CC BY
70
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ ПРИМЕНЕНИЕ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНОЙ СИСТЕМЫ ТИПА ДСМ... 1 71
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ
УДК 616.831-006.04:577.21.08:576.367(048.8)
И.В. Уласов1, Н.В.Каверина2, А.Ю.Барышников'2
РОЛЬ СУРВИВИНА В ДИАГНОСТИКЕ И ТЕРАПИИ ОПУХОЛЕЙ ГОЛОВНОГО МОЗГА
1 Центр опухолей головного мозга, Шведский медицинский центр, Сиэтл, США 2ФГБНУ «Российский Онкологический Научный Центр им. H.H. Блохина» ФАНО, Москва
Контактная информация
Уласов Илья Валентинович, к. б. н., ведущий сотрудник центра лечения опухолей головного мозга адрес: 550 17th Avenue, suite 570, Seattle, Wa, 98122, USA; тел. +1-206-991-2053 e-mail: ulasov75@yahoo.com
Статья поступила 06.05.2014, принята в печать 08.09.2014. Резюме
МФГ - наиболее частая и наиболее агрессивная форма опухоли головного мозга, вызывающая высокую смертность пациентов и обладающая резистентностью к терапии. Изучение механизма невосприимчивости опухолей к существующим терапевтическим средствам позволяет разрабатывать новые альтернативные препараты. Механизм резистентности опухолей до конца не изучен, однако существующие лабораторные данные свидетельствуют о генетически регулируемом процессе. Одним из таких генов, чей белковый продукт обеспечивает резистентность глиобластом к действию противоопухолевых препаратов, является сурвивин. В данном обзоре мы обсудим механизм регуляции экспрессии гена и белка сурвивина, а также приведем данные доклинических лабораторных исследований новых терапевтических и диагностических подходов на основе гена сурвивина. Таким образом, понимание механизма регуляции сурвивина позволит создать новые возможности в применении противоопухолевых препаратов направленного действия.
Ключевые слова: сурвивин, апоптоз, опухоль головного мозга.
I.V. Ulasov1, N. V. Kaverina2, A.Yu. Baryshnikov2
ROLE OF SURVIVIN FOR DIAGNOSTIC AND THERAPY OF BRAIN TUMORS
1Advanced Brain Rumor Treatment, Swedish Medical Center, Seattle, Wa, USA
2FSBSI «N.N. Blokhin Russian Cancer Research Center» FASO, Moscow
Abstract
Glioblastoma multiforme is one of aggressive brain cancer that induces high patient mortality. High resistance to the current therapeutic modalities results in the recurrence often impacts on patient survival. So, investigating the mechanisms of tumor recurrence allows modifying old ones and designing alternative approaches. At this basis, there are preliminary laboratory data suggesting involvement of cellular genes in the rebel behavior of tumor in the response to antiglioma therapy. One of such genes controls response to antiglioma therapy is survivin. At this review, we will discuss preclinical laboratory tests using survivin-based gene therapy approaches. We will also focus on advantage and restrictions of those approaches and propose ways to improve antiglioma therapies. Understanding the mechanism of survivin regulation will allow to create a rationale for therapeutic interventions against brain tumors.
Keywords: survivin, apoptosis, brain tumor.
Введение
Опухоли головного мозга представлены как первичными, так и вторичными новообразованиями. Среди них выделяют глиомы, возникающие из клеток астроцитарного ряда и составляющие порядка 30% всех первичных опухолей головного мозга. По сравнительной классификации ВОЗ аст-роцитомы с высокой степенью злокачественности (стадия 4, мультиформные глиобластомы, МФГ) представлены в половине клинических случаев. Показано, что степень злокачественности глиом коррелирует с низкой выживаемостью пациентов. Несмотря на существенный прогресс в выживаемости пациентов с МФГ за счет применении противоопухолевых терапевтических подходов, основанных на использовании хирургических методов, а также химио- и радиотерапии, недостаточная эффективность имеющихся средств терапии опухолей остается проблемой для лечения.
Недавно предложена концепция развития опухолевого ответа, которая базируется на предположении, что гены регулируют ответ на внешнее воздействие. Согласно этой теории, высокая резистентность опухолей обусловлена набором генетических факторов, обеспечивающих нечувствительность к химиопрепаратам и радиотерапии [73].
Таким образом, наиболее актуальной задачей является идентификация генов, регулирующих ответ опухоли на внешние стимулы и участвующих в невосприимчивости опухоли.
Апоптоз - один из консервативных процессов саморазрушения в ответ на различные стимулы [1-9; 15; 23; 50; 51;61; 71]. В основе этого процесса лежит удаление поврежденных клеток из организма. Для поддержания гомеостаза, регуляция апоптоза по данным литературы в основном осуществляется AKT- и NFKB-сигнальным путями, либо с помощью белок-белкового взаимодействия или транскрипционного контроля за ингибиторами апоптоза [25].
№ 3/том 13/2014
РОССИИСКИИ БИОТЕРАПЕВТИЧЕСКИИ ЖУРНАЛ
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНОЙ СИСТЕМЫ ТИПА ДСМ...
