CC BY
3
УЧЕНЫЕ ЗАПИСКИ КАЗАНСКОГО УНИВЕРСИТЕТА. СЕРИЯ ЕСТЕСТВЕННЫЕ НАУКИ
2023, Т. 165, кн. 3 С.345-356
ISSN 2542-064X (Print) ISSN 2500-218X (Online)
О Р И Г И Н А Л ь Н А Я С Т А Т Ь Я
УДК 636.036+665.58
doi: 10.26907/2542-064X.2023.3.345-356
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ГИДРОЛИЗАТОВ КОЛЛАГЕНА И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В СОЗДАНИИ ЛЕЧЕБНО-КОСМЕТИЧЕСКИХ КОМПОЗИЦИЙ
С.А. Богданова, М.А. Сысоева, Ю.А. Шигабиева
Казанский национальный исследовательский технологический университет,
г. Казань, 420015, Россия
Коллаген - это биоразлагаемый полимер, обладающий высокой биосовместимостью с кожей, способностью к пленкообразованию, противомикробным, антиоксидантным действием и прочими активными свойствами, определяющими актуальность его применения во многих сферах науки и практики. Вместе с тем его использование ограничено в связи с его высокой молекулярной массой. Эту задачу можно решить посредством гидролиза полимера с получением полипептидов меньших размеров. В настоящее время осуществляется поиск альтернативных источников сырья для получения коллагена и его гидролизатов. Значительный интерес представляют отходы птицеводства, поскольку они содержат большое количество наиболее важного для практического применения коллагена I типа. В данной работе исследованы физико-химические свойства гидролизатов коллагена, выделенного из поверхностных мягких тканей куриных лап. Выявлено, что применение «Нейтразы» позволяет получить гидролизат, обладающий более выраженной поверхностной активностью на границе жидкость - газ, смачивающей способностью, высокой адгезией к гидрофобной поверхности, что позволяет рекомендовать его как полифункциональный компонент для создания лечебно-косметических композиций. Разработана рецептура крема с гидролизатом коллагена. Крем характеризуется как множественная эмульсия, обладающая увлажняющим действием.
Ключевые слова: белки, продукты птицеводства, гидролизат коллагена, ферменты, вязкость, изоэлектрическая точка, поверхностное натяжение, смачивание, работа адгезии, эмульсия.
Биоразлагаемые полимеры, получаемые из возобновляемых ресурсов, относятся к перспективным источникам для создания экологически чистых материалов. Коллаген является волокнистым белком, состоящим из повторяющихся триплетов аминокислот глицина, пролина и гидроксипролина. Его высокая биосовместимость, низкая антигенность, противомикробное и антиоксидантное действие определяют актуальность его применения в пищевой, фармацевтической, косметической, биомедицинской промышленности, а также тканевой инженерии [1-5]. Вместе с тем его высокая молекулярная масса (порядка 300 кДа) и низкая растворимость в воде создают определенные технологические затруднения [6]. В связи с этим коллаген подвергают денатурации с последующим ферментативным процессом для расщепления белковых цепей по специфическим амидным связям на небольшие пептиды, именуемые гидролизатами коллагена, с малой молекулярной массой от 1 кДа до 10 кДа [7, 8]. Они характеризуются хорошей растворимостью и низкой вязкостью в водных растворах, отсутствием
Аннотация
Введение
запаха, бесцветностью, прозрачностью, хорошим эмульгированием и стабилизацией, пенообразованием, пленкообразованием, смачиваемостью и диспергированием, что расширяет спектр их применения [9, 10].
Традиционным источником коллагена и его гидролизатов является соединительная ткань сельскохозяйственных животных, таких как свиньи и крупный рогатый скот [11]. Также используется коллаген из кожи рыб и из шелка. В настоящее время осуществляется поиск новых, альтернативных вариантов его получения. В этом плане значительный интерес представляет сфера птицеводства. Птицы являются одним из крупнейших источников пищевых побочных продуктов, в то же время они не восприимчивы к трансмиссивным губчатым энцефало-патиям, а также содержат большое количество наиболее важного для организма коллагена I типа [12-14]. Ферменты, применяемые для расщепления куриного коллагена, поразному влияют на состав, биологические и физико-химические свойства гидролизата [15-17]. Вместе с тем для выявления возможности разработки устойчивых и эффективных лечебно-косметических продуктов с этими ги-дролизованными белками необходимо исследовать их физико-химические свойства. Такой информации в литературных источниках недостаточно.
Целью настоящей работы является исследование физико-химических характеристик гидролизатов коллагена из поверхностных мягких тканей куриных лап, полученных с помощью различных ферментных препаратов, для разработки эмульсионной системы регенерирующего и увлажняющего действия.
