CC BY
460
Для корреспонденции
Росляков Юрий Федорович - доктор технических наук, профессор, профессор кафедры технологии зерновых, хлебных, пищевкусовых и субтропических продуктов ФГБОУ ВО «Кубанский государственный технологический университет»
Адрес: 350072, г. Краснодар, ул. Московская, д. 2 Телефон: (861) 255-15-98 E-mail: [email protected]
Росляков Ю.Ф.1, Почицкая И.М.2, Литвяк В.В.2, Курьянович А.Н.2
Моделирование реакции меланоидинообразования in vitro на примере взаимодействия гидролизата белка куриного яйца и глюкозы
1 ФГБОУ ВО «Кубанский государственный технологический университет», Краснодар
2 РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по продовольствию», Республика Беларусь, Минск
1 Kuban State Technological University, Krasnodar
2 Scientific-Practical Center for Foodstuffs of the National Academy of Sciences of Belarus, Republic of Belarus, Minsk
Технологии производства пищевых продуктов, включающие тепловую обработку, часто сопровождаются изменением их органолептических характеристик (цвета, вкуса и аромата) вследствие образования окрашенных веществ в результате реакции меланоидинообразования. В работе проведено моделирование реакции меланоидинообразования in vitro (на примере взаимодействия гидролизата белка куриного яйца и глюкозы) для определения изменения содержания аминокислот в зависимости от условий протекания данной реакции. Белок куриного яйца (0,2 г) подвергали кислотному гидролизу в течение 24 ч при 80 'С, затем гидролизат нейтрализовали (сконеч=100 см3) и определяли в нем исходное содержание аминокислот. В каждую пробу к гидролизату (30 см3) добавляли глюкозу (15% раствор глюкозы в гидролизате). Исследовали влияние температуры (50, 70 и 90 'С), времени (10, 30 и 50 мин), рН среды (рН 2, 7 и 12) на содержание аминокислот в гидролизате в результате протекания реакции меланоидинообразования. Определение количества аминокислот производили с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии с предколоночной дериватизацией с использованием о-фталевого альдегида. В результате проведенных исследований по моделированию реакции меланои-динообразования были выявлены следующие закономерности: при увеличении температуры протекания реакции Майяра снижались концентрации GLU, SER, HIS, THR, ARG, ALA, CYS, VAL, MET, LEU, LYS. В то же время с увеличением продолжительности реакции наблюдалось увеличение концентрации SER, THR, VAL, MET, ILE, LEU. Колебания концентрации аминокислот в реакционной среде
Для цитирования: Росляков Ю.Ф., Почицкая И.М., Литвяк В В., Курьянович А Н. Моделирование реакции меланоидинообразования in vitro на примере взаимодействия гидролизата белка куриного яйца и глюкозы // Вопр. питания. 2017. Т. 86. № 3. С. 92-100. Статья поступила в редакцию 20.01.2017. Принята в печать 02.05.2017.
For citation: Roslyakov Yu.F., Pochitskaya I.M., Litvyak V.V., Kuryanovich A.N. Modeling of the in vitro melanoid formation reaction on the interaction of protein hydrolysate of chicken egg and glucose. Voprosy pitaniia [Problems of Nutrition]. 2017; 86 (3): 92-100. (in Russian) Received 20.01.2017. Accepted for publication 02.05.2017.
Modeling of the in vitro melanoid formation reaction on the interaction of protein hydrolysate of chicken egg and glucose
Roslyakov Yu.F.1, Pochitskaya I.M.2, Litvyak V.V.2, Kuryanovich A.N.2
при повышении температуры были характерны для ASP, GLY, TYR, PHE, ILE, а при увеличении времени проведения реакции - для ASP, GLU, HIS, GLY, ARG, ALA, TYR, CYS, PHE, LYS. При прочих равных условиях наиболее полно процесс меланоидинообразования протекал в щелочной среде при рН 12. Таким образом, исследование влияния условий проведения эксперимента показало, что в процессе меланоидинообразования происходит снижение содержания некоторых аминокислот (в том числе незаменимых) и, следовательно, снижение пищевой ценности продукта. В результате протекания этой реакции теряется от 20 до 50% свободных аминокислот, причем с повышением температуры и увеличением продолжительности нагревания эти потери возрастают. Полученные данные важно учитывать при разработке новых технологий пищевых продуктов с максимальным сохранением их химического состава, пищевой ценности и потребительских свойств.
