CC BY
17
МЕЖФАЗНЫЕ СЛОИ И ПРОЦЕССЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ В НИХ
УДК 544.032.72
ПОФРАГМЕНТНЫЙ МЕТОД В ТЕОРИИ ЭЛЕКТРОННЫХ СПЕКТРОВ РАСТВОРОВ БИОПОЛИМЕРОВ
ЗАТРУДИНА Р.Ш., КОНЬКОВА Е.П.
Волгоградский государственный университет,
400062, г. Волгоград, пр. Университетский, 100
АННОТАЦИЯ. С использованием неэмпирического (ССП/3-21ГФ) приближения квантовой химии пофрагментным (аминокислотными остатками) методом рассчитан электронный спектр поглощения макромолекулы коллагена. Проведено сравнение с имеющимся спектром, рассчитанным триплетами аминокислот. Показано, что использованный способ разбиения позволяет в достаточной мере учесть эффект делокализации с сохранением характерной простоты пофрагментного метода. Полуэмпирическим (РМ3) методом рассчитаны концентрационные зависимости первых гс^-гс*-синглетных переходов значимых сегментов полипептида G, М, Q, Р, Н и F. Дана оценка влияния сольватации на положение и уширение переходов.
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: биополимер, влияние растворителя, гс^-гс*- переход, квантово-химические расчеты.
ВВЕДЕНИЕ
Хотя биофизические механизмы воздействия излучения на биоткань, лежащие в основе многих медицинских процедур (терапия, биостимуляция, повышение уровня иммунной защиты и т. д.) до конца не выяснены, известно, что, воздействие излучения на организм человека, безусловно, зависит от длины волны излучения и поглощающих свойств среды. Поскольку, терапевтическое действие оказывает только поглощенное излучение, вызванные облучением физико-химические изменения в биоткани проявляются в первую очередь в спектрах поглощения ее основных хромофоров. Поскольку, первичные фотофизические процессы жизнедеятельности организма реализуются на молекулярном уровне, очевидна необходимость их исследования на уровне взаимодействия молекул.
Коллаген является структурным протеином, основным белковым компонентом, из которого состоят коллагеновые (и ретикулиновые) волокна. В состав коллагена входят 16 типов аминокислотных остатков. Аминокислотный состав молекулы коллагена представлен на рис. 1.
остаток содержание, %
тирозин 1
треонин 2
серин 3
аргини 5
лизин 3
глутамин 8
аспарагин 5
глицин 37
гистидин 1
аланин 11
валин 3
лейцин 3
изолейцин 2
пролин 13
фенилаланин 2
метионин 1
фенилаланин
2%
пролин
метионин 1%
изолеицин
2%
тирозин
1% треонин
^ 2% серин
3% аргини
5%лизин 3%
глутамин
Рис. 1. Аминокислотный состав молекулы коллагена
Спектры поглощения полипептидов могут быть полезны для контроля за фотохимическими изменениями биоткани при фототерапии и полученной человеком дозы при искусственной радиации (искусственный загар). Таким образом, при анализе механизмов воздействия света на биоткань, одним из основных является вопрос о факторах, определяющих вид электронных спектров поглощения биополимеров.
Длины волн электронных переходов изолированных молекул являются свойством самих молекул. Однако, используемые практической медициной вещества находятся в конденсированном состоянии, в котором велико влияние свойств среды на их фотофизические характеристики. Исследование спектральных свойств биополимеров в таком полярном растворителе как вода, чье содержание меняется в процессе жизнедеятельности клеток [1, 2], имеет фундаментальное значение, являясь частью общей проблемы биологического действия слабых физико-химических факторов [3].
Из вышесказанного очевидна важность установления связи между составом и спектральными свойствами биополимеров, определяющими характер протекания в них первичных фотопроцессов (в первую очередь в результате УФ облучения).
Наибольший интерес представляет первый синглет-синглетный электронный переход [4]. По его положению можно судить о природе и величине межмолекулярного взаимодействия. Все первичные фотопроцессы протекают с участием основного и первого возбужденного электронных состояний. Кроме того, первый синглет-синглетный электронный переход определяет флуоресцентные свойства молекулы.
