CC BY
9
Для корреспонденции
Розенфельд Юлия Геннадьевна - аспирант ФГБОУ ВО Омский ГАУ
Адрес: 644008, Российская Федерация, г. Омск,
Институтская площадь, д. 1
Телефон: (3812) 65-17-72
E-mail: yug.rozenfeld06.06.01@omgau.org
https://orcid.org/00 00-0003-0066-0749
Высокогорский В.Е., Розенфельд Ю.Г., Стрельчик Н.В., Подольникова Ю.А.
Сравнительная характеристика интенсивности окислительной модификации белков молочных смесей, предназначенных для детского питания
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Омский государственный аграрный университет имени П.А. Столыпина», 644008, г. Омск, Российская Федерация
Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin, 644008, Omsk, Russian Federation
При производстве адаптированных молочных смесей, предназначенных для детского питания, в основном используется коровье молоко. Однако его белковый состав значительно отличается от протеома грудного молока. Помимо того, различные технологические факторы существенно влияют на свойства и структуру белков, на подверженность окислительным процессам. В данной статье использован способ комплексной оценки продуктов окислительной модификации белков для характеристики общего уровня карбонильных соединений с анализом соотношения альдегид-динитрофенилгидра-зонов (АДНФГ) и кетон-динитрофенилгидразонов (КДНФГ), что повышает возможность определения степени выраженности повреждений белков. Цель исследования - сравнить уровень показателей окислительной модификации белков адаптированных молочных смесей, предназначенных для детского питания.
Материал и методы. Материалом исследования служили 4 смеси молочные сухие адаптированные, а также ультрапастеризованное коровье молоко.
Финансирование. Исследование не имело спонсорской поддержки. Конфликт интересов. Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
Вклад авторов. Концепция и дизайн исследования - Высокогорский В.Е., Стрельчик Н.В.; сбор и статистическая обработка данных -Розенфельд Ю.Г., Подольникова Ю.А.; написание текста - Розенфельд Ю.Г., Высокогорский В.Е.; редактирование, утверждение окончательного варианта статьи, ответственность за целостность всех частей статьи - все авторы.
Для цитирования: Высокогорский В.Е., Розенфельд ЮГ., Стрельчик Н.В., Подольникова Ю.А. Сравнительная характеристика интенсивности окислительной модификации белков молочных смесей, предназначенных для детского питания // Вопросы питания. 2023. Т. 92, № 5. С. 103-109. DOI: https://doi.org/10.33029/0042-8833-2023-92-5-103-109 Статья поступила в редакцию 31.07.2023. Принята в печать 26.09.2023.
Funding. The study had no sponsorship.
Conflict of interest. The authors declare that there is no conflict of interest.
Contribution. Research concept and design - Vysokogorsky V.E., Strelchik N.V.; data collection and statistical processing - Rosenfeld Yu.G., Podol-nikova Yu.A.; text writing - Rosenfeld Yu.G., Vysokogorsky V.E.; editing, approval of the final version of the article, responsibility for the integrity of all parts of the article - all authors.
For citation: Vysokogorskiy V.E., Rosenfeld Yu.G., Strelchik N.V., Podolnikova Yu.A. Comparative characteristics of oxidative modification intensity of proteins in infant milk formulas. Voprosy pitaniia [Problems of Nutrition]. 2023; 92 (5): 103-9. DOI: https://doi.org/10.33029/0042-8833-2023-92-5-103-109 (in Russian)
Received 31.07.2023. Accepted 26.09.2023.
Comparative characteristics of oxidative modification intensity of proteins in infant milk formulas
Vysokogorskiy V.E., Rosenfeld Yu.G., Strelchik N.V., Podolnikova Yu.A.
Интенсивность окислительной модификации белков молока определяли спек-трофотометрически по реакции карбонильных соединений с динитрофенилги-дразином (ДНФГ).
Результаты. При спонтанном окислении в детских молочных смесях общая площадь карбонильных производных белков (Бомб) увеличена по сравнению с показателями ультрапастеризованного коровьего молока. При этом наибольшее изменение произошло в отношении показателей АДНФГ ^аднфг), уровень которых в 3 смесях увеличился на 48,6-59,4%. Содержание кетоновых производных (Sкднфг) не отличалось существенно в исследуемых молочных смесях от показателей молока. Уровень карбонильных производных белков молочных смесей, предназначенных для детского питания, еще в большей степени повышен при индукции окисления добавлением в инкубационную среду ионов железа и пероксида водорода. Содержание как общих, так и различных фракций карбонильных соединений превосходило соответствующие показатели коровьего молока в 2,0-2,6 раза.
Заключение. Результаты исследования свидетельствуют о большей подверженности окислительным повреждениям белков адаптированных молочных смесей, предназначенных для детского питания, по сравнению с коровьим молоком.
Ключевые слова: окислительная модификация белков; карбонильные соединения; спонтанное окисление; металл-катализируемое окисление; детские молочные смеси
Cow 's milk is mainly used in the production of infant milk formulas. However, the protein composition of cow's milk differs significantly from the proteome of breast milk. In addition, various technological factors significantly affect the properties and structure of proteins, susceptibility to oxidative processes. This article uses a method of complex evaluation of the products of oxidative modification of proteins to characterize the total level of carbonyl compounds with the analysis of the ratio of aldehyde-dinitrophenylhy-drazones (ADNPH) and ketone-dinitrophenylhydrazones (CDNPH), which increases the possibility of determining the severity of protein damage.
The purpose of the study was to compare the level of indicators of oxidative modification of proteins in adapted milk infant formulas.
Material and methods. The research objects were 4 dry adapted milk infant formulas, as well as ultra-pasteurized cow's milk. The intensity of oxidative modification of milk proteins was determined spectrophotometrically by the reaction of carbonyl compounds with dinitrophenylhydrazine (DNFG).
Results. With spontaneous oxidation in infant formula, the total area of carbonyl derivatives of proteins (S^g) was increased compared to the indicators of ultra-pasteurized cow's milk. The greatest change occurred in relation to ADNFG indicators ^аднфг), the level of which increased in 3 formulas by 48.6-59.4%. The content of ketone derivatives (Sкднфг) did not differ significantly in the studied mixtures from milk indicators. The level of carbonyl derivatives of proteins in milk infant formulas was even more elevated during the induction of oxidation by the addition of iron ions and hydrogen peroxide to the incubation medium. The content of both total and various fractions of carbonyl compounds exceeded the corresponding indicators of cow's milk by 2.0-2.6 times. Conclusion. The results of the study indicate a greater susceptibility to oxidative damage of proteins in milk infant formulas, compared with cow's milk.
Keywords: oxidative modification of proteins; carbonyl compounds; spontaneous oxidation; metal-catalyzed oxidation; infant formula
Белки - важнейшие макронутриенты грудного молока, они не только служат источником эссенциальных аминокислот, но и выполняют широкий комплекс физиологических функций. В женском молоке содержится около 300 различных белков, но общее содержание белка значительно меньше, чем в коровьем молоке, и ни один белок женского молока не идентичен белкам коровьего молока [1]. Следует отметить, что 18 белков грудного молока идентичны протеинам сыворотки крови и в отличие от коровьего молока большую часть зрелого женского молока составляют сывороточные белки,
а не казеины. По сравнению с белками коровьего молока казеины грудного молока имеют меньшую молекулярную массу, а это способствует их лучшему расщеплению и усвоению в желудочно-кишечном тракте.
Поскольку женское грудное молоко значительно отличается от молока остальных млекопитающих, включая коров и коз, при производстве молочные смеси для питания детей раннего возраста обогащают иммуноглобулинами, лактоферрином, лактопероксидазой и другими противовоспалительными белками [2]. Тем не менее содержание биоактивных белков в молочных смесях для
питания детей раннего возраста меньше в сравнении с грудным молоком, что может быть обусловлено денатурацией белка и образованием агрегатов в результате необходимой термической обработки [3]. При повышенной температуре становится доступной свободная сульфгидрильная группа р-лактоглобулина, которая связывается с казеинами и образуется дисульфидный комплекс. Образование сложных белковых агрегатов происходит не только за счет дисульфидных связей, но и путем гидрофобных взаимодействий. Эти агрегаты включают сывороточный альбумин, лактоферрин и лактопероксидазу. Термическая обработка вызывает неферментативную реакцию Майяра (лактозилирования), ковалентные и нековалентные взаимодействия, дезами-нирование и окисление [2, 4, 5].
В качестве общих маркеров окислительных повреждений белков в клетках, тканях, а также в пищевых продуктах общепризнан уровень карбонильных производных белков [6, 7]. В зависимости от механизма их происхождения выделяют 2 типа: первичные карбонилы, образующиеся в результате непосредственного окислительного повреждения структуры белка активными формами кислорода, и вторичные карбонилы, которые образуются после окисления непредельных жирных кислот и включаются в белки посредством ковалентных связей [8, 9]. Применение современных масс-спектро-метрических методов позволило подтвердить важную роль в образовании карбонильных производных белков реакции Майяра и гликирования [10-12]. При нагревании лактоза взаимодействует с аминогруппами, что приводит к образованию лактулозиллизина («заблокированного лизина») и уменьшению уровня свободных остатков лизина, одной из незаменимых аминокислот, что снижает биологическую ценность молока.
В последнее время считается, что наличие в продукте редуцирующих углеводов (лактозы) играет в образовании карбонилов белков не менее важную роль, чем окисление с участием активных форм кислорода [11, 13, 14]. Подтверждены значительные химические нарушения структуры а-лактальбумина, обусловленные реакционноспособными дикарбонилами [15]. Роль углеводного компонента в образовании карбонильных производных белков особенно актуальна в производстве молочных смесей, предназначенных для детского питания, так как в них повышена концентрация лактозы. В то же время функции гликированных молочных белков изменены и нарушена их усвояемость [14].
Для определения общего количества карбонильных производных белков биологического материала, включая пищевые системы (мясные, молочные продукты), широко применяется спектрофотометрический метод с использованием 2,4-динитрофенилгидразина [16-18]. С помощью этого метода определено содержание карбонильных производных белков молочных продуктов: молока, йогурта, сыра фета [19, 20]. Однако общепризнано, что этот методический прием недостаточно специфичен, на результаты образования гидразонов влияет воздействие диальдегида и других
карбонилов липидного происхождения, связанных с белками [19]. В значительной степени повышение специфичности достигается при использовании хро-матографических методов для определения отдельных конкретных карбонильных производных белков. Использование способа комплексной оценки продуктов окислительной модификации белков (ОМБ) (М.А. Фомина и соавт., 2014) для оценки общего уровня карбонильных соединений с анализом соотношения альдегид-дини-трофенилгидразонов (АДНФГ) и кетон-динитрофени-лгидразонов (КДНФГ) повышает возможности определения степени выраженности и стадии повреждений белков [21].
