CC BY
39THEORY AND PRACTICE OF MEAT PROCESSiNG №3 | 2017
УДК/UDK 579.67
DOI 10.21323/2414-438X-2017-2-3-4-20
Review paper
ANTIMICROBIAL SUBSTANCES: AN ALTERNATIVE APPROACH TO THE EXTENSION OF SHELF LIFE
АНТИМИКРОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА: АЛЬТЕРНАТИВНЫЙ ПОДХОД К ПРОДЛЕНИЮ СРОКОВ ХРАНЕНИЯ
Lukinova Е.А.', Kotenkova Е.А. ', Makarenko А.№2
1 V.M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems of Russian Academy of Sciences, Moscow, Russia 2 Bogomolets National Medical University, Kiev, Ukraine
Ключевые слова: микробиологическая порча, сроки хранения, антимикробные вещества, пептиды, белки.
Аннотация
В настоящей статье рассмотрена проблема высоких потерь сырья и продуктов в пищевой индустрии. Представлен краткий перечень существующих причин микробиологической порчи и подходов к ее минимизации, включая технологические, физические и химические. В качестве альтернативы существующим подходам рассмотрены природные антимикробные вещества, о существовании которых известно уже более 60 лет. Антимикробные пептиды являются эволюционно древним фактором врожденного иммунитета и обнаруживаются в клетках и тканях позвоночных и беспозвоночных животных, растениях, грибах и бактериях. Представлены подходы к их классификации, особенности строения и механизмов действия. Систематизирована информация из ведущих мировых баз данных The Antimicrobial Peptide Database и Uni Prot Protein Database о наличии антимикробных веществ в тканях свиней и крупного рогатого скота, включая их молекулярную массу и белков-предшественников (при наличии), изоэлектрическую точку, заряд, аминокислотную последовательность и долю гидрофобной части в ней, а также спектр активности: антибактериальная, противогрибковая, противовирусная, противопаразитарная и пр. На основе проведенного обзора предложены альтернативные источники их выделения и намечена перспектива создания технологии повышения хра-нимоспособности пищевой продукции.
Введение
Ежегодно производители продуктов питания несут существенные потери производимой продукции до трети от общей массы съедобного продовольствия, предназначенного для употребления в пищу человеком, что составляет около 1,3 млрд т в год [1]. Существенную роль в уровне потерь пищевой продукции играет микробиологическая порча. Поскольку мясо является полноценной питательной средой для развития микроорганизмов, после убоя, в процессе переработки и хранения его поверхность подвергается обсеменению микроорганизмами, вызывающих достаточно быструю порчу, которая приводит к снижению качества, ухудшению органолептических и физико-химических свойств, накоплению вредных и опасных для здоровья человека соединений, резкому сокращению сроков хранения [2]. В зависимости от типа микроорганизмов,
Keywords; microbiological spoilage, shelf life, antimicrobial substances, peptides, proteins.
Abstract
The problem of high losses of raw materials and products in the food industry is reviewed in the article. Brief lists of spoilage types as well as the available approaches to meat preservation are discussed including technological, physical and chemical. Natural antimicrobial substances are considered as alternative approaches, the existence of which has been known for more than 60 years. Antimicrobial peptides are the evolutionary ancient factor of innate immunity and are found in the cells and tissues of vertebrate and invertebrate animals, plants, fungi and bacteria. Present approaches to their classification, structure and mechanisms of action are discussed. The information from the Antimicrobial Peptide Database and the UniProt Protein Database is systematized in relation to the presence of antimicrobial substances in the tissues of pigs and cattle. Such parameters as the molecular weight, isoelectric point, charge, amino acid sequence and share a hydrophobic part, as well as a range of activities: antibacterial, antifungal, antiviral, antiparasitic, etc. are presented in the article. On the basis of the review, alternative sources of antimicrobial proteins and peptides are proposed as well as technology for shelf life prolonging.
Introduction
Every year, food industry loss considerable amount of produced products, which account for about a third of the total mass of food products intended for human nutrition or 1.3 billion tons per year [1]. A significant role in the level of food losses plays microbiological spoilage. Meat is a high value nutritive medium for microbial development, therefore its surface is subjected to microbiological contamination after slaughter, during processing and storage. Microorganisms cause rather quick spoilage leading to quality impairment, deterioration of organo-leptic and physico-chemical properties, accumulation of harmful and hazardous substances, and a sharp decrease in shelf-life [2].Depending on a microorganisms, the fol-
различают следующие типы порчи: пигментация (В. Fluorescens, В. Pуосуаnеа, S. Marcescens, так же пигментные дрожжи, чаще всего рода Torula), свечение (Photobact. Рhosphoreum), плесневение (Thamnidium, Rhizopusи Cladosporium), ослизнение (Pseudomonas) и гниение (Proteusvulgaris, Serratiamarcescens, Вас. subtilis, Вас. mesentericus, Вас. Mycoides, Cl. Sporogenes, Cl. Putrificus, Cl. Perfringens). Многие же микроорганизмы сохраняют жизнеспособность в охлажденном и замороженном мясном сырье (род Enterobacteriaceae, Bacillus, Clostridium, наиболее активны Pseudomonas, Achromobacter, плесневые грибы Penicillium, Mucor, dadosporium, дрожжи и некоторые патогенные микроорганизмы (золотистый стафилококк, сальмонеллы, возбудитель ботулизма)) [3, 4, 5, 6].
С древнейших времен, помимо охлаждения, люди применяли различные приемы для продления сроков хранения мяса, причем некоторые технологические подходы способствовали повышению вкусовых качеств, а также увеличивали питательную ценность пищи, а большинство традиционных блюд сохранилось и по сей день. Копчение и вяление — это технологии, призванные удалить влагу из пищи для того, чтобы предотвратить рост бактерий. Копчение сочетает термическую обработку с дымом, где ключевыми соединениями-консервантами являются ароматические соединения древесины. В случая вяления ключевым аспектом является резкое снижение активности воды в подсушенном мясе, где микроорганизмы уже развиваться не смогут. Соление и использование сахара помимо инициирования выхода влаги из мяса, также способствует росту осмотического давления, которое микробиальная клетка выдержать не может и разрывается. Еще одним способом является ферментация — множество традиционных колбас готовится и по сей день по старым рецептурам (чоризо, салями, пеппе-рони). Эта технология заключается в использовании стартовых культур, которые часто обладают антагонистической активностью по отношению к микроорганизмам, вызывающим порчу. Кроме того, практически во всех традиционных технологиях используются специи и травы, богатые органическими соединениями с высокими антиоксидантными свойствами, что помимо увеличения вкусовых качеств способствует замедлению процессов перекисного окисления белков и липидов мясного сырья [7].
На настоящий момент для предупреждения пор-чии продления сроков хранения выделяют следующие подходы: технологические (замораживание [8], копчение (коптильный дым) [9], охлаждение, посол мяса (поваренная соль, сахар) [10, 11], брожение), физические (ультразвуковые, газо-модифицированные), химическая обработка (двуокись серы и ее производные, бензойная, сорбиновая, пропионовая, молочная, уксусная, винная, лимонная, дегидроацетовая кислоты и некоторые их соли, эфиры оксибензойной кислоты)
lowing spoilage types are distinguished: pigmentation (В. fluorescens, В. pуосуаnеа, S. marcescens, as well as pigmented yeasts, more often Torula), fluorescence (Photobact. рhosphoreum), molding (Thamnidium, Rhizopus и Cladosporium), slim formation (Pseudomonas) and putrefaction (Proteus vulgaris, Serratiamarcescens, Вас. sub-tilis, Вас. mesentericus, Вас. mycoides, Cl. sporogenes, Cl. putrificus, Cl. perfringens). Many microorganisms maintain viability in chilled and frozen meat raw material (genera Enterobacteriaceae, Bacillus, Clostridium, most active Pseudomonas, Achromobacter, molds Penicillium, Mucor, dadosporium, yeasts and several pathogenic microorganisms (Staphylococcus aureus, Salmonella, Clostridium botu-linum)[3, 4, 5, 6].
Since ancient times, humans have applied different methods besides chilling to extend meat shelf-life. Traditional technological approaches have facilitated an increase in palatability and food value of products. The majority of traditional dishes also exist nowadays. Smoking and air drying are technologies that eliminate moisture from food to prevent bacterial growth. Smoking combines thermal treatment with smoke fume, in which aromatic substances from wood are the main preserving compounds. In case of air drying, a key aspect is a sharp decrease in water activity in dried meat, where microorganisms are no longer able to develop. Salting and the use of sugar, in addition to initiating moisture release from meat, also promote an increase in osmotic pressure, which a microbial cell cannot withstand and rupture. The other method is fermentation. Many traditional sausages (chorizo, salami, pepperoni) have been produced by old recipes up to date. This technology consists in the use of starter cultures, which often have an antagonistic activity against spoilage microorganisms. Moreover, practically all traditional technologies use spices and herbs that are rich in organic substances with high antioxidative properties, which preserve proteins and lipids from peroxidation, and in addition increase palatability of foods [7].
At present, the following approaches are used to prevent spoilage and prolong shelf life: technological (freezing [8], smoking (smoke fume) [9], chilling, meat salting (table salt, sugar) [10,11], fermentation), physical (ultrasound, gas modification), chemical treatment (sulfur dioxide and its derivates, benzoic, sorbic, propionic, lactic, acetic, tartaric, citric, dehydroacetic acids and several their salts, esters of oxibenzoicacid) [12, 13]. However, their use can lead either
THEORY AND PRACTiCE OF MEAT PROCESSiNG №3 | 2017
[12, 13].Однако их использование может привести либо к снижению качества, в том числе пищевой ценности сырья и продуктов, либо к накоплению антиалиментарных факторов и потере эффективности внесенных или нативно содержащихся биологически активных веществ. Сложившаяся ситуация способствует поиску альтернативных подходов к повышению хранимоспо-собности пищевой продукции. Таким решением могут стать природные вещества с антимикробной направленностью действия, о существовании которых известно уже более 60 лет, проявляющих активность в отношении широкого спектра грамположительных и грамотрицательных бактерий, грибов, дрожжей [14].