1. Экспериментальная часть
1.1. Выделение коллагена. Мягкие ткани куриных лап после их отделения от костей и обезжиривания 40%-ным раствором этилового спирта экстрагировали 9%-ным раствором хлорида натрия для удаления солерастворимых белков. Коллаген выделен трехкратной ступенчатой экстракцией мягких тканей дистиллированной водой в соотношении 4:5 путем замораживания при температуре минус 18 °C и оттаивания. Полученный остаток обезжиривали и лиофилизировали.
1.2. Получение гидролизатов коллагена. В работе использованы ферментные препараты коммерческого производства «Нейтраза 0.8L» (ООО «Новозаймс Рус», Россия) и «Пепсин» («Ацидин-пепсин») (РУП «Белмедпрепараты», Беларусь). Гидролиз коллагена ферментным препаратом «Нейтраза 0.8L» проведен при температуре 40-50 °С, рН = 7, в течение 120 мин (образец 1). Гидролиз коллагена с применением «Пепсина» проведен при температуре 36-37 °С, рН = 3-4, в течение 120 мин (образец 2). Для проведения сравнительного анализа физико-химических свойств гидролизатов использован эталонный образец "Collagen Peptides" (пептиды коллагена фирмы Sports Research, США).
1.3. Разработка эмульсионной системы. Для разработки рецептуры эмульсионной системы применяли ингредиенты коммерческого производства, такие как стеариновая кислота, цетеариловый спирт, изопропилмиристат (BASF, Германия), глицерилстеарат (Evonik, Германия), а также ряд увлажняющих и смягчающих добавок, консервантов и парфюмерную композицию без дополнительной очистки. Для получения крема использовали метод «горячий - горячий».
1.4. Исследование физико-химических свойств гидролизатов. Физико-химические свойства гидролизатов изучали в водных растворах в диапазоне их концентраций до 2%. Тензиометрические измерения проводили по методу Дю Нуи на тензиометре К6 (KRUSS GmbH, Германия), оснащенном платиновым кольцом. Вязкость растворов гидролизатов коллагена определяли на капиллярном вискозиметре ВПЖ-3 (ООО «Экросхим», Россия) с внутренним диаметром 0.92 мм. Определение изоэлектрической точки базировалось на оценке светопропускания
системы на цифровом спектрофотометре PD-3 (Apel, Япония). Смачивающую способность растворов пептидов по отношению к низкоэнергетической поверхности полимеров исследовали методом сидящей капли в ячейке с гидравлическим затвором на катетометре КМ-8 (Россия), снабженном микрометрической насадкой. В качестве полимерных подложек использовали пластины политетрафторэтилена марки «Фторпласт Ф-4» (ООО «Завод полимеров Кирово-Чепецкого химического комбината», Россия) и полиэтилена высокого давления ПЭВД-153 (ПАО «Ка-заньоргсинтез», Россия) [18]. Работу адгезии W растворов гидролизатов к поверхностям рассчитывали по уравнению Юнга-Дюпре [19]:
Wa =a(l + Cos0),
где о - поверхностное натяжение, Cos Э - краевой угол смачивания.
1.5. Характеристика эмульсионной системы. Микроструктуру разработанного крема с гидролизатом коллагена исследовали методом оптической микроскопии на поляризационном микроскопе 500 Т POL (Levenhuk, Россия) при 1000-кратном увеличении. Эффективность действия эмульсионной системы оценивали на основании определения гидратации рогового слоя, эластичности и жирности in vivo в течение 60 мин с помощью многофункционального анализатора EH-900U (Sunwin Technology Co., Ltd., Китай).
1.6. Статистическая обработка данных. Результаты исследований обрабатывали с помощью программного обеспечения STATISTICA 6.0 (Version 6-Index) (Stat-Soft Inc., США). Уровень доверительной вероятности p < 0.5 рассматривали как статистически значимый.
2. Результаты и их обсуждение
Белки, а также продукты их гидролиза являются полиамфолитами. Для таких полимеров характерным является наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) -значение рН, при котором количество групп кислотного и основного характера одинаково. На рис. 1 представлены результаты спектрофотометрических исследований водных растворов гидролизата коллагена в зависимости от рН, значения которого варьировались посредством добавления NaOH и HCl. а, %
95 т-1-1-1-1-1-1-1-1-1-1
0123456789 10
рН
Рис. 1. Зависимость светопропускания растворов гидролизатов коллагена от рН среды: 1 - образец 1; 2 - образец 2
Экспериментальные данные, представленные на рис. 1, подтверждают поли-амфолитный характер гидролизатов (графическая зависимость светопропускания от рН имеет характерную форму). Для исследованных образцов ИЭТ находится в кислой области рН. Однако наблюдается различие в положении изоэлектрической
точки: для образца 1 ИЭТ = 4.6, а для образца 2 - ИЭТ = 3.5, что может свидетельствовать о различном содержании карбоксильных и аминогрупп в полученных пептидах [20]. Это различие может быть связано с разным количеством гидролизо-ванных амидных связей при использовании ферментов «Нейтразы» и «Пепсина».