Ключевые слова: белок, аминокислоты,редуцирующие сахара,реакция Майяра, меланоидинообразование
Food production technologies, including heat treatment, are often accompanied by a change in their organoleptic characteristics (color, taste and aroma) due to the formation of colored substances as a result of the melanoidin reaction. The authors simulated the reaction of melanoidin formation in vitro using the example of the interaction of the hydrolyzate of a chicken egg protein and glucose to determine the content of amino acids depending on the conditions for carrying out this reaction. The egg protein (0.2 g) was subjected to acid hydrolysis for 24 hours at 80 °C. Then the hydrolyzate was neutralized (vend=100 cm3) and the initial amino acid content was determined therein. In each sample (30 cm3), 4.5 g of glucose was added to the hydrolyzate to obtain a 15% solution of glucose in the hydrolyzate. The effect of temperature (50, 70 and 90 °C), time (10, 30 and 50 min), pH (pH 2, 7 and 12) on the amino acid content in the hydrolyzate as a result of the melanoidin reaction has been studied. The determination of the amount of amino acids was carried out using high performance liquid chromatography with pre-columnar derivatization using o-phthalaldehyde. As a result of the studies on modeling the melanoidin reaction, the following regularities were revealed: when the temperature of the Mayyar reaction increased, the concentrations of GLU, SER, HIS, THR, ARG, ALA, CYS, VAL, MET, LEU, and LYS decreased. At the same time, with an increase in the duration of the reaction, an increase in the concentration of SER, THR, VAL, MET, ILE, LEU was observed. Variations in the concentration of amino acids in the reaction medium with increasing temperature were characteristic for ASP, GLY, TYR, PHE, ILE, and with increasing the reaction time for ASP, GLU, HIS, GLY, ARG, ALA, TYR, CYS, PHE, LYS. Other things being equal, the process of melanoid formation most fully proceeded in an alkaline medium at pH 12. Thus, the study of the effect of the experimental conditions showed that during the melanoidin formation, the content of certain amino acids (including essential amino acids) decreases and, consequently, the nutritional value of the product decreases. As a result of this reaction, from 20 to 5 0% of free amino acids are lost, and with increasing temperature and increasing the duration of heating, these losses increase. The obtained data are important to take into account when developing new food technologies with the maximum preservation of their chemical composition, nutritional value and consumer properties.
Keywords: protein, amino acids, reducing sugars, Maillard reaction, melanoidin formation
В процессе технологической тепловой обработки пищевых продуктов часто наблюдается изменение их органолептических характеристик (окраски, вкуса и аромата) вследствие образования окрашенных веществ в результате реакции так называемого процесса меланоидинообразования, взаимодействия редуцирующих сахаров и свободных аминокислот, реакции неферментативного потемнения,впервые описанной французским ученым Майяром в 1912 г. Данная реакция может проходить в продуктах животного и растительного происхождения, поскольку все они содержат определенное
количество редуцирующих сахаров и свободных аминокислот или они образуются в ходе технологического процесса [1-6].
Процесс меланоидинообразования оказывает определенное влияние на потребительские свойства и качество пищевых продуктов, так как наряду с улучшением органолептических показателей [7-10] и образованием веществ, обладающих антиоксидантными свойствами [11-13], при этом наблюдается накопление токсичных веществ [14-16], снижение пищевой ценности вследствие расходования аминокислот. В связи с этим иссле-
дование данного химического превращения является важным аспектом создания инновационных пищевых продуктов.
Цель работы - моделирование реакции меланоидинообразования in vitro на примере взаимодействия гидро-лизата белка куриного яйца и глюкозы для определения изменения содержания аминокислот в зависимости от условий протекания данной реакции.
Материал и методы
Объектом исследования стал гидролизат белка куриного яйца, который получали следующим образом. Белок куриного яйца отделяли от желтка, отбирали 4 пробы по 0,2 г белка. К каждой пробе добавляли по 4 см3 6 н раствора HCl и проводили кислотный гидролиз в течение 24 ч при 80 °С. Далее каждую пробу разбавляли дистиллированной водой в мерной колбе объемом 100 см3. Затем гидролизат нейтрализовали 10 н раствором NaOH до рН 7, доводили объем до 100 см3. Отбирали 2 см3 гидролизата и фильтровали его через мембранный фильтр; далее определяли с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) исходное (начальное) содержание аминокислот.