Цель исследования - сравнить уровень показателей ОМБ адаптированных молочных смесей, предназначенных для питания детей раннего возраста.
Материал и методы
Исследованы 4 смеси молочные сухие адаптированные: NAN expert pro (Нестле Дойчланд АГ) - смесь 1, «Малютка» (АО «ДП «Истра-Нутриция») - смесь 2, Nutrilon 2 Premium (Nutricia) - смесь 3, «Беллакт (Bellakt 0-12)» (Волковысское, ОАО «Беллакт») - смесь 4, а также образцы ультрапастеризованного коровьего молока («Тёма», ОАО «Юнимилк», РФ). Проанализировано по 6 образцов каждой смеси и ультрапастеризо-ванного молока.
Содержание карбонильных производных белков оценивали по методу A.Z. Reznick, L. Parker в модификации Е.Е. Дубининой и соавт. [22], основанному на реакции взаимодействия карбонильных производных аминокислотных остатков с 2,4-динитрофенилгидразином с образованием производных 2,4-динитрофенилгидразона. Спектры поглощения АДНФГ и КДНФГ регистрировали на спектрофотометре UNICO 2800 (United Products & Instruments, США). Интенсивность металл-катализи-рованного окисления белков определяли после инкубации 0,2 мл исследуемого материала с 0,01 мл 10 мМ раствора FeSO4 и 0,5 мл 0,3 мМ H2O2 в течение 15 мин при 37 °С. Содержание АДНФГ определяли по оптической плотности в ультрафиолетовой части спектра при длинах волн 230, 254, 270, 280, 356 нм, а уровень КДНФГ - при 363 и 370 нм; в области видимого спектра АДНФГ - при 428 и 430 нм, а КДНФГ - при 434, 520, 534 нм. При использовании способа комплексной оценки содержания продуктов ОМБ М.А. Фоминой и соавт. по полученным значениям экстинкций рассчитывали площадь под кривой, выраженной в условных единицах на 1 г белка [23]. Уровень карбонильных производных рассчитывали на концентрацию белка в молоке и молочных смесях и выражали в условных единицах на 1 г белка. Содержание белка определяли методом Кьельдаля по ГОСТ 34454-2018.
Резервно-адаптационной потенциал рассчитывали как отношение общей площади под кривой карбонильных производных белков при спонтанном окис-
Таблица 1. Содержание карбонильных производных белков в адаптированных молочных смесях при спонтанном окислении (М±ш) Table 1. Content of carbonyl derivatives of proteins in infant milk formulas during spontaneous oxidation (M±m)
Показатель Parameter Молоко коровье ультрапастеризованное Cow's milk UHT Смесь молочная сухая адаптированная / Infant milk formula
1 2 3 4
som6 31,1 ±0,8 48,1 ±0,8 p<0,0001 46,6±0,9 p<0,0001 35,5±0,7 p=0,002 45,2±0,8 p<0,0001
5аднфг 27,6±0,9 44,0±0,8 p<0,0001 42,6±0,7 p<0,0001 31,1 ±0,8 p=0,01 41,0±0,8 p<0,0001
^ДНФГт 24,0±0,9 39,9±0,9 p<0,0001 39,2±0,5 p<0,0001 27,8±0,7 p=0,01 37,4±0,6 p<0,0001
^ДНФГте 3,6±0,4 4,1 ±0,4 p=0,36 3,4±0,6 p=0,76 3,3±0,4 p=0,64 3,6±0,1 p=1,00
^ДНФГ 3,5±0,3 4,0±0,4 p=0,32 4,0±0,4 p=0,31 4,4±0,4 p=0,10 4,2±0,1 p=0,05
^ДНФГт 3,1±0,3 3,3±0,4 p=0,79 3,1 ±0,4 p=0,92 3,7±0,4 p=0,47 3,5±0,1 p=0,56
^кднфгуэ 0,41±0,05 0,80±0,06 p=0,001 0,84±0,07 p=0,001 0,64±0,05 p=0,01 0,63±0,05 p=0,01
АДНФГ, % 88,8±0,8 91,6±0,6 p=0,01 91,4±0,6 p=0,02 87,7±0,9 p=0,36 90,8±0,6 p=0,10
КДНФГ, % 11,2±0,8 8,4±0,6 p=0,02 8,6±0,6 p=0,02 12,3±0,6 p=0,03 9,2±0,6 p=0,10
П р и м е ч а н и е. Здесь и в табл. 2: АДНФГ - альдегид-динитрофенилгидразоны; КДНФГ - кетон-динитрофенилгидразоны; S - площадь под кривой в условных единицах на 1 г белка; UV - ультрафиолетовая область спектра; VS - видимая область спектра. Значения р в сравнении с ультрапастеризованным коровьим молоком.
N o t e. Here and in table 2: АДНФГ - aldehyde dinitrophenyl-hydrazones; КДНФГ - ketone dinitrophenyl-hydrazones; S - the value of the area under the curve in units/g of protein; UV - the ultraviolet region of the spectrum; VS - the visible region of the spectrum. P values in comparison with ultra-pasteurized milk.
лении к металл-катализируемому по реакции Фентона, принимая значения индуцируемого показателя общей площади за 100% [23].
Статистическую значимость различий оценивали с помощью критерия Стьюдента. Критический уровень значимости различий при проверке статистических гипотез был принят на уровне р=0,05.
Результаты и обсуждение
Результаты исследования спонтанной ОМБ демонстрируют увеличение общей площади карбонильных производных белков (вом6) адаптированных молочных смесей: в 3 смесях - на 45,3-54,7% и в смеси № 3 -на 14,1% - по сравнению с показателями ультрапастери-зованного коровьего молока (табл. 1).
Повышенное содержание базисного уровня карбонильных производных белков наблюдается в основном за счет увеличения содержания АДНФГ (на 50-60% в 3 смесях) и прежде всего в ультрафиолетовой области спектра (вАдНФГи7). В отличие от альдегидных производных белков общая площадь кетоновых гидразонов (БКдНФГ) существенно не отличается в исследуемых молочных смесях от показателей молока, некоторое повышение (на 20%) отмечено только в смеси № 4. Увеличение кетон-динитрофенилгидразонов во всех адаптированных молочных смесях наблюдали только в видимой области спектра. Анализируя изменения показателей спонтанного окисления, следует отметить, что
наименьший подъем уровня карбонильных соединений наблюдался в молочной смеси № 3. Различия в изменениях площади карбонильных производных дифенилги-дразонов в исследуемых образцах привели к нарушению их соотношения - увеличению процентного содержания АДНФГ в смесях № 1 и 2 и доли КДНФГ в смеси № 3.
Интенсивность спонтанной ОМБ отражает базальный уровень окисленных белков, и, соответственно, повышенное содержание карбонильных производных в адаптированных молочных смесях свидетельствует об увеличении уровня модифицированных белков.
В более значительной степени активизировались процессы ОМБ при индукции окислительных процессов добавлением в инкубационную среду ионов железа и пероксида водорода. Как общее содержание, так и уровни различных фракций карбонильных соединений превосходили показатели коровьего молока в 2,02,6 раза (табл. 2). Повышается содержание как альдегидных, так и кетонных производных белков молочных смесей. Причем, как и при спонтанном окислении, в меньшей степени наблюдался подъем альдегидных производных белков молочной смеси № 3, а кетонных производных - в смеси № 1, что отразилось в снижении процентного содержания АДНФГ в смеси № 3 и содержания КДНФГ в смеси № 1 в сравнении с показателями ультрапастеризованного молока.
Рост уровня ОМБ сопровождался некоторым увеличением резервно-адаптационного потенциала. Параллельное определение спонтанного и индуцированного окисления по реакции Фентона позволяет полнее оце-
Таблица 2. Содержание карбонильных производных белков адаптированных молочных смесей при металл-катализируемом окислении (М±т) Table 2. Content of carbonyl derivatives of proteins in infant milk formulas during metal-catalyzed oxidation (M±m)
Показатель Parameter Молоко коровье ультрапастеризованное Cow's milk UHT Смесь молочная сухая адаптированная / Infant milk formula
1 2 3 4
Som6 134,8±0,8 284,1 ±0,9 p<0,0001 315,6±0,8 p<0,0001 275,9±0,5 p<0,0001 335,6±0,5 p<0,0001
5аднфг 106,2±0,8 230,9±0,9 p<0,0001 241,1 ±0,7 p<0,0001 211,0±0,9 p<0,0001 277,4±0,8 p<0,0001
^днфг™ 90,6±0,6 198,9±0,4 p<0,0001 200,8±0,7 p<0,0001 183,9±0,7 p<0,0001 234,0±0,7 p<0,0001
^ДНФПте 15,6±0,9 32,0±0,7 p<0,0001 40,4±0,8 p<0,0001 27,1 ±0,7 p<0,0001 43,4±0,7 p<0,0001
5кднфг 28,5±0,8 53,2±0,9 p<0,0001 74,5±0,8 p=0,001 65,0±0,8 p<0,0001 58,2±0,4 p<0,0001
^ДНФГт 26,2±0,7 48,1 ±0,7 p<0,0001 68,3±0,8 p<0,0001 58,5±0,5 p<0,0001 53,2±0,7 p<0,0001
^КДНФГ/э 2,4±0,1 5,0±0,3 p<0,0001 6,2±0,5 p<0,0001 6,5±0,4 p<0,0001 4,9±0,2 p<0,0001
АДНФГ, % 78,8±0,8 81,3±0,8 p=0,07 76,4±0,8 p=0,06 76,4±0,4 p=0,03 82,6±0,8 p=0,01
КДНФГ, % 21,2±0,8 18,7±0,8 p=0,006 23,6±0,8 p=0,06 23,5±0,8 p=0,07 17,3±0,9 p=0,01
РАП 76,9±0,6 79,2±0,5 p=0,02 80,7±0,7 p=0,003 83,2±0,5 p<0,0001 83,7±0,7 p<0,0001
П р и м е ч а н и е. РАП - резервно-адаптационный потенциал.