Распространённость
и основн ые характеристи ки АМП
Антимикробные пептиды (АМП) являются универсальными и эволюционно древними компонентами истемы врожд нного иммунитета, которые прОД)ЩИахЮРСЯ позвонокными о кеспохвоночнымо животными, растениями, грибами и бактериями [15, 16]. Так, АМП обнаружены в яде скорпиона (Buthus таНепт, НясЪ^аиевО [Г7,1сПякмене (Hordeum хитоне) [1 9],ииюныв микрнвах аилантычрск-штртски (Сяс/ко-morhua) [тНТ всеира (рвгтаовег gкeЫимссaоBкi) [21 ], слюонустрицы ^гаоы^метиЫЮвгма) [22]]Кожныхпо-кровах салммрндоы (Andаiasdaмidianмi) [2В],лянкшки (Капая ркепосе2ка1а, Ascaphidae> ОгсгосХызгКат, оывееое, LaeмisXмвopus, БрНаехонкуксСш 1асХ2ш (ИуЫае)) [2Л, 25, 26], арс^мОсаитахкортцы самашаер ]2КаШтраС 1иа))ЮИ], леКоочимтхвеоы ОСяргеН-гсм() [2а],лисицы (Ух1ревео1рг$) [29], лося(А/2ия(се$) [30]; в слюне, ней-трвфилаю и сытороттты)юми крупного иоаатогамката [3Са^егаа^]мсНае АпиписгоЫа1 БаааЬаве уже
идеииоВощировано Сов] емынмиклкбных пептидотиз шмыти кар8тв:ЫЮС — еавтериоциыв1ипептп8ным антибиотики бактерий, 4 — архей, 8 — простейших, 13 — грибов, 343 — растений, 2152 — животных (Рис. 1) [32].
Зрелые АМП содержат от 10 до 100 аминокислотных остатков (чаще встречаются АМП в диапазоне от 20 до 50 а.о., Рис. 2Б), характеризуются амфифиль-
to deterioration of quality, including food value of raw material and products, or accumulation of anti-alimentary factors and loss of effectiveness of added or native biologically active components. The current situation stimulates a search for alternative approaches to increasing storabil-ity of food. The solutions can include natural substances with antimicrobialaction, the existence of which has been known for more than 60 years. They exhibit activities against a wide range of gram-positive and gram-negative bacteria, molds and yeasts [14].
Sources and characteristics of AMPs
Antimicrobial peptides(AMPs) are the universal and evolutionary ancient components oh ihe innate immu-mty, whkh treproduced by vertebtste an° invertebrate ammale, phntyfroneand oacteria[15,1^]. enrexample, AMPs were detected in scorpion poison (Buthus marten-sn, Hadogenes) [17,18], barley (Hordeum vulgare) [19], skin nf Atiantlccnd (GarfrtmorUna)[20], Russian sturgeon {Aclpennec guhhenstarCtii) [21] ,muapsal tncretions of the eabtesn oyster lycassosrrsa virginica) [be], skin of Chinese giant salamander (Andrias davidianus) [23], frogs (Ranas phenocephala, Ascaphidae, Dlcrogtossidae,Ramdae, Laevis Xenopus, SphpenorPynchuslahthus (Hyiidhs)) [24, 25, 26], drichenpiatelcts)GallusgaUns) [27] ,leukocytee of the goat (Caprchlraus)[bV], rehfox (Vhlpesvulpes) [ 2d] and moose )ulcesalces) [30]; m dpv[ne saliva[ nrufropMc and se-rum[31]. According to the Antimicrobial Peptide Database (APD), 2818 antimicrobial peptides from six kingdoms have b eerckea dy iUantifieV: 29Sbactediocin s and peptide antibiotics from bacteria, 4 from archaea, 8 from protists, 13 from fungi, 343 from plants, 2152 from animals (Fig. 1) [32].
The mature AMPs contain from 10 to 100 amino acid residues (more frequent are AMPs in a range of 20 to 50
Fig. 1 — Sources of antimicrobial peptides [32, 33] | Рис. 1 — Источники антимикробных пептидов [32,33]
250 200 150 100 50 0
-4 -3 -2 -1 0 +1 +2 +3 +4 +5 +6 +7 +8 +9 +10 о.
5
Net charge | Заряд <
!| 600 g 500
I 400
I 300
о
* 200
£ 100 D
0
I.---
10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 Peptide length | Длина пептида
!| 600 1 500
I 400
I 300
о
* 200 £ 100 8 0
I.---
10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 hydrophobic residues | Содержание гидрофобных аминокислот, %
Fig. 2. Qualitative distribution of: A — charge, Б — length, B — hydrophobic amino acids in AMPs [32, 33]
Рис. 2. Количественное распределение А — заряда, Б — длины, В — гидрофобных аминокислот в АМП [32, 33]
ностью (доля гидрофобных аминокислот колеблется в диапазоне от 10 до 80 %, Рис. 2В), обладают основными свойствами за счет высокого содержания аргинина и лизина, и несут положительный заряд, соответственно (Рис. 2А).
Предполагается, что механизм действия АМП основывается на нарушении целостности мембраны микроорганизма: изначально происходит электростатические притяжение отрицательно заряженной мембраны и катионного пептида, затем происходит гидрофобное взаимодействие соответствующих участков, вызывающее дезинтеграцию мембраны, после чего через нее проникают ионы или иные компоненты, вызывая гибель клетки [34]. Тем не менее, конечного взгляда на механизм нарушения целостности мембраны пока не сформирован: предложено три модели — «бочка из клепок» («barrel-stave» model), «тороидальная пора» («toroidalpore» model) и ковровая модель («carpet» model). Однако АМП способны также накапливаться и проявлять активность внутри клетки [15, 35].
Подходы к классификации АМП
При классификации АМП также возникают некоторые разночтения. Так, АМП можно разделить по механизму биосинтеза (закодированные в гене или нет), источнику (растительные, бактериальные, животные и пр.), активности (антибактериальные, противовирусные, противогрибковые, инсектицидные и пр.), физико-химическим свойствам (катионные, нейтральные, анионные / гидрофобные, гидрофильные, амфифильные/ультра-малые (2-10 а.о.), малые (10-24 а.о), средние (25-50 а.о.), и крупные (50-100 а.о.), молекулярной мишени (проявляющие активность на поверхности клетки или внутри). Наиболее сложной является классификация по моделям кова-лентных связей и по 3D структуре. Так, исходя из моделей ковалентных связей существует 4 класса АМП: 1 — линейные одноцепочечные пептиды (LL-37) или два линейных пептида, не связанных ковалентной связью (энтероцин L50); 2 — содержащие ковалентную связь в пределах одной или двух цепей (дисульфидные связи у дефенсинов, эфирная связь у лантибиотиков); 3 — имеющие ковалентную связь, приводящую к циклизации концевого фрагмента пептида (фузарициди-ны); 4 — цикличные пептиды, образованные за счет
amino acid residues, Fig. 2B). AMPs are amphiphilic (hydrophobic amino acids residues arein a range from 10 to 80 %, Fig. 2B), have basic properties due to the high content of arginine and lysine and positive net charge (Fig. 2A).
It is suggested that the mechanism of AMPs action is based on the destruction of microbial membrane. First, peptide and negatively charged membrane of the microorganism are electrostatically attracted, then the membrane are disrupted, after that ions and other cell components exited, which causes cell death [34]. Nevertheless, the final opinion on the mechanism of microbial membrane destruction has not been formed yet. Three models were proposed: the barrel-stave model, toroidal pore model and carpet model. However, AMPs are able to accumulate and exhibit activities inside a cell [15, 35].
Approaches to AMPs classification
There are numerous approaches to classification of AMPs. For example, AMPs, can be classified according to biosynthesis mechanism (gene-coded or not), source (plant, bacterial, animal and so on), biological functions (antibacterial, antiviral, antifungal, insecticidal and so on), physico-chemical properties (cationic, neutral, anionic/ hydrophobic, hydrophilic, amphiphilic/ultra-small (2-10 amino acid residues), small (10-24 amino acid residues), medium (25-50 amino acid residues), and large (50-100 amino acid residues), molecular targets (exhibiting activity on a cell surface or inside). The most complex is classification based on covalent bonding pattern or 3D structure. Thus, according to covalent bonding patterns, there are four classes of AMPs: 1 — linear one-chain peptides (LL-37) or two linear peptides not connected via a covalent bond (enterocin L50); 2 — sidechain-sidechain linked peptides (defensins containing disulfide bonds or ether bond-containing lantibiotics); 3 — peptides with a sidechain to backbone connection(fusaricidins); 4 — circular peptides formed with bond between N- and C-ter-
A
Б
В
THEORY AND PRACTiCE OF MEAT PROCESSiNC №3 | 2017
связи между N- и C-терминальными концами (тета-дефенсины). Согласно 3Dструктуре все АМП можно разделить на четыре семейства: а, ß, ар, и не-ар в зависимости от типов вторичных структур [14, 32, 36, 37].
АМП млекопитающих
У млекопитающих АМП чаще всего обнаруживают в крови, слизистых оболочках и пограничных эпителиальных тканях, так как они являются первой линией иммунной защиты организма от внешних микробных и бактериальных воздействий; у человека — в слюне, слизистой оболочке десен, языка, щеки губ, подчелюстной железы и небольшой губной железы, нейтро-филах, клетках панета, тканях тонкой кишки, эпителиальных клетках носа и бронхов и трахеи [38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49]. Наиболее изученными семействами АМП млекопитающих являются катели-цидины, гистатины и дефенсины, причем последний класснаиболее изучен и подразделяется на альфа-де-фенсины (обнаруживаются в основном в нейтрофи-лах и клетках Панета), бета-дефенсины (локализованы в лейкоцитах и эпителиальных клетках) и тета-дефен-сины (наименее изучены, обнаружены у некоторых приматов) [50]. Впервые дефенсины млекопитающих были описаны в 1956 году Robert C. Skarnes и Dennis W. Watson как лейкины [37, 51] и James G. Hirsch как фагоцитины полиморфноядерных лейкоцитов кролика [37, 52]. В серии работ H.I. Zeya и John K. Spitznagel показали, открытые вещества относятся к одномумо-лекулярному семейству, которое они определили как семейство катионных антимикробных протеинов [37, 53], и только в 1985 году Michael E. Selstedetal. дали им современное название — дефенсины [37, 54]. Дефен-сины представляют собой катионные, негликозили-рованных пептиды, содержащих шесть остатков ци-стеина, которые образуют три внутримолекулярные дисульфидные мостика, в результате чего формируется трехцепочечная структура бета-складчатого листа [55]. Гистатины — это небольшие катионные, гисти-дин-богатые пептиды, присутствующиепреимущест-венно в слюне, а кателицидины — амфипатические пептиды, присутствующие в пероксидаза-отрицатель-ных гранулах нейтрофилов, обнаружены в клетках потовых желез ипотовых протоков, в которых находятся в виде пропептидов и выделяются на поверхность вре-зультате протеолитического процессинга. Гистатины и кателицидины преобразуются в альфа-спираль в гидрофобной среде [55].
Антимикробные вещества свиней
и крупного рогатого скота в соответствии
с Uni Prot Protein Database
Согласно анализу международной базы Uni Prot Protein Database, в тканях свиней и крупного рогатого скота отмечается высокое содержание как АМП и иных веществ с антимикробной и противовирусной
minal ends (9-defensins). According to the 3D structure, all AMPs can be classified into four families: a, p, ap, and non-ap based on the types of the secondary structures [14, 32, 36, 37].