По 30 см3 гидролизата отбирали в 3 конические колбы объемом 50 см3 для 3 опытов по одному из параметров моделируемой реакции: температуре (50, 70 и 90 °С) и времени (10, 30 и 50 мин). В каждую пробу к гидролизату добавляли по 4,5 г глюкозы для получения 15% раствора глюкозы в гидролизате. Далее проводили реакцию меланоидинообразования при рН 7. При исследовании воздействия температуры на реакцию ме-ланоидинообразования реакция продолжалась 30 мин, а при исследовании влияния времени ее проводили при 70 °С. После завершения реакции исследуемые растворы охлаждали до комнатной температуры, фильтровали через мембранный фильтр в виалы объемом по 2 см3. Подготовленные таким образом пробы анализировали методом ВЭЖХ.
Определение количества аминокислот производили с помощью ВЭЖХ [17] с предколоночной дериватиза-цией с использованием о-фталевого альдегида. Система включала хроматограф Agilent 1200 («Agilent», США), диодно-матричный детектор (DAD, G1315D) и аналитическую колонку 3,0x150 мм, 3,5 мкм (ZORBAX Eclipse-AAA). Условия проведения ВЭЖХ-анализа: температура термостатов колонки - 40 °С, расход элю-ента - 0,4 мл/мин, длина волны детектирования УФ -338 нм. Для количественного определения был построен калибровочный график зависимости площади пика аминокислот от их концентрации. Для этого использовали стандартные растворы смеси аминокислот с концентрациями 25, 100, 250 пмоль/мкл. Время удерживания аминокислот составило (RT), мин: аспартат (ASP) -2,5; глутамат (GLU) - 3,7; серин (SER) - 9,7; гистидин (HIS) - 11,1; глицин (GLY) - 11,6; треонин (THR) - 11,9; ар-
гинин (ARG) - 13,1; аланин (ALA) - 13,6; тирозин (TYR) -15,2; цистин (CYS) - 17,0; валин (VAL) - 18,1; метионин (MET) - 18,4; фенилаланин (PHE) - 20,2; изолейцин (ILE) -20,5; лейцин (LEU) - 21,4; лизин (LYS) - 21,6.
Результаты и обсуждение
Общая схема образования меланоидинов представлена на рис. 1 [18-20]. Так, начальная реакция - конденсация карбонильной группы редуцирующего сахара (альдозы) со свободной аминогруппой белка или аминокислоты, с потерей молекулы воды и образованием N-замещенного глюкозамина (этап 1).
Глюкозамин нестабилен и подвергается перегруппировке Амадори с формированием 1-амино-1-дезокси-2-кетозы (кетозамина) (этап 2). Продукты перегруппировки Амадори во второй фазе могут реагировать тремя путями. Один из них - дальнейшая дегидратация (потеря двух молекул воды) с образованием редукто-нов и дегидроредуктонов (этап 3). Второй путь - образование короткоцепочечных продуктов гидролиза, таких как диацетил, ацетон, пировиноградный альдегид и т.д. (этап 4), которые далее с участием аминокислот подвергаются распаду по Стреккеру до альдегидов (этап 5) и альдольной конденсации, либо при отсутствии аминных соединений реагируют с образованием аль-долей и высокомолекулярных безазотистых полимеров (этап 6). Третий путь - через Шиффовы основания и фурфурол. При этом отщепляются 3 молекулы воды (этап 3), затем протекает реакция с участием аминокислот и воды. Все продукты второй фазы реагируют далее с аминокислотами в третьей фазе с образованием азотистых полимеров и сополимеров, называемых меланоидинами, коричневого цвета (этап 7). Они имеют различный аромат: от горького (жженого, лукового, прогорклого, капустного) до приятного (солодовый, корки хлеба, карамели, кофе). Этап 8 иллюстрирует прямой путь расщепления глюкозамина, минуя стадию перегруппировки Амадори.
Стандартный меланоидин содержит гидроксильные, карбонильные и карбоксильные группировки, кратные и эфирные связи, а его молекулярная масса колеблется между двумя и тридцатью тысячами Да. Многие исследователи, изучавшие реакцию Майара на различных примерах, выделили производные фурана, пиррола, пиридина, пиразина, карболина и других гетероциклических соединений [21].