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
Обычно уширение электронных спектров поглощения находят путем решения обратной спектральной задачи. Производится варьирование эмпирических параметров таким образом, чтобы получить удовлетворительное согласие рассчитанного и экспериментального спектров. Уширение является единственной информацией, получаемой из рассчитанного спектра. Расчет электронного спектра является в данном подходе первым приближением, а линии электронного спектра поглощения представляют в виде гауссовых кривых с одинаковыми [5] ширинами.
Оптимизация геометрии с последующим вычислением колебательного (контроль достижения минимума на ППЭ) и электронного спектров раствора биополимера могут быть проведены на основании прямых квантово-химических методов расчета. Однако, современное состояние квантово-химических процедур расчета не позволяет получить в случае чрезвычайно сложных (до 108 атомов) макросистем точность удовлетворительную с точки зрения последующего сопоставления вычисленных и экспериментальных данных. Кроме того, в силу ограниченности ресурсов персональных ЭВМ проблематично само завершение расчетов для подобных задач, поскольку приходится решать уравнение Шредингера с гамильтонианом, охватывающим все допустимые устойчивые состояния локализованной совокупности ядер и электронов. Для систем, состоящих из десятков атомов, число устойчивых структур достигает 109 и более. Как справедливо отмечено в работе [8] полезный результат может быть получен, если предварительно найдена устойчивая структура макросистемы, отвечающая конкретным экспериментальным условиям. Однако, в настоящее время мы не видим возможности построения гамильтониана, в явном виде учитывающего геометрию устойчивого состояния макросистемы «биополимер-водное окружение». Кроме того, прямой расчет геометрической структуры и спектральных характеристик лишь части этой макросистемы, одиночной молекулы биополимера, не обладающей симметрией, является неоправданно затратной процедурой. Выделение в структуре крупной молекулярной системы минимальных структурных единиц (локальных сегментов), сохраняющих в известной степени свойства исходной системы, является общепринятым приемом [9, 10, 11, 12, 13]. В данном подходе макросистема представляется в виде совокупности сегментов, для каждого из которых решение электронной задачи может быть получено стандартными методами. Пофрагментный расчет позволяет определить
наиболее приемлемый уровень (возможно даже полуэмпирический) приближения и тем самым свести к минимуму затраты времени и компьютерных ресурсов при поиске равновесной геометрии. Данный подход может быть полезен при решении важных задач, представляющих научный интерес для создания новых технологий в медицине: проследить тенденции формирования электронного спектра биополимера в зависимости от водного окружения конкретного сегмента и выявить возможные взаимосвязи геометрия -спектроскопические характеристики - физиологические функции.
С учетом вышесказанного, расчет электронного спектра поглощения коллагена осуществлялся пофрагментным методом, в соответствии с которым молекула полипептида разбивалась на аминокислотные остатки, свободные валентности которых были закрыты атомами водорода, что позволило исключить появление лишних энергетических уровней. В результате молекулярные массы сегментов имели значения отличные от молекулярных масс соответствующих аминокислот. Электронный спектр поглощения молекулы полимера являлся результатом наложения электронных спектров его сегментов с учетом кратности их повторения в составе молекулы. С этой позиции каждая линия электронного спектра поглощения полимера несет информацию о сегменте, к которому она относится. Электронные спектры сегментов были рассчитаны неэмпирическим (ab initio) методом в приближении самосогласованного поля (приближение Хартри-Фока) с использованием валентно-расщепленного базиса 3-21ГФ, в котором каждая слейтеровская орбиталь для электронов внутренних оболочек аппроксимирована линейной комбинацией из трех гауссовых функций, а для валентных электронов вместо каждой слейтеровской орбитали используются две линейные комбинации гауссовых функций: одна - из двух, а другая - из одной примитивной гауссовой функции [14]. Для учета электронной корреляции был использован метод конфигурационного взаимодействия (CI).
