CC BY
177
[637.12:66.069.85]:664.38
ВЛИЯНИЕ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ НА ПЕНООБРАЗУЮЩИЕ СВОЙСТВА МОЛОКА
Т.Л. ОСТРОУМОВА, А.Ю. ПРОСЕКОВ
Всероссийский научно-исследовательский институт молочной промышленности
Кемеровский технологический институт пищевой пром ышленности
Одним из главных компонентов, обусловливающих пищевую ценность и технологическую пригодность молока, являются белки. Благодаря наличию на их поверхности заряженных групп, они обладают рядом функциональных свойств и влияют на поведение коллоидной дисперсии молока на различных этапах ее переработки. Практический и теоретический интерес представляет исследование количественного и качественного влияния белков на способность молока к формированию пенообразных систем. На рис. 1 показана зависимость пенообразующей способности (ПОС) молока (а) и устойчивости молочных пен (б) от массовой доли (МД) белков в молоке при температурах, °С: 1 - (1 ± 2); 2 - (20 ± 1); 3 - (40 ± 1); 4 - (50 ± 1).
Полученные результаты свидетельствуют, что в рассматриваемом диапазоне концентраций с повышением МД белка в молоке происходит увеличение значений ПОС. Так, при МД белка 2,8% максимальный уровень пенообразования отмечен при 1-2° С и состав -ляет 354%. Увеличение концентрации белка в 1,5 раза при прочих равных условиях приводит к увеличению ПОС в 1,2 раза.
С повышением температуры до (20 ± 1)°С и выше отмечено снижение уровня пенообразования. Это обусловлено тепловым движением молекул белков, которые не способны к прочной адсорбции на межфазных пленках. Дисперсная фаза - пузырьки газа - не удерживается в дисперсионной среде - плазме молока. Подобное поведение молока при вспенивании заметно влияет на структуру образованных им пен - снижение температуры при одновременном увеличении МД белка позволяет получать пены с меньшей дисперсностью.
Установленные закономерности обусловливают кинетическое поведение пен: процессы их устойчиво-
сти и разрушения под действием избытка поверхностной энергии на границе раздела фаз (рис. 1, б).
Белки являются стабилизаторами межфазных пенных пленок, что связано с наличием на их поверхности заряженных функциональных групп с определенным гидрофильно-липофильным балансом. С повышением температуры происходит десорбция белков из монослоев на границе раздела фаз. При этом они диффундируют в дисперсионную среду, вязкость которой с увеличением температуры снижается. Линейный характер зависимости значений функций устойчивости от концентрации белка можно объяснить равномерным распределением белков при пенообразовании на меж-фазных пленках.
Другими факторами снижения устойчивости молочных пен при повышении температуры являются возрастающее давление в пузырьках и конформацион-ные изменения гидратированных белковых глобул, обладающих различной стабильностью и, следовательно, сорбционной способностью. Для изучения взаимодействий казеина и сывороточных белков при пенооб-разовании при 1-2°С получали пены из сыворотки и молока, которые затем анализировали на содержание белков. Флотация белков в пену на основе сыворотки и молока представлена на рис. 2, а и б соответственно (кривые: 1 - казеин; 2 - сывороточные белки).
Результаты показывают, что сывороточные белки при насыщении сыворотки газом более интенсивно флотируют в межфазную поверхность и удерживаются пленками, что связано с их поверхностно-активными свойствами, которые выражены в большей степени, чем у казеина. После 4 мин взбивания практически все сывороточные белки вовлечены в межфазную поверхность, а казеин даже после 5 мин взбивания флотирует в адсорбционные межфазные слои менее чем наполовину. Это можно объяснить конкуренцией между казеином и сывороточными белками на межфазной пленке в силу разной гидрофильности, коллоидного состояния и числа полярных групп с различным гидрофиль-но-липофилным балансом, что подтверждается более высокой МД сывороточных белков, практически на
МД белка, %
3,4 3,6 3,8
МД белка, %
Рис. 1
Продолжительность взбивания, мин
Рис. 2
порядок превышающей концентрацию казеина в сыворотке.
Установлено, что на процесс пенообразования молока наибольшее влияние оказывает казеин. Его концентрация в каналах пены уже после 3 мин взбивания близка к максимальной и составляет 90% от концентрации всего казеина. Напротив, сывороточные белки не оказывают существенного влияния на формирование воздушных пузырьков. В этой связи научный и практический интерес имеет оценка способности генетических модификаций казеина к флотации в межфаз-ные структуры при пенообразовании молока.
Степень участия различных фракций казеина в формировании межфазных пленок пены при 1-2°С показана на рис. 3. Приведенные данные соотносятся с молекулярной массой (ММ) казеинов (рис. 3: 1 -aSi -казеин; 2 - а^2-казеин; 3 - b-казеин; 4 - %-казеин; 5 - b-лактоглобулин; 6 - а-лактоальбумин; 7 - относительная ММ белков).
Известно, что основные фракции казеина самоассо-циируются в мицеллы в присутствии кальция, цитратов и фосфатов. Межфазные переходы подобного рода выполняют исключительно важную роль при пенообразовании (рис. 4: 1 - средний диаметр мицелл; 2 - относительное содержание фракции с указанным диаметром), поскольку изменяют состояние граничных слоев пленок в силу мозаичности или дифильности отдельных участков казеина, содержащих в одной и той же макромолекуле полярные и неполярные части.
В начальный момент образования пены (высота столба 20% от максимально возможного) диаметр мицелл казеина, содержащихся в межфазных структурах,
является максимальным (115 нм), что обусловлено их сорбцией каналами Плато-Гиббса за счет повышенного количества полярных групп на концевых участках мицелл. При этом способность на начальных стадиях формирования пенных пленок образовывать коагуляционные пространственные структуры с прослойками дисперсионной среды между ними придает структуре пластичность с минимальным показателем устойчивости. Доля таких мицелл в пене составляет всего 53% от общего количества самоассоциированного казеина.
Большинство мицеллярного казеина переходит в межфазную поверхность. При этом средний диаметр мицелл уменьшается за счет вовлечения в каналы мицелл казеина с меньшим диаметром. На стадии окончания процесса формирования пены важную роль играет завершение формирования межфазных слоев.
Таким образом, установлены следующие закономерности влияния мицеллярного