CC BY
66_ИЗВЕСТИЯ ВЫСШИХ УЧЕБНЫХ ЗАВЕДЕНИЙ_
Т 56 (8) ХИМИЯ И ХИМИЧЕСКАЯ ТЕХНОЛОГИЯ 2013
УДК 664.657:577.15
Н.В. Степычева, П.Н. Кучеренко
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ АМИЛОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ ДЛЯ ЗАМЕДЛЕНИЯ РЕТРОГРАДАЦИИ КРАХМАЛА*
(Ивановский государственный химико-технологический университет)
e-mail: laki@isuct.ru
Представлен обзор литературных источников, посвященных проблеме замедления ретроградации крахмала. Процесс ретроградации рассмотрен на примере черстве-ния хлеба. Описаны наиболее значимые механизмы черствения; названы основные способы сохранения свежести изделий. В статье рассмотрены также различные аспекты применения ферментных препаратов с амилолитической активностью для замедления ретроградации крахмала и сохранения свежести хлеба.
Ключевые слова: ретроградация, свежесть, черствение, ферментный препарат, амилаза
Ретроградация крахмала, а также способы ее замедления стали предметом ряда исследований, в которых она изучалась на примере крахмальных клейстеров и паст [1, 2]. Общеизвестным является факт, что этот процесс лежит в основе черствения хлеба. Установлено, что изменения, протекающие в коллоидных системах, содержащих крахмал, и в хлебе при его хранении, практически идентичны [3, 4]. Однако с точки зрения практики наиболее интересны работы, посвященные замедлению ретроградации крахмала с целью сохранения свежести хлеба. В данной статье рассмотрены механизмы процесса черствения хлеба, а также различные аспекты применения ферментных препаратов с амилолитической активностью для его замедления.
Проблема сохранения свежести хлеба изучается уже более 150 лет и по-прежнему не потеряла своей актуальности [5]. Статистическими исследованиями установлено, что в странах с высоким уровнем потребления хлеба потери, вызванные непродолжительными сроками сохранения свежести изделий, достигают 10-15% объема произведенной продукции [6]. Быстрое усыхание и черствение изделий является наиболее распространенной причиной ухудшения их товарных свойств. При этом хлеб теряет мягкость, повышается крошковатость мякиша, снижается его эла-
* Обзорная статья
стичность, теряется вкус и аромат, присущие свежему изделию; корка теряет блеск и хрупкость; слои мякиша, находящиеся под коркой, становятся сухими и жесткими [7]. Причиной подобных изменений служит целый ряд сложных процессов, протекающих с различной скоростью и касающихся основных компонентов хлебного мякиша [8].
Несмотря на то, что механизм черствения кажется всесторонне изученным, единая теория, в полной мере раскрывающая сущность этого процесса, до сих пор не сформирована. На сегодняшний день основными факторами, определяющими изменения текстуры мякиша при хранении, считаются ретроградация крахмала и перераспределение влаги между крахмалом и клейковиной [911], а также между частями изделия (перемещение влаги от центра мякиша к корке) [12-14]. Кроме того, изучены изменения в белковой части мякиша, отмечена роль липидов и водорастворимых пенто-занов [15-18] (табл. 1). Существуют версии, учитывающие не только изменения биополимеров мякиша, но и взаимодействия между ними [19, 20].
Во время хранения наблюдается образование водородных связей между гидроксильными группами (-ОН) цепочек амилозы и аминогруппами (-КИ2) белковых молекул, а также непосредственно между цепочками амилозы [5, 21].
