CC BY
29рия гумификации. - М.: Изд-во МГУ. 1990. - 325с.
3. Stevenson F.J. Humic chemistry: genesis, composition, reaction. - N.Y.: Chichester, Wiley. 1982. - V. 1. -443p.
4. Graber E.R., Borisover M.D. // Environ.Sci.Technol.
- 1998. -V.32. - P.258-263.
5. Ohga K. et al. // Anal.Sci. - 1990. -V.6. - P.837-842.
6. Kress B.M., Ziechmann W. // Chem. Erde. - 1977. -V.36. - P.209-219.
7. Lassen P., Carlsen L. // Chemosphere. - 1997. - V. 34. N 4. - P. 817-825.
8. Swiderska-Brós Maria. // Environ. Prot. Eng. - 1987 (1988). - V. 13. N 3-4. - P.29-38.
9. Карпухин А.И. // Изв. ТСХА. - 1989. - № 4. - С. 5461.
10. Гуминовые вещества в биосфере // Под ред. Д.С. Орлова. - М:. Наука. 1993. - 223с.
11. Jun Ma, Nigel J., Graham D. // Water Res. - 1999. -V. 33, N 3. - P. 785-793.
12. Сыроежко А.М. и др. Использование гуматов s- и 3d-элементов в качестве катализаторов окислительно-восстановительных реакций и компонентов связующих для получения гранулированного бытового топлива // Проблемы катализа в углехимии: Тез. докл. всесоюз. симп. - Донецк. 1990. - С.115-116.
13. Заявка 19641247, Германия, МПК6 С 07 G 17/00 , 62 Д 3/00/. Способ применения гуминовых кислот и их солей в качестве ферментов, фиксированных на/в биологических пленках, и в качестве катализаторов при очистке газообразных, твердых веществ и воды. Опубл. 24.07.97.
14. Сапунов В.А., Кучереко В.А., Зубова Т.И. // Биологические науки. - 1994. - №10. - С.142-147.
15. Hayase K., Tsubota H. // J. Colloid and Interface Sci.
- 1986. -V. 114. N 1. - P. 220-226.
16. Рязанцев К.В., Кулагина Н.И. Усанова Т.И. Об использовании гуминовых кислот для улучшения адгезии полиимидов. Калининский политехн. ин-т,
Калинин. 1987. Рук. деп. В ОНИИТЭХИМ. Черкассы. 23.03.87, № 307-х.п. 87.
17. А.с. 1567591 СССР, МКИ С 09 F 163/0. Клей для склеивания полиолефинов / Ф. С. Григорян и др. Опубл. 30.05.90. Бюл. № 20.
18. Piotrowska D. et al. // Acta Pol Pharm. - 2000. - V. 57. N 11. - P.127-136.
19. Kowalska M., Denys A., Bialek J. // Acta Pol Pharm.
- 1993. - V.50. N 4-5. - P.393-398.
20. Inglot A.D., Zielinska-Jenczylic J., Piasecki E. Tolpa Torf Preparation (TTP) induces interferon and tumor necrosis factor production in human peripheral blood leukocytes // Arch Immunol. Ther. Exp. (Warsz). -1993. -V.41, N 1. - P.73-80.
21. Вашурина И.Ю., Шарова Н.Е., Калинников Ю.А. // Текстильная химия. - 2000. - № 1(17). - С. 30-34.
22. Погорелова А.С., Вашурина И.Ю., Калинников
Ю.А. // Изв. вузов. Химия и хим. технология. -2002. - Т. 45. Вып. 1. - С. 37-41.
23. Гордеева Н.В., Романова М.Г., Ратновская Е.Д. Кубовые красители в текстильной промышленности. - М.: Легкая индустрия. 1979. - 208с.
24. Пономарева В.В., Плотникова Т.А. Гумус и почвообразование. - Л.: Наука. 1980. - 222с.
