CC BY
24
С. А. ЧЕПУРНЕНКО
АКТИВНОСТЬ ПРОТЕИНАЗ И ИХ ИНГИБИТОРОВ В КРОВИ У ЮНОШЕЙ С ПРОЛАПСОМ МИТРАЛЬНОГО КЛАПАНА
Кардиологическое диспансерное отделение ТУЗ Ростовской областной клинической больницы, Россия, 344015, г. Ростов-на-Дону, ул. Благодатная, 170; кафедра общей и клинической биохимии № 1 ТОУ ВПО Ростовского государственного медицинского университета, Россия, 344002, г. Ростов-на-Дону, Нахичеванский пер., 29. E-mail: anton_chepurnenk@mail.ru. Тел. 8-918-507-28-93
У 137 юношей с пролапсом митрального клапана исследована активность показателей кининовой системы в зависимости от состояния адаптивных возможностей организма. Выявлено выраженное повышение активности лейкоцитарной эласта-зы как у пациентов с высокими (1-я группа), так и со сниженными (2-я группа) адаптивными возможностями организма: на 57,08% и 79,14% соответственно по сравнению с контролем (р<0,05). Соотношение «лейкоцитарная эластаза/ альфа1-про-теиназный ингибитор» в первой группе было выше, чем в контроле на 55,6%, а во 2-й - в 2,16 раза (р<0,05). Таким образом, высокое значение соотношения «лейкоцитарная эластаза/ альфа1-протеиназный ингибитор» может служить биохимическим маркером снижения адаптивных возможностей организма у юношей с ПМК и указывать на неблагоприятный прогноз, связанный с разрушением множества функционально значимых белков.
Ключевые слова: общая белокэстеразная активность сыворотки крови, лейкоцитарная эластаза, альфа1-протеиназный ингибитор, альфа2-макроглобулин, пролапс митрального клапана.
S. A. CHEPURNENKO
ACTIVITY OF PROTEINASES AND ITS INHIBITORS IN BLOOD AT YOUNG MEN WITH MITRAL VALVE PROLAPSED
The Rostov regional clinical hospital, cardiological dispenser branch, Russia, 344015, Rostov-on-Don, Blagodatnaya street, 170;
The Rostov state medical university, faculty of the common and clinical biochemistry № 1, Russia, 344002, Rostov-on-Don, Nakhichevan lane, 29.
E-mail: anton_chepurnenk@mail.ru. Tel. 8-918-507-28-93
The activity of parameters of kinin system was investigated at 137 young men with mitral valve prolapse depending on a condition of adaptive opportunities of an organism.
The expressed increase of activity of leukocytic elastase as at patients with high (1-st group), and reduced (2-nd group) adaptive opportunities of an organism on 57,08% and 79,14% was revealed accordingly in comparison with the control (р<0,05). The ratio of leukocytic elastase /alpha1-proteinase inhibitor in the first group was higher, than in the control over 55,6%, and in 2-nd - in 2,16 times (р<0,05). Thus, high value of ratio of leukocytic elastase /alpha1-proteinase inhibitor can serve as a biochemical marker of reduction of adaptive opportunities of an organism at young men with MVP and specify the adverse forecast connected to destruction of set of functionally significant fibers.
Key words: leukocytic elastase, alpha1-proteinase inhibitor, alpha2-macroglobulin, mitral valve prolapse.
Введение
Протеолитические ферменты, или протеиназы, занимают особое место в жизнедеятельности организма [4]. Расщепляя одну или несколько пептидных связей в белковой молекуле, протеиназы активируют или изменяют свойства белков, что может служить пусковым механизмом различных биохимических процессов [10]. Протеиназы контролируют все процессы метаболизма, участвуют в рецептор-медиаторной передаче, координации и осуществлении защитных реакций организма, в том числе таких, как гемокоагуляция, фибринолиз, ки-ниногенез, активация системы комплемента [14].
Активность протеиназ зависит, как правило, от скорости их образования из неактивных предшественников и инактивации специфическими ингибиторами, которые присутствуют в клетках, тканях, плазме крови и составляют так называемый антипротеолитический потенциал [4]. При взаимодействии протеолитических
ферментов и их ингибиторов сохраняется определенное равновесие, которое может нарушаться при определенных патологических условиях, что ведет к негативным последствиям для организма, вплоть до развития критических состояний [17].