Mammalian AMPs
In mammals, AMPs are most frequently found in blood, mucous membranes and epithelial tissues, as they are components of the first immune defense against external microbial and bacterial exposure. In humans, AMPs are found in the saliva, mucous membrane of gingivae, tongue, cheeks and lips, submandibular gland and small labial glands, neutrophils, Paneth cells, tissues of small intestine, epithelial cells of nose and bronchi, and tracheae [38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49].The most studied mammalian AMP families are cathelicidins, histatins and defensins. Defensins are the most studied and subdivided into alpha-defensins (found mainly in neutrophils and Paneth cells), beta-defensins (localized in leukocytes and epithelial cells) and theta-defensins (the least studied, found in some primates) [50]. Mammalian defensins was described in 1956 by Robert C. Skarnes, and W. Dennis Watson as leukins [37, 35] and James G. Hirsch as phago-cytins produced by leukocytes of rabbit [37, 52]. In a series of works, H.I. Zeya and John K. Spitznagel demonstrated that discovered substances belong to one molecular family, which they identified as cationic antimicrobial proteins [37, 52]. Only in 1985 Michael E. Selsted et al. give them the modern name — defensins [37, 54]. The defensins are cationic non-glycosylated peptides containing six cysteine residues that form three intramolecular disulfide bonds, resulting in a triple-stranded beta-sheet structure [55]. Histatins are small, cationic, histidine-rich peptides present in human saliva. Cathelicidinsare amphiphilic peptide-spresented in peroxidase-negative granules of neutrophils, sweat glands and sweat ducts, as propeptides excreting as a result of proteolytic processing. Histatins and cathelicidins form an alpha-helical structure in a hydrophobic environment [55].
Antimicrobial substances of pigs and cattle in
accordance with the Uni Prot Protein Database
According to an analysis of the International Uni Prot Protein Database, porcine and bovine tissues have the high content of both AMPs and other substances with antimicrobial and antiviral action [56]. Protegrins are determined
s
Table 1. Data of the International Uni Prot Protein Database | Таблица 1. Данные международной базы данных Uni Prot Protein Database
Precursor protein | Mature protein/peptide |
Name | Наименование Белок-предшественник Зрелый белок/пептид
ММ, kDa pI ММ, kDa pI
Azurocidin kDa Pig | Сви 27.039 Q QQA [нья 11.04 7 ЙА 24.200 Q 7£Q 11.01 7 fi/1
Acyl-CoA-bindingprotein Lysozyme C-1 9.090 14.000 1 £ ЛСЛ 7.00 9.00 О Л/1 9.759 14.000 1 л ссп 7.04 9.00 С Ol
Lysozyme C-2 Lysozyme C-3 10.404 10.711 1 /С ¿77 9.04 9.13 Q Л Л 14.500 14.007 1 1 СО 0.93 9.04 1 Л /С/С
Protegrin-1 Prophenin-2 10.077 25.055 1 О Л11 0.40 10.50 О О/С 2.159 0.027 Л 11 с 10.00 12.70 1 1 /С Л
Antibacterialprotein PR-39 Protegrin-3 19.477 10.570 1 /С ¿11 9.90 0.00 1 л с 4.710 2.000 1 1 Л/1 12.00 9.00 О 17
Protegrin-4 Peptidoglycan-recognitionprotein 10.022 21.223 1 /С A1Q 7.45 9.25 Q АО 2.104 10.052 1 О/СП 9.37 9.19 О QQ
Protegrin-2 Hepcidin 10.470 0.771 1 П1Л 0.00 9.00 О Q1 1.900 2.755 3 Л1Л 9.00 0.22 О Q1
Enhancerofrudimentaryhomolog N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase 3.910 04.413 ОС 7ÄÜ 9.07 0.22 л сс 3.910 01.204 Л Л 1ГЛ 9.07 0.22 /1 сс
BPI fold-containing family A member 1 Chromogranin-A 25.709 49.021 4.55 4.00 24.250 47.032 4.55 4.01
Liver-expresse daniiiiiicrouial peptide 2 0.010 10.73 4.590 9.3/ Cattle | Крупный рогатый скот
LacioperoAiuase Peptidoglycan recognition protein 1 OU.OIZ 21.003 П (-¿7 O.OJ 9.59 1 Л Ol о^.чю 10.790 /С о.ы 9.30 1 5 in
Cathelicidin-3 Cathelicidin-1 Cathelicidin-2 21.507 17.000 10.07 7.50 Q 1 Q 0.900 1.405 £ 1 А £ 13.20 11.53 1 О
Lysozyme C-2 20.030 10.304 Ii П7 9.19 0.07 1 сс 5.145 14.400 1 Л ЛЛС 12.54 0.40 1
Lysozyme C-3 Lysozyme C-1 10.317 10.279 С7Й 7.55 0.00 £ 15 14.405 14.307 ЛЛ /СПС 7.03 0.32 /С Л/1
BPI fold-containing family A member 1 Cathelicidin-5 Beta-defensin 10 20.570 17.010 £ QIQ 0.13 0.37 1 П ПА 24.035 3.130 0.04 12.02 1 Л Ol
Beta-defensin 4 Beta-defensin 5 0.920 7.101 7 OOQ 10.74 11.40 1 Л AI 4.523 4.779 А ЙП/1 10.21 11.17 Q AQ
Lysozyme C, non-stomach isozyme 7.220 10.470 /С О/СЛ 10.47 0.14 1 1 AI 4.004 14.590 Л С/С о 9.09 7.72 11 in
Beta-defensin 7 Liver-expressed antimicrobial peptide 2 0.904 0.050 /С ЛЛО 11.47 10.73 1 Л /С/С 4.509 4590 л ссс 11.20 9.37 1 Л /С/С
Beta-defensin 9 Beta-defensin 3 Beta-defensin 11 0.049 0.325 10.00 11.20 1 П А/С 4.555 4.030 А 1 10.00 11.20 Q QQ
Caltrin Beta-defensin 12 0.507 0.977 А Л ПА 10.00 10.21 Q £7 4.100 5.530 А Л 9.99 10.30 Q £7
Cathelicidin-6 Beta-defensin 1 4.100 17.052 А V7Q 9.57 9.39 Q QQ 4.100 3.201 А 07Й 9.57 12.32 Q QQ
Lysozyme C, intestinal isozyme 4.270 10.391 Л Q'X О 0.90 9.05 1 Л 1 л 4.270 14.531 Л Q1Ü 0.90 9.59 1 Л 7/1
Beta-defensin 6 Beta-defensin 13 4.039 4.450 Л /СЛО 10.74 9.50 1 1 in 4.039 4.450 Л /С/1 о 10.74 9.50 1 1 in
Beta-defensin 2 Beta-defensin 8 4.049 4.359 11.20 10.00 4.049 4.359 л с im 11.20 10.00 /1 /СО
Chromogranin-A — Chromacin 40.203 2.314 4.09 4.07
— Catestatin 50.101 4.73 2.424 12.10
— Vasostatin-1 0.500 0.11
— Chromofungin 2.770 9.99
Bactericidal permeability-increasing protein 49.002 9.37 50.090 9.40
THEORY AND PRACTiCE OF MEAT PROCESSiNG №3 | 2017
направленностью действия [56], причем у свиней детерминируются протегрины, в то время как организм крупного рогатого скота характеризуется кателициди-нами, дефенсинами, разнообразные вариации лизоци-ма присутствуют у обоих видов животных (Табл. 1).
Как видно из Табл. 1, АМПредко присутствуют в живом организме в зрелом виде. Как правило, они синтезируются в виде белка — препропептидной молекулы, содержащей сигнальный пептид (около 19 а.о.), анионный участок (около 45 а.о.) и сам зрелый пептид. Посттрансляционная модификация пептидов характеризуется удалением сигнальной последовательности и последующим отщеплением определенных сегментов от N-терминального региона молекулы, тем самым обеспечивая разнообразие АМП за счет различий в N-терминальном регионе [57, 58]. Известно, что АМП оказывают токсическое действие не только на бактериальные, грибковые и опухолевые клетки, но и на клетки живого организма, в том числе и обладают литической активностью по отношению к эритроцитам крови. По-видимому, такой механизм их биосинтеза обеспечивает надежную «упаковку» пептида и нейтрализацию его активности до сигнала об «атаке» патогеном.
Антимикробные вещества свиней и крупного
рогатого скота в соответствии
с The Antimicrobial Peptide Database
Анализ зрелых АМП, присутствующих у свиньи и крупного рогатого скота, согласно The Antimicrobial Peptide Database представлен в таблице 2 [32].
Согласно данным таблицы 2, ткани свиньи богаты протегринами (1-5), характеризующихся высокой гомологией аминокислотного состава и обладающих активностью против грамположительных и грамотри-цательных бактерий, вирусов, грибков. В тканях крупного рогатого скота обнаружено множество дефен-синов (1-13) с различным уровнем гомологичности аминокислотного состава и проявляющих активность против грамположительных и грамотрицательных бактерий.
Большинство изученных АМП млекопитающих выделяют из нейтрофильных гранулоцитов, однако они также обнаруживаются в тонком кишечнике, языке, миелоидных и эпителиальных клетках, хоть и в меньшем количестве (табл. 2). Это позволяет рассматривать не только гранулярный аппарат как основной источник антимикробных веществ, но и ткани пограничных зон млекопитающих, в том числе и сельскохозяйственных животных, которые ввиду пограничного положения и, как следствие, интенсивного контакта с широким спектром разнообразных биологических агентов (патогенные и оппортунистические микроорганизмы, вирусы, грибы), также могут содержать набор веществ с антимикробной направленностью действия.
in pigs; bovine tissues are characterized by cathelicidins and defensins. Different isoforms of lysozyme present in both animal species (Table 1).
According to data in Table 1, AMPs are seldom present in organism in the mature form. As a rule, they are synthesized in a form of precursor protein — a pre-pro-peptide molecule that contains the signal peptide (about 19 amino acid residues), anionic region (about 45 amino acid residues) and a mature peptide. Post-translational modification is characterized by deletion of the signal sequence and the following detachment of certain segments from the N-terminal region of a molecular; thereby, providing a diversity of AMPs due to the differences in the N-terminal region [57,58]. It is known that AMPs have toxic effects not only on bacterial, fungal and tumor cells, but also on the cells of organism, including the lytic activity against blood erythrocytes. Apparently, such mechanism of biosynthesis ensures a reliable «packaging» of a peptide and neutralization of its activity until a signal of a pathogen attack.
Antimicrobial substances of pigs and cattle in accordance with the Antimicrobial Peptide Database
An analysis of the mature AMPs presented in pigs and cattle according to the Antimicrobial Peptide Databaseis shown in Table 2 [32].
According to data in Table 2, the porcine tissues are rich in protegrins (1-5), that are characterized by high homol-ogy of the amino acid composition and have an activity against gram-positive and gram-negative bacteria, viruses and molds. Many defensins (1-13) with different levels of homology of the amino acid composition and with activities against gram-positive and gram-negative bacteria were found in the cattle tissue.