В настоящем обзоре представлены результаты, подтверждающие антиапоптотическую роль белка сурвивина в выживаемости клеток МФГ, а также новые экспериментальные подходы терапии глиом, связанные с сурвивином.
Общая характеристика
и механизм действия
Впервые возможность терапевтического ин-гибирования сурвивина на клетках опухолей головного мозга была представлена Shankar et al. в 2001 [58]. Авторы осуществили доставку антисмысловых молекул к гену сурвивину в клетки олиго-дендроглиомы (TC620) и нейробластомы MSN, что привело к гибели части раковых клеток. Интересно, что добавление ингибитора апоптоза не влияло на количество погибших клеток. Таким образом, данные результаты свидетельствуют об участии белка сурвивина в выживаемости клеток, а также подтверждают роль этого белка в каспаз-независимом механизме клеточной смерти. Позже было установлено, что в опухолях белок сурвивин непосредственно связывается с каспазой типов 3 или 7, инги-бируя тем самым митохондриальный и каспаз-независимый апоптоз [64]. По другим данным, присутствие белка сурвивина в слабо дифференцированных эмбриональных клетках, а также ассоциация его с микротрубочками позволяет говорить о данном белке не только как об ингибиторе апоптоза, но и как о регуляторе митоза и пролиферации [12; 57].
Выполняя двойную функцию, белок гена сурвивина имеет отличительные особенности в своей структуре. В то время как другие представители семейства ПАП имеют несколько доменов (BIR), сурвивин имеет только один такой домен [39]. Кроме того, было показано, что фосфорилирование этого домена по треонину-48 ведет к ингибирова-нию активности экспрессируемого геном белка, и как следствие, усилению апоптоза. В физиологических условиях сурвивин не способен вызывать ин-гибирование апоптоза, однако в присутствии стресс-сигналов сурвивин либо связывается с другими XIAP, либо сам регулирует антиапоптотическую реакцию клетки посредством связывания с фактором СМАК/ДИАБЛО (SMAC/DIABLO) [26; 49; 72].
Формирование кровеносных сосудов важно для доставки кислорода и для питания опухолей. Такой процесс поддерживает гомеостаз и обеспечивает опухолевый рост при участии ростовых факторов, выделяемых как самой опухолью, так и прилежащей тканью. Недавние исследования подтверждают результаты, полученные раннее, что экспрессия сурвивина усиливает продукцию ростовых факторов VEGF и FGF [74]. В таком случае повышенная экспрессия приводила не только к увеличенной пролиферации клеток глиом, но и активировала их инвазии [59]. Таким образом, установлена связь между высоким уровнем сурвивина в клетках глиом, их подвижностью и кровоснабжением опухоли.
Регуляция экспрессии белка сурвивина
Ген сурвивин кодируется 17q25 хромосомой человека, и состоит из 3 интронов и 4 экзонов [13]. Альтернативный сплайсинг сурвивина продуцирует 5 форм мРНК: сурвивин, сурвивин 2B, сурвивин 2A, сурвивин 3B и сурвивин deltaEx3, однако роль каждого из них в глиомагенезе и регуляции апоптоза клетки до конца не изучена. В литературе пред-
принято несколько попыток выяснить не только значение экспрессии каждого из вариантов, но и установить корреляцию между уровнем мРНК каждой изоформы со степенью злокачественности глиом. Так, транскрипционная активность сплайсиро-ванных форм 2B и deltaEx3 была исследована методом ПЦР в реальном времени на примере 25 образцов опухолей головного мозга, включая первичные глиомы. В то время, как существенная экспрессия фракции 2В была детектирована в доброкачественных образцах, фракция deltaEx3 в большинстве случаев была обнаружена в злокачественных образцах [78].
На молекулярном уровне экспрессия сурвивина осуществляется промотором. Однако недавние публикации показывают, что экспрессия сурвивина также контролируется эпигенетически. Впервые эпигенетический статус промотора был установлен Yu J. et all. В своих исследованиях авторы отметили, что в клетках астроцитарного ряда промотор гена сурвивина не метилирован [82]. Однако, недавние исследования, проведенные Acquatt et all., опровергают это мнение, и предполагают что транскрипция гена сурвивина, может регулироваться эпигенетически [10]. В частности ими показано, что белок BMI1 осуществляет эпигенетическую регуляцию промотора гена сурвивина в стволовых клетках. Таким образом, по данным анализа, низкая экспрессия белка BMI1 обратно коррелирует с уровнем экспрессии белка сурвивина в клетках [18; 20]. В настоящее время установлено, что экспрессия сурвивина регулируется р53 [34; 41; 42], NFkP [69; 85], Р-катенин, АКТ [86], СТАТ3 [19; 83] и ТОР/РАС [63; 68] сигнальными путями. Недавние исследования Fortugno et all., и, позже, Ghosh et all. продемонстрировали, что молекулярные шапероны - белки теплового шока типа 60 и 90 - также могут регулировать стабильность сурвивин-комплекса и, как результат, - апоптоз клетки [27; 28].
