CC BY
661
© Корочкина И.Э., Багирова Г.Г., 2008 УДК 616.12-001-073.97:615.849.19
СОСТОЯНИЕ ОСНОВНЫХ ТИПОВ КОЛЛАГЕНА ПРИ НАИБОЛЕЕ РАСПРОСТРАНЕННЫХ РЕВМАТИЧЕСКИХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ И СОВРЕМЕННАЯ СТРАТЕГИЯ ЕГО ДИАГНОСТИКИ
И.Э. Корочина, Г.Г. Багирова Оренбургская государственная медицинская академия
По литературным источникам, преимущественно 2006-2007гг., проанализировано состояние коллагена при ревматических заболеваниях. Выявлена однонаправленность и сопряженность нарушений обмена отдельных типов коллагена при ревматических заболеваниях сходной природы. По мнению авторов, для верификации ревматологического диагноза и оценки эффективности лечения целесообразно пользоваться методом иммуноферментного анализа (ИФА) антител к основным типам коллагена.
Существенное негативное влияние воздействия ревматических заболеваний на трудовой, оборонный, экономический и психологический потенциал общества отражается высокой распространенностью суставных жалоб (более чем у 40% населения), постоянным проградиентным увеличением распространенности (на 20,3% за пять лет) и первичной заболеваемости ревматическими (на 4,2% за тот же срок), нарастанием удельного веса в структуре общей заболеваемости (на 23,9% против 12,4%), нетрудоспособности и инвалидности (второе место по случаям и третье место по дням нетрудоспособности среди всех причин) [12]. Понимание облигатной причастности соединительной ткани в любой форме её дисплазии/деструкции к развитию ревматических заболеваний диктует необходимость её исследования. Особенно актуальна её прижизненная оценка для определения тяжести ревматического заболевания, выбора тактики лечения и оценки его эффективности. С этой целью были обобщены данные современной литературы о состоянии коллагена при наиболее распространенных ревматических заболеваниях.
К настоящему времени известно 27 различных типов коллагена [6]. Он является преобладающим компонентом кожи, сухожилий, костной, хрящевой ткани, стромы всех паренхиматозных органов, базальных мембран, стенок кровеносных сосудов и кишечника, некоторые обладают агрегирующими свойствами. Различия соединительных тканей обусловлены вариабельностью размеров, количеством коллагена, толщиной и длиной образующихся фибрилл, а также их ориентацией [23, 28]. Максимальную распространенность и биологическое значение имеют коллагены 1-ГУ типов, в связи с чем их определяют как основные.
В последние годы доказана детерминирующая роль коллагенов в развитии воспаления [41, 43, 46, 47, 53, 54], иммунных реакций [19, 55] и репаративной регенерации [24, 31, 36, 52]. Так как ревматические заболевания характеризуются хроническим воспалением различных структур опорно-двигательного аппарата, соединительной ткани и сосудов, нарушением иммунной регуляции, то их можно считать классической природной моделью коллагенового обмена и его нарушений.
Описано, что при ревматизме под влиянием токсинов в значительной степени разрушаются структура коллагеновых волокон, что способствует генерализа-
ции инфекции, ревматического процесса. При таком поражении миокарда иммуно-гистохимическими методами выявлен распространенный коллагеновый фиброз, а в структуре митрального клапана, хордах и интерстиции миокарда - преобладание коллагена I, III и IV типов. Причем степень выраженности фиброза была связана с рецидивами ревматического воспаления и длительностью болезни [37].
Значение нарушений состояния коллагена убедительно демонстрируется на множестве известных наследственных генетических дефектов, связанных с мутациями в молекулах коллагенов или ферментов, принимающих участие в их биосинтезе и приводящих к дисплазиям соединительной ткани [11]. В настоящее время выделяют более 55 их нозологических форм. Патология коллагеновых и эластических белков проявляется развитием морфологических проявлений (аневризмы и другие аномалии сосудов, пролапс клапана сердца, дивертикулез внутренних полых органов, спонтанные разрывы сухожилий, различные формы несовершенного остеогенеза, хондродисплазии, офтальмопатии, нефропатии, миопатии, спланхноптоз) с их дисфункцией (аритмии, нарушение микроциркуляции, вегетативные и неврологические расстройства и др. [4, 34, 39].
Наиболее полно наследственные коллагенопатии, называемые также системными невоспалительными заболеваниями соединительной ткани [4], классифицированы с учётом генетического дефекта на путях синтеза либо распада коллагена [6]. Разные типы коллагена могут быть заинтересованы в развитии отличных соединительнотканных дисплазий: I тип - при несовершенном остеогенезе, синдроме Марфана; II тип - синдроме Стиклера, гипо- и ахондрогенезе; III тип -фибромышечной дисплазии, абдоминальной аневризме аорты; IV тип -синдроме Альпорта [6, 26]. При некоторых дисплазиях описано нарушение состояния нескольких типов коллагена: например, при синдроме Элерса-Данло - I, III и V типов [18, 39].