N o t e. РАП - reserve-adaptive potential.
нить антиокислительный потенциал материала [23]. Значения этого показателя повышены во всех смесях, но наибольшие значения выявлены в адаптированных смесях № 3 и 4.
Результаты исследования свидетельствуют о повышенной подверженности окислительным повреждениям белков адаптированных молочных смесей, предназначенных для детского питания, в сравнении с ультрапас-теризованным коровьим молоком, которое часто служит исходным материалом для производства молочных смесей. Повышенный уровень карбонильных соединений может быть результатом не только высокотемпературного воздействия, но и других дополнительных технологических факторов производства смесей -удаления воды путем концентрирования испарением и распылительной сушки при производстве порошка и т.д. Такие воздействия увеличивают интенсивность окислительно-индуцированных изменений молочных белков, которые приводят к фрагментации белка или агрегации путем образования ковалентных сшивок или гидрофобных взаимодействий, к нарушению конфор-мации белка [24, 25].
Несмотря на то что адаптированные и частично адаптированные молочные смеси, предназначенные для питания детей раннего возраста, обогащены витаминами Е, А, С и другими антиоксидантами, что частично компенсирует их потери антиокислительных свойств, по данным N.M. Lugonja и соавт. (2014), антиокислительная активность молочных смесей, предназначенных для детей до 1 года, составляет только 80-70% по сравнению с грудным молоком [26].
На интенсивность образования карбонильных соединений может повлиять изменение белкового спектра молочного продукта, так как при производстве молочных смесей не только снижается концентрация белка, но также добавляются сывороточные белки [28].
Заключение
Сохранение качества белков молочных продуктов и особенно адаптированных молочных смесей, предназначенных для детского питания, безусловно, имеет важнейшее значение для производителей и потребителей. Результаты проведенного исследования подтвердили данные Z.O Chen и соавт. (2019), полученные при анализе 3 образцов смесей коммерческих компаний, представленных на рынке Дании [24].
Увеличение уровня карбонильных производных белков является маркером повышения активности окислительной деструкции белковых молекул, которая может заключаться в различных посттрансляционных изменениях. Карбонильные производные белков - альдегиды или кетоны - отличаются высокой реакционной способностью в биологических системах и пищевых продуктах [19]. Они легко окисляются с образованием карбоновых кислот, взаимодействуют с другими биомолекулами, участвуют в образовании белковых агрегатов. Эти химические модификации могут проявиться в потере функциональности белка и его усвояемости.
Если кратковременная пастеризация вызывает разрыв дисульфидных связей и увеличение доступных
тиогрупп, что способствует повышению антиокислительной активности продукта, то целый ряд дополнительных факторов, действующих при производстве молочных смесей, приводит к активации окислительных повреждений белковых молекул.
Используемый в работе методический подход позволил установить особенности ОМБ молочных смесей - увеличение уровня карбонильных производных белков в основном за счет АДНФГ при спонтанном
окислении. Содержание кетоновых производных существенно не меняется. Установленные различия в уровне карбонильных производных белков в разных молочных смесях подтверждают предположение о возможности использования их количественного определения для оценки качества молочного продукта. Характеристика содержания карбонилов белков важна для определения влияния длительности и условий хранения сухих смесей на молочной основе.
Сведения об авторах
ФГБОУ ВО Омский ГАУ (Омск, Российская Федерация):
Высокогорский Валерий Евгеньевич (Valeriy E. Vysokogorskiy) - доктор медицинских наук, профессор, профессор кафедры продуктов питания и пищевой биотехнологии E-mail: ve.vysokogorskiy@omgau.org https://orcid.org/0000-0001-7498-2148
Розенфельд Юлия Геннадьевна (Yuliya G. Rosenfeld) - аспирант E-mail: yug.rozenfeld06.06.01@omgau.org https://orcid.org/0000-0003-0066-0749
Стрельчик Наталья Валерьевна (Natalya V. Strelchik) - кандидат ветеринарных наук, доцент, доцент кафедры продуктов питания и пищевой биотехнологии E-mail: nv.strelchik@omgau.org https://orcid.org/0000-0002-4441-8746
Подольникова Юлия Александровна (Yuliya A. Рodolnikova) - кандидат биологических наук, доцент кафедры продуктов питания и пищевой биотехнологии E-mail: yua.podolnikova@omgau.org https://orcid.org/0000-0002-4132-6045
Литература
1. Мачнева И.В., Афонина С.Н., Карнаухова И.В., Лебедева Е.Н. 11. Современный взгляд на протеом грудного молока // Журнал Гродненского государственного медицинского университета. 2020. Т. 18, № 1. С. 5-10. DOI: https://doi.org/10.25298/2221-8785-2020-18-1-5-10 12.
2. Ye Y., Engholm-Keller K., Fang Y., Nielsen K.F., Jorda A., Lund M.N. et al. UHT treatment and storage of liquid infant formula affects protein digestion and release of bioactive peptides // Food Funct. 2022. Vol. 13,
N 1. Р. 344-355. DOI: https://doi.org/10.1039/D1F002619D 13.
3. Chatterton D.E.W., Nguyen D.N., Bering S.B., Sangild P.T. Antiinflammatory mechanisms of bioactive milk proteins in the intestine of newborns // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2013. Vol. 45, N 8. P. 17301747. DOI: https://doi.org/10.1016/j.biocel.2013.04.028 14.