Клиническое значение белка сурвивина
для диагностики опухолей головного мозга
Как показано выше, белок сурвивин вовлечен в сигнальные пути, регулирующие инвазив-ность, ангиогенез и пролиферацию опухолевых клеток. Таким образом, предварительный скрининг клинических образцов на предмет экспрессии сурвивина имеет большое значение в ранней диагностике глиом. В 2002 году исследователи Das et all., а также Kajiwara et all., детектировали экспрессию сурвивина в клетках первичных глиобластом на уровне мРНК и белка [24; 35]. В настоящее время, обнаружена экспрессия сурвивина в опухолях головы как, например эпендимомах [52; 81], ганглио-мах [54], питуитарных опухолях [75] и лимфомах [38]. Chakravarti et all. иммуногистохимически проанализировали экспрессию белка сурвивина в 92 парафиновых образцах глиом [17]. В этих исследованиях, была установлена прямая корреляция между иммунореактивностью сурвивина, прогрессией глиом, выживаемостью больных и обратная корреляция с уровнем проапоптотического белка каспазы 3. Принимая во внимание возможную локализацию сурвивина в ядре и цитоплазме, по мнению Chakravarti et all., Xie et all. исследовали клинической значение исследуемого белка. В этой работе была найдена позитивная корреляция между экспрессией сурвивина в цитоплазме клеток и размером опухоли у пациентов с глиобластомами [76]. Полученные данные контрастировали с данными полученными Pan Y. et all., которые не выявили корреляцию ме-
№ 3/том 13/2014
РОССИИСКИИ БИОТЕРАПЕВТИЧЕСКИИ ЖУРНАЛ
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНОЙ СИСТЕМЫ ТИПА ДСМ...
жду экспрессией сурвивина в ядре ни c возрастом пациентов (p=0,053), ни с общим состоянием онкологического больного по шкале Карновского (p=0,486) или полом (p=0,376) [47]. В то же самое время, когда ядерная фракция сурвивина положительно коррелировала со степенью злокачественности глиобластомы (p=0,005), смешанная экспрессия (в цитоплазме и ядре) коррелировала с общей выживаемостью больных МФГ [48; 55].
Терапевтическое значение
направленного ингибирования сурвивина
В настоящее время накоплена значительная информация, подтверждающая этиологическую и диагностическую роль гена сурвивина в прогрессии глиом. Оценка патоморфологической роли сурвивина в развитии опухолей молочной железы, поджелудочной железы, а также глиом, показала терапевтическую значимость данного гена для прогрессии опухолей. В нейроонкологии, экспериментальные терапевтические подходы на основе гена сурвивина, можно разделить на иммунологические, генно-терапевтические и химиотерапевтические методы ингибирования роста глиом.
Разработка иммунотерапевтических вакцин основывается на том, что организм пациентов с опухолями головного мозга может вырабатывать иммунный ответ на экспрессию белка сурвивина. Так, Soling et all. продемонстрировали, что 11,9 и 8,6% исследуемых больных с диагностированной глиомой или менингиомой вырабатывают ауто-антитела к такому антиапоптотическому белку [62]. Дальнейшее картирование эпитопов привело к созданию и применению пептидов на основе белка сурвивина в создании дендритной вакцины против глиомы [21].
Используя ортотопическую сингенную модель глиомы GL261, выращенную в головном мозге мышей линии C57BL/6, и дендритную вакцину были получены данные, свидетельствующие об активации цитотоксического иммунного ответа против опухоль-ассоциированного белка [21].
К группе направленной терапии относится большинство химиопрепаратов, осуществляющих как непосредственное ингибирование гена сурвивина, так и ингибирование сигнальных молекул, регулирующих экспрессию данного белка. Одними из первых, кто заметил, что ингибирование такого гена приводит к появлению спонтанного апоптоза на опухолевых клетках, были Grossman и Nakayama et all. [29; 46]. На экспериментальных моделях опухолей головного мозга было показано, что синтетические ингибиторы ИМ155 (YM155) и целекоксиб снижают экспрессию сурвивина в клетках глиом [40; 87]. Однако было отмечено, что окончание курса химиотерапии может сопровождаться ростом опухоли и появлением рецидивов опухоли с новыми фенотипическими и генотипическими свойствами [14; 43; 79]. Таким образом, применение нескольких химиопрепаратов, действующих на различные сигнальные пути, позволяет активировать программируемые механизмы клеточной смерти и увеличить сенсибилизацию опухоли к текущим терапевтическим методам. В этой связи стоит отметить результаты, полученные Fulda et all. [30]. Оказалось, что одновременное ингибирование сурвивина и индукция белка п21 препаратом ресвератро-лом стимулировали клетки глиом к ТРАИЛ-терапии. Похожий аддитивный эффект ТРАИЛ-терапии наблюдался в комбинации с эпотилоном B [53] и 17AAG [60]. Другая группа исследователей
предложила использовать химический ингибитор к клеточной трансглутамазе в терапии глиом [84]. По мнению авторов, в экспериментах in vitro ингибитор трансглутамазы вызывал активацию AKT-сигнального пути и снижал экспрессию противо-апоптотического гена сурвивина. Последующее введение этого ингибитора мышам, содержащим подкожную модель глиомы DBT, способствовало усилению терапевтического эффекта препарата кармустина (BCNU). В дополнении к этому, недавние исследования, проведенные Kang D.W. et all., показывают, что терапия клеток А172 глиобластом циглитазоном, также вызывало каспаз-независимую клеточную смерть [37]. Как оказалось, на молекулярном уровне отсутствие расщепления гена каспазы 3 сопровождалось экспрессией РОС и ингибированием белков-ингибиторов апоптоза, включая сурвивин. Похожие результаты были получены в работах Jeong и соавт. [32], Sangeetha et all. [56], Yang et all. [80] и Johnson et all. [33].
