CC BY
29
Труды ИБВВ РАН, вып. 78(81), 2017
Transactions of IBIW, issue 78(81), 2017
УДК 574.2.053.2
РОЛЬ ИОНОВ НАТРИЯ В ОБЕСПЕЧЕНИИ ПРОЦЕССОВ ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ
ГИДРОБИОНТОВ
В. И. Мартемьянов
Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина РАН 152742 пос. Борок, Ярославская обл., Некоузскийр-н, e-mail: martem@ibiw.yaroslavl.ru
Обобщены данные о роли ионов натрия в обеспечении процессов жизнедеятельности у различных видов организмов. Показано, что ионы натрия участвуют в поддержании водного гомеостаза у пресноводных гидробионтов в зоне критической солености, регуляции кислород-несущей емкости эритроцитов, мембранного потенциала и возбудимости клеток, транспорта неорганических и органических молекул, роста, деления и дифференциации клеток, созревания ооцитов, скорости реакций биохимических процессов.
Ключевые слова: гидробионты, регуляция, натрий, натрий-зависимые переносчики аминокислот, желчных кислот, сахаров, неорганических ионов.
ВВЕДЕНИЕ
Наличие определенного количества ио- ных сторон жизнедеятельности любого вида.
нов натрия во внутренней среде и тканях орга- Цель настоящего обзора обобщить данные о
низма животных и растений является необхо- роли ионов натрия в обеспечении процессов
димым условием для осуществления различ- жизнедеятельности организма.
РОЛЬ ИОНОВ НАТРИЯ В ПОДДЕРЖАНИИ ВОДНОГО ГОМЕОСТАЗА У ПРЕСНОВОДНЫХ ГИДРОБИОНТОВ ПРИ АДАПТАЦИИ К СОЛЕНОСТИ СРЕДЫ
Общая концентрация осмотических веществ в плазме крови пресноводных организмов существенно выше, чем в наружной среде. Вследствие этого между внутренней и наружной средой создается осмотический градиент, способствующий диффузии воды внутрь организма. Проницаемость покровов тела пресноводных животных к воде является незначительной. Проникновение воды происходит главным образом через жаберный эпителий в кровь. Небольшая часть воды поступает в организм пресноводных рыб за счет заглатывания воды [Lahlou et al., 1969; Motais et al., 1969; Isaia, 1972]. Мерой, поступающей в организм пресноводных рыб воды, служит количество мочи, продуцируемой почками. Показано, что у рыб находящихся в пресной воде, почки с определенной скоростью продуцируют гипотоничную мочу [Пора, Прекуп, 1960 (Pora, Prekup, 1960); Лаврова, Наточин, 1977 (Lavrova, Natochin, 1977); Bentley, Follett, 1963; Fromm, 1963; Sherratt et al., 1964; Mackay, Beatty, 1968; Lahlou et al., 1969; Motais et al., 1969; Isaia, 1972; Motais, Isaia, 1972; Prosser, 1973; Mackay, 1974; Norton, Davis, 1977; Bradbury et al., 1987; Janech, Piermarini, 2002], выводя излишки воды, проникающей за счет осмоса и питья. В результате у пресноводных гидробионтов акклимированных в толерантном диапазоне того или иного фактора среды содержание воды в организме поддерживается на стабильном уровне [Мартемьянов, 2015 (Martemyanov, 2015); Martemyanov, Borisovskaya, 2012; Martemyanov, 2013a,b].
Повышение солености воды вызывает снижение разности концентрации ионов натрия между плазмой крови рыб и средой (рис. 1а,б). В соответствующей пропорции падает осмотический градиент. Это ведет к уменьшению тока воды из внешней среды через жаберный эпителий в кровь. При падении осмотического градиента между организмом рыб и средой до минимального уровня, скорость диуреза многократно снижается, в среднем в 4.2-5.4 раза, не достигая нулевых значений [Bentley, Follett, 1963; Lahlou et al., 1969; Norton, Davis, 1977; Furspan et al., 1984].
Поддержание минимального осмотического градиента в зоне повышенной солености свидетельствует, что организм нуждается в поступлении определенного количества воды для формирования мочи, с которой выводятся продукты обмена. Чтобы обеспечить необходимый осмотический градиент для притока воды в организм, пресноводные гидробионты начинают увеличивать концентрацию натрия во внутренней среде при повышении солености выше определенного значения (рис. 1в, г).
При достижении концентрации натрия во внутренней среде гидробионтов токсичной для жизнедеятельности клеток органов и тканей, поступление натрия в организм прекращается.
Это ведет к снижению осмотического градиента между организмом и средой ниже необходимого минимального значения. Приток воды в организм становится
J_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_J_
J_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_I_L
34 2
68 4
34 2
68 103 137 171 205 239 273 4 6 8 10 12 14 16
Рис. 1. Показатели водно-солевого обмена карпа и бычка-цуцика в зависимости от солености среды [Мартемь-янов, 2015 (Martemyanov, 2015)]: а - разность концентрации натрия между плазмой крови карпа и средой, б -разность концентрации натрия между плазмой крови бычка-цуцика и средой, в - содержание натрия (ммоль/л) в плазме крови карпа, г - содержание натрия (ммоль/л) в плазме крови бычка-цуцика, д - содержание воды (%) в организме карпа, е - содержание воды (%) в организме бычка цуцика. По оси абсцисс - соленость среды, Na ммоль/л (1 строка), NaCl г/л (2 строка).
Fig. 1. The indices of water-salt metabolism of carp and tube-nosed goby depending on the environmental salinity [Martemyanov, 2015]: а - difference in sodium concentration between blood plasma of the carp and the environment, б - difference in sodium concentration between blood plasma of the tube-nosed goby and the environment, в - sodium content (mmol/L) in blood plasma of carp, г - sodium content (mmol/L) in blood plasma of tube-nosed goby, д - water content (%) in the body of a carp, e - water content (%) in the body of tube-nosed goby. On the horizontal axis: environmental salinity, Na mmol/L (1 line), NaCl g/L (2 line).
недостаточным для формирования требуемого количества мочи. В результате на эти нужды расходуется вода организма, приводя к его
обезвоживанию (рис. 1д,е). Минимальный осмотический градиент концентрации натрия между пресноводными гидробионтами и сре-
дой необходимый для поддержания уровня воды в организме составляет у дрейссены Dreissena polymorpha 6 ммоль/л при солености среды 1.3 г/л NaCl [Martemyanov, 2011], 12 ммоль/л у карпа при солености 8 г/л и 23 ммоль/л у бычка-цуцика при 12 г/л NaCl (рис.1 а, б).
РОЛЬ ИОНОВ НАТРИЯ В РЕГУЛЯЦИИ КИСЛОРОД-НЕСУЩЕЙ ЕМКОСТИ ЭРИТРОЦИТОВ ГИДРОБИОНТОВ
Таким образом, повышение концентрации натрия во внутренней среде пресноводных гидробионтов в зоне критической солености способствует поддержанию водного гомеоста-
В опытах in vitro показано, что гипоксия стимулирует вход натрия в эритроциты рыб [Cossins, Richardson, 1985; Motais et al., 1987; 1992; Cossins, Kilbey, 1990; Nielsen, 1997; Virkki et al., 1998] и пресноводной черепахи [Klahr et al., 1969] за счет усиления активности Na+/H+ антипортера. Повышение внутриклеточного уровня натрия усиливало в 2.5 раза поглощение кислорода и увеличивало на 2245.6% кислород-несущую емкость эритроцитов [Nikinmaa, Weber, 1984; Cossins, Richardson, 1985; Borgese et al., 1986; 1987; Nikinmaa et al., 1987; Fuchs, Albers, 1988; Wang et al., 1999]. Полагают [Motais et al., 1987; 1992], что функция Na /H+ антипортера направлена на увеличение кислород-несущей емкости эритроцитов.
При повышении температуры растворимость кислорода в воде существенно снижается, а скорость потребления его пойкилотерм-ными гидробионтами, наоборот, увеличивается в виде экспоненциальной зависимости [Винберг, 1956 (Vinberg, 1956); Зотин, 1988 (Zotin, 1988); Krogh, 1916], которую в научной литературе обычно называют нормальной кривой Крога. Приток кислорода в организм рыб
частично осуществляется за счет усиления скорости дыхания и кровообращения [Sebert et al., 1995; Van Rooij, Videler, 1996].
Нами показано, что адаптация к дефициту кислорода, возникающая при повышении температуры в ходе годового цикла и в экспериментальных условиях, осуществляется у рыб также за счет увеличения ионами натрия кислород-несущей емкости эритроцитов [Martemyanov, 2009]. Возможный механизм регуляции ионами натрия кислород-несущей емкости эритроцитов рыб можно представить следующим образом. Снижение поступления кислорода в кровь при повышении температуры воды стимулирует Na+/H+ антипортер, приводя к повышению содержания натрия в эритроцитах (рис. 2). Вслед за натрием устремляется вода [Nikinmaa et al., 1987; Cala, Maldonado, 1994], вызывая увеличение объема эритроцита [Borgese et al., 1987; Fuchs, Albers, 1988]. Такая ситуация позволяет молекуле гемоглобина распаковаться, способствуя дополнительному связыванию кислорода. В результате кислород-несущая емкость крови увеличивается без дополнительного количества эритроцитов.
ммоль/л
Плотва
Карп
I II III IV V VI VII VIII IX X XI XII
0
5
10 15 20 25 30 35
Рис. 2. Динамика содержания ионов натрия в эритроцитах плотвы в ходе годового цикла и карпа в зависимости от температуры акклимации [Martemyanov, 2009]. По оси абсцисс - месяцы года (плотва), температура аккли-мации (карп).
Fig. 2. Dynamics of the content of sodium ions in the erythrocytes roach during the annual cycle, and carp, depending on the temperature acclimation [Martemyanov, 2009]. On the horizontal axis: the months of the year (roach), acclimation temperature (carp).
РОЛЬ Na+ В ТРАНСПОРТЕ РАЗЛИЧНЫХ
По отношению к межклеточной жидкости, концентрация Na+ внутри клеток различных органов и тканей организма поддерживается за счет работы Na+-K+- насоса на более низком, а К+ более высоком уровне, обеспечивая мембранный потенциал [Wright, 2004]. Натрий является основным ионом обуславливающим генерацию потенциала действия (импульса) в нервных клетках [Hodgkin, Katz, 1949; Huxley, Stämpfli, 1951; Bezanilla, 2006; Bean, 2007]. Амплитуда потенциала действия зависит от концентрации Na+ в окружающем клетку растворе.
Выявлено, что ионы натрия, спаренные с каким-либо органическим веществом, перемещаются в клетки различных органов и тканей за счет трансмембранного электрохимического градиента. Поглощение органических веществ из внешней среды в организм обнаружено у гидробионтов через эпителиальные клетки кожи и жабр.
Натрий-зависимый транспорт органических веществ, осуществляемый гидробионтами из внешней среды.
Наиболее высокая скорость поступления органических соединений из воды в организм наблюдается у морских гидробионтов. Концентрация Na в морской воде выше, чем в эпителиальных клетках кожи и жабр. Полагают, что ионы натрия, спаренные с каким-либо органическим веществом, перемещаются в эпителиальные клетки за счет трансмембранного электрохимического градиента [Wright, Stephens, 1977; Wright, 1987; Wright, Pajor, 1989; Preston, 1993].
