CC BY
44
_МЕЖДУНАРОДНЫЙ НАУЧНЫЙ ЖУРНАЛ «СИМВОЛ НАУКИ» № 06/2017 ISSN 2410-700Х_
МЕДИЦИНСКИЕ НАУКИ
УДК 612
Баранов Сергей Николаевич
магистрант КГУ г. Курган, РФ E-mail: [email protected]
БИОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ГОРМОНА АДИПОНЕКТИНА
Аннотация
Ожирение является серьезной проблемой здоровья, сильно увеличивающей риск развития различных тяжелых осложнений, таких как метаболический синдром, сердечно-сосудистые заболевания, респираторные заболевания, диабетическая ретинопатия, рак. Жировая ткань - это эндокринный орган, продуцирующий биологически активные молекулы осуществляющие "адипоцитокинез," гормоны белков с плейотропными функциями участвующие в регуляции энергетического обмена, аппетита, чувствительности к инсулину, воспаления, атеросклероза, пролиферации клеток, и так далее.
Ключевые слова Адипоциты, адипонектин, жировая ткан, метаболизм, адипокин.
Адипонектин является адипокином, обильно продуцируемым и секретируемым жировой тканью, получил широкое признание благодаря своим антидиабетическим, противовоспалительным, антиатерогенным и кардиопротективным свойствами [25-27]. Адипонектин представляет собой белковый гормон из 244 аминокислот, который циркулирует в высоких концентрациях (5-30 ц г/мл), что составляет 0,01% от общего количества белков в сыворотке крови [1-3].
Уровень экспрессии адипонектина в сыворотке крови уменьшается у пациентов с ожирением [28]. Адипонектин синтезируется в виде мономера 28-30 кД, который собран в homooligomers различной молекулярной массы: низкой молекулярной массой (НММ) - тримерная форма, со средней молекулярной массой - гексамерная (MMW), и с высокой молекулярной массой (ВММ) [24]. Мономерная пептидная последовательность состоит из четырех составляющих: амино-концевой пептид, короткий гипервариабельная область, коллаген-подобный домен, содержащий 22 Gly-X-Pro или Gly-XY, и карбокси-концевой глобулярный домен C1q [24].
В сыворотке, мономерный адипонектин содержится в форме «ленты» (/Adiponectin), либо в виде глобулярного белка (gAdiponectin). gAdiponectin генерируется посредством протеолитического расщепления продукта /Adiponectin и содержит глобулярную головку без коллагена-подобного домена стимулирующего образование тримеров, а не HMW олигомеров [21]. Позже было обнаружено, что в мономерной форме гормон стимулирует активацию AMPK в мышцах и увеличивает окисление жирных кислот и поглощение периферийной глюкозы. Кроме того, увеличение gAdiponectin способствует улучшению энергетического метаболизма организма и функций жировой ткани.
Адипонектин подвергается сложной посттрансляционной обработке играющей решающее значение для формирования и секреции адипонектин-мультимеров; в организме человека, наиболее важным является модификация гидроксилирования и гликозилирования из четырех сохраняющихся остатков лизина (lys65, lys68, lys77 и lys101) и/или гидроксилирование остатков пролина в пределах коллагенового домена; сборка олигомеров адипонектина человека зависит от формирования дисульфидных связей в основном опосредованных цистеином 39 [4-10]. Кроме того, различные комплексы адипонектина не конвертируются после секреции. Сборка homooligomers адипонектина различной молекулярной массы является важным процессом, тесно связанным с биологическими функциям этого адипокина. Предполагается, что HMW-олигомеры являются основной биологически активной формой. Сниженная концентрация HMW-олигомеров является фактором риска развития метаболических патологий связанных с ожирением. Исходя из этого, ВММ/соотношение адипонектина, является более полезным, чем «целый» адипонектин, для
_МЕЖДУНАРОДНЫЙ НАУЧНЫЙ ЖУРНАЛ «СИМВОЛ НАУКИ» № 06/2017 ISSN 2410-700Х_
оценки риска ряда заболеваний, включая ожирение, резистентность к инсулину (IR), сахарный диабет 2 типа, метаболический синдром (MET), и сердечно-сосудистые заболевания (ССЗ) [28]. Список использованной литературы:
1. Wright SM, Aronne LJ. Causes of obesity. Abdominal Imaging. 2012; 37(5):730-732.
2. Friedman JM. Obesity in the new millennium. Nature. 2000; 404(6778):632-634.
3. Fitzgerald KR. Review of article: prevalence of obesity and trends in the distribution of body mass index among US adults, 1999-2010 by Katherine M. Flegal, PhD; Margaret D. Carroll, MSPH; Brian K. Kit, MD; Cynthia L. Ogden, PhD (JAMA 2012; 307: 491-7) Journal of Vascular Nursing. 2013; 31(3):131-132.