25. Якимчук Р.П., Мищенко А.В., Булушева Н.Е. Применение кубовых красителей (физико-химические основы). - М.: Легпромбытиздат. 1985.
- 192с.
26. Shinozuka N., Lee C., Hayano S. // Sci. Total Environ. - 1987. - V.62. - P.311-314.
27. Sein L.T., Varnum J.M., Jansen S.A. // Envi-ron.Sci.Technol. - 1999. - V.33. - P. 546-552.
28. Теренин А.Н. Фотоника молекул красителя. - Л.: Наука. 1967. - 696с.
29. Виноградов Ю.С. Математическая статистика и ее применение к исследованиям в текстильной промышленности. - М.: Наука. 1964. - 256с.
УДК 677.46/47. 677.31.021 А.В. ЧЕШКОВА, С.Л. МИХАЙЛОВА, И.М. ЗАХАРОВА
ВЛИЯНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ПРОТЕОЛИЗА НА ФИЗИКО-МЕХАНИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ШЕРСТИ
(Ивановский государственный химико-технологический университет)
Выявлена взаимосвязь между физико-механическими (разрывная нагрузка, тонина, длина, извитость и др.) и физико-химическими свойствами шерстяного волокна, подвергнутого модификации ферментами протеолитической активности. Осуществлен выбор фермента, приемлемого для модификации шерстяного волокна с целью изменения его прядомых свойств и ткани в процессе различных операций заключительной отделки.
При разработке технологических режимов нием ферментативных катализаторов протеолити-модификации шерстяного волокна с использова- ческой активности требуется прогнозирование фи-
зико-механических и физико-химических свойств волокна. Анализ свойств волокна, модифицированного ферментами, проводили по стандартным методикам [1-3]. Обработку ферментами протео-литической активности отечественного и зарубежного производства (ф. Коуо2уше8) осуществляли в водных растворах (рН 6,8-7,1) при концентрации фермента 0,5% от массы волокна.
На рис. 1 представлены зависимости истинной длины волокна (мм), степени извитости (%), тонины (мкм), свойлачиваемости (г/см3) и разрывной нагрузки одиночного волокна (Н) в динамике процесса ферментативного протеолиза. Полученные кривые позволяют наблюдать корреляцию между исследуемыми показателями. Показано, что ферментативная обработка эверлазой приводит к увеличению тонины волокна и, как следствие, повышению извитости. При длительности ферментативного воздействия 10 мин извитость волокна возрастает с 9,9% до 16,2%, т.е. более чем в 1,5 раза. Можно предположить, что причиной этого является не только изменение соотношения размеров чешуйчатого и коркового слоев волокна, но и соотношения площадей орто- и па-ракортекса, которые отличаются по физическим и химическим свойствам.
20
18
16
14
12
10
2,7
" 2,5 s ' .о
„Чз
ó
¿2,1 Н
О '
о
¡1,9-
со
¡1,7
о со
"1,5 Н 1,з
П-1-г
0 30 60 90 120 150 180 Длительность обработки, мин
28 26
м
к
24 м,а н к о
22 §
р те
20 ам
и Д
18 16
15
14
13i
12
10
падение прочностных свойств. Так, при обработке эверлазой разрывная нагрузка одиночного волокна снижается на 17-50%, а в результате модификации савиназой - более чем на 40-70%.
Анализ зависимостей показателя свойла-чиваемости от длительности ферментативной обработки указывает на изменение состояния чешуйчатого слоя, и, косвенно, фрикционных свойств шерсти. Так, степень свойлачивания шерстяного волокна, подвергнутого 10 минутной обработке выше, чем у исходного образца. По-видимому, изначально происходит частичное размягчение и разрушение поверхности чешуйчатого слоя без существенного снижения длины волокна. Такое состояние поверхности волокна при одновременном увеличении набухания в водных растворах (рис. 2) приводит к увеличению валкоспо-собности. Этому эффекту благоприятствует также значительное утонение волокна и увеличение извитости. При длительном ферментативном воздействии, например Савиназой, по всей видимости, происходит более сильное разрушение чешуек, их скалывание и в результате сглаживание поверхности волокон. Тем не менее, эффекта, получаемого в результате операции хлорирования, не наблюдается, и волокно также имеет высокую валкоспособность. Сохранению свойства свойла-чиваемости способствует сокращение длины в результате разрыва поврежденных волокон и значительное утонение.