Транспорт аминокислот из внешней среды в организм через эпителиальные клетки жаберного эпителия выявлен у полихеты Doruillea articulata [Stephens, 1968], двустворчатых моллюсков Mytilus edulis [Bamford, Campbell, 1976; Manahan et al., 1982; Siebers, Winkler, 1984], Crassostrea gigas [Manahan, 1989], Rangia cuneata [Anderson, Bedford, 1973], Cerastoderma edule [Bamford, McCrea, 1975]. Личинки 2х дневного возраста тигрового гупера Epinephelus fuscoguttatus извлекали различные аминокислоты из воды через эпителиальные клетки поверхности кожи [Ambariyanto et al., 2013]. На мембранах эпителия жабр и коже тихоокеанского пиявкорота Eptatretus stoutii обнаружены Na-зависимые переносчики аминокислот аланина и глицина [Glover et al., 2011].
При снижении солености скорость поглощения организмом органических веществ
ЕСТВ ЧЕРЕЗ КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ из воды существенно уменьшается. Скорость транспорта аланина из воды была значительно выше у двустворчатых моллюсков Corbicula japonica акклимированных к солоноватой воде (250 мосм/л), по сравнению с таковыми из пресной воды (2 мосм/л) [Matsushima, Hayashi, 1988; Matsushima, Yamada, 1992]. Уменьшение концентрации Na+ в воде от 510 до 0 ммоль/л снижало скорость поглощения аланина и тау-рина в жабрах Mytilus californianus в виде сиг-моидальной кривой [Wright, 1987].
Такая зависимость обуславливается тем, что при снижении солености градиент концентрации Na между эпителиальными клетками организма и водой уменьшается, вызывая падение движущей силы для транспорта. При снижении уровня Na в воде ниже, чем в эпителиальных клетках кожи и жабр, градиент по натрию меняется на обратный (зона пресных вод), обуславливая диффузию Na+ из эпителиальных клеток во внешнюю среду. В этом случае поглощение органических веществ из воды пресноводные организмы могут осуществлять за счет механизмов не связанных с ионами натрия. Показано, что Dreissena polymorpha поглощает из воды ацетат, моносахариды, аминокислоты и жирные кислоты, используя эти вещества в метаболизме [Baines et al., 2005]. О важности Na+ для пресноводных организмов свидетельствуют данные о наличии на поверхности кожи и жаберного эпителия различных типов переносчиков, осуществляющих транспорт Na+ из воды [Martemyanov, 2017].
Натрий-зависимый транспорт аминокислот, осуществляемый эпителиальными клетками различных органов и тканей
Поглощение органических веществ из просвета пищеварительной системы обеспечивается Na-зависимыми котранспортными белками, локализованными на апикальных мембранах эпителиальных клеток кишечника [Bohmer et al., 2005; Camargo et al., 2008]. На мембранах кишечника европейского угря Anguilla anguilla обнаружены транспортеры, осуществляющие котранспортный перенос Na^L-аланина [Storelli et al., 1986], Na+-L-пролина [Vilella et al., 1988], №+-лизина [Vilella et al., 1990] и витамина C 2Na -аскорбата [Maffia et al., 1993]. Транспорт глицина, аланина, метионина и альфа-амино-изомасляной кислоты через мембраны везикул кисточковой каймы кишечника морского бычка Boops salpa [Boge et al., 2002] и морского окуня Dicentrarchus labrax [Balocco et al., 1993] связан с Na-зависимыми переносчиками. Дру-
гие исследователи [Margheritis et al., 2013] в клонируемых клетках кишечника морского окуня наблюдали Na-зависимый транспорт лейцина, глицина, серина и валина.
Клетки эндотелия капилляров мозга соединены между собой плотными (непроницаемыми) контактами. Мембраны внутренней (люминальной) стороны клеток соприкасаются с кровью, а наружной (аблюминальной) с мозгом. Мембраны люминальной и аблюминаль-ной сторон имеют разные характеристики. Na -зависимые транспортеры обнаружены только на мембранах аблюминального слоя [Hawkins et al., 2013]. На аблюминальных мембранах присутствует также Na-K-ATФaзa, поддерживающая градиент ионов натрия [Vorbrodt, 19SS]. Переносчики аблюминальной стороны осуществляют Na-зависимый котранспорт фактически всех аминокислот, включая кислые, из внеклеточной жидкости мозга в клетки эндотелия за счет электрохимического градиента натрия. Присутствие Na-зависимых транспортеров на аблюминальных мембранах позволяет регулировать концентрацию аминокислот, глюкозы и таурина во внеклеточной жидкости мозга на оптимальных уровнях.
В опытах in vitro в клетках эндотелия капилляров мозга млекопитающих выявлено пять систем (A, Bo+, ASC, ß, X-) осуществляющих Na -зависимый транспорт аминокислот [Betz, Goldstein 197S; Tayarani et al. 19S7, 19S9; Sánchez del Pino et al. 1995; Lee et al. 1998]. Системы A и ASC осуществляют транспорт мелких нейтральных аминокислот (l-аланин, l-серин, l-цистеин), a Bo связана с нейтральными и щелочными аминокислотами [Guidotti, Gazzola, 1992]. Система ß является Na-Cl-зависимым переносчиком ß-амино-кислот (Tayarani et al. 19S9; Tamai et al. 1995). Система X- осуществляет Na-зависимый транспорт анионактивных аминокислот, таких как l-глутамат и l-аспартат. На мембранах культивируемых фибробластах человека выявлен Na -зависимый переносчик 2-метил-аминоизомасляной кислоты [Dall'Asta et al., 1991, 1996].
Натрий-зависимый котранспортный переносчик глюкозы
Абсорбция глюкозы из воды клетками жаберного эпителия in vitro выявлена у японской устрицы Crassostrea gigas [Bamford, Gingles, 1974]. Скорость поглощения глюкозы зависела от концентрации Na+ в среде.
Натрий-котранспортный переносчик глюкозы обнаружен на мембранах эпители-
альных клеток кишечника кролика [Kramer et al., 1993], антарктической рыбы Trematomus bernacchii [Maffia et al., 1996], угря Anguilla anguilla [Storelli et al., 1986]. Такой переносчик выявлен в почке ската Leucoraja erinacea, [Althoff et al., 2007], Raja erinacea, акулы Squalus acanthias [Kipp et al., 1997] и радужной форели Oncorhynchus mykiss [Freire et al., 1995] осуществляющего реабсорбцию глюкозы из фильтруемой мочи. Натрий-котранспортный переносчик глюкозы показан на поверхности ооцитов шпорцевой лягушки Xenopus laevis [Wright et al., 1994]. Структура и механизмы работы натрий-котранспортных переносчиков глюкозы изложены в ряде обзоров [Wright et al., 1994; 1997; 199S; Wright, Turk, 2004; Wright, 2013].
Натрий-зависимый транспорт фруктозы зарегистрирован в гепатопанкреасе атлантического омара Homarus americanus [Sterling et al., 2009]. У костистой рыбы оризии Oryzias latipes транспорт катехоламинов через мембраны нервных окончаний мозга осуществляется за счет Na -Cl'-зависимого переносчика [Roubert et al., 2001].
Роль Na+ в осуществлении процессов роста,
деления и дифференциации клеток
В состоянии покоя основания молекул ДНК в различных типах клеток стабилизированы водородными связями с молекулами воды [Габуда, 1982]. На поверхности нуклеиновых кислот обнаружено два слоя связанной воды [Chalikian et al., 1994]. Степень гидратации поверхности нуклеиновых кислот остается идентичной независимо от влажности [Tao et al., 19S7; Lavalle et al., 1990]. Участки, где происходит образование водородных связей между молекулами воды и генетическим материалом, представлены в ряде работ [Saenger et al., 1986; Langan et al., 1992; Sponer et al., 20012002; Schneider, Berman, 1995; Bonvin et al., 1998; Schneider et al., 1998; Auffingera, Westhof, 2000].
Прежде чем приступить к делению, клетке необходимо накопить определенную массу белка. Условием для протекания белкового синтеза является наличие высокого уровня Na в клетке. При стимуляции роста покоящихся клеток наблюдается усиление входа Na во внутриклеточную жидкость [Mendoza et al., 1980; Reznik et al., 1983; Kennedy, Lever, 1984]. Эти ионы разрывают водородные связи между нуклеотидами, способствуя развертыванию двойной спирали ДНК и увеличению доступности генетической информации в клетке [Hobza, Sandorfy, 1984].
Для перехода клетки от стадии роста к делению необходимо затормозить процессы белкового синтеза. Показано, что при уменьшении синтеза белка происходит понижение концентрации Na и аминокислот в клетке вследствие уменьшения скорости Na -зависимого транспорта [Lannigan, Knauf, 1985; Lannigan et al., 1986].
Роль Na+ в регуляции биохимических реакций Показано, что изменение концентрации Na в растворе влияет на работу пировино-градной фосфоферазы [Kachmar, Boyer, 1953] и бета-галактозидазы, выделенную из дрожжей
Kluyveromyces lactis [Dickson et al., 1977] и бактерии Escherichia coli [Cohn, Monod, 1951; Juers et al., 2000; 2001]. У Salmonella typhimurium Na+ выполняют важную роль в катализе и связи субъединиц триптофан синте-таза биэнзимного комплекса [Peracchi et al., 1995; Woehl, Dunn, 1995; Rhee et al., 199б]. Полагают, что ионы влияют на конформацию и активность различных ферментов [Di Cera, 200б; Page, Di Cera, 200б; Guengerich, 201б; Gohara, Di Cera, 201б]. Молекулярные механизмы влияния одновалентных катионов на структуру ферментов изложены в ряде обзоров [Gohara, Di Cera, 201б; Guengerich, 201б].
РОЛЬ НАТРИЯ В СОЗРЕВАНИИ ООЦИТОВ
В период созревания ооцитов от IV до V стадии зрелости содержание воды в половых продуктах увеличивается как у пресноводных, так и морских видов гидробионтов [Morrill, 1965; Greeley et al., 1991; Selman et al., 2001; Finn et al., 2002; Martemyanov, 2014; 2016]. Вход воды в ооциты обуславливается за счет повышения концентрации Na+ в яйцеклетках. При переходе ооцитов от IV до V стадии зрелости внутриклеточный уровень Na+ возрос в среднем на 45.1% у плотвы Rutilus rutilus [Martemyanov, 2014] и в 3.8 раза у морской звезды Astropecten aurantiacus [Santis et al., 1987]. Результаты свидетельствуют, что для
успешного нереста и последующего эмбрионального развития необходимо наличие повышенных концентраций натрия в ооцитах на завершающей стадии созревания.
Таким образом, ионы натрия участвуют в поддержании водного гомеостаза у пресноводных гидробионтов в зоне критической солености, регуляции кислород-несущей емкости эритроцитов, мембранного потенциала и возбудимости клеток, транспорта неорганических и органических молекул, роста, деления и дифференциации клеток, созревании ооцитов, скорости реакций биохимических процессов.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
Винберг Г.Г. Интенсивность обмена и пищевые потребности рыб. Минск: Изд-во Белорус. ун-та, 1956. 253 с. Габуда С.П. Связанная вода. Факты и гипотезы. Новосибирск: Наука, 1982. 160 с.
Зотин А.И. Термодинамическая основа реакции организмов на внешние и внутренние факторы. М.: Наука, 1988. 272 с.
Лаврова Е.А., Наточин Ю.В. Почки в ионной регуляции у рыб солоноватых вод оз. Балхаш // Вопр. ихтиол.
