CC BY
3205.18.15 - Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания (технические науки) йО!: 10.25712/А8Т11.2072-8921.2019.04.011 УДК 577.112:635.655
ЗАВИСИМОСТЬ ФУНКЦИОНАЛЬНО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКИХ СВОЙСТВ СОЕВЫХ БЕЛКОВ ОТ ИХ СОСТАВА
К.И. Спиридонов, Е.К. Туниева
Недостаточное производство мясного сырья, а иногда и низкое его качество, стимулируют производителей мясных продуктов максимально использовать существующие источники белка, к которым относятся сухие растительные белки. Различные растительные белки отличаются по виду используемого сырья, технологии производства, а, следовательно, составу и функциональным свойствам. Однако до сих пор нет единых данных о влиянии вида сырья, способа производства и состава на технологические характеристики белковых препаратов. В связи с этим целью проведённых исследований являлось выявление зависимости функционально-технологических свойств соевых белков от их состава и способа получения. В качестве функционально-технологических свойств были выбраны влагосвязывающая, жироэмульгирующая способности и предельное напряжение разрушения гелей. Установлено, что важным фактором, обуславливающим функциональность растительных белковых препаратов, является не количественное содержание белка, а его аминокислотный состав. Выявлены аминокислоты, ответственные за функциональные свойства белка. Среди аминокислот с отрицательной корреляцией со всеми функционально-технологическими свойствами выявлены изолейцин, лизин и валин. Заметную положительную корреляцию показали серин, глицин и цистеин.
Ключевые слова: растительные белки, функционально-технологические свойства, влаго-связывающая способность, жироэмульгирующая способность, предельное напряжение разрушения, аминокислотный состав.
ВВЕДЕНИЕ
По данным ФАО/ВОЗ к 2050 г. прогнозируется увеличение потребления мяса и мясных продуктов до 52 кг на душу населения. Рост животноводства также ожидается, однако темпы роста производства сельского хозяйства значительно ниже. Растущий спрос требует увеличения производства мяса в мировом масштабе на 200 миллионов тонн. Однако соответствующий рост использования земли и водных ресурсов, несомненно, будет сопровождаться экологическими проблемами [1, 2, 3]. Для преодоления разрыва между потреблением белка и его реальной потребностью необходимо использовать различные заменители животного белка и добавки для мясных продуктов, а также новые источники белка для питания человека.
С этой целью при производстве мясных продуктов широко используют различные структурообразователи, изготовленные путем переработки растений на сухие растительные белки [4 ,5, 6].
Растительные белки преимущественно подразделяются в зависимости от сырья, из которого они получены, на соевые, пшеничные, гороховые и т. д.; в зависимости от содержания белка, жира и углеводов, на муку, концентраты, текстураты и изоляты.
Использование растительных белков в мясных продуктах известно очень давно.
Наиболее распространенные из них соевые. В пищевой промышленности мясоперерабатывающие предприятия являются самыми крупными потребителями соевых белков [7]. Кроме сои рассматриваются и другие растительные источники белка, такие как пшеница, горох, люпин и др. [8]. В большинстве стран использование альтернативных белков в мясных продуктах регулируется законом, однако нормы в разных странах сильно различаются [7]. Растительные источники характеризуются высоким содержанием белка, но часто они также содержат нежелательные нутриенты, количество которых необходимо уменьшать в процессе производства
Широкое разнообразие белковых препаратов, представленных на рынке, ставят перед производителями мясной продукции проблему выбора наиболее оптимального препарата для решения технологических задач. Различные белковые стабилизаторы отличаются по виду используемого сырья, технологии производства, а, следовательно, составу и функциональным свойствам. Однако до сих пор нет единых данных о влиянии вида сырья, способа производства и состава на технологические характеристики белковых препаратов.
В связи с этим целью проводимых исследований является выявление зависимости функционально-технологических характеристик соевых белков от их состава и способа получения.
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
Объектами исследования являлись образцы изолированных соевых белков:
Образец №1, №3, №4 -производство Китай.
Образец №2 -производство России.