Участие гена сурвивина в регуляции ангио-генеза, пролиферации и химиорезистентности привлекает повышенное внимание к этому гену как потенциальной мишени для направленной терапии. Поскольку применение химиопрепаратов часто вызывает фенотипические и генотипические изменения в опухолях, ведущие к появлению опухолевых рецидивов, разработка альтернативных методов терапии позволяет улучшить прогноз больных с глиомой.
В настоящее время результаты исследований, представленные Temme, Hendrusck, Xu R.X. и недавно Carrasco et all., подтверждают мнение, что ингибирование сурвивин мРНК с помощью анти-смыловых молекул, доставленных в клетку, может иметь терапевтическое значение [16; 31; 65; 77]. Однако, несмотря на значительное ингибирование роста подкожной модели глиомы, выращенной на мышах, существующее ограничение по доставке антисмысловых молекул в каждую опухолевую клетку in vivo может ограничить использование данного метода в клинической практике.
Использование транскрипционной активности гена сурвивина для доставки терапевтических рекомбинантных нуклеиновых кислот было впервые продемонстрировано Kamizono et all. [36] и подтверждено нами [44; 45; 67; 70]. Использование промотора гена сурвивина человека, контролирующего экспрессию цитоксических продуктов области Е1А аденовируса, усиливало онколитические свойства рекомбинантного аденовируса в качестве противоопухолевой монотерапии, а также в комбинации с ионизирующей радиацией [69] или темозо-ломидом [66].
Несмотря на значительный прогресс в контроле вирусной инфекции с помощью модификации поверхностных вирусных белков и опухолес-пецифического промотора сурвивина, токсичность онколитического вируса для здоровых клеток продолжается оставаться проблемой.
По-видимому, присутствие в геноме аденовируса дополнительных транскрипционных кластеров в инвертированных терминальных повторах способствует активации транскрипции вирусных мРНК, что вызывает нежелательную вирусную ци-тотоксичность здоровых клеток.
В этой связи двойной контроль над уровнем экспрессии вирусных генов, путем клонирования теломеразного и сурвивин- промоторов, может уменьшить вирусную цитотоксичность здоровых клеток [11].
№ 3/том 13/2014
РОССИИСКИИ БИОТЕРАПЕВТИЧЕСКИИ ЖУРНАЛ
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНОЙ СИСТЕМЫ ТИПА ДСМ...
Выводы
За последнее десятилетие значительный прогресс сделан в понимании роли сурвивин в патогенезе глиобластом и клеточной реакции на внешние раздражители. Наиболее изучена роль этого белка в ангиогенезе и пролиферации опухоли, что делает возможным его применение для терапии. Присутствие в первичной опухоли клеток, имеющих разную экспрессию сурвивин и, демонстрирующих разную чувствительность к действию ингибиторов, включая УМ155, влияет на эффективность анти-глиомной терапии.
Таким образом, будущее направление исследований должно быть направлено на повышение чувствительности опухолевых клеток к действию ингибиторов в зависимости от молекулярного про-
филя клеток. С точки зрения диагностики и экспериментальной терапии, изучение экспрессии сплай-сированных изоформ белка сурвивин может быть клинически оправданным. Представляется интересным изучить молекулярный механизм регуляции экспрессии каждой из изоформ, их функции в формировании опухолевого процесса, а также последующий скрининг химиопрепаратов, вызывающих регуляцию экспрессии изоформ сурвивин. Принимая во внимание участие сурвивин в ангиогенезе, клеточной пролиферации и химиорези-стентности опухолевых клеток, особенно актуально изучить не только роль каждого из сплайс-вариантов в этих процессах, но и рассмотреть возможность комбинации ингибитора сурвивин с хи-миопрепаратами, такими как авастин или темозо-ломид для лечения глиом.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
9.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
Литература
Барышников А.Ю., Шишкин Ю.В. Программированная клеточная смерть (апоптоз) // Российский онкологический журнал. - 1996. - №1. - С. 58.
Блохин Д.Ю., Чмутин Е.Ф., Иванов П.К. Молекулярные мишени для противоопухолевой терапии: факторы роста, ангиогенеза и апоптоза // Российский биотерапевтический журнал. - 2011. - Т. 10, № 3. - С. 25-30. Блохин Д.Ю., Соколовская А.А., Власенкова Н.К. и др. Множественная лекарственная устойчивость опухолевых клеток, резистентных к апоптозу // Вестник РАМН. - 2007. - № 10. - С. 41-6.
Блохин Д.Ю., Власенкова Н.К., Герасимова Г.К. и др. Поиск молекулярных механизмов обеспечения множественной лекарственной устойчивости опухолевых клеток // Российский биотерапевтический журнал. -
2013. - Т. 12, № 2. - С. 10.