1977. Т. 17, № 3. С. 563-566. Мартемьянов В.И. Физиологические механизмы регуляции водного гомеостаза у пресноводных гидробионтов при адаптации к факторам среды // Физиология и биохимия водных животных. Ярославль: Канцлер, 2015. ИБВВ. Вып. 72(75). С. 99-110. Пора А.Е, Прекуп О. Об изучении экскреторных процессов у пресноводных рыб. II. Влияние температуры среды на выделительные процессы у карпа и карася // Вопр. ихтиол. 1960. № 15. С. 138-147. Althoff T., Hentschel H., Luig J., Schütz H., Kasch M., Kinne R.K.-H. Na+-d-glucose cotransporter in the kidney of Leucoraja erinacea: molecular identification and intrarenal distribution // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2007. Vol. 292, № 6. R2391-R2399. DOI: 10.1152/ajpregu.00454.2006. Ambariyanto, Djunaedi A., Nur Taufiq S.P.J., Pribadi R., Pringgenies D. Amino acid absorption by tiger grouper fish (Epinephelus fuscoguttatus) larvae // ILMU KELAUTAN. Indonesian J. Mar. Sci. 2013. Vol. 18, № 4. P. 186-192. DOI: 10.14710/ik.ijms.18.4.186-192. Anderson J.W., Bedford W.B. The physiological response of the estuarine clam, Rangia cuneata (Gray), to salinity. II. Uptake of glycine // Biol. Bull. mar. biol. Lab., Woods Hole. 1973. Vol. 144, № 2. P. 229-242. DOI: 10.2307/1540005.
Auffingera P., Westhof E. Water and ion binding around RNA and DNA (C,G) oligomers // J. Mol. Biol. 2000.Vol.
300, № 5. P. 1113-1131. D0I.org/10.1006/jmbi.2000.3894. Baines S.B., Fisher N.S., Cole J.J. Uptake of dissolved organic matter (DOM) and its importance to metabolic requirements of the zebra mussel, Dreissena polymorpha // Limnol. Oceanogr. 2005. Vol. 50, № 1. P. 36-47. DOI: 10.4319/lo.2005.50.1.0036.
Balocco C., Bogé G., Roche H. Neutral amino acid transport by marine fish intestine: role of the side chain // J. Comp. Physiol. B. 1993. Vol. 163, № 4. P. 340-347. DOI: 10.1007/BF00347786.
Bamford D.R., Campbell, E. The effect of environmental factors on the absorption of L-phenylalanine by the gill of Mytilus edulis // Comp. Biochem. Physiol. 1976. Vol. 53A. P. 295-299. DOI:10.1016/S0300-9629(76)80039-4.
Bamford D.R., Gingles R. Absorption of sugars in the gill of the Japanese oyster, Crassostrea gigas // Comp. Biochem. Physiol. 1974. Vol. 49A, № 4. P. 637-646. D0I:10.1016/0300-9629(74)90891-3.
Bamford D.R., McCrea R. Active absorption of neutral and basic amino acids by the gill of the common cockle, Cerastoderma edule // Comp. Biochem. Physiol. 1975. Vol. 50A. P. 811-817. D0I:10.1016/0300-9629(75)90149-8.
Bean B.P. The action potential in mammalian central neurons // Nature Reviews Neuroscience. 2007. Vol. 8. P.451-465. D0I:10.1038/nrn2148.
Bentley P.J., Follett B.K. Kidney function in a primitive vertebrate, the cyclostome Lampetra fluviatilis // J. Physiol. 1963. Vol. 169, № 4. P. 902-918. DOI: 10.1113/jphysiol.1963.sp007303.
Betz A.L., Goldstein G.W. Polarity of the blood-brain barrier: neutral amino acid transport into isolated brain capillaries // Science. 1978. Vol. 202, № 4364. P. 225-227. DOI: 10.1126/science.211586.
Bezanilla F. The action potential: From voltage-gated conductances to molecular structures // Biol. Res. 2006. Vol. 39, № 3. P. 425-435. DOI: /S0716-97602006000300005.
Boge G., Roche H., Balocco C. Amino acid transport by intestinal brush border vesicles of a marine fish, Boops salpa // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. 2002. Vol. 131, № 1. P. 19-26. http://dx.doi.org/10.1016/S1096-4959(01)00474-2.
Bohmer C., Broer A., Munzinger M., Kowalczuk S., Rasko J.E.J., Lang F., Broer S. Characterization of mouse amino acid transporter B0AT1 (slc6a19) // Biochem. J. 2005. Vol. 389, № 3. P. 745-751. DOI: 10.1042/BJ20050083.
Bonvin A.M.J.J., Sunnerhagen M., Otting G., van Gunsteren W.F. Water molecules in DNA recognition II: a molecular dynamics view of the structure and hydration of the trp operator // J. Mol. Biol. 1998.Vol. 282, № 4. P. 859-873. DOI.org/10.1006/jmbi.1998.2034.
Borgese F., Garcia-Romeu F., Motais R. Catecholamine-induced transport systems in trout erythrocyte. Na+/H+ counter transport or NaCl? // J. Gen. Physiol. 1986. Vol. 87, № 4. P. 551-566.
Borgese F., Garcia-Romeu F., Motais R. Ion movements and volume changes induced by catecholamines in erythrocytes of rainbow trout: effect of pH // J. Physiol. 1987. Vol. 382, № 1. P. 145-157.
Bradbury S.P., McKim J.M., Coats J.R. Physiological response of rainbow trout (Salmo gairdneri) to acute fenvalerate intoxication // Pest. Biochem. Physiol. 1987. Vol. 27, № 3. P. 275-288. DOI:10.1016/0048-3575(87)90057-5.
Cala P.M., Maldonado H.M. pH regulatory Na/H exchange by Amphiuma red blood cells // J. Gen. Physiol. 1994. Vol. 103, № 6. P. 1035-1053.
Camargo S.M., Singer D., Makrides V., Huggel K., Pos K.M., Wagner C.A., Kuba K., Danilczyk U., Skovby F., Kleta R., Penninger J.M., Verrey F. Tissue-specific amino acid transporter partners ACE2 and collectrin differentially interact with Hartnup mutations // Gastroenterology. 2008. Vol. 136, № 3. P. 872-882. DOI: 10.1053/j .gastro.2008.10.055.
Chalikian T.V., Sarvazyan A.P., Breslauer K.J. Hydration and partial compressibility of biological compounds // Biophys Chem. 1994. Vol. 51, № 2-3. P. 89-109. DOI:10.1016/0301-4622(94)85007-0.
Cohn M., Monod J. Purification and properties of the beta-galactosidase (lactase) of Escherichia coli // Biochim. Biophys. Acta. 1951. Vol. 7, № 1. P. 153-174.
Cossins A.R., Kilbey R.V. The temperature dependence of the adrenergic Na+/H+ exchanger of trout erythrocytes // J. Exp. Biol. 1990. Vol. 148, № 1. P. 303-312.
Cossins A.R., Richardson P.A. Adrenaline-induced Na+/H+ exchange in trout erythrocytes and its effects upon oxygen carrying capacity // J. Exp. Biol. 1985. Vol. 118, № 1. P. 229-246.
Dall'Asta V., Bussolati O., Guidotti G.G., Gazzola G.C. Energization of amino acid uptake by system A in cultured human fibroblasts // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, № 3. P. 1591-1596.
Dall'Asta V., Franchi-Gazzola R., Bussolati O., Sala R., Rotoli B.M., Rossi P.A., Uggeri J., Belletti S., Visigalli R., Gazzola G.C. Emerging roles for sodium dependent amino acid transport in mesenchymal cells // Amino Acids. 1996. Vol. 11, № 2. P. 117-133. DOI:10.1007/BF00813856.
Dickson R.C., Dickson L.R., Markin J.S. Purification and properties of an inducible, p -galactosidase isolated from the yeast Kluyveromyces lactis // J. Bacteriol. 1979. Vol. 137, № 1. P. 51-61.
Di Cera E. A structural perspective on enzymes activated by monovalent cations // J. Biol. Chem. 2006. Vol. 281, № 3. P. 1305-1308. DOI: 10.1074/jbc.R500023200.
Finn R.N., 0stby G.C., Norberg B., Fyhn H.J. In vivo oocyte hydration in Atlantic halibut (Hippoglossus hippoglossus); proteolytic liberation of free amino acids, and ion transport, are driving forces for osmotic water influx // J. Exp. Biol. 2002. Vol. 205, № 2. P. 211-224.
Freire C.A., Kinne-Saffran E., Beyenbach K.W., Kinne R.K. Na-D-glucose cotransport in renal brush-border membrane vesicles of an early teleost (Oncorhynchus mykiss) // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 269, № 3. R592-R602.
Fromm P.O. Studies on renal and extra-renal excretion in a fresh water teleost, Salmo gairdneri // Comp. Biochem. Physiol. 1963. Vol. 10. P. 121-128.
Fuchs D.A., Albers C. Effect of adrenaline and blood gas conditions on red cell volume and intra-erythrocytic electrolytes in the carp, Cyprinus carpio // J. Exp. Biol. 1988. Vol. 137. P. 457-476.
Furspan P., Prange H.D., Greenwald L. Energetics and osmoregulation in the catfish Ictalurus nebulosus and I. punctatus // Comp. Biochem. Physiol. 1984. Vol. 77A, № 4. P. 773-778. DOI:10.1016/0300-9629(84)90200-7.
Glover Ch.N., Bucking C., Wood Ch.M. Adaptations to in situ feeding: novel nutrient acquisition pathways in an ancient vertebrate // Proc. R. Soc. B. 2011. Vol. 278, № 1721. P. 3096-3101. D01:10.1098/rspb.2010.2784.
Gohara D.W., Di Cera E. Molecular mechanisms of enzyme activation by monovalent cations // J. Biol. Chem. 2016. Vol. 291. P. 20840-20848. DOI: 10.1074/jbc.R116.737833.
Greeley M.S., Hols H., Wallace R.A. Changes in size, hydration and low molecular weight osmotic effectors during meiotic maturation of Fundulus oocytes in vivo // Comp. Biochem. Physiol. Part A: Physiol. 1991. Vol. 100, № 3. P. 639-647. D0I:10.1016/0300-9629(91)90383-N.
Guengerich F.P. Metals in biology 2016: Molecular basis of selection of metals by enzymes // J. Biol. Chem. 2016. Vol. 291. P. 20838-20839. DOI: 10.1074/jbc.R116.749259.
Guidotti G.G., Gazzola G.C. Amino acid transporters: systematic approach and principles of control. In: Mammalian amino acid transport. New York: Plenum Press, 1992. P. 3-29.
Hawkins R.A., Vina J.R., Mokashi A., Peterson D.R., O'Kane R., Simpson I.A., Dejoseph M.R., Rasgado -Flores H. Synergism between the two membranes of the blood-brain barrier: glucose and amino acid transport // Amer. J. Neuroscience Res. 2013. Vol. 1, № 2. Article ID 201300168, 25 p. http://ivyunion.org/index.php/ajnr/index.
Hobza P, Sandorfy C. A quantum chemical study of the effect of Na+ on the hydrogen bonds in the adenine-thymine base-pair // Biophys. Chem. 1984. Vol. 19, № 3. P. 201-209. DOI: 10.1016/0301-4622(84)87002-7.
Hodgkin A.L., Katz B. The effect of sodium ions on the electrical activity of the giant axon of the squid // J. Physiol. 1949. Vol. 108, № 1. P. 37-77.
Huxley A.F., Stämpfli R. Effect of potassium and sodium on resting and action potentials of single myelinated nerve fibres // J. Physiol. 1951. Vol. 112, № 3-4. P. 496-508.
Isaia J. Comparative effects of temperature on the sodium and water permeabilities of the gills of a stenohaline freshwater fish (Carassius auratus) and a stenohaline marine fish (Serranus scriba, Serranus cabrilla) // J. Exp. Biol. 1972. Vol. 57, № 2. P. 359-366.
Janech M.G., Piermarini P.M. Renal water and solute excretion in the Atlantic stingray in fresh water // J. Fish Biology. 2002. Vol. 61, № 4. P. 1053-1057. DOI: 10.1111/j.1095-8649.2002.tb01863.x.
Juers D.H., Jacobson R.H., Wigley D., Zhang X.J., Huber R.E., Tronrud D.E., Matthews B.W. High resolution refinement of beta-galactosidase in a new crystal form reveals multiple metal-binding sites and provides a structural basis for alpha-complementation // Protein Sci. 2000. Vol. 9, № 9. P. 1685-1699. DOI: 10.1110/ps.9.9.1685.
Juers DH1, Heightman TD, Vasella A, McCarter JD, Mackenzie L, Withers SG, Matthews BW. A structural view of the action of Escherichia coli (lacZ) beta-galactosidase // Biochemistry. 2001. Vol. 40, № 49. P. 14781-14794.
Kachmar J.F., Boyer P.D. Kinetic analysis of enzyme reactions II. The potassium activation and calcium inhibition of pyruvic phosphoferase // J. Biol. Chem. 1953. Vol. 200, № 2. P.669-682. DOI: 10.1021/bi011727i.
Kennedy B.G., Lever J.E. Regulation of Na+, K+-ATPase activity in MDCK kidney epithelial cell cultures: Role of growth state, cyclic AMP, and chemical inducers of dome formation and differentiation // J. Cell. Physiol. 1984. Vol. 121, № 1. P. 51-63. DOI: 10.1002/jcp.1041210108.
Kipp H., Kinne-Saffran E., Bevan C., Kinne R.K. Characteristics of renal Na(+)-D-glucose cotransport in the skate (Raja erinacea) and shark (Squalus acanthias) // Amer. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 1997. Vol. 273, № 1. P. 134-142.
Klahr S., Shaw A.B.S., Hwang K.H., Miller C.L. Sodium transport in turtle erythrocytes. Apparent stimulation of exchange diffusion by anaerobiosis // J. Gen. Physiol. 1969. Vol. 54, № 4. P. 479-493.
Kramer W., Girbig F., Gutjahr U., Kowalewski S., Jouvenal K., Muller G., Tripier D., Wess G. Na+-dependent bile acid transport activity in rabbit small intestine correlates with the coexpression of an integral 93 -kDa and a peripheral 14-kDa bile acid-binding membrane protein along the duodenum-ileum axis // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, № 24. P. 18035-18046.
Krogh A. The respiratory exchange of animals and man. L.: Longmani; Green, 1916. 173 p.
Lahlou B., Henderson I.W., Sawyer W.H. Sodium exchanges in goldfish (Carassius auratus L.) adapted to a hypertonic saline solution // Comp. Biochem. Physiol. 1969. Vol. 28, № 3. P. 1427-1433. DOI:10.1016/0010-406X(69)90580-5.
Langan P., Forsyth V.T., Mahendrasingam A., Pigram W.J., Mason S.A., Fuller W. A high angle neutron fibre diffraction study of the hydration of the A conformation of the DNA double helix // J. Biomol. Struct. Dyn. 1992. Vol. 10, № 3. P. 489-503. DOI: 10.1080/07391102.1992.10508664.
Lannigan D.A., Knauf P.A. Decreased intracellular Na+ concentration is an early event in murine erythroleukemic cell differentiation // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260, № 12. P. 7322-7324.
Lannigan D.A., Knauf P.A., Macara I.G. Relationship of the decreases in protein synthesis and intracellular Na+ during Friend murine erythroleukemic cell differentiation // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, № 31 P. 14430-14436.
Lavalle N., Lee S.A., Rupprecht A. Counterion effects on the physical properties and the A to B transition of calf-thymus DNA films // Biopolymers. 1990. Vol. 30, № 9-10. P. 877-887. DOI: 10.1002/bip.360300903.
Lee W.J., Hawkins R.A., Vina, J.R., Peterson D.R. Glutamine transport by the blood-brain barrier: a possible mechanism for nitrogen removal // Am. J. Physiol. 1998. Vol. 274. C1101-C1107.
Mackay W.C. Effect of temperature on osmotic and ionic regulation in goldfish, Carassius auratus L. // J. Comp. Physiol. 1974. Vol. 88, № 1. P. 1-9. DOI: 10.1007/BF00695919.
Mackay W.C., Beatty D.D. The effect of temperature on renal function in the white sucker fish, Catostomus commersonii // Comp. Biochem. Physiol. 1968. Vol. 26, № 1. P. 235-245. DOI:10.1016/0010-406X(68)90328-9.
Maffia M., Acierno R., Cillo E., Storelli C. Na(+)-D-glucose cotransport by intestinal BBMVs of the Antarctic fish Trematomus bernacchii // Am. J. Physiol. 1996. Vol. 271. P. 1576-1583.
Maffia M., Ahearn G.A., Vilella S., Zonno V., Storelli C. Ascorbic acid transport by intestinal brush-border membrane vesicles of the teleost Anguilla anguilla // Am. J. Physiol. 1993. Vol. 264. P. 1248-1253.
Manahan D.T. Amino acid fluxes to and from seawater in axenic veliger larvae of a bivalve (Crassostrea gigas) // Mar. Ecol. Prog. Ser. 1989. Vol. 53. P. 247-255.
Manahan D.T., Wright S.H , Stephens G.C., Rice M. A. Transport of dissolved amino acids by the mussel Mytilus edulis: demonstration of net uptake from natural seawater // Science. 1982. Vol. 215. P. 1253-1255. DOI: 10.1126/science.215.4537.1253.
Margheritis E., Terova G., Cinquetti R., Peres A., Bossi E. Functional properties of a newly cloned fish ortholog of the neutral amino acid transporter B0AT1 (SLC6A19) // Comp. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2013 Vol. 166, № 2. P. 285-292. DOI: 10.1016/j.cbpa.2013.06.027.
Martemyanov V.I. Assessment of the physiological state of the common carp Cyprinus carpio L. by the water content in the organism // Inland Water Biology. 2013a. Vol. 6, № 1. P. 80-84. DOI: 10.1134/S1995082912030091.
Martemyanov V.I. Dynamics of the water content and the concentrations of the ions of natrium, potassium, calcium, and magnesium in the gonads of mature roach Rutilus rutilus (Cyprinidae) during the reproduction cycle // J. Ichthyology. 2014. Vol. 54, № 9. P. 715-722. DOI: 10.1134/S0032945214060113.
Martemyanov V.I. Dynamics of the content of H2O, Na, K, Ca and Mg in the eggs of bream, Abramis brama L. in natural conditions and under stress // J. Coastal Life Medicine. 2016. Vol. 4, № 4. P. 263-267. DOI: 10.12980/jclm.4.2016J5-244.
Martemyanov V.I. Influence of environmental mineral composition on the indices of water - salt metabolism in Dreissena polymorpha Pallas introduced in the Rybinsk reservoir // Russian J. Biol. Invasions. 2011. Vol. 2, № 2-3. P. 213-222. DOI: 10.1134/S207511171103009X.
Martemyanov V.I. Modern view on the mechanism of sodium ion transport freshwater hydrobionts from the external environment // Biochemistry (Moscow), Supplement Series A: Membrane and Cell Biology. 2017. Vol. 34. № 2. P. 1-12.
Martemyanov V.I. The regularities of changes in the sodium ion levels in fish erythrocytes during adaptation to a temperature // Biol. Bull. 2009. Vol. 36, № 4. P. 412-416. DOI:10.1134/S1062359009040153.
Martemyanov V.I. Use of body water content to assess the physiological state of roach Rutilus rutilus L. in natural conditions // Inland Water Biology. 2013b. Vol. 6, № 3. P. 246-248. DOI: 10.1134/S1995082913030103.
Martemyanov V.I., Borisovskaya E.V. Indices of salt and water metabolism in tubenose goby Proterorhinus marmoratus Pallas, introduced into Rybinsk reservoir, and in indigenous carp Cyprinus carpio L. depending on environmental salinity // Russian J. Biol. Invasions. 2012. Vol. 3, № 2. P. 110-117. DOI: 10.1134/S2075111712020075.
Matsushima O., Hayashi Y.S. Uptake and accumulation of amino acids in the brackish-water bivalve Corbicula japonica prime during high salinity acclimation // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1988. Vol. 123, № 3. P. 201-210. DOI:10.1016/0022-0981(88)90042-1.
Matsushima O., A. Yamada. 1992. Uptake of L-alanine and D-alanine by a brackish-water bivalve, Corbicula japonica, with special reference to their transport pathways and the salinity effect // J. Exp. Zool. Vol. 263, № 1. P. 8-17. DOI: 10.1002/jez.1402630103.
Mendoza S.A., Wigglesworth N.M., Pohjanpelto P., Rozengurt E. Na entry and Na-K pump activity in murine, hamster, and human cells - effect of monensin, serum, platelet extract, and viral transformation // J. Cell. Physiol. 1980. Vol. 103, № 1. P. 17-27. DOI: 10.1002/jcp.1041030104.
Morrill G.A. Water and electrolyte changes in amphibian eggs at ovulation // Exp. Cell Res. 1965. Vol. 40, № 3. P. 664-667. DOI: 10.1016/0014-4827(65)90245-4.
Motais R., Borgese F., Fievet B., Garcia-Romeu F. Regulation of Na+/H+ exchange and pH in erythrocytes of fish // Comp. Biochem. Physiol. Comp. Physiol. 1992. Vol. 102, № 4. P. 597-602. DOI:10.1016/0300-9629(92)90710-8.
Motais R., Garcia-Romeu F., Borgese F. The control of Na+/H+ exchange by molecular oxygen in trout erythrocytes. A possible role of hemoglobin as a transducer // J. Gen. Physiol. 1987. Vol. 90, № 2. P. 197-207.
Motais B.R., Isaia J. Temperature-dependence of permeably to water and to sodium of the gill epithelium of the eel Anguilla anguilla // J. Exp. Biol. 1972. Vol. 56, № 3. P. 587-600.
Motais B.R., Isaia J., Rankin J.C., Maetz J. Adaptive changes of the water permeability of the teleostean gill epithelium in relation to external salinity // J. Exp. Biol. 1969. Vol. 51, № 2. P. 529-546.
Nielsen O.B. Effects of haemoglobin O2 saturation on volume regulation in adrenergically stimulated red blood cells from the trout, Oncorhynchus mykiss // J. Comp. Physiol. (B). 1997. Vol. 167, № 3. P. 159-168. DOI: 10.1007/s003600050060.
Nikinmaa M., Cech J.J., Ryhanen E.L., Salama A. Red cell function of carp (Cyprinus carpio) in acute hypoxia // Exp. Biol. 1987. Vol. 47, № 1. P. 53-58.
Nikinmaa M., Weber R.E. Hypoxic acclimation in the lamprey, Lampetra fluviatilis: organismic and erythrocytic responses // J. Exp. Biol. 1984. Vol. 109. P. 109-119.
Norton V.M., Davis K.B. Effect of abrupt change in the salinity of the environment on plasma electrolytes, urine volume, and electrolyte excretion in channel catfish, Ictalurus punctatus // Comp. Biochem. Physiol. 1977. Vol. 56A, № 3. P. 425-431. DOI:10.1016/0300-9629(77)90261-4.
Page M.J., Di Cera E. Role of Na+ and K+ in enzyme function // Physiol Rev. 2006. Vol. 86, № 4. P. 1049-1092. DOI: 10.1152/physrev.00008.2006.
Peracchi A., Mozzarelli A., Rossi G.L. Monovalent cations affect dynamic and functional properties of the tryptophan synthase .alpha.2.beta.2 complex // Biochemistry. 1995. V. 34, № 29. P. 9459-9465. DOI: 10.1021/bi00029a022.
Preston R.L. Transport of amino acids by marine invertebrates // J. Exp. Zool. 1993. Vol. 265, № 4. P. 410-421. DOI: 10.1002/jez. 1402650410.
Prosser C.L. Comparative animal physiology. Third edition, Philadelphia London Toronto: W.B. Saunders, 1973. 966 p.
Reznik V.M., Villela J., Mendoza S.A. Serum stimulates Na entry and the Na-K pump in quiescent cultures of epithelial cells (MDCK) // J. Cell. Physiol. 1983. Vol. 117, № 2. P. 211-214. DOI: 10.1002/jcp.1041170212.
Rhee S., Parris K.D, Ahmed S.A, Miles E.W, Davies D.R. Exchange of K+ or Cs+ for Na+ induces local and long-range changes in the three-dimensional structure of the tryptophan synthase alpha2beta2 complex // Biochemistry. 1996. Vol. 35, № 13. P. 4211-4221. DOI: 10.1021/bi952506d.
Roubert Ch., Sagne C., Kapsimali M., Vernier Ph., Bourrat F., Giros B.A. Na+/Cl- -dependent transporter for catecholamines, identified as a norepinephrine transporter, is expressed in the brain of the teleost fish medaka (Oryzias latipes) // Mol. Pharmacol. 2001. Vol. 60, № 3. P. 462-473.
Saenger W., Hunter W.N., Kennard O. DNA conformation is determined by economics in the hydration of phosphate groups // Nature. 1986. Vol. 324, № 6095. P. 385-388. DOI: 10.1038/324385a0.
Sánchez del Pino M.M., Hawkins R.A., Peterson D.R. Neutral amino acid transport characterization of isolated luminal and abluminal membranes of the blood-brain barrier // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270, № 25. P. 14913-14918. DOI: 10.1074/jbc.270.25.14913.
Santis A., Ciccarelli C., Dale B. Free intracellular cations in echinoderm oocytes and eggs // Eur. Biophys. J. 1987. Vol. 14, № 8. P. 471-476. DOI: 10.1007/BF00293256.
Schneider B., Berman H.M. Hydration of the DNA bases is local // Biophys. J. 1995. Vol. 69, № 6. P. 2661-2669. DOI: 10.1016/S0006-3495(95)80136-0.
Schneider B., Patel K., Berman H.M. Hydration of the phosphate group in double-helical DNA // Biophys. J. 1998. Vol. 75, № 5. P. 2422-2434. DOI: 10.1016/S0006-3495(98)77686-6.
Sebert P., Simon B., Barthelemy L. Effect of temperature increase on oxygen consumption of yellow freshwater eels exposed to high hydrostatic pressure // Exp. Physiol. 1995. Vol. 80, № 6. P. 1039-1046. DOI:10.1113/expphysiol.1995.sp003901.
Selman K., Wallace R.A., Cerdá J. Bafilomycin A1 inhibits proteolytic cleavage and hydration but not yolk crystal disassembly or meiosis during maturation of sea bass oocytes // J. Exp. Zool. 2001. Vol. 290, № 3. P. 265-278. DOI: 10.1002/jez.1057.
Sherratt B.M., Chester Jones I., Bellamy D. Water and electrolyte composition of the body and renal function of the eel (Anguilla anguilla L.) // Comp. Biochem. Physiol. 1964. Vol. 11, № 1. P. 9-18. DOI.org/10.1016/0010-406X(64)90091-X.
Siebers D., Winkler A. 1984. Amino-acid uptake by mussels, Mytilus edulis, from natural sea water in a flow-through system // Helgolander Meeresuntersuchungen. Vol. 38, № 1. P. 189-199. Doi: 10.1007/BF01999966.
Sponer J., Leszczynski J., Hobza P. Electronic properties, hydrogen bonding, stacking, and cation binding of DNA and RNA bases // Biopolymers. 2001-2002. Vol. 61, № 1. P. 3-31. DOI: 10.1002/1097-0282(2001)61:1<3::AID-BIP10048>3.0.TO;2-4.
Stephens G. C. Dissolved organic matter as a potential source of nutrition for marine organisms // Am. Zoologist. 1968. Vol. 8, № 1. P. 95-105.
Sterling K.M., Cheeseman Ch.I., Ahearn G.A. Identification of a novel sodium-dependent fructose transport activity in the hepatopancreas of the Atlantic lobster Homarus americanus // J. Exp. Biol. 2009. Vol. 212. P. 1912-1920. DOI: 10.1242/jeb.026831.
Storelli C., Vilella S., Cassano G. Na-dependent D-glucose and L-alanine transport in eel intestinal brush border membrane vesicles // Am. J. Physiol. 1986. Vol. 251. P. 463-469.
Tamai I., Senmaru M., Terasaki T., Tsuji A. Na+ and Cl- dependent transport of taurine at the blood-brain barrier // Biochem. Pharmacol. 1995. Vol. 50, № 11. P. 1783-1793. DOI:10.1016/0006-2952(95)02046-2.
Tao N.J., Lindsay S.M., Rupprecht A. The dynamics of the DNA hydration shell at gigahertz frequencies // Biopolymers. 1987. Vol. 26, № 2. P. 171-188. DOI: 10.1002/bip.360260202.
Tayarani I., Cloez I., Lefauconnier J.M., Bourre J.M. Sodium-dependent high affinity uptake of taurine by isolated rat brain capillaries // Bioch. Biophys. Acta. 1989. Vol. 985, № 2. P. 168-172. DOI:10.1016/0005-2736(89)90362-3.
Tayarani I., Lefauconnier J.M., Roux F., Bourre J.M. Evidence for an alanine, serine, and cysteine system of transport in isolated brain capillaries // J. Cereb. Blood Flow Metab. 1987. Vol. 7, № 5. P. 585-591. DOI: 10.1038/jcbfm.1987.109.
Van Rooij J.M., Videler J.J. Estimating oxygen uptake rate from ventilation frequency in the reef fish Sporisoma viride // Mar. Ecol. Progr. Ser. 1996. Vol. 132, № 1-3. P. 31-41.
Vilella S., Ahearn G.A., Cassano G., Maffia M., Storelli C. Lysine transport by brush-border membrane vesicles of eel
intestine: interaction with neutral amino acids // Amer. J. Physiol. 1990. Vol. 259. P. 1181-1188. Vilella S., Ahearn G.A., Cassano G., Storelli C. Na-dependent L-proline transport by eel intestinal brush-border membrane vesicles // Amer J Physiol. 1988. Vol. 255. P. 648-653. Virkki L.V., Salama A., Nikinmaa M. Regulation of ion transport across lamprey (Lampetra fluviatilis) erythrocyte
membrane by oxygen tension // J. Exp. Biol. 1998. Vol. 201. P. 1927-1937. Vorbrodt A.W. Ultrastructural cytochemistry of blood-brain barrier endothelia // Prog. Histochem. Cytochem. 1988.
Vol. 18, № 3. P. 1-99. DOI:10.1016/S0079-6336(88)80001-9. Wang T., Cossins A.R., Nielsen O.B. Metabolism of trout red blood cells: correlation between cation transport and oxygen uptake following adrenergic stimulation // Aquaculture. 1999. Vol. 177, № 1-4. P. 267-275. http://dx.doi.org/10.1016/S0044-8486(99)00090-3. Woehl E.U., Dunn M.F. Monovalent metal ions play an essential role in catalysis and intersubunit communication in the tryptophan synthase bienzyme complex // Biochemistry. 1995. Vol. 34, № 29. P. 9466-9476. DOI: 10.1021/bi00029a023.
Wright S.H. Alanine and taurine transport by the gill epithelium of a marine bivalve: Effect of sodium on influx // J.
Mem. Biol. 1987. Vol. 95, № 1. P. 37-45. DOI: 10.1007/BF01869628. Wright S.H. Generation of resting membrane potential // Adv. Physiol. Educ. 2004. Vol. 28, № 1-4. P. 139-142.
DOI:10.1152/advan.00029.2004. Wright E.M. Glucose transport families SLC5 and SLC50 // Mol. Aspects Med. 2013. Vol. 34, № 2-3. P. 183-196.
DOI: 10.1016/j.mam.2012.11.002. Wright E.M., Hirsch J.R., Loo D.D., Zampighi G.A. Regulation of Na+/glucose cotransporters // J. Exp. Biol. 1997. Vol. 200. P. 287-293.
Wright E.M., Loo D.D., Panayotova-Heiermann M., Hirayama B.A., Turk E., Eskandari S., Lam J.T. Structure and
function of the Na+/glucose cotransporter // Acta Physiol. Scand. Suppl. 1998. Vol. 643. P. 257-264. Wright E.M., Loo D.D., Panayotova-Heiermann M., Lostao M.P., Hirayama B.H., Mackenzie B., Boorer K., Zampighi
G. 'Active' sugar transport in eukaryotes // J. Exp. Biol. 1994. Vol. 196. P.197-212. Wright S.H., Pajor A.M. Mechanisms of integumental amino acid transport in marine bivalves // Amer. J. Physiol. 1989. Vol. 257. P. 473-483.
Wright S.H., Stephens G.C. Characteristics of influx and net flux of amino acids in Mytilus californianus // Biol. Bull.
mar. biol. Lab., Woods Hole. 1977. Vol. 152, № 2. P. 295-310. DOI: 10.2307/1540566. Wright E.M., Turk E. The sodium/glucose cotransport family SLC5 // Pflugers Arch. 2004. Vol. 447, № 5. P. 510-518. DOI: 10.1007/s00424-003-1063-6.
REFERENCES
Althoff T., Hentschel H., Luig J., Schütz H., Kasch M., Kinne R.K.-H. 2007. Na+-d-glucose cotransporter in the kidney of Leucoraja erinacea: molecular identification and intrarenal distribution // Amer. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. Vol. 292, № 6. P. 2391-2399. DOI: 10.1152/ajpregu.00454.2006. Ambariyanto, Djunaedi A., Nur Taufiq S.P.J., Pribadi R., Pringgenies D. 2013. Amino acid absorption by tiger grouper fish (Epinephelus fuscoguttatus) larvae // ILMU KELAUTAN. Indonesian J. Mar. Sci. Vol. 18, № 4. P. 186-192. DOI: 10.14710/ik.ijms.18.4.186-192. Anderson J.W., Bedford W.B. 1973. The physiological response of the estuarine clam, Rangia cuneata (Gray), to salinity. II. Uptake of glycine // Biol. Bull. mar. biol. Lab., Woods Hole. Vol. 144, № 2. P. 229-242. DOI: 10.2307/1540005.
Auffingera P., Westhof E. 2000. Water and ion binding around RNA and DNA (C,G) oligomers // J. Mol. Biol. Vol.
300, № 5. P. 1113-1131. DOI.org/10.1006/jmbi.2000.3894. Baines S.B., Fisher N.S., Cole J.J. 2005. Uptake of dissolved organic matter (DOM) and its importance to metabolic requirements of the zebra mussel, Dreissena polymorpha // Limnol. Oceanogr. Vol. 50, № 1. P. 36-47. DOI: 10.4319/lo.2005.50.1.0036.
Balocco C., Boge G., Roche H. 1993. Neutral amino acid transport by marine fish intestine: role of the side chain // J.
Comp. Physiol. B. Vol. 163, № 4. P. 340-347. DOI: 10.1007/BF00347786. Bamford, D. R., Campbell, E. 1976. The effect of environmental factors on the absorption of L-phenylalanine by the gill of Mytilus edulis // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 53A, № 3. P. 295-299. DOI:10.1016/S0300-9629(76)80039-4.
Bamford D.R., Gingles R. 1974. Absorption of sugars in the gill of the Japanese oyster, Crassostrea gigas // Comp.
Biochem. Physiol. Vol. 49A, № 4. P. 637-646. DOI:10.1016/0300-9629(74)90891-3. Bamford, D.R., McCrea, R. 1975. Active absorption of neutral and basic amino acids by the gill of the common cockle, Cerastoderma edule // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 50A, № 4. P. 811-817. DOI:10.1016/0300-9629(75)90149-8. Bean B.P. 2007. The action potential in mammalian central neurons // Nature Reviews Neuroscience. Vol. 8, № 6.
P. 451-465. DOI:10.1038/nrn2148. Bentley P.J., Follett B.K. 1963. Kidney function in a primitive vertebrate, the cyclostome Lampetra fluviatilis // J.
Physiol. Vol. 169, № 4. P. 902-918. DOI: 10.1113/jphysiol.1963.sp007303. Betz A.L., Goldstein G.W. 1978. Polarity of the blood-brain barrier: neutral amino acid transport into isolated brain capillaries // Science. Vol. 202, № 4364. P. 225-227. DOI: 10.1126/science.211586.
Bezanilla F. 2006. The action potential: From voltage-gated conductances to molecular structures // Biol. Res. Vol. 39, № 3. P. 425-435. DOI: /S0716-97602006000300005.
Boge G., Roche H., Balocco C. 2002. Amino acid transport by intestinal brush border vesicles of a marine fish, Boops salpa // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. Vol. 131, № 1. P. 19-26. http://dx.doi.org/10.1016/S1096-4959(01)00474-2.
Böhmer C., Bröer A., Munzinger M., Kowalczuk S., Rasko J.E.J., Lang F., Bröer S. 2005. Characterization of mouse amino acid transporter B0AT1 (slc6a19) // Biochem. J. Vol. 389, № 3. P. 745-751. DOI: 10.1042/BJ20050083.
Bonvin A.M.J.J., Sunnerhagen M., Otting G., van Gunsteren W.F. 1998. Water molecules in DNA recognition II: a molecular dynamics view of the structure and hydration of the trp operator // J. Mol. Biol. Vol. 282, № 4. P. 859873. D0I.org/10.1006/jmbi.1998.2034.
Borgese F., Garcia-Romeu F., Motais R. 1986. Catecholamine-induced transport systems in trout erythrocyte. Na+/H+ counter transport or NaCl? // J. Gen. Physiol. Vol. 87, № 4. P. 551-566.
Borgese F., Garcia-Romeu F., Motais R. 1987. Ion movements and volume changes induced by catecholamines in erythrocytes of rainbow trout: effect of pH // J. Physiol. Vol. 382, № 1. P. 145-157.
Bradbury S.P., McKim J.M., Coats J.R. 1987. Physiological response of rainbow trout (Salmo gairdneri) to acute fenvalerate intoxication // Pest. Biochem. Physiol. Vol. 27, № 3. P. 275-288. D0I:10.1016/0048-3575(87)90057-5.
Cala P.M., Maldonado H.M. 1994. pH regulatory Na/H exchange by Amphiuma red blood cells // J. Gen. Physiol. Vol. 103, № 6. P. 1035-1053.
Camargo S.M., Singer D., Makrides V., Huggel K., Pos K.M., Wagner C.A., Kuba K., Danilczyk U., Skovby F., Kleta R., Penninger J.M., Verrey F. 2008. Tissue-specific amino acid transporter partners ACE2 and collectrin differentially interact with Hartnup mutations // Gastroenterology. Vol. 136, № 3. P. 872-882. DOI: 10.1053/j .gastro.2008.10.055.
Chalikian T.V., Sarvazyan A.P., Breslauer K.J. 1994. Hydration and partial compressibility of biological compounds // Biophys Chem. Vol. 51, № 2-3. P. 89-109. DOI:10.1016/0301-4622(94)85007-0.
Cohn M., Monod J. 1951. Purification and properties of the beta-galactosidase (lactase) of Escherichia coli // Biochim. Biophys. Acta. Vol. 7, № 1. P. 153-174.
Cossins A.R., Kilbey R.V. 1990. The temperature dependence of the adrenergic Na+/H+ exchanger of trout erythrocytes // J. Exp. Biol. Vol. 148, № 1. P. 303-312.
Cossins A.R., Richardson P.A. 1985. Adrenaline-induced Na+/H+ exchange in trout erythrocytes and its effects upon oxygen carrying capacity // J. Exp. Biol. Vol. 118, № 1. P. 229-246.
Dall'Asta V., Bussolati O., Guidotti G.G., Gazzola G.C. 1991. Energization of amino acid uptake by system A in cultured human fibroblasts // J. Biol. Chem. Vol. 266, № 3. P. 1591-1596.
Dall'Asta V., Franchi-Gazzola R., Bussolati O., Sala R., Rotoli B.M., Rossi P.A., Uggeri J., Belletti S., Visigalli R., Gazzola G.C. 1996. Emerging roles for sodium dependent amino acid transport in mesenchymal cells // Amino Acids. Vol. 11, № 2. P. 117-133. DOI:10.1007/BF00813856.
Dickson R.C., Dickson L.R., Markin J.S. 1979. Purification and properties of an inducible, ß-galactosidase isolated from the yeast Kluyveromyces lactis // J. Bacteriol. Vol. 137, № 1. P. 51-61.
Di Cera E. 2006. A structural perspective on enzymes activated by monovalent cations // J. Biol. Chem. Vol. 281, № 3. P. 1305-1308. DOI: 10.1074/jbc.R500023200.
Finn R.N., 0stby G.C., Norberg B., Fyhn H.J. 2002. In vivo oocyte hydration in Atlantic halibut (Hippoglossus hippoglossus); proteolytic liberation of free amino acids, and ion transport, are driving forces for osmotic water influx // J. Exp. Biol. Vol. 205, № 2. P. 211-224.
Freire C.A., Kinne-Saffran E., Beyenbach K.W., Kinne R.K. 1995. Na-D-glucose cotransport in renal brush-border membrane vesicles of an early teleost (Oncorhynchus mykiss) // Amer. J. Physiol. Vol. 269, № 3. P. 592-602.
Fromm P.O. 1963. Studies on renal and extra-renal excretion in a fresh water teleost, Salmo gairdneri // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 10. P. 121-128.
Fuchs D.A., Albers C. 1988. Effect of adrenaline and blood gas conditions on red cell volume and intra-erythrocytic electrolytes in the carp, Cyprinus carpio // J. Exp. Biol. Vol. 137. P. 457-476.
Furspan P., Prange H.D., Greenwald L. 1984. Energetics and osmoregulation in the catfish Ictalurus nebulosus and I. punctatus // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 77A, № 4. P. 773-778. DOI:10.1016/0300-9629(84)90200-7.
Gabuda S.P. 1982. Svyazannaya voda. Fakty i gipotezy [Bound Water: Facts and Hypotheses]. Novosibirsk: Nauka. 160 s. [In Russian]
Glover Ch.N., Bucking C., Wood Ch.M. 2011. Adaptations to in situ feeding: novel nutrient acquisition pathways in an ancient vertebrate // Proc. R. Soc. B. Vol. 278, № 1721. P. 3096-3101. DOI:10.1098/rspb.2010.2784.
Gohara D.W., Di Cera E. 2016. Molecular mechanisms of enzyme activation by monovalent cations // J. Biol. Chem. Vol. 291. P. 20840-20848. DOI: 10.1074/jbc.R116.737833.
Greeley M.S., Hols H., Wallace R.A. 1991. Changes in size, hydration and low molecular weight osmotic effectors during meiotic maturation of Fundulus oocytes in vivo // Comp. Biochem. Physiol. Part A: Physiol. Vol. 100, № 3. P. 639-647. DOI:10.1016/0300-9629(91)90383-N.
Guengerich F.P. 2016. Metals in biology 2016: Molecular basis of selection of metals by enzymes // J. Biol. Chem. Vol. 291. P. 20838-20839. DOI: 10.1074/jbc.R116.749259.
Guidotti G.G., Gazzola G.C. 1992. Amino acid transporters: systematic approach and principles of control // Mammalian amino acid transport. New York: Plenum Press, P. 3-29.
Hawkins R.A., Vina J.R., Mokashi A., Peterson D.R., O'Kane R., Simpson I.A., Dejoseph M.R., Rasgado -Flores H. 2013. Synergism between the two membranes of the blood-brain barrier: glucose and amino acid transport // Amer. J. Neuroscience Res. Vol. 1, № 2. Article ID 201300168, 25 p. http://ivyunion.org/index.php/ajnr/index.
Hobza P, Sandorfy C. 1984. A quantum chemical study of the effect of Na+ on the hydrogen bonds in the adenine-thymine base-pair // Biophys. Chem. Vol. 19, № 3. P. 201-209. DOI: 10.1016/0301-622(84)87002-7.
Hodgkin A.L., Katz B. 1949. The effect of sodium ions on the electrical activity of the giant axon of the squid // J. Physiol. Vol. 108, № 1. P. 37-77.
Huxley A.F., Stämpfli R. 1951. Effect of potassium and sodium on resting and action potentials of single myelinated nerve fibres // J. Physiol. V. 112, № 3-4. P. 496-508.
Isaia J. 1972. Comparative effects of temperature on the sodium and water permeabilities of the gills of a stenohaline freshwater fish (Carassius auratus) and a stenohaline marine fish (Serranus scriba, Serranus cabrilla) // J. Exp. Biol. Vol. 57, № 2. P. 359-366.
Janech M.G., Piermarini P.M. 2002. Renal water and solute excretion in the Atlantic stingray in fresh water // J. Fish Biology. Vol. 61, № 4. P. 1053-1057. DOI: 10.1111/j.1095-8649.2002.tb01863.x.
Juers D.H., Heightman T.D., Vasella A., McCarter J.D., Mackenzie L., Withers S.G., Matthews B.W. 2001. A structural view of the action of Escherichia coli (lacZ) beta-galactosidase // Biochemistry. Vol. 40, № 49. P. 14781-14794.
Juers D.H., Jacobson R.H., Wigley D., Zhang X.J., Huber R.E., Tronrud D.E., Matthews B.W. 2000. High resolution refinement of beta-galactosidase in a new crystal form reveals multiple metal-binding sites and provides a structural basis for alpha-complementation // Protein Sci. Vol. 9, № 9. P. 1685-1699. DOI: 10.1110/ps.9.9.1685.