Таблица 1
Предположения о роли структурных компонентов хлеба в процессе черствения [20] Table 1. Assumptions on a role of bread structural components in the process of hardening [20]_
Вещество Роль в черствении
1. Крахмал Постепенный переход крахмала из аморфного состояния в кристаллическое играет важную роль в процессе черствения
Степень кристаллизации крахмала и жесткость мякиша не имеют прямой зависимости, таким образом, можно предположить, что кристаллизация крахмала - не единственная причина черствения
1.1. Амилопектин Амилопектин оказывает сильное влияние на процесс черствения, т.к. нагревание хлеба до 50 °С (температура плавления амилопектина) может вернуть изделию свежесть
Ретроградация амилопектина является важной составляющей процесса черствения, однако не только она обусловливает изменения в текстуре
1.2. Амилоза Амилоза участвует в процессе черствения лишь в первые сутки хранения хлеба, поэтому ее роль может только дополнять роль амилопектина
Реорганизация внутригранулярной амилозы увеличивает жесткость крахмальных зерен при хранении
Определенную роль играет агрегирование амилозы и амилопектина
2. Белок (глютен) Взаимодействия крахмала и глютена между собой играют немаловажную роль в процессе черствения
Изменение подвижности полимерных цепей обусловлено изменениями в состоянии белка и/или перераспределением влаги внутри мякиша
3. Пентозаны Водорастворимые и нерастворимые пентозаны увеличивают сжимаемость мякиша, но не влияют на скорость черствения
Хлеб, богатый арабиноксиланами, отличается большей скоростью ретроградации крахмала из-за высокой влажности, несмотря на то, что изначально он мягче, чем контрольный образец
4. Липиды Липиды муки и жировые продукты в рецептуре изделий способны замедлять черствение
Большинством исследователей главная роль в черствении хлеба отводится ретроградации крахмала как основного компонента хлеба, составляющего до 70% сухих веществ готовых изделий [10, 22, 23]. При выпечке крахмальные зерна набухают и частично клейстеризуются с поглощением воды, выделяемой коагулирующими белками. При этом крахмал переходит из кристаллического состояния в аморфное [24, 25]. Во время хранения происходит обратный переход его в кристаллическое состояние, который называется ретроградацией. Понятие о ретроградации было впервые введено Л. Линде, эта идея была развита и экспериментально подтверждена рядом исследователей (И. Катц, Р. Керр, С. Ким, Б. Д'Апполо-ниа и др.) [26]. Т. Шоч и Д. Френч предложили модель, описывающую обратимое при нагревании агрегирование амилопектина в качестве основной причины черствения хлеба [27]. При этом изменениям в амилозной фракции придается гораздо меньшее значение. Предполагается, что ретрогра-дация амилозы происходит только в первые сутки хранения, а дальнейшее увеличение жесткости происходит при участии амилопектина [14, 28, 29]. Таким образом, принимая во внимание большое значение углеводно-амилазного комплекса при черствении, именно воздействие на крахмал можно считать наиболее перспективным методом сохранения свежести хлеба.
Замедлить процесс черствения можно введением некоторых видов дополнительного сырья [30, 31], усовершенствованием способов приготовления теста [32, 33], подбором оптимального режима выпечки [34, 35], выбором рационального режима хранения готовых изделий [36, 37]. Однако проведение подобных мероприятий не всегда осуществимо и целесообразно [38].
Более эффективной мерой по замедлению черствения хлеба является применение хлебопекарных улучшителей [22, 39]. В частности, можно замедлить ретроградацию крахмала внесением в тесто веществ, повышающих гидрофильные свойства мякиша - модифицированных крахмалов, декстринов, камедей и т.п. [40-44]. Поверхностно-активные вещества способствуют улучшению физико-механических свойств мякиша хлеба, образуя комплексы с амилозой [45-47].
Существенного увеличения сроков сохранения свежести хлеба можно добиться использованием ферментных препаратов. Главным действующим компонентом таких добавок являются ферменты - биохимические катализаторы белковой природы, способные ускорять химические реакции [22]. Для хлебопекарной промышленности наибольшее значение имеют следующие классы ферментов: гидролазы, оксидо-редуктазы и трансферазы [48].
Добавление ферментных препаратов позволяет направленно воздействовать на основные структурные компоненты муки и теста (крахмал, белки, пентозаны, липиды), регулируя, таким образом, свойства теста и ход технологического процесса. Главными задачами, решаемыми с помощью ферментов, являются: сокращение производственного цикла за счет интенсификации процессов тестоприготовления, стабилизация свойств сырья, получение хлеба стабильно высокого качества, способного дольше сохранять свою свежесть [49, 50].
Исследованию воздействия различных видов ферментов на скорость черствения хлеба посвящено множество работ, как в России, так и за рубежом. Изучены возможности продления свежести изделий при использовании препаратов с
амилазной, протеиназной, ксиланазной активностью, а также некоторых других. Наиболее эффективными в этом отношении большинством исследователей признаны амилолитические ферментные препараты [10, 51].
Амилолитические ферменты относятся к классу гидролаз и катализируют реакции гидролиза крахмала - растительного полисахарида сложного строения, состоящего из 13-30% амилозы и 70-85% амилопектина [25, 52, 53]. В зависимости от типа разрываемой связи и ее расположения в молекуле субстрата ферменты данного семейства делятся на несколько видов: а- и Р-амилазы, глю-коамилаза (или амилоглюкозидаза), пуллуланаза, изоамилаза и некоторые другие [48, 54]. Механизм воздействия амилолитических ферментов на крахмал представлен на рис. 1.