В последнее время отмечается увеличение числа случаев дисплазий соединительной ткани (ДСТ), к которым относится и пролапс митрального клапана (ПМК), связанное с патогенными воздействиями, имевшими место в онтогенезе, из-за ухудшения экологической обстановки, плохого питания и стрессов [6, 8, 11]. Это объясняется участием в развитии синдрома ДСТ как эндогенных [3], так и экзогенных механизмов [2, 12, 15, 18, 20].
Все вышеперечисленное, а также возможное участие протеиназ в процессах деструкции тканей, воспалении, репарации и проявлении особых клинических симптомов, возникающих при ПМК [5, 9], обусловило необходимость данной работы.
Задачей исследования явилось изучение роли се-риновых протеиназ в формировании различных адаптивных реакций у пациентов с ПМК.
Методика исследования
Исследование проводилось у 137 юношей призывного возраста с ПМК I степени без регургитации в возрасте от 17 до 21 года. Средний возраст - 19,78±2,43 года. Все пациенты находились на обследовании в областном диспансерном отделении № 2 ГУЗ «Кардиологический диспансер» Ростовской области и кардиологическом диспансерном отделении ГУЗ РОКБ. Для верификации ПМК использовали одно-, двухмерную и допплерэхокардиоскопию, выполняемую на аппарате Sim 5000 plus с датчиком 2 МГц по стандартной методике [19]. Диагноз ставили при наличии систолического провисания одной или обеих створок митрального клапана в парастернальном доступе по длинной оси ниже уровня клапанного кольца на 2 мм и более [21, 22]. Провисание на 2-5 мм расценивали как I степень пролабирования. (Пациенты с ПМК II и III степени в нашей выборке представлены не были.)
Электрокардиография выполнялась в 12 стандартных отведениях. Для характеристики толерантности к физической нагрузке велоэргометрия (ВЭМ) проводилась в положении сидя по методике ступенчатообразной непрерывно возрастающей мощности. Величина начальной нагрузки и последующих ступеней - 50 Вт. Продолжительность каждой ступени - 3 мин. Проба осуществлялась до достижения субмаксимальной частоты сердечных сокращений либо до появления других критериев прекращения физической нагрузки [1]. Регистрация электрокардиограммы по Нэбу осуществлялась непрерывно под контролем монитора в течение всего периода выполнения нагрузки и в восстановительном периоде до возвращения частоты сердечных сокращений и артериального давления к исходным значениям. По результатам проведения пробы рассчитывали коэффициент максимального потребления кислорода, двойное произведение.
В соответствии с целью работы пациенты с ПМК были разделены на 2 группы: с высокими и сниженными адаптивными возможностями организма. В 1-ю группу (64 человека) с высокими адаптивными возможностями организма вошли пациенты, предъявляющие минимальное количество жалоб, отличающиеся высокой толерантностью к физической нагрузке. 2-ю группу (73 человека)
составили пациенты, предъявляющие максимальное количество жалоб, имеющие среднюю толерантность к физической нагрузке, которую определяли на основании ВЭМ. Время работы на велоэргометре у больных 1-й клинической группы достоверно не отличалось от контроля (8,7±0,4 мин). Во 2-й группе оно было достоверно ниже, чем в группе здоровых лиц (на 22,5%, p<0,05), и составило в 6,9±0,5 мин. Это объяснялось ранним достижением субмаксимальной частоты сердечных сокращений, а также появлением одышки, усталости, нарушениями ритма, что служило критериями прекращения пробы с физической нагрузкой.
В качестве контрольных оценивались показатели у 30 доноров того же пола, возраста, без указаний в анамнезе на сердечно-сосудистые заболевания.
Общую белокэстеразную активность (ОБЭА) определяли спектрофотометрически по скорости гидролиза эфирной связи под действием протеиназ исследуемой сыворотки в молекуле синтетического субстрата методом Frautschold, Werle [1961] в модификации Т. С. Пас-хиной, Г. Н. Яровой [16]. Эстеразную активность сыворотки выражали в милиэстеразных единицах на мл (мэе/мл). Одна единица соответствует гидролизу 1 мкмоль ОБЭА в 1 минуту.