4. Aalaei K.I., Sjoholm I., Rayner M., Teixeira C., Tareke E. Early and advanced stages of Maillard reaction in infant formulas: analysis of available lysine and carboxymethyl-lysine // PLoS One. 2019.
Vol. 14, N 7. Article ID e0220138. DOI: https://doi.org/10.1371/journal. 15. pone.0220138
5. Teodorowicz M., Neerven van J., Savelkoul H. Food processing: the influence of the Maillard reaction on immunogenicity and allergenicity of food proteins // Nutrients. 2017. Vol. 9, N 8. P. 835. DOI: https://doi. org/10.3390/nu9080835 16.
6. Estevez M. Protein carbonyls in meat systems: a review // Meat Sci. 2011. Vol. 89, N 3. P. 259-279. DOI: https://doi.org/10.1016/ j.meatsci.2011.04.025 17.
7. Hellwig M. Analysis of protein oxidation in food and feed products // J. Agric. Food Chem. 2020. Vol. 68, N 46. P. 12 870-12 885. DOI: https:// doi.org/10.1021/acs.jafc.0c00711
8. Estevez M., Padilla P., Carvalho L., Martin L., Carrapiso A., Delgado J. 18. Malondialdehyde interferes with the formation and detection of primary carbonyls in oxidized proteins // Redox Biol. 2019. Vol. 26. Article
ID 101277. DOI: https://doi.org/10.1016/j.redox.2019.101277
9. Akagawa M. Protein carbonylation: molecular mechanisms, biological implications, and analytical approaches // Free Radic. Res. 2021. Vol. 55, 19. N 4. P. 307-320. DOI: https://doi.org/10.1080/10715762.2020.1851027
10. Trnkova L., Drsata J., Bousova I. Oxidation as an important factor of protein damage: Implications for Maillard reaction // J. Biosci. 2015. 20. Vol. 40. P. 419-439. DOI: https://doi.org/10.1007/s12038-015-9523-7
Luna C., Arjona A., Dueñas C., Estevez M. Allysine and a-aminoadipic acid as markers of the glyco-oxidative damage to human serum albumin under pathological glucose concentrations // Antioxidants. 2021. Vol. 10. N 3. P. 474. DOI: https://doi.org/10.3390/antiox10030474 Будкевич Р.О., Емельянов С. А., Храмцов А.Г., Евдокимов И. А. Реакция Майяра как путь образования наночастиц // Молочная промышленность. 2010. № 1. С. 55—56. URL: https://elibrary.ru/ item.asp?id=13045616
Bastos D.M., Monaro E., Siguemoto E., Sefora M. Maillard reaction products in processed foods: pros and cons // Food Industrial Processes — Methods and Equipment. London : INTECH Open Access Publisher, 2012. P. 281-300. DOI: https://doi.org/10.5772/31925 Luna C., Estévez M. Formation of allysine in [3-lactoglobulin and myofibrillar proteins by glyoxal and methylglyoxal: impact on waterholding capacity and in vitro digestibility // Food Chem. 2019. Vol. 271. P. 87-93. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem. 2018. 07.167 Wu Y., Dong L., Wu Y., Wu D., Zhang Y., Wang S. Effect of methylg-lyoxal on the alteration in structure and digestibility of a-lactalbumin and the formation of advanced glycation end products under simulated thermal processing // Food Sci. Nutr. 2021. Vol. 9, N 4. Р. 2299-2307. DOI: https://doi.org/10.1002/fsn3.2211
Hellwig M. Analysis of protein oxidation in food and feed products // J. Agric. Food Chem. 2020. Vol. 68, N 46. P. 12 870-12 885. DOI: https:// doi.org/10.1021/acs.jafc.0c00711
Дубинина Е.Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток. Санкт-Петербург : Медицинская пресса, 2006. 397 с. ISBN 5-85474-072-9. URL: https://elibrary.ru/ item.asp?id=19495143
Соколова М.А., Высокогорский В.Е., Розенфельд Ю.Г., Антонов О.В., Комарова А.А., Подольникова Ю.А. Интенсивность процессов окислительной модификации белков женского и коровьего молока // Вопросы питания. 2022. Т. 91, № 4. С. 83-89. DOI: https://doi.org/10.33029/0042-8833-2022-91-4-83-89 Estévez M., Diaz-Velasco S., Martínez R. Protein carbonylation in food and nutrition: a concise update // Amino Acids. 2022. Vol. 54, N 4. P. 559-573. DOI: https://doi.org/10.1007/s00726-021-03085-6 Kalaitsidis K., Sidiropoulou E., Tsiftsoglou O., Mourtzinos I., Moscha-kis T., Basdagianni Z. et al. Effects of cornus and its mixture with
orégano and thyme essential oils on dairy sheep performance and milk, 24. yoghurt and cheese quality under heat stress // Animals. 2021. Vol. 11, N 4. P. 1063. DOI: https://doi.org/10.3390/ani11041063
21. Патент № 2524667 C1 Российская Федерация, МПК G01N 33/52. Способ комплексной оценки содержания продуктов окислительной модификации белков в тканях и биологических жидко- 25. стях: № 2013102618/15 : заявл. 21.01.2013 : опубл. 27.07.2014 / М.А. Фомина, Ю.В. Абаленихина, Н.В. Фомина, А.А. Терентьев; заявитель Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Рязанский государственный 26. медицинский университет имени академика И.П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации. — EDN FKTULI.