В работах [15, 16] по расчетам спектров успешно используются полуэмпирические версии приближения Хартри-Фока (HF): метод РМ3 для расчета геометрической структуры и метод INDO/S (приближение частичного пренебрежения дифференциальным перекрыванием) для расчета характеристик электронных состояний в УФ и ближней видимой областях спектра. Результаты такого подхода свидетельствуют, что характеристики электронных спектров (прежде всего сдвиги уровней) с хорошей точностью воспроизводят данные эксперимента.
С учетом вышесказанного, методом РМ3 осуществлялись полные оптимизация геометрии и вычисление колебательных спектров исследованных нейтральных систем. Полученным структурам отвечал набор действительных частот нормальных колебаний, т. е. точка минимума на ППЭ. Известно, что оптимизация геометрии по типу наискорейшего спуска позволяет найти лишь один из многочисленных минимумов на ППЭ. Поэтому, с целью повышения вероятности нахождения более глубокого минимума, все вычисления выполнены без принудительного ускорения сходимости. Полученные в приближении РМ3 равновесные геометрии свободных сегментов были фиксированы во всех последующих расчетах. Разработано много модификаций метода INDO, немного отличающихся на этапе выбора эмпирических параметров, но приводящих к достаточно схожим результатам. С учетом конфигурационного взаимодействия (CI) модифицированным методом ZINDO/S были рассчитаны вероятности и длины волн первых синглет-синглетных электронных переходов сегментов, имевших замкнутые электронные оболочки (RHF).
При учете кратности повторения сегментов в молекуле коллагена, каждая линия поглощения несет информацию о вероятности и длине волны первого синглет-синглетного электронного перехода сегмента, к которому она относится. С этой позиции сегменты, ответственные за наиболее вероятные первые синглет-синглетные электронные переходы, будут в значительной степени определять спектральные свойства полимера. Поэтому, с целью определения влияния полярного растворителя на спектроскопические характеристики коллагена были рассчитаны длины волн первых синглет-синглетных электронных переходов соответствующих (значимых) сегментов в водном растворе с различной концентрацией.
Для этого моделировались непрерывные с постоянной плотностью макроскопические условия (периодические граничные условия). Изменения в геометрии сольватированных сегментов отражали различия между изолированными и находящимися в растворе оптимизированными структурами.
РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
К сожалению, на сегодняшний день отсутствует полноценная система метрологического обеспечения, как спектральных приборов, так и методик измерений. В связи с этим, достигаемые уровни различий в показаниях приборов и погрешности измерений находятся на уровне не менее 50% от измеряемой величины [17]. В свою очередь, различные квантово-химические методы находят отражение в многочисленных программных комплексах. Анализ литературы позволяет сделать вывод, что сегодня квантово-химические расчеты используются не столько в качестве прикладного инструмента, значительно облегчающего интерпретацию измеренных спектров, а скорее являются самостоятельным физико-химическим методом исследования. Они играют определяющую роль при получении информации о межмолекулярных взаимодействиях. Возможность реализации расчетов физических величин на персональном ЭВМ делает их широкодоступными, что позволяет повысить эффективность спектроскопических исследований.
Известно, что использование разных квантово-химических методов приводит к разным, иногда существенно отличающимся результатам. Не существует теории, на основании которой можно было бы отдать предпочтение одному методу перед другим. Они выбираются на основании наилучшего согласия вычисленных и экспериментальных данных. Параметры в полуэмпирических методах подобраны так, чтобы воспроизвести распределение электронной плотности в молекулах, которое дает неэмпирический расчет в минимальном слейтеровском базисе. Необходимо отметить, что переход от полуэмпирических расчетов к неэмпирическим отнюдь не всегда сопровождается повышением точности вычислений и улучшением согласия рассчитанных данных с экспериментальными.
