CC BY
168
Влияние содержания высокомолекулярных соединений
на технологические параметры производства пива
1А.Б. Даниловцева, И.В. Царева
Московский государственный университет технологий и управления
Приготовление пива — сложный процесс, в основе которого лежат биохимические превращения веществ зернового сырья при солодоращении, различные ферментативные реакции при получении сусла, сложные процессы, протекающие в ходе брожения и дображивания. В технологии пива каждый процесс требует поддержания определенных условий. Изготовление качественного пива невозможно без четких соблюдений биохимических и физических параметров на всех стадиях производства.
Основное сырье для производства пива — ячмень, хмель, вода и дрожжи. Ячмень проращивают в определенных условиях, высушивают и получают солод. При этом необходимо знать химический состав и качественные показатели сырья, чтобы управлять технологическим процессом и иметь возможность получить качественный готовый продукт.
Химический состав зерна пивоваренного ячменя
в линейных участках амилопектина связаны, как и в амилозе, а-1,4-глюкозидны-ми связями, а в точках разветвления — а-1,6-глюкозидными связями (рис. 2).
Молекулярная масса амилопекти-на — 100 000-6 000 000. Так как амило-пектин имеет ветвистое строение, вся молекула представлена в виде клубка полисахаридных цепей. В связи с существенными различиями в структуре они также различаются по расщепляемости при солодоращении и затирании. Растворимость амилозы в воде хуже, чем амилопектина. Насыщенным является
1,0%-ный раствор амилозы, в то время как для амилопектина этот показатель не менее 5,0 %.
Крахмал не растворяется в холодной воде, в горячей воде его зерна набухают с образованием геля из амилопектина. Оптимальные условия для гидролиза амилопектина: температура 72...75 °С, рН 5,6-5,8 и наличие фермента Р-амила-зы, которая при температуре выше 80 °С полностью инактивируется; для расщепления амилозы необходим фермент Р-ами-лаза, температура 60...65 °С, рН 5,4-5,6. При температуре выше 70 °С Р-амилаза инактивируется [2, 4].
Содержание крахмала имеет важное производственное и экономическое значение. Установить содержание крахмала в сырье можно методами, основанными на его переводе в растворимое состояние с последующим определением количества растворимых продуктов поляриметрическим или химическим анализом. Самый распространенный метод в пивоварении — поляриметрический метод Эверса [3].
Для определения осахаривания затора используют реакцию крахмала с йо-
сн2он л— сн2он 2 сн2он 2
нн нн н \ н н н \н
ЬоХ /°К Хо^
\°н 7 \°н н \он 7
1 н 1 но 1 н 1 но 1 н г н
Рис. 1. Структурная формула амилозы
В состав сухого вещества ячменя входят органические и неорганические соединения.
Средний химический состав ячменного зерна колеблется в следующих пределах (% на сухое вещество) [6]: крахмал — 45-75, белок — 7-26, пентоза-ны — 7-11, сахароза — 1,7-2,0, целлюлоза — 3,5-7,0, жир — 2-3, зольные элементы — 2-3.
Крахмал, пентозаны, целлюлоза, сахароза относятся к углеводам. В производстве пива углеводы служат источником образования этилового спирта и необходимы для метаболизма дрожжей.
Доля крахмала (С6Н10О5) п в ячмене — 50-65 %. Зерна крахмала содержат до 5,0 % липидов и 0,5 % белков и состоят из двух структур: амилозы и амилопек-тина. Молекула амилозы (рис. 1) представляет собой длинную неразветвлен-ную цепь остатков глюкозы, соединенной а-1,4-глюкозидными связями и имеет молекулярную массу 10000-500000.
Молекула амилопектина по структуре существенно отличается от молекулы амилозы, так как амилопектин имеет разветвленное строение. Остатки D-глюкозы
дом, которая дает синее окрашивание. При этом амилоза дает синее окрашивание, а амилопектин — фиолетовое.
Определить содержание амилозы и амилопектина в сусле можно, используя метод гель-фильтрации, который применяется для разделения и анализа органических соединений. Он основан на различии скоростей перемещения молекул разного размера через колонку, заполненную гелем, обладающим свойствами молекулярного сита [3].