22. Дубинина Е.Е., Бурмистров С.О., Ходов Д.А., Поротов Г.Е. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод ее определения // Вопросы медицинской химии. 1995. Т. 41, 27. № 1. С. 24-26. URL: https://elibrary.ru/item.asp?id=32750262
23. Фомина М.А., Абаленихина Ю.В. Способ комплексной оценки содержания продуктов окислительной модификации белков 28. в тканях и биологических жидкостях: методические рекомендации. Рязань: РИО РязГМУ, 2014. 60 с. URL https://elibrary.ru/ item.asp?id=37451035
Chen Z., Leinisch F., Greco I., Zhang W., Shu N., Chuang C.Y. et al. Characterisation and quantification of protein oxidative modifications and amino acid racemisation in powdered infant milk formula // Free Radic. Res. 2019. Vol. 53, N 1. P. 68-81. DOI: https://doi.org/10.1080/ 10715762.2018.1554250
Chen Y., Callanan M.J., Shanahan C., Tobin J., Gamon L.F., Da-vies M.J. et al. The use of membrane filtration to increase native whey proteins in infant formula // Dairy Prod. 2021. Vol. 2, N 4. P. 515-529. DOI: https://doi.org/10.3390/dairy2040041
Lugonja N.M., Stankovic D.M., Spasic S.D., Roglic G.M., Manojlo-vic D.D., Vrvic M. Comparative electrochemical determination of total antioxidant activity in infant formula with breast milk // Food Anal. Methods. 2014. Vol. 7, N 2. P. 337-344. DOI: https://doi.org/10.1007/ s12161-013-9631-7
Carver J.D. Advances in nutritional modifications of infant formulas // Am. J. Clin. Nutr. 2003. Vol. 77, N 6. P. 1550S-1554S. DOI: https://doi. org/10.1093/ajcn/77.6.1550S
Fenelon M.A., Khimki R.M., Buggy A., McCarthy N., Murphy E.G. Whey proteins in infant formula // Whey Proteins / eds H.C. Deeth, N. Bansal. Academic Press, 2019. P. 439-494. ISBN 9780128121245. DOI: https://doi.org/10.1016/B978-0-12-812124-5.00013-8
References
1. Machneva I.V., Afonina S.N., Karnaukhova I.V., Lebedeva E.N. Modern look on the proteome of breast milk. Zhurnal Grodnenskogo gosudarst-vennovo meditsinskogo universiteta [Journal of Grodno State Medical 16. University]. 2020; 18 (1): 5-10. DOI: https://doi.org/10.25298/2221-8785-2020-18-1-5-10 (in Russian)
2. Ye Y., Engholm-Keller K., Fang Y., Nielsen K.F., Jorda A., Lund M.N., 17. et al. UHT treatment and storage of liquid infant formula affects protein digestion and release of bioactive peptides. Food Funct. 2022; 13 (1): 344-55. DOI: https://doi.org/10.1039/D1F002619D
3. Chatterton D.E.W., Nguyen D.N., Bering S.B., Sangild P.T. Anti- 18. inflammatory mechanisms of bioactive milk proteins in the intestine of newborns. Int J Biochem Cell Biol. 2013; 45 (8): 1730-47. DOI: https:// doi.org/10.1016/j.biocel.2013.04.028
4. Aalaei K.I., Sjoholm I., Rayner M., Teixeira C., Tareke E. Early and advanced stages of Maillard reaction in infant formulas: analysis of 19. available lysine and carboxymethyl-lysine. PLoS One. 2019; 14 (7): e0220138. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0220138
5. Teodorowicz M., Neerven van J., Savelkoul H. Food processing: the 20. influence of the Maillard reaction on immunogenicity and allerge-nicity of food proteins. Nutrients. 2017; 9 (8): 835. DOI: https://doi. org/10.3390/nu9080835
6. Estevez M. Protein carbonyls in meat systems: a review. Meat Sci. 2011;
89 (3): 259-79. DOI: https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2011.04.025 21.
7. Hellwig M. Analysis of protein oxidation in food and feed products. J Agric Food Chem. 2020; 68 (46): 12 870-85. DOI: https://doi. org/10.1021/acs.jafc.0c00711 22.
8. Estevez M., Padilla P., Carvalho L., Martin L., Carrapiso A., Delgado J. Malondialdehyde interferes with the formation and detection of primary carbonyls in oxidized proteins. Redox Biol. 2019; 26: 101277. DOI: https://doi.org/10.1016/j.redox.2019.101277 23.
9. Akagawa M. Protein carbonylation: molecular mechanisms, biological implications, and analytical approaches. Free Radic Res. 2021; 55 (4): 307-20. DOI: https://doi.org/10.1080/10715762.2020.1851027
10. Trnkova L., Drsata J., Bousová I. Oxidation as an important factor
of protein damage: Implications for Maillard reaction. J Biosci. 2015; 24. 40: 419-39. DOI: https://doi.org/10.1007/s12038-015-9523-7
11. Luna C., Arjona A., Dueñas C., Estevez M. Allysine and a-aminoadipic acid as markers of the glyco-oxidative damage to human serum albumin under pathological glucose concentrations. Antioxidants. 2021; 10 (3):
474. DOI: https://doi.org/10.3390/antiox10030474 25.
12. Budkevich R.O., Emel'yanov S.A., Khramtsov A.G., Evdokimov I.A. Maillard reaction as a way to form nanoparticles. Molochnaya promyshlennost' [Dairy Industry]. 2010; (1): 55-56. URL: https:// elibrary.ru/item.asp?id=13045616 (in Russian) 26.
