Влияние электростимуляции на активность катепсина d свиной мышечной ткани с различным характером автолиза Текст научной статьи по специальности «Прочие сельскохозяйственные науки»

ВЫВОДЫ

1. Впервые предложена научно обоснованная схе-шприцевания парной свиной полутуши, предлагающая последующую электромеханическую эаботку и гарантирующая для заданных режимных раметров равномерное распределение рассола

всему объему мышечной ткани.

2. Установлено рациональное число уколов и эснованы координаты точек их введения в полу-11 у (с учетом ее морфологического строения).

3. Дана перспективная оценка возможности при-нения предложенной концепции разработки схемы [рицевания для различных видов мясного сырья «пользуемых технологий посола.

1 Реализация предложенной схемы шприцевания рной полутуши в условиях производства обеспе-вает максимальную эффективность при усло-и автоматизации этого процесса.

ЛИТЕРАТУРА

Влияние скважности и длительности электромассирования на динамику распределения веществ в парной свинине./Большаков А. С., Михайлов Н. А., Бобрене-

ва И. В. и др.//Изв. вузов, Пищевая технология.— 1989,— № 6,— С. 17.

2. К а н ы к и н а А. Ф., Чирикова М. М., Солнцева Г. Л. Морфологический и химический состав отрубов свиных туш. В сб.: Изучение качества сырья мясной промышленности и его рациональное исполь-зование/Тр. ВНИИМП, вып. 29.— М.— 1974.— С. 52— 60.

3. Совершенствование техники и технологии на пред-

приятиях Горьковского ПО мясной промышленности/ Антонов Л. В., Кельман И. А., Алексахина В. А.— Обзор, информ.— М.: ЦНИИТЭИмясопром.— 1981.—

16 с.

4. Теплофизические характеристики пищевых продуктов /Гинзбург А. С., Громов М. А., Красовская Г. И.— М.: Пищ. пром-сть.— 1980.— 288 с.

5. Технология мяса и мясопродуктов/Ред. Рогов И. А,— М.: Агропромиздат.— 1988.— 576 с.

6. Технология и оборудование колбасного производства./ Рогов И. А., Забашта А. Г., Алексахина В. А. и др.— М.: Агропромиздат.— 1989.— 351 с.

7. Технология мясных и технических продуктов. Справочник.— М.: Пищ. пром-сть.— 1973.— 539 с.

8. Анатомия домашних животных./Анаевский А. И.— М.: Колос.— 1968.— 608 с.

Кафедра технологии мяса

и мясопродуктов Поступила 28.01.91

637.512.7:66.088

ВЛИЯНИЕ ЭЛЕКТРОСТИМУЛЯЦИИ НА АКТИВНОСТЬ КАТЕПСИНА Э СВИНОЙ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ С РАЗЛИЧНЫМ ХАРАКТЕРОМ АВТОЛИЗА

Л. С. КУДРЯШОВ, Л. В. ГОРШКОВА, Н. Н. ПОТИПАЕВА, Р. Т. КУШЕВСКАЯ

Кемеровский технологический институт пищевой промышленности

С точки зрения современных представлений основе послеубойных изменений в мышечной ;ани лежат ферментативные автолитические пропсы, приводящие к увеличению нежности мяса других качественных показателей. Размягчение аней и увеличение нежности мяса в период созре-1ния в значительной мере связаны с распадом ‘лковых структур под действием тканевых про-олитических ферментов. Известно, что для уско-!НИЯ гликолиза в последнее время все шире исполь-ется обработка парных полутуш электрическим жом. При этом, как свидетельствуют некоторые шные [1, 2], электростимуляция способствует

стивации лизосомальных протеиназ — катепсинов. днако стало очевидным, что увеличение коли-;ства мясного сырья с PSE и DFD свойствами, ;зко отличающегося от NOR нормального мяса с >адиционным характером автолиза, потребовало (ециальных исследований по влиянию электро-имуляции на катепсины животных тканей с Разиными исходными свойствами.

Для опытов использовали длиннейшую мышцу 1ины свиней возрастом 9—10 мес Кемеровской эроды. Парную мышцу правой полутуши через > мин после убоя подвергали электростимуляции С током промышленной частоты, напряжением !0 В с длительностью импульса 0,4 с, перерывами гжду импульсами 0,6 с в течение 5 мин. Затем иксировали активность катепсина D сразу после С и впоследствии в течение 168 ч (т,ч) ежедневно.