Определение влагосвязывающей способности (ВСС) соевых белков проводили методом центрифугирования. Для этого на лабораторных в весах взвешивали 10 г белкового препарата и 100 г воды, переносили в гомогенизатор и после чего гомогенизировали при скорости вращения ножей 4000 об/мин течение 30 с и выдерживали в течение 60 мин при температуре 4±2 °С. Полученную суспензию переносили в центрифужные пробирки вместимостью 10 см3 и центрифугировали в течение 15 мин при скорости центрифуги 6000 об/мин. В случае отсутствия отделившейся влаги в пробирке после центрифугирования испытание повторяли, каждый раз увеличивая количество внесенной воды на 10 г, до тех пор, пока после центрифугирования не появится отделившаяся влага. Влаго-связывающую способность ВСС, %, вычисляли по формуле 1.
m2 , (1) где ml -количество воды, в пробирке, г; 100 - коэффициент пересчета в проценты; m2 - масса белкового препарата в пробирке, г.
Определение жироэмульгирующей способности (ЖЭС) осуществляли методом центрифугирования. Для этого на лабораторных весах взвешивали 1 часть соевого белка, 5 частей дистиллированной воды и 5 частей подсолнечного масла, переносили в гомогенизатор и гомогенизировали при скорости вращения ножей 4000 об/мин в течение 60 с, выдерживали в течение 60 мин при температуре (4±2) °С. Полученную эмульсию переносили в центрифужные пробирки вместимостью 10 см3 и центрифугировали в течение 10 мин при линейной скорости центрифуги 50 м/с. В случае отсутствия отделившихся воды и/или масла в пробирке после центрифугирования испытание повторяли, каждый раз увеличивая количество внесенной воды и/или масла на 1 часть, до тех пор, пока после центрифугирования не появлялся отделившийся неэмульгированный слой (вода и/или масло). В случае отделения воды и/или масла после центрифугирования при проведении первого испытания, испытание повторяли, каждый раз уменьшая количество внесенной воды и масла на 1 часть до тех пор, пока после центрифугирования не появлялся
отделившийся неэмульгированный слой (вода и/или масло). За окончательное значение жироэмульгирующей способности принимали предельное соотношение белкового препарата, воды и масла, при котором не происходило расслоения после центрифугирования
Определение массовой доли влаги осуществляли высушиванием навески пробы до постоянной массы при температуре (103±2) °С.
Определение массовой доли жира осуществляли по методу Сокслета.
Определение массовой доли белка осуществляли по методу Кьельдаля.
Определение напряжения разрушения гелей соевых белков. Гели готовили путём гомогенизации в чаше блендера белка и воды с температурой 14±2 °С в соотношении 1:5 в течение 1 мин. После этого содержимое чаши перемещали в стеклянные стаканы объемом 250 мл и выдерживали в течение 1 ч при температуре 6±2 С. Тепловую обработку проводили помещая закрытые стаканы в водяную баню на 30 минут при температуре греющей среды 80±2 С. Затем содержимое стаканов разливали по металлическим бюк-сам объемом 50 мл. После остывания содержимого бюксов в течение 1 ч при комнатной температуре их помещали в холодильник и выдерживали в течение 24 ч при температуре 6±2 °С. Разрушение гелей проводили на универсальной испытательной машине Shimadzu серии AGS-1kN при скорости индентора 20 мм/мин с постоянной регистрацией силы. Обработку полученных результатов проводили с использованием программного обеспечения TrapeziumLite X.
Определение аминокислотного состава проводили по ГОСТ 32195-2013.
РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
Согласно данным химического состава (таблица 1) по содержанию белка и влаги все 4 образца имели схожие значения.
Таблица 1-Химический состав соевых белков
о том, что не смотря на одинаковые значения по содержанию белка (р>0,05) в исследуемых соевых белковых препаратах, их функционально-технологические показатели имели существенные отличия (таблица 2).
Образцы Влага, % Жир, % Белок, %
№1 5,9±0,1 0 82,0±0,1
№2 5,6±0,2 3,5±0,1 82,4±0,2
№3 5,3±0,1 0,14±0,02 84,5±0,2
№4 5,4±0,2 0 82,7±0,2
Полученные данные свидетельствовали
Таблица 2-ФТС соевых белков
Образец ВСС, % ЖЭС, г бел-ка:воды:жира Предельное напряжение разрушения гелей, кПа
№1 720 - 15,97±0,72
№2 650 1:7:5 3,88±0,11
№3 740 1:7:2 2,46±0,23
№4 700 1:7:4 19,41±0,83
Для установления факторов, оказывающих влияния на формирование свойств соевых белков, были проведены исследования их аминокислотного состава.