Переходу молекулы в возбужденное состояние соответствует переброска на более высокий энергетический уровень лишь одного фотоэлектрона. Чаще всего фотоэлектроном сложных органических молекул является п-электрон, т. е. один из электронов, участвующих в образовании двойных, чаще делокализованных сопряженных связей молекулы [18]. Чем больше длина пробега электрона, чем длиннее его орбита, тем более часто располагаются энергетические уровни. Молекулярная орбита сопряженных п-электронов охватывает всю молекулу, поэтому п^п*-переходы определяют поглощение в видимой и ультрафиолетовой областях спектра. Поскольку, стандартные МО ЛКАО методы расчета изначально исходят из делокализованной природы молекулярных орбиталей, разумным критерием фрагментации представляется критерий сохранения целостности структур сопряженных углеводородов. Таким образом, исключается перекос в сторону переоценки эффекта локализации и недоучета эффекта делокализации, справедливо замеченные в работе [12]. Исследуя переходы в видимой и ближней УФ областях спектра (п^п*-переходы), рекомендуется [14] пользоваться полуэмпирическими методами, поскольку в данном случае они дают более точные результаты.
Результаты пофрагментных квантово-химических расчетов электронного спектра поглощения свободной молекулы коллагена аминокислотными остатками и группами остатков (триплетами) в неэмпирическом приближении представлены на рис. 2. Из него видно, что ab initio расчет аминокислотными остатками передает основные особенности спектра в той же мере, что и расчет триплетами.
Таким образом, результаты имеют весьма удовлетворительное согласие, однако неэмпирический расчет электронного спектра поглощения свободной молекулы коллагена аминокислотными остатками с точки зрения расходов времени и компьютерных ресурсов на порядок менее затратен.
Рис. 2. Электронные спектры поглощения свободной молекулы коллагена, рассчитанные пофрагментным методом в неэмпирическом приближении: верхний - группами аминокислотных остатков (триплетами); нижний - аминокислотными остатками
Данные спектры также представлены на рис. 3 в области 150-350 нм для сравнения с нормированными в максимуме на единицу результатами полуэмпирического расчета (с учетом кратности повторения в молекуле белка) первых синглет-синглетных электронных переходов аминокислотных остатков. Из него видно, что сегментами, отвечающими за наиболее вероятные и, следовательно, наиболее значимые на начальном этапе учета сольватации, первые синглет-синглетные электронные переходы в области 150-350 нм, являются глицин (О), метионин (М), глутамин (Е), пролин (Р), гистидин (Н) и фенилаланин (Б).
Рис. 3. Электронные спектры поглощения свободной молекулы коллагена, рассчитанные различными типами фрагментов в неэмпирическом приближении и нормированные результаты полуэмпирического расчета (с учетом кратности повторения в молекуле белка) первых синглет-синглетных электронных переходов аминокислотных остатков
В работе применялись стандартные процедуры и критерии, реализованные в пакете программ HyperChem Release 7.5. Поэтому, автоматически предполагалось, что в возбужденном неравновесном состоянии геометрия молекулы и конфигурация сольватной оболочки остаются такими же, как для основного состояния. Последующая переориентация молекул растворителя приводит к образованию возбужденного равновесного состояния. Это соответствует ситуации, когда время жизни возбужденного состояния молекул много больше времени релаксации растворителя. При растворении значение электронной энергии молекулы изменяется на соответствующую величину энергии межмолекулярных взаимодействий. Межмолекулярные взаимодействия в растворах принято делить на универсальные и специфические. Универсальные взаимодействия связаны с влиянием всех молекул растворителя на молекулы растворенного вещества. Специфические взаимодействия происходят с соседними молекулами растворителя. Энергия специфических взаимодействий на порядок больше энергии универсальных взаимодействий. Изменение длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода под влиянием межмолекулярных взаимодействий, осуществляется в результате изменения разности между энергиями основного и первого возбужденного состояний, что может происходить за счет изменения энергии обоих состояний. Если при изменении энергии основного и первого возбужденного электронных состояний разность между ними сохраняется, то длина волны первого синглет-синглетного электронного перехода не меняется, хотя в молекуле при этом могут произойти существенные изменения в распределении электронной плотности.
