Научная статья на тему 'ИЗМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА БЕЛКОВ МЯСА ПРИ γ-ОБЛУЧЕНИИ '

ИЗМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА БЕЛКОВ МЯСА ПРИ γ-ОБЛУЧЕНИИ Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

CC BY
43
20
i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.
Журнал
Гигиена и санитария
Scopus
ВАК
CAS
RSCI
PubMed
i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.
iНе можете найти то, что вам нужно? Попробуйте сервис подбора литературы.
i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.

CHANGES IN THE AMINO ACIDS COMPOSITION OF PROTEINS IN GAMMA-IRRADIATED MEAT

The author studied by means of paper chromatography the amino acids composition of proteins in beef at different periods of time (3, 6 and 9 months) after its irradiation with doses of 0.6; 1.5 and 3 Mrad. The most significant changes in the composition of amino acids proved to occur 9 months after irradiation: the amount of certain amino acids, mainly that of aromatic and heterocyclic diminished whilst the content of aliphatic amino acids with a short carbon chain increased. In case of long-term storage of irradiated meat the amount of certain essential amino acids (tryptophan, trionin, phenylalanin, etc.) decreased.

Текст научной работы на тему «ИЗМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА БЕЛКОВ МЯСА ПРИ γ-ОБЛУЧЕНИИ »

A. A. Kolmovskoy

The paper contains data showing the ordinary class-room lighting devoid of any additional side lighting from the recreation hall to decrease by 30 to 40 per cent in the presence of pupils in the class. Therefore the standard minimal coefficient of natural lighting eJJjj,, amounting to 1.5 per cent is definitely insufficient. The question of rising the level of the existing standard of lighting should be studied.

УДК 612.392.81.914.482.4

изменение аминокислотного состава белков мяса

при y-облучении

А. А. Фомин Кафедра гигиены Алтайского медицинского института

Известно, что радиочувствительность аминокислот зависит от многих факторов, например длины углеродной цепочки алифатических кис- I лот, наличия в молекуле аминокислоты SH-группы ароматического кольца, положения аминогруппы в молекуле кислоты и т. д. Различна чувствительность аминокислот в свободном состоянии и включенных в белковую молекулу. Тирозин белка при облучении разрушается быстрее, чем свободный, а фенилаланин, аргинин, пролин и гистидин в составе белка более устойчивы. В свободном состоянии наиболее радиолабильны фенилаланин, метионин, аргинин, серин, лизин, гистидин, изо-лейцин, валин и лейцин, а в яичном альбумине — гистидин, цистин, метионин, фениланин,треонин и тирозин.

При облучении пищевых продуктов из-за процессов дезаминирова-ния, декарбоксилирования, разрыва петидных связей и пр. может происходить изменение аминокислотного состава белков. При облучении зеленого гороха и лимских бобов дозами 3 и 10 мрад лизин и аргинин разрушаются в значительной степени (Johnson с соавторами), но в белках кукурузы и пшеницы содержание лизина и триптофана осталось постоянным—до 9,3 мрад (Metta и Johnson). При облучении яблочного сока дозами до 2,1 мрад вначале наблюдается прирост аспарагино-вой и глютаминовой кислот, затем общее количество аминокислот падает, а валин, изолейцин и аргинин исчезают полностью (Tentcheva-Malinova). При облучении мяса (Tsien « Johnson) дозами 2,8, 5,6 и 9,3 мрад наи- 4 большим изменениям подвергаются глютаминовая и аспарагиновая кислоты, серин и глицин. Г. Л. Павлова с сотрудниками не нашли изменений в аминокислотном составе мяса при облучении дозами до 0,2 мрад.