Грищенко Н.В., Барышникова М.А., Полозкова А.П. и др. Липосомальные противоопухолевые препараты не используют CD95-3aBHCHMbrn сигнальный путь апоптоза // Российский биотерапевтический журнал. -
2014. - Т. 13, № 1. - С. 37-42.
Карапетян В.Л., Степанова Е.В., Барышников А.Ю. и др. Экспрессия маркеров апоптоза (р53, BCL-2, BAX) и их прогностическое значение при эпителиальных новообразованиях яичников ранних стадий // Российский биотерапевтический журнал. - 2011. - Т. 10, № 2. - С. 45-9.
Рыжов С.В., Новиков В.В. Молекулярные механизмы апоптотических процессов // Российский биотерапевтический журнал. - 2002. - Т. 1, №1. - С. 27-33.
Славина Е.Г., Бигвава Х.А., Заботина Т.Н. и др. Модификация фактором некроза опухоли (ФНО-альфа) цитотоксического и апоптотического действия противоопухолевых лекарств в клетках меланомы человека // Российский биотерапевтический журнал. - 2009. - Т. 8, № 4. - С. 37-44.
Уткин О.В., Сахарнов Н.А., Преснякова Н.Б. и др. Экспрессия CD95/Fas в клетках крови при раке толстой кишки // Российский биотерапевтический журнал. - 2013. - Т. 12, № 1. - С. 23-9. 10. Acquati S., Greco A., Licastro D. et. al. Epigenetic regulation of survivin by Bmi1 is cell type specific during corticogenesis and in gliomas// Stem Cells. - 2013. - 31(1). - P. 190-202.
Alekseenko I.V., Pleshkan V.V., Kopantzev E.P. et. al. Activity of the upstream component of tandem TERT/survivin promoters depends on features of the downstream component// PLoS One. - 2012. - 7(10). - e46474. Altura R.A., Olshefski R.S., Jiang Y. et. al. Nuclear expression of Survivin in paediatric ependymomas and choroid plexus tumours correlates with morphologic tumour grade // Br J Cancer. - 2003. - 89(9). - P. 1743-9. Ambrosini G., Adida C., Altieri D.C. A novel anti-apoptosis gene, survivin, expressed in cancer and lymphoma // Nat Med. - 1997. - 3(8). - P. 917-21.
Barakat S., Melmed S. Reversible shrinkage of a growth hormone-secreting pituitary adenoma by a long-acting somatostatin analogue, octreotide // Arch Intern Med. - 1989. - 149(6). - P. 1443-5.
Baryshnikov A.Y.; Polosukhina E.R.; Tupitsin N.N. et al. CD95 (Fas/APO-1) antigen is a new prognostic marker of blast cells of acute lymphoblastic leukaemia patients // Book Editor(s): Kaspers, GJL; Pieters, R; Veerman, AJP. DRUG RESISTANCE IN LEUKEMIA AND LYMPHOMA III Book Series: ADVANCES IN EXPERIMENTAL MEDICINE AND BIOLOGY, 1999. - 457. - P. 251-8.
Carrasco R.A., Stamm N.B., Marcusson E. et. al. Antisense inhibition of survivin expression as a cancer therapeutic // Mol Cancer Ther. - 2011. - 10(2). - P. 221-32.
Chakravarti A., Noll E., Black P.M. et. al. Quantitatively determined survivin expression levels are of prognostic value in human gliomas // J Clin Oncol. - 2002. - 20(4). - P. 1063-8.
Chen J., Li Y., Yu T.S. et. al. A restricted cell population propagates glioblastoma growth after chemotherapy // Nature. - 2012. - 488(7412). - P. 522-6.
Chen F., Xu Y., Luo Y. et. al. Down-regulation of Stat3 decreases invasion activity and induces apoptosis of human glioma cells // J Mol Neurosci. - 2010. - 40(3). - P. 353-9.
Chistiakov D.A., Chekhonin V.P. Contribution of microRNAs to radio- and chemoresistance of brain tumors and their therapeutic potential // Eur J Pharmacol. - 2012. - 684(1-3). - P. 8-18.
Ciesielski M.J., Ahluwalia M.S., Munich S.A. et. al. Antitumor cytotoxic T-cell response induced by a survivin peptide mimic // Cancer Immunol Immunother. -2010. - 59(8). - P. 1211-21.
Ciesielski M.J., Kozbor D., Castanaro C.A. et. al. Therapeutic effect of a T helper cell supported CTL response induced by a survivin peptide vaccine against murine cerebral glioma // Cancer Immunol Immunother. - 2008. -57(12). - P. 1827-35.
№ 3/tom 13/2014
РОССИИСКИИ БИОТЕРАПЕВТИЧЕСКИИ ЖУРНАЛ
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНОЙ СИСТЕМЫ ТИПА ДСМ...
23. Dallaglio K., Marconi A., Pincelli C. Survivin: a dual player in healthy and diseased skin // J Invest Dermatol. -2012. - 132(1). - P. 18-27.
24. Das A., Tan W.L., Teo J., Smith D.R. Expression of survivin in primary glioblastomas // J Cancer Res Clin Oncol. -
2002. - 128(6). - P. 302-6.