В результате флуктуационного движения молекул растворителя в реальных растворах образуются элементарные ячейки с различными конфигурациями водного окружения растворенной молекулы. Очевидно, что в силу различия конфигураций, величины энергии взаимодействия с окружением у разных молекул растворенного вещества отличаются. В результате в реальных растворах наблюдается разброс значений длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода, конфигурационное уширение [4]. За величину конфигурационного уширения принято удвоенное среднеквадратичное отклонение длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода от своего среднего значения, полученного в результате усреднения по нескольким конфигурациям молекул растворителя в элементарной ячейке при неизменной концентрации раствора.
В реальном растворе при определенной концентрации существует непрерывный статистический набор элементарных ячеек с различными конфигурациями молекул растворителя, индуцирующими различные распределения векторов дипольных моментов растворенных молекул и молекул растворителя. Таким образом, трансформация системы межмолекулярных взаимодействий влечет изменения в полярности водного окружения и дипольного момента сегмента. Дипольный момент молекулы определяет гидратационный радиус и, следовательно, ее чувствительность к водному окружению [19]. С учетом вышесказанного, изменение дипольного момента сегмента в результате взаимодействия с водным окружением рассматривалось как процесс, приводящий к сдвигу значения длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода в полярном растворителе.
Известно, что первичная структура белка определяется последовательностью аминокислотных остатков, вторичная - их пространственным расположением, а третичная зависит от способа свертывания полипептидной цепи. Поскольку, третичная структура определяется взаимодействием поверхностных остатков, то для глобулярных белков гидродинамический радиус близок к истинному размеру молекул, что соответствует значительным концентрациям водного раствора. В связи с этим, на рис. 4 в области концентраций от 3 до 50 % представлены усредненные по конфигурациям молекул растворителя концентрационные зависимости длин волн первых синглет-синглетных электронных переходов и дипольных моментов значимых сегментов молекулы коллагена: глицина (G), метионина (M), глутамина (Q), пролина (P), гистидина (H), фенилаланина (F). Для каждой зависимости получены порядка 40 точек.
Наибольшие концентрации растворов соответствовали ситуации, когда в элементарной ячейке на 1 молекулу G приходилось 4 молекулы воды (концентрация раствора 45 %), на 1 молекулу М приходилось 8 молекул воды (48 %), на 1 молекулу Q приходилось 7 молекул воды (50 %), на 1 молекулу Р приходилось 6 молекул воды (47 %), на 1 молекулу Н приходилось 8 молекул воды (49 %), на 1 молекулу F приходилось 8 молекул воды (50 %). Наименьшей концентрации растворов 3 % соответствовали 105 молекул воды на 1 молекулу ^ 238 молекул воды на 1 молекулу М, 233 молекул воды на 1 молекулу Q, 177 молекул воды на 1 молекулу Р, 249 молекул воды на 1 молекулу Н, 267 молекул воды на 1 молекулу F.
Из рис. 4 видно, что ^ М и Q проявляют большую чувствительность с растворителю чем Р, Н и F.
Рис. 4. Концентрационные зависимости длин волн первых синглет-синглетных электронных переходов и дипольных моментов глицина ^), метионина (М), глутамина ^), пролина (Р), гистидина (Н), фенилаланина ^)
Так, разброс значений длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода для G, М и Q составил порядка 70, 90 и 140 нм, соответственно, в отличие от Р, Н и F, для которых разброс значительно меньше и имеет значение 30, 40 и 20 нм. Величины уширений первых синглет-синглетных электронных переходов G, М и Q составили порядка 40, 60, 80 нм, соответственно, что значительно превышает величины уширений для Р, Н и F, равные порядка 20, 20 и 10 нм. Увеличение (уменьшение) полярности сегмента, приводит к батохромному (гипсохромному) сдвигу длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода соответствующего сегмента. Данный вид концентрационных зависимостей можно объяснить в рамках диполь-дипольного механизма взаимодействия сегментов с водой. Хотя в целом молекулы сегментов электрически нейтральны, некоторые их части находятся в слабо положительно заряженной форме, а остальные - в слабо отрицательно заряженной форме, т. е. разноименные заряды пространственно разделяются и изолированные сегменты имеют ненулевые дипольные моменты. Увеличение полярности (возрастание дипольного момента) сегментов можно объяснить их сближением с молекулами воды. Приближение к молекуле сегмента положительно заряженной части молекулы воды вызывает увеличение эффективного отрицательного заряда в первую очередь на наиболее близко расположенной к ней части молекулы сегмента.