Перед нами поставлена задача изучить изменения аминокислотного состава облученного говяжьего мяса при длительных сроках хранения. Дозы облучения 0,6, 1,5 и 3 мрад. Оно производилось в закрытых герметично стеклянных банках на экспериментальном уоблучателе Всесоюзного научно-исследовательского института консервной и овощесу-шильной промышленности. В качестве контроля использовали мясо, стерилизованное теплом (115°, 60 мин.). После обработки мясо хранилось при комнатной температуре (18—25°) в темноте и исследовалось через 3, 6 и 9 месяцев после обработки.

Аминокислотный состав изучали методом хроматографии на бумаге по Т. С. Пасхиной с некоторой модификацией. Вместо элюирования '

с последующим фотометрированием элюата измеряли количество аминокислот непосредственно на бумаге с помощью денситометра. На каждую аминокислоту составляли калибровочную кривую по 3 эталонным растворам. В хроматограммах устанавливали процентное соотношение аминокислот. Результаты подвергали статистической обработке по Р. Н. Бирюковой. Методом хроматографии из гидролизатов белка выделено 16 фракций (цистин определялся вместе с цистеином, лейцин — с изолейцином). Пролин и оксипролин не исследовали, так как реакция их с нингидрином, который мы использовали для проявления аминокислот, имеет низкую чувствительность. В каждой группе подвергнуто обработке 5—10 хроматограмм; всего обработано свыше 100 хро-матограмм.

Изменения аминокислотного состава белков мяса через 3, 6 и 9 месяцев после облучения представлены в таблице. Через 3 месяца эти

Изменение аминокислотного состава мяса после обработки

Аминокислота Вид обработки

тепловая лучевая (в мрад) тепловая лучевая (в мрад) тепловая лучевая (в мрад)

0,6 1.5 3 0,6 1.5 3 0.6 1.5 3

Цистин+ Через 3 месяца Через 6 месяцев Через 9 месяцев

цистеин 3,1 3,10 2,9 3,1 3,0 3,0 4,1 3,4 2,1 1.4 2.4 2,4

Лизин 7,0 6,90 8,3 8,5 6,2 3,2 8,5 8,2 2,7 3,0 8,5 7,6

Аргинин 5,4 5,60 5,85 5,2 2,8 6,5 5,6 3,3 2,2 5,3 5,4 2,7

Гистидин 6,7 7,5 6,8 6,4 4,9 6,2 5,5 5,4 5,2 4,2 5,6 4,2

Аспарагино-

вая кисло-

та ... 8,0 8,4 8,9 9,5 5,2 9,1 10,6 10,2 5,4 9,1 12,3 12,3

Серин 5,6 5,5 5,1 5,6 4,8 5,0 4,5 6,6 2,6 3,2 4,6 8,4

Глицин 4,9 4,9 4,0 6,7 7,35 5,6 4,3 17,0 12,3 5,9 4,1 21,2

Глютамино-

вая кисло-

та ... 7,4 8,3 11,0 10,9 10,9 8,6 10,5 12,2 16,1 3,9 11,8 15,0

Треонин 11,9 10,3 8,4 7,8 10,5 5,6 8,3 3,2 9,7 5,2 5,8 2,6

Алании 8,9 9,7 9,8 9,0 8,7 7,7 8,5 4,3 9,8 3,1 7,1 3,9

Тирозин 3,8 4,9 4,4 5,6 5,4 12,4 6,5 5,8 5,1 16,8 6,0 5,9

Валин 4,2 2,2 2,45 1,5 2,6 2,6 3,2 2,3 3,4 10,7 3,2 2,1

Метионин 5,1 3,8 4,2 3,6 4,5 3,6 2,7 3,7 5,3 3,75 3,0 2,8

Триптофан 4,6 6,6 4,9 4.7 5,85 3,8 3,9 4,3 5,3 12,2 4,4 2,1

Фенилала-

нин . . . 5,1 4,9 4,7 4,3 6,1 7.1 5,6 4,0 6.7 6,6 5,0 4,3

Лейцин+

изолейцин 9,7 9,8 9,4 5,2 10,0 9,96 9,4 4,5 5,6 6,15 8,9 2,9

отклонения относительно невелики. В мясе, облученном дозой 0,6 мрад, несколько уменьшено количество треонина и метионина и увеличено количество триптофана. Более существенные изменения происходят при более высоких дозах облучения. В мясе, облученном дозой 3 мрад, отмечено статистически достоверное снижение уровня треонина, валина, метионина, фенилаланина и лейцинов по сравнению с мясом, подвергшимся тепловой обработке. Количество лизина, глицина, глютаминовой кислоты и тирозина заметно возрастает.