Активность лейкоцитарной эластазы (ЛЭ) (КФ 3.4.21.37) оценивали путём определения её энзима-тической активности с синтетическим субстратом [7]. Активность а2-макроглобулина (а2-МГ) (в ИЕ/мл) определяли спектрофотометрически по сохраняющейся аргинин-эстеразной активности комплекса трипсин а2-МГ, образующегося после взаимодействия избытка трипсина с сывороткой крови, разведённой в 10 раз; с последующей инактивацией свободного, не связанного с а2-МГ трипсина соевым ингибитором трипсина [13].
Активность а1-протеиназного ингибитора (а1-ПИ) оценивали спектрофотометрически по торможению ар-гинин-эстеразной активности трипсина разведённой в 50 раз сывороткой крови [7]. Активность а1-ПИ выражали в условных ингибиторных единицах в мл сыворотки крови (ИЕ/мл). За 1 ИЕ принято такое количество сыворотки, которое тормозит гидролиз трипсином 1 мкмоль ОБЭА за 1 мин при 25° С.
Статистическую обработку полученного материала проводили с использованием компьютерной программы Microsoft Excel Windows. Рассчитывались следующие статистические показатели: средняя арифметическая
Активность протеиназ и их ингибиторов в крови у юношей с первичным ПМК в зависимости от состояния адаптивных возможностей организма (Х±т)
Показатель/ группы пациентов Контроль, n=30 1-я группа с высокими адаптивными возможностями, n=64 2-я группа со сниженными адаптивными возможностями, n=73
ОБЭА, мэе/мл 269,03±15,9 223,9±16,3* 285±21,2о
ЛЭ, мэе/мл 195,52±12,76 307,13±13,85* 350,25±14,06*о
а2-МГ, ИЕ/мл 4,75±0,69 6,38±0,35* 6,99±0,38*
агПИ, ИЕ/мл 27,74±2,45 27,99±2,31 22,95±2,41
ЛЭ/ а1ПИ 7,05±0,75 10,97±0,77* 15,26±0,73*о
Примечание: * - р<0,05 по сравнению с контролем, о - р<0,05 по сравнению с группой 1.
(M), среднее квадратичное отклонение (0), средняя ошибка средней арифметической (m).
Сравнение средних значений двух выборок производилось методом Стьюдента. Разница считалась достоверной при p<0,05.
Результаты исследования
Проведенное нами исследование выявило повышение ОБЭА в группе с ПМК со сниженными адаптивными возможностями организма на 27,3% (р<0,05) по сравнению с пациентами с высокими адаптивными возможностями (таблица). По сравнению с контролем показатель ОБЭА в 1-й клинической группе был на 16,78% выше (р<0,05). В то же время у пациентов 2-й клинической группы достоверной разницы с контролем обнаружено не было.
Выявлено выраженное превышение ЛЭ как в 1-й, так и во 2-й клинической группе на 57,08% и 79,14% соответственно по сравнению с контролем (р<0,05). Следует отметить, что у больных со сниженными адаптивными возможностями организма ЛЭ была активирована в большей степени, чем в группе с высокими адаптивными возможностями. Разница носила достоверный характер и составила 14% (р<0,05). Активность а1-ПИ у больных ПМК с высокими и сниженными адаптивными возможностями достоверно не отличалась от контроля. В то же время активность а2-МГ превышала значения по сравнению с контролем на 34,32% и 47,16% соответственно (р<0,05) в 1-й и 2-й клинических группах. Достоверной разницы между группами выявлено не было.
Обсуждение
Повышение ОБЭА в группе с ПМК со сниженными адаптивными возможностями организма на 27,3% (р<0,05) по сравнению с пациентами с высокими адаптивными возможностями свидетельствовало о заинтересованности кининовой системы в формировании различных адаптивных возможностей у юношей с ПМК. Эластазы проявляют специфичность к пептидным связям, образованным карбоксильными группами глицина, аланина, ва-лина, лейцина, изолейцина, а также других аминокислот, дающих гидрофобные остатки в полипептидных цепях. В активном центре этих ферментов имеется классическая для сериновых протеиназ консервативная триада из остатков серина, гистидина и аспарагиновой кислоты, которые образуют ансамбль, осуществляющий нуклео-фильную атаку на пептидные связи белков и проводят их гидролитическое расщепление.