На рисунке 1 приведена корреляционная зависимость ВСС от аминокислотного состава образцов соевого белка
Согласно полученным данным 8 аминокислот имели коэффициент корреляции выше 0,5, а именно: глицин, тирозин, цистин, изолей-цин, лейцин, лизин и пролин.
У 4 аминокислот наблюдалась значимая отрицательная корреляция: пролин (-0,99), изолейцин(-0,85), лейцин (-0,55) и лизин (-0,69). Причём 3 из этих аминокислот относятся к гидрофобным: лейцин, изолейцин, пролин. Изо-лейцин и лейцин так же имели отрицательную корреляционную связь с показателями вСс соевых белков; 4 аминокислоты имелиз начи-мую положительную корреляцию: аланин (0,77), глицин (0,99), тирозин (0,55), цистин (0,79). Все эти аминокислоты, кроме аланина, относятся к полярным незаряженным аминокислотам.
Таким образом, на влагосвязывающие
свойства растительных белковых препаратов влияет аминокислотный состав, а именно содержание полярных, неполярных, а также полярных отрицательно и положительно заряженных аминокислот: при высоком содержании полярных аминокислот - ВСС белков будет выше, чем у белков с высоким содержанием неполярных, а также полярных отрицательно и положительно заряженных аминокислот.
Также следует отметить, что по результатам исследований соевого белка, а также предыдущей работы по изучению корреляцин-ной зависимости ВСС от аминокислотного состава у образцов животного белка [9] и образцов растительного белка можно выделить ряд аминокислот, которые имеют высокие коэффициенты корреляции в обоих случаях. Отрицательную корреляционную зависимость имеют аминокислоты лизин (-0,70 для животных белков и -0,69 для растительных), лейцин (-0,71 и -0,55, соответственно), изолейцин (-0,89 и -0,85). Из перечисленных аминокислот 2 относятся к гидрофобным неполярным, а именно лейцин и изолейцин. Следовательно, можно сделать вывод, что на показатель влагосвязывания очень большое влияние имеет фактор содержания гидрофобных аминоскислот в белке.
На рисунке 2 представлены зависимости ЖЭС от содержания аминокислот в образцах растительных белков.
На рисунке 3 представлены результаты исследования зависимости структурно-механических свойств (СМС) гелей соевых белков от аминокислотного состава (предельное напряжения разрушения).
ОКСИПРОЛИН
ПРОЛИН I -0,99
ЛИЗИН С-(
ЛЕЙЦИН ИЗОЛЕЙЦИН I -0,85 ФЕНИЛАЛАНИН МЕТИОНИН ВАЛИН ЦИСТИН ТИРОЗИН АЛАНИН АРГИНИН ТРЕОНИН ГЛИЦИН ГИСТИДИН СЕРИН
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
I -0 55
-1
-0,08 -0,18
I -0 30
-0,47
0 48 1
□ 0,04
0 /9 1
0 55 1
0 77 1
0 39 1
0 99 1
0 36 1 0 28 1
0 46 1
-0,5 0 0,5
Коэффициент корреляции
1,5
Рисунок 1- Коэффициенты корреляции г-Пирсона зависимости ВСС от аминокислотного
состава образцов соевых белков
1
ПРОЛИН ЛИЗИН ЛЕЙЦИН ИЗОЛЕЙЦИН ФЕНИЛАЛАНИН МЕТИОНИН ВАЛИН ЦИСТИН ТИРОЗИН 5 АЛАНИИ АРГИНИН ТРЕОНИН ГЛИЦИН
гистидин
СЕРИН
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
40 -0,20 0,00 0,20 0,40 0,60 0,80
Рисунок 2- Коэффициенты корреляции г-Пирсона зависимости ЖЭС от аминокислотного
состава образцов соевых белков
-0,96
-0,3
-0,58 -0,70 Ш
-0,50
,31
-0,47
-0,67
Т
0,28
0,17
0,07
0,58
-1,00 -0,50 0,00 0,50
Коэффициент корреляции
1,00
ПРОЛИН
ЛИЗИН
ЛЕЙЦИН
ИЗОЛЕЙЦИН
ФЕНИЛАЛАНИН
МЕТИОНИН
ВАЛИН
ЦИСТИН
ТИРОЗИН
АЛАНИН
АРГИНИН
ТРЕОНИН
ГЛИЦИН
ГИСТИДИН
СЕРИН
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
1,50
Рисунок 3- Коэффициенты корреляции г-Пирсона зависимости предельного напряжения разрушения гелей от аминокислотного состава образцов соевых белков.