Целлюлоза содержится только в оболочке и является каркасным веществом. Молекула целлюлозы состоит из длинных неветвящихся цепочек глюкозных остатков, соединенных Р-1,4-глюкозид-ными связями (рис. 3). Молекулярная масса целлюлозы колеблется в пределах нескольких сот тысяч единиц. Иное расположение молекул глюкозы (Р-распо-ложение по сравнению с а-расположе-нием у амилозы) делает целлюлозу нерастворимой и не расщепляемой ферментами солода. Во время технологического процесса в варочном цехе целлюлоза не изменяется, при фильтрации, находясь в цветковой оболочке, играет роль фильтрующего слоя и удаляется вместе с дробиной. Поэтому целлюлоза не влияет на качество пива.
Гемицеллюлозы — главные составные части стенок клеток эндосперма. Различают две основные составляющие геми-целлюлозы: это Р-глюканы (80-90 %) и пентозаны (10-20 %). Р-Глюкан состоит из глюкозных остатков, соединенных между собой связями Р-1,4 и Р-1,3, и имеет молекулярную массу около 200 000 (рис. 4).
Когда они позднее переходят в раствор, то соединяются посредством водородных мостиков и образуют ассоциаты. Под действием различных факторов ^ °С, рН и т. д.) Р-глюкан склонен к гелеобра-зованию, особенно при затирании, что может отрицательно влиять на фильтру-емость пива и его коллоидную стойкость. Для обеспечения стабильности готового пива в ходе процесса затирания необходимо создать благоприятные условия для действия ферментных систем Р-глюканаз (табл. 1) [1, 7, 9].
Определение пентозанов основано на том, что при кипячении с кислотой происходит их гидролиз до пентоз; последние при этом теряют три молекулы воды и превращаются в летучее соединение — фурфурол, который отгоняют и определяют бромным методом. Источником брома служит смесь бромата натрия и бромида натрия, которая выделяет бром в кислой среде. Бром присоединяется к фурфуролу по месту двойной связи. Избыток брома определяют йодо-метрически. Для этого к анализируемо-
Таблица 1
Р-Глюканаза Оптимальное Оптимальная
значение рН температура,°С
Эндо-р-1,4-глюканаза 4,5-4,8 40...45
Эндо-р-1,3-глюканаза 4,6-5,5 60
Р-1Люкан-солюбиаза 6,6-7,0 62
Таблица 2
Фермент Оптимальное значение рН Оптимальная температура,°С
Эндоксиланаза 5,0 45 Арабинозидаза 4,6-4,7 40.50
му раствору добавляют йодид калия, из которого свободный бром вытесняет эквивалентное количество йода. Выделившийся йод оттитровывают тиосульфатом натрия в присутствии крахмала.
Пентозаны состоят из пентоз — кси-лоз и арабиноз. В основном пентозаны имеют длинные цепочки 1,4^-ксилоз-ных остатков и боковые цепочки из ксилозы, арабинозы и глюкуроновой кислоты, их молекулярная масса составляет примерно 58 800 [2] (рис. 5).
Они относятся к нецеллюлозным полисахаридам, встречаются в клеточных оболочках алейроновых клеток и в эндосперме крахмала, в меньших количествах — в оболочках зерна. Пентозаны составляют приблизительно до 1,5 % массы эндосперма ячменя, а их способность образовывать растворы с высокой вязкостью может значительно повлиять на технологическое использование ячменя. Неразложившиеся арабиноксила-ны, экстрагированные из зерна солода, могут повлиять на вязкость экстракта, фильтрацию и, возможно, на появление осадка в пиве. Молекулярные массы отдельных фракций находятся в пределах от 50 000 до 200 000.
При переработке такого сырья на стадии затирания необходимо обеспечить благоприятные условия для действия ферментов (табл. 2) [1].
Согласно исследованиям многих авторов установлено, что корректировка рН затора до 5,4 способствует снижению содержания Р-глюканов на 25 %, пенто-занов — на 5 %. Температура затирания 35...50 °С способствует снижению уровня Р-глюкана и пентозанов [2, 6].
Количество белка в зерне ячменя колеблется в широких пределах — от 7 % до 26 %, но для пивоварения применяют специальные сорта с низким содержанием белка (9-11 %). Белки играют важную роль в технологии пива и влияют на его качество. Для технологической оценки качества ячменя важны следующие показатели: растворимый азот — азот водорастворимых белков и продуктов их расщепления, а также амидный,
2•2005
ПИВО " "ЛПИТКИ
аммиачныи и аминныи азот; коагулируемый азот — растворимый азот белковой природы, выпадающий в осадок при кипячении сусла с хмелем; высокомолекулярные продукты расщепления белка (молекулярная масса 10 000-60 000).