The majority of the studied mammalian AMPs are extracted from neutrophilic granulocytes; however, they can also be found in the small intestine, tongue, myeloid and epithelial cells, although in lower quantities (Table 2). This allows considering not only the granular cells as the main source of antimicrobial substances, but also the tissues of the boundary epithelial and mucous tissues of mammals including farm animals, which can also contain a range of substances with antimicrobial activities due to the intensive contact with a wide spectrum of different biological agents (pathogenic and opportunistic microorganisms, viruses and molds).
Table 2. Data of the International Antimicrobial Peptide Database | Таблица 2. Данные международной базы данных The Antimicrobial Peptide Database
Name | Наименование Sequence | Последовательность Number of AA | Кол-во AK Mm, Da Pi Charge | Заряд Percent age of hydrophobic AA, % | Доля гидрофобных AK,% Activity | Активность Location | Локализация
Pig | Свинья
Protegrin-1 1 Протегрин-1 RGGRLCYCRRRFCVCVGR 18 2160.63 10.66 7 44.0 Against gram-positive bacteria, antiviral, antifungal, anti-HIV activities, against biofilm producing bacteria (anti-Gram+, antiviral, antifungal, anti-HIV, antibiofilm) | Против грамположительных бактерий, противовирусная, противогрибковая, анти-ВИЧ, против пленкообразующих микроорганизмов (anti-Gram+, antiviral, antifungal, anti-HIV, Antibiofilm) Leucocytes | Лейкоциты
Peptide 3910 | Пептид 3910 RADTQTYQPYNKDWIKEKIYVLLRRQ AQQAGK 32 3908.08 9.87 5 28.0 Against gram-positive bacteria (anti-Gram+) | Против грамположительных бактерий (anti-Gram+) Intestine | Кишечник
Protegrin-2 1 Протегрин-2 RGGRLCYCRRRFCICV 16 1959.96 9.88 6 50.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral, antifungal activities (anti-Gram+ & Gram-, antiviral, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная, противогрибковая (anti-Gram+& Gram-, antiviral, antifungal) Leucocytes | Лейкоциты
Protegrin-3 1 Протегрин-3 RGGGLCYCRRRFCVCVGR 18 2059.99 9.88 6 44.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral, antifungal activities (anti-Gram+ & Gram-, antiviral, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная, противогрибковая (anti-Gram+& Gram-, antiviral, antifungal) Leucocytes | Лейкоциты
Protegrin-4 1 Протегрин-4 RGGRLCYCRGWICFCVGR 18 2103.99 9.37 5 50.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral activity (anti-Gram+ & Gram-, antiviral) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная (anti-Gram+& Gram-, antiviral)
Protegrin-5 1 Протегрин-5 RGGRLCYCRPRFCVCVGR 18 2100.02 9.88 6 44.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral, antifungal activities (anti-Gram+ & Gram-, antiviral, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная, противогрибковая (anti-Gram+& Gram-, antiviral, antifungal)
Buforin 11 Буфорин AGRGKQGGKVRAKAKTRSSRAGLQFP VGRVH RLLRKGNY 39 4260.46 12.41 12 28.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity (anti-Gram+ & Gram-, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+& Gram-, antifungal) Stomach | Желудок
PMAP-23 RIIDLLWRVRRPQKPKFVTVWVR 23 2960.78 12.18 6 47.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity (anti-Gram+ & Gram-, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+& Gram-, antifungal) myeloid cells | Миелоидные клетки
PMAP-36 VGRFRRLRKKTRKRLKKIGKVLKWIP PIVGSIPLGCG 37 4253.66 12.31 13 37.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram) myeloid cells | Миелоидные клетки
Name | Наименование Sequence | Последовательность Number of AA | Кол-во AK Mm, Da Pi
PMAP-37 GLLSRLRDFLSDRGRRLGEKIERIGQKI KDLSEFFQS 37 4362.40 10.24
PR-39 RRRPRPPYLPRPRPPPFFPPRLPPRIPP GFPPRFPPRFP 39 4717.70 12.60
Porcine NK-Lysin | Свиной NK-Лизин GYFCESCRKIIQKLEDMVGPQPNEDT VTQAASQVCDKLKILRGLCKKIMRSFL RRISWDILTGKKPQAICVDIKICKE 78 8924.68 9.17
Prophenin-1 | Профенин-1 AFPPPNVPGPRFPPPNFPGPRFPPPNF PGPRFPPPNFPGPRFPPPNFPGPPFPP PIFPGPWFPPPPPFRPPPFGPPRFP 79 8675.49 12.70
Prophenin-2 | Профенин-2 AFPPPNVPGPRFPPPNVPGPRFPPPNF PGPRFPPPNFPGPRFPPPNFPGPPFPP PIFPGPWFPPPPPFRPPPFGPPRFP 79 8627.49 12.70
lysozyme | Лизоцим KVYDRCEFARILKKSGMDGYRGVSLA NWVCLAKWESDFNTKAINHNVGSTD YGIFQINSRYWCNDGKTPKAVNACHIS CKVLLDDDLSQDIECAKRWRDPLGV KAWVAWRAHCQNKDVSQYIRGCKL 128 14580.2 8.93
Cattle |
Bactenecin | Бактенецин RLCRIVVIRVCR 12 1484.89 11.53
Bactenecin 5 | Бактенецин 5 RFRPPIRRPPIRPPFYPPFRPPIRPPIFP PIRPPFRPPLGPFP 43 5144.98 12.54
Bactenecin 7 | Бактенецин 7 RRIRPRPPRLPRPRPRPLPFPRPGPRP IPRPLPFPRPGPRPIPRPLPFPRPGPR PIPRPL 60 7019.23 13.20
Lactoferricin В | Лактоферри-цин В FKCRRWQWRMKKLGAPSITCVRRAF 25 3123.68 11.84
beta-defensin 1 | Бета-дефенсин 1 DFASCHTNGGICLPNRCPGHMIQIGIC FRPRVKCCRSW 38 4274.99 8.98
Charge | Заряд Percent age of hydrophobic AA, % | Доля гидрофобных AK,% Activity | Активность Location | Локализация
3 32.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram) myeloid cells | Миелоидные клетки
11 20.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram) Intestine | Кишечник
6 42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal, antiparasitic, antimalarial activities (anti-Gram+ & Gram-, antifungal, antiparasitic, Antimalarial) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противогрибковая, противопаразитарная, противомалярийная (anti-Gram+ & Gram-, antifungal, antiparasitic, Antimalarial) Cytotoxic T- and NK-cells | Цито-токсические T-и NK-клетки
7 24.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Leucocytes| Лейкоциты
7 24.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Lungs | Легкие
6 41.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria(anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Mucosa | Слизистые
Крупный рогатый скот
4 66.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
9 27.0 Against gram-negative bacteria (anti- Gram-) | Против грамотрицательных бактерий (anti- Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
17 20.0 Against gram-negative bacteria (anti- Gram-) | Против грамотрицательных бактерий (anti- Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
8 48.0 Against gram-positive bacteria, antiviral, antifungal, anti-HIV (anti-Gram+, antiviral, antifungal, anti-HIV) | Против грамположительных бактерий, противовирусная, противогрибковая, анти-ВИЧ (anti-Gram+, antiviral, antifungal, anti-HIV)
4 44.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-)
Name | Наименование Sequence | Последовательность Number of A A | Кол-во AK Mm, Da Pi Charge | Заряд
beta-deiensin 2 | Бета-дефенсин 2 VRNHVTCRINRGFCVPIRCPGRTRQIG TCFGPRIKCCRSW 40 4645.35 11.20 9
beta-deiensin 3 | Бета-дефенсин 3 QGVRNHVTCRINRGFCVPIRCPGRTR QIGTCFGPRIKCCRSW 42 4830.43 11.20 9
beta-deiensin 4 | Бета-дефенсин 4 QRVRNPQSCRWNMGVCIPFLCRVGM RQIGTCFGPRVPCCRR 41 4779.34 11.17 8
beta-deiensin 5 | Бета-дефенсин 5 QWRNPQSCRWNMGVCIPISCPGNM RQIGTCFGPRVPCCRRW 42 4804.27 9.69 6
beta-deiensin 6 | Бета-дефенсин 6 QGVRNHVTCRIYGGFCVPIRCPGRTR QIGTCFGRPVKCCRRW 42 4835.42 10.74 9
beta-deiensin 7 | Бета-дефенсин 7 QGVRNFVTCRINRGFCVPIRCPGHRR QIGTCLGPRIKCCR 40 4569.35 11.20 9
beta-defensin 8 | Бета-дефенсин 8 VRNFVTCRINRGFCVPIRCPGHRRQIG TCLGPQIKCCR 38 4356.23 10.66 8
beta-defensin 9 | Бета-дефенсин 9 QGVRNFVTCRINRGFCVPIRCPGHRR QIGTCLAPQIKCCR 40 4555.33 10.66 8
beta-defensin 10 | Бета-дефенсин 10 QGVRSYLSCWGNRGICLLNRCPGRMR QIGTCLAPRVKCCR 40 4523.26 10.21 8
beta-defensin 11 | Бета-дефенсин 11 GPLSCRRNGGVCIPIRCPGPMRQIGTC FGRPVKCCRSW 38 4160.03 9.99 7
beta-defensin 12 | Бета-дефенсин 12 GPLSCGRNGGVCIPIRCPVPMRQIGTC FGRPVKCCRSW 38 4103.00 9.57 6
beta-defensin 13 | Бета-дефенсин 13 SGISGPLSCGRNGGVCIPIRCPVPMRQI GTCFGRPVKCCRSW 42 4447.17 9.56 6
Percent age of hydrophobic AA, % | Доля гидрофобных AK,% Activity | Активность Location | Локализация
40.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
38.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
43.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
38.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
40.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
39.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
40.0 Against gram-positive and bacteria (anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-) Neutrophils | Нейтрофилы
Name | Наименование Sequence | Последовательность Number of AA | Кол-во AK Mm, Da Pi Charge | Заряд
Indolicidin | Индолицидин ILPWKWPWWPWRR 13 1906.03 12.01 4
Seminalplasmin | Семиналплазмин SDEKASPDKHHRFSLSRYAKLANRLA NPKLLETFLSKWIGDRGNRSV 47 5407.88 10.27 5
tracheal antimicrobial peptide | Антимикробный пептид трахеи NPVSCVRNKGICVPIRCPGSMKQIGTC VGRAVKCCRKK 38 4088.12 10.00 9
Buforin 11 Буфорин AGRGKQGGKVRAKAKTRSSRAGLQFP VGRVHRLLRKGNY 39 4260.46 12.41 12
BMAP-27 GRFKRFRKKFKKLFKKLSPVIPLLHLG 27 3281.06 12.32 10
BMAP-28 GGLRSLGRKILRAWKKYGPIIVPIIRIG 28 3129.95 12.02 7
BMAP-34 GLFRRLRDSIRRGQQKILEKARRIGER IKDIFRG 34 4136.43 11.91 8
Percent age of hydrophobic AA, % | Доля гидрофобных AK,% Activity | Активность Location | Локализация
53.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral, antifungal, anti-HIV activities, against biofilm producing microorganisms (anti-Gram+ 8c Gram-, antiviral, antifungal, anti-HIV, antibiofilm) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная, противогрибковая, анти-ВИЧ, против пленкообразующих микроорганизмов (anti-Gram+ 8с Gram-, antiviral, antifungal, anti-HIV, Antibiofilm) Neutrophils | Нейтрофилы
31.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity (anti-Gram+ 8cGram-, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+ 8с Gram-, antifungal) sperm | Сперма
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity (anti-Gram+ 8c Gram-, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+ 8с Gram-, antifungal) Mucosal epithelial cells | Эпителиоциты слизистой оболочки