Таким образом, анализ приведенных зависимостей позволяет получить информацию об изменении полярности сегментов молекулы коллагена и, следовательно, об их чувствительности к водному окружению в зависимости от концентрации раствора.
На рис. 5 представлены проекции оптимизированных сегментов молекулы коллагена: глицина ^), метионина (М), глутамина ^), пролина (Р), гистидина (Н), фенилаланина (р) на плоскость рисунка.
Из сравнения рис. 4 и 5 видно, что
величина уширения первого синглет-
синглетного электронного перехода и
разброс значений его длины волны
зависят от степени сложности строения
соответствующего сегмента: чем сложнее
молекула (присутствуют циклы,
замкнутые системы с сопряженными Рис. 5. Проекции оптимизированных сегментов
двойными связями, ароматические молекулы коллагена: глицина (О), метионина (М), _
глутамина ^), пролина (Р), гистидина (Н), кольца), тем слабее пр°является эффект
фенилаланина (Г) конфигурационного уширения перехода.
на плоскость рисунка
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Поскольку временной фактор оказывается одним из определяющих при выполнении квантово-химических расчетов на персональных ЭВМ, пофрагментный расчет первых синглет-синглетных электронных переходов с использованием полуэмпирического приближения представляется наиболее оптимальным подходом к исследованию спектральных характеристик растворов биополимеров в масштабе реального времени.
На начальном этапе учета сольватации можно полагать, что разброс значений длины волны первого синглет-синглетного электронного перехода сольватированной молекулы прямо пропорционален энергии специфических взаимодействий, а величина уширения
перехода прямо пропорциональна энергии универсальных взаимодействий и обратно пропорциональна сложности строения молекулы.
Авторы выражают глубокую благодарность В.В. Петаковой за предоставленный спектр коллагена, рассчитанный группами аминокислотных остатков.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Затрудина Р.Ш., Конькова Е.П. Влияние растворителя на спектры поглощения коферментов FAD и NAD // Сб. докл. 19 Междунар. конф. «Лазеры. Измерения. Информация». СПб. : Изд-во СПб ГПУ, 2009. Т.4. С.225-233.
2. Затрудина Р.Ш., Конькова Е.П. Изменение дипольного момента молекулы никотинамида в воде по данным полуэмпирических расчетов // Сб. докл. 20 Междунар. «Лазеры. Измерения. Информация». СПб. : Изд-во СПб ГПУ, 2010. Т.2. С. 132-141.
3. Залеская Г.А., Улащик В.С. Молекулярные механизмы действия фотогемотерапии // Журнал прикладной спектроскопии, 2009. Т.76, №1. С.51-75.
4. Левшин Л.В., Салецкий А.М. Люминесценция и ее измерения: Молекулярная люминесценция. М. : Изд-во МГУ, 1989. 272 с.
5. Грибов Л.А., Баранов В.И., Новосадов Б.К. Методы расчёта электронно-колебательных спектров многоатомных молекул. М. : Наука, 1984. 325 с.
6. Затрудина Р.Ш., Конькова Е.П. Метод диагностики патологий цервикальной ткани по соотношению интенсивностей флуоресценции эндогенных флуорофоров // Сб. материалов III Евразийского конгресса по медицинской физике и инженерии «Медицинская физика - 2010». М. : Изд-во МГУ, 2010. С. 115-117.
7. Затрудина Р.Ш., Конькова Е.П. Изменение спектров флуоресценции цервикальной ткани при некоторых патологиях // Вестник ВолГУ. Серия 9. «Исследования молодых ученых». 2010. Вып. 8, часть 2. С.133-140.