мышце левой полутуши определяли активность атепсина D по той же схеме, что и правой, но не

подвергая ее воздействию электрического тока. Мышцы хранили в полиэтиленовых пакетах при 2+2° С.

Активность катепсина D определяли, используя в качестве субстрата бычий гемоглобин, денатурированный в растворе мочевины, производства Олайненского НПО «Биолар». Оптическую плотность фильтратов опытных и контрольных проб определяли на спектрофотометре СФ-26 ЛОМО при длине волны 280 нм. Подробно методика изложена в работе [3]. Активность ферментов Акт выражали в микромолях тирозина на 1 г белка за 1 ч. Концентрацию белка в исследуемых растворах определяли спектрофотометрически при длинах волн 235 и 280 нм [4].

Опыты показали (рис. 1, 2, 3 кривая 2: нестиму-лированная мышца), что высвобождение катепсинов из лизосомальных оболочек и проявление их активности при автолизе обусловлено скоростью и глубиной гликолитических изменений в мясе, В процессе автолиза наблюдается увеличение свободной активности катепсина D до определенного предела для всех исследованных качественных групп сырья. Однако интенсивность роста определяется скоростью и глубиной гликолиза. Для NOR сырья через 2 ч с момента убоя характерна низкая активность катепсина D, что подтверждается данными [5] для говяжьего мяса без учета характера автолиза. По всей видимости, основной причиной низкой первоначальной активности катепсина D является интактная мембрана, удерживающая катепсины в латентном состоянии. Высвобождение

Рис. 1

Рис. 2

Л

Рис. 3.

катепсина D при дальнейшем хранении мяса происходит вследствие повышения проницаемости мембран лизосом, а также увеличением концентрации ионов водорода в саркоплазме мышечных волокон. Максимум свободной активности катепсина D для NOR свиной мышечной ткани наблюдается на 2-е сутки, в то время как для DFD и PSE соответственно к 1 и 1,5 суткам, затем происходит постепенное ее снижение.

Для мясного сырья с PSE и DFD свойствами в начальный момент автолиза характеоен более

высокий уровень протеолитической активное по сравнению с NOR мясом. Данное обстоятельст свидетельствует об изменении функциональн активности лизосомальных ферментов, связанн с состоянием лизосом. Так, авторы [6] считают, ч в стадии тревоги число первичных лизосом в клет уменьшается, что может быть связано с повреж.1 нием мембранных структур. Известно также, ч различного рода стрессорные воздействия: охла: дение [7], физическая нагрузка [8], гипоксия [ вызывают изменение лизосомального аппара клеток. При этом изменяется локализация лизос< в клетке, повышается свободная активность лиз сомальных ферментов.

-- В последующих опытах исследовали влиян электростимуляции трех качественных групп МЯ1 (PSE, NOR и DFD) на характер изменения пр теолитической активности катепсина D. Даннь экспериментов (рис. 1, 2, 3 кривая 1: стимулир ванная мышца) свидетельствуют о значительнс увеличении свободной активности катепсина D NOR мышечной ткани, что, по мнению [2], явл: ется следствием повышения проницаемости мембрг лизосом за счет резкого снижения pH при othoci тельно высокой температуре мышечной ткани. Пр этом максимум активности в электростимулир! ванной свинине достигается на сутки раньше, че нестимулированной.

Характер изменения активности катепсина у PSE и DFD свинины аналогичен NOR мясу, н вместе с тем интенсивность роста протеолитич! ской активности в такой мышечной ткани знач! тельно ниже. Установлено, что максимальная актш ность фермента в ЭС образцах отмечается к кони первых суток автолиза, однако уровень ее для тре качественных групп мяса различен.

Полученные результаты дают основание полг гать, что ЭС интенсифицирует ферментативны процессы в мышечной ткани независимо от хараь тера автолиза. Между тем, по данным [8, 9], нау больший эффект ЭС дает при воздействии на жг вотные ткани с нормальным ходом автолиза. 1 PSE и DFD свинине незначительное увеличени активности катепсина D при электростимуляци обусловлено дестабилизацией лизосомальных мем бран вследствие стресса животных перед убоем что приводит к прижизненному увеличению свобод ной активности ферментов.

ВЫВОДЫ

Характер автолиза свинины влияет на динамик' активности лизосомальной протеиназы — катепси на D.

Электростимуляция парной мышечной ткани при водит к возрастанию свободной активности лизо сомальных ферментов, однако в наибольшей степен! это проявляется в животных тканях с нормальны»: ходом автолиза.

