Влияние различного вида обработок на оптические свойства мышечной ткани животного происхождения Текст научной статьи по специальности «Промышленные биотехнологии»

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ И ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ / PHYSICAL-CHEMICAL AND GENERAL BIOLOGY Оригинальная статья / Original article УДК 543.452

DOI: 10.21285/2227-2925-2017-7-3-84-91

ВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНОГО ВИДА ОБРАБОТОК НА ОПТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

© Л.В. Плотникова, А.П. Нечипоренко, С.М. Орехова, М.В. Успенская, П.П. Плотников, А.Л. Ишевский

Научно-исследовательский университет Информационных технологий, механики и оптики, Российская Федерация, 191002, г. Санкт-Петербург, ул. Ломоносова, 9

Методами ИК-спектроскопии нарушенного полного внутреннего отражения (ИКС НПВО) и электронной спектроскопии диффузного отражения (ЭСДО) проведено сравнительное исследование влияния последовательных водной, солевой и щелочной экстракций на спектральные характеристики поверхности измельченной мышечной ткани свинины и ее основных составляющих. Показано, что в отличие от ИК-спектроскопии, являющейся методом группового анализа фунциональ-ных группировок, метод ЭСДО позволяет проводить тестирование компонентного состава сложных биоматериалов - белков, липидов, углеводов. Дискретность энергий возбуждения электронов неподеленных пар кислорода карбонильных групп, принадлежащих разным, но практически всем классам веществ всех составных частей биологических тканей - саркоплазмы, мышечного волокна, стромы и ее белков, обусловливает методу высокое разрешение, чувствительность и информативность.

Ключевые слова: мышечная ткань животного происхождения, инфракрасная и электронная спектроскопия мышечной ткани.

Формат цитирования: Плотникова Л.В., Нечипоренко А.П., Орехова С.М., Успенская М.В., Плотников П.П., Ишевский А.Л. Влияние различного вида обработок на оптические свойства мышечной ткани животного происхождения // Известия вузов. Прикладная химия и биотехнология. Т. 7, N 3. С. 84-91. DOI: 10.21285/2227-2925-2017-7-3-84-91

INFLUENCE OF DIFFERENT TYPES OF TREATMENT

ON THE OPTICAL PROPERTIES OF MUSCLE TISSUE OF ANIMAL ORIGIN

© L.V. Plotnikova, A.P. Nechiporenko, S.M. Orehova, M.V. Uspenskaya, P.P. Plotnikov, A.L. Ishevskiy

University of Information technologies, Mechanics and Optics 191002, Russia, St. Petersburg, Lomonosov Str., 9

A comparative study of the effect of successive aqueous, salt and alkaline extractions on the spectral characteristics of the surface of ground pork muscle tissue and its main components was per-formed using attenuated total reflectance IR spectroscopy (ATR - IR) and electron spectroscopy of diffuse reflectance (ESDR). It is shown that, unlike IR spectroscopy, which is a method of group analysis of functional groups, the ESDR method makes it possible to test the component composition of complex biomaterials - proteins, lipids, carbohydrates. The high resolution, sensitivity and informativity of the method are determined by the discreteness of electron excitation energies of oxygen lone pairs present in carbonyl groups. These carbonyl groups are found in almost all materials of biologic tissue components, although belonging to their different types -sarcoplasm, muscle fibre as well as stroma and its proteins.

Keywords: skeletal muscle tissue of animal origin», «infrared and electronic spectroscopy of muscle

For citation: Plotnikova L.V., Nechiporenko A.P., Orehova S.M., Uspenskaya M.V., Plotnikov P.P., Ishevskiy A.L. Influence of different types of treatment on the optical properties of muscle tissue of animal origin. Izves-

tia Vuzov. Prikladnaya Khimia i Biotekhnologiya [Proceedings of Universities. Applied Chemistry and Biotechnology]. 2017, vol. 7, no. 3, pp. 84-91 (in Russian). DOI: 10/21285/2227-2925-2017-7-3-84-91

