CC BY
6Ориентация молекул воды вблизи поверхности белка
и липидной мембраны
В.П. Волошин
Институт химической кинетики и горения СО РАН, Новосибирск, Россия
Исследована ориентация молекул воды в компьютерных моделях вблизи поверхности белка SNase [1] и липидного бислоя DOPC [2]. Для описания текущих ориентаций молекул и определения углов между их внутренними и внешними векторами использовалась алгебра
кватернионов [3]. Было показано, что вблизи органической молекулы можно выделить оболочки воды толщиной около 0.15 нм с принципиально разной ориентацией по отношению к органике. Ориентация молекулы была однозначно описана с помощью сферических угловых координат, которые вектор, направленный на поверхность органики, имеет во системе координат данной молекулы. На Рис. 1 представлены распределения направлений на органику в сферических угловых координатах для воды вблизи SNase (a, b) и вблизи мембраны DOPC (c, d), на расстояниях от поверхности до 0.15 нм (a, c) и от 0.15 до 0.3 нм (b, d). Здесь 9 - угол между направлением на органику и вектор нормали, ф - между проекцией этого направления, перпендикулярной вектору нормали, и дипольный момент. Распределение окрашено соответственно отношению вероятности данной ориентации к средней вероятности. В обеих моделях в первых оболочках главные максимумы распределений образуют молекулы воды с ориентацией w1, в которой вектор OH направлен к поверхности органики, а именно к атому кислорода, с которым данные молекулы образуют донорную водородную связь. Максимум w2 вблизи белка составляют молекулы, обращённые к нему неподелёнными парами электронов и образующие акцепторную связь с группой NH положительно заряженных аминокислот. В DOPC нет атомов для создания акцепторных связей, и потому нет максимума w2. Взаимодействие воды с CH-группами в головах липидов является гидрофобным, ему соответствует ориентация w3. Все ориентации изображены на Рис. 2. Во вторых оболочках (Рис.1 b и d) распределения выглядят совсем иначе. На месте ориентаций w1 и w2 расположены минимумы. Видимо, молекулы второй оболочки связаны с молекулами первой оболочки водородными связями, а потому имеют отличную от них ориентацию. Ориентация w2 внутри H-сетки хорошо согласуется с w1, а потому во второй оболочке мембраны есть запрет и на эту ориентацию. Молекулы с ориентацией w3 водородных связей с органикой не имеют, они хуже вписаны в H-сетку, и потому запрета на такую ориентацию во второй оболочке нет.
[1] V. Voloshin, N. Smolin, A. Geiger, R. Winter, N. Medvedev. Dynamics of TMAO and urea in the hydrationshell of the protein SNase, Phys. Chem. Chem. Phys., 21, pp.19469-19479, (2019), D0I:10.1039/C9CP03184G
[2] В.П. Волошин, А.В. Ким, Е.А. Шелепова, Н.Н. Медведев, Определение границы между липидным бислоем и водой», Журн. структ. химии, т. 59, 1, стр. 101-110, (2018).
[3] В.П. Волошин, Ю.И. Наберухин, Описание вращательных движений молекул в компьютерных моделях воды с помощью кватернионов, РЭНСИТ, 12(1), стр.69-80, (2020); DOI: 10.17725/rensit.2020.12.069.
в
If ¡i 1J Ш'-"''Ш 2 40 300 36
!
■
18.0 15.0
1.20 1.05
0.95
Рис.1 Распределения ориентаций молекул воды в сферических угловых координатах, описывающих направление на органику относительно вектора нормали п и дипольного момента d вблизи белка (а,Ь) и мембраны (с^) в первой (а,с) и второй (Ъ^) оболочках.
< }Г^^ /ИI( '
Рис.2 Изображения ориентаций молекул, имеющих с атомами органики донорную водородную связь (»1), акцепторную связь (»2) и гидрофобное взаимодействие (»3).