Повышенное относительное содержание коллагена I типа при некоторых формах дисплазий может быть связано с прорастанием патологически измененного хряща сосудами, либо с его фиброзным замещением, сопряженными с процессами дедифференцировки хондроцитов и их переключением с синтеза коллагена II типа на коллаген I типа [27]. Не исключены соединительнотканные генетические предпосылки несовершенного синтеза межуточного вещества хрящевой ткани, врожденных аномалий скелета, слабости сухожильно-связочного аппарата и других нарушений, приводящих к изменениям конгруэнтности суставных поверхностей и развитию артроза [1, 2, 4, 6]. Такие нарушения могут способствовать раннему развитию или более тяжелому течению «вторичных» заболеваний при дисплазиях поражений опорно-двигательного аппарата, например, ревматоидного артрита, остеоартроза и других.
Большой интерес представляет обмен коллагена и его нарушения при аутоиммунных заболеваниях соединительной ткани. Её дезорганизация реализуется через различные виды лимфокинов и монокинов, стимулирующих пролиферацию фиб-робластов, синтез коллагена и фибронектина. Антигенные свойства коллагеновых белков при диффузных заболеваниях соединительной ткани проявляется наличием антител и клеточных иммунных реакций на коллаген.
Было показано, что с аутоиммунными реакциями на коллаген I, II, и III типа, ^О, нативную ДНК, РНК и кардиолипин связаны такие начальные проявления ревматоидного артрита, системной красной волчанки, системной склеродермии, как поражения кожи, суставов, синдром Рейно и вовлечение в патологический
процесс жизненно важных органов - легких, сердца, почек [5]. При этом титр антител ко всем изучаемым изоформам коллагена нарастает с увеличением степени активности этих заболеваний и снижается при успешном лечении. Но даже при минимальной степени активности нормализации показателей специфических антител получено не было. Возможно, это объясняется тем, что коллаген является одним из компонентов экстрацеллюлярного матрикса, которые у больных с различными аутоиммунными заболеваниями естественным образом вовлекаются в патологический процесс, а гиперактивация В-клеточного звена иммунитета [10, 21, 40] и стимуляция других культур лимфоцитов [8] дополнительно способствуют продуцированию антител к коллагенам.
Наиболее часто при ревматоидном артрите обнаруживают повышенный титр антител к коллагену II типа и расценивают его как показатель выраженной деградации хряща [45, 59]. А Cook A.D. с соавт. (2004) дополнили, что при ревматоидном артрите определяются антитела даже к фрагментам коллагена II типа [21].
Данные о состоянии коллагена при системной красной волчанке немногочисленны и неоднородны. Гистопатологические исследования показали сопряженность разрушения хряща, субхондрального кистозного перерождения, остеопороза и васкулитов с уменьшением фибриногена, коллагена I типа и фибронектина [56]. При оценке иммунофлюоресценции с моноклональными антителами было показано, что главный компонент базальной мембраны - протеогликан гепаран сульфат -имеет тенденцию к уменьшению в коже и почках у пациентов с системной красной волчанкой. В почках же выявлено избыточное накопление IV типа коллагена [29].
При системной склеродермии описывают избыточное накопление коллагена I и III типа в коже, коррелирующее с тяжестью и длительность заболевания, а в эксперименте - с активностью индукторов коллагеногенеза [16, 40]. Увеличенные титры антител к коллагену I и III типов в сыворотке крови при ювенильной системной склеродермии предлагается расценивать как дополнительный критерий для диагностики на ранних этапах заболевания [7].
Антитела к коллагенам небезразличны, они сами могут вызывать деструкцию соединительной ткани. Так, по данным Бараката А.М. Али (2005), при ревматоидном артрите антитела к коллагену I типа дополнительно способствуют разрушению коллагенового матрикса кости [3].
Продукты деградации коллагена и антитела к ним могут стимулировать дальнейшее разрушение коллагенового матрикса. На основании этого получены экспериментальные модели склеродермии - индукция антителами к человеческому коллагену V типа [19] или фактором роста-ß, также стимулирующим фиброгенез [51], ревматоидного артрита - коллагеном II типа и антителами к нему [17, 46, 57].
Изменение количества и качества коллагенов, их фрагментов, продуктов метаболизма, обнаруживают и при других ревматических патологиях. При болезни Бехтерева предположено участие коллагена в развитии асептического неврогенного воспаления, а также выявлены деградация коллагена II типа с развитием анкило-зирующего спондилита и снижение синтеза коллагена I типа, сопровождающееся развитием остеопороза [14].
Маркеры резорбции костного коллагена I типа повышены не только при болезни Бехтерева, но и при псориатическом артрите. А повышенный уровень кол-лагеназ в синовиальной жидкости при псориатической артропатии корелирует с активностью заболевания [14], а появление маркеров активного метаболизма кол-
лагена III типа у больных с псориатическим артритом расценивалось как индикатор фиброгенеза печени, возможно вызванного лечением метотрексатом.