Данные результаты согласуются с результатами определения корреляционных связей аминокислотного состава с ВСС. Отрицательную корреляционную связь имеют аминокислоты пролин (-0,96), лейцин (-0,58), изолейцин (-0,70), валин (-0,50) и аспарагино-вая кислота (-0,67).
Изолейцин, лейцин, пролин и валин относятся к гидрофобным аминокислотам, ас-парагиновая кислота - отрицательно заряженная. Как видно среди данных аминокислот нет гидрофильных, что позволяет сделать предположение о негативном влиянии нерастворимых и плохо растворимых аминокислот на структурно-механические свойства гелей.
Положительную корреляционную связь имели аминокислоты цистин (0,79), тирозин (0,75), глицин (0,96), серин (0,59), глутамино-вая кислота (0,68
Данные аминокислоты по своим физико-химическим свойствам относятся к следующим группам:
- серин, тирозин, глицин, цистин - гидрофильные;
- глутаминовая кислота - полярная отрицательно заряженныя.
Как видно, все эти аминокислоты являются растворимыми, и их положительная корреляция может объяснять возможность взаимодействовать с молекулами воды.
Таким образом на ВСС, ЖЭС и СМС растительных белковых препаратов оказывает существенное влияние аминокислотный состав. При этом, влияние на ВСС и СМС растительных белков оказывают либо одни и те же аминокислоты, либо схожие по своим физико-химических свойствам: большинство аминокислот, положительно влияющих на эти свойства являются гидрофильными полярными, негативное же воздействие оказывают гидрофобные неполярные.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Выявлена зависимость функционально-технологических свойств соевых белков (вла-госвязывающая, жироэмульгирующая способность и предельное напряжение разрушения) от их химического состава. Установлено, что, важными фактором, обуславливающим функциональность соевых белков, является аминокислотный состав. Выявлены аминокислоты, ответственные за функциональные свойства белка. Среди аминокислот с отри-
цательной корреляцией со всеми ФТС выявлены изолейцин и лейцин, аминокислота пролин негативно влияла на ВСС и СМС. Заметную положительную корреляцию показывают аланин и глицин.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Livestock's long shadow : Environmental Issues and Options / Steinfeld, H. [et al.] // Foodand-Agriculture Organization of the United Nations (FAO). -Rom. - 2006. - Р. 390S.
2. Wittenberg, K. Meat and the Enviroment -Future directions ; in 58th International Congress of Meat Science and Technology / K. Wittenberg. - Montreal, Canada, 2012.
3. Ilea, R. Intensive Livestock Farming: Global Trends, Increased Environmental Concerns and Ethical Solutions / R. Ilea // Journal of Agriculturaland Environmental Ethics. - 2009. - 22 (2). - Р. 153-167.
4. Антипова, Л. В. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной / Л. В. Антипова, И.А. Глотова. - СПб. : ГИОРД, 2006. - 384 с.
5. Busche, S. Collagen based functional proteins / S. Busche // Fleischwirtschaft international. -
2011. - Vol. 3. - P. 48-49.
6. Семенова, А. А. Пищевые белковые ингредиенты из побочных продуктов мясопереработ-ки / А. А. Семенова, В. Е. Куцакова // Все о мясе. -
2012. - № 2. - С. 10-12.
7. Egbert, W. R. Plant Proteinsin Ingredients in Meat Products : Properties / W. R. Egbert, C. T. Payne // Functionality and Applications. - 2009. - Springer New York. - Р. 111-129.
8. Nonmeat Protein Alternatives as Meat Extenders and Meat Analogs / M. A. Asgar [et al.] // Comprehensive Reviewsin Food Scienceand Food Safety. - 2010. - 9(5). - Р. 513-529.
9. Спиридонов, К. И. Зависимость функционально-технологических свойств животных белков от их состава / К. И. Спиридонов, Е. К. Туниева // Ползуновский вестник. - 2019. - № 2.
Туниева Елена Карленовна, к. т. н.,
руководитель направления функциональных пищевых композиций и технологических вспомогательных средств, ФГБНУ «ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН, тел. 8(495) 676-71-11, еmail: e. tunieva@fncps.ru
Спиридонов Кирилл Игоревич, к. т. н., и.о научного сотрудника направления технологии колбасных изделий, полуфабрикатов и упаковки, ФГБНУ «ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН, еmail: k. spiridonov@fncps.ru