ЛИТЕРАТУРА

.. С а вел л Дж. В. Электростимуляция мяса дает много преимуществ: Пер. ВНИИМП — № 2466 — ВП.— Die Fleischwirtschaft.— 1979.— 180.— № 23.— 49. i. Dus ton T. R., Smith G. C., Carpenter Z. L Lysosomal enzyme distribution in electrically stimula ted ovine muscle.//J. Food Sci.— 1980.— 180.— № 23.— 49.

i Кудряшов Л. С. Влияние pH на протеолитиче-скую активность катепсинов свиной мышечной ткани^ Изв. вузов, Пищевая технология.— 1988,— № 2.— С. 18. ■1. W h i i a k е г J. R., Granum P. Е. An Absolute method for protein determination based on diffe

гепсе in absorbance at 235 and 280 nm^Analyt. bio-shem.—1980. —109, 156.

Павловский П. E., Симбирева E. И. Ka-'епсины лизосом и характер протеолиза в говяжьих лышцах//'Прикл. биохим. и микробиол.— 1975.— 11.— Зып. 3.— С. 414.

Афанасьев Ю. И.; Ноздрин В. И. Воз-аожная роль лизосом в стресс-реакции клетки/Струк-ура и функции лизосом//'Тез. докл. Международного :импозиума.— М., 1976.— С. 30.

5ысоцкая Р. У., Руоколайнен Т. Р., Б о-[отников И. А. Изменение активности лизосо-мльных ферментов у кур под влиянием темпера-урного фактора/Экологическая биохимия животных.— 1етрозаводск, 1978.— С. 52.

8. Панин Л. Е. Биохимические механизмы стресса.— Новосибирск: Наука, 1983.— С. 87.

9. Изменение активности лизосомальных ферментов и уровня циклических нуклеотидов при экстремальных состояниях (гипоксия, ишемия, клиническая смерть и постреанимационный период)/Э. Д. Полякова, Т. Н. Иванова, Е. Е. Колпакова, Т. Ю. Буденная, Ц. И. Герасимова, Н. С. Стволинская, Б. Ф. Коровин// Тез. докл. Всесоюзного симпозиума по мед. энзимо-логии.— М., 1986.— С. 79.

Кафедра технологии мяса

и мясных продуктов Поступила 28.03.90

637.51:66.088

ГИСТОХИМИЧЕСКАЯ ИДЕНТИФИКАЦИЯ ЛИЗОСОМАЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ ПРИ ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКОЙ ОБРАБОТКЕ СВИНОЙ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Л. С. КУДРЯШОВ, Л. В. ГОРШКОВА, А. С. БОЛЬШАКОВ, Т. П. БУСЛАЕВА

Кемеровский технологический институт пищевой промышленности Московский ордена Трудового Красного Знамени институт прикладной биотехнологии

Рис. 1

связи с важной ролью протеолитических изгний в направленном регулировании и интен-1кации технологических процессов созревания и ша мяса вызывает большой интерес изучение [евых протеолитических ферментов систем. Су-гвенное значение при этом имеют протеиназы, 1лизованные в лизосомах, которые, по мере 1Ыхода из окружающих мембран, воздействуют >елковые макромолекулы. Биохимические иссле-1ния [1] свидетельствуют об увеличении свобод-активности лизосомальных ферментов под твием факторов, интенсифицирующих созрева-и посол мяса.

1стохимические исследования лизосомальных лентов позволяют получить и сделать видимым ,укт ферментативной реакции в месте локали-:и фермента, что дает возможность оценить :вободную активность. Для опытов брали длиной мускул спины свиней Кемеровской породы

Рис. 2

возрастом 9—10 мес. Мышцу правой полутуши через 2,7Х Ю3 с после убоя подвергали электростимуляции током промышленной частоты, напряжением 220 В с длительностью импульса 0,4 с, промежутками между импульсами 0,6 с в течение 3 -102 с. Затем мышцу шприцевал^ рассолом плотностью 1100 кг/ж3, содержащим около 14% 1ЧаС1, 0,075% №N02 и 1% сахара в количестве 10% к массе сырья, и массировали 7,2-103 с в вакууммешалке с числом оборотов 0,35 с~[ при 283—285 К и остаточном давлении 29,4 кПа. Мышцу левой полутуши шприцевали рассолом того же состава, подвергали электромассированию 3 -102 с, при указанных параметрах электрического тока, после этого мышцу подвергали вакууммеханической обработке в течение 7,2*103 с. После каждого вида обработки определяли гистохимическую картину распределения активности кислой фосфатазы по методу [2] с некоторыми модификациями. За критерий местонахожде-

каз 0266