CC BY
41
УДК 544.15:544.971
ОТНОСИТЕЛЬНАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ КОМПЛЕКСОВ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ (Zn, Cd, Co, Pb) С АЛАНИНОМ
© С. А. Пешков1, A. C. Щепин1, С. Л. Хурсан2*,
Г. И. Кобзев1
1Оренбургский государственный университет Россия, г. Оренбург, 460018, пр. Победы, 13
2Уфимский институт химии РАН Россия, Республика Башкортостан, 450054, г. Уфа, пр. Октября, 71
Тел./факс: +7 (347) 235 60 66.
*Email: khursansl@anrb.ru
Теория функционала плотности в приближении B3LYP/DZP использована для установления ряда термодинамической устойчивости комплексов тяжелых металлов (Zn, Сd, Co, Pb) с L-аланином. Эффект среды учитывали с помощью модели поляризованного континуума IEFPCM-SMD. Найдено, что координация первых двух анионов L-аланина к двухвалентному катиону металла термодинамически выгодна. Установлен ряд стабильности комплексов MeAla2: Zn &Co < Pb < Cd. Полученные данные использованы для объяснения закономерностей аккумуляции тяжелых металлов бактериями рода Bacillus, установленными ранее. Рассчитаны и проанализированы колебательные спектры комплексов.
Ключевые слова: DFT, комплексы металлов с L-аланином, энергия образования комплекса, ИК-спектры
Введение
До настоящего времени остаются невыясненными механизмы накопления металлов бактериями. Металл, попадая в бактериальную среду, имеет возможность образовать связь с внешними аминокислотами, пептидами или белками, которые в дальнейшем могут быть поглощены бактерией по известным специальным механизмам транспорта [1-3]. Другой возможностью аккумуляции ионов металлов является образование связи с фосфолипи-дами мембран бактерий и концентрация металла на их поверхности, либо проникновение в клетку [4-8] и участие в образовании комплексов с внутренними аминокислотами, входящими в состав белков мембран или свободных белков внутри бактерии [9].
В работе [10] методом атомно-абсорбционной спектрофотометрии экспериментально изучена аккумуляция ряда d- и ^-металлов бактериями рода Bacillus, входящими в состав пробиотиков. Установлен ряд эффективности поглощения металлов и обнаружено, что микроорганизмы в большей степени накапливают свинец, чем другие металлы. Можно предположить, что данный эффект обусловлен относительной устойчивостью комплексов металлов с аминокислотами. Имеются теоретические работы, в которых описываются комплексы некоторых аминокислот с металлами [11-17]. Однако описания ряда устойчивости, либо объяснения причины большего накопления свинца в клетке бактерий в отличие от других металлов до сих пор не приведено. В связи с вышеизложенным, целью настоящей работы является определение структуры и относительной устойчивости комплексов металлов (Pb, Zn, Cd, Co) с L-аланином, взятом в качестве модельной аминокислоты.
Методы расчета
Оптимизацию геометрических параметров равновесных состояний комплексов осуществляли
в рамках метода теории функционала плотности (DFT), с обменно-корреляционным функционалом B3LYP [18, 19], на функциях неограниченного метода Кона-Шэма с базисом DZP [20-23]. Расчет колебательных спектров Z-аланина и его комплексов с металлами проводили без учета масштабирующего коэффициента. Влияние воды как растворителя учитывали с помощью континуальной модели IEFPCM-SMD [24]. Визуализацию результатов вычислений осуществляли с помощью программы ChemCraft, Version 1.6 [25]. Все вычисления проведены в пакете программ Gaussian-09, Revision C1 [26].
Авторы благодарят Центр коллективного пользования «Химия» УфИХ РАН за предоставленную возможность использования суперкомпьютера для проведения квантово-химических расчетов.
Результаты и их обсуждение
Достижение цели настоящей работы требует продуманного выбора модели расчета. В качестве модельной аминокислоты выбран левовращающий изомер аланина, который в большинстве случаев присутствует в живых системах. В растворах с pH ~ 7 Z-аланин находится в состоянии цвиттер-иона, рассчитанные геометрические параметры которого хорошо согласуются с экспериментальными данными и теоретическими оценками [27-30]. При моделировании комплексов Me(II) принимали во внимание их устойчивую электронную конфигурацию (% для Zn, Cd и Pb; 4F9/2 для Co [31]), а также характерные для них координационные числа [32]: для цинка и кадмия - 4, для кобальта - 6. Свинец демонстрирует разнообразие координационного окружения и в зависимости от природы лиганда может координировать до 12 атомов. Ввиду различной координирующей способности исследуемых металлов была выбрана следующая модельная стратегия. Рассчитаны ряды комплексов двухза-
рядных ионов металла (Zn, Cd, Co, Pb) с L-аланином состава 1:1, 1:2 и 1:3, при этом воду не включали в координационное окружение Me(II). Для компенсации этого очевидного модельного ограничения влияние растворителя учитывали методом IEFPCM-SMD. Возможность такого подхода иллюстрирует рис. 1, на котором сравниваются экспериментальные [32] и рассчитанные нами энергии гидратации катионов Me(II) некоторых тяжелых металлов. Важно подчеркнуть, что в наших расчетах мы не рассматривали аква-комплексы Me(II), а ограничились описанием «голого» катиона в поляризованной континуальной среде воды. Энергии Гиббса катионов приведены в табл. 1, из которых вычислены энергии гидратации катионов. Наблюдается хорошая корреляция расчета и эксперимента (рис. 1), что свидетельствует об адекватности расчетной модели, принятой в настоящей работе.
В приближении B3LYP/DZP проведены расчеты оптимальной структуры комплексов [MeAla]+, MeAla2 и [MeAla3]-, Ala- - анион L-аланина, строение некоторых соединений показано на рис. 2. Установлено, что во всех комплексах анион L-аланина связывается с ионом металла бидентатно. Для всех металлов, кроме Pb, реализуется тетраэд-рическое окружение центрального иона атомами O и N в комплексе MeAla2 и октаэдрическое - в [MeAla3]-. В комплексе [PbAla3]- два лиганда формируют плоскоквадратное окружение иона свинца, а третий анион аланина координируется аксиально. Комплекс PbAla2 имеет пирамидальное строение. Компьютерное моделирование структуры комплексов аланина с металлами приводит к результатам, согласующимся с результатами работ, где теоретически рассматриваются комплексы валина, глицина и серина с никелем, медью и цинком [11, 13, 16, 17].
Вычисленные абсолютные значения свободной энергии Гиббса G° для всех структур и рассчитанные из этих данных энергии образования комплексов AG°, а также изменения энергии Гиббса при присоединении второго и третьего лигандов
AAG° приведены в табл. 1. Если координация первого и второго анионов L-аланина к центральному иону (AG°1 и AAG°12) термодинамически выгодна, то присоединение третьего Ala- не изменяет (Cd, Co) или даже повышает энергию Гиббса (Zn, Pb), как это видно из величины AAG°23 (табл. 1). Таким образом, ионы металлов координируют не более двух анионов аминокислоты, и в комплексах MeAla2 вакантные координационные места будет занимать вода ввиду ее высокой концентрации, электронейтральности молекул H2O, их малого размера и высокого сродства атома O воды к центральному катиону.
-1400
-1600 -
У
/'Pb
о
Sn
-1800 -
-2000 -
croMn^cd
Co
•-'•Zn
x Cu
-2000 -1800 -1600 -1400
B3LYP/DZP + IEFPCM-SMD
Рис. 1. Корреляция между экспериментальными и расчетными энергиями гидратации катионов Ме(11) некоторых тяжелых металлов, кДж/моль.
Можно сделать вывод, что эффективность связывания Me(П) ¿-аланином следует оценивать по величинам АО°\ и, главным образом, АО°2 (табл. 1). Результаты наших расчетов свидетельствуют, что, действительно, энергия образования комплекса свинца с £-аланином существенно выше, чем для Zn и что согласуется с микробиологи-
Таблица 1
Абсолютные (G°) и относительные (AG° и AAG°) энергии Гиббса, рассчитанные
1 | 1 Zn | Cd | Co 1 Pb 1
G°, Хартри
Me2+ г.ф. -1778.318192 -5461.891210 -1381.752901 -19515. 446538
aq -1779.072969 -5462.556783 -1382.487282 -19515.971156
MeAla+ г.ф. -2102.179584 -5785.718633 -1705.613740 -19839.184409
aq -2102.417562 -5785.933324 -1705.830623 -19839.339283
MeAla2 г.ф. -2425.659262 -6109.196210 -2029.085005 -20162.618418
aq -2425.740499 -6109.280767 -2029.160144 -20162.666586
MeAla3- г.ф. -2748.890209 -6432.428067 -2352.321772 -20485.825827
aq -2749.020888 -6432.569558 -2352.447577 -20485.946269
Энергия образования комплекса, кДж/моль
AG°1 -149.0 -232.9 -145.8 -210.8
AAG°12 -92.2 -156.5 -109.5 -103.6
AG°2 -241.2 -389.4 -255.2 -314.5
AAG°23 19.5 -2.5 1.0 21.4
AG°3 -221.7 -392.0 -254.2 -293.1
Примечание. Величина энергии Гиббса для аниона аланина G°, Хартри = -323.176213 (г.ф.), -323.287827 (aq).
Расчет в приближении B3LYP/DZP.
ческими измерениями [10]. Наибольшая величина AG°2 найдена для комплекса CdAla2, для которого эффективность биоаккумуляции низка. Мы предполагаем, что непротиворечивое объяснение этого факта в том, что, согласно исследованиям [33], Cd наиболее токсичен для бактерий рода Bacillus. По-
Рис. 2. Оптимизированные в приближении B3LYP/DZP комплексы Ме(11) с ¿-аланином: ZnAla2 (1), [PbAlaз]- (2)
и [CoAlaз]- (3). Структура 4 соответствует тетрааква-комплексу цвиттер-ионной формы ¿-аланина, использованному для расчета ИК-спектра аланина.
2600 3000 3400 3700
Волновое число (см*1)
Рис. 3. Инфракрасные спектры ¿-аланина (1 - эксперимент, 2 - расчет) и его 1:2 комплексов с металлами (3 -Zn, 4 - 5 - Cd, 6 - РЬ), расчет в приближении B3LYP/DZP + IEFPCM-SMD.
этому эффективность его биоаккумуляции, рассчитываемая в процентах от минимально -подавляющей рост бактерий концентрации соли металла (МПК), очень мала ввиду малости величины МПК. Например, для штамма B.subtilis 7048 МПК = 1.56-10-4 М (Cd(II)), тогда как для Pb(II) МПК = 0.02 М [33]. По-видимому, высокая эффективность биоаккумуляции свинца обусловлено удачным сочетанием двух факторов: высокой МПК и высокой энергии образования комплекса с аминокислотами.
Экспериментальное подтверждение фиксации металлов аминокислотами может быть осуществлено спектральными методами, в частности, с помощью ИК-спектрометрии. Поэтому нами в приближении B3LYP/DZP рассчитаны колебательные спектры 1:2 комплексов L-аланина с катионами металлов.
Применимость используемого приближения иллюстрирует хорошее соответствие ИК-спектра цвиттер-ионной формы L-аланина с экспериментальными данными (рис. 3, спектры 1 и 2). В табл. 2 приведены наиболее характерные и интенсивные полосы поглощения в ИК-спектре L-аланина [34], а также результаты наших расчетов для безводного Ala и его комплекса с четырьмя молекулами воды. Наблюдается превосходная корреляция расчетных и экспериментальных данных. Особенностью ИК-спектра L-аланина и ряда других аминокислот является сильное смешение антисимметрических деформационных колебаний 5as(NH3+) и валентных колебаний карбоксильной группы Vas(COO ). В результате наблюдается комбинированная полоса при ~1600 см-1, хорошо воспроизводящаяся в расчете изолированной молекулы алани-на (табл. 2). В комплексе L-аланина с водой локализация полос поглощения сохраняется: 5as(NH3+) = 1644 см-1 и Vas(COO ) = 1544 см-1, причем расчетные частоты практически совпадают с типичными значениями этих частот в аминокислотах (табл. 2). Строение цвиттер-иона L-аланина (и ряда других аминокислот) благоприятно для образования прочной внутримолекулярной водородной связи -N-H+---O-C-O, обусловливающее отмеченное выше смешение колебаний. В модельном аква-комплексе L-аланина (рис. 2, структура 4) эта связь отсутствует, что приводит к расщеплению полос. Тем образом, наши модельные расчеты, а также отсутствие расщепления 5as(NH3+) и Vas(COO) в экспериментальном спектре позволяют утверждать о сохранении внутримолекулярной водородной связи в цвиттер-ионе L-аланина даже в водных растворах.
Рассчитанные ИК-спектры комплексов MeAla2 обнаруживают много общего (рис. 3, спектры 3—6). Предположительное отнесение наиболее интенсивных полос поглощения приведено в табл. 3. Так, моды при ~3500 см-1 относятся к валентным колебаниям МН2-группы, а при ~3000 см-1 - к v(C-H). Наиболее интенсивная пара полос при ~1600 см-1 соответствует комбинации антисимметричных колебаний карбонильных групп в MeAla2. К сожалению, данная полоса в реальных биологических рас-
Таблица 2
Характеристические полосы поглощения L-аланина (см-1)_
Эксперимент B3LYP/DZP + PCM расчет
АК a 1 Отнесение | Ala, pH = 6.8 b Ala-4№O c 1 Ala c
1630 Sas(NHз+) 1644 (106)
1530 Vas(COO-) 1597 (148) 1544 (731) 1618 (812)
1520 5s(NHз+) 1520 (92) 1518 (222) 1573 (66)
1410 Vs(COO-) 1414 (116) 1413 (158) 1398 (172)
Примечания: аУсредненные типичные значения для аминокислот; ьВ скобках приведены коэффициенты экстинкции, л-моль^-см"1; скобках приведены расчетные интегральные интенсивности ИК-полос, км-моль-1.
В
творах будет эффективно перекрываться описанными выше полосами аминокислот (табл. 2) и полосой деформационных колебаний воды (~1620-1650 см-1), что крайне неблагоприятно для практической ИК-идентификации комплексов тяжелых металлов с аминокислотами. В области 8001400 см-1 теоретического ИК-спектра все изученные комплексы демонстрируют наличие пяти интенсивных полос поглощений (табл. 3), относящихся к сложносоставным колебаниям различных функциональных групп аланина. Наконец, при частотах 600 см-1 и меньше наблюдаются колебания средней силы с заметным вкладом валентных колебаний Ме—О и Ме—N. Следует также отметить, что пирамидальная структура комплекса PbAla2 проявляется в удвоении большинства интенсивных полос поглощения в области 1000-1400 см-1, что связано со значительным дипольным моментом соответствующих колебательных переходов при симметричной комбинации мод двух анионов аланина. В остальных комплексах, имеющих тетраэдрическое окружение центрального иона, дипольный момент таких переходов близок к нулю, и соответствующие колебания имеют малую интенсивность. В целом, анализ расчетных колебательных спектров MeAla2 позволяет сделать вывод, что ИК-спектроскопия оставляет мало шансов для экспериментальной идентификации комплексов тяжелых металлов с аминокислотами.
Выводы
Результаты теоретического B3LYP/DZP моделирования процессов связывания тяжелых металлов аминокислотами свидетельствуют, что, во-первых, комплексы металлов с Z-аланином, взятом в качестве модельной аминокислоты, термодинамически устойчивы, а, во-вторых, изменение свободной энергии Гиббса при образовании комплексов тяжелых металлов с Z-аланином состава 1:1 и 1:2 возрастает по абсолютной величине в ряду Zn » Co < Pb < Cd. Присоединение третьего аниона к Me(II) термодинамически менее вероятно.
Высокая эффективность накопления свинца бактериями рода Bacillus, отмеченная в работах [10, 33], обусловлена благоприятным сочетанием двух факторов: высокой минимально-подавляющей концентрацией соли свинца и высокой энергии образования комплекса Pb с аминокислотами.
ЛИТЕРАТУРА
1. Foulkes E. C. Transport of Toxic Heavy Metals Across Cell Membranes // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 2000. Vol. 223. No. 3. Pp. 234-240.
2. Темиров Ю. В., Есикова Т. З., Кашпаров И. А., Балашова Т. А., Винокуров Л. М., Алахов Ю. Б. Катехольный сиде-рофор, продуцируемый терморезистентным штаммом Bacillus licheniformis VK21 // Биоорг. химия. 2003. Т. 29. №6. С. 597-604.
3. Фетисова А. В., Иларионов С. А. Транспорт ионов металлов через цитоплазматическую мембрану // Вестник Пермского ун-та. Сер. Химия. 2012. №1(5). С. 86-91.
4. Gutknecht J. Inorganic Mercury (Hg2+) Transport Through
Таблица 3
Частоты (см-1) наиболее интенсивных мод колебаний 1:2 комплексов ¿-аланина с катионами тяжелых металлов по резуль-_ татам B3LYP/DZP + IEFPCM-SMD расчетов и их вероятное отнесение_
Zn(II) 1 Cd(II) 1 Co(II) 1 Pb(II) 1 Отнесение a
3517 3448 3022-3123 1607 1604 1567 1447 1393 3522 3452 3021-3128 1597 1593 1565 1450 1404 3513 3443 3021-3122 1612 1608 1568 1450 1393 3522 3442 3024-3123 1629 1624 1558 1444 1390 Vas(NH2) Vs(NH2) v(C-H) Vs(C=O) Vas(C=O) 6sc(NH2) 6sc(CH3) 8wag(CH3)
1290 1298 1290 1289 1283 v(C-O)
1128 1133 1133 1128 1125 Vas(CH3-CH-N)
1031 1071 1023 1015 1010 6wag(NH2)
848 846 851 849 ôsc(O-C-O)
Примечание. aПриведено колебание, дающее наибольший вклад в соответствующую моду; v: валентные колебания, s - симметричное, as - антисимметричное; 8: деформационные колебания, sc - ножничное, wag - веерное.
Lipid Bilayer Membranes // J. Membrane Biol. 1981. Vol. 61. No. 1. Pp. 61-66.
5. Леменовский Д. А. Соединения металлов в живой природе // Соросовский образовательный журнал. 1997. №9. С. 4853.
6. Klomp A. E.M., Juijn J. A., Gun L. T.M.v.d., Berg I. E.T.v.d., Berger R., Klomp L. W.J. The N-Terminus of the Human Copper Transporter 1 (Hctr1) Is Localized Extracellularly, and Interacts With Itself // Biochem. J. 2003. Vol. 370. No. 3. Pp. 881889.
7. Eide D. J. Zinc Transporters and the Cellular Trafficking of Zinc // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 2006. Vol. 1763. No. 7. Pp. 711-722.
8. Navrâtil T., Sestâkovâ I., Marecek V. Transport of Heavy Metals Across the Supported Phospholipid Bilayers // Int. J. Energy Environ. 2011. Vol. 5. No. 3. Pp. 337-346.
9. Smit H., van der Goot H., Nauta W. T., Timmerman H., de Bolster M. W.G., Stouthamer A. H., Vis R. D. Mechanism of Action of the Copper (I) Complex of 2,9-Dimethyl-1,10-Phenanthroline on Mycoplasma gallisepticum // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 1982. Vol. 21. No. 6. Pp. 881-886.
10. Пешков С. А., Сизенцов А. Н. Биоаккумуляция тяжелых металлов микроорганизмами входящими в состав пробио-тических препаратов в условиях in vitro // Вестник Оренбургского государственного ун-та. 2013. .№10 (159). С. 142144.
11. Rogalewicz F., Hoppilliard Y., Ohanessian G. Structures and Fragmentations of Zinc(II) Complexes of Amino Acids in the Gas Phase. I. Electrosprayed Ions Which Are Structurally Different From Their Liquid Phase Precursors // Int. J. Mass Spectrometry. 2000. Vol. 201. No. 1-3. Pp. 307-320.
12. Remko M., Fitz D., Broer R., Rode B. M. Effect of Metal Ions (Ni2+, Cu2+ and Zn2+) and Water Coordination on the Structure of /.-Phenylalanine, /.-Tyrosine, /.-Tryptophan and Their Zwitterion-ic Forms // J. Mol. Modeling. 2011. Vol. 17. No. 12. Pp. 31173128.
13. Yang G., Zhu R., Zhou L., Liu C. Interactions of Zn(II) with Single and Multiple Amino Acids. Insights from Density Functional and Ab Initio Calculations // J. Mass Spectrometry. 2012. Vol. 47. No. 10. Pp. 1372-1383.
14. Umadevi P., Senthilkumar L. Influence of Metal Ions (Zn2+, Cu2+, Ca2+, Mg2+ and Na+) on the Water Coordinated Neutral and Zwitterionic /-Histidine Dimer // RSC Adv. 2014. Vol. 4. No. 90. Pp. 49040-49052.
15. Mandal S., Das G., Askari H. Experimental and Quantum Chemical Modeling Studies of the Interactions of / -Phenylalanine with Divalent Transition Metal Cations // J. Chem. Inform. Modeling. 2014. Vol. 54. No. 9. Pp. 25242535.
16. Mandal S., Das G., Askari H. Physicochemical Investigations of the Metal Complexes of / -Valine with Doubly Charged Ions of Nickel, Copper and Zinc: A Combined Experimental and Computational Approach // RSC Adv. 2014. Vol. 4. No. 47. Pp. 2479624809.
17. Mandal S., Das G., Askari H. A Combined Experimental and Quantum Mechanical Investigation on Some Selected Metal Complexes of /-Serine with First Row Transition Metal Cations // J. Mol. Struct. 2015. Vol. 1081. No. Pp. 281-292.
18. Becke A. D. Density-Functional Thermochemistry. III. The Role of Exact Exchange // J. Chem. Phys. 1993. Vol. 98. No. 7. Pp. 5648-5652.
19. Lee C., Yang W., Parr R. G. Development of the Colle-Salvetti Correlation-Energy Formula into a Functional of the Electron Density // Phys. Review B. 1988. Vol. 37. No. 2. Pp. 785-789.
20. Canal Neto A., Muniz E. P., Centoducatte R., Jorge F. E. Gaussian Basis Sets for Correlated Wave Functions. Hydrogen, Helium, First- and Second-Row Atoms // J. Mol. Struct.: THEOCHEM. 2005. Vol. 718. No. 1-3. Pp. 219-224.
21. Camiletti G. G., Machado S. F., Jorge F. E. Gaussian Basis Set of Double Zeta Quality for Atoms K Through Kr: Application in DFT Calculations of Molecular Properties // J. Comput. Chem. 2008. Vol. 29. No. 14. Pp. 2434-2444.
22. Barros C. L., de Oliveira P. J.P., Jorge F. E., Canal Neto A., Campos M. Gaussian Basis Set of Double Zeta Quality for Atoms Rb Through Xe: Application in Non-Relativistic and Rel-ativistic Calculations of Atomic and Molecular Properties // Mol. Phys. 2010. Vol. 108. No. 15. Pp. 1965-1972.
23. Canal Neto A., Jorge F. E. All-Electron Double Zeta Basis Sets for the Most Fifth-Row Atoms: Application in DFT Spectroscopic Constant Calculations // Chem. Phys. Lett. 2013. Vol. 582. No. Pp. 158-162.
24. Marenich A. V., Cramer C. J., Truhlar D. G. Universal Solvation Model Based on Solute Electron Density and on a Continuum Model of the Solvent Defined by the Bulk Dielectric Constant and Atomic Surface Tensions // J. Phys. Chem. B. 2009. Vol. 113. No. 18. Pp. 6378-6396.
25. Zhurko G. A. ChemCraft, Version 1.6 (build 332), http://www.chemcraftprog.com.
26. Frisch M. J., Trucks G. W., Schlegel H. B., Scuseria G. E., Robb M. A., Cheeseman J. R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G. A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H. P., Izmaylov A. F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J. L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J., J. A., Peralta J. E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J. J., Brothers E., Kudin K. N., Staroverov V. N., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J. C., Iyengar S. S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J. M., Klene M., Knox J. E., Cross J. B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R. E., Yazyev O., Austin A. J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J. W., Martin R. L., Morokuma K., Zakrzewski V. G., Voth G. A., Salvador P., Dannenberg J. J., Dapprich S., Daniels A. D., Farkas O., Foresman J. B., Ortiz J. V., Cioslowski J., Fox D. J. Gaussian 09, Revision C.1, Gaussian, Inc., Wallingford CT, 2009.
27. Simpson H. J., Marsh R. E. The Crystal Structure of /.-Alanine // Acta Crystallographica. 1966. Vol. 20. No. 4. Pp. 550-555.
28. Destro R., Marsh R. E., Bianchi R. A Low-Temperature (23 K) Study of /-Alanine // J. Phys. Chem. 1988. Vol. 92. No. 4. Pp. 966-973.
29. Bour P., Bud5smsky M., Spirko V., Kapitan J., Sebestik J., Sychrovsky V. A Complete Set of NMR Chemical Shifts and Spin-Spin Coupling Constants for /-Alanyl-/-alanine Zwitterion and Analysis of Its Conformational Behavior // J. Am. Chem. Soc. 2005. Vol. 127. No. 48. Pp. 17079-17089.
30. Destro R., Soave R., Barzaghi M. Physicochemical Properties of Zwitterionic /- and //-Alanine Crystals from Their Experimental and Theoretical Charge Densities // J. Phys.Chem. B. 2008. Vol. 112. No. 16. Pp. 5163-5174.
31. Kramida A., Ralchenko Y., Reader J. NIST Atomic Spectra Database (version 5.3), [Online]. Available: http://physics.nist.gov/asd [Sat, 28 May 2016]. National Institute of Standards and Technology, Gaithersburg, MD., NIST ASD Team, 2015.
32. Burgess J. Metal Ions in Solution, Ellis Horwood, Chichester, 1978, P. 482.
33. Пешков С. А., Сизенцов А. Н., Никиян А. Н., Кобзев Г. И. Исследование биоаккумуляции тяжелых металлов бактериями рода Bacillus с использованием рентгенофлуорес-центного анализа и атомно-силовой микроскопии, Современные проблемы науки и образования, URL: http://www.science-education.ru/ru/article/view?id=21079 (дата обращения: 16.12.2015), 2015.
34. Wolpert M., Hellwig P. Infrared Spectra and Molar Absorption Coefficients of the 20 alpha Amino Acids in Aqueous Solutions in the Spectral Range from 1800 to 500 cm-1 // Spec-trochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spec-troscopy. 2006. Vol. 64. No. 4. Pp. 987-1001.
Поступила в редакцию 02.06.2016 г.
RELATIVE STABILITY OF THE HEAVY METAL (Zn, Cd, Co, Pb) COMPLEXES WITH ALANINE
© S. A. Peshkov1, A. S. Schepin1, S. L. Khursan2*, |G. I. Kobzev1
1Orenburg State University 13 Pobedy Ave., 460018 Orenburg, Russia.
2Ufa Institute of Chemistry, RAS 71 Oktyabrya Ave., 450054 Ufa, Republic of Bashkortostan, Russia.
Phone: +7 (347) 235 60 66.
*Email: khursansl@anrb.ru
Density functional theory in the B3LYP/DZP approximation was used to obtain the row of thermodynamic stability for the heavy metal complexes (Zn, Cd, Co, Pb) with L-alanine. The effect of medium was implemented using the polarized continuum model IE-FPCM-SMD. The series of complexes of stoichiometry 1:1, 1:2, and 1:3 formed by divalent metal ion and L-alanine was calculated. Water molecules were not included in the coordination environment of Me(II) in our calculations. The possibility of this model simplification was confirmed by the fine correlation observed between experimental and calculated hydration energies for the test set of Me(II) cations. It was found that in all studied complexes L-alanine anion acts as bidentate ligand during coordination to a metal ion. For all metals except Pb the central ion exhibits tetrahedral environment in MeAla2 formed by O and N atoms of alanine, whereas octahedral configuration of a complex was observed in [MeAla3]-. Two ligands in the [PbAla3]- complex form the plane square environment of the lead ion, and third alanine anion is coordinated axially. The PbAla2 complex adopts pyramidal structure. It was found that coordination of the first two L-alanine anions to divalent metal cation is favorable by thermodynamics. Addition of a third anion to MeAla2 is less possible too. The stability row for the MeAla2 complexes was established to be: Zn « Co < Pb < Cd. These results were used to discuss the known phenomenon of the heavy metals accumulation by bacteria of the genus Bacillus. It was suggested that the high efficiency of the lead accumulation is caused by favorable combination of two factors, namely, the high minimal-suppressed concentration of a lead salt and the high free energy of the formation of Pb complexes with amino acids.
Keywords: DFT, metal complexes with L-alanine, formation energy of complex, IR-spectra.
Published in Russian. Do not hesitate to contact us at bulletin_bsu@mail.ru if you need translation of the article.
REFERENCES
1. Foulkes E. C. Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 2000. Vol. 223. No. 3. Pp. 234-240.
2. Temirov Yu. V., Esikova T. Z., Kashparov I. A., Balashova T. A., Vinokurov L. M., Alakhov Yu. B. Bioorg. khimiya. 2003. Vol. 29. No. 6. Pp. 597-604.
3. Fetisova A. V., Ilarionov S. A. Vestnik Permskogo un-ta. Ser. Khimiya. 2012. No. 1(5). Pp. 86-91.
4. Gutknecht J. J. Membrane Biol. 1981. Vol. 61. No. 1. Pp. 61-66.
5. Lemenovskii D. A. Sorosovskii obrazovatel'nyi zhurnal. 1997. No. 9. Pp. 48-53.
6. Klomp A. E.M., Juijn J. A., Gun L. T.M.v.d., Berg I. E.T.v.d., Berger R., Klomp L. W.J. Biochem. J. 2003. Vol. 370. No. 3. Pp. 881889.
7. Eide D. J. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 2006. Vol. 1763. No. 7. Pp. 711-722.
8. Navratil T., Sestakova I., Marecek V. Int. J. Energy Environ. 2011. Vol. 5. No. 3. Pp. 337-346.
9. Smit H., van der Goot H., Nauta W. T., Timmerman H., de Bolster M. W.G., Stouthamer A. H., Vis R. D. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 1982. Vol. 21. No. 6. Pp. 881-886.
10. Peshkov S. A., Sizentsov A. N. Vestnik Orenburgskogo gosudarstvennogo un-ta. 2013. No. 10 (159). Pp. 142-144.
11. Rogalewicz F., Hoppilliard Y., Ohanessian G. Int. J. Mass Spectrometry. 2000. Vol. 201. No. 1-3. Pp. 307-320.
12. Remko M., Fitz D., Broer R., Rode B. M. J. Mol. Modeling. 2011. Vol. 17. No. 12. Pp. 3117-3128.
13. Yang G., Zhu R., Zhou L., Liu C. J. Mass Spectrometry. 2012. Vol. 47. No. 10. Pp. 1372-1383.
14. Umadevi P., Senthilkumar L. RSC Adv. 2014. Vol. 4. No. 90. Pp. 49040-49052.
15. Mandal S., Das G., Askari H. J. Chem. Inform. Modeling. 2014. Vol. 54. No. 9. Pp. 2524-2535.
16. Mandal S., Das G., Askari H. RSC Adv. 2014. Vol. 4. No. 47. Pp. 24796-24809.
17. Mandal S., Das G., Askari H. J. Mol. Struct. 2015. Vol. 1081. No. Pp. 281-292.
18. Becke A. D. J. Chem. Phys. 1993. Vol. 98. No. 7. Pp. 5648-5652.
19. Lee C., Yang W., Parr R. G. Phys. Review B. 1988. Vol. 37. No. 2. Pp. 785-789.
20. Canal Neto A., Muniz E. P., Centoducatte R., Jorge F. E. J. Mol. Struct.: THEOCHEM. 2005. Vol. 718. No. 1-3. Pp. 219-224.
21. Camiletti G. G., Machado S. F., Jorge F. E. J. Comput. Chem. 2008. Vol. 29. No. 14. Pp. 2434-2444.
22. Barros C. L., de Oliveira P. J.P., Jorge F. E., Canal Neto A., Campos M. Mol. Phys. 2010. Vol. 108. No. 15. Pp. 1965-1972.
23. Canal Neto A., Jorge F. E. Chem. Phys. Lett. 2013. Vol. 582. No. Pp. 158-162.
24. Marenich A. V., Cramer C. J., Truhlar D. G. J. Phys. Chem. B. 2009. Vol. 113. No. 18. Pp. 6378-6396.
25. Zhurko G. A.www.chemcraftprog.com.
26. Frisch M. J., Trucks G. W., Schlegel H. B., Scuseria G. E., Robb M. A., Cheeseman J. R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Peters-son G. A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H. P., Izmaylov A. F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J. L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J., J. A., Peralta J. E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J. J., Brothers E., Kudin K. N., Staroverov V. N., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J. C., Iyengar S. S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J. M., Klene M., Knox J. E., Cross J. B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R. E., Yazyev O., Austin A. J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J. W., Martin R. L., Moroku-ma K., Zakrzewski V. G., Voth G. A., Salvador P., Dannenberg J. J., Dapprich S., Daniels A. D., Farkas Ö., Foresman J. B., Ortiz J. V., Cioslowski J., Fox D. J. Gaussian 09, Revision Pp. 1, Gaussian, Inc., Wallingford CT, 2009.
27. Simpson H. J., Marsh R. E. Acta Crystallographica. 1966. Vol. 20. No. 4. Pp. 550-555.
28. Destro R., Marsh R. E., Bianchi R. J. Phys. Chem. 1988. Vol. 92. No. 4. Pp. 966-973.
29. Bour P., Budësinsky M., Spirko V., Kapitän J., Sebestik J., Sychrovsky V. J. Am. Chem. Soc. 2005. Vol. 127. No. 48. Pp. 17079-17089.
30. Destro R., Soave R., Barzaghi M. J. Phys.Chem. B. 2008. Vol. 112. No. 16. Pp. 5163-5174.
31. Kramida A., Ralchenko Y., Reader J.physics.nist.gov/asd [Sat, 28 May 2016]. National Institute of Standards and Technology, Gaithersburg, MD., NIST ASD Team, 2015.
32. Burgess J. Metal Ions in Solution, Ellis Horwood, Chichester, 1978, Pp. 482.
33. Peshkov S. A., Sizentsov A. N., Nikiyan A. N., Kobzev G. I. Issledovanie bioakkumulyatsii tyazhelykh metallov bakteriyami roda Bacillus s ispol'zovaniem rentgenofluorestsentnogo analiza i atomno-silovoi mikroskopii, Sovremennye problemy nauki i obrazovaniya, URL: http://www.science-education.ru/ru/article/view?id=21079 (data obrashcheniya: 16.12.2015), 2015.
34. Wolpert M., Hellwig P. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 2006. Vol. 64. No. 4. Pp. 987-1001.
Received 02.06.2016.