Вязкость является важным физико-химическим свойством белков и их пептидов. С помощью метода вискозиметрии выявлена зависимость чисел вязкости водных растворов гидролизованных белков от их концентрации (рис. 2).
Vе0
0.12 -|
0.10 -
0.08 -0.06 -0.04 -0.02 -
0--
0 0.5 1.0 1.5 2.0 Ш, %
Рис. 2. Зависимость числа вязкости от концентрации гидролизата в водном растворе: 1 - образец 1; 2 - образец 2
Из данных рис. 2 следует, что в области малых концентраций гидролизатов отмечается возрастание вязкости. Это свидетельствует об эффекте полиэлектролитного «набухания» [21]. Гидролизаты коллагена содержат в своем составе ио-ногенные функциональные группы, которые диссоциируют в водной среде. При высоких степенях разбавления количество таких групп возрастает и макромоле-кулярный клубок увеличивается в результате электростатического отталкивания одноименно заряженных групп. Наибольший эффект отмечен для образца 2, полученного с применением «Пепсина».
Важной частью работы являлось исследование поверхностной активности гидролизатов на различных межфазных границах. Для водных растворов гидро-лизатов были определены концентрационные зависимости поверхностного натяжения, краевого угла смачивания, работы адгезии к твердой поверхности. На рис. 3 представлены изотермы поверхностного натяжения растворов гидролиза-тов коллагена. Поверхностное натяжение определялось методом отрыва кольца Дю Нуи на приборе KRUSS Кб.
0 0.5 1.0 1.5 2.0 О, %
Рис. 3. Изотермы поверхностного натяжения водных растворов гидролизатов коллагена: 1 - образец 1; 2 - образец 2
Анализ графических зависимостей (рис. 3) показывает, что исследуемые системы различны по поверхностной активности на границе раздела вода-воздух. Выраженные поверхностно-активные свойства проявляет образец 1, что подтверждается более резким наклоном кривой и снижением поверхностного натяжения до 43.4 мН/м.
На рис. 4 представлены изотермы смачивания поверхностей полимеров водными растворами гидролизатов коллагена. В качестве подложек использовались гидрофобные полимеры - политетрафторэтилен (ПТФЭ, тефлон) и полиэтилен высокого давления.
Ранее нами была определена свободная поверхностная энергия исследуемых полимеров, ее составляющие и полярность поверхности [19]. Данные приведены в табл. 1. Результаты показывают, что полярность поверхности полиэтилена в 15 раз превышает полярность поверхности политетрафторэтилена, который является эталоном гидрофобной поверхности.
cose
1.0 п
1
-Í 2
з
—i-
2.0 СО, %
-i 4
-0.6 J
Рис. 4. Изотермы смачивания поверхности полимеров водными растворами гидролизатов коллагена: 1 - образец 1 на полиэтилене; 2 - образец 2 на полиэтилене; 3 - образец 1 на тефлоне; 4 - образец 2 на тефлоне
Табл. 1
Свободная поверхностная энергия полимеров (уД ее кислотно-основная (у^6) и дисперсионная (у ^ составляющие и полярность поверхности хр
Полимер Ys, мН/м ysab, мН/м Ysd, мН/м хр102
Политетрафторэтилен (ПТФЭ) 18.3 0.09 18.2 0.5
Полиэтилен высокого давления ПЭВД-153 29.2 2.2 27.0 7.5
С ростом концентрации гидролизатов в растворах увеличивается смачивание с выходом значений на плато (рис. 4). Очевидно, что лучшей смачивающей способностью по отношению к двум поверхностям обладает образец 1. С увеличением полярности поверхности смачивание возрастает. Полученные данные согласуются с результатами тензиометрических исследований.
На основании определения смачивающей способности и измерения поверхностного натяжения по уравнению Юнга-Дюпре рассчитана работа адгезии, значения которой приведены в табл. 2. Сравнение работы адгезии, соответствующей формированию насыщенного адсорбционного слоя исследуемых гидролизатов (при концентрации 1%) показывает, что эта величина для образца 1 по отношению к поверхностям полимеров принимает большие значения по сравнению с образцом 2.
Поскольку коллаген является активным косметическим ингредиентом, это может способствовать его адсорбции на поверхности кожи и оказывать комплексное полезное воздействие. Работа адгезии гидролизатов к поверхности политетрафторэтилена существенно ниже, чем к более полярной поверхности полиэтилена.