Низко- и среднемолекулярные продукты ферментативного гидролиза белков, происходящего на стадиях солодораще-ния и затирания (аминокислоты и пептиды), обеспечивают азотистое питание дрожжей и участвуют в сложных процессах метаболизма дрожжевой клетки. При изучении влияния белков на технологический процесс и качество готового пива было установлено, что помимо влияния на коллоидную стойкость белки определяют такие важные свойства пива, как пенистость и полнота вкуса.
Белки представляют собой длинные цепи остатков аминокислот, соединенных пептидными связями (—СО—NН—). В белках содержатся также Fе2+, Fе3+, Со2+, Са2+, М£2+ и другие минеральные вещества.
По особенностям первичной структуры белки разделяют на две группы: протеины, или простые белки, состоящие только из остатков аминокислот; протеиды, или сложные белки, — соединения простого белка с веществом небелковой природы (простетической группой).
В зависимости от степени растворимости протеины разделяют на альбумины, глобулины, проламины, глютелины.
Альбумины растворяются в воде; глобулины в воде нерастворимы, но растворяются в водных растворах некоторых солей; проламины нерастворимы в воде и солевых растворах, но растворяются в 60-80%-ном этиловом спирте; глютели-ны растворимы только в растворах щелочей. К протеинам относят также фосфо-протеины, протамины, протеноиды.
Фосфопротеины — белки, в которых фосфорная кислота связана сложно-эфирной связью с оксигруппами серина и треонина, которые отличаются небольшой молекулярной массой и содержанием (на 80 %) щелочных аминокислот — аргинина, гистидина, лизина. Протеноиды характеризуются высоким содержанием серы, фибриллярностью, нерастворимостью.
В зависимости от химической природы простетической группы протеиды разделяют на липопротеиды, гликопротеи-ды, хромопротеиды и нуклепротеиды. В качестве простетической группы липо-протеиды содержат жироподобные вещества — липоиды, гликопротеиды — углевод, хромопротеиды — пигменты, нук-лепротеиды — нуклеиновую кислоту.
Липопротеиды в большом количестве содержатся в протоплазме клеток. Типичный хромопротеид — гемоглобин. Гликопротеидами являются многие ок-сидоредуктазы. Нуклепротеиды — осо-
Таблица 3
Фракция Среднее содержание, % от общего Средняя молекулярная масса Изоэлектрическая точка (ИЗТ) Растворимость
Альбумин 4 52 000 - В воде, солевых растворах, щелочах
Глобулин, всего 31 В солевых растворах,
а 26 000 5,0 щелочах
в 100 000 4,9 -
У 8 300 000 То же
Гордеин (проламин) 36 27 500 - В 70-80%-ном С2Н50Н
Глютелин 29 74 000 - В кислотах и щелочах (0,2 %)
бенно важная группа сложных белков, играющих громадную роль в жизнедеятельности организма. Они сосредоточены преимущественно в клеточных ядрах. Белки ферментов зачастую также содержат простетические группы.
Когда небелковый компонент фермента обусловливает специфичность ферментативной активности, простетичес-кие группы называются коферментами, а белковая часть — акоферментом. Это, как правило, оксидоредуктазы, и окислительно-восстановительные функции в них выполняет простетическая группа в виде азотистого гетероцикла. Кофер-мент часто является витамином или его производными.
Белки эндосперма ячменя в основном относятся к протеинам и характеризуются следующими показателями (табл. 3).
Лейкозин (альбумин) — нейтральный белок, в значительном количестве содержит серу (1,6-2,2 %), водные растворы его начинают коагулировать при 59 °С, состоит из 16 компонентов.
Различные фракции эдестина (глобулина) локализуются в различных частях ячменя: у — в зародыше, а и в — в алейроновом слое. Наибольшая по содержанию среди глобулинов — в-фракция (50-80 %). Во время солодоращения количество в-фракции не изменяется, а — несколько уменьшается, у — уменьшается значительно, в-фракции в солоде уже нет. Количественное содержание фракций в глобулине (% общего содержания глобулина): а — 3,5; в — 3,5-6; у — 2,5. в-Глобулин — это гетерогенная смесь из 20 компонентов, характеризуется высоким содержанием аспарагиновой кислоты, аланина, глицина, лизина и аргинина.