Kachmar J.F., Boyer P.D. 1953. Kinetic analysis of enzyme reactions II. The potassium activation and calcium inhibition of pyruvic phosphoferase // J. Biol. Chem. Vol. 200, № 2. P. 669-682. DOI: 10.1021/bi011727i.
Kennedy B.G., Lever J.E. 1984. Regulation of Na+, K+-ATPase activity in MDCK kidney epithelial cell cultures: Role of growth state, cyclic AMP, and chemical inducers of dome formation and differentiation // J. Cell. Physiol. Vol. 121, № 1. P. 51-63. DOI: 10.1002/jcp.1041210108.
Kipp H., Kinne-Saffran E., Bevan C., Kinne R.K. 1997. Characteristics of renal Na(+)-D-glucose cotransport in the skate (Raja erinacea) and shark (Squalus acanthias) // Amer. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. Vol. 273, № 1. P. 134-142.
Klahr S., Shaw A.B.S., Hwang K.H., Miller C.L. 1969. Sodium transport in turtle erythrocytes. Apparent stimulation of exchange diffusion by anaerobiosis // J. Gen. Physiol. Vol. 54, № 4. P. 479-493.
Kramer W., Girbig F., Gutjahr U., Kowalewski S., Jouvenal K., Muller G., Tripier D., Wess G. 1993. Na+-dependent bile acid transport activity in rabbit small intestine correlates with the coexpression of an integral 93-kDa and a peripheral 14-kDa bile acid-binding membrane protein along the duodenum-ileum axis // J. Biol. Chem. Vol. 268, № 24. P. 18035-18046.
Krogh A. 1916. The respiratory exchange of animals and man. L.: Longmani; Green. 173 p.
Lahlou B., Henderson I.W., Sawyer W.H. 1969. Sodium exchanges in goldfish (Carassius auratus L.) adapted to a hypertonic saline solution // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 28, № 3. P. 1427-1433. DOI:10.1016/0010-406X(69)90580-5.
Langan P., Forsyth V.T., Mahendrasingam A., Pigram W.J., Mason S.A., Fuller W. 1992. A high angle neutron fibre diffraction study of the hydration of the A conformation of the DNA double helix // J. Biomol. Struct. Dyn. Vol. 10, № 3. P. 489-503. DOI: 10.1080/07391102.1992.10508664.
Lannigan D.A., Knauf P.A. 1985. Decreased intracellular Na+ concentration is an early event in murine erythroleukemic cell differentiation // J. Biol. Chem. Vol. 260, № 12. P. 7322-7324.
Lannigan D.A., Knauf P.A., Macara I.G. 1986. Relationship of the decreases in protein synthesis and intracellular Na+ during Friend murine erythroleukemic cell differentiation // J. Biol. Chem. Vol. 261, № 31. P. 14430-14436.
Lavalle N., Lee S.A., Rupprecht A. 1990. Counterion effects on the physical properties and the A to B transition of calf-thymus DNA films // Biopolymers. Vol. 30, № 9-10. P. 877-887. DOI: 10.1002/bip.360300903.
Lavrova E.A., Natochin Ju.V. 1977. Pochki v ionnoi regulyatsii u ryb solonovatykh vod oz. Balkhash [Kidneys in ionic regulation in fish of brackish water of Lake Balkhash] // Vopr. ichtiol. T. 17, № 3. S. 563-566. [In Russian]
Lee W.J., Hawkins R.A., Vina, J.R., Peterson D.R. 1998. Glutamine transport by the blood-brain barrier: a possible mechanism for nitrogen removal // Amer. J. Physiol. Vol. 274. P. 1101-1107.
Mackay W.C. 1974. Effect of temperature on osmotic and ionic regulation in goldfish, Carassius auratus L. // J. Comp. Physiol. Vol. 88, № 1. P. 1-9. DOI: 10.1007/BF00695919.
Mackay W.C., Beatty D.D. 1968. The effect of temperature on renal function in the white sucker fish, Catostomus commersonii // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 26, № 1. P. 235-245. DOI:10.1016/0010-406X(68)90328-9.
Maffia M., Acierno R., Cillo E., Storelli C. 1996. Na(+)-D-glucose cotransport by intestinal BBMVs of the Antarctic fish Trematomus bernacchii // Amer. J. Physiol. Vol. 271. P. 1576-1583.
Maffia M., Ahearn G.A., Vilella S., Zonno V., Storelli C. 1993. Ascorbic acid transport by intestinal brush-border membrane vesicles of the teleost Anguilla Anguilla // Amer. J. Physiol. Vol. 264. P. 1248-1253.
Manahan D.T. 1989. Amino acid fluxes to and from seawater in axenic veliger larvae of a bivalve (Crassostrea gigas) // Mar. Ecol. Prog. Ser. Vol. 53. P. 247-255.
Manahan D.T., Wright S.H., Stephens G.C., Rice M.A. 1982. Transport of dissolved amino acids by the mussel Mytilus edulis: demonstration of net uptake from natural seawater // Science. Vol. 215. P. 1253-1255. DOI: 10.1126/science.215.4537.1253.
Margheritis E., Terova G., Cinquetti R., Peres A., Bossi E. 2013. Functional properties of a newly cloned fish ortholog of the neutral amino acid transporter B0AT1 (SLC6A19) // Comp. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. Vol. 166, № 2. P. 285-292. DOI: 10.1016/j.cbpa.2013.06.027.
Martemyanov V.I. 2013a. Assessment of the physiological state of the common carp Cyprinus carpio L. by the water content in the organism // Inland Water Biology. Vol. 6, № 1. P. 80-84. DOI: 10.1134/S1995082912030091.
Martemyanov V.I. 2014. Dynamics of the water content and the concentrations of the ions of natrium, potassium, calcium, and magnesium in the gonads of mature roach Rutilus rutilus (Cyprinidae) during the reproduction cycle // J. Ichthyology. Vol. 54, № 9. P. 715-722. DOI: 10.1134/S0032945214060113.
Martemyanov V.I. 2016. Dynamics of the content of H2O, Na, K, Ca and Mg in the eggs of bream, Abramis brama L. in natural conditions and under stress // J. Coastal Life Medicine. Vol. 4, № 4. P. 263-267. DOI: 10.12980/jclm.4.2016J5-244.Martemyanov V.I. 2011. Influence of environmental mineral composition on the indices of water - salt metabolism in Dreissena polymorpha Pallas introduced in the Rybinsk reservoir // Russian J. Biol. Invasions. Vol. 2, № 2-3. P. 213-222. DOI: 10.1134/S207511171103009X.
Martemyanov V.I. 2017. Modern view on the mechanism of sodium ion transport freshwater hydrobionts from the external environment // Biochemistry (Moscow), Supplement Series A: Membrane and Cell Biology. Vol. 34, № 2. P. 1-12.
Martemyanov V.I. 2015. Phisiologicheskie mehanizmy regulyatsii vodnogo gomeostaza u presnovodnykh gidrobiontov pri adaptatsii k faktoram sredy [Physiological mechanisms of regulation of water homeostasis at freshwater organisms at adaptation to ecological factors] // Phisiologiya i biochimiya vodnykh zhivotnykh. Yaroslavl: Kantsler, IBWW. Vyp. 72(75). S. 99-110. [In Russian]
Martemyanov V.I. 2009. The regularities of changes in the sodium ion levels in fish erythrocytes during adaptation to a temperature // Biol. Bull. Vol. 36, № 4. P. 412-416. DOI:10.1134/S1062359009040153.
Martemyanov V.I. 2013b. Use of body water content to assess the physiological state of roach Rutilus rutilus L. in natural conditions // Inland Water Biology. Vol. 6, № 3. P. 246-248. DOI: 10.1134/S1995082913030103.
Martemyanov V.I., Borisovskaya E.V. 2012. Indices of salt and water metabolism in tubenose goby Proterorhinus marmoratus Pallas, introduced into Rybinsk reservoir, and in indigenous carp Cyprinus carpio L. depending on environmental salinity // Russian J. Biol. Invasions. Vol. 3, № 2. P. 110-117. DOI: 10.1134/S2075111712020075.
Matsushima O., Hayashi Y.S. 1988. Uptake and accumulation of amino acids in the brackish-water bivalve Corbicula japonica prime during high salinity acclimation // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. Vol. 123, № 3. P. 201-210. DOI:10.1016/0022-0981(88)90042-1.
Matsushima O., A. Yamada. 1992. Uptake of L-alanine and D-alanine by a brackish-water bivalve, Corbicula japonica, with special reference to their transport pathways and the salinity effect // J. Exp. Zool. Vol. 263, № 1. P. 8-17. DOI: 10.1002/jez.1402630103.
Mendoza S.A., Wigglesworth N.M., Pohjanpelto P., Rozengurt E. 1980. Na entry and Na-K pump activity in murine, hamster, and human cells - effect of monensin, serum, platelet extract, and viral transformation // J. Cell. Physiol. Vol. 103, № 1. P. 17-27. DOI: 10.1002/jcp.1041030104.
Morrill G.A. 1965. Water and electrolyte changes in amphibian eggs at ovulation // Exp. Cell Res. Vol. 40, № 3. P. 664-667. DOI: 10.1016/0014-4827(65)90245-4.
Motais R., Borgese F., Fievet B., Garcia-Romeu F. 1992. Regulation of Na+/H+ exchange and pH in erythrocytes of fish // Comp. Biochem. Physiol. Comp. Physiol. Vol. 102, № 4. P. 597-602. DOI:10.1016/0300-9629(92)90710-8.
Motais R., Garcia-Romeu F., Borgese F. 1987. The control of Na+/H+ exchange by molecular oxygen in trout erythrocytes. A possible role of hemoglobin as a transducer // J. Gen. Physiol. Vol. 90, № 2. P. 197-207.
Motais B.R., Isaia J. 1972. Temperature-dependence of permeably to water and to sodium of the gill epithelium of the eel Anguilla anguilla // J. Exp. Biol. Vol. 56, № 3. P. 587-600.
Motais B.R., Isaia J., Rankin J.C., Maetz J. 1969. Adaptive changes of the water permeability of the teleostean gill epithelium in relation to external salinity // J. Exp. Biol. Vol. 51, № 2. P. 529-546.
Nielsen O.B. 1997. Effects of haemoglobin O2 saturation on volume regulation in adrenergically stimulated red blood cells from the trout, Oncorhynchus mykiss // J. Comp. Physiol. (B). Vol. 167, № 3. P. 159-168. DOI: 10.1007/s003600050060.
Nikinmaa M., Cech J.J., Ryhanen E.L., Salama A. 1987. Red cell function of carp (Cyprinus carpio) in acute hypoxia // Exp. Biol. Vol. 47, № 1. P. 53-58.
Nikinmaa M., Weber R.E. 1984. Hypoxic acclimation in the lamprey, Lampetra fluviatilis: organismic and erythrocytic responses // J. Exp. Biol. Vol. 109. P. 109-119.
Norton V.M., Davis K.B. 1977. Effect of abrupt change in the salinity of the environment on plasma electrolytes, urine volume, and electrolyte excretion in channel catfish, Ictalurus punctatus // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 56A, № 3. P. 425-431. DOI:10.1016/0300-9629(77)90261-4.
Page M.J., Di Cera E. 2006. Role of Na+ and K+ in enzyme function // Physiol Rev. Vol. 86, № 4. P. 1049-1092. DOI: 10.1152/physrev.00008.2006.