ВВЕДЕНИЕ

Методы ИКС НПВО и ЭСДО являются неразрушающими методами исследования поверхности твердофазных систем различной природы и происхождения - неорганического, органического и биологического. Мышечная ткань животного происхождения -это сложный многокомпонентный материал, содержащий множество различных белков, липидов, углеводов и их разнообразных гибридов. Соотношение компонентов и химический состав их строительных блоков зависят от анатомической локализации мышечной ткани, возраста животного, пола, породы, рациона кормления и др. [1-3]. Все это вносит определенные затруднения при интерпретации данных, полученных методами ИК-спектроскопии, поскольку независимо от класса компонента одноименные функциональные группировки будут проявляться в одном и том же частотном интервале [4-6].

Возможности метода ЭСДО намного скромнее ИК-спектроскопии, но в ряде случаев он позволяет получать информацию, недоступную другим методам [7-9]. ЭСДО относится к категории методов тестирования компонентного состава биологических материалов. Аналитические возможности и разрешающую способность метода обусловливают преимущественно карбонильные группы (С=О), благодаря энергетической дискретности и индивидуальности неподелен-ных пар электронов их кислорода, принадлежащих разным, но практически всем классам веществ всех составных частей биологических тканей [9-12]. Связующим звеном для методов инфракрасной и электронной спектроскопии могут служить именно карбо-нилы, являющиеся в обоих случаях высоко характеристическими группировками с особым статусом.

Цель работы - сравнительное исследование влияния различного вида обработок на инфракрасный и электронный спектры поверхности измельченной мышечной ткани животного происхождения и ее составляющих.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Объектами исследования являлись измельченная ^ = 2,5 мм) свежеохлажденная мышечная ткань свинины (длиннейшая мышца спины) и ее основные составляющие - мышечное волокно, строма и белки стро-мы, полученные путем последовательных

водной, солевой (раствор Вебера) и щелочной (0, 6 М раствор NaOH) экстракций, соответственно, саркоплазмы (водорастворимой части мышечной ткани, содержащей вещества всех классов), актомиозинового комплекса (контрактильных белков - актина, миозина, тропомиозина) и мукополисахари-дов (углеводного структурного элемента соединительной ткани) [1, 2].

ИК-спектры НПВО получали на ИК-Фурье спектрометре Tensor 37, управляемым программным пакетом OPUS™ со стандартными градуировочными возможностями, в диапазоне частот 4000-600 см-1 (фирма Bruker). Электронные спектры диффузного отражения поверхности исследуемых образцов снимали на спектрофотометре марки Specord M-200 (AIZ Engineering GmbH, Germany) относительно эталона «Spectrolon» в диапазоне длин волн 200-700 нм с компьютерной обработкой данных в координатах

А = f(X),

где А - поглощение; а X - длина волны в нанометрах (нм).

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

Метод ИКС НПВО. Важной особенностью составных частей мышечной ткани является их иерархическая последовательность по растворимости, что было использовано при подготовке образцов к исследованию. Кривой 1 на рисунке 1 представлен ИК-спектр поглощения поверхности измельченной мышечной ткани свинины. В состав высокочастотной полосы с максимумом 3350 см-1 могут входить валентные (симметричные и ассиметричные) колебания ОН- и NHn-группировок [5,6] строительных блоков всех водорастворимых и нерастворимых компонентов (белков, углеводов, липидов и др.) саркоплазмы, мышечного волокна, стромы, белков стромы, в том числе и гидроксильные группы связанных молекул воды, маскирующих азотсодержащие функционалы. Деформационным колебаниям связанных ОН-групп молекул воды отвечает максимум при 1637 см-1. На спаде его левой и правой ветвей слабо проявлены полосы преимущественно карбонилов карбоксильных групп жирных кислот (1743 см-1) и =С=О пептидных связей белковых структур (1548 см-1). Валентные колебания СН^группировок также всех компонентов составных частей мышечной ткани

будут присутствовать в области 3050-2850

-1

см - на спаде правой ветви высокочастотного максимума [5, 6]. В низкочастотном диа-

-1

пазоне (<1500 см-) могут регистрироваться различные типы деформационных колебаний снп—, NHn-, ОН-групп, а также валентные колебания связей С-О, С-С и др.