Общая схема разложения аминокислот при реакции меланоидинообразования описывается последовательностью реакций по Стреккеру (рис. 2) [18-20].
В результате проведенных исследований по моделированию реакции меланоидинообразования были выявлены следующие особенности.
Влияние продолжительности реакции на процесс ме-ланоидинообразования неоднозначно (см. таблицу). Для SER, THR, VAL, MET, ILE, LEU с увеличением продолжительности реакции с 10 до 50 мин концентрации аминокис-
Рис. 1. Общая схема образования меланоидинов [18]
лот практически линейно возрастали. ASP и HIS характеризуются скачкообразным изменением концентрации с максимумом при продолжительности процесса 30 мин. Минимальные концентрации следующих аминокислот: GLU, GLY, ARG, ALA, TYR, CYS, PHE и LYS были отмечены при продолжительности реакции 30 мин.
При исследовании зависимости протекания реакции меланоидинообразования от концентрации глюкозы в растворе гидролизата белка с увеличением количества глюкозы наблюдалось уменьшение концентраций аминокислот, причем для большинства аминокислот их концентрация уменьшалась плавно, практически линейно, и только для CYS имело место резкое падение содержания, а в случае TYR концентрация сначала сильно уменьшалась, затем незначительно возрастала (рис. 3).
Подобная зависимость наблюдалась при исследовании влияния температуры на протекание реакции мела-ноидинообразования: реакция проходила уже при температуре 30 °С, дальнейшее изменение температуры в диапазоне 50-90 °С практически не влияло на процесс меланоидинообразования (рис. 4).
При термической обработке происходит дальнейшая поликонденсация, а при температуре выше 400 °С образуются так называемые пиромеланоидиды. Мела-ноидины не расщепляются пищеварительными фер-
CH
CH3-CO-CHO + H2N-CH-COOH
CH3
I 3
H.C — CO — CH = N — CH — COOH
OH
I
CH
I "
H,C-C = CH-N = C-COOH
OH
I
-CO,
-H,C-C = CH-N = CH-CH,
Меланоидины
OH
H3C — C = CH — NH2 + CH3 — CHO
Рис. 2. Общая схема разрушения аминокислот по Стреккеру [18]
ментами человека, и следовательно, они не усваиваются. Однако они могут образовывать комплексы с белками-ферментами, влияя на их каталитическую активность [21].
Важную роль в реакции меланоидинообразования играет термическая трансформация глюкозы. Так, глю-
-H2O
+H2O
Влияние продолжительности реакции на аминокислотный состав гидролизата белка куриного яйца при моделировании реакции меланоиди-нообразования in vitro
коза при нагревании в кислой среде до 100 °С способна превращаться в фурфурол или 5-гидроксиметилфур-фурол [21].
HOCH — HCOH
I I — HCOHHOCH I I^O CHOH C—H
HC-
-II
bO-CH2OH
CH
II +3H2 ^C I^O C-H
Известно, что 5-гидроксиметилфурфурол малоустойчив и легко разлагается с образованием муравьиной и левулиновой кислот; при его конденсации также могут образовываться гуминовые вещества. Гуминовые вещества небольшой степени конденсации растворимы в воде и окрашивают продукт в желтый цвет [21].
Наиболее значительное влияние на аминокислотный состав пробы оказывает уровень рН среды, в которой протекает реакция (рис. 5).
Так, было установлено, что в кислой среде процесс меланоидинообразования замедлялся для всех исследуемых кислот. Наибольшая устойчивость к разрушению отмечена у CYS, наименьшая - у LYS. Также установлено значительное снижение концентраций ILE, LEU и PHE, их содержание было практически на одном уровне. Другие аминокислоты, такие как MET, ALA, THR, GLY, HIS, SER, GLU, ASP, имели близкое содержание, наиболее сохранились CYS и TYR.
Кривая зависимости концентрации аминокислот от рН среды имеет максимум в нейтральной среде (рН 7) для PHE и CYS. Так же как и в кислой среде, в наибольшей степени подверглась деградации аминокислота LYS, а наиболее устойчивой оказалась CYS. Концентрация аминокислот VAL и TYR снизилась незначительно.