28.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity (anti-Gram+ 8c Gram-, antifungal) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+8c Gram-, antifungal) Stomach | Желудок
40.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral, antifungal, antiparasitic, anti-HIV activities, against biofilm producing microorganisms (anti-Gram+ 8c Gram-, antiviral, antifungal, antiparasitic, anti-HIV, Antibiofilm) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная, противогрибковая, противопаразитарная, анти-ВИЧ, против пленкообразующих микроорганизмов (anti-Gram+ 8с Gram-, antiviral, antifungal, antiparasitic, anti-HIV, Antibiofilm) myeloid cells | Миелоидные клетки
42.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antiviral, antifungal, antiparasitic, anti-HIV activities, against biofilm producing microorganisms (anti-Gram+ 8c Gram-, antiviral, antifungal, antiparasitic, anti-HIV, antibiofilm) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий, противовирусная, противогрибковая, противопаразитарная, анти-ВИЧ, против пленкообразующих микроорганизмов (anti-Gram+ 8с Gram-, antiviral, antifungal, antiparasitic, anti-HIV, Antibiofilm) myeloid cells | Миелоидные клетки
32.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria (anti-Gram+ 8cGram-) | Против грамположительных и грамотрицательных бактерий (anti-Gram+ 8cGram-) Neutrophils | Нейтрофилы
Name | Наименование Sequence | Последовательность Number of AA | Кол-во AK Mm, Da Pi
Lingual antimicrobial peptide | Антимикробный пептид языка GFTQGVRNSQSCRRNKGICVPIRCPGS MRQIGTCLGAQVKCCRRK 45 4951.49 10.85
Chrombacin | Хромбацин AAEFPDFYDSEEQMGPHQEAEDEKDR ADQRVLTEEEKKELENLAAMDLELQK IAEKFSQR 60 7053.32 4.29
Enkelytin | Энкелитин FAEPLPSEEEGESYSKEPPEMEKRYGGFM 29 3349.48 4.27
Bovine hemoglobin peptide | Пептид из говяжьего гемоглобина FLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQYKGH GAK 29 3204.61 9.53
ТАР 20N NPVSCVRNKGICVPIRCPGNMKQIGT CVGRAVKCCRKK 38 4115.13 10.00
Secretolytin | Секретолитин QKIAEKFSGTRRG 13 1476.82 11.00
Chromacin | Хромацин YPGPQAKEDSEGPSQGPASREK 22 2314.08 4.87
ч- < â,^
° а §>|
s а S g-g а
V ? и- S
a-S^g
Activity | Активность
Location | Локализация
35.0
Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity (anti-Gram+ & Gram-, antifungal) | Против грамположительных и трамотрицательных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+ & Gram-, antifungal)
Tongue | Язык
31.0
20.0
Against gram-positive and gram-negative bacteria(anti-Gram+ &Gram-) | Против грамположительных и трамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-)
Against gram-positive bacteria (anti-Gram+) | Против грамположительных бактерий (anti-Gram+)
chromaffin granules of adrenal glands | Хромаффинные гранулы надпочечников
Against gram-positive bacteria, antifungal activity (anti-31.0 Gram+, antifungal) | Против грамположительных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+, antifungal)
42
23.0
Against gram-negative bacteria (anti- Gram-) | Против трамотрицательных бактерий (anti- Gram-)
Against gram-positive bacteria (anti-Gram+) | Против грамположительных бактерий (anti-Gram+)
Against gram-positive and gram-negative bacteria(anti-Gram+ 9.0 &Gram-) | Против грамположительных и трамотрицательных бактерий (anti-Gram+ &Gram-)
epithelial cells of
tracheal mucosa |
Эпителиоциты
слизистой
оболочки
трахеи
chromaffin granules of adrenal glands | Хромаффинные гранулы надпочечников
chromaffin granules of adrenal glands | Хромаффинные гранулы надпочечников
Name | Наименование Sequence | Последовательность Number of АА | Кол-во АК Mm, Da Pi
Vasostatin-1 | Вазостатин-1 LPVNSPMNKGDTEVMKCIVEVISDTLS KPSPMPVSKECFETLRGDERILSILRHQ NLLKELQDLALQGAKERTHQQ 76 8580.44 6.11
Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor | Говяжий ингибитор трипсина из поджелудочной железы RPDFCLEPPYTGPCKARMIRYFYNAK AGLCQPFVYGGCRAKRNNFKSSEDCM RTCGGA 58 6543.04 9.24
Histone Н2В | Гистон Н2В MPEPAKSAPAPKKGSKKAVTKAQKKD GKKRKRSRKESYSVYVYKVLKQVHPD TGISSKAMGIMNSFVNDIFERIAGEAS RLAHYNKRSTITSREIQTAVRLLLPGEL AKHAVSEGTKAVTKYTSSK 126 13897.6 10.31
Histone НЗ | Гистон НЗ MARTKQTARKSTGGKAPRKQLATKA ARKSAPATGGVKKPHRYRPGTVALR EIRRYQKSTELLIRKLPFQRLVREIAQD FKTDLRFQSSAVMALQEACEAYLVGL FEDTNLCAIHAKRVTIMPKDIQLARR IRGERA 136 15394.5 11.13
Histone Н4 | Гистон Н4 MSGRGKGGKGLGKGGAKRHRKVLRD NIQGITKPAIRRLARRGGVKRISGLIYE ETRGVLKIFLENVIRDAVTYTEHARRK TVTAMDVVYALKRQGRTLYGFGG 103 11402.4 11.48
Charge | Заряд Percent age of hydrophobic AA, % | Доля гидрофобных AK,% Activity | Активность Location | Локализация
-1 35.0 Against gram-positive and gram-negative bacteria, antifungal activity(anti-Gram+, antifungal) | Против грамположительных бактерий, противогрибковая (anti-Gram+, antifungal) chromaffin granules of adrenal glands | Хромаффинные гранулы надпочечников
6 36.0 antifungal activity (antifungal) | Противогрибковая (antifungal) pancreatic gland | По джелудоч ная железа
18 30.0 Against gram-negative bacteria (anti- Gram-) | Против грамотрицательных бактерий (anti- Gram-) thymus | Тимус
20 38.0 Against gram-negative bacteria (anti- Gram-) | Против грамотрицательных бактерий (anti- Gram-) thymus | Тимус
18 33.0 Against gram-negative bacteria (anti- Gram-) | Против грамотрицательных бактерий (anti- Gram-) thymus | Тимус
Заключение
В покровных тканях языка, ротовой и носовой полостей, прямой кишки свиньи и коровы содержатся такие белки, как лактоферрин, изоформы назальных эпиталиальных белков, лактотрансферрин, фосфоли-пазы, некоторые дефензины и протегрины, миелоид-ные белки, хромогранин и многие другие, в том числе и неохарактеризованные [56]. Кроме того, пограничные ткани характеризуются насыщенным пептидным пулом, сформированным как изначально регулятор-ными молекулами, так и индуцированными или образовавшимися в результате деградации или созревания белков и пептидов. Так, например, аминокислотная структура говяжьего хромогранина А содержит в себе ряд пептидов (хромацин, катестатин, вазостатин-1 и хромофунгин) с активностью к огромному количеству микроорганизмов, вирусов и грибов. С другой стороны, в исследованиях российских ученых было показано синергичное действие открытых антимикробных веществ [46,49], а некоторые антибактериальные пептиды микроорганизмов поодиночке вообще теряют активность [16]. В этой связи комплексное использование белково-пептидных смесей из целевых тканей сельскохозяйственных животных может характеризоваться подобным эффектом, а применение современных биотехнологических способов их выделения, включая стерилизующую мембранную фильтрацию, позволит создать высокоэффективную и безопасную технологию для продления сроков хранения сырья и пищевых продуктов.
Благодарности
Исследование выполнено за счет гранта Российского научного фонда (проект № 17-76-10033).
БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК
1. Научные подходы к управлению качеством Продовольственные потери и пищевые отходы в контексте устойчивых продовольственных систем. Доклад Группы экспертов высокого уровня по вопросам продовольственной безопасности и питания, 2014. — С. 1-142. [Электронный ресурс: http://www.fao.org/3/a-i3901r.pdf. Дата обращения: 17.09.2017]
2. Костенко, Ю.Г. Руководство по санитарно-микробиологи-ческим основам и предупреждению рисков при производстве и хранении мясной продукции / Ю.Г. Костенко // Мясная ин-дустрия.—2015.—№ 6. — С. 44-47.
3. Kameník, J. The microbiology of meat spoilage: a review / J. Kameník // Maso International — Journal of Food Science and Technology.— 2013. — Р.1-9. [Электронный ресурс: http://www. maso-international.cz/wp-content/uploads/2013/08/maso-international-2013-1-page-003-010.pdf. Дата обращения: 17.09.2017]
4. Encyclopedia of Meat Sciences, Second Edition/edited M. Dikeman and C. Devine // London: Academic Press, 2014.— 1712 p.
5. Костенко, Ю.Г. Санитарно-микробиологические аспекты производства охлажденной свинины длительного срока годности / Ю.Г. Костенко, Д.С. Батаева, М.А. Краснова // Мясная индустрия. — 2014.— № 4. — С. 66.
6. Чернуха, И.М. О продлении сроков хранения мясного сырья./ И.М. Чернуха, А.Н. Макаренко, Л.В. Федулова, Г.С. Толмачева // Мясная индустрия.— 2012.—№ 10. — С. 12-14.
Conclusion
The covering epithelial and mucous tissues of the tongue, oral and nasal cavities, rectum of pigs and cattle contain such proteins as lactoferrin, isoforms of nasal epithelial proteins, lactotransferrin, phospholipases, several defensins and protegrins, myeloid proteins, chromogranin and many others, including those that were not characterized [56]. Moreover, such tissues are characterized by the saturated peptide profile formed both by regulatory molecules and induced or formed as a result of degradation or maturation of proteins and peptides. For example, the amino acid structure of beef chromogranin A contains several peptides (chromacin, catestatin, vasostatin-1 and chromofungin) with the activity against a great number of microorganisms, viruses and molds. On the other hand, the studies of the Russian scientists showed the synergetic action of the discovered antimicrobial substances [46,49], and several antibacterial peptides lose their activity separately [16]. In this connection, the complex use of protein-peptide mixtures from the target tissues of farm animals can be characterized by a similar effect, and the application of modern biotechnological methods of their extraction including sterilizing membrane filtration will make it possible to develop a highly effective and safe technology to extend shelf-life of raw materials and food products.