Водная обработка измельченной мышечной ткани (кр. 2) приводит к снижению интенсивности полосы 3350 см-1, что обусловлено удалением водорастворимых компонентов саркоплазмы. Солевая экстракция актомиозинового комплекса (кривая 3) напротив вызывает ее увеличение и небольшой высокочастотный сдвиг, связанный, по - видимому, с повышенной влагоудержи-вающей способностью коллагена стромы. Щелочная обработка - удаление мукополи-сахаридов и липидов, вкрапленных в виде гранул в соединительной ткани, приводит к батохромному сдвигу правой ветви полосы 3350 см-1 и росту ее интенсивности в спектре белков стромы (кривая 4).

О характере изменения интенсивности полос поглощения карбонильных и СН-группировок в результате последовательных экстракций позволяют судить увеличенные фрагменты спектров, приведенные на рис. 2. В спектре исходной (кр. 1) мышечной ткани («а») достаточно выражены слабые полосы карбонильных групп 1743 и 1551см-1.

После водной обработки (кр. 2) полоса 1743 см-1 несколько увеличивается, что мо-

жет быть связано с проявлением -СООН-групп аминокислотных остатков белков и жирных кислот липидов в спектре мышечного волокна после удаления водорастворимых веществ саркоплазмы. Полоса карбоксилат-ных групп (1551 см-1) при этом исчезает. Аналогичным образом в процессе последовательных обработок изменяется интенсивность полос поглощения, за проявление которых ответственны.

Солевая (кр. 3) обработка (удаление контрактильных белков - актина и миозина) вызывают снижение полосы 1743 см-1. Щелочная экстракция (4) липидов и мукополи-сахаридов соединительной ткани приводит к полному ее исчезновению и увеличению поглощения в виде размытого плеча в области 1551 см-1. По сути, кривая 4 на рисунке 1 должна отвечать суммарному спектру белков стромы, биологическим полимерам, - в основном коллагену и эластину. Однако проявление функциональных групп их строительных блоков - аминокислот маскируется водой, поглощенной коллагеном. В результате ИК-спектр белков стромы представляет собой спектр дистиллированной воды.

Исследование топленого свиного жира

(рис. 3*) показало отсутствие в его спектре

-1

высокочастотной полосы (>3050 см-) валентных и полосы деформационных (1637 см-1) колебаний ОН-групп связанных молекул воды.

Однако, по сравнению с мышечной тка-

Рис. 1. ИК-спектры свежеохлажденной мышечной ткани свинины (1) и ее основных составляющих: 2 - мышечного волокна; 3 - стромы; 4 - белков стромы

Fig. 1. IR-spectrum of chilled pork muscle tissue (1) and its components: muscle fiber (2), stroma (3), proteins of stroma (4)

4

1743 1551 см-1 2921 2852 см"1

Рис. 2. Фрагменты ИК-спектров, приведенных на рис.1 Fig. 2. Fragments of IR-spectrum showed in Fig. 1.

3500 3000 2500 2000 1500 1000

Wavenumber cm-1

Рис. 3. ИК-спектры измельченной мышечной ткани свинины (1) и топленого свиного жира (2)1

Fig. 3. IR-spectrum of ground pork muscle tissue (1) and pork rendered fat (2)

1

*Нечипоренко А.П., Орехова С.М., Плотникова Л.В. и др. Специализированный практикум по физико -химическим методам анализа: электронная и ИК-спектроскопия отражения, люминесцентная и рент-генофлуоресцентная спектроскопия, рефрактометрия, термометрия, кинетическая рН-метрия, индикаторный метод - РЦА. Теория и практика. Часть II. СПб.: НИУ ИТМО, 2016. 178 с.