О состоянии коллагена при подагре и других болезнях отложения микрокристаллов доступны результаты одного исследования, выполненного К^та1о Л1. ещё в 1991 году, в котором показано, что коллаген I типа, определяемый в хряще, способствует отложению пирофосфата кальция и моноуратов натрия, что приводит к прямому повреждению хондроцитов и вторичному нарушению коллагенового матрикса. Других данных не найдено.
Уменьшение количества и «качества» коллагена по типу гликирования в областях «болезненных точек» при фибромиалгии и редукция плотности эндоневрия [44] способствовали более выраженной болевой чувствительности. Не исключено, что это связано с выявленными в коже пациентов с фибромиалгией интерлейкинами-1,6 и фактором некроза опухоли-а, стимулирующими описанные коллагеновые метаморфозы. Гистологическое и ультраструктурное исследование плотных очагов мягких тканей показало, что при фибромиалгии они состоят из грубой волокнистой соединительной ткани, часто гиалинизированной, с периферической васкуляриза-цией этих очагов. Несмотря на отсутствие признаков воспаления, тщательная электронная микроскопия выявляет дегенеративные изменения волокон коллагена, уменьшение и деградацию фибробластов. Пациенты с этим заболеванием имели также значительно меньшее, по сравнению с нормой, количество внутримышечного коллагена и сниженный порог мышечной чувствительности. Возможно, это связано с повышением продуктов деградации коллагена III типа в сыворотке крови этих больных.
Загадочность остеоартроза как преимущественно дегенеративного заболевания, периодически приобретающего форму воспалительного, позволяет рассматривать его как "гетерогенную группу заболеваний различной этиологии, но со сходными биологическими, морфологическими и клиническими признаками и исходом, приводящим к полной потере хряща и повреждению субхондральной кости, синовиальной оболочки, внутрисуставных связок, суставной капсулы и периарти-кулярных мышц" [1].
Наследственный фактор индивидуальных особенностей обмена коллагена часто определяет «характер течения» остеоартроза. Так, определены генетические дефекты коллагена II типа (синдром Стиклера), мутации гена коллагена этого же II типа, другая наследственная патология костей и суставов (дисплазия головки бедренной кости, гипермобильный синдром), пол, этническая принадлежность и ряд других. Как полагают, в случае дефекта аминокислотного состава коллагена II и IX типа, который и определяет ускоренное разрушение хряща [30], развивается генерализованный остеоартроз, называемый также синдромом Келлгрена и определяемый как более тяжелый по течению [20].
Эпизодические воспалительные всплески в течение болезни вряд ли протекают без иммунной подоплеки. Понятно также, что при остеоартрозе деградация и перестройка гиалинового хряща, состоящего преимущественно из коллагена II типа, может сопровождаться выработкой аутоантител к нему и его деградацией [41]. Так, показано, что концентрация фрагментов коллагена II типа повышена у больных с остеоартрозом по сравнению со здоровыми лицами, и эта концентрация коррелирует с площадью поверхности пораженных суставов [1]. Синтез коллагена типа II хондроцитами может компенсаторно увеличиваться при механическом перенапряжении, при ожирении и наличии деформаций коленных суставов [13]. У боль-
ных остеоартрозом установлена зависимость между факторами, характеризующими иммуновоспалительную реакцию и наличие антител к коллагену II типа, уровнем факторов воспаления и давностью патологического процесса [9].
Известно, что при остеоартрозе нарушается обменный баланс коллагена в сторону преобладания катаболических процессов над анаболическими. Некоторые исследователи описывают постепенную утрату коллагена II типа и его замещение вокруг хондроцитов коллагеном X типа, который является показателем гипертрофии хондроцитов и возможного костеобразования [35]. В то же время, хондроциты хряща даже при небольших изменениях в их окружении изменяют дифференциацию и вместо коллагена типа II синтетизируют I и III типы [20], которые обладают меньшей резистентностью к протеиназам.
Присоединение воспаления ещё более меняет сценарий синтеза и обмена коллагена. Поврежденные хондроциты и воспаленная синовиальная оболочка выделяют стресс-катаболические ферменты, разрушающие коллаген [2, 15, 48]. Особую роль в этом процессе играют провоспалительные цитокины, под действием которых хондроциты продуцируют матриксные металлопротеиназы, вызывающие дегенерацию коллагена и протеогликанов [15]. Так, интерлейкин -1 угнетает экспрессию II и IX типа коллагена и экспрессируют тип I и III, то есть специфический для хрящевой ткани человека фенотип утрачивается [49]. Фагоцитоз макрофагами синовиальной оболочки хрящевого детрита обуславливает дополнительную их активацию с высвобождением цитокинов и стимуляцией местного дисколлагеноза.
За счет повышенного содержания коллагена I типа и низкой минерализации костная ткань при остеоартрозе также приобретает ряд особенностей. Это объясняется повышением активности остеобластов, которое приводит к увеличению объема остеоидного матрикса со сниженным содержанием минеральных веществ и изменением состава и структуры коллагена I типа коллагена, неспособного к качественной минерализации [22, 30].