1: о.-Амилаза
(низкомолекулярные декстрины)
2: Мальтогенная амилаза {мальтоза
и мальтоолигосахариды)
4: Глюкоамилаза (глюкоза)
3: р-Амилаза (мальтоза)
5: Пуллуланаза
(низкомолекулярные декстрины)
^ ^ - нередуцирующий мономер, - редуцирующий концевой мономер, — - а-1,4-глигозидная связь, | - а-1,6-гликозидная связь Рис. 1. Схема гидролиза крахмала амилолитическими ферментами разных видов: 1 - а-амилаза, 2 - мальтогенная амилаза,
3 - Р-амилаза, 4 - глюкоамилаза, 5 - пуллуланаза [50]. Fig. 1. Scheme of starch hydrolysis by various starch degrading enzymes: - non-reducing monomer, ^^ - reducing terminal monomer, — - а-1,4- glycosidic bond, | - а-1,6- glucosidic bond; 1 - а-amylase, 2 - maltogenic amylase, 3 - P- amylase,
4 - amyloglucosidase, 5 - pullulanase [50]
Препараты с амилолитической активностью широко используются в хлебопечении для корректировки хлебопекарных свойств муки [24]. Ферментативное воздействие на крахмал способствует увеличению количества сахаров в тесте, что приводит к интенсификации процесса брожения, усилению газообразования на этапе окончательной расстойки и на ранних стадиях выпечки.
В свою очередь, это приводит к увеличению объема изделий, улучшению пористости и текстуры мякиша [55, 56]. Наиболее часто для повышения качества хлеба и продления срока его хранения применяют препараты а-амилазы.
а-Амилаза (КФ 3.2.1.1) - фермент, вызывающий неупорядоченное гидролитическое расщепление а-1,4-гликозидных связей крахмала с
образованием низкомолекулярных декстринов. Фермент а-амилаза имеет выраженное сродство к гликозидным связям, удаленным от конца молекулы, являясь типичным эндо-действующим ферментом с преобладающим декстринизирующим эффектом [48, 57]. В результате его действия в процессе брожения и выпечки происходит изменение структуры и свойств крахмала, а также накопление низкомолекулярных продуктов гидролиза, что сказывается как на реологических свойствах теста [58], так и на особенностях текстуры мякиша хлеба и их изменениях с течением времени [59].
Исследованию возможностей использования а-амилазы для сохранения свежести хлеба посвящено множество работ, и их эффективность была доказана экспериментально, однако теоретическое обоснование подобного действия фермента до сих пор остается спорным вопросом.
Замедление черствения хлеба большинством исследователей объясняется изменениями в структуре и свойствах крахмала под действием а-амилаз [60, 61]. Частичный гидролиз амилопекти-на с образованием соединений меньшей молекулярной массы позволяет снизить скорость его рет-роградации и уменьшить размеры образующихся при этом кристаллов [62]. Кроме того, под действием эндо-ферментов происходит разрыв крахмальных цепей, связывающих кристаллы крахмала между собой, что сопровождается ослаблением структуры мякиша в целом и как следствие - более высокими показателями сжимаемости при хранении. В свою очередь, гидролитическое расщепление цепей амилозы увеличивает их подвижность и ускоряет их ассоциирование. В результате образуется более прочная сеть, внутри которой дальнейшие перестроения молекул биополимеров и взаимодействия между ними затруднены и протекают с меньшей скоростью [63].
Вместе с тем, в ряде работ большое внимание уделяется продуктам гидролиза крахмала -низкомолекулярным декстринам со степенью полимеризации 19-24, способным замедлять ретро-градацию амилопектина и затруднять взаимодействия между биополимерами мякиша хлеба, обусловливающие увеличение его жесткости [64].
Технологические свойства ферментов в отношении повышения качества продукции и сроков сохранения свежести во многом определяются их происхождением [65]. В хлебопекарном производстве используются, в основном, грибные и бактериальные а-амилазы, для каждого вида характерны свои оптимальные условия действия. Для решения задач сохранения свежести хлеба большое значение имеет температура инактивации приме-
няемого фермента, поскольку этот показатель определяет глубину гидролиза крахмала [11, 66].
Известно, что грибная а-амилаза, обладая более низкой термостабильностью по сравнению с бактериальной, проявляет максимальную активность в температурном диапазоне 40-50°С, т.е. до начала клейстеризации крахмала. Таким образом, к моменту, когда крахмал станет доступен для действия ферментов, активность грибной амилазы (и, соответственно, ее эффективность) будет невысока [50].
Напротив, термостабильная бактериальная амилаза может сохранять свою активность и при 80-110°С (т.е. даже после выпечки) [67], предотвращая таким образом ретроградацию крахмала и агрегацию его структурных компонентов, но за счет накопления растворимых декстринов может придать хлебу избыточную влажность и липкость, что недопустимо для некоторых видов изделий [14, 54].
Рис. 2. Влияние температуры на активность (А, %) а-амилаз различного происхождения: 1 - грибная а-амилаза; 2 - зерновая а-амилаза; 3 - бактериальная а-амилаза; 4 - бактериальная ITS а-амилаза, полученная продуцированием генетически модифицированных штаммов [52, 68] Fig. 2. The effects of temperature on the activity (A, %) of а-amylases of different origin: 1 - fungal а-amylase; 2 - cereal а-amylase; 3 - bacterial а-amylase; 4 - bacterial ITS а-amylase obtained from genetically modified strains [52, 68]
Установлено, что эффективность а-амилаз различного происхождения для замедления кристаллизации крахмала снижается в ряду: бактериальная > грибная > зерновая [28]. В связи с этим, в последнее десятилетие велись активные поиски путей получения бактериальных ферментов с пониженной температурой инактивации. Получены а-амилазы бактериального происхождения «средней термостабильности» (Intermediate Thermostable Amylase), максимальная активность кото-
рых наблюдается при 65-70°С. В процессе получения хлеба они достигают оптимальной активности при температуре клейстеризации крахмала (или немного ранее) и инактивируются на заключительных стадиях выпечки (рис. 2) [68, 69].
Показано, что добавление препарата а-амилазы, полученной продуцированием штамма Bacillus megaterium, увеличивает срок сохранения свежести изделий на 15-33% [70]. Возможно также снижение температуры инактивации путем получения композиций из препаратов разного происхождения [5, 22, 26].
Особое место среди амилолитических ферментов занимает мальтогенная амилаза (КФ 3.2.1.133), являющаяся изоферментом а-амила-зы [56, 69]. Бактериальная мальтогенная амилаза обладает, в основном, осахаривающей способностью. Она гидролизует крахмал до мальтозы и мальтоолигосахаридов, занимая промежуточную позицию между экзо- и эндодействующими ферментами и сочетая их свойства (табл. 2) [10, 50, 55].
Однако в отличие от а-амилазы, она воздействует преимущественно на внешние ветви
амилопектина, укорачивая их, но не нарушая целостность крахмальных зерен и не разрывая связи между ними. Таким образом, достигается замедление ретроградации амилопектина при минимальном негативном воздействии на реологические свойства теста, характерном для а-амилаз [71-73].
Высокая эффективность мальтогенной амилазы в отношении сохранения свежести хлеба объясняется также ее способностью гидролизо-вать крахмал с получением специфических продуктов - мальтоолигосахаридов со степенью полимеризации 3-9, которые обладают способностью замедлять кристаллизацию крахмала [74-76]. Предполагается, что именно эти олигомеры имеют наиболее подходящие размеры, чтобы удерживать молекулы воды вокруг молекул крахмала и тем самым служить помехой при взаимодействиях крахмала с белками клейковины. Мальтоза оказалась менее эффективной в этом отношении по причине ее относительно небольших размеров и как следствие - высокой подвижности молекул и меньшей влагоудерживающей способности [77-78].
Таблица2
Эффективность амилаз различного происхождения для сохранения свежести хлеба [50]
Вид фермента и его происхождение Действие Термостабильность Смягчающий эффект (сжимаемость) Воздействие на упругость (эластичность)
Грибная а-амилаза (Aspergillus oryzae) Главным образом, эндогенное Низкая + Очень ограниченное
Грибная а-амилаза (Aspergillus niger) Главным образом, эндогенное Средняя + Малое
Бактериальная а-амилаза (Bacillus amyloliquefaciens) Эндогенное Высокая ++++ Негативное
Бактериальная ITS а-амилаза (Bacillus megaterium) Эндогенное Средняя ++++ Положительное
Бактериальная мальто-генная амилаза (Bacillus stearothermophilus) Экзо- и эндогенное Средняя +++ Положительное
Зерновая ß-амилаза (из пшеницы) Экзогенное Низкая + Малое
Важным свойством бактериальной мальто-генной амилазы является ее пониженная термостабильность [64]. Фермент проявляет максимальную активность при температуре 60-70°С и инактивируется на заключительных стадиях выпечки, обеспечивая интенсивный гидролиз крахмала без риска передозировки препарата и получения изделий с влажным липким мякишем [79].
В настоящее время проводится большое
количество исследований по изучению влияния ферментных препаратов различных марок на сохранение свежести хлеба [80-81]. Амилолитиче-скими препаратами отечественного производства являются Амилоризин П10Х грибного происхождения (Aspergillus oryzae) и Амилосубтилин Г10Х бактериального происхождения (Bacillus subtilis). Их добавление в тесто позволяет замедлить процесс черствения хлеба до 48 часов [26]. Но в на-
стоящее время эти препараты не находят широкого применения в хлебопекарной промышленности - предпочтение отдается препаратам зарубежного производства. К ним относится ферментный препарат Новамил датской фирмы Novozymes, разработанный специально для сохранения свежести хлеба [51]. Это очищенная мальтогенная амилаза, которая продуцируется штаммом Bacillus stearo-thermophilus, полученным генно-инженерным методом. При использовании препаратов в производстве хлебобулочных изделий из пшеничной муки свежесть изделий можно сохранить до 72 часов при хранении в упаковке [82-85].
Изучив действие мальтогенной амилазы препарата Новамил 1500MG и а-амилазы препарата BAN ученые Швейцарской высшей технической школы (г. Цюрих) [63] обнаружили, что мальтогенная амилаза увеличивала начальную мягкость хлеба и уменьшала скорость черствения, тогда как использование а-амилазы препарата BAN способствовало лишь снижению скорости черствения [62, 86].
Несмотря на то, что амилолитические ферменты других видов не используются так широко, как а-амилазы, они тоже могут применяться для сохранения свежести хлеба. В частности, фермент пуллуланаза (КФ 3.2.1.41) гидролизует а-1,6-гликозидные связи крахмала, отделяя, таким образом, боковые цепи разветвленных молекул амилопектина. Увеличение атакуемости молекул наблюдается в отношении частично гидролизо-ванного полисахарида [48]. В связи с этим, предложено использовать термостабильную пуллула-назу бактериального происхождения в сочетании с бактериальной или зерновой а-амилазой с целью снижения негативного эффекта, связанного с образованием разветвленных декстринов и - как следствие - получением изделий с влажным липким мякишем [51, 87]. Пуллуланаза быстро гидро-лизует декстрины, не оказывая воздействия непосредственно на амилопектин, и устраняет проблемы, связанные с использованием а-амилазы [57].
В отличие от а-амилазы, глюкоамилаза (КФ 3.2.1.3) и ß-амилаза (КФ 3.2.1.2) являются типичными экзо-действующими ферментами, катализируя последовательное отщепление от молекулы субстрата ß-глюкозы и мальтозы соответственно [48]. Деятельность этих ферментов способствует повышению содержания в тесте сбраживаемых углеводов, усилению газообразования и, следовательно, увеличению объема изделий и срока сохранения их свежести [26, 64]. Замедление черствения также связывают с ферментативным воздействием на внешние боковые цепи ами-лопектина. Отщепление молекул мальтозы или
глюкозы препятствует взаимодействию молекул амилопектина между собой и снижает скорость его ретроградации [88]. Целесообразно использовать данные ферменты в сочетании с а-амила-зами [54].
Поскольку Р-амилаза содержится в пшеничной муке в достаточных количествах, в качестве добавки фермент практически не используют [52]. Зато ферментные препараты глюкоамила-зы выпускаются как в России, так и за рубежом [89]. Эффективность глюкоамилазы и препаратов на ее основе для сохранения свежести хлеба заявлена в нескольких патентах [90, 91] и подтверждена в исследованиях [92-93].
Таким образом, несмотря на то, что механизмы, лежащие в основе процесса черствения хлеба, до сих пор до конца не выяснены, уже предложено множество способов его замедления. Среди них применение ферментных препаратов с амилолитической активностью является наиболее эффективным методом, получившим широкое распространение в промышленности. Энзимные технологии, в отличие от каких либо других приемов, не только сокращают длительность процессов, повышают качество продукции, но и экологичны.
ЛИТЕРАТУРА
1. Keetels C.J. A.M., Oostergetel G.T., Van Vliet T. // Carbohydrate Polymers. 1996. V. 30. N 1. P. 61-64.
2. Keetels C.J. A.M., Van Vliet T., Walstra P. // Food Hy-drocolloids. 1996. V. 10. N 3. P. 355-362.
3. Zobel H.F., Kulp K. The staling mechanism. Baked Goods Freshness: Technology, Evaluation and Inhibition of Staling. New York: Marcel Dekker. 1996. P. 1-64.
4. Vodovotz Y., Vittadini E., Sachleben J.R. // Carbohydrate Research. 2002.V. 337. N 2. P. 147-153.
5. Gray J.A., Bemiller J.N. // Comprehensive Reviews in Food Science and Safety. 2003. V. 2. N 1. P. 1-21.
6. Spiecher G., Brummer J.-M. Baked Goods // Biotechnology: 12-volume comprehensive treatise. V. 9. Enzymes, Biomass, Food and Feed. Weinheim: VCH. 1995. 804 p.
7. Gellynck X., Kuhne B., Van Bockstaele F., Van de Walle D., Dewettinck K. // Appetite. 2009. V. 53. N 1. P. 16-23.
8. Hallberg L.M., Chinachoti P. // Journal of Food Science. 2002. V. 67. N 3. P. 1092-1096.
9. Slade L., Levine H. // CRC Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 1991.V. 30. N 2-3. P. 115-360.
10. Goesaert H., Slade L., Levine H., Delcour J.A. // Journal of Cereal Science. 2009. V. 50. N 3. P. 345-352.
11. Dragsdorf R. D. Varriano-Marston E. // Cereal Chemistry. 1980. V. 57. N 5. P. 310-314.
12. Baik M.-Y. Chinachoti P. // Cereal chemistry. 2000. V. 77. N 4. P. 484-488.
13. Ribotta P.D., Le Bailc A. // LWT - Food Science and Technology. 2007. V. 40. N 5. P. 879-884.
14. Eliasson A.-C., Larsson K. Cereals in Breadmaking: A Molecular Colloidal Approach. New York: Marcel Dekker. 1993. 376 p.
15. Courtin C.M., Delcour J.A. // Journal of Cereal Science. 2002. V. 35. N 3. P. 225-243.
16. Kim S.K., D'Appolonia B.L. // Cereal Chemistry. 1997. V. 54. N 2. P. 207-229.
17. Wang L., Miller R.A., Hoseney R.C. // Cereal Chemistry. 1998. V. 75. N 2. P. 629-633.
18. Chinachoti P. Preventing Bread Staling. Bread Making: Improving Quality. Cambridge: Woodhead Publishing. 2003. P. 541-552.
19. Schiraldi A., Fessas D. Mechanism of staling: An overview. Bread Staling. Boca Raton, Florida: CRC Press. 2000. P. 1-17.
20. Lai H.-M., Lin T-C. Bakery Products: Science and Technology. Bakery Products: Science and Technology. Oxford: Blackwell Publishing. 2006. P. 3-69.
21. Hug-Iten S., Handschin S., Conde-Petit B., Escher F. // Food Science and Technology. 1999.V. 32. N 5. P. 255-260.
22. Пучкова Л.И., Поландова Р.Д., Матвеева И.В. Технология хлеба, кондитерских и макаронных изделий. Ч. 1. Технология хлеба. СПб.: ГИОРД. 2005. 559 с.; Puchkova L.I., Polandova R.D., Matveeva I.V. Technology of bread, pastry and macaroni foods. Part 1. Technology of bread. SPb.: GIORD. 2005. 559 p. (in Russian).
23. Xie F. The study of bread staling using visible and near-infrared reflectance spectroscopy. PhD thesis. Manhattan: Kansas State University. 2002. 104 p.
24. Goesaert H., Brijs K., Veraverbeke W.S., Courtin C.M., Gebruers K., Delcour J.A. // Trends in Food Science and Technology. 2005. V. 16. N 1-3. P. 12-30.
25. Tester R. F., Karkalas X. Qi. // Journal of Cereal Science. 2004. V. 39. N 2. P. 151-165.
26. Горячева А.Ф., Кузьминский Р.В. Сохранение свежести хлеба. М.: Легкая и пищевая промышленность. 1983. 240 с.;
Goryacheva A.F., Kuzminskiy R.V. Bread freshness keeping. M.: Legkaya i pishchevaya promyshlennost. 1983. 240 p. (in Russian).
27. Imberty A., Buleon A., Tran V., Perez S. // Starch. 2006. V. 43. N 10. P. 375-384.
28. Pateras I.M C. Bread spoilage and staling.Technology of Breadmaking. Berlin: Springer. 2007. P. 275-298.
29. Ribotta P.D., Cuffini S., León A.E., Añón M.C. // European Food Research and Technology. 2004. V. 218. N 3. P. 219-223.
30. Artan M.Y., Ariffin A.A., Chern B.H., Karim R., Man Y.C., Chin N.L. // World Applied Sciences Journal. 2010. V. 10. N 2. P.121-128.
31. Lodia A., Abduljalilb A. M., Vodovotz Y. // Magnetic Resonance Imaging. 2007. V. 25. N 10. P. 1449-1458.
32. Gómez M., Oliete B., Pando V., Ronda F., Caballero P.A. // European Food Research and Technology. 2008. V. 226. N 6. P. 1379-1387.
33. Ауэрман Л.Я. Технология хлебопекарного производства. СПб.: Профессия. 2005. 415 с.;
Auerman L.Ya. Technology of breadmaking. SPb.: Profes-sya. 2005. 415 p. (in Russian).
34. Le-Bail A., Boumali K., Jury V., Ben-Aissa F., Zuniga R. // Journal of Cereal Science. 2009. V. 50. N 2. P. 235-240.
35. Patel B.K., Waniska R.D., Seetharaman K. // Journal of Cereal Science. 2005.V. 42. N 2. P. 173-184.
36. Романов А.С., Давыденко Н.И., Шатнюк Л.Н., Матвеева И.В., Позняковский В.М. Экспертиза хлеба и хлебобулочных изделий. Качество и безопасность. Новосибирск: Изд-во Сиб. ун-та. 2007. 278 с.;
Romanov A.S., Davydenko N.I., Shatnyuk L.N., Matveeva I.V., Poznyakovskiy V.M Examination of bread and bakery products. Quality and safety. Novosibirsk: Sib. Univ. Izd. 2007. 278 p. (in Russian).
37. Sahi S.S., Little K. Quality Control. Bakery Products: Science and Technology. Oxford: Blackwell Publishing. 2006. P. 319-336.
38. Lent P.J., Grant L.A. // Cereal Chemistry. 2001.V. 78. N 5. P. 619-624.
39. Матвеева И.В. // Пищевые ингредиенты, сырье и добавки. 2000. № 1. С. 28-31;
Matveeva IV. // Pischevye 9ngredient, syr'yo I dobavki. 2000. N 1. P. 28-31 (in Russian).
40. Tian Y.Q., Li Y., Jin Z.Y., Xu X.M., Wang J.P., Jiao
A.Q., Yu B., Talba T. // Thermochimica Acta. 2009.V. 489. N 1-2. P. 22-26.
41. Guarda A., Rosell C.M., Benedito C., Galotto M.J. // Food Hydrocolloids. 2004. V. 18. N 2. P. 241-247.
42. Kohajdova Z., Karovicova J. // Chemical Papers. 2009. V. 63. N 1. P. 26-38.
43. Angioloni A., Collar C. // Journal of Food Engineering. 2009.V. 91. N 4. P. 526-532.
44. Davidou S., Le Meste M., Debever E., Bekaert D. // Food Hydrocolloids. 1996. V. 10. N 4. P. 375-383.
45. Chung O.K., Pomeranz Y., Finney K.F. // Cereal Chemistry. 1978. V. 55. N 5. P. 598-618.
46. Sawa K., Inoue S., Lysenko E., Edward N.M., Preston K.R. // Food Chemistry. 2009. V. 115. N 3. P. 884-890.
47. Gomez M, Del Real S., Rosell C.M., Ronda F., Blanco C.A., Caballero P.A. // European Food Research and Technology. 2004. V. 219. N 2. P. 145-150.
48. Грачева И.М., Кривова А.Ю. Технология ферментных препаратов. М.: Элевар. 2000. 512 с.;
Gracheva I.M., Krivova A.Yu. Technology of enzymatic agents. M.: Elevar. 2000. 512 p. (in Russian).
49. Степычева Н.В. Технология хлеба, кондитерских и макаронных изделий. Ч. 1. Основы технологии хлебопекарного производства. Иваново: ИГХТУ. 2005. 152 с.; Stepycheva N.V. Technology of bread, pastry and macaroni foods. Part 1. Foundation of breadmaking technology. Ivanono: ISUCT. 2005. 152 p. (in Russian).
50. Van Oort M. Enzymes in bread making. Enzymes in Food Technology. Chichester: Wiley-Blackwell. 2009. P. 103-143.
51. Jemli S., Ben Messaoud E., Ayadi-Zouari D., Naili B., Khemakhem B., Bejar S. // Biochemical Engineering Journal. 2007. V. 34. N 1. P. 44-50.
52. Williams T., Pullen G. Functional Ingredients. Technology of Breadmaking. Berlin: Springer. 2007. P. 51-91.
53. Чешкова А.В., Белякова Т.Н., Козлов В.А., Чешкова
B. А. // Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2011. T. 54. Вып. 5. С. 73-76;
Cheshkova A.V., Belyakova T.N., Kozlov V.A., Cheshkova V.A. // Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol. 2011. V. 54. N 5. P. 73-76 (in Russian).
54. Van der Maarel M.J.E.C., Van der Veen B., Uitdehaag J.C.M., Leemhuis H., Dijkhuizen L. // Journal of Biotechnology. 2002. V. 94. N 2. P. 137-155.
55. Bowles L.K. Amylolytic enzymes. Baked Goods Freshness: Technology, Evaluation and Inhibition of Staling. New York: Marcel Dekker. 1996. P. 105-129.
56. Капрельянц Л.В. // Харчова наука i технологш. 2009. № 1. С. 34-38;
Kaprel'yants L.V. // Kharchova nauka i tekhnologiya. 2009. N 1. P. 34-38 (in Russian).
57. Gupta R., Gigras P., Mohapatra H., Goswami V.K., Chauhan B. // Process Biochemistry. 2003. V. 38. N 11. P. 1599-1616.
58. Sanz Penella J.M., Collar C., Haros M. // Journal of Cereal Science. 2008. V. 48. N 3. P. 715-721.
59. BJaszczak W., Sadowska J., Rosell C.M., Fornal J. // European Food Research and Technology. 2004. V. 219. N 4. P. 348-354.
60. Duedahl-Olesen L., Zimmermann W., Delcour J.A. //
Cereal Chemistry. 1999.V. 76. N 2. P. 227-230.
61. Gerrard J.A., Every D., Sutton K.H., Gilpin M.J. // Journal of Cereal Science. 1997. V. 26. N 2. P. 201-209.
62. Hug-Iten S., Escher F., Conde-Petit B. // Cereal Chemistry. 2003. V. 80. N 6. P. 654-661.
63. Hug-Iten S., Escher F., Conde-Petit B. // Cereal Chemistry. 2001. V. 78. N 4. P. 421-428.
64. Goesaert H., Gebruers K., Courtin C. M., Brijs K., Dele-our J.A. Enzymes in Breadmaking. Bakery Products : Science and Technology. Oxford: Blackwell Publishing. 2006. P. 337-364.
65. Hopek M., Ziobro R., Achremowicz B. // ACTA Scientia-rum Polonorum - Technologia Alimentaria. 2006. V. 5. N 1. P. 97-106.
66. Bijttebier A., Goesaert H., Delcour J.A. // Biomacromole-cules. 2007. V. 8. N 3. P. 765-772.
67. Lagrain B., Leman P., Goesaert H., Delcour J.A. // Food Research International. 2008.V. 41. N 8. P. 819-827.
68. Maeda T., Hashimoto T., Minoda M., Tamagawa S., Mo-rita N. // Cereal Chemistry. 2003.V. 80. N 6. P. 722-727.
69. Aehle W. Enzymes in Industry: Production and Applications. Weinheim: Wiley-VCH. 2007. 508 p.
70. Hebeda R.E., Bowles L.K., Teague W.M. // Cereal Foods World. 1991.V. 36. P. 619-624.
71. Goesaert H., Leman P., Bijttebier A. Delcour J.A. // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2009. V. 57. N 6. P. 2346-2355.
72. Leman P., Goesaert H., Vandeputte G.E., Lagrain B., Delcour, J.A. // Carbohydrate Polymers. 2005. V. 62. N 3. P. 205-213.
73. Leman P., Goesaert H., Delcour J.A. // Food Hydrocollo-ids. 2009. V. 23. N 1. P. 153-164.
74. Defloor I., Delcour J. A. // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1999. V. 47. N 2. P. 737-741.
75. Durán E., León A., Barber B., de Barber C.B. // European Food Research and Technology. 2001.V. 212. N 2. P. 203-207.
76. Rojas J.A., Rosell C.M., de Barber C.B. // European Food Research and Technology. 2002. V. 212. N 3. P. 364-368.
77. Biliaderis C.G. Structures and Phase Transitions of Starch Polymers // Polysaccharide Association Structures in Food. New York: Marcel Dekker. 1998. P. 57-169.
78. Min B.C., Yoon S.H., Kim J.W., Lee Y.W., Kim Y.B., Park K.H. // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1998. V. 46. N 2. P. 779-782.
79. Nagarajan D.R., Rajagopalan G., Krishnan C. // Applied Microbiology and Biotechnology. 2006. V. 73. N 3. P. 591597.
80. Armero E., Collar C. // Journal of Cereal Science. 1998. V. 28. N 2. P. 165-174.
81. Rosell C.M., Haros M., Escriva C., de Barber C.B. // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2001. V. 49. N 6. P. 2973-2977.
82. Колупаева Т.Г. // Хлебопечение России. 2005. № 6. С. 22-23;
Kolupaeva T.G. // Khlebopechenie Rossii. 2005. N 6. P. 2223 (in Russian).
83. Матвеева И.В., Колупаева Т.Г., Ланшин Н.А., Матвеева Е.С. // Хлебопродукты. 2006. № 3. С. 46-47; Matveeva I.V., Kolupaeva T.G., Lanshin N.A., Matveeva
E.S. // Khleboprodukty. 2006. N 3. P. 46-47 (in Russian).
84. Матвеева И.В., Колупаева Т.Г., Ланшин Н.А., Матвеева Е.С. // Кондитерское и хлебопекарное производство. 2008. № 4. С. 21-23;
Matveeva I.V., Kolupaeva T.G., Lanshin N.A., Matveeva
E.S. // Konditerskoe i khlebopekarnoe proizvodstvo. 2008. N 4. P. 21-23 (in Russian).
85. Матвеева И.В., Колупаева Т.Г. // Хлебопекарное и кондитерское производство. 2002. № 5. С. 1-3; Matveeva I.V., Kolupaeva T.G. // Khlebopekarnoe i kondi-terskoe proizvodstvo. 2002. N 5. P. 1-3 (in Russian).
86. Hug-Iten S. Staling of bread and bread model systems role of starch and amylases. PhD thesis. Zurich: Swiss Federal Institute of Technology. 2000. 147 p.
87. Carroll J.O., Boyce C.O.L., Wong T.M., Starace C.A. USA Patent N 4654216.
88. Wursch P., Gumy D. // Carbohydrate Research. 1994. V. 256. N 1. P. 129-137.
89. Матвеева И.В. // Пищевая промышленность. 2005. № 5. С. 20-23;
Matveeva I. V. // Pishchevaya promyshlennost. 2005. N 5. P. 20-23 (in Russian).
90. Van Eijk J.H. Patent USA N 5023094.
91. Vidal F.D., Gerrity A.B. Patent USA N 4160848.
92. Колупаева Т., Клевец М. // Хлебопродукты. 2010. № 5. С. 39-41;
Kolupaeva T., Klevets M. // Khleboprodukty. 2010. N 5. P. 39-41 (in Russian).
93. Шарова Н.Ю. // Пищевые ингредиенты, сырье и добавки. 2006. № 1. С. 47-48;
Sharova N.Yu. // Pishchevye ingredienty, syr'yo i dobavki. 2006. N 1. P. 47-48 (in Russian).
Кафедра технологии пищевых продуктов и биотехнологии