Acknowledgment
This work was supported by the Russian Science Foundation (project No. 17-76-10033).
REFERENCES
1. Food losses and waste in the context of sustainable food systems. The report of Group of high-level experts on food security and nutrition, 2014. — Р. 1-142. [Электронный ресурс: http://www.fao.org/37a-i3901r.pdf. Дата обращения: 17.09.2017]
2. Kostenko, Yu.G. Guideline on sanitary microbiological principals and prevention of risks upon meat product production and storage / Yu.G. Kostenko // Meat industry.— 2015.— № 6. — P. 44-47.
3. Kamenik, J. The microbiology of meat spoilage: a review / J. Kamenik // Maso International — Journal of Food Science and Technology.— 2013. — Р.1-9. [Электронный ресурс: http:// www.maso-international.cz/wp-content/uploads/2013/08/ma-so-international-2013-1-page-003-010.pdf^aTa обращения: 17.09.2017]
4. Encyclopedia of Meat Sciences, Second Edition/edited M. Dikeman and C. Devine // London: Academic Press, 2014. — 1712 p.
5. Kostenko, Yu.G. Microbiological aspects of chilled pork production with a long shelf life / Yu.G. Kostenko, D.S. Batayeva, М.А. Krasnova // Meat industry.— 2014.— № 4. — P. 66.
6. Chernukha, I.M. About prolonging of raw meat storage. / I.M. Chernukha, A.N. Makarenko, L.V. Fedulova, G.S. Tolmache-va // Meat industry.— 2012.—№ 10. — С. 12-14.
7. Preserved Meat Guide [Электронныйресурс: http:// www.dartagnan.com/preserved-meat-methods.html. Дата обращения: 15.08.2017].
THEORY AND PRACTiCE OF MEAT PROCESSiNG №3 | 2017
7. Preserved Meat Guide [Электронный ресурс: http://www. dartagnan.com/preserved-meat-methods.html. Дата обращения: 15.08.2017]
8. Сязин, И.Е. Особенности криоконсервирования и криосе-парации пищевого сырья. / И.Е. Сязин // Политематический сетевой электронный научный журнал Кубанского государственного аграрного университета.—2011.— № 66(02). — С. 1-12.
9. Золотокопова, С.В. Теоретическое обоснование механизма консервирующего действия компонентов коптильных экстрактов. /С.В. Золотокопова, И.А. Палагина // Известия высших учебных заведений. Пищевая технология.—2007.— № 3. — С. 36-42.
10. Нестеренко, А.А. Посол мяса и мясопродуктов. /А.А. Не-стеренко, А.С. Каяцкая // Вестник НГИЭИ. — 2012. — № 8. — С. 46-54.
11. Зайцева, Ю.А. Виды посола и его применение в мясоперерабатывающей промышленности. / Ю.А. Зайцева, Е.Г. Горина, А.В. Пономаренко // Молодой ученый.— 2014.— № 4. —
C. 164-167.
12. Туниева, Е.К. Ингредиенты и упаковка на выставке ИФФА 2013: удобное потребление натуральных продуктов. / Е.К.Туниева // Все о мясе.— 2013.— № 3. — С. 5-7.
13. Туниева, Е.К. К вопросу безопасности пищевых добавок./
E.К. Туниева // Все о мясе.—2015.— № 4. — С. 10-13.
14. Азимова, В.Т. Эндогенные антимикробные пептиды животного происхождения. / В.Т. Азимова, Н.И. Потатуркина-Нестерова, А.С. Нестеров // Современные проблемы науки и образования.— 2015.— № 6. [Электронный ресурс: https:// www.science-education.ru/ru/article/view?id=23025Дата обращения: 15.08.2017].
15. Пантелеев, Е.В. Структурно-функциональное исследование антимикробных пептидов животного происхождения: Дис. канд. хим. наук. — Москва, 2015.— 130 с.
16. Овчинникова, Т.В. Структурно-функциональное исследование природных пептидных антибиотиков: Дис. док. хим. наук (в виде научного доклада). — Москва, 2011.— б8 с.
17. Bea Rde, L. Synthesis, antimicrobial activity and toxicity of analogs of the scorpion venom BmKn peptides. / L. Bea Rde, A.F. Petra-glia, L.E. Johnson // Toxicon. — 2015. — V. 101. — P. 79-84.
18. Zhong, J. Transcriptomic analysis of the venom glands from the scorpion Hadogenes troglodytes revealed unique and extremely high diversity of the venom peptides. / J. Zhong, X.C. Zeng, X. Zeng, Y. Nie, L. Zhang, S. Wu, A. Bao // Journal of pro-teomics.—2017. — V. 150. — P. 40-62.
19. Bamdad, F. Preparation and characterization of antimicrobial cationized peptides from barley (Hordeumvulgare L.) proteins./
F. Bamdad, X. Sun, L.L. Guan, L. Chen // LWT — Food Science and Technology.—2015. — V.63.— № 1. — P. 29-36.
20. McDonald, M. Structure-function relationships in histidine-rich antimicrobial peptides from Atlantic cod / M. McDonald, M. Mannion, D. Pike, K. Lewis, A. Flynn, A.M. Brannan, M.J. Browne,
D. Jackman, L. Madera, M.R. Power Coombs, D.W. Hoskin, M.L. Rise, V. Booth // Biochimica et biophysicaacta. — 2015. — V. 1848.— № 7. — P. 1451-1461.
21. Shamova, O.V. Acipensins — novel antimicrobial peptides from leukocytes of the Russian sturgeon Acipenser gueldenstaedtii / O.V. Shamova, D.S. Orlov, S.V. Balandin, E.I. Shramova, E.V. Tsvetkova, P.V. Panteleev, Yu.F. Leonova, A.A. Tagaev, V.N. Kokryakov, T.V. Ovchin-nikova // Acta Naturae. — 2014.—V. 6.— № 4. — P. 99-109.
22. Espinosa, E.P. Proteomic characterization of mucosal secretions in the eastern oyster, Crassostrea virginica. / E.P. Espinosa, A. Koller,
B. Allam // Journal of Proteomics.— 2016. — V. 132. — P. 63-76.
23. Geng, X. Proteomic analysis of the skin of Chinese giant salamander (Andrias davidianus). / X. Geng, H. Wei, H. Shang, M. Zhou, B. Chen, F. Zhang, X. Zang, P. Li, J. Sun, J. Che, Y. Zhang,
C. Xu // Journal of Proteomics.— 2015. — V.119. — P. 196-208.
24. Holden, W.M. Development of antimicrobial peptide defenses of southern leopard frogs, Ranas phenocephala, against the pathogenic chytrid fungus, Batrachochytrium dendrobatidis./ W.M. Holden, L.K. Reinert, S.M. Hanlon, M.J. Parris, L.A. RollinsSmith // Developmental & Comparative Immunology.— 2015. — V. 48.— № 1. — P. 65-75.
25. Conlon, J.M. Potential therapeutic applications of multifunctional host-defense peptides from frog skin as anti-cancer, antiviral, immunomodulatory, and anti-diabetic agents. /J.M. Conlon, M. Mechkarskа, M.L. Lukte, P.R. Flatt // Peptides.— 2014. — V. 57. — P. 67-77.
26. Conlon, J.M. A family of antimicrobial and immunomodulatory peptides related to the frenatins from skin secretions of the Orinoco lime frog Sphaenorhynchuslacteus (Hylidae). / J.M. Conlon, M. Mechkarska, G. Radosavljevic, S. Attoub, J.D. King, M.L. Lukic, S. McClean // Peptides. — 2014. — V. 56. — P. 132-140.
8. Syasin, I.E. Features of cryopreservation and cryosepara-tion of food raw materials. / I.E. Syasin // Polythematic online scientific journal of Kuban State Agrarian University.— 2011.— № 66(02). — С. 1-12.
9. Zolotokopova, S.V. Theoretical study of preservative action mechanism of smoke components in the extracts. / S.V. Zoloto-kopova, I.A. Palagina // Izvestia vuzov. Pishevaya tekhnologia.— 2007.— № 3. — С. 36-42.
10. Nesterenko, A.A. Pickles of meat and meat products. / A.A. Nesterenko, A.S. Kayatskaya // Vestnik NGIEI.— 2012.— № 8. —
C. 46-54.
11. Zaitseva, U.A. Types of pickles and its application in the meat industry. / U.A. Zaitseva, E.G. Girina, A.V. Ponomarenko // Molo-doi ychenyi.— 2014.— № 4. — С. 164-167.
12. Tuniyeva, E.K. Ingredients and packaging at IFFA 2013: the easy consumption of natural products. / E.K. Tuniyeva // Vse o myase.— 2013.— № 3. — С. 5-7.
13. Tuniyeva, E.K. To a safety issue of food additives. / E.K. Tuniyeva // Vse o myase.— 2015.— № 4. — С. 10-13.
14. Azimova, V.T. Endogenous antimicrobial peptides of animal origin. / V.T. Azimova, N.I. Potaturkina-Nesterova, A.S. Nester-ov //Modern problems of science and education.— 2015.— № 6. [Электронный ресурс: https://www.science-education.ru/ru/ article/view?id=23025.Дата обращения: 15.08.2017].
15. Panteleev, EV. Structural and functional studies of animal antimicrobial peptides: Dis. cand. chem. sciences. — Moscow,
2015.— 130 p.
16. Ovchinnikova TV. Structural and functional studies of natural peptide antibiotics: Dis. doc. chem. sciences (a scientific paper). — Moscow, 2011.— 68 p.
17. Bea Rde, L. Synthesis, antimicrobial activity and toxicity of analogs of the scorpion venom BmKn peptides. / L. Bea Rde, A.F. Petraglia, L.E. Johnson // Toxicon.—2015.—V. 101. — P. 79-84.
18. Zhong, J. Transcriptomic analysis of the venom glands from the scorpion Hadogenes troglodytes revealed unique and extremely high diversity of the venom peptides. / J. Zhong, X.C. Zeng, X. Zeng, Y. Nie, L. Zhang, S. Wu, A. Bao // Journal of proteomics.—2017. — V. 150. — P. 40-62.
19. Bamdad, F. Preparation and characterization of antimicrobial cationized peptides from barley (Hordeumvulgare L.) proteins./ F. Bamdad, X. Sun, L.L. Guan, L. Chen // LWT — Food Science and Technology.—2015. — V.63.— № 1. — P. 29-36.