нью свинины, в нем доминируют две очень интенсивные узкие полосы (2921 и 2852 см-1), ответственные за поглощение СНп-группировок жирных кислот - строительных блоков тригли-церидов жиров и масел. Узкая интенсивная полоса 1743 см-1 в спектре жира принадлежит карбонильным группировкам жирных кислот липидов. В состав данной полосы, слабо выраженной в спектре мышечной ткани, могут входить карбонилы липидных, белковых, углеводных компонентов. Кроме того, в спектре жира отмечается очень слабая полоса 1654 см-1 валентных колебаний С=С-связей, валентных (3008 см-1) и деформационных (722 см-1) колебаний СН-группировки при двойной связи(=СН).

Метод ЭСДО является одним из эффективных методов контроля качества, как сырье-

вых материалов пищевой промышленности, так и продуктов их переработки [4]. В общем виде электронный спектр поверхности мышечной ткани может быть представлен четырьмя достаточно четко дифференцированными областями (рис. 4) [9-12]. В видимом диапазоне регистрируется дублет пигментного белка мышечной ткани - миоглобина (540/580 нм), обеспечивающего мясу его окраску. Мукополи-сахариды - углеводная составляющая соединительной ткани, дают интенсивную полосу при 400-425 нм. В области ближнего ультрафиолета (320-380 нм) серией полос средней интенсивности проявляются строительные блоки липидных компонентов - ненасыщенные жирные кислоты: олеиновая, линолевая, лино-леновая и арахидоновая.

1,3 1,1

0,9

CD

^ 0,7

О

ЕЕ

о 1=

0,5

0,3

0,1

1

-2

-3

1,1

0,9

CD 0,7 s '

X

CD ?

О

ц 0,5 О 1=

200 250 300 350 400 450 500 550 600 650 700

Длина волны, нм

0,3

0,1

200 250 300 350 400 450 500 550 600 650 700

Длина волны, нм

Рис. 4. Электронные спектры поверхности основных составляющих измельченной мышечной ткани свинины: 1 - исходная мышечная ткань; 2 - мышечное волокно; 3 - строма; 4 - актомиозин; 5 - белки стромы

Fig. 4. Electronic spectrum of surface of main components of ground pork muscle tissue: 1 - initial muscle tissue; 2 - muscle fiber; 3 - stroma; 4 - actomyosin; 5 - proteins of stroma

В средней части УФ-области (240-300 нм, [13]) поглощают хромофоры четырех аминокислотных остатков (тирозина, триптофана, фенилаланина, гистидина), дисульфидные связи - 230/235 нм, а также моносахариды, олигосахариды и их разнообразные гибриды (260-315 нм) [14]. Пептидная связь дает полосу при 220-225 нм [15]. Однако, несмотря на многообразие, строительные блоки веществ, принадлежащих к одному классу, независимо от характера составляющих частей мышечной

ткани поглощают в определенном достаточно узком диапазоне длин волн.

Из спектров, приведенных на рисунке 4, видно, что при водной обработке мышечной ткани (кр. 1) происходит вымывание всех классов веществ саркоплазмы, что выражается в снижении кривой светопоглощения (2). Структуризация ее УФ-полосы в диапазоне 225-310 нм говорит о разрушении химических связей белково-углеводных компонентов. Однако узкая полоса при 220-225 нм свидетельствует о

сохранении пептидных связей в структуре мышечного волокна.

После солевой обработки мышечного волокна (кривая 3) с удалением актомиозиона исчезает максимум при 220-225 нм, но сохраняются полосы липидных компонентов (320380 нм) и мукополисахаридов (415-420 нм); полностью уходит дублет миоглобина, связанного с фибриллами контрактильных белков. Таким образом, кривая (3) представляет оптический спектр поверхности стромы (белков соединительной ткани и связывающих их муко-полисахаридов). В ее спектре следует отметить узкий отрицательный экстремум при 230235 нм, указывающий на деструкцию дисуль-фидных S-S-мостиков.