Глобулин более устойчив к нагреванию и труднее, чем альбумин коагулирует из растворов. Он начинает коагулировать только при 90 °С. Так как глобулин растворим в слабых солевых растворах, то сначала переходит в сусло, а затем и в готовое пиво, в определенных условиях вызывая его помутнение. Глобулин содержит серу в виде группы — БН; очень реакционноспособный белок, что также ускоряет его выпадение в осадок в готовом пиве.
При гидролизе сильными кислотами глютелин образует большое количество глютелиновой кислоты и лейцина. Наличие дисульфидных связей делает его сходным по свойствам с глобулином, но растворяется глютелин только в присутствии восстановителей. Извлечь глюте-лин можно не только с помощью едких щелочей, но и растворов редуцирующих веществ, например аскорбиновой кислоты. Из глютелина и гордеина в ячмене может образовываться клейковина — белковый комплекс, способный активно поглощать воду, набухать, увеличиваясь в объеме, и превращаться в упругую массу, которая растягивается и пружинит, как резина. Пивоваренные ячмени с низким содержанием белка обычно не содержат клейковины.
Гордеин (проламин) содержит до 8 фракций, основные из которых а — 33,7 %; в и у — 39,1; 8 и е — 49 %. Основные аминокислоты проламинов — глутаминовая кислота и пролин. Горде-ину сопутствуют всегда антоцианогены, соединенные с ним адсорбционными и химическими связями. Степень связывания с отдельными фракциями гордеина неравномерна: с 8 + е — 1,8-2,7 %, с а — 0,5-1,0 %. С увеличением содержания белка в ячмене особенно возрастает количество гордеинов. Отмечено их присутствие при помутнении готового пива.
Весь белок распределен в зерне ячменя следующим образом: 4-5 % всего белка ячменя сосредоточено в оболочке, 8486 — в эндосперме и 13-15 % — в зародыше. Часть белка эндосперма прочно связана с клеточными стенками крахмальных зерен, причем у высокобелковистых ячменей эта связь гораздо более прочная, чем у обычных пивоваренных ячменей.
Продукты расщепления составляют около 8 % белковых веществ ячменя. При солодоращении и варке сусла их содержание возрастает [4, 6]. Различают следующие продукты расщепления белка.
Высокомолекулярные продукты расщепления — альбумозы, глобулозы, пептоны. Они участвуют в образовании мути в пиве, но улучшают пеностойкость.
Низкомолекулярные продукты расщепления состоят из продуктов расщеп-
ления белков (пептиды, аминокислоты), необходимых для питания дрожжей, среднемолекулярные (пептоны, полипептиды) обусловливают полноту вкуса и пеностойкость пива, а высокомолекулярные (осаждаемые танином) белки часто служат причиной помутнений.
Азотистые соединения, осаждаемые танином, играют роль в пенообразова-нии. Доля этой фракции в общем количестве белковых веществ пива составляет 25-30 %, достигая свыше 80 % в пивной пене.
При затирании расщепляется примерно такое же количество белков, как и при солодоращении. Однако при гидролизе в процессе затирания образуется больше высокомолекулярных продуктов распада. Если при солодоращении в растворимое состояние переходит 40 % формольного азота, то при затирании — только около 20 %. Количество высокомолекулярных белков в заторе нельзя понизить даже длительной выдержкой при температуре пептонизации, так как сложные белки одновременно с превращением в простые переходят в раствор из запаса нерастворенных белков солода. Недостаточное расщепление белков при солодоращении нельзя возместить усилением их распада при затирании, так как продукты гидролиза различны.
Белки переходят в раствор под действием протеолитических ферментов. Оптимум действия ферментов находится в интервале рН от 3,9-5,5 до 6,9-8,5, оптимальные для действия этих ферментов температуры — в интервале от 40 до 55.50 °С (с максимумом при 45.50 °С). При температуре выше 60 °С активность протеолитических ферментов снижается. Протеиназы активны по отношению к молекулам белков, полипептидов и олиго-пептидов, они действуют на внутренние связи и приводят к образованию молекул с более низкой молекулярной массой. В зависимости от фермента гидролизу подвергаются вполне определенные аминокислотные последовательности.