20. McDonald, M. Structure-function relationships in histidine-rich antimicrobial peptides from Atlantic cod / M. McDonald, M. Mannion, D. Pike, K. Lewis, A. Flynn, A.M. Brannan, M.J. Browne,
D. Jackman, L. Madera, M.R. Power Coombs, D.W. Hoskin, M.L. Rise, V. Booth // Biochimica et biophysicaacta. — 2015. — V. 1848.— № 7. — P. 1451-1461.
21. Shamova, O.V. Acipensins — novel antimicrobial peptides from leukocytes of the Russian sturgeon Acipenser gueldenstaedtii / O.V. Shamova, D.S. Orlov, S.V. Balandin, E.I. Shramova,
E.V. Tsvetkova, P.V. Panteleev, Yu.F. Leonova, A.A. Tagaev, V.N. Kokryakov, T.V. Ovchinnikova // Acta Naturae. — 2014. — V. 6.— № 4. — P. 99-109.
22. Espinosa, E.P. Proteomic characterization of mucosal secretions in the eastern oyster, Crassostrea virginica. / E.P. Espinosa, A. Koller, B. Allam // Journal of Proteomics.—
2016. — V. 132. — P. 63-76.
23. Geng, X. Proteomic analysis of the skin of Chinese giant salamander (Andrias davidianus). / X. Geng, H. Wei, H. Shang, M. Zhou, B. Chen, F. Zhang, X. Zang, P. Li, J. Sun, J. Che, Y. Zhang, C. Xu // Journal of Proteomics.— 2015. — V.119. — P. 196-208.
24. Holden, W.M. Development of antimicrobial peptide defenses of southern leopard frogs, Ranas phenocephala, against the pathogenic chytrid fungus, Batrachochytrium dendrobatidis./ W.M. Holden, L.K. Reinert, S.M. Hanlon, M.J. Parris, L.A. RollinsSmith // Developmental & Comparative Immunology.— 2015. — V. 48.— № 1. — P. 65-75.
25. Conlon, J.M. Potential therapeutic applications of multifunctional host-defense peptides from frog skin as anticancer, anti-viral, immunomodulatory, and anti-diabetic agents. /J.M. Conlon, M. Mechkarskа, M.L. Lukfc, P.R. Flatt // Peptides.— 2014. — V. 57. — P. 67-77.
26. Conlon, J.M. A family of antimicrobial and immunomodulatory peptides related to the frenatins from skin secretions of the Orinoco lime frog Sphaenorhynchuslacteus (Hylidae). / J.M. Conlon, M. Mechkarska, G. Radosavljevic, S. Attoub, J.D. King, M.L. Lukic, S. McClean // Peptides. — 2014. — V. 56. — P. 132-140.
27. Sycheva, M.V. The use of electroanalytical and separation methods for assessment of action mechanism of antimicrobial peptides from chicken platelets. / M.V. Sycheva,
27. Сычева, М.В. Применение электроаналитических и се-парационных методов исследования для оценки механизма биологической активности антимикробных пептидов из тромбоцитов курицы домашней. / М.В. Сычева, А.С. Васильченко,
A.А. Кульсарин, Е.А. Рогожин, Ю.И. Пешкова, О.Л. Карташо-ва // Бюллетень Оренбургского научного центра УрОРАН.— 2016.— № 1. — С. 1-8.
28. Shamova, O.V. Minibactenecins ChBac7.Na and ChBac7. Np — antimicrobial peptides from leukocytes of the goat Capra hircus. / O.V. Shamova, D.S. Orlov, M.S. Zharkova, S.V. Balandin, E.V. Yams-chikova, D. Knappe, R. Hoffmann, V.N. Kokryakov, T.V. Ovchinniko-va // Acta Naturae. — 2016. — V. 8.— № 3. — P. 136-146.
29. Ильина, Е.И. Антимикробный пептид из лейкоцитов лисицы Vulpesvulpes. / Е.И. Ильина, М.Н. Берлов, Я.А. Дубровский, Е.Г. Богомолова, В.Н. Кокряков // Вестник Санкт-Петербургского университета. Серия 3. Биология.— 2013. — № 2. — C. 56-63.
30. Юхнев, В.А. Поиск новых антимикробных пептидов из семейства кателицидинов и дефенсинов в лейкоцитах лося (Alcesalces)./ В.А. Юхнев, М.А. Шартукова, Н.В. Луговкина,
B.Н. Кокряков, О.В. Шамова // Вестник Санкт-Петербургского университета. Серия 3. Биология. — 2014. — № 1. — C. 115-131.
31. Wan, J. Recombinant plect as in elicits similar improvements in the performance and intestinal mucosa growth and activity in weaned pigs as an antibiotic. / J. Wan, Y. Li, D. Chen, B. Yu, G. Chen, P. Zheng, X. Mao, J. Yu, J. He //Animal Feed Science and Technology. — 2016. — V.211. — P. 216-226.
32. The Antimicrobial Peptide Database [Электронный ресурс: http://aps.unmc.edu/AP/main.php. Дата обращения: 15.08.2017].
33. Wang, G. A database view of naturally occurring antimicrobial peptides: nomenclature, classification and amino acid sequence analysis. / G. Wang, X. Li, M. Zasloff // In Wang, G. (ed.)"Antimicrobial Peptides: Discovery, Design and Novel Therapeutic Strategies". CABI, Oxfordshire, UK, 2010: P. 1-21.
34. Bahar, A.A. Antimicrobial peptides. / A.A. Bahar, D. Ren // Pharmaceuticals (Basel).— 2013.—V. 6.— № 12. — P. 1543-1575.
35. Brogden, K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? / K.A. Brogden // Nature Reviews Microbiology.— 2005. — V. 3.— № 3. — P. 238-250.
36. Wang, G. Improved methods for classification, prediction, and design of antimicrobial peptides. / G. Wang // Methods in molecular biology. — 2015. — V. 1268. — P. 43-66.
37. Абатуров, А.Е. Катионные антимикробные пептиды системы неспецифической защиты респираторного тракта: дефензины и кателицидины. Дефензины — молекулы, переживающие ренессанс (часть 1)./ А.Е. Абатуров // Здоровье ребенка.— 2011. — V. 7.— № 34. — C. 161-171.
38. Wang, G. Human antimicrobial peptides and proteins. / G.Wang // Pharmaceuticals.— 2014. — V. 7.— № 5. — P. 545-594.
39. Wang, W.M. Effectsofwhole cigarette smoke on human beta defensins expression and secretion by oral mucosal epithelial cells. / W.M. Wang, P. Ye, Y. — J. Qian// Tobacco induced diseases.—2015. — V.13.— № 1. — P. 3.
40. Zhao, L. Defensins in innate immunity. / L. Zhao, W.Lu // Current Opinion in Hematology.—2014. — V.21.—№ 1. — P. 37-42.
41. Ващенко, В.И. Противомикробное и противовирусное действие дефенсинов человека: патогенетическое значение и перспективы применения в лекарственной терапии. / В.И. Ващенко, В.Н. Вильянинов, П.Д. Шабанов // Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии.— 2016.— № 2. — C. 3-37.
42. Jarczak, J. Defensins: Naturalcomponentofhumaninnateimm unity. / J. Jarczak, E.M. Kosciuczuk, P. Lisowski, N. Strzatkowska, A. Jozwik, J. Horbanczuk, J. Krzyzewski, L. Zwierzchowski, E.Bagnicka // Human Immunology.— 2013. — V. 74.— № 9. — P. 1069-1079.
43. Bosch-Marce, M. Preclinical safety evaluation of human platelets treated with antimicrobial peptides in severe combined immunodeficient mice. / M. Bosch-Marce, K.V. Mohan, M.P. Gelderman, P.L. Ryan, E. Russek-Cohen, C.D. Atreya// Transfusion.— 2014. — V. 54. — № 3. — P. 569-576.
44. Ильяшенко, М.Г. Эндогенные антимикробные пептиды и их клинико-патогенетическая значимость при воспалительных инфекциях кишечника. / М.Г. Ильяшенко, Г.Н. Тарасова, А.И. Гусева // Современные проблемы науки и образования. — 2012. — № 2. [Электронный ресурс: https://www. science-education.ru/ru/article/view?id=5922. Дата обращения: 15.08.2017].
45. Будихина, А.С. Дефензины—мультифункциональные катион-ные пептиды человека. / А.С. Будихина, Б.В. Пинегин // Иммунопатология, аллергология, инфектология.—2008.— № 2. — C. 31-40.
A.S. Vasil'chenko, A.A. Kul'sarin, E.A. Rogozhin, U.I. Peshkova, OL. Kartashova // Bulleten Orenburgskogo nauchnogo centra UrORAN.— 2016.— № 1. — С. 1-8.
28. Shamova, O.V. Minibactenecins ChBac7.Na and ChBac7. Np — antimicrobial peptides from leukocytes of the goat Capra hircus. / O.V. Shamova, D.S. Orlov, M.S. Zharkova, S.V. Balandin, E.V. Yamschikova, D. Knappe, R. Hoffmann, V.N. Kokryakov, T.V. Ovchinnikova // ActaNaturae.— 2016. — V. 8. — № 3. — P. 136-146.
29. Ilina, E.I. Antimicrobial peptide from leukocytes of Vulpesvulpes red fox. / E.I. Ilina, M.N. Berlov, Ya.A. Dubrovsky, E.G. Bo-gomolova, V.N. Kokryakov // Vestnik of Saint Petersburg University. Series 3. Biology. — 2013. — № 2. — C. 56-63.
30. Yuhnev, V.A. Search of novel antimicrobial peptides of the cathelicidins and defensins families in moose (Alcesalces). / V.A. Yuhnev, M.A. Shartukova, N.V. Lugovkina, V.N. Kokryakov, O.V. Shamova // Vestnik of Saint Petersburg University. Series 3. Biology. — 2014. — № 1. — C. 115-131.
31. Wan, J. Recombinant plectasin elicits similar improvements in the performance and intestinal mucosa growth and activity in weaned pigs as an antibiotic. / J. Wan, Y. Li, D. Chen, B. Yu, G. Chen, P. Zheng, X. Mao, J. Yu, J. He // Animal Feed Science and Technology.— 2016. — V. 211. — P. 216-226.
32. The Antimicrobial Peptide Database [Электронный ресурс: http://aps.unmc.edu/AP/main.php. Дата обращения: 15.08.2017].
33. Wang, G. A database view of naturally occurring antimicrobial peptides: nomenclature, classification and amino acid sequence analysis. / G. Wang, X. Li, M. Zasloff // In Wang, G. (ed.)"Antimicrobial Peptides: Discovery, Design and Novel Therapeutic Strategies". CABI, Oxfordshire, UK, 2010: P. 1-21.
34. Bahar, A.A. Antimicrobial peptides. / A.A. Bahar, D. Ren // Pharmaceuticals (Basel).—2013.—V. 6. — № 12. — P. 1543-1575.
