активнють супероксиддисмутази у сироватщ кров1 кор1в за фасцюльозно! швазп була на 14 i 21 доби дослщу нижчою на 14 i 22 %, шж у клшчно здорових кор1в. Ми вважаемо, що гшоферментем1я зумовлена токсичним впливом фасцюл на печшку та запуском вшьнорадикального окиснення.
Висновок. За клшчного проявления хвороби паразити видшяють продукти життед1яльност1, що ддать токсично на гепатоцити, що призводить до шдвищення проникност1 бюлопчних мембран кл1тинних оболонок, що спричиняе гшерферментем1ю у сироватщ кров1, зокрема амшотрансфераз (АсАТ i АлАТ) i ЛФ та зниженням активносп ензим1в антиоксидантно! системи (СОД та КТ).
Лггература
1. Абдулмагомедов С. А., Шамхалов В. М. К вопросу об эпизоотологии трематодозов крупного рогатого скота в Дагестане // Актуальные вопросы теоретической и прикладной трематодологии и цестодологии: Материалы докл. науч. конф. - М., 1997. - С. 4-6.
2. Березовський А., Мандигра М., Кисельов В. Вивчення дп бровальзену на кл1тинний i гуморальний ¿муштет та його ефектившеть при фасцюльоз1 овець // Вет. медицина Укра!ни. - 1999. - № 12. - С. 35-36.
3. Галат В. Ф., Чумаченко В. Ю., Довпй Ю. Ю. Ефективний 3aci6 проти фасцюльозу овець // Матер, доп. наук. конф. професорсько-викладацького складу TaacnipaHTiB НАУ. - К., 1994. - С. 140-144.
4. Горохов В. В. Фасциолез как эколого-биологическая система с многократной биологической надежностью // "Современные проблемы профилактики и лечения зоонозных заболеваний и лейкозов" Тез. докл. республ. науч-производ. конф. (г. Гродно, 8-9 сентября 1982 г). - Минск, 1982. - С. 142.
5. Дахно I. С. Ешзоотолога, патогенез, етютропна та ¿мунокоригуюча терашя при фасцюльоз1 i дикроцел1оз1 жуйних тварин. Автореф. дис. ... д-ра вет. наук: 03.00.18. -Харьков, 2001.- 36 с.
6. Довгш Ю. Ю., Ваховський I. Л., Семененко Р. Д. Захворювання велико! рогато! худоби, викликане паразитуванням фасц1ол в асоц1ац1! з бактер1ями i грибами // BicHHK Держ. агроекол. акад. Укра!ни: Наук.- теор. зб. -Житомир, 2000. -Випуск 2. - С. 115-118.
Стаття надшшла доредакци 26.06.2015
УДК 636.5: 636.087.7:636.084.52
*Кирил1в Б.Я., к.с.н., ст. науковий сшвроб1тник, Барило Б.С., к.с.н., Паскевич Г.А., к.с.н., доцент © E-mail: bogdanbarulo@ukr.net
*1нститут б1ологИ' тварин НААНУ, м. Льв1в, Украгна Львгвський нацгональнийунгверситет ветеринарног медицини та б1отехнолог1й iмет С. 3. Гжицъкого, Льв1в, Украгна
ПРОДУКТИВН1СТБ КУРЧАТ-БРОЙЛЕР1В I КУРЕЙ-НЕСУЧОК ПРИ ВИКОРИСТАННЯ ПРИРОДНОГО СОРБЕНТУ ЗБАГАЧЕНОГО Л1П1ДАМИ
Встановлено, що 6 % перлту який використовувався в олшмй промисловост1 для фыътрацИ може зам1нити в ращом добавку соняшниковог олп i сприяютъ тдвищенню збереженост1 курчат-бройлер1в ix живогмаси на 7,7 %, та заб1йногна 10,4 %. Застосування 3 % перлту який використовувався в олтнт промисловост1 для фыътрацИ в районах курей-несучок сприяе тдвищенню Hecynocmi на 15,18 % тамщност^яечногшкаралупи на 12,5 %.
© Кирил1в Б. Я., Барило Б. С., Паскевич Г. А., 2015
45