96,76
86,76
76,76
66,76
га X
Рис. 1. Изменение физико-механических свойств шерстяного волокна в процессе ферментативного гидролиза эверлазой: 1 - степень извитости, 2 - свойлачиваемость, 3 - разрывная нагрузка одиночного волокна, 4 - тонина, 5 - истинная длина.
Длительная обработка шерстяного волокна ферментами приводит к существенному снижению истинной длины волокна. В примере использования эверлазы длина волокна снижается на 20-27% в зависимости от длительности обработки, савина-зы - более чем на 60%. О глубокой модификации шерстяного волокна в течение длительной обработки (60 - 180 мин) свидетельствует значительное
46,76
36,76
26,76
< 5 ' 4 ,
1 3
0 20 40 60 80 100 120 140 160 180 200 Продолжительность обработки, мин
Рис. 2. Набухание шерстяного волокна, модифицированного различными ферментами: 1 - эверлаза, 2 - щелочная протеаза, 3 - протосубтилин, 4 - алкалаза, 5 - савиназа, 6 - амилоризин.
В таблице представлены результаты физико-механических свойств шерсти, модифицированной различными ферментами, в сравнении с хлорированным волокном и волокном, прошедшим обработку в щелочном валочном растворе.
8
Таблица.
Сравнительные результаты физико-механических свойств шерстяной гребенной ленты,
модифицированной различными ферментами.
Фермент, обработка волокна Истинная длина, мм Степень извитости, % Тонина, мкм Сволачиваемость, х10-3 г/см3 Разрывная нагрузка
Одиночного волокна, Н-10-2 Пучка волокон, сН/текс
Исходный образец 14,2 8,7-9,9 26,0 1,35 6,2 8,8
Эверлаза 10,4 18,6 19,2 2,26 3,2 4,5
Савиназа 7,9 20,4 18,3 2,45 1,9 4,1
Щелочная протеаза 11,9 9,9 20,5 1,14 3,9 8,31
Протосубтилин 11,6 17,1 20,5 0,45 4,2 8,02
Алкалаза 7,9 17,9 22,1 1,66 4,8 4,5
Амилоризин 10,9 10,2 23,2 0,37 4,9 8,4
Хлорирование 10,1 13,0 22,1 0,38 4,2 8,4
Щелочная валка 8,2 10,4 17,8 7,4 1,9 5,97
Можно видеть, что при ферментативном гидролизе савиназой происходит максимальное повреждение волокна, о чем свидетельствует значительное снижение истинной длины и разрывной нагрузки. Увеличению извитости способствует модификация волокна с использованием всех ферментов за исключением щелочной протеазы, амилоризина, протосубтилина. Это может быть обусловлено селективным воздействием на чешуйчатый слой волокна без изменения свойств паракортекса, незначительным укорочением и утонением волокна. По способности влиять на валкоспособность волокна исследуемые ферменты можно расположить в ряд: алкалаза < протосубти-лин < эверлаза < савиназа.
Для оценки степени повреждения волокна в динамике процесса ферментативного гидролиза использовались методики окрашивания специфическими красителями, определения степени набухания и содержания карбоксильных групп (рис. 25). Физические свойства волокна, например, набухание в жидкостях, зависят от количества поперечных дисульфидных связей. Степень набухания определяли по водопоглощению волокном раствора первичной и вторичной натриевой соли орто-фосфорной кислоты при рН 5,95 с последующим центрифугированием. Как видно из представленных кривых (рис 2) при протеолизе волокна в течение 10-30 мин набухание увеличивается с 26,76% до 56,56-86,74% в зависимости от используемого фермента. Степень набухания во многом определяется содержанием карбоксильных групп, которые также являются характеристикой степени повреждения шерсти в результате деполимеризации. Из приведенных зависимостей на рис 3. можно видеть, что содержание карбоксильных групп интенсивно увеличивается при использовании эверлазы, щелочной протеазы, амилоризина, что в
конечном итоге будет определять реакционную способность волокна по отношению к красителям.