Понимание остеохондроза как возрастного заболевания [50] в последние годы в связи с частым его выявлением у лиц молодого возраста претерпело изменения. Акцентировано внимание на иммунологические аспекты патогенеза остеохондроза, в частности, на аутоиммунную концепцию, основанную на изменении коллагена при этом заболевании. С одной стороны, коллаген II типа хрящевой ткани может рассматриваться как антиген, а выявление высоких уровней антител к нему отражает активность иммунологической перестройки дегенерированного ядра межпозвонкового диска. Описаны и предполагаемые механизмы асептического неврогенного воспаления при спондилоартрозе. С другой стороны, иммунологические нарушения при остеохондрозе могут развиваться вторично под воздействием хронических очагов инфекции (хронический тонзиллит, холецистит, пиелонефрит и др.), часто выявляемых у больных с остеохондрозом.
Совокупность известных и неизвестных причин приводит со временем к характерным изменениям позвоночника. Они обусловлены не только остеоходрозом, но и остеопорозом. Изменение гибкости и формы позвоночника, снижение минеральной плотности костной ткани и нарушение ее микроструктуры, уменьшение объема и силы мышц, слабость сухожилий не могут протекать без изменения коллагенового матрикса [54].
Кость, в норме состоящая на 95% из коллагена преимущественно I типа, в меньшем количестве - III типа и минорных изоформ, при остеопорозе характеризуется уменьшением его количества на единицу объема костного вещества и наруше-
нием функций [38]. Отмечено, что формирование кости страдает также за счет нарушения регуляции диаметра коллагеновых фибрилл, обеспечиваемого в норме минорным коллагеном XI типа и коллаген костной ткани, вяло взаимодействуя с минеральными компонентами, уже не формирует структур высокой механической прочности [28, 58]. Таким образом, преобладание деградации костного матрикса над его новообразованием напрямую зависит от состояния и обмена коллагена.
Суммируя полученные данные, для наглядности и краткости их можно представить в виде таблицы нарушений обмена коллагена, описанных при наиболее распространенных ревматических заболеваниях (табл. 1).
Разноречивость данных по некоторым нозологическим формам может быть, с одной стороны, следствием недостаточного внимания исследователей к индивидуально проводимому лечению, а с другой, - сложностью сопоставления методик исследования коллагена.
Нарушения обмена основных типов коллагена при наиболее распространенных ревматических заболеваниях
Заболевание Нарушения обмена коллагена, основные типы
I II III IV
Ревматизм (ревматическая лихорадка) Î ? ? ?
Соединительнотканные дисплазии Î і Î і
Ревматоидный артрит і і Î і
Системная красная волчанка і Î ? Î
Системная склеродермия і ? Î ?
Болезнь Бехтерева і і ? ?
Псориатическая арт-ропатия і ? ? ?
Подагра Î ? ? ?
Фибромиалгия Î Î і ?
Остеоартроз Î і і ?
Остеохондороз Î Î і ?
Остеопороз і і ? ?
Обозначения:
I - повышение синтеза или уменьшение деградации Ц - значительное повышение синтеза I - снижение синтеза или повышение деградации ± - данные разноречивы ? - неизвестно или данных не найдено
В последние годы стало известно, что широко применяемые в ревматологической практике лекарственные средства небезразличны к состоянию коллагена. Описано неоднозначное влияние нестероидных противовоспалительных препаратов на метаболизм хряща и кости. Некоторые из них оказывают негативное влияние на синтез матрикса хряща и тем самым способствуют прогрессированию остеоартроза, другие обладают хондропротективным действием и третьи - нейтральны [2, 42]. Под действием глюкокортикостероидов подавляется выработка коллагена и протеогликанов [25, 33]
Хондропротекторы ингибируют активность матриксных металлопротеиназ, тормозят деградацию коллагена II типа, активизируют пролиферацию хондроцитов [22] и обладают противовоспалительным эффектом [32], что, несомненно, отражается на состоянии коллагена. Блокаторы фактора некроза опухоли-а (инфликсимаб или этанерцепт) оказались высокоэффективными в лечении ряда ревматических заболеваний, прямо [46] или косвенно [45, 57] влияя на метаболизм коллагена.
В то же время, необходимо отметить четко просматриваемую однонаправле-ность и сопряженность нарушений обмена отдельных типов коллагена при ревматических заболеваниях сходной природы. Для заболеваний соединительной ткани «характерны» повышение активности метаболизма I и III типов коллагена, а при аутоиммунных или высокоактивных состояниях, наряду с указанными, значительно активируется обмен коллагена II типа. Синтез и деградация различных типов коллагена экспрессируются аналогичными активаторами, что возможно, указывает на
неспецифичность и закономерность ответа на воспаление, иммунные нарушения и результат воздействия медикаментов.
Резюмируя изложенное, следует отметить, что изучению коллагена при различных ревматических заболеваниях посвящено немало научных работ. Значимая их часть выполнена зарубежными исследователями. Большинство изысканий по изучению коллагена были морфологическими, часто выполненными на секционном материале, а наиболее интересные результаты были получены, к сожалению, на животных. Возможно поэтому, несмотря на обилие и фундаментальность многих исследований, до сих пор нет единого представления по изучаемой проблеме.