4. Fakhouri THI, Ogden CL, Carroll MD, Kit BK, Flegal KM. Prevalence of obesity among older adults in the United States, 2007-2010. National Center for Health Statistics Data Brief. 2012; (106): 1-8.
5. Berghofer A, Pischon T, Reinhold T, Apovian CM, Sharma AM, Willich SN. Obesity prevalence from a European perspective: a systematic review. BMC Public Health. 2008; 8, article 200.
6. Hales CN, Barker DJP. The thrifty phenotype hypothesis. British Medical Bulletin. 2001; 60:5-20.
7. Srivastava N, Lakhan R, Mittal B. Pathophysiology and genetics of obesity. Indian Journal of Experimental Biology. 2007; 45(11):929-936.
8. Xia Q, Grant SFA. The genetics of human obesity. Annals of the New York Academy of Sciences. 2013; 1281(1): 178-190.
9. Alfieri A, Pasanisi F, Salzano S, et al. Functional analysis of melanocortin-4-receptor mutants identified in severely obese subjects living in Southern Italy. Gene. 2010; 457(1-2):35-41.
10. Kakar N, Ahmad J, Kubisch C, Borck G. Exon skipping and severe childhood-onset obesity caused by a leptin receptor mutation. American Journal of Medical Genetics A. 2013; 161(10):2672-2674.
11. Farooqi IS, Drop S, Clements A, et al. Heterozygosity for a POMC-null mutation and increased obesity risk in humans. Diabetes. 2006; 55(9):2549-2553.
12. Argyropoulos G, Rankinen T, Neufeld DR, et al. A polymorphism in the human agouti-related protein is associated with late-onset obesity. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 2002; 87(9):4198-4202.
13. Goldlust IS, Hermetz KE, Catalano LM, et al. Mouse model implicates GNB3 duplication in a childhood obesity syndrome. Proceedings of the National Academy of Sciences. 2013; 110(37): 14990-14994.
14. Willer CJ, Speliotes EK, Loos RJ. Six new loci associated with body mass index highlight a neuronal influence on body weight regulation. Nature Genetics. 2009; 41(1):25-34.
15. Cao J, Puri N, Sodhi K, Bellner L, Abraham NG, Kappas A. Apo A1 mimetic rescues the diabetic phenotype of HO-2 knockout mice via an increase in HO-1 adiponectin and LKBI signaling pathway. International Journal of Hypertension. 2012.
16. Speliotes EK, Willer CJ, Berndt SI. Association analyses of 249, 796 individuals reveal eighteen new loci associated with body mass index. Nature Genetics. 2010; 42(11):937-948.
17. Thorleifsson G, Walters GB, Gudbjartsson DF, et al. Genome-wide association yields new sequence variants at seven loci that associate with measures of obesity. Nature Genetics. 2009; 41(1): 18-24.
18. Mohamed-Ali V, Pinkney JH, Coppack SW. Adipose tissue as an endocrine and paracrine organ. International Journal of Obesity. 1998; 22(12): 1145-1158.
19. Rega-Kaun G, Kaun C, Wojta J. More than a simple storage organ: adipose tissue as a source of adipokines involved in cardiovascular disease. Thrombosis and Haemostasis. 2013; 110(4):641-50.
20. Kwon H, Pessin JE. Adipokines mediate inflammation and insulin resistance. Frontiers in Endocrinology. 2013.
21. Scherer PE, Williams S, Fogliano M, Baldini G, Lodish HF. A novel serum protein similar to C1q, produced exclusively in adipocytes. The Journal of Biological Chemistry. 1995; 270(45):26746-26749.