Наиболее значительные изменения через 6 месяцев наблюдаются в мясе, облученном дозой 0,6 мрад. Это объясняется тем, что на белки, помимо радиации, действуют и протеолитические ферменты, которые не разрушаются при действии радиации в этой дозе. В процентном соотношении при дозе 0,6 мрад уменьшено количество лизина, глицина, глютаминовой кислоты, треонина, аланина и триптофана (высокая степень достоверности, а содержание аргинина, гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина возрастает.

При облучении дозой 3 мрад по сравнению с тепловой обработкой можно отметить статистически достоверное снижение уровня треонина, аланина, триптофана, фенилаланина и лейцина с изолейцином. Количество лизина, аспарагиновой кислоты, серина «и глицина возрастает.

При дальнейшем хранении облученного мяса изменение аминокислотного состава прогрессирует. При действии 0,6 мрад через 9 месяцев хранения уменьшено содержание глицина, глютаминовой кислоты, треонина, аланина и метионина. Уровень аргинина, аспарагиновой кислоты, тирозина, валина и триптофана возрос. При сравнении состава мяса, облученного дозой 3 мрад, с мясом, обработанным теплом и также хранившимся 9 месяцев, установлены значительное снижение содержания гистидина, глютаминовой кислоты, треонина, тирозина, валина, метионина, триптофана, фенилаланина, лейцина с изолейцином и рост содержания лизина, аспарагиновой кислоты, серина и глицина. Следовательно, можно заключить, что изменение аминокислотного состава зависит от дозы облучения и сроков хранения продуктов.

При анализе данных, отражающих радиочувствительность аминокислот, включенных в белки мяса, обращает на себя внимание большая радиолабильность гетероциклических и ароматических аминокислот (триптофан и фенилаланин). Количество триптофана через 9 месяцев после облучения при дозе 3 мрад падает в 2'/г раза по сравнению с мясом, обработанным теплом, а количество фенилаланина — в Р/г раза. Большей частью происходит увеличение за счет аминокислот с короткой углеродной цепочкой (глицин, серии, аспарагиновая кислота). Через 9 месяцев количество глицина в белках мяса, облученного дозой 3 мрад, возросло почти в 2 раза по сравнению с мясом, обработанным теплом, количество серина — более чем в 3 раза, а аспарагиновой кислоты — более чем в 2 раза. Увеличение содержания аминокислот с короткой углеродной цепочкой объясняется, по-видимому, тем, что они образуются при радиолизе аминокислот с более сложной молекулой. В литературе (Pageau и МеИгап) приводятся сведения о возможности взаимопревращения аминокислот. Под действием у-радиации в дозах 0,62— 2,24 мрад из треонина образуется серии или аспарагиновая кислота. При облучении метионина дозой 9,8 мрад в продуктах радиолиза обнаружены аспарагиновая кислота, треонин, серии, аланин, лейцин, изо-лейцин и другие вещества.

Можно отметить значительную радиорезистентность в белках мяса цистина и цистеина. При всех дозах облучения до 9 месяцев хранения не отмечено статистически достоверного изменения этих аминокислот. Вероятно, присутствие БН-групп повышает их устойчивость к у-радиации.

Выводы

1. Облучение мяса вызывает более выраженные изменения аминокислотного состава белков, чем тепловая обработка. Эти изменения зависят не только от дозы облучения, но и от сроков хранения облученного мяса. Количество аминокислот возрастает большей частью за счет тех из них, молекула которых состоит из короткой углеродной цепочки.