Результаты аналогичных исследований физико-химических свойств водных растворов коммерческого гидролизата коллагена "Collagen Peptides" показали, что он обладает меньшей поверхностной активностью на межфазных границах. Так, для 2%-ного раствора эталона поверхностное натяжение на границе раздела раствор-воздух составляет 62.4 мН/м, для образца 1 - 43.4 мН/м, для образца 2 -54.1 мН/м. Величина CosЭ, характеризующая смачивание, также меньше - для 2%-ного раствора эталона на поверхности ПЭВД она составляет 0.35, для образца 1 - 0.8, для образца 2 - 0.4.
Табл. 2
Работа адгезии растворов гидролизатов к поверхностям полимеров
Концентрация гидролизата в растворе ю, % Работа адгезии W Дж/м2
Политетрафторэтилен Полиэтилен высокого давления
Образец 1 Образец 2 Образец 1 Образец 2
0 43.72 ± 0.12 43.72 ± 0.12 87.43 ± 0.07 87.43 ± 0.07
0.125 43.92 ± 0.10 42.27 ± 0.09 87.23 ± 0.05 87.21 ± 0.04
0.25 43.33 ± 0.09 40.56 ± 0.05 87.17 ± 0.04 83.62 ± 0.05
0.5 43.30 ± 0.07 39.90 ± 0.04 83.84 ± 0.07 78.09 ± 0.10
1.0 43.28 ± 0.10 36.40 ± 0.05 77.76 ± 0.08 71.76 ± 0.09
2.0 41.74 ± 0.05 34.94 ± 0.05 73.51 ± 0.07 68.89 ± 0.12
Оценивая совокупно свойства исследуемых систем, можно сделать вывод, что наиболее перспективным компонентом для создания лечебно-косметических композиций является образец 1, полученный с применением «Нейтразы 0.8L». Он обладает наибольшей поверхностной активностью на границе раздела жидкость-газ. Это определяет эффективность применения исследуемого образца 1 в качестве амфотерного со-ПАВ (поверхностно-активного вещества) природного происхождения, позволяющего получить однородную систему за счет стабилизирующего, эмульгирующего и пенообразующего действия. Более высокое значение изоэлектрической точки свидетельствует о наибольшем количестве положительно заряженных групп, что обеспечивает их электростатическое взаимодействие с коллагеном кожи и, как следствие, образование на их поверхности защитной пленки.
На основании полученных результатов разработана рецептура регенерирующей эмульсионной композиции, базирующейся на комплексе структурообра-зователей и эмолентов (стеариновой кислоты, цетеарилового спирта, изопро-пилмиристата), эмульгаторов (глицерилстеарата), увлажняющих и смягчающих добавок, консервантов и парфюмерной композиции. Содержание гидролизата коллагена в ней составляло 1%.
Методом оптической микроскопии исследована морфология разработанного крема (рис. 5). Показано, что разработанная композиция является множественной эмульсией. Такая система обладает рядом преимуществ: иммобилизует активные компоненты с последующим пролонгированным высвобождением; защищает инкорпорированные вещества от деградации; оказывает немедленный увлажняющий эффект на протяжении длительного времени; минимизирует риск раздражения [22, 23].
Рис. 5. Микрофотография эмульсии с гидролизатом коллагена в поляризованном свете. Увеличение 1000х
Как видно из рис. 6, после нанесения на кожу исследуемого крема наблюдается увеличение ее увлажнения - гидратация возрастает в 6.5 раза, а эластичность - в 1.3 раза. Это подтверждает способность эмульсионной системы к регенерации кожи вследствие частичного замещения ее нарушенных белковых структур, с восполнением недостатка естественных полипептидов [24].
50 60 г1, мин
■ Жирность □ Гидратация □ Эластичность
Рис. 6. Влияние нанесения эмульсионной системы с гидролизатом коллагена на параметры кожи
Заключение
На основании коллоидно-химического подхода выявлен перспективный ингредиент для создания лечебно-косметических композиций - гидролизат коллагена из мягких тканей куриных лап, полученный с применением ферментного препарата «Нейтраза 0^». Он обладает большей поверхностной активностью и смачивающей способностью по сравнению с гидролизатом коллагена, полученным с применением ферментного препарата «Пепсин», а также эталонным образцом, и может рассматриваться как со-ПАВ природного происхождения при создании лечебно-косметических композиций. Разработана рецептура полифункциональной эмульсионной композиции, характеризующейся равномерной структурой, выраженным гидратантным и смягчающим действием.
Благодарности. Выражаем благодарность ООО «Новозаймс Рус» за любезно предоставленный ферментный препарат.
Исследования проведены с использованием оборудования Центра коллективного пользования «Наноматериалы и нанотехнологии» Казанского национального исследовательского технологического университета при финансовой поддержке проекта Минобрнауки России в рамках гранта № 075-15-2021-699.