Однако работы последних лет ориентированы больше на иммунологические методики исследования. Ничуть не умаляя значимости морфологических способов изучения соединительной ткани и признавая их результаты за основу в понимании патогенеза, следует всё же заметить, что для этих методик характерны известная инвазивность, погрешности забора биопсийного материала, дороговизна окраски и длительность выполнения гистологических изысканий, а также «запоздалая» диагностика по секционному материалу. Ревматология XXI века - наука прижизненного изучения и динамической оценки состояния соединительной ткани, в связи с чем за методами иммунной оценки антител к основным типам коллагена - будущее верификации ревматологического диагноза и оценки эффективности проводимого лечения.
ЛИТЕРАТУРА
1. Алексеева Л.И., Зайцева Е.М. Клинические подходы к лечению остеоартроза / Л.И. Алексеева, Е.М.Зайцева // Русский медицинский журнал. - 2006. - Т. 14,
№ 6. - С. 450-455.
2. Бадокин В.В. Пути оптимизации терапии остеоартроза / В.В. Бадокин // Русский медицинский журнал. - 2006. - Т. 14, № 25. - С. 1824 -1829.
3. Баракат А.М. Али. Клинико-патогенетическое значение антител к коллагену I типа в развитии остеопороза при ревматоидном артрите : автореф. дисс. ... канд. мед. наук / А.М. Али Баракат. - Волгоград, 2005. - 29 с.
4. Беленький А.Г. Гипермобильный синдром - системное невоспалительное заболевание соединительной ткани / А.Г. Беленький // Consilium medicum. - 2006. -Т. 8, № 8. - С. 28-32.
5. Зборовский А.Б., Гонтарь И.П. Иммобилизированные антигенные препараты с магнитными свойствами в диагностике и лечении ревматических заболеваний / А.Б. Зборовский, И.П. Гонтарь // Вестник РАМН. - 1999. - № 5. - С. 45-49.
6. Кадурина Т.И. Наследственные коллагенопатии (клиника, диагностика, лечение, диспансеризация) / Т.И. Кадурина. - СПб.; Невский проспект, 2000. - 271с.
7. Ларькина Л.В. Особенности клинического течения и обмена коллагена у детей и подростков, больных ювенильной склеродермией: автореф. дис. ... канд. мед. наук / Л.В. Ларькина. - Самара, 2005. - 23с.
8. Мамасаидова Г.М. Спонтанная и антигенспецифическая иммуноглобулин-синтезирующая активность В-лимфоцитов при ревматоидном артрите с поражением печени: автореф. ... дис. канд. мед. наук / Г.М. Мамасаидова. - Бишкек, 2006. -27с.
9. Мхитарян Л.С., Гавриленко Т.И., Проценко Г.А. и др. Клинические показатели, биохимические и иммунологические изменения у больных остеоартрозом коленных суставов: возможности коррекции на основе глюкозамина гидрохлорида /
Л.С. Мхитарян, Т.И. Гавриленко, Г.А. Проценко и др. // Украинский ревматологический журнал. - 2005. - Т. 3, № 21. - С. 27-31.
10. Насонова В.А., Насонов Е.Л. Ревматоидный артрит. Современная концепция патогенетической терапии / В. А. Насонова, Е.Л. Насонов. Доступен по URL: http://userweb.tsr.ru/~pharm pr/rev art.htm
11. Симоненко В.Б., Дулин П.А., Панфилов Д.Н. и др. Соединительнотканные дисплазии (наследственные коллагенопатии) / В.Б. Симоненко, П.А. Дулин, Д.Н. Панфилов и др. // Клин. медицина. - 2006. - № 6. - С. 62-68.
12. Фоломеева О.М., Эрдес Ш.Ф., Насонова В.А. Тенденции в изменении показателей заболеваемости ревматическими болезнями населения Российской Федерации за 5-летний период (1999-2003) / О.М. Фоломеева, Ш.Ф. Эрдес, В.А. Насонова // Тер. архив. - 2005. - №5. - С. 18-22.
13. Almer J.D., Stock S.R. Micromechanical response of mineral and collagen phases in bone / J.D. Almer, S.R. Stock // J. Struct. Biol. - 2007. - Vol. 157, № 2. - P. 365-370.
14. Ardizzone M., Javier R.M., Kuntz J.L. Ankylosing spondylitis and osteoporosis / M. Ardizzone, R.M. Javier, J.L. Kuntz // Rev. Med. Interne. - 2006. - Vol. 27, N 5. -P. 392-399.
15. Barksby H.E., Milner J.M., Patterson A.M. et al. Matrix metalloproteinase 10 promotion of collagenolysis via procollagenase activation: implications for cartilage degradation in arthritis / H.E. Barksby, J.M. Milner, A.M. Patterson et al. // Arthritis Rheum.