22. Maeda K, Okubo K, Shimomura I, Funahashi T, Matsuzawa Y, Matsubara K. cDNA cloning and expression of a novel adipose specific collagen-like factor, apM1 (adipose most abundant gene transcript 1) Biochemical and Biophysical Research Communications. 1996; 221(2):286-289.
23. Nakano Y, Tobe T, Choi-Miura N, Mazda T, Tomita M. Isolation and characterization of GBP28, a novel gelatin-binding protein purified from human plasma. Journal of Biochemistry. 1996; 120(4):803-812.
24. Kadowaki T, Yamauchi T. Adiponectin and adiponectin receptors. Endocrine Reviews. 2005; 26(3):439-451. [
МЕЖДУНАРОДНЫЙ НАУЧНЫЙ ЖУРНАЛ «СИМВОЛ НАУКИ» № 06/2017 ISSN 2410-700Х
25. Kern PA, di Gregorio GB, Lu T, Rassouli N, Ranganathan G. Adiponectin expression from human adipose tissue: relation to obesity, insulin resistance, and tumor necrosis factor-a expression. Diabetes. 2003; 52(7):1779-1785.
26. Lee B, Shao J. Adiponectin and energy homeostasis. Reviews in Endocrine and Metabolic Disorders. 2014; 15(2): 149-156.
27. Ohashi K, Ouchi N, Matsuzawa Y. Anti-inflammatory and anti-atherogenic properties of adiponectin. Biochimie. 2012; 94(10):2137-2142.
28. Daniele A, Cammarata R, Masullo M, et al. Analysis of adiponectin gene and comparison of its expression in two different pig breeds. Obesity. 2008; 16(8):1869-1874.
© Баранов С.Н., 2017
УДК 616.329-073.178
Залевский А.А.
ГБОУ ВПО «Красноярский государственный медицинский университет им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого Минздрава РФ»
ОЦЕНКА ПРОДВИГАЮЩЕЙ ПЕРИСТАЛЬТИКИ ПИЩЕВОДА ПРИ БОКОВОЙ РЕНТГЕНОСКОПИИ С ВОДНОЙ ВЗВЕСЬЮ СЕРНОКИСЛОГО БАРИЯ В ПОЛОЖЕНИИ БОЛЬНОГО НА СПИНЕ С ОПУЩЕНЫМ ГОЛОВНЫМ КОЦОМ
Аннотация
Активизация лечения ГЭРБ операциями по Ниссену или Дору, ошибочно пологая, что причина её кроется в слабой жомной силе нижнего пищеводного сфинктера (НПС), нередко осложняющимися послеоперационной дисфагией и рецидивом болезни. Однако аппаратура, предназначенная для этой цели, слишком дорогая и поэтому недоступная. Манжетку, усиливающую давление НПС, до сих пор формируют на глазок на толстом желудочном зонде, установленном в пищеводе. В настоящей статье представлена методика исследования продвигающей перистальтики пищевода, которая быть проведена в обычном рентгенологическом кабинете без специального оборудования, практически не имеет противопоказаний и осложнений.
Ключевые слова
ГЭРБ, перистальтика пищевода.
Введение: Современных хирургов, занимающихся ГЭРБ, интересует состояние активности продвигающей перистальтики пищевода пациентов. Для этой цели предлагались различные методики, начиная с введения в его просвет баллонов, заполненных воздухом, сообщающихся с манометром (Kronecker H. и Meltzner S.J., 1881) или водой (Franz J., Indelfinder, 1940-е годы), затем - с введением электромагнитных датчиков на разных его уровнях (Charles F., Code, 1958). В 1977 году R.C. Arndorfer разработал пефузионную систему манометрии пищевода и НПС. Система оказалась высокочувствительной, позволяющей точно определять амплитуду перистальтических волновых сокращений пищевода и давление НПС.
Недостатки перфузионной манометрии пищевода:
1. Дороговизна приборов (Гастроскан-Д), требующая специального программного компьютерного обеспечения, приобретение которых может себе позволить не каждая клиническая больница.
2. Необходимость подготовки специалистов, обслуживающих приборы и проводящих исследование.
3. Сложная процедура введения катетера в пищевод и определения его положения в нём.
4. Сложное и многоэтапное (5 этапов) исследование продвигающей функции пищевода, которое