Литература
1. Irastorza А., Zarandona I., Andonegi M., Guerrero P., de la Caba K. The versatility of collagen and chitosan: From food to biomedical applications // Food Hydrocolloids. 2021. V. 116. Art. 106633. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2021.106633.
2. Mathew-Steiner S.S., Roy S., Sen C.K. Collagen in wound healing // Bioengineering. 2021. V. 8, No 5. Art. 63. https://doi.org/10.3390/bioengineering8050063.
3. O'Brien F.J. Biomaterials & scaffolds for tissue engineering // Mater. Today. 2011. V 14. P. 88-95. https://doi.org/10.1016/S1369-7021(11)70058-X.
4. Avila Rodríguez M.I., Rodríguez Barroso L.G., Sánchez M.L. Collagen: A review on its sources and potential cosmetic applications // J. Cosmet. Dermatol. 2018. V 17, No 1. P. 20-26. https://doi.org /10.1111/jocd.12450.
5. Secchi G. Role of protein in cosmetics // Clin. Dermatol. 2008. V. 26, No 4. P. 321-325. https://doi.org/10.1016/j.clindermatol.2008.04.004.
6. Li G.Y., FukunagaS., TakenouchiK., NakamuraF. Comparative study of the physiological properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate as cosmetic materials // Int. J. Cosmet. Sci. 2005. V. 27, No 2. P. 101-106. https://doi.org/10.1111/j.1467-2494.2004.00251.x.
7. Thuanthong M., De Gobba C., Sirinupong N., Youravong W., Otte J. Purification and characterization of angiotensin-converting enzyme-inhibitory peptides from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) skin gelatine produced by an enzymatic membrane reactor // J. Funct. Foods. 2017. V. 36. P. 243-254. https://doi.org/10.1016/jjff.2017.07.011.
8. LiD., MuC., CaiS., Lin W. Ultrasonic irradiationinthe enzymatic extractionofcollagen//Ultrason Sonochem. 2009. V 16, No 5. P. 605-609. https://doi.org/10.1016/j.ultsonch.2009.02.004.
9. Ishak N.H., Sarbon N.M. A review of protein hydrolysates and bioactive peptides deriving from wastes generated by fish processing // Food Bioprocess Technol. 2018. V. 11, No 1. P. 2-16. https://doi.org/10.1007/s11947-017-1940-1.
10. Kim D.-U., Chung H.-C., Choi J., Sakai Y., Lee B.-Y. Oral intake of low-molecular weight collagen peptide improves hydration, elasticity, and wrinkling in human skin: A randomized, double-blind, placebo-controlled study // Nutrients. 2018. V. 10, No 7. Art. 826. https://doi.org/10.3390/nu10070826.
11. Ao J., Li B. Amino acid composition and antioxidant activities of hydrolysates and peptide fractions from porcine collagen // Food Sci. Technol. Int. 2012. V. 18, No 5. P. 425-434. https://doi.org/10.1177/1082013211428219.
12. Saiga A., Iwai K., Hayakawa T., Takahata Y., Kitamura S., Nishimura T., Morimatsu F. Angiotensin I-converting enzyme-inhibitory peptides obtained from chicken collagen hydrolysate // J. Agric. Food Chem. 2008. V. 56, No 20. P. 9586-9591. https://doi.org/10.1021/jf072669w.
13. Lindberg D., Kristoffersen K.A., de Vogel-van den Bosch H., Wubshet S.G., Böcker U., Rieder A., Fricke E., Afseth N.K. Effects of poultry raw material variation and choice of protease on protein hydrolysate quality // Process Biochem. 2021. V. 110. P. 85-93. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2021.07.014.
14. Волик В.Г., Исмаилова Д.Ю., Лукашенко В.С., Салеева И.П., Федорова Т.В., Овсей-чик Е.А., Журавчук Е.В., Зиновьев С.В. Биохимические свойства ферментированных кормовых добавок из вторичного сырья птицепереработки и продуктивность
бройлеров // Ученые записки Казанского университета. Серия: Естественные науки. 2019. Т. 161, кн. 3. С. 422-439. https://doi.Org/10.26907/2542-064X.2019.3.422-439.
15. Offengenden M., Chakrabarti S., Wu J. Chicken collagen hydrolysates differentially mediate anti-inflammatory activity and type I collagen synthesis on human dermal fibroblasts // Food Sci. Hum. Wellness. 2018. V. 7, No 2. P. 138-147. https://doi.org/10.1016/j.fshw.2018.02.002.