- 2006. - Vol. 54, N 10. - P. 3244-3253.
16. Becvar R., Hulejova H., Braun M. et al. Collagen degradation products and pro-inflammatory cytokines in systemic and localized scleroderma / R. Becvar, H. Hulejova, M. Braun et al. // Folia. Biol. (Praha). - 2007. - Vol. 53, № 2. - P. 66-68.
17. Bockermann R., Holmdahl R. Type II collagen without adjuvant induces eosinophilic arthritis / R. Bockermann, R. Holmdahl // Eur. J. Immunol.- 2007. - Vol. 37, N 2. - P. 540-548.
18. Cabral W.A., Makareeva E., Letocha A.D. et al. Y-position cysteine substitution in type I collagen (a1(I) R888C/p.R1066C) is associated with osteogenesis imperfect, Ehlers-Danlos syndrome phenotype / W.A. Cabral, E.Makareeva, A.D. Letocha et al. // Hum. Mutat. - 2007. - Vol. 28, N 4. - P. 396-405.
19. Callado M.R., Viana V.S., Vendramini M.B. et al. Autoantibody profile in the experimental model of scleroderma induced by type V human collagen / M.R. Callado, V.S. Viana, M.B. Vendramini et al. // Immunology. - 2007. - Apr 18. - URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez
20. Carlsen S., Nandakumar K.S., Holmdahl R. Type IX collagen deficiency enhances the binding of cartilage-specific antibodies and arthritis severity / S.Carlsen, K.S. Nandakumar, R.Holmdahl // Arthritis Res. Ther. - 2006. - Vol. 8, N 4. - P. 102.
21. Cook A.D., Gray R., Ramshaw J. et al. Antibodies against the CB10 fragment of type II collagen in rheumatoid arthritis / A.D. Cook, R. Gray, J.Ramshaw et al. // Arthritis Res. Ther. - 2004. - Vol. 6, N 5. - P. 477-483.
22. Derfoul A., Miyoshi A.D., Freeman D.E. et al. Glucosamine promotes chondro-genic phenotype in both chondrocytes and mesenchymal stem cells and inhibits MMP-13 expression and matrix degradation / A. Derfoul, A.D. Miyoshi, D.E. Freeman et al. // Osteoarthritis Cartilage. - 2007. - Vol. 15, N 6. - P. 646-655.
23. Franchi M., Trire A., Quaranta M. et al. Collagen structure of tendon relates to function / M. Franchi, A. Trire, M. Quaranta et al. // Scientific World Journal. - 2007. -N 7. -P. 404-420.
24. Gosselin L.E., Williams J.E., Personius K. et al. A comparison of factors associated with collagen metabolism in different skeletal muscles from dystrophic (mdx) mice: impact of pirfenidone / L.E. Gosselin, J.E. Williams, K. Personius et al. // Muscle. Nerve. - 2007. - Vol. 35, N 2. - P. 208-216.
25. Hayami T., Zhang Q., Kapila Y. et al. Dexamethasone's enhancement of osteoblastic markers in human periodontal ligament cells is associated with inhibition of collagenase expression / T. Hayami, Q. Zhang, Y. Kapila et al. // Bone. - 2007. -Vol. 40, N 1. - P. 93-104.
26. Hermanns-Le T., Pierard G.E. Collagen fibril arabesques in connective tissue disorders / T. Hermanns-Le, G.E. Pierard // Am. J. Clin. Dermatol. - 2006. - Vol. 7, N 5.
- P.323-326.
27. Holderbaum D., Malvitz T., Ciesielski C.J. et al. A newly described hereditary cartilage debonding syndrome / D. Holderbaum, T. Malvitz, C.J. Ciesielski et al. // Arthritis Rheum. - 2005. - Vol. 52, N 10. - P. 3300-3304.
28. Hou L.T., Liu C.M., Liu B.Y. et al. Tissue engineering bone for-mation in novel recombinant human bone morphogenic protein 2-atelocollagen composite scaffolds. / L.T. Hou, C M. Liu, B.Y. Liu et al. // J. Periodontol. - 2007. -Vol. 78, N 2. - P. 335-343.
29. Hunter M.G., Hurwitz S., Bellamy C.O. et al. Quantitative morphometry of lupus nephritis: the significance of collagen, tubular space, and inflammatory infiltrate / M.G. Hunter, S. Hurwitz, C.O. Bellamy et al. // Kidney Int. - 2005. -Vol. 67, N 1. - P. 94-102.
30. Jakkula E., Melkoniemi M., Kiviranta I. et al. The role of sequence variations within the genes encoding collagen II, IX and XI in non-syndromic, early-onset osteoarthritis / E. Jakkula, M. Melkoniemi, I. Kiviranta et al. // Osteoarthritis Cartilage. -
2005. - Vol. 13, N 6. - P. 497-507.
31. Kim J.B., Leucht P., Luppen C.A. et al. Reconciling the roles of FAK in osteoblast differentiation, osteoclast remodeling, and bone regeneration . Kim J.B., Leucht P., Luppen C.A. et al. // Bone. - 2007. - Vol. 41, N 1. - P. 39-51.