8. Грибов Л.А. Новая постановка квантовой задачи в теории спектров многоатомных молекул // Журнал прикладной спектроскопии. 2010. Т.77, №1. С.5-10.
9. Абдулов Х.Ш. Расчет интенсивностей полос ИК-спектров ориентированных полимеров // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. Т.71, №4. С.451-455.
10. Немухин А.В., Колесников И.М., Винокуров В.А. Строение комплекса алюмофенилсилоксана и его фрагментов по данным полуэмпирических и неэмпирических расчетов // Журнал структурной химии. 1995. Т.36, №3. С.410-417.
11. Никитин О.Ю., Новосадов Б.К. Теория пофрагментного расчета электронной структуры основного состояния многоатомных молекул. I. Метод промежуточного фрагмента // Журнал структурной химии. 1995. Т.36, №3. С.387-394.
12. Никитин О.Ю., Новосадов Б.К. Теория пофрагментного расчета электронной структуры основного состояния многоатомных молекул. II. Метод делокализованных фрагментных состояний // Журнал структурной химии. 1995. Т.36, №3. С.395-400.
13. Затрудина Р.Ш., Конькова Е.П. Расчет спектров поглощения коллагена и эластина полуэмпирическими методами // Материалы 2 Всерос. НТК «Нанотехнологии и наноматериалы: современное состояние и перспективы развития в условиях Волгоградской области». Волгоград : Изд-во ВолГУ, 2010. С.231-237.
14. Бурштейн К.Я., Шорыгин П.П. Квантовохимические расчеты в органической химии и молекулярной спектроскопии. М. : Наука, 1989. 98 с.
15. Кузьмицкий В.А., Волкович Д.И. Расчеты электронного спектра порфина и его производных модифицированным методом INDO/S // Журнал прикладной спектроскопии. 2008. Т.75, №1. С.28-34.
16. Кнюкшто В.Н., Кузьмицкий В.А., Борисевич Е.А. и др. Электронная структура и флуоресценция молекул Mg(II)-комплекса 1,4-диазепинотрибензопорфиразина // Журнал прикладной спектроскопии. 2009. Т.76, №3. С.365-375.
17. Рогаткин Д.А. Инструментальные и методические погрешности измерений в неинвазивной медицинской спектрофотометрии: результаты трехлетних фундаментальных исследований // Сб. материалов III Евразийского конгресса по медицинской физике и инженерии «Медицинская физика - 2010». М. : Изд-во МГУ, 2010. С.38-41.
18. Конев С.В., Волотовский И.Д. Фотобиология. Минск : Изд-во БГУ им. В.Л. Ленина, 1979. 378 с.
19. Морозова Ю.П., Жаркова О.М., Балакина Т.Ю. и др. Влияние протонодонорного растворителя и нежесткости структуры молекул продана и лаурдана на их спектрально-люминесцентные свойства // Журнал прикладной спектроскопии. 2009. Т.76, №3. С.334-341.
SEGMENTATION IN THEORY OF ELECTRON SPECTRA OF POLYPEPTIDES SOLUTIONS
Zatrudina R. Sh., Konkova E.P.
Volgograd State University, Volgograd, Russia
SUMMARY. It is suggested that the segmentation of macromolecule be used to calculate the absorption spectra of macromolecule solution. Collagen absorption spectrum is calculated by using its segments. Comparison is made between results from acids and the acids groups. Ab initio and semiempirical computational methods were used to investigate the influence of concentration. Collagen absorption spectrum has been investigated in relation to the concentration of G, M, Q, P, H and F. The emergence of the n^n*-transition shift for these segments was observed after solvent effect.
KEYWORDS: polypeptide, solvent effect, n^n*-transition, quantum chemical calculations.
Затрудина Римма Шикрулловна, кандидат физико-математических наук, доцент, докторант, кафедра лазерной физики ВолГУ
Конькова Елена Петровна, аспирант, ассистент кафедры ЛФ ВолГУ, тел. (8442) 46-08-09, е-mail: [email protected]