16. Zhang Y., Zhang Y., Liu X., Huang L., Chen Z., Cheng J. Influence of hydrolysis behaviour and microfluidisation on the functionality and structural properties of collagen hydrolysates // Food Chem. 2017. V. 227. P. 211-218. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.01.049.
17. Li Z., Wang B., Chi C., Gong Y., Luo H., Ding G. Influence of average molecular weight on antioxidant and functional properties of cartilage collagen hydrolysates from Sphyrna lewini, Dasyatis akjei and Raja porosa // Food Res. Int. 2013. V. 51, No 1. P. 283-293. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2012.12.031.
18. Starostina I.A., Stoyanov O.V., Deberdeev R.Ya. Polymer Surfaces and Interfaces. Acid-Base Interactions and Adhesion in Polymer-Metal Systems. N.Y.: Apple Acad. Press, 2014. 199 p. https://doi.org/10.1201/b17028.
19. Барабанов В.П., Богданова С.А. Коллоидно-химические аспекты взаимодействия ПАВ с поверхностью полимеров // Вестник технологического университета. 2010. N° 4. С. 7-25.
20. Kittiphattanabawon P., Benjakul S., Visessanguan W., Kishimura H., Shahidi F. Isolation and characterization of collagen from the skin of brown-banded bamboo shark (Chiloscyllium punctatum) // Food Chem. 2010. V. 119, No 4. P. 1519-1526. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2009.09.037.
21. Тагер А.А. Физико-химия полимеров. М.: Научный мир, 2007. 576 с.
22. Zadymova N.M., Poteshnova M.V., Kulichikhin V.G. Properties of oil/water/oil2 double emulsions containing lipophilic acrylic polymer // Colloid J. 2012. V. 74, No 5. P. 541-552. https://doi.org/ 10.1134/S1061933X12050146.
23. Khairova A.S., Lopatin S.A., Varlamov V.P., Bogdanova S.A., Shigabieva Yu.A., Knyazev A.A. Chitosan-melanin polymer complex: A promising ingredient in emulsion compositions // Polym. Sci., Ser. D. 2022. V. 15, No 2. P. 295-299. https://doi.org/10.1134/S1995421222020071.
24. Самуйлова Л.В., Пучкова Т.В. Косметическая химия. М.: Школа косметических химиков, 2005. Ч. 1. Ингредиенты. 336 с.
Поступила в редакцию 14.04.2023 Принята к публикации 29.08.2023
Богданова Светлана Алексеевна, кандидат химических наук, профессор кафедры технологии косметических средств
Казанский национальный технологический университет
ул. К. Маркса, д. 68, г. Казань, 420015, Россия E-mail: polyswet@mail.ru Сысоева Мария Александровна, доктор химических наук, заведующий кафедрой пищевой биотехнологии
Казанский национальный технологический университет
ул. К. Маркса, д. 68, г. Казань, 420015, Россия E-mail: oxygen1130@mail.ru Шигабиева Юлия Александровна, кандидат химических наук, доцент кафедры технологии косметических средств
Казанский национальный технологический университет
ул. К. Маркса, д. 68, г. Казань, 420015, Россия E-mail: romanovakstu@yandex.ru
ISSN 2542-064X (Print) ISSN 2500-218X (Online)
UCHENYE ZAPISKI KAZANSKOGO UNIVERSITETA. SERIYA ESTESTVENNYE NAUKI (Proceedings of Kazan University. Natural Sciences Series) 2023, vol. 165, no. 3, pp. 345-356
O R I G I N A L A R T I C L E
doi: 10.26907/2542-064X.2023.3.345-356
Physico-Chemical Properties of Collagen Hydrolysates and Their Application in Skin Care Cosmetics
S.A. Bogdanova *, M.A. Sysoeva **, YuA. Shigabieva *** Kazan National Research Technological University, Kazan, 420015 Russia
E-mail: *polyswet@mail.ru, **oxygen1130@mail.ru, ***romanovakstu@yandex.ru Received April 14, 2023; Accepted August 29, 2023
Abstract
Collagen is a biodegradable polymer with many beneficial properties, such as high biocompatibility with skin, excellent film-forming ability, antimicrobial and antioxidant actions, etc. It has received increasing attention in various research and practical fields for its potential applications. However, the use of collagen can be problematic due to its high molecular weight, which can be resolved by hydrolysis into smaller polypeptides. Efforts have also been made to find alternative sources of collagen and its hydrolysates. One such promising source is poultry by-products rich in type I collagen, the most important collagen for practical use. This article analyzes the physico-chemical properties of collagen hydrolysates isolated from the superficial soft tissues of chicken paws. The results obtained show that the use of Neutrase yields a hydrolysate that exhibits greater surface activity at the liquid-gas interface, enhanced wetting ability, and better adhesion to hydrophobic surfaces. Therefore, it can be recommended as a multifunctional ingredient for skin care cosmetics. A cream formula with collagen hydrolysate was developed. Cream is characterized as a multiple emulsion with a moisturizing effect.