32. Kim M.M., Mendis E., Rajapakse N. et al. Glucosamine sulfate promotes osteoblastic differentiation of MG-63 cells via anti-inflammatory effect / M.M. Kim, E. Mendis, N. Rajapakse et al. // Bioorg. Med. Chem. Lett. - 2007. -Vol. 17, N 7. - P. 19381942.
33. Korakaki E., Gourgiotis D., Aligizakis A. et al. Levels of bone collagen markers in preterm infants: relation to antenatal glucocorticoid treatment / E.Korakaki, D. Gourgiotis, A. Aligizakis et al. // J. Bone. Miner. Metab. - 2007. - Vol. 25, N 3. - P. 172178.
34. Kvist A.J., Johnson A.E., Morgelin M. et al. Chondroitin sulfate perlecan enhances collagen fibril formation. Implications for perlecan chondrodysplasias / A.J. Kvist, A.E. Johnson, M. Morgelin et al. // J. Biol. Chem. - 2006. - Vol. 281, N 44. - P. 3312733139.
35. Leitinger B., Kwan A.P. The discoidin domain receptor DDR2 is a receptor for type X collagen. Matrix Biol., 2006, 25(6), 355-364.
36. Leucht P., Kim J.B., Currey J.A. et al. FAK-Mediated Mechanotransduction in Skeletal Regeneration / P. Leucht, J.B. Kim, J.A. Currey et al. // PLoS ONE. - 2007. - N
2. -E 390.
37. Loddenkemper K.. Bohl N.. Perka C. et al. Correlation of different bone markers with bone density in patients with rheumatic diseases on glucocorticoid therapy / K. Loddenkemper. N. Bohl. C. Perka et al. // Rheumatol. Int. - 2006. - Vol. 26. N 4. -P. 331-336.
38. Marenzana M.. Kelly D.J.. Prendergast P.J. et al. A collagen-based interface construct for the assessment of cell-dependent mechanical integration of tissue surfaces / M. Marenzana. D.J. Kelly. P.J. Prendergast et al. // Cell. Tissue Res. - 2007. - Vol. 327. N 2. - P. 293-300.
39. Marini J.C.. Forlino A.. Cabral W.A. et al. Consortium for osteogenesis imperfecta mutations in the helical domain of type I collagen: regions rich in lethal mutations align with collagen binding sites for integrins and proteoglycans / J.C. Marini. A. Forlino. W.A. Cabral et al. // Hum. Mutat. - 2007. - Vol. 28. N 3. - P. 209-221.
40. McNallan K.T.. Aponte C.. El-Azhary R. et al. Immunophenotyping of chimeric cells in localized scleroderma / K.T. McNallan. C. Aponte. R. El-Azhary et al. // Rheumatology (Oxford). - 2007. - Vol. 46. N 3. - P. 398-402.
41. Mullazehi M.. Mathsson L.. Lampa J. et al. High anti-collagen type-II antibody levels and induction of proinflammatory cytokines by anti-collagen antibody-containing immune complexes in vitro characterise a distinct rheumatoid arthritis phenotype associated with acute inflammation at the time of disease onset / M. Mullazehi. L. Mathsson. J. Lampa et al. // Ann. Rheum. Dis. - 2007. - Vol. 66. N 4. - P. 537-541.
42. Mullis B.H.. Copland S.T.. Weinhold P.S. et al. Effect of COX-2 inhibitors and non-steroidal anti-inflammatory drugs on a mouse fracture model / B.H. Mullis. S.T. Copland. P.S. Weinhold et al. // Injury. - 2006. - Vol. 37. N 9. - P. 827-837.
43. Rowan A.D.. Young D.A. Collagenase gene regulation by pro-inflammatory cytokines in cartilage / A.D. Rowan. D.A. Young // Front. Biosci. - 2007. - N 12. - P. 536550.
44. Ruster M.. Franke S.. Spath M. et al. Detection of elevated N epsilon-carboxymethyllysine levels in muscular tissue and in serum of patients with fibromyalgia / M. Ruster. S. Franke. M. Spath et al. // Scand. J. Rheumatol. - 2005. - Vol. 34. N 6. - P. 460-463.
45. Saito H.. Kojima T.. Takahashi M. et al. A tumor necrosis factor receptor loop peptide mimic inhibits bone destruction to the same extent as anti-tumor necrosis factor monoclonal antibody in murine collagen-induced arthritis / H.Saito. T. Kojima. M. Takahashi et al. // Arthritis Rheum. - 2007. - Vol. 56. N 4. - P. 1164-1174.
46. Sakuma M.. Hatsushika K.. Koyama K. et al. TGF-beta type I receptor kinase inhibitor down-regulates rheumatoid synoviocytes and prevents the arthritis induced by type II collagen antibody / M. Sakuma. K. Hatsushika. K.Koyama et al. // Int. Immunol. -2007. - Vol. 19. N 2. - P. 117-126.