Основное место приложения эластаз - общая энзи-матическая эластазолитическая функция в различных органах и тканях. Однако эластин не единственный белковый субстрат этих протеиназ. Они способны также гидролизировать гистоны, основной белок миелина, гемоглобин и множество белков плазмы крови, в том числе факторы гемокоагуляции, фибринолиза, каллик-реин-кининовой системы и комплемента. Но что для нас является особенно важным - коллагены III, VI и VIII генетических типов и протеогликаны.
Основной протеиназой азурофильных гранул полиморфно-ядерных лейкоцитов, имеющей нейтральный оптимум рН и оказывающей наиболее разрушительное действие на биологические структуры, является ЛЭ. Она освобождается из первичных гранул лейкоцитов в процессе их дегрануляции. Дегрануляцион-ная активность адгезированных на эндотелиальных клетках лейкоцитов приводит к повреждению не только
эндотелиальных клеток и базальных мембран, но и белков плазмы крови, в том числе факторов свертывающей и фибринолитических систем, а также белков так называемой контактной фазы активации гемостаза, куда входят высокомолекулярный кининоген, прекал-ликреин, факторы XI и XII.
ЛЭ выполняет важнейшую биорегулирующую и патогенетическую роль: осуществляет защиту от поражения микроорганизмами, разрушение и удаление бактериальных структур (протеолиз фагоцитируемых белков), повреждение тканей, в т. ч. эндотелия и экс-трацеллюлярного матрикса, деструкцию белков плазмы крови, гидролиз ангиотензиногена с образованием ангиотензина I, гидролиз С3 и С4 с образованием ана-филатоксинов. ЛЭ контролирует заживление ран, миграцию нейтрофилов, внеклеточное ремоделирование тканей, обмен соединительно-тканных белков, является активатором коллагеназы IV, лигандом интегринов СД 116/СД 18.
ЛЭ отличается высокой скоростью гидролиза широкого спектра белков и поэтому вовлекается в деструкцию различных тканей и участвует в патогенезе многих заболеваний. Повышение активности ЛЭ у пациентов с ПМК, возможно, является одним из механизмов деструкции коллагена, маркером которой является увеличение фракции свободного оксипролина.
Контроль над активностью эластазы в организме осуществляют плазменные и тканевые ингибиторы протеиназ. В плазме крови содержится по крайней мере семь белковых ингибиторов сериновых протеиназ (сер-пинов), составляющих около 10% всех белков плазмы крови. Среди них а1-ПИ имеет наибольшую молярную концентрацию и играет ключевую роль в эндогенной регуляции активности лейкоцитарной эластазы. а1-ПИ -один из основных белков острой фазы воспаления, обеспечивающий ~ 80% антипротеолитического потенциала плазмы крови. Как правило, происходит быстрое связывание освобождающейся ЛЭ ингибиторами плазмы крови: а1-ПИ и отчасти а2-МГ. Отсутствие достоверной разницы активности а1-Пи в обеих группах юношей с ПМК объяснялось возможным его окислением реактивными метаболитами кислорода, и, как следствие, его действие на ЛЭ становится малоэффективным.
Следует отметить, что патологические процессы, связанные с дефицитом а1-ПИ - распространенные состояния, передаваемые по наследству. Этот белок, активно синтезируемый гепатоцитами при воспалении, когда происходит массированное освобождение про-теиназ из лейкоцитов, поврежденных тканей, микроорганизмов, а также, и особенно, в случаях генетически обоснованного дефицита а1-ПИ, может быстро расходоваться на связывание этих протеиназ и подвергаться инактивации химическими или биологическими оксидантами, табачным дымом и протеолитическими ферментами. Впоследствии низкий уровень ингиби-торного потенциала приводит к неконтролируемому протеолизу со стороны эластазы и развитию тяжелых патологических состояний.
Вторым по значимости ингибитором эластазы является а2-МГ, который подавляет ее активность менее эффективно. Исходя из полученных нами результатов у пациентов с ПМК активность а2-МГ превышала значения по сравнению с контролем на 34,32% и 47,16% соответственно (р<0,05) в 1-й и во 2-й клинических группах. Другие плазменные серпи-ны: антитромбин III, а2-антиплазмин, С1-инактиватор
и а1-антихимотрипсин - неактивны в отношении ЛЭ. Более того, эластаза способна их инактивировать. Интер-а-трипсиновый ингибитор может выступать и как ингибитор, и как субстрат ЛЭ.
Таким образом, повреждающее действие ЛЭ в отношении белков ткани и плазмы крови происходит, несмотря на инактивирующее действие игибиторов. Есть основания полагать, что гранулоцитарная эластаза, гидролизующая, кроме эластина, целый спектр различных белков, в том числе многие белки плазмы крови, при секреции в кровоток будет нарушать регуляторные механизмы протеолитических систем плазмы крови, ответственных за процессы адаптации и защиты.
Важно учитывать, что эластаза из лейкоцитов содержится в высокой концентрации внутри нейтро-фильного лейкоцита, локализована главным образом в азурофильных гранулах, а также в незначительных концентрациях в ядерной мембране, аппарате Голь-джи, эндоплазматическом ретикулуме и митохондриях. На последних этапах развития нейтрофильного ответа лизосомные азурофильные гранулы подвергаются дегрануляции. Во внеклеточной среде оказываются мощные деструктурные протеиназы, в том числе эла-стаза, освобождение которой в экстрацеллюлярное пространство наблюдается при гибели клетки, неполном закрытии фагосом, а также стимуляции дегра-нуляционного процесса, вызванного компонентами комплемента, хемотаксическими веществами, эндотоксинами, иммунными комплексами, Fe с пептидами (через генерацию O2 радикалов), калликреином, фактором XII и другими стимулами. Это происходит при многих заболеваниях. Нарушение функций этих систем приводит к тяжелым патологическим состояниям, таким как тромбозы, тромбогеморрагии, а также в далеко зашедших случаях диссеминированному внутрисосудистому свертыванию. Роль эластазы в этих случаях обусловлена способностью деградировать (инактивировать) практически все компоненты этих систем. Изменение уровня факторов свертывания и возрастание количества фрагментов деградации фибриногена у пациентов с ПМК можно отнести за счет прямого протеолиза этих факторов гранулоцитарными протеиназами.
При появлении ЛЭ в плазме крови в ряде случаев имеет место ограниченный протеолиз некоторых белков, приводящий к активации последних. В частности, под действием эластазы наблюдается активация СЗ и С5 компонентов комплемента, превращение проренина в ренин.
В последнее время большое внимание привлекают данные, полученные в отношении действия эластазы на плазминоген. Эластаза отщепляет от молекулы плазминогена четыре структурных домена из пяти и формирует молекулу мини-плазминогена с активным центром, после активации которого образуется мини-плазмин. Существенным отличием мини-плазмина от молекулы обычного плазмина является уменьшение ее способности связываться с ингибиторами, что значительно удлиняет время функционирования такой молекулы in vitro и является фактором риска развития геморрагических состояний.
С нашей точки зрения, имеет значение не только определение активности ЛЭ и активности а1-ПИ как самостоятельных параметров, но и вычисление соотношения ЛЭ/а1-ПИ. По нашим результатам обнаружено превышение данного соотношения по сравнению с контрольными данными на 55,6% в первой группе (р<0,05).
В группе пациентов со сниженными адаптивными возможностями разница данного показателя с контролем носила более выраженный характер. Во 2-й группе этот коэффициент превышал значение в контроле в 2,16 раза (р<0,05). Таким образом, высокое значение соотношения ЛЭ/а1-ПИ может служить биохимическим маркером снижения адаптивных возможностей организма у юношей с ПМК и указывать на неблагоприятный прогноз, связанный с разрушением множества функционально значимых белков. Важным моментом является влияние кининовой системы на гемостаз. Увеличение количества эластазы в плазме обычно сопровождается резким уменьшением концентрации факторов свертывания и фибринолиза, в том числе фактора Хагемана (XII фактор свертывания крови), прекалликреина, а также основных регулирующих процессы свертывания и фибринолиза ингибиторов: антитромбина III, инактива-тора первого компонента комплемента, и а2-МГ.