2. Ароматические и гетероциклические аминокислоты в белках мяса имеют относительно высокую радиолабильность. Цистин и ци-стеин в белках мяса отличаются радиорезистентностью.

3. При длительном хранении облученного мяса может происходить снижение полноценности белка за счет уменьшения количества некоторых незаменимых аминокислот.

ЛИТЕРАТУРА

Бирюкова Р. Н. Гит. и сан., 1962, № 7, с. 43. — Павлова Г. Л., С юнаков а 3. М., Рогач ев В. И. н др. В кн.: Опыт применения новых физических методов обработан пищевых продуктов. М., 1960, с. 132. — Пас хин а Т. С. Количественное

определение аминокислот при помощи хроматографии на бумаге методам образования медных производных с лингидрином. М., 1959, в. 1. — Джонсон, Метта, Ц а н. Труды 2-й Международной конференции по мирному использованию атомной энергии. М., 1959, т. 9, с. 488. —Met ta W. S., Johnson В. С., J. agric Fd. Chem., 1959, v. 7, p. 131. —Pageaü R., Mehran A. R„ Nature (Engl. Lond.), 1966, v. 212, p. 98 — T e n t с h e v a - M a 1 i n о v a S., Fd. Irrad., 1966, v. 6, p. A35.

Поступила 18/IV 1968 r.

CHANGES IN THE AMINO ACIDS COMPOSITION OF PROTEINS IN GAMMA-IRRADIATED MEAT

A. A. Fomin

The author studied by means of paper chromatography the amino acids composition of proteins in beef at different periods of time (3, 6 and 9 months) after its irradiation with doses of 0.6; 1.5 and 3 Mrad. The most significant changes in the composition of amino acids proved to accur 9 months after irradiation: the amount of certain amino acids, mainly that of aromatic and heterocyclic diminished whilst the content of aliphatic amino acids with a short carbon chain increased. In case of long-term storage of irradiated meat the amount of certain essential amino acids (tryptophan, trionin, Phenylalanin, etc.) decreased.

УДК 616-008.938.57-02:613.26:546.77

влияние молибдена, содержащегося

в пищевых рационах, на некоторые показатели пуринового обмена

Э. В. Гусев

Научно-исследовательский институт гигиены питания, Киев

В последние годы широко изучается связь микроэлементов с основными функциями животного организма — ростом, развитием, размножением, продолжительностью жизни, кроветворением и процессами обмена веществ, а также участие микроэлементов в образовании и деятельности ферментов, гормонов, витаминов и пигментов. Природные колебания содержания микроэлементов в почвах и поверхностных водах, изменение соотношений между ними во внешней среде и, следовательно, в продуктах питания людей ведут к нарушению функций (депонирующей, выделительной, барьерной) регулирующих систем, возникновению своеобразных биологических реакций от внешне неуловимых изменений до эндемических заболеваний.

Имеются сведения (Оау1еэ; Е. М. Малеванная; С. Л. Еолян, и др.) об отрицательном действии на животный организм молибдена в количестве, превышающем физиологическую потребность; у людей, проживающих в местностях, в почвах и водах которых содержание молибдена повышено, развивается эндемическое заболевание, сходное по основным признакам с подагрой (В. В. Ковальский с соавторами). Механизм развития этого заболевания до настоящего времени мало изучен.

С целью выяснения влияния молибдена на пуриновый обмен, нарушение которого лежит в основе развития подагры, мы исследовали активность фермента ксантиноксидазы в печени, содержание мочевой кислоты в крови и моче, а также активность фермента церулоплазмина в сыворотке крови белых крыс с различным количеством молибдена в рационе. В эксперименте использовано 5 групп белых крыс-самок весом 155—170 г. Животные получали стандартный синтетический рацион, приготовленный по инструкции Института питания АМН СССР (60%

i Надоели баннеры? Вы всегда можете отключить рекламу.