Peracchi A., Mozzarelli A., Rossi G.L. 1995. Monovalent cations affect dynamic and functional properties of the tryptophan synthase alpha.2.beta.2 complex // Biochemistry. Vol. 34, № 29. P. 9459-9465. DOI: 10.1021/bi00029a022.
Pora A.E., Prekup O. 1960. Ob izuchenii ekskretornikh protsessov u presnovodnykh ryb. II. Vliyanie temperatury sredy na vydelitel'nye protsessy u karpa i karasya [On the study of the excretory processes in freshwater fish. II. Influence of ambient temperature on secretory processes in common carp and goldfish] // Vopr. ikhtiol. № 15. S. 138-147. [In Russian]
Preston R.L. 1993. Transport of amino acids by marine invertebrates // J. Exp. Zool. Vol. 265, № 4. P. 410-421. DOI: 10.1002/jez. 1402650410.
Prosser C.L. 1973. Comparative animal physiology. Third edition, Philadelphia London Toronto: W.B. Saunders, 966 p.
Reznik V.M., Villela J., Mendoza S.A. 1983. Serum stimulates Na entry and the Na-K pump in quiescent cultures of epithelial cells (MDCK) // J. Cell. Physiol. Vol. 117, № 2. P. 211-214. DOI: 10.1002/jcp.1041170212.
Rhee S., Parris K.D., Ahmed S.A., Miles E.W., Davies D.R. 1996. Exchange of K+ or Cs+ for Na+ induces local and long-range changes in the three-dimensional structure of the tryptophan synthase alpha2beta2 complex // Biochemistry. Vol. 35, № 13. P. 4211-4221. DOI: 10.1021/bi952506d.
Roubert Ch., Sagne C., Kapsimali M., Vernier Ph., Bourrat F., Giros B.A. 2001. Na+/Cl- -dependent transporter for catecholamines, identified as a norepinephrine transporter, is expressed in the brain of the teleost fish medaka (Oryzias latipes) // Mol. Pharmacol. Vol. 60, № 3. P. 462-473.
Saenger W., Hunter W.N., Kennard O. 1986. DNA conformation is determined by economics in the hydration of phosphate groups // Nature. Vol. 324, № 6095. P. 385-388. DOI: 10.1038/324385a0.
Sánchez del Pino M.M., Hawkins R.A., Peterson D.R. 1995. Neutral amino acid transport characterization of isolated luminal and abluminal membranes of the blood-brain barrier // J. Biol. Chem. Vol. 270, № 25. P. 14913-14918. DOI: 10.1074/jbc.270.25.14913.
Santis A., Ciccarelli C., Dale B. 1987. Free intracellular cations in echinoderm oocytes and eggs // Eur. Biophys. J. Vol. 14, № 8. P. 471-476. DOI: 10.1007/BF00293256.
Schneider B., Berman H.M. 1995. Hydration of the DNA bases is local // Biophys. J. Vol. 69, № 6. P. 2661-2669. DOI: 10.1016/S0006-3495(95)80136-0.
Schneider B., Patel K., Berman H.M. 1998. Hydration of the phosphate group in double-helical DNA // Biophys. J. Vol. 75, № 5. P. 2422-2434. DOI: 10.1016/S0006-3495(98)77686-6.
Sebert P., Simon B., Barthelemy L. 1995. Effect of temperature increase on oxygen consumption of yellow freshwater eels exposed to high hydrostatic pressure // Exp. Physiol. Vol. 80, № 6. P. 1039-1046. DOI:10.1113/expphysiol.1995.sp003901.
Selman K., Wallace R.A., Cerdá J. 2001. Bafilomycin A1 inhibits proteolytic cleavage and hydration but not yolk crystal disassembly or meiosis during maturation of sea bass oocytes // J. Exp. Zool. Vol. 290, № 3. P. 265-278. DOI: 10.1002/jez.1057.
Sherratt B.M., Chester Jones I., Bellamy D. 1964. Water and electrolyte composition of the body and renal function of the eel (Anguilla anguilla L.) // Comp. Biochem. Physiol. Vol. 11, № 1. P. 9-18. DOI.org/10.1016/0010-406X(64)90091-X.
Siebers D., Winkler A. 1984. Amino-acid uptake by mussels, Mytilus edulis, from natural sea water in a flow-through system // Helgolander Meeresuntersuchungen. Vol. 38, № 1. P. 189-199. Doi: 10.1007/BF01999966.
Sponer J., Leszczynski J., Hobza P. 2001-2002. Electronic properties, hydrogen bonding, stacking, and cation binding of DNA and RNA bases // Biopolymers. Vol. 61, № 1. P. 3-31. DOI: 10.1002/1097-0282(2001)61:1<3::AID-BIP10048>3.0.CO;2-4.
Stephens G.C. 1968. Dissolved organic matter as a potential source of nutrition for marine organisms // Am. Zoologist. Vol. 8, № 1. P. 95-105.
Sterling K.M., Cheeseman Ch.I., Ahearn G.A. 2009. Identification of a novel sodium-dependent fructose transport activity in the hepatopancreas of the Atlantic lobster Homarus americanus // J. Exp. Biol. Vol. 212. P. 1912-1920. DOI: 10.1242/jeb.026831.
Storelli C., Vilella S., Cassano G. 1986. Na-dependent D-glucose and L-alanine transport in eel intestinal brush border membrane vesicles // Am. J. Physiol. Vol. 251. R463-R469.
Tamai I., Senmaru M., Terasaki T., Tsuji A. 1995. Na+ and Cl- dependent transport of taurine at the blood-brain barrier // Biochem. Pharmacol. Vol. 50, № 11. P. 1783-1793. DOI:10.1016/0006-2952(95)02046-2.
Tao N.J., Lindsay S.M., Rupprecht A. 1987. The dynamics of the DNA hydration shell at gigahertz frequencies // Biopolymers. Vol. 26, № 2. P. 171-188. DOI: 10.1002/bip.360260202.
Tayarani I., Cloez I., Lefauconnier J.M., Bourre J.M. 1989. Sodium-dependent high affinity uptake of taurine by isolated rat brain capillaries // Biochim. Biophys. Acta. Vol. 985, № 2. P. 168-172. DOI:10.1016/0005-2736(89)90362-3.
Tayarani I., Lefauconnier J.M., Roux F., Bourre J.M. 1987. Evidence for an alanine, serine, and cysteine system of transport in isolated brain capillaries // J. Cereb. Blood Flow Metab. Vol. 7, № 5. P. 585-591. DOI: 10.1038/jcbfm.1987.109.
Van Rooij J.M., Videler J.J. 1996. Estimating oxygen uptake rate from ventilation frequency in the reef fish Sporisoma viride // Mar. Ecol. Progr. Ser. Vol. 132. № 1-3. P. 31-41.
Vilella S., Ahearn G.A., Cassano G., Maffia M., Storelli C. 1990. Lysine transport by brush-border membrane vesicles of eel intestine: interaction with neutral amino acids // Amer. J. Physiol. Vol. 259. P. 1181-1188.
Vilella S., Ahearn G.A., Cassano G., Storelli C. 1988. Na-dependent L-proline transport by eel intestinal brush-border membrane vesicles // Amer J Physiol. Vol. 255. P. 648-653.
Vinberg G.G. 1956. Intensivnost obmena i pichevye potrebnosti ryb [The intensity of metabolism and nutritional needs of fish].Minsk: Izdat-vo Belorus. un-ta. 253 s. [In Russian]
Virkki L.V., Salama A., Nikinmaa M. 1998. Regulation of ion transport across lamprey (Lampetra fluviatilis) erythrocyte membrane by oxygen tension // J. Exp. Biol. Vol. 201. P. 1927-1937.
Vorbrodt A.W. 1988. Ultrastructural cytochemistry of blood-brain barrier endothelia // Prog. Histochem. Cytochem. Vol. 18, № 3. P. 1-99. D01:10.1016/S0079-6336(88)80001-9.
Wang T., Cossins A.R., Nielsen O.B. 1999. Metabolism of trout red blood cells: correlation between cation transport and oxygen uptake following adrenergic stimulation // Aquaculture. Vol. 177, № 1-4. P. 267-275. http://dx.doi.org/10.1016/S0044-8486(99)00090-3.
Woehl E.U., Dunn M.F. 1995. Monovalent metal ions play an essential role in catalysis and intersubunit communication in the tryptophan synthase bienzyme complex // Biochemistry. Vol. 34, № 29. P. 9466-9476. DOI: 10.1021/bi00029a023.
Wright S.H. 1987. Alanine and taurine transport by the gill epithelium of a marine bivalve: Effect of sodium on influx // J. Mem. Biol. Vol. 95, № 1. P. 37-45. DOI: 10.1007/BF01869628.
Wright S.H. 2004. Generation of resting membrane potential // Adv. Physiol. Educ. Vol. 28, № 1-4. P. 139-142. D0I:10.1152/advan.00029.2004.
Wright E.M. 2013. Glucose transport families SLC5 and SLC50 // Mol. Aspects Med. Vol. 34, № 2-3. P. 183-196. DOI: 10.1016/j.mam.2012.11.002.
Wright E.M., Hirsch J.R., Loo D.D., Zampighi G.A. 1997. Regulation of Na+/glucose cotransporters // J. Exp. Biol. Vol. 200. P. 287-293.
Wright E.M., Loo D.D., Panayotova-Heiermann M., Hirayama B.A., Turk E., Eskandari S., Lam J.T. 1998. Structure and function of the Na+/glucose cotransporter // Acta Physiol. Scand. Suppl. Vol. 643. P. 257-264.
Wright E.M., Loo D.D., Panayotova-Heiermann M., Lostao M.P., Hirayama B.H., Mackenzie B., Boorer K., Zampighi G. 1994. 'Active' sugar transport in eukaryotes // J. Exp. Biol. Vol. 196. P.197-212.
Wright S.H., Pajor A.M. 1989. Mechanisms of integumental amino acid transport in marine bivalves // Amer. J. Physiol. Vol. 257. P. 473-483.
Wright S.H., Stephens G.C. 1977. Characteristics of influx and net flux of amino acids in Mytilus californianus // Biol. Bull. mar. biol. Lab., Woods Hole. Vol. 152, № 2. P. 295-310. DOI: 10.2307/1540566.
Wright E.M., Turk E. 2004. The sodium/glucose cotransport family SLC5 // Pflugers Arch. Vol. 447, № 5. P. 510-518. DOI: 10.1007/s00424-003-1063-6.
Zotin A.I. 1988.Termodinamicheskaya osnova reaktsii organismov na vneshnie i vnutrennie factory [Thermodynamic basis for reaction to external and internal factors]. M. : Nauka. 272 s. [In Russian]
ROLE OF SODIUM IONS AS A SECURITY VITAL PROCESS HYDROBIONTS
V. I. Martemyanov
Papanin Institute for Biology of Inland Waters Russian Academy of Sciences, 152742 Borok, Russia,
e-mail: martem@ibiw.yaroslavl.ru
Data on the role of sodium ions in ensuring vital processes in aquatic organisms generalized. It was shown that sodium ions are involved in maintaining the homeostasis of water in freshwater aquatic organisms in the critical zone salinity, regulating oxygen-carrying capacity of erythrocytes, membrane potential and excitability of cells, transport of organic and inorganic molecules, growth, cell division and differentiation, reaction rates of biochemical processes.
Keywords: hydrobionts, regulation, sodium, sodium-dependent transporters of amino acids, bile acids, sugar, inorganic ions