Таким образом, для оценки адаптивного потенциала наиболее информативными являются параметры, характеризующие активность лейкоцитарной эластазы и а1-протеиназного ингибитора. Снижение адаптивных возможностей организма документировано в эритроцитах повышением коэффициента «лейкоцитарная эластаза/а1-ПИ» в 2 раза (р<0,05) по сравнению с контролем.
ЛИТЕРАТУРА
1. Аронов Д. М., Лупанов В. П. Функциональные пробы в кардиологии. - М., 2002. - 295 с.
2. Барт Б. Я., Беневская В. Ф. Пролабирование митрального клапана // Тер. архив. - 2003. - № 1. - С. 10-15.
3. Бельгов А. Ю. Соединительно-тканные дисплазии сердечно-сосудистой системы. - СПб, 2003. - 47 с.
4. Бочков В. Н., Добровольский А. Б., Кушлинский Н. Е. Клиническая биохимия. - М., 2008. - 264 с.
5. Василёнок А. В. Особенности гемодинамики, активность протеиназ и их ингибиторов в крови у детей и подростков с синдромом дисплазии соединительной ткани. Материалы VI съезда кардиологов ЮФО. - Ростов-на-Дону, 2008. - С. 27-28.
6. Ганцева Х. Х., Нажипова Э. М. Соединительно-тканная дис-плазия как мультидисциплинарная проблема. III Национальный конгресс терапевтов «Новый курс: консолидация усилий по охране здоровья нации». Сборник материалов. - М., 2008. - С. 49-50.
7. Доценко В. Л., Нешкова Е. Н, Яровая Г. А. и др. Выявление лейкоцитарной эластазы человека из комплекса с плазменным а1-протеиназным ингибитором по её энзиматической активности с синтетическим субстратом // Лабораторное дело. - 1994. - Т. 40, № 3. - С. 20-25.
8. Ерёмин М. В., Евсевьева М. Е., Никулина Г. П., Ростовцева М. В. Дисплазия соединительной ткани как фактор, влияющий на состояние здоровья студенческой молодёжи. III Национальный конгресс терапевтов «Новый курс: консолидация усилий по охране здоровья нации». Сборник материалов. - М., 2008. - С. 82-235.
9. Золотарева Н. А. Особенности метаболизма наследственных соединительно-тканных дисплазий // Укр. ревм. журн. - 2003. -№ 3 (13). - С. 53-54.
10. КольманЯ., Рем К. Г. Наглядная биохимия. - М., 2000. - 469 с.
11. Коренев Н. М. Патология соединительной ткани у детей и подростков - проблемы и перспективы. Мат-ли наук.-практ. конф. «Патолопя сполучноТ тканини - основа форму-вання хрошчних захворювань у дтей та пщл^юв». - Харюв, 2004. - С. 3-5.
12. Мутафьян О. А. Пороки и малые аномалии сердца у детей и подростков. - СПб, 2005. - 132 с.
13. Нартикова В. Ф., Пасхина Т. С. Унифицированный метод определения активности а1-антитрипсина и а2-макроглобулина
в сыворотке (плазме) крови человека // Вопросы медицинской химии. - 1979. - Т. 25. № 4. - С. 494-500.
14. Николаев А. Я. (ред.) Биологическая химия. - М., 2004. -451 с.
15. Омельченко Л. И., Николаенко В. Б. Дисплазия соединительной ткани у детей // Doctor. - 2004. - № 1. - C. 44-47.
16. Пасхина Т. С., Яровая Г. Н. Калликреин сыворотки крови человека. Активность фермента и хромотографический метод определения // Биохимия. - 1970. - Т. 35. № 5. - С. 1055-1058.
17. Ткачук В. А. (ред.) Клиническая биохимия. - М., 2004. - 512 с.
18. Филипенко П. С., Малоокая Ю. С. Роль дисплазии соединительной ткани в формировании пролапса митрального клапана // Клиническая медицина. - 2006. - № 12. - С. 13-20.
19. Шиллер Н., Осипов М. А. Клиническая эхокардиография. II издание. - М., 2005. - 347 с.