Keywords: proteins, poultry products, collagen hydrolysate, enzymes, viscosity, isoelectric point, surface tension, wetting, adhesion work, emulsion
Acknowledgements. We thank Novozymes RUS Company for providing us with the enzyme preparation.
The study was performed using the equipment of the Nanomaterials and Nanotechnologies Center of Shared Facilities at Kazan National Research Technological University and supported by the Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation (project no. 075-15-2021-699).
Figure Captions
Fig. 1. Dependence of the light transmission of the collagen hydrolysate solutions on the medium pH: 1 - sample 1; 2 - sample 2.
Fig. 2. Dependence of the viscosity number on the hydrolysate concentration in the aqueous solution:
1 - sample 1; 2 - sample 2.
Fig. 3. Surface tension isotherms for the aqueous solutions of collagen hydrolysates: 1 - sample 1;
2 - sample 2.
Fig. 4. Isotherms of polymer surface wetting with the aqueous solutions of collagen hydrolysates:
1 - sample 1 on polyethylene; 2 - sample 2 on polyethylene; 3 - sample 1 on Teflon; 4 - sample
2 on Teflon.
Fig. 5. Micrograph of an emulsion with collagen hydrolysate in polarized light. Magnification 1000x. Fig. 6. Effect of applying the emulsion system with collagen hydrolysate on skin parameters.
References
1. Irastorza A., Zarandona I., Andonegi M., Guerrero P., de la Caba K. The versatility of collagen and chitosan: From food to biomedical applications. Food Hydrocolloids, 2021, vol. 116, art. 106633. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2021.106633.
2. Mathew-Steiner S.S., Roy S., Sen C.K. Collagen in wound healing. Bioengineering, 2021, vol. 8, no. 5, art. 63. https://doi.org/10.3390/bioengineering8050063.
3. O'Brien F.J. Biomaterials & scaffolds for tissue engineering. Mater. Today, 2011, vol. 14, no. 3, pp. 88-95. https://doi.org/10.1016/S1369-7021(11)70058-X.
4. Avila Rodríguez M.I., Rodríguez Barroso L.G., Sánchez M.L. Collagen: A review on its sources and potential cosmetic applications. J. Cosmet. Dermatol., 2018, vol. 17, no. 1, pp. 20-26. https://doi.org/10.1111/jocd.12450.
5. Secchi G. Role of protein in cosmetics. Clin. Dermatol., 2008, vol. 26, no. 4, pp. 321-325. https://doi.org/10.1016/j.clindermatol.2008.04.004.
6. Li G.Y., Fukunaga S., Takenouchi K., Nakamura F. Comparative study of the physiological properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate as cosmetic materials. Int. J. Cosmet. Sci., 2005, vol. 27, no. 2, pp. 101-106. https://doi.org/10.1111/j.1467-2494.2004.00251.x.
7. Thuanthong M., De Gobba C., Sirinupong N., Youravong W., Otte J. Purification and characterization of angiotensin-converting enzyme-inhibitory peptides from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) skin gelatine produced by an enzymatic membrane reactor. J. Funct. Foods, 2017, vol. 36, pp. 243-254. https://doi.org/10.1016/jjff.2017.07.011.
8. Li D., Mu C., Cai S., Lin W. Ultrasonic irradiation in the enzymatic extraction of collagen. Ultrason. Sonochem., 2009, vol. 16, no. 5, pp. 605-609. https://doi.org/10.1016/j.ultsonch.2009.02.004.
9. Ishak N.H., Sarbon N.M. A review of protein hydrolysates and bioactive peptides deriving from wastes generated by fish processing. Food Bioprocess Technol., 2018, vol. 11, no. 1, pp. 2-16. https://doi.org/10.1007/s11947-017-1940-1.
10. Kim D.-U., Chung H.-C., Choi J., Sakai Y., Lee B.-Y. Oral intake of low-molecular weight collagen peptide improves hydration, elasticity, and wrinkling in human skin: A randomized, double-blind, placebo-controlled study. Nutrients, 2018, vol. 10, no. 7, art. 826. https://doi.org/10.3390/nu10070826.
11. Ao J., Li B. Amino acid composition and antioxidant activities of hydrolysates and peptide fractions from porcine collagen. Food Sci. Technol. Int., 2012, vol. 18, no. 5, pp. 425-434. https://doi.org/10.1177/1082013211428219.
12. Saiga A., Iwai K., Hayakawa T., Takahata Y., Kitamura S., Nishimura T., Morimatsu F. Angiotensin I-converting enzyme-inhibitory peptides obtained from chicken collagen hydrolysate. J. Agric. Food Chem., 2008, vol. 56, no. 20, pp. 9586-9591. https://doi.org/10.1021/jf072669w.