35. Brogden, K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? / K.A. Brogden // Nature Reviews Microbiology.— 2005. — V. 3.— № 3. — P. 238-250.
36. Wang, G. Improved methods for classification, prediction, and design of antimicrobial peptides. / G. Wang // Methods in molecular biology. — 2015. — V. 1268. — P. 43-66.
37. Abaturov, А.Е. Cationic Antimicrobial Peptides of Non-Specific Respiratory Protection: Defensins and Cathelicidins. Defen-sins — Molecules Undergoing Renaissance (Part 1) / А.Е. Abaturov // Childs health.— 2011. — V. 7. — № 34. — P. 161-171.
38. Wang, G. Human antimicrobial peptides and proteins. / G. Wang // Pharmaceuticals.— 2014. — V. 7.— № 5. — P. 545-594.
39. Wang, W.M. Effects of whole cigarette smoke on human beta defensins expression and secretion by oral mucosal epithelial cells. / W.M. Wang, P. Ye, Y. — J. Qian // Tobacco induced diseases.— 2015. — V. 13. — № 1. — P. 3.
40. Zhao, L. Defensins in innate immunity. / L. Zhao, W. Lu // Current Opinion in Hematology. — 2014. — V. 21. — № 1. — P. 37-42.
41. Vaschenko, V.I. Antimicrobial and antiviral effects of human defensins: pathogenetic value and prospective application to medicinal therapy. / V.I. Vaschenko, V.N. Vil'yaninov, P.D. Sha-banov // Obzory po klinicheskoy farmakologii i lekarstvennoy terapii. — 2016.— № 2. — C.3-37.
42. Jarczak, J. Defensins: Natural component of human innate immunity. / J. Jarczak, E.M. Kosciuczuk, P. Lisowski, N. Strzatkowska, A. Józwik, J. Horbanczuk, J. Krzyzewski, L. Zwierzchowski, E. Bagnicka // Human Immunology.— 2013. — V. 74.— № 9. — P. 1069-1079.
43. Bosch-Marcé, M. Preclinical safety evaluation of human platelets treated with antimicrobial peptides in severe combined immunodeficient mice. / M. Bosch-Marcé, K.V. Mohan, M.P. Gel-derman, P.L. Ryan, E. Russek-Cohen, C.D. Atreya // Transfusion.— 2014. — V.54.— № 3. — P. 569-576.
44. Il'yashenko, M.G. Endogenous antimicrobial peptides and their clinical and pathogenic significance in inflammatory infections of the intestine. / M.G. Il'yashenko, G.N. Tarasova, AI. Guseva //Modern problems of science and education. 2012; 2. [Электронный ресурс: https://www.science-education.ru/ru/ article/view?id=5922. Дата обращения: 15.08.2017].
45. Budikhina, A.S. Defensins — multifunctional cations peptides of human. / A.S. Budikhina, B.V. Pinegin // Immunopathology, Allergology, Infectology. — 2008. — № 2. — C. 31-40.
46. Kokryakov VN. Physico-chemical and functional properties of antimicrobial proteins and peptides: Abstract dis. doc. biol. sciences. — Saint-Petersburg, 1995.— 48 p.
47. Shamova OV. Physico-chemical characterization and functional properties of defensins and protegrins: Abstract dis. cand. biol. sciences. — Saint-Petersburg, 1995. — 24 p.
THEORY AND PRACTiCE OF MEAT PROCESSiNG №3 | 2017
46. Кокряков, В.Н. Физико-химические и функциональные свойства антимикробных белков и пептидов: Автореферат дис. док.биол. наук. — Санкт-Петербург, 1995.— 48 с.
47. Шамова, О.В. Физико-химическая характеристика и функциональные свойства дефенсинов и протегринов: Автореферат дис. канд. биол. наук. — Санкт-Петербург, 1995.— 24 с.
48. Шамова, О.В. Молекулярно-клеточные основы реализации биологической активности антимикробных пептидов лейкоцитов: Автореферат дис. док. биол. наук. — Санкт-Петербург, 2013.— 48 с.
49. Жаркова, М.С. Сочетанное действие белков и пептидов системы врожденного иммунитета и соединений различной химической природы в реализации их антибиотических свойств: Автореферат дис. канд. биол. наук. — Санкт-Петербург, 2016.— 24 с.
50. Tecle, T. Review: Defensins and cathelicidins in lung immunity. T. Tecle, S.Tripathi, K.L. Hartshorn // Innate immunity. — 2010. — V. 16.— № 3. — P. 151-159.
51. Skarnes, R.C. Characterization of leukin: an antibacterial factor from leucocytes active against gram-positive pathogens. / R.C. Skarnes, D.W. Watson // The Journal of Experimental Medicine. — 1956. — V. 104. — № 6. — P. 829.
52. Hirsch, J.G.Studies of the bactericidal action of phagocytin / J.G.Hirsch // The Journal of Experimental Medicine. — 1956. — V. 103. — № 5. — P. 613
53. Zeya, H.I. Antibacterial and Enzymic Basic Proteins from Leukocyte Lysosomes: Separation and Identification / H.I. Zeya, J.K. Spitznagel // Science. — V. 142. — № 3595. — P. 1085-1087.
54. Selsted, M.E. Primary Structures of Three Human Neutrophil Defensins. / M.E. Selsted, S.S.L. Harwig, T. Ganz, J.W. Schilling, R.1. Lehrer // Journal of Clinical Investigation.—1985. — V. 76. — P. 1436-1439.
55. De Smet, K. Human Antimicrobial Peptides: Defensins, Cathelicidins and Histatins. / K. De Smet, R. Contreras // Biotechnology Letters. — 2005. — V. 27. — № 18. — P. 1337-1347.
56. Uni Prot Protein Database [Электронный ресурс: http:// www.uniprot.org/. Дата обращения: 15.08.2017].
57. Абатуров, А.Е. Катионные антимикробные пептиды системы неспецифической защиты респираторного тракта: дефензины и кателицидины. Дефензины — молекулы, переживающие ренессанс (часть 2)./ А.Е. Абатуров // Здоровье ребенка. — 2011. — V. 5.— № 35. — C. 137-144.
58. Кокряков, В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения. — СПб.: Наука, 1999.— 162 с.
СВЕДЕНИЯ ОБ АВТОРАХ
Принадлежность к организации
Лукинова Екатерина Александровна — старший лаборант Экспериментальной клиники-лаборатории биологически активных веществ животного происхождения, Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова РАН 109316, г. Москва, ул. Талалихина, 26 Тел.: +7-495-676-92-11 E-mail: kate3584@mail.ru
Котенкова Елена Александровна — кандидат технических наук, научный сотрудник Экспериментальной клиники-лаборатории биологически активных веществ животного происхождения, Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова РАН 109316, г. Москва, ул. Талалихина, 26 Тел.: +7-495-676-92-11 E-mail: lazovlena92@yandex.ru
Макаренко Александр Николаевич — доктор медицинских наук, профессор кафедры гистологии и эмбриологии Национального медицинского университета им. А.А. Богомольца 02000, г. Киев, пр. Победы, 34, морфологический корпус. Тел.: +380-454-49-89 E-mail: makarenko.alexander.1954@gmail.ru Критерии авторства
Авторы в равных долях имеют отношение к написанию рукописи и одинаково несут ответственность за плагиат.
Конфликт интересов
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
Поступила 16.08.2017
48. Shamova O.V. Molecular and cellular bases of biological activity realization of leukocytes antimicrobial peptides: Abstract dis. doc. biol. sciences. — Saint-Petersburg, 2013.— 48 с.
49. Zharkova M.S. The combined action of innate immune system proteins and peptides and compounds of different chemical nature in the implementation of their antibiotic properties: Abstract dis. cand. biol. sciences. — Saint-Petersburg, 20l6.— 24 p.
50. Tecle, T. Review: Defensins and cathelicidins in lung immunity. T. Tecle, S. Tripathi, K.L. Hartshorn // Innate immunity.— 2010. — V. 16.— № 3. — P. 151-159.
51. Skarnes, R.C. Characterization of leukin: an antibacterial factor from leucocytes active against gram-positive pathogens. / R.C. Skarnes, D.W. Watson // The Journal of Experimental Medicine. — 1956. — V. 104. — № 6. — P. 829.
52. Hirsch, J.G. Studies of the bactericidal action of phagocytin / J.G. Hirsch // The Journal of Experimental Medicine. — 1956. — V.103.— № 5. — P. 613
53. Zeya, H.I. Antibacterial and Enzymic Basic Proteins from Leukocyte Lysosomes: Separation and Identification / H.I. Zeya, J.K. Spitznagel // Science. — V. 142. — № 3595. — P. 1085-1087.
54. Selsted, M.E. Primary Structures of Three Human Neutrophil Defensins. / M.E. Selsted, S.S.L. Harwig, T. Ganz, J.W. Schilling, R.1. Lehrer // Journal of Clinical Investigation. — 1985. — V. 76. — P. 1436-1439.
55. De Smet, K. Human Antimicrobial Peptides: Defensins, Cathelicidins and Histatins. / K. De Smet, R. Contreras // Biotechnology Letters. — 2005. — V. 27.— № 18. — P. 1337-1347.
56. Uni Prot Protein Database [Электронный ресурс: http:// www.uniprot.org/. Дата обращения: 15.08.2017].
57. Abaturov, А.Е. Cationic Antimicrobial Peptides of Non-Specific Respiratory Protection: Defensins and Cathelicidins. Defen-sins — Molecules Undergoing Renaissance (Part 2) / А.Е. Abaturov // Childs health.— 2011. — V.5.— № 35. — P. 137-144.
58. Kokryakov, V.N. Biology of antibiotics from animal sources. — St. Petersburg: Nauka, 1999.— 162 p.
AUTHOR INFORMATION Affiliation
Lukinova Ekaterina Aleksandrovna — senior laboratory assistant of Experimental clinic — research laboratory of biologically active substances of an animal origin, V.M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems of Russian Academy of Sciences 109316, Moscow, Talalikhina str., 26 Tel.: +7-495-676-92-11 E-mail: kate3584@mail.ru
Kotenkova Elena Alexandrovna- candidate of technical sciences, research scientist of Experimental clinic -research laboratory of biologically active substances of an animal origin, V.M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems of Russian Academy of Sciences 109316, Moscow, Talalikhina str., 26 Tel.: +7-495-676-92-11 E-mail: lazovlena92@yandex.ru
Makarenko Alexander Nikolayevich — doctor of medical sciences, professor of Department of histology and embryology, Bogomolets national medical university
02000, Kiev, 34 Peremohy Avenue, Morphology Building. Tel.: +380-454-49-89
E-mail: makarenko.alexander.1954@gmail.ru Contribution
The authors equally contributed to the writing of the manuscript and are equally responsible for plagiarism.
Conflict of interest
The authors declare no conflict of interest.
Received 16.08.2017