20. Яковлев В. М., Карпов Р. С., Швецова Е. В. Соединительнотканная дисплазия митрального клапана. - Томск, 2004. - 140 с.
21. ACCIAHA 2006 guidelines for the management of patients with valvular heart disease: a report of the American College of CardiologyI American Heart Association Task Force on Practice Guidelines II Journal of the American College of Cardiology. - 2006. - Vol. 48, № 3. - P. 1-148.
22. Bonow R. O. et al. ACCIAHA 2006 Guideline for the Management of Patient with Valvular Heart Disease II Circulation. -August 1, 2006. - P. 148.
Поступила 04.06.2009
С. А. ЧЕПУРНЕНКО
ЛИПОПРОТЕИДЫ И МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ЛИПОПРОТЕИДЫ У ЮНОШЕЙ С ПЕРВИЧНЫМ ПРОЛАПСОМ МИТРАЛЬНОГО КЛАПАНА
Кардиологическое диспансерное отделение ТУЗ Ростовской областной клинической больницы, Россия, 344015, г. Ростов-на-Дону, ул. Благодатная, 170; кафедра общей и клинической биохимии № 1 ТОУ ВПО Ростовского государственного медицинского университета, Россия, 344002, г. Ростов-на-Дону, Нахичеванский пер., 29. E-mail: anton_chepurnenk@mail.ru
У 137 юношей с пролапсом митрального клапана исследовано содержание липопротеидов и модифицированных липо-протеидов в зависимости от состояния адаптивных возможностей организма. Снижение адаптивных возможностей организма документировалось повышенным содержанием окисленных липопротеидов в эритроцитах - в 2,7 раза (р<0,05), повышенным уровнем суммарной окислительной модификации - в 1,6 раза по сравнению с контролем (р<0,05) и содержанием малонового диальдегида - в 1,85 раза больше, чем в контроле (р<0,05). Достоверной разницы между данными липидограммы у больных с высокими (1-я группа) и сниженными (2-я группа) адаптивными возможностями не выявлено. Необходимо отметить тенденцию к преобладанию атерогенных липопротеидов по отношению к антиатерогенным в группе больных со сниженными адаптивными возможностями организма.
Ключевые слова: липопротеиды окисленные и резистентные к окислению, малоновый диальдегид, пролапс митрального клапана.
S. A. CHEPURNENKO
LIPOPROTEIDS AND MODIFIED LIPOPROTEDS AT YOUNG MEN WITH MITRAL VALVE PROLAPSE
The Rostov regional clinical hospital, cardiological dispenser branch, Russia, 344015, Rostov-on-Don, Blagodatnaya street, 170;
The Rostov state medical university, faculty of the common and clinical biochemistry № 1, Russia, 344002, Rostov-on-Don, Nakhichevan lane, 29. E-mail: anton_chepurnenk@mail.ru
The maintenance of lipoproteids and modified lipoproteids was investigated at 137 young men with mitral valve prolapse depending on a condition of adaptive opportunities of an organism. Decrease of adaptive opportunities of an organism was documented by the increased maintenance of oxidized lipoproteids in erythrocytes - in 2,7 times (р <0,05), increased level of total oxidizing updating -in 1,6 times in comparison with the control (р<0,05) and the maintenance of malonic dialdehyde -in 1,85 times more, than in the control (р<0,05). An authentic difference between the data of lipidogram at patients with high (1-st group) and reduced (2-nd group) adaptive opportunities was not revealed. It is necessary to note the tendency to prevalence of atherogenous lipoproteids in relation to antiatherogenous in group of patients with the reduced adaptive opportunities of an organism.
Key words: oxidized and resistant to oxidation lipoproteids, malonic dialdehyde, mitral valve prolapse.
Введение витамины, поддерживают гомеостаз холестерина [2].
Функциональное и физико-химическое состояние Липопротеиды - макромолекулярные комплексы. Со-
липопротеидов плазмы является важным звеном в став циркулирующих в крови липопротеидов не стати-
оценке приспособительных возможностей организма, чен. Они находятся в динамическом состоянии с пос-
поскольку они транспортируют метаболиты, гормоны, тоянным обменом компонентами между различными