13. Bastos D.M., Monaro E., Siguemoto E., Sefora M. Maillard reaction products in processed foods: pros and cons // Food Industrial Processes -Methods and Equipment. London: INTECH Open Access Publisher, 2012: 281-300. DOI: https://doi.org/10.5772/31925
14. Luna C., Estévez M. Formation of allysine in [3-lactoglobulin and 27. myofibrillar proteins by glyoxal and methylglyoxal: impact on waterholding capacity and in vitro digestibility. Food Chem. 2019; 271: 87-93. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem. 2018. 07.167 28.
15. Wu Y., Dong L., Wu Y., Wu D., Zhang Y., Wang S. Effect of methylg-lyoxal on the alteration in structure and digestibility of a-lactalbumin and the formation of advanced glycation end products under simulated
thermal processing. Food Sci Nutr. 2021; 9 (4): 2299-307. DOI: https:// doi.org/10.1002/fsn3.2211
Hellwig M. Analysis of protein oxidation in food and feed products. J Agric Food Chem. 2020; 68 (46): 12 870-85. DOI: https://doi.org/ 10.1021/acs.jafc.0c00711
Dubinina E.E. Products of oxygen metabolism in the functional activity of cells. Saint Petersburg: Meditsinskaya pressa, 2006: 397 p. ISBN 5-85474-072-9. URL: https://elibrary.ru/item.asp?id=19495143 (in Russian)
Sokolova M.A., Vysokogorsky V.E., Rosenfel'd Yu.G., Antonov O.V., Komarova A.A., Podol'nikova Yu.A. Intensity of processes of oxida-tive modification of proteins in women's and cow's milk. Voprosy pitaniia [Problems of Nutrition]. 2022; 91 (4): 83-9. DOI: https://doi. org/10.33029/0042-8833-2022-91-4-83-89 (in Russian) Estevez M., Diaz-Velasco S., Martinez R. Protein carbonylation in food and nutrition: a concise update. Amino Acids. 2022; 54 (4): 559-73. DOI: https://doi.org/10.1007/s00726-021-03085-6 Kalaitsidis K., Sidiropoulou E., Tsiftsoglou O., Mourtzinos I., Moschakis T., Basdagianni Z., et al. Effects of cornus and its mixture with oregano and thyme essential oils on dairy sheep performance and milk, yoghurt and cheese quality under heat stress. Animals. 2021; 11 (4): 1063. DOI: https://doi.org/10.3390/ani11041063 Fomina M.A., et al. Method of complex assessment of product content of oxidative modification of proteins in tissues and biological fluids: Patent RF, No. 2013102618/15, 2013. (in Russian) Dubinina E.E., Burmistrov S.O., Khodov D.A., Porotov G.E. Oxidative modification of human serum proteins, method of its determination. Voprosy meditsinskoy khimii [Problems of Medical Chemistry]. 1995; 41 (1): 24-6. URL: https://elibrary.ru/item.asp?id=32750262 (in Russian) Fomina M.A., Abalenikhina Yu.V. Method of complex assessment of the content of products of oxidative modification of proteins in tissues and biological fluids: methodological recommendations. Ryazan': RIO RyazGMU, 2014: 60 p. URL https://elibrary.ru/item.asp?id=37451035 (in Russian)
Chen Z., Leinisch F., Greco I., Zhang W., Shu N., Chuang C.Y., et al. Characterisation and quantification of protein oxidative modifications and amino acid racemisation in powdered infant milk formula. Free Radic Res. 2019; 53 (1): 68-81. DOI: https://doi.org/10.1080/10715762. 2018.1554250
Chen Y., Callanan M.J., Shanahan C., Tobin J., Gamon L.F., Davies M.J., et al. The use of membrane filtration to increase native whey proteins in infant formula. Dairy Prod. 2021; 2 (4): 515-29. DOI: https://doi. org/10.3390/dairy2040041
Lugonja N.M., Stankovic D.M., Spasic S.D., Roglic G.M., Manojlo-vic D.D., Vrvic M. Comparative electrochemical determination of total antioxidant activity in infant formula with breast milk. Food Anal Methods. 2014; 7 (2): 337-44. DOI: https://doi.org/10.1007/s12161-013-9631-7
Carver J.D. Advances in nutritional modifications of infant formulas. Am J Clin Nutr. 2003; 77 (6): 1550S-4S. DOI: https://doi.org/10.1093/ ajcn/77.6.1550S
Fenelon M.A., Khimki R.M., Buggy A., McCarthy N., Murphy E.G. Whey proteins in infant formula. In: H.C. Deeth, N. Bansal (eds). Whey Proteins. Academic Press, 2019: 439-94. ISBN 9780128121245. DOI: https://doi.org/10.1016/B978-0-12-812124-5.00013-8