Разрушение углеводной составляющей соединительной ткани и липидных гранул, вкрапленных в ее структуру достигается щелочной обработкой стромы. Увеличение интенсивности и восстановление контура УФ-полосы также обязано удалению мукополиса-харидов, маскирующих белковые компоненты. Кривая (5) - это электронный спектр белков стромы. Отсутствие помех со стороны воды, поглощающей в области дальнего ультрафиолета (180 нм), - привлекательная особенность метода ЭСДО. По оптическим характеристикам белки стромы близки к белкам актомиозиново-го комплекса (комплекса сократительных белков - кривая 4), полученного по методике [16].

Снижение поглощения отдельных полос, всего спектра или его фрагмента в определен-

1. Соколов А.А. Физико-химические и биохимические основы технологии мясопродуктов. М.: Пищевая промышленность, 1965. 489 с.

2. Антипова Л.В., Жеребцов Н.А. Биохимия мяса и мясных продуктов. Воронеж: Изд-во Воронежского ун-та, 1991. 183 с.

3. Рогожин В.В. Биохимия мышц и мяса. СПб.: ГИОРД, 2009. 237 с.

4. Антипова Л.В., Глотова И.А, Рогов И.А. Методы исследования мяса и мясных продуктов. М.: Колос, 2001. 376 с.

5. Тарасевич Б.Н. ИК-спектры основных классов органических соединений. Справочные материалы. М.: МГУ, 2012. 55 с.

6. Миронов В.А., Янковский С.А. Спектроскопия в органической химии. М.: Химия, 1995. 232 с.

7. Ranasinghesagara J, Nath TM, Wells SJ, Weaver AD, Gerrard DE, Yao G. Imaging optical diffuse reflectance in beef muscles for tenderness prediction // Meat Sci. 2010. V. 84, N 3. P. 413421.

8. Muñoz Morales A.A., Vázquez Y., Montiel S. Retrieving. The optical parameters of biological

ной области электромагнитного излучения указывает на разрушение или удаление соответствующих веществ.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Проведено сравнительное исследование методами ИКС НПВО и ЭСДО мышечной ткани животного происхождения с использованием различия и иерархической последовательности по растворимости в водно-солевых и щелочных растворах ее составных частей (саркоплазмы, актомиозинового и мукополисахарид-ного комплексов), позволившее впервые получить спектральные образы мышечного волокна, стромы и ее белков. Отмечено, что изменение структурно-химического состояния биологической ткани в результате различного рода обработок, в обоих методах лучше всего и наиболее логично проявляется через оптические характеристики карбонильных группировок строительных блоков ее основных компонентов - белков, липидов, углеводов. Показано, что высокая разрешающаяся способность, чувствительность и информативность метода ЭСДО, обязанные дискретности энергии возбуждения электронов неподеленных пар кислорода карбонильных групп, принадлежащих веществам разных классов, обуславливают его реальные и потенциальные возможности при тестировании компонентного состава сложных биологических материалов и систем.

КИЙ СПИСОК

tissues using diffusereflectance spectroscopy and Fourier series expansions. I. theory and application. Biomed. Opt. Express. 2012. V. 3, N 10. P. 2395-2404.

9. Orehova S., Nechiporenko U., Vasileva I., Nechiporenko A. Ethanol effect on the radiolysis of pork muscle tissue. // 6th Baltic Conference оп Food Science and Technology «Innovations for food science and production». «Foodbalt 2011». Latvia, Jelgava, May 5-6, 2011. P. 177-181.

10. Орехова С.М., Нечипоренко А.П. Раду-ризация мышечной ткани свинины // ЭНЖ. Серия «Процессы и аппараты пищевых производств». 2014, N 1. Режим доступа: http://processes.open-mechanics.com.

11. Орехова С.М., Нечипоренко А.П. Влияние обработки этанолом мышечной ткани свинины на оптические характеристики мышечного волокна // Известия вузов. Серия «Пищевая технология». 2013, N 4. С. 16-18.

12. Нечипоренко А.П. Донорно-акцепторные свойства поверхности твердофазных систем. Индикаторный метод. СПб.: Лань, 2016. 284 с.