В щелочной среде наиболее устойчивыми оказались ILE, MET, VAL, причем максимальную устойчивость проявили аминокислоты MET и ILE при рН 12, причем для ILE наблюдалось линейное снижение концентрации при переходе из щелочной среды в кислую. Сильной деградации подверглись следующие аминокислоты: THR, HIS, GLY, SER, ASP, LYS, CYS, GLU. Относительно устойчивыми оказались LEU, PHE, ARG, TYR, ALA.
В целом исследования показали, что при прочих равных условиях эксперимента наиболее полно процесс меланоидинообразования протекал в щелочной среде при рН 12.
Анализ результатов исследований показывает, что процесс образования меланоидинов многостадиен, и на каждой стадии сахароаминной реакции могут образовываться побочные продукты. Чередующиеся кратные связи хиноидной системы стабилизируются, принимая ароматический характер гетероциклических соединений. Меланоидины способны окисляться и восстанавливаться, причем первая реакция идет быстрее второй [21].
C(X)/C(H), ст.ед. 1,1 1,05 1
0,95 0,9 0,85 0,8 0,75 0,7 0,65 0,6 0,55 0,5 0,45 0,4 0,35 0,3 0
10
15
20
25
-•О--- SER a ILE --О-- LEU ■ PHE —a— GLU
--О-- VAL -A-- THR
а - MET --♦-- GLY -•♦-•- ALA
.....•.....HIS
--•-- LYS
.....д..... arg
—■— TYR -•♦-•- CYS
30
X, %
Х - концентрация глюкозы в растворе, %; С(Н) - содержание аминокислоты в гидролизате, мг/100 г; С(Х) - содержание аминокислоты в растворе с концентрацией глюкозы Х (%), мг/100 г
C(F)/C(X) ст.ед.
1,1
1,05
1
О ASP О- - SER -a- ILE
--О-- LEU
■ PHE —A— GLU -••-O-- VAL -A-- THR
a MET -♦-- GLY •♦■• ALA •♦•••• HIS
100
F, °C
--•-•- lys
-••A-- ARG --a-- TYR -•♦-•- CYS
F - температура реакции, °C;
С(Н) - содержание аминокислоты в гидролизате, мг/100 г;
C(F) - содержание аминокислоты после реакции при температуре F,
мг/100 г
Рис. 3. Влияние концентрации глюкозы на аминокислотный состав гидролизата белка куриного яйца при моделировании реакции меланоидинообразования in vitro
Рис. 4. Влияние температуры на аминокислотный состав гидролизата белка куриного яйца при моделировании реакции меланоидинообразования in vitro
5
pH
1 1 1 1 1 1 1 ейцин
| Лизин|
1Л
Изолейцин
12
'///////////////////////////////////А
Аргинин
1 Глицин
Ш11ШШ1ШПШШ1
, Аспартам
Серин
^^Глутамп
Валин
TZZZZZZZZZZZZZZZZA
шшшшшшшшшшш&тл
v/////////zm
инин Треон Глици Ги
У////////////////////////////77Шлизкн
ин н
стиди Серин Путам ртам
ВЙИа
Треони
У/////////////////////////////////////////////Л
ин
Аргинин н
Глицин
Цистин
0,3 0,35 0,4 0,45 0,5 0,55 0,6 0,65 0,7 0,75 0,8 0,85 0,9 0,95 1 1,05 1,1 1,15 1,2 1,25 1,3 1,35 1,4
С(рН)/С(Н), от.ед.
С(Н) - содержание аминокислоты в гидролизате, мг/100г;
С(рН) - содержание аминокислоты в растворе после реакции при определенном рН, мг/100 г
Рис. 5. Влияние рН среды на аминокислотный состав гидролизата белка куриного яйца при моделировании реакции меланоидино-образования in vitro
7
2
Наблюдаемое существенное снижение концентраций аминокислот в гидролизате белка куриного яйца, по-видимому, связано с протеканием реакции меланоидинообразо-вания и процессов термического разрушения аминокислот.
Кроме того, активность реакции меланоидинообра-зования во многих случаях зависит от особенностей строения и физико-химических свойств органических соединений (моноуглеводов и аминокислот). Многие органические соединения имеют сложную иерархичную структуру и способны «ступенчато маскировать» свое сродство к реакции меланоидинообразования, т.е. на каждом из иерархических уровней организации данные
вещества имеют свою активность. При этом именно на последнем иерархическом уровне сродство к реакции меланоидинообразования наибольшее. К веществам, обладающим сложной и многоуровневой иерархичностью, можно отнести белковые молекулы.