Продолжительность обработки, мин
Рис. 3. Содержание карбоксильных групп в шерстяном волокне, модифицированном различными ферментами: 1 -эверлаза, 2 - щелочная протеаза, 3 - протосубтилин, 4 - алка-лаза, 5 - савиназа, 6 - амилоризин.
Полученные результаты крашения шерстяного волокна основным метиленовым красителем наглядно иллюстрируют специфику ферментативного протеолиза (рис. 4). Так, максимальная на-крашиваемость наблюдается при ферментативном гидролизе савиназой. По всей видимости, этот эффект связан не только с легким окрашиванием более доступного ортокортекса, но и паракортекса, что согласуется с результатами по содержанию карбоксильных групп, степени набухания, растворимости в мочевино-бисульфитном реагенте (рис. 6). Накрашиваемость диазолем алым К является качественной характеристикой на содержание в волокне тирозина и косвенной оценкой степени повреждения чешуйчатого слоя (рис. 5). Полученные зависимости указывают на снижение содержания этой аминокислоты в результате ферментативного гидролиза. Причем, можно отметить интенсивное воздействие на поверхностные структуры волокна ферментов савиназы, эверлазы, щелочной протеазы и в меньшей степени ферментов
алкалазы, протосубтилина и амилоризина. Нельзя исключать возможность протекания реакций в па-ракортексе, следствием которых может быть нарушение связей с тирозиновым меланином. Такие предположения подтверждаются данными об изменении извитости волокна, которая напрямую зависит от соотношения площадей октокортекса и паракортекса.
8,7 7,7
4,7 3,7
5
,4 • 1
6
->> 2
'3
0 20 40 60 80 100 120 140 160 180 200 Продолжительность обработки, мин
Рис. 4. Накрашиваемость шерстяного волокна метиленовым голубым: 1 - эверлаза, 2 - щелочная протеаза, 3 - протосубтилин, 4 - алкалаза, 5 - савиназа, 6 - амилоризин.
20 40 60 80 100 120 140 160 180 200 Продолжительность обработки, мин
Рис. 5. Накрашиваемость шерстяного волокна диазолем алым К: 1 - эверлаза, 2 - щелочная протеаза, 3 - протосубтилин, 4 - алкалаза, 5 - савиназа, 6 - амилоризин.
30 60 90 120 150 18 Продолжительность обработки, мин
Рис. 6. Растворимость шерстяного волокна в мочевино-гидросульфитном реагенте: 1 - эверлаза, 2 - щелочная протеаза, 3 - протосубтилин, 4 - алкалаза, 5 - савиназа.
Суммируя полученные результаты, можно констатировать, что для формирования технологических процессов, обеспечивающих частичное разрушение чешуйчатого слоя, модификацию шерстяного волокна без существенного повреждения его структуры, можно рекомендовать исключительно ферменты тополитической активности, в частности, фермент эверлазу. Данные исследования явились основой для разработки технологии предварительной модификации шерстяной гребенной ленты перед крашением и технологии промывки, совмещенной с валкой, для оборудования как периодического, так и непрерывного действия.
ЛИТЕРАТУРА
1. Циндаля Т.Д. и др. Текстильная пром-сть. 1984. №2. С.31-32.
2. Койтова Ж.Ю. и др. Тез. докл. Межд. н. т. конф. Химволокна-2000. 2000. С. 245.
3. Brown G.H. Textil Research Journal. 1985. №3. Р. 143-149.
0