25. Datta S.R., Dudek H., Tao X. et. al. Akt phosphorylation of BAD couples survival signals to the cell-intrinsic death machinery // Cell. - 1997. - 91(2). - P. 231-41.
26. Dohi T., Okada K., Xia F. et. al. An IAP-IAP complex inhibits apoptosis // J Biol Chem. - 2004. - 279(33). - P. 34087-90.
27. Fortugno P., Beltrami E., Plescia J. et. al. Regulation of survivin function by Hsp90 // Proc Natl Acad Sci U S A. -
2003. - 100(24). - P. 13791-6.
28. Ghosh J.C., Dohi T., Kang B.H., Altieri D.C. Hsp60 regulation of tumor cell apoptosis // J Biol Chem. - 2008. -283(8). - P. 5188-94.
29. Grossman D., McNiff J.M., Li F., Altieri D.C. Expression of the apoptosis inhibitor, survivin, in nonmelanoma skin cancer and gene targeting in a keratinocyte cell line // Lab Invest. - 1999. - 79(9). - P. 1121-6.
30. Fulda S., Debatin K.M. Sensitization for tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand-induced apoptosis by the chemopreventive agent resveratrol // Cancer Res. - 2004. - 64(1). - P. 337-46.
31. Hendruschk S., Wiedemuth R., Aigner A. et. al. RNA interference targeting survivin exerts antitumoral effects in vitro and in established glioma xenografts in vivo // Neuro Oncol. - 2011. - 13(10). - 1074-89.
32. Jeong J.C., Kim M.S., Kim T.H., Kim Y.K. Kaempferol induces cell death through ERK and Akt-dependent down-regulation of XIAP and survivin in human glioma cells // Neurochem Res. - 2009. - 34(5). - P. 991-1001.
33. Johnson M.D., O'Connell M., Pilcher W. Lopinavir inhibits meningioma cell proliferation by Akt independent mechanism // J Neurooncol. - 2011. - 101(3). - P. 441-8.
34. Jung J.E., Kim T.K., Lee J.S. et. al. Survivin inhibits anti-growth effect of p53 activated by aurora B // Biochem Biophys Res Commun. - 2005. - 336(4). - P. 1164-71.
35. Kajiwara Y., Yamasaki F., Hama S. et. al. Expression of survivin in astrocytic tumors: correlation with malignant grade and prognosis // Cancer. - 2003. - 97(4). - 1077-83.
36. Kamizono J., Nagano S., Murofushi Y. et. al. Survivin-responsive conditionally replicating adenovirus exhibits cancer-specific and efficient viral replication // Cancer Res. - 2005. - 65(12). - P. 5284-91.
37. Kang D.W., Choi C.H., Park J.Y. et. al. Ciglitazone induces caspase-independent apoptosis through down-regulation of XIAP and survivin in human glioma cells // Neurochem Res. - 2008. - 33(3). - P. 551-61.
38. Karabatsou K., Pal P., Dodd S. et. al. Expression of survivin, platelet-derived growth factor A (PDGF-A) and PDGF receptor alpha in primary central nervous system lymphoma // J Neurooncol. - 2006. - 79(2). - P. 171-9.
39. Kelly R.J., Lopez-Chavez A., Citrin D. et. al. Impacting tumor cell-fate by targeting the inhibitor of apoptosis protein survivin // Mol Cancer. -2011. - 10. - P. 35.
40. Lai P.C., Chen S.H., Yang S.H. et. al. Novel survivin inhibitor YM155 elicits cytotoxicity in glioblastoma cell lines with normal or deficiency DNA-dependent protein kinase activity // Pediatr Neonatol. - 2012. - 53(3). - P. 199-204.
41. Mita A.C., Mita M.M., Nawrocki S.T. et. al. Survivin: key regulator of mitosis and apoptosis and novel target for cancer therapeutics // Clin Cancer Res. - 2008. - 14(16). - P. 5000-5.
42. Mityaev M.V., Kopantzev E.P., Buzdin A.A. et. al. Functional significance of a putative sp1 transcription factor binding site in the survivin gene promoter // Biochemistry (Mosc). - 2008. - 73(11). - P. 1183-91.
43. Murakami K., Sakata H., Miyazawa Y. et. al. Two cases treated with trastuzumab as primary chemotherapy // Gan To Kagaku Ryoho. - 2007. - 34(10). - P. 1683-7.
44. Nandi S., Ulasov I.V., Rolle C.E. et. al. A chimeric adenovirus with an Ad 3 fiber knob modification augments glioma virotherapy // J Gene Med. - 2009. - 11(11). - P. 1005-11.
45. Nandi S., Ulasov I.V., Tyler M.A. et. al. Low-dose radiation enhances survivin-mediated virotherapy against malignant glioma stem cells // Cancer Res. - 2008. - 68(14). - P. 5778-84.
46. Nakayama Y., Sakamoto H., Satoh K., Yamamoto T. Tamoxifen and gonadal steroids inhibit colon cancer growth in association with inhibition of thymidylate synthase, survivin and telomerase expression through estrogen receptor beta mediated system // Cancer Lett. - 2000. - 161(1). - P. 63-71.