Наблюдаемое повышение концентрации некоторых аминокислот может быть связано с частичным ресинте-зом. Установлено, что аминокислоты могут образовываться при определенных условиях из простых неорганических соединений [22, 23].
Таким образом, в результате проведенных исследований по моделированию реакции меланоидинообразования
выявлены следующие закономерности: при увеличении температуры реакции Майяра снижались концентрации GLU, SER, HIS, THR, ARG, ALA, CYS, VAL, MET, LEU, LYS. В то же время с увеличением продолжительности реакции наблюдалось увеличение концентрации SER, THR, VAL, MET, ILE, LEU. Колебания концентрации аминокислот в реакционной среде (повышение и понижение) при повышении температуры проведения реакции были характерны для ASP, GLY, TYR, PHE, ILE, а при увеличении времени проведения реакции - для ASP, GLU, HIS, GLY, ARG, ALA, TYR, CYS, PHE, LYS. Наиболее существенные изменения отмечены при изменении рН в щелочную сторону.
Исследование влияния условий проведения эксперимента показало, что в процессе меланоидинообразования происходит снижение содержания некоторых аминокислот (в том числе незаменимых) и, следовательно, снижение пищевой ценности продукта. В результате протекания этой реакции теряется от 20 до 50% свободных аминокислот, причем с возрастанием температуры и увеличением продолжительности нагревания эти потери возрастают. Полученные данные важно учитывать при разработке новых технологий пищевых продуктов с максимальным сохранением их химического состава, пищевой ценности и потребительских свойств.
Сведения об авторах
Росляков Юрий Федорович - доктор технических наук, профессор, профессор кафедры технологии зерновых, хлебных, пищевкусовых и субтропических продуктов ФГБОУ ВО «Кубанский государственный технологический университет» (Краснодар) E-mail: [email protected]
Почицкая Ирина Михайловна - кандидат сельскохозяйственных наук, начальник Республиканского контрольно-испытательного комплекса по качеству и безопасности продуктов питания РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по продовольствию» (Республика Беларусь, Минск) E-mail: [email protected]
Литвяк Владимир Владимирович - доктор технических наук, кандидат химических наук, доцент, главный научный сотрудник отдела технологии продукции из корнеклубнеплодов РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по продовольствию» (Республика Беларусь, Минск) E-mail: [email protected]
Курьянович Анастасия Николаевна - инженер-химик 2-й категории лаборатории хроматографических исследований РУП «Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по продовольствию» (Республика Беларусь, Минск) E-mail: [email protected]
Литература
Schamberger G.P., Labuza Th. P. Effect of green tea flavonoids on 10. Maillard browning in UHT milk // LWT Food Sci. Technol. 2007. Vol. 40, N 8. P. 1410-1417.
Andrewes P. Changes in Maillard reaction products in ghee during 11. storage // Food Chem. 2012. Vol. 135, N 3. P. 921-928. Bekedam E.K., Roos E., Schols H.A., Van Boekel M.A.J.S., Smit G. Low molecular weight melanoidins in coffee brew // J. Agric. Food Chem. 2008. Vol. 56, N 11. P. 4060-4067. 12.
Wellner A., Huettl Ch., Henle Th. Formation of Maillard reaction products during heat treatment of carrots // J. Agric. Food Chem. 2011. Vol. 59, N 14. P. 7992-7998. 13.
Coimbra M.A., Nunes C., Cunha P. R., Guine R. Amino acid profile and Maillard compounds of sun-dried pears. Relation with the reddish brown colour of the dried fruits // Eur. Food Res. Technol. 2011. Vol. 233, N 4. P. 637-646. 14.
Jing H., Yap M., Wong P.Y.Y., Kitts D.D. Comparison of physicochemi-cal and antioxidant properties of egg-white proteins and fructose and inulin Maillard reaction products // Food Bioprocess Technol. 15.
2011. Vol. 4, N 8. P. 1489-1496.
Hong J.-H., Kwon K.-Y., Kim K.-O. Sensory characteristics and consumer acceptability of beef stock containing the glutathione-xylose 16. Maillard reaction product and/or monosodium glutamate // J. Food Sci. 2012. Vol. 77, N 6. P. S233-S239.