13. Lindberg D., Kristoffersen K.A., de Vogel-van den Bosch H., Wubshet S.G., Bocker U., Rieder A., Fricke E., Afseth N.K. Effects of poultry raw material variation and choice of protease on protein hydrolysate quality. Process Biochem., 2021, vol. 110, pp. 85-93. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2021.07.014.
14. Volik V.G., Ismailova D.Yu., Lukashenko V.S., Saleeva I.P., Fedorova T.V., Ovseychik E.A., Zhuravchuk E.V., Zinoviev S.V. Biochemical properties of fodder additives based on fermented poultry wastes and their effects on broiler productivity. Uchenye Zapiski Kazanskogo Universiteta. Seriya: Estestvennye Nauki, 2019, vol. 161, no. 3, pp. 422-439. https://doi.org/10.26907/2542-064X.2019.3.422-439. (In Russian)
15. Offengenden M., Chakrabarti S., Wu J. Chicken collagen hydrolysates differentially mediate antiinflammatory activity and type I collagen synthesis on human dermal fibroblasts. Food Sci. Hum. Wellness, 2018, vol. 7, no. 2, pp. 138-147. https://doi.org/10.1016/j.fshw.2018.02.002.
16. Zhang Y., Zhang Y., Liu X., Huang L., Chen Z., Cheng J. Influence of hydrolysis behaviour and microfluidisation on the functionality and structural properties of collagen hydrolysates. Food Chem., 2017, vol. 227, pp. 211-218. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.01.049.
17. Li Z., Wang B., Chi C., Gong Y., Luo H., Ding G. Influence of average molecular weight on antioxidant and functional properties of cartilage collagen hydrolysates from Sphyrna
lewini, Dasyatis akjei and Raja porosa. Food Res. Int., 2013, vol. 51, no. 1, pp. 283-293. https://doi.Org/10.1016/j.foodres.2012.12.031.
18. Starostina I.A., Stoyanov O.V., Deberdeev R.Ya. Polymer Surfaces and Interfaces. Acid-Base Interactions and Adhesion in Polymer-Metal Systems. New York, Apple Acad. Press, 2014. 199 p. https://doi.org/10.1201/b17028.
19. Barabanov V.P., Bogdanova S.A. Colloidal chemical aspects of the interaction of surfactants with polymer surface. Vestn. Tekhnol. Univ., 2010, no. 4, pp. 7-25. (In Russian)
20. Kittiphattanabawon P., Benjakul S., Visessanguan W., Kishimura H., Shahidi F. Isolation and characterization of collagen from the skin of brown-banded bamboo shark (Chiloscyllium punctatum). FoodChem., 2010, vol. 119, no. 4, pp. 1519-1526. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2009.09.037.
21. Tager A.A. Fiziko-khimiya polimerov [Physical Chemistry of Polymers]. Moscow, Nauchn. Mir, 2007. 576 p. (In Russian)
22. Zadymova N.M., Poteshnova M.V., Kulichikhin V.G. Properties of oil1/water/oil2 double emulsions containing lipophilic acrylic polymer. Colloid J., 2012, vol. 74, no. 5, pp. 541-552. https://doi.org/10.1134/S1061933X12050146.
23. Khairova A.S., Lopatin S.A., Varlamov V.P., Bogdanova S.A., Shigabieva Yu.A., Knyazev A.A. Chitosan-melanin polymer complex: A promising ingredient in emulsion compositions. Polym. Sci., Ser. D, 2022, vol. 15, no. 2, pp. 295-299. https://doi.org/10.1134/S1995421222020071.
24. Samuylova L.V., Puchkova T.V. Kosmeticheskayakhimiya [Cosmetic Chemistry]. Part 1: Ingredients. Moscow, Shk. Kosmet. Khim., 2005. 336 p. (In Russian)
Для цитирования: Богданова С.А., Сысоева М.А., Шигабиева Ю.А. Физико-химические свойства гидролизатов коллагена и их применение в создании лечебно-косметических композиций // Учен. зап. Казан. ун-та. Сер. Естеств. науки. 2023. Т. 165, кн. 3. С. 345-356. https://doi.org/10.26907/2542-064X.2023.3.345-356.
For citation: Bogdanova S.A., Sysoeva M.A., Shigabieva Yu.A. Physico-chemical properties of collagen hydrolysates and their application in skin care cosmetics. Uchenye Zapiski Kazanskogo Universiteta. Seriya Estestvennye Nauki, 2023, vol. 165, no. 3, pp. 345-356. https://doi.org/10.26907/2542-064X.2023.3.345-356. (In Russian)