47. Pan Y., Hu W.H., Xie D. et. al. Nuclear expression of Survivin in glioma and its correlation to prognosis // Ai Zheng. - 2006. - 25(5). - P. 635-9.
48. Pan Y., Hu W.H., Xie D. et. al. Nuclear and cytoplasmic expressions of survivin in glioma and their prognostic value // Zhonghua Yi Xue Za Zhi. - 2007. - 87(5). - P. 325-9.
49. Pfister C., Ritz R., Endemann E. et. al. Evidence of ubiquitous in vivo and in vitro expression of pro-apoptotic Smac/DIABLO protein in meningioma cell lines // Oncol Rep. - 2009. - 21(5). - P. 1181-8.
50. Polosukhina E.R., Zabotina T.N., Shishkin Yu.V. et al. Studying of Fas(APO-1/CD95) antigen expression by flow cytometry with monoclonal antibodies IPO-4 // Experimental Oncology. - 1997. - 19(3). - P. 206-11.
51. Polosukhina E.R., Baryshnikov A.Yu., Shishkin Yu.V. et al. Expression of antigen CD95(Fas/APO-1) medisting apoptosis in hemoblastosis using monoclonal antibodies ICO-160 // Hematology and transfusiology. - 2000. - 45(4). - P. 3-6.
52. Preusser M., Wolfsberger S., Czech T. et. al. Survivin expression in intracranial ependymomas and its correlation with tumor cell proliferation and patient outcome // Am J. Clin Pathol. - 2005. - 124(4). - P. 543-9.
53. Quick Q.A. Epothilone B induces glioblastoma cell death via survivin down-regulation // Exp Oncol. - 2008. -30(3). - P. 195-201.
54. Rousseau A., Kujas M., Bergemer-Fouquet A.M. et. al. Survivin expression in ganglioglioma // J Neurooncol. -2006. - 77(2). - P. 153-9.
55. Saito T., Arifin M.T., Hama S. et. al. Survivin subcellular localization in high-grade astrocytomas: simultaneous expression in both nucleus and cytoplasm is negative prognostic marker // J Neurooncol. - 2007. - 82(2). - P. 193-8.
56. Sangeetha S.R., Singh N., Vender J.R., Dhandapani K.M. Suberoylanilide hydroxamic acid (SAHA) induces growth arrest and apoptosis in pituitary adenoma cells // Endocrine. - 2009. - 35(3). - P. 389-96.
57. Sasaki T., Lopes M.B., Hankins G.R. et. al. Expression of survivin, an inhibitor of apoptosis protein, in tumors of the nervous system // Acta Neuropathol. - 2002. - 104(1). - P. 105-9.
№ 3/tom 13/2014
РОССИИСКИИ БИОТЕРАПЕВТИЧЕСКИИ ЖУРНАЛ
ОБЗОРЫ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНОЙ СИСТЕМЫ ТИПА ДСМ...
58. Shankar S.L., Mani S., O'Guin K.N. et. al. Survivin inhibition induces human neural tumor cell death through caspase-independent and -dependent pathways // J Neurochem. - 2001. - 79(2). - P. 426-36.
59. Shi D.G., Fan Y., Zhu F. et. al. Effect of RNA interference targeting-survivin on the invasiveness of human glioma cells in vitro // Nan Fang Yi Ke Da Xue Xue Bao. - 2009. - 29(6). - P. 1156-8.
60. Siegelin M.D., Habel A., Gaiser T. 17-AAG sensitized malignant glioma cells to death-receptor mediated apoptosis // Neurobiol Dis. - 2009. - 33(2). - P. 243-9.
61. Sokolovskaya A.A., Zabotina T.N., Blokhin D.Yu. et al. Comparative analysis of apoptosis induced by various anticancer drugs in Jurkat cells // Experimental Oncology. - 2001. - 23(1). - P. 46-50
62. Soling A., Plügge E.M., Schmitz M. et. al. Autoantibodies to the inhibitor of apoptosis protein survivin in patients with brain tumors // Int J Oncol. - 2007. - 30(1). - P. 123-8.
63. Sommer K.W., Schamberger C.J., Schmidt G.E. et. al. Inhibitor of apoptosis protein (IAP) survivin is upregulated by oncogenic c-H-Ras // Oncogene. - 2003. - 22(27). - P. 4266-80.
64. Tamm I., Wang Y., Sausville E. et. al. IAP-family protein survivin inhibits caspase activity and apoptosis induced by Fas (CD95), Bax, caspases, and anticancer drugs // Cancer Res. - 1998. - 58(23). - P. 5315-20.
65. Temme A., Herzig E., Weigle B. et. al. Inhibition of malignant glioma cell growth by a survivin mutant retrovirus // Hum Gene Ther. - 2005. - 16(2). - P. 209-22.
66. Ulasov I.V., Sonabend A.M., Nandi S. et. al. Combination of adenoviral virotherapy and temozolomide chemotherapy eradicates malignant glioma through autophagic and apoptotic cell death in vivo // Br J Cancer. -2009. - 100(7). - P. 1154-64.
67. Ulasov I.V., Zhu Z.B., Tyler M.A. et. al. Survivin-driven and fiber-modified oncolytic adenovirus exhibits potent antitumor activity in established intracranial glioma // Hum Gene Ther. - 2007. - 18(7). - P. 589-602.
68. Vaira V., Lee C.W., Goel H.L. et. al. Regulation of survivin expression by IGF-1/mTOR signaling // Oncogene. -2007. - 26(19). - P. 2678-84.
69. Van Antwerp D.J., Martin S.J., Verma I.M., Green D.R. Inhibition of TNF-induced apoptosis by NF-kappa B // Trends Cell Biol. - 1998. - 8(3). - P. 107-11.
70. Van Houdt W.J., Haviv Y.S., Lu B. et. al. The human survivin promoter: a novel transcriptional targeting strategy for treatment of glioma // J Neurosurg. - 2006. - 104(4). - P. 583-92.
71. Vartanian A.A., Burova O.S., Stepanova E. V. et al. The involement of apoptosis in melanoma vasculoggenic mimicry // Melanoma Research. -2007. - 11(1). - P. 1-8.
72. Verhagen A.M., Ekert P.G., Pakusch M. et. al. Identification of DIABLO, a mammalian protein that promotes apoptosis by binding to and antagonizing IAP proteins // Cell. - 2000. - 102(1). - P. 43-53.
73. Virrey J.J., Guan S., Li W. et. al. Increased survivin expression confers chemoresistance to tumor-associated endothelial cells // Am J Pathol. - 2008. - 173(2). - P. 575-85.
74. Wang P., Zhen H., Zhang J. et. al. Survivin promotes glioma angiogenesis through vascular endothelial growth factor and basic fibroblast growth factor in vitro and in vivo // Mol Carcinog. - 2012. - 51(7). - P. 586-95.
75. Wasko R., Waligorska-Stachura J., Jankowska A. et. al. Coexpression of survivin and PCNA in pituitary tumors and normal pituitary // Neuro Endocrinol Lett. - 2009. - 30(4). - P. 477-81.
76. Xie D., Zeng Y.X., Wang H.J. et. al. Expression of cytoplasmic and nuclear Survivin in primary and secondary human glioblastoma // Br J Cancer. - 2006. - 94(1). - P. 108-14.
77. Xu R.X., Tu Y.Y., JiangX.D. et. al. Apoptosis of glioma cell line U251 induced by small interfering RNA targeting survivin // Nan Fang Yi Ke Da Xue Xue Bao. - 2006. - 26(4). - P. 398-401.
78. Yamada Y., Kuroiwa T., Nakagawa T. et. al. Transcriptional expression of survivin and its splice variants in brain tumors in humans // J Neurosurg. - 2003. - 99(4). - P. 738-45.
79. Yamasaki T., Kikuchi H. Three-dimensional analysis of regrowth pattern in recurrent supratentorial glioblastoma multiforme and anaplastic astrocytoma with special reference to prognosis // Gan No Rinsho. - 1989. - 35(11). - P. 1261-71.
80. Yang F., Jove V., Xin H. et. al. Sunitinib induces apoptosis and growth arrest of medulloblastoma tumor cells by inhibiting STAT3 and AKT signaling pathways // Mol Cancer Res. - 2010. - 8(1). - P. 35-45.
81. Yeung J.T., Hamilton R.L., Okada H. et. al. Increased expression of tumor-associated antigens in pediatric and adult ependymomas: implication for vaccine therapy // J Neurooncol. - 2013. - 111(2). - P. 103-11.
82. Yu J., Zhang H., Gu J. et. al. Methylation profiles of thirty four promoter-CpG islands and concordant methylation behaviours of sixteen genes that may contribute to carcinogenesis of astrocytoma // BMC Cancer. - 2004. - 4. - P. 65.
83. Yu L.J., Wu M.L., Li H. et. al. Inhibition of STAT3 expression and signaling in resveratrol-differentiated medulloblastoma cells // Neoplasia. - 2008. - 10(7). - P. 736-44.
84. Yuan L., Choi K., Khosla C. et. al. Tissue transglutaminase 2 inhibition promotes cell death and chemosensitivity in glioblastomas // Mol Cancer Ther. - 2005. - 4(9). - P. 1293-302.
85. Zhao X., Laver T., Hong S.W. et. al. An NF-kappaB p65-cIAP2 link is necessary for mediating resistance to TNF-alpha induced cell death in gliomas // J Neurooncol. - 2011. - 102(3). - P. 367-81.
86. Zhang J., Lu Y., Pienta K.J. Multiple roles of chemokine (C-C motif) ligand 2 in promoting prostate cancer growth // J Natl Cancer Inst. - 2010. - 102(8). - P. 522-8.
87. Zhou R., Zhang L.Z., Wang R.Z. Effect of celecoxib on proliferation, apoptosis, and survivin expression in human glioma cell line U251 // Chin J. Cancer. - 2010. - 29(3). - P. 294-9.
СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
МФГ РОС ИАП XIAP
- мультиформная глиобластома
- реактивных форм кислорода
- ингибитор апоптоза
- молекулы, ингибирующие апоптоз
№ 3/том 13/2014
РОССИИСКИИ БИОТЕРАПЕВТИЧЕСКИИ ЖУРНАЛ