13. Демченко А.П. Ультрафиолетовая спектрофотометрия и структура белков. Киев: Наукова думка, 1981. 208 с.

14. Элиас П.С., Кохен А. Дж. Радиационная химия основных компонентов пищевых продуктов / Пер. с англ. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1983. 221 с.

15. Свердлова О.В. Электронные спектры в органической химии. Л.: Химия, 1985. 248 с.

16. Базарнова Ю.Г., Бурова Т.Е., Марченко В.И., Смелик В.А., Третьяков Н.А. Биохимические основы переработки и хранения сырья животного происхождения. СПб.: Проспект науки, 2011. 192 с.

1. Sokolov A.A. Fiziko-khimicheskie i bio-khimicheskie osnovy tekhnologii myasoproduktov [Physico-chemical and biochemical bases of technology of meat products]. Moscow: Pishchevaya promyshlennost' Publ., 1965, 489 p.

2. Antipova L.V., Zherebtsov N.A. Biokhimiya myasa i myasnykh produktov [Biochemistry of meat and meat products]. Voronezh: Voronezh University Publ., 1991, 183 p.

3. Rogozhin V.V. Biokhimiya myshts i myasa [Biochemistry of muscle and meat]. St. Petersburg: GIORD Publ., 2009, 237 p.

4. Antipova L.V., Glotova I.A., Rogov I.A. Metody issledovaniya myasa i myasnykh produktov [Research methods of meat and meat products]. Moscow: Kolos Publ., 2001, 376 p.

5. Tarasevich B.N. IK spektry osnovnykh klassov organicheskikh soedinenii. Spravochnye materialy [The IR spectra of the main classes of organic compounds. Reference materials]. Moscow: MGU Publ., 2012, 55 p.

6. Mironov B.A., Yankovskii S.A. Spektroskopi-ya v organicheskoi khimii [Spectroscopy in organic chemistry]. Moscow: Khimiya Publ., 1995, 232 p.

7. Ranasinghesagara J, Nath T.M., Wells S.J., Weaver A.D., Gerrard D.E., Yao G. Imaging optical diffuse reflectance in beef muscles for tenderness prediction. Meat Sci. 2010, vol. 84, no. 3, pp. 413-421.

8. Muñoz Morales A.A., Vázquez Y., Montiel S. Retrieving. The optical parameters of biological tissues using diffusereflectance spectroscopy and Fourier series expansions. I. Theory and application. Biomed. Opt. Express. 2012, vol. 3, no. 10, pp. 2395-2404.

9. Orehova S., Nechiporenko U., Vasileva I., Nechiporenko A. Ethanol effect on the radiolysis of pork muscle tissue. Proc. 6th Baltic Conf. on Food Sci. and Technol. «Innovations for food sci-

ence and production. Foodbalt 2011». Latvia, Jel-gava, 2011, pp. 177-181.

10. Orekhova S.M., Nechiporenko A.P. Re-guritate muscle tissue of pork. Electronnyi Nauch-nyi Zhurnal. Processy i apparaty pishchevyh pro-izvodstv [Electronic Scientific journal NIU ITMO]. 2014, no. 1. Available at: http://processes.open-mechanics.com. (in Russian)

11. Orekhova S.M., Nechiporenko A.P. The effect of treatment with ethanol the muscle tissue of pork on the optical characteristics of the muscle fibers. Izvestiya vuzov. Pishchevaya tekhnologiya [News of institutes of higher education. Food technology]. 2013, no. 4, pp. 16-18. (in Russian).

12. Nechiporenko A.P. Donorno-aktseptornye svoistva poverkhnosti tverdofaznykh system. Indi-katornyi metod [Donor-acceptor properties of surfaces of solid-phase systems. Indicator method]. St. Petersburg: Lan' Publ., 2016, 284 p.

13. Demchenko A.P. Ul'trafioletovaya spek-trofotometriya i struktura belkov [Ultraviolet spectrophotometry and protein structure]. Kiev: Nauko-va dumka Publ., 1981, 208 p.