Экзопептидазы подразделяют на четыре нейтральные аминопептидазы, оптимум которых находится в интервале рН 7,0-7,2, температура 40.50 °С (инактивируется при температуре выше 55 °С), щелочную лейцинаминопептида-зу (рН 8-10), дипептидазу (рН 8,8, температура 40.50 °С, инактивируется при температуре выше 55 °С), а также на четыре карбоксипептидазы (рН 4,8-5,6, температура 40.60 °С, инактивируется при температуре выше 70 °С) [10].
Карбоксипептидазы воздействуют на белки и продукты их распада, отщепляя аминокислоты с карбоксильного конца. Так как только они имеют оптимум рН, примерно соответствующий рН затора, то они дают около 80 % аминокислот, образующихся при затирании. Амино-
пептидазы, отщепляющие аминокислоты с аминного конца пептидов, из-за того, что их оптимум действия находится при более высоких значениях рН, проявляют свое действие только при неблагоприятных значениях рН, превышающих 6,0, например, при затирании на воде с высокой остаточной щелочностью. То же самое должно относиться и к неспецифическим дипептидазам.
Однако растворение небольшой части их обусловлено влиянием солей, воды и солода.
Продукты белкового распада — аль-бумозы, пептоны, полипептиды и аминокислоты — составляют так называемую группу «стойко растворимых белков», которые в противоположность настоящим белкам не выделяются из раствора (не коагулируют при кипячении).
Полнота вкуса и пенообразовательная способность обусловливаются наличием белковых веществ типа альбумоз, для образования которых необходимо делать выдержку при 60 °С. При выдержке затора при 60 °С (вместо выдержки при 50 °С) количество альбумоз увеличивается примерно в 2 раза. Таким образом, путем изменения температурного режима в известной мере можно регулировать соотношение между отдельными фракциями белкового распада.
Оптимальный рН для действия проте-иназ при затирании находится в пределах 4,6-5, а температурный оптимум для растворения азотистых веществ (температура пептонизации) — от 45 до 50 °С. Однако при 60 °С расщепляется также довольно много азотистых веществ, и растворение высокомолекулярных белков идет при этой температуре быстрее. Разница заключается в степени и продуктах распада. Так, при 60 °С образуется значительно больше некоагулиру-емых азотистых веществ типа альбумоз. Наличие в пиве высокомолекулярных белков обусловливает хорошее пенооб-разование и полноту вкуса пива. Накопление такой фракции белков достигается более длительной выдержкой затора при температуре 60 °С. Для получения более стойкого пива, наоборот, требуется содержание менее сложных белковых веществ, для образования которых оптимальная температура 45.50 °С. Таким образом, посредством разной выдержки затора при соответствующих температурах можно регулировать соотношение между высокомолекулярными и менее сложными белковыми соединениями и тем самым оказывать влияние на пено-образование и стойкость пива.
На белковый распад влияет выдержка затора при температуре пептонизации (белковая пауза). При большой продолжительности белковой паузы распад белка протекает глубже. В зависимости от степени растворения солода, поступаю-
щего для затирания, белковый распад производится по-разному [4, 5, 8]. Итак, гидролиз белковых соединений определяет: качество пены; коллоидную стойкость; полноту вкуса; цвет пива.
Степень протеолиза оценивается по массовой доле белка в солоде; числу Кольбаха; концентрации растворимого и а-аминного азота в пивном сусле; путем фракционирования по Лундину.
Массовую долю белка в солоде определяют по общему содержанию азота в зерне, при этом допускают, что весь азот находится в форме белка, что, конечно, не совсем точно.
Для определения азота в ячмене используют метод Кьельдаля, сущность которого состоит в том, что навеска измельченного ячменя сжигается с концентрированной серной кислотой в присутствии катализатора.
Данный показатель свидетельствует о содержании белка в солоде. Массовая доля белка определяется путем умножения содержания общего азота (азота белков, аминокислот, нитратный азот, аммиачный азот, азот нуклеиновых кислот), установленного методом сжигания по Кьельдалю, на коэффициент 6,25 (коэффициент получен, исходя из среднего содержания азота в белке 16 %). Этот показатель важен при совместном рассмотрении его с показателем «растворимый азот», который представляет собой азот, перешедший в раствор при затирании, и характеризуется числом Кольбаха.
Число Кольбаха выражает отношение растворимого азота к общему содержанию азота в солоде и выражается в процентах. Следовательно, число Кольбаха служит показателем степени расщепления белков. Значение этого числа для солода хорошего качества колеблется в пределах от 36 до 42 %. Число Кольбаха свидетельствует не о количестве «расщепленного» белка при солодоращении, а о количестве растворимого азота, образующегося в результате процесса затирания, так как при затирании происходит дополнительное воздействие протеолитических ферментов солода на оставшиеся неизменными белковые вещества и вновь возникшие в процессе солодоращения.
В пивном сусле содержание низкомолекулярных соединений азота составляет 550-750 мг/л. К этим веществам относят аминокислоты и низкомолекулярные пептиды. Азот, входящий в их состав (формольный азот; его количество колеблется в пределах 320-400 мг/л), выявляется методом йодометрического титрования [5], как наиболее простым и удобным. Данный метод основан на способности аминокислот и пептидов образовывать растворимые комплексные соединения с медью. Избыток меди оттит-ровывают, а ее количество, эквивалентное аминному азоту, переводят в соль
2•2005
ПИВО И "ЛПИТКИ
уксусной кислоты и определяют количество йодометрическим титрованием. Однако практический интерес представляет та часть азота, которая участвует в метаболизме дрожжей — это а-аминный азот. Его определяют спектрофотомет-рическим методом с нингидриновым реактивом. Оптимальным считается содержание а-аминного азота в солоде в пределах 120-160 мг/100 г СВ.
О степени расщепления белков солода можно судить по фракционному составу азотсодержащих веществ, определенных по методу Лундина. Оптимально следующее соотношение высоко-, средне- и низкомолекулярных фракций: 25:15:60. При этом содержание высокомолекулярного азота оценивают с помощью метода осаждения сульфатом магния, а низкомолекулярные соединения — йодометрическим титрованием [5]. В лабораторных условиях для получения более точных данных о фракционном составе и молекулярной массе фракций белковых веществ применяют метод гель-фильтрации [3]. Он основан на различии скоростей перемещения молекул разного размера через колонку, заполненную гелем, который обладает свойствами молекулярного сита.
Полифенольные соединения — важные компоненты химического состава ячменя и хмеля, существенно влияющие на интенсивность приготовления пива и его качество. Все полифенолы — активные метаболиты клеточного обмена, они играют существенную роль в различных физиологических процессах — фотосинтезе, дыхании, росте, формировании устойчивости растений к инфекционным болезням.
Примерно 80 % полифенолов сусла происходят из солода и лишь около 20 % вносятся с хмелем. В зерне эти вещества находятся в алейроновом слое и при его помоле попадают во фракцию крупки. Наиболее весомая часть полифенолов ячменя представлена антоцианогенами (рис. 6).
В эндосперме ячменя и солода анто-цианогены ассоциированы с гордеином, причем отмечена обратная зависимость: чем больше в зерне белка, тем меньше в гордеине антоцианогенов. Именно эти полифенолы отрицательно влияют на коллоидную стойкость, стабильность запаха, вкуса, пенистые свойства и цвет пива. Поэтому даже низкобелковистый ячмень может давать пиво с плохой коллоидной стойкостью из-за высокого содержания антоцианогенов.
В сусло из солода переходят 11-18 % полифенолов и 5-13 % антоцианогенов. Полифенолы присутствуют в пиве в виде веществ различного строения. Примерно 8 % полифенолов имеют молекулярную массу менее 500, 90 % — от 500 до 10 000 и только следы — свыше 10 000. Иногда для оценки физико-химической стабильности пива качественного состава полифенолов пива используют термин «индекс
полимеризации» — отношение общего количества полифенолов к количеству антоцианогенов. В зависимости от сорта ячменя и режимов солодоращения содержание полифенолов в конгресс-ном сусле колеблется в пределах от 60 до 130 мг/л, в том числе антоцианогенов — 13-50 мг/л [5]. Для определения содержания количества полифенольных соединений применяют метод, основанный на изменении интенсивности окраски раствора полифенольных соединений в щелочной среде в присутствии лимон-ноаммонийного железа (II) коричневого. Антоцианогены определяют спектрофо-тометрическим методом Франкен-Люик-са [5]. Предельно допустимое содержание антоцианогенов для светлого солодового сусла с плотностью 12,0 % составляет 70-140 мг/л. Этот индекс отражает окис-ляемость пива, т. е. определяет как химическую, так и вкусовую стабильность пива. Индекс полимеризации колеблется в широких пределах — от 4,4 до 1,5.