47. Sandulache V.C.. Parekh A.. Li-Korotky H. et al. Prostaglandin E2 inhibition of keloid fibroblast migration. contraction. and transforming growth factor (TGF)-beta1-induced collagen synthesis / V.C. Sandulache. A. Parekh. H.Li-Korotky et al. // Wound. Repair. Regen. - 2007. - Vol. 15. N 1. - P. 122-133.
48. Sandya S.. Sudhakaran P.R. Effect of glycosaminoglycans on matrix metallo-proteinases in type II collagen-induced experimental arthritis / S. Sandya. P.R. Sudhakaran // Exp. Biol. Med. (Maywood). - 2007. - Vol. 232. N 5. - P. 629-637.
49. Schmidl M.. Adam N.. Surmann-Schmitt C. et al. Twisted gastrulation modulates bone morphogenetic protein-induced collagen II and X expression in chondrocytes
in vitro and in vivo / M. Schmidl. N. Adam, C. Surmann-Schmitt et al. // J. Biol. Chem. -
2006. - Vol. 281. N 42. - P. 31790-31800.
50. Sivan S.S.. Tsitron E.. Wachtel E. et al. Age-related accumulation of pento-sidine in aggrecan and collagen from normal and degenerate human intervertebral discs / S.S. Sivan. E. Tsitron. E. Wachtel et al. // Biochem. J. - 2006. - Vol. 399. N 1. - P. 29-
35.
51. Sonnylal S.. Denton C.P.. Zheng B. et al. Postnatal induction of transforming growth factor beta signaling in fibroblasts of mice recapitulates clinical. histologic. and biochemical features of scleroderma / S. Sonnylal. C.P. Denton. B. Zheng et al. // Arthritis Rheum. - 2007. - Vol. 56. N 1. - P. 334-344.
52. Takakuda K.. Koyama Y.. Matsumoto H.N. et al. Material design of bioabsorb-able inorganic/organic composites for bone regeneration / K. Takakuda. Y. Koyama. H.N. Matsumoto et al. // J. Nanosci. Nanotechnol. - 2007. - Vol. 7. N 3. - P. 738-741.
53. Tanaka D.. Kagari T.. Doi H. et al. Administration of anti-type II collagen antibody sustains footpad swelling of mice caused by a delayed-type hypersensitivity reaction and induces severe arthritis / D. Tanaka. T. Kagari. H. Doi et al. // Clin. Exp. Immunol. - 2007. - Vol. 148. N 2. - P. 360-367.
54. Thampatty B.P.. Li H.. Im H.J. et al. EP4 receptor regulates collagen type-I. MMP-1. and MMP-3 gene expression in human tendon fibroblasts in response to IL-1 beta treatment / B.P. Thampatty. H. Li. H.J. Im et al. // Gene. - 2007. - Vol. 386. N 1-2.
- P. 154-161.
55. Thomas A.H.. Edelman E.R.. Stultz C.M. Collagen fragments modulate innate immunity / A.H. Thomas. E.R. Edelman. C.M. Stultz // Exp. Biol. Med. (Maywood). -
2007. - Vol. 232. N 3. - P. 406-411.
56. Villa-Manzano A.I.. Gamez-Nava J.I.. Salazar-Paramo M. Serum concentrations of aminoterminal propeptide of type III procollagen and propeptide of human type I procollagen in systemic lupus erythematosus / A.I. Villa-Manzano. J.I. Gamez-Nava. M. Salazar-Paramo // Rheumatol. Int. - 2006. - Vol. 26. N 8. - P. 712-716.
57. Williams R.O. Collagen-induced arthritis in mice: a major role for tumor necrosis factor-alpha / R.O. Williams // Methods Mol. Biol. - 2007. -Vol. 361. - P. 265-284.
58. Xu L.. Anderson A.L.. Lu Q. et al. Role of fibrillar structure of collagenous carrier in bone sialoprotein-mediated matrix mineralization and osteoblast differentiation / L. Xu. A.L. Anderson. Q. Lu et al. // Biomaterials. - 2007. - Vol. 28. N 4. - P. 750-761.
59. Yoshihara Y.. Yamada H. Matrix metalloproteinases and cartilage matrix degradation in rheumatoid arthritis / Y. Yoshihara. H. Yamada // Clin. Calcium. - 2007. -Vol. 17. N 4. - P. 500-508.
CONDITION OF THE COLLAGEN’S BASIC TYPES IN THE MOST PREVALENCE RHEUMATIC DISEASES AND CONTEMPORARY STRATEGY OF ITS DIAGNOSTICS
I.E. Korochina, G.G. Bagirova
There’re analyzed the conditions of collagen in the most prevalence rheumatic diseases on the literary sources, principally 2006-2007 years. It’s revealed the one-orientation and interlinking of infringements of an exchange of separate types of collagen at rheumatic diseases of the similar nature. In authors opinion, it is expedient to use a method of an immune estimation of antibodies (ELISA) to the basic types of collagen for verification rheumatic diagnosis and an estimation of efficiency of treatment.