Wang R., Yang Ch., Song H. Key meat flavour compounds formation mechanism in a glutathione-xylose Maillard reaction // Food Chem. 17.
2012. Vol. 131, N 1. P. 280-285.
Жаркова И.М., Кучменко Т.А., Росляков Ю.Ф. Исследование запаха хлеба их смеси ржаной и пшеничной муки, приготовленного на раз- 18. ных заквасках и подкислителе // Хлебопродукты. 2015. № 8. С. 47-49.
Lee S.M., Jo Ye-Jin, Kim Y.-S. Investigation of the aroma-active compounds formed in the Maillard reaction between glutathione and reducing sugars // J. Agric. Food Chem. 2010. Vol. 58, N 5. P. 3116-3124. Alves R.C., Costa A.S.G., Jerez M., Casal S., Sineiro J., Nunez M.J. et al. Antiradical activity, phenolics profile, and hydroxymethylfurfu-ral in espresso coffee: influence of technological factors // J. Agric. Food Chem. 2010. Vol. 58, N 23. P. 12 221-12 229. Liu Y., Kitts D. D. Confirmation that the Maillard reaction is the principle contributor to the antioxidant capacity of coffee brews // Food Res. Int. 2011. Vol. 44, N 8. P. 2418-2424. Lopez de Lerma N., Peinado J., Moreno J., Peinado R. A. Anti-oxidant activity, browning and volatile Maillard compounds in Pedro Ximenez sweet wines under accelerated oxidative aging // LWT Food Sci. Technol. 2010. Vol. 43, N 10. P. 1557-1563. Carrieri G., De Bonis M.V., Pacella C., Pucciarelli A., Ruocco G. Modeling and validation of local acrylamide formation in a model food during frying // J. Food Eng. 2009. Vol. 95, N 1. P. 90-98. Gokmen V., Senyuva H. Z. Study of colour and acrylamide formation in coffee, wheat flour and potato chips during heating // Food Chem. 2006. Vol. 99, N 2. P. 238-243.
Mestdagh F., De Wilde T., Delporte K., Van P. C., De Meulenaer B. Impact of chemical pre-treatments on the acrylamide formation and sensorial quality of potato crisps // Food Chem. 2008. Vol. 106, N 3. P. 914-922.
Agilent Technologies (PN: 5980-1193EN) Rapid, Accurate, Sensitive, and Reproducible HPLC Analysis of Amino Acids / пер. на русский язык: В. Панкратов, Д. Янович. Минск, 2006. 10 с. Полумбрик М.О., Литвяк В.В., Ловкис З.В., Ковбаса В.Н. Углеводы в пищевых продуктах. Минск : ИВЦ Минфина, 2016. 592 с.
3
5
7
9.
19. Щербаков В.Г., Лобанов В.Г., Прудникова Т.Н., Минакова А.Д. Биохимия. СПб. : ГИОРД, 2003. 440 с.
20. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А. и др. Пищевая химия / под ред. А.П. Нечаева. СПб. : ГИОРД, 2001. 592 с.
21. Давидянц С.Б. Темное царство меланоидинов // Химия и жизнь. 1980. № 3. С. 44-48.
22. Johnson A.P., Cleaves H.J., Dworkin J.P., Glavin D.P., Lazcano A., Bada J.L. The Miller volcanic spark discharge experiment // Science. 2008. Vol. 322. P. 404.
23. Bada J.L., Lazcano A. Prebiotic soup - revisiting the Miller experiment // Science. 2003. Vol. 300. P. 745-746.
References
1. Schamberger G.P., Labuza Th. P. Effect of green tea flavonoids on Maillard browning in UHT milk.LWT Food Sci Technol. 2007; 40 (8): 1410-7.
2. Andrewes P. Changes in Maillard reaction products in ghee during storage. Food Chem. 2012; 135 (3): 921-8.
3. Bekedam E.K., Roos E., Schols H.A., Van Boekel M.A.J.S., Smit G. Low molecular weight melanoidins in coffee brew. J Agric Food Chem. 2008; 56 (11): 4060-7.
4. Wellner A., Huettl Ch., Henle Th. Formation of Maillard reaction products during heat treatment of carrots. J Agric Food Chem. 2011; 59 (14): 7992-8.
5. Coimbra M.A., Nunes C., Cunha P. R., Guine R. Amino acid profile and Maillard compounds of sun-dried pears. Relation with the reddish brown colour of the dried fruits. Eur Food Res Technol. 2011; 233 (4): 637-46.
6. Jing H., Yap M., Wong P.Y.Y., Kitts D.D. Comparison of physicochemi-cal and antioxidant properties of egg-white proteins and fructose and inulin Maillard reaction products. Food Bioprocess Technol. 2011; 4 (8): 1489-96.
7. Hong J.-H., Kwon K.-Y., Kim K.-O. Sensory characteristics and consumer acceptability of beef stock containing the glutathione-xylose Maillard reaction product and/or monosodium glutamate. J Food Sci. 2012; 77 (6): S233-9.
8. Wang R., Yang Ch., Song H. Key meat flavour compounds formation mechanism in a glutathione-xylose Maillard reaction. Food Chem. 2012; 131 (1): 280-5.
9. Zharkova I.M., Kuchmenko T.A., Roslyakov Yu.F. Research smell of bread mixtures of rye and wheat flour, prepared at various ferments and acidifiers. Khleboprodukty [Bakery]. 2015; (8): 47-9. (in Russian)
10. Lee S.M., Jo Ye-Jin, Kim Y.-S. Investigation of the aroma-active compounds formed in the Maillard reaction between glutathione and reducing sugars. J Agric Food Chem. 2010; 58 (5): 3116-24.
11. Alves R.C., Costa A.S.G., Jerez M., Casal S., Sineiro J., Nunez M.J., et al. Antiradical activity, phenolics profile, and hydroxymethylfur-
fural in espresso coffee: influence of technological factors. J Agric Food Chem. 2010; 58 (23): 12 221-9.
12. Liu Y., Kitts D. D. Confirmation that the Maillard reaction is the principle contributor to the antioxidant capacity of coffee brews. Food Res Int. 2011; 44 (8): 2418-24.
13. Lopez de Lerma N., Peinado J., Moreno J., Peinado R.A. Anti-oxidant activity, browning and volatile Maillard compounds in Pedro Ximenez sweet wines under accelerated oxidative aging. LWT Food Sci Technol. 2010; 43 (10): 1557-63.
14. Carrieri G., De Bonis M.V., Pacella C., Pucciarelli A., Ruocco G. Modeling and validation of local acrylamide formation in a model food during frying. J Food Eng. 2009; 95 (1): 90-8.
15. Gokmen V., Senyuva H. Z. Study of colour and acrylamide formation in coffee, wheat flour and potato chips during heating. Food Chem. 2006; 99 (2): 238-43.
16. Mestdagh F., De Wilde T., Delporte K., Van P. C., De Meulenaer B. Impact of chemical pre-treatments on the acrylamide formation and sensorial quality of potato crisps. Food Chem. 2008; 106 (3): P. 914-22.
17. Agilent technologies (PN: 5980-1193EN) rapid, accurate, sensitive, and reproducible HPLC analysis of amino acids. In: V. Pankratov, D. Yanovich (transl.). Minsk, 2006: 10 p. (in Russian)
18. Polumbrik M.O., Litvyak V.V., Lovkis Z.V., Kovbasa V.N. Carbohydrates in foods. Minsk : IVC Minfina, 2016: 592 p. (in Russian)
19. Shcherbakov V.G., Lobanov V.G., Prudnikova T.N., Minakova A.D. Biochemistry. Saint Petersburg: GIORD, 2003: 440 p. (in Russian)
20. Nechaev A.P., Traubenberg S.E., Kochetkova A.A. et al. Food chemistry. In: A.P. Nechaeva (ed.). Saint Petersburg: GIORD, 2001: 592 p. (in Russian)
21. Davidyants S.B. Dark kingdom melanoidins. Khimiya i zhizn' [Chemistry and Life]. 1980; (3): 44-8. (in Russian)
22. Johnson A.P., Cleaves H.J., Dworkin J.P., Glavin D.P., Lazcano A., Bada J.L. The Miller volcanic spark discharge experiment. Science. 2008; 322: 404.
23. Bada J.L., Lazcano A. Prebiotic soup - revisiting the Miller experiment. Science. 2003; 300: 745-6.