По современным представлениям полифенолы солода и хмеля в значительной мере определяют вкус, цвет, пенистые свойства пива, а также склонность готового напитка к коллоидному помутнению. Участие полифенольных веществ в образовании коллоидной мути пива было установлено еще в 1893 г. Брауном, впервые выделившим коллоидную муть пива и показавшим, что она состоит из полифенолов и белков [6]. Для получения пива с высокой коллоидной стойкостью максимальное содержание общих полифенолов составляет 180-300 мг/л, тан-ноидов — 60-100 мг/л.
Полифенольная фракция коллоидной мути включает антоцианогены, производные лигнина, сложные эфиры простых фенолов. Соединения белков с полифе-нольными веществами имеются в зерне ячменя и дополнительно образуются в процессе затирания зернопродуктов, фильтрования и кипячения сусла. Качество используемого сырья и условия проведения отдельных стадий приготовления пива во многом определяют степень полимеризации фенольных веществ, а значит, и их влияние на качество пива.
Для улучшения стабильности пива к коллоидному помутнению необходимо осуществить выборочные изменения в соста-
ве полифенолов пива, с тем чтобы не ухудшить его органолептические свойства.
При увеличении температуры затирания и продолжительности затирания полифенолы и антоцианогены хорошо растворяются. Фенолы и полифенолы высвобождаются вследствие параллельно проходящих реакций расщепления, как, например, через расщепление белка или гликозидов. Они претерпевают изменения из-за воздействия пероксидаз в температурном диапазоне 40.50 °С или из-за действия полифенолоксидаз, которые особенно активны при температуре 60.65 °С. Изменения полифенолов при 40.50 °С особенно очевидны в процессе затирания, так как при работающей мешалке происходит интенсивная аэрация сусла. При проведении гидролиза при более высоких температурах, например 62 °С, содержание полифенолов несколько увеличивается. При доступе воздуха общее содержание полифенолов уменьшается и в большинстве — антоцианогенов, что ведет к снижению индекса полимеризации [2].
Для получения качественного пива пивовар должен тщательно контролировать процесс пивоварения, учитывая особенности химического состава сырья, его строение и качество вспомогательных материалов, а также создать оптимальные условия проведения технологического процесса.
ЛИТЕРАТУРА
1. Иванова Е.Г., Киселева Н.Г., Ленец Н.Г., Петрова Г.А. Влияние гемицеллюлоз на гидролиз некрахмальных полисахаридов//Пиво и напитки. 2002. № 2. С. 19-22.
2. Калунянц К.А. Технология солода, пива и безалкогольных напитков. — М.: Колос, 1992.
3. Колчева Р.А., Херсонова Л.А., Калунянц К.А., Садова А.И. Химико-технологический контроль пивобезалкогольного производства. — М.: Агропромиздат, 1988.
4. Кунце В. Технология солода и пива. — СПб.: Профессия, 2001.
5. Меледина Т.В. Сырье и вспомогательные материалы в пивоварении. — СПб.: Профессия, 2003.
6. Хорунжина С.И. Биохимические и физико-химические основы технологии солода и пива. — М.: Колос, 1999.
7. Einsiedler F., Schwill-Miedaner A, Sommer K. und Hamalainen J. Experimentelle Unter-suchugen und Modellirung komplexer und technologischer Prozesse am Beispiel des Maisches. Teil 3. Cytolyse//Monatsschrift fur Brauwissenschaft 1/2. 1998. S.11-21.
8. Einsiedler F., Schwill-Miedaner A, Sommer K. und Hamalainen J.: Experimentelle Unter-suchugen und Modellirung komplexer und technologischer Prozesse am Beispiel des Maisches. Teil 1. Proteolyse//Monatsschrift fur Brauwissenschaft 9/10. 1997. S. 164-171.
9. Linemann A, Kruger E.: Struktur-EigenschaftsBeziehungen von в-Glucan bei der Bierherstellung. Teil 2: Veranderung der Losungszustande von в-Glukan-Gel wahrend des Brauprozesses// Brauwelt 37. 1996. S. 1748-1752.
10. Schuster W, Narziss L. Die Bierbrauerei. Die technologie der Wurrzebereitung. Band 2. Stuttgart.: Ferdinand Enke Verlag. 1992 и др. ¿juT