14. Elias P.S., Kohen A.D. Radiatsionnaya khimiya osnovnykh komponentov pishchevykh produktov [Radiation chemistry of major food components]. Moscow: Legkaya i pishchevaya promyshlennost' Publ., 1983, 221 p.

15. Sverdlova O.V. Elektronnye spektry v or-ganicheskoi khimii [Electronic spectra in organic chemistry]. Leningrad: Khimiya Publ., 1985, 248 p.

16. Bazarnova Yu.G., Bugrova T.E., Marchenko V.l., Smelik V.A., Tret'yakov N.A. Bio-khimicheskie osnovy pererabotki i khraneniya syr'ya zhivotnogo proiskhozhdeniya [Biochemical bases of the processing and storage of raw materials of animal origin]. St. Petersburg: Prospekt nauki Publ., 2011, 192 p.

Критерии авторства

Плотникова Л.В., Нечипоренко А.П., Орехова С.М., Успенская М.В., Плотников П.П., Ишев-ский А.Л. выполнили экспериментальную работу, на основании полученных результатов провели обобщение и написали рукопись. Плотникова Л.В., Нечипоренко А.П., Орехова С.М., Успенская М.В., Плотников П.П., Ишев-ский А.Л. имеют на статью равные авторские

Contribution

Plotnikova L.V., Nechiporenko A.P., Orehova S.M., Uspenskaya M.V., Plotnikov P.P., Ishev-skiy A.L. carried out the experimental work, on the basis of the results summarized the material and wrote the manuscript. Plotnikova L.V., Nechiporenko A.P., Orehova S.M., Uspenskaya M.V., Plotnikov P.P., Ishevskiy A.L. have equal author's rights and bear equal re-

права и несут равную ответственность за плагиат.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

СВЕДЕНИЯ ОБ АВТОРАХ Принадлежность к организации

Людмила В. Плотникова

Научно-исследовательский университет

информационных технологий, механики

и оптики

Аспирант

ljusja@mail.ru

Алла П. Нечипоренко

Научно-исследовательский университет информационных технологий, механики и оптики

Д.х.н., профессор allanechiporenko 2512@yandex.ru

Светлана М. Орехова

Научно-исследовательский университет информационных технологий, механики и оптики К.т.н.

sveta.orehova2012@yandex.ru Майя В. Успенская

Научно-исследовательский университет информационных технологий, механики и оптики

Д.т.н., профессор, зав. кафедрой информационных технологий топливно-энергетического комплекса mv_uspenskaya@mail.ru

Петр П. Плотников

Научно-исследовательский университет информационных технологий, механики и оптики Магистрант

petyaplotnikov@gmail.ru

Александр Л. Ишевский

Научно-исследовательский университет информационных технологий, механики и оптики

Д.т.н., профессор ishev.53@mail.ru

Поступила 04.04.2017

sponsibility for pla-giarism.

Conflict of interests

The authors declare no conflict of interests regarding the publication of this article.

AUTHORS' INDEX Affiliations

Lyudmila V. Plotnikova

University of Information Technologies, Mechanics and Optics Postgraduate Student ljusja@mail.ru

Alla P. Nechiporenko

University of Information Technologies, Mechanics and Optics Doctor of Chemistry, Professor allanechiporenko 2512@yandex.ru

Svetlana M. Orekhova

University of Information Technologies, Mechanics and Optics

Ph.D. (Engineering), Secretary of the Department

sveta.orehova2012@yandex.ru

Maiya V. Uspenskaya

University of Information Technologies, Mechanics and Optics Doctor of Engineering, Professor, Head the Department of ITEC mv_uspenskaya@mail.ru

Petr P. Plotnikov

University of Information Technologies, Mechanics and Optics Master Student petyaplotnikov@gmail.ru

Aleksandr L. Ishevskiy

University of Information Technologies, Mechanics and Optics Doctor of Engineering, Professor ishev.53@mail.ru

Received 04.04.2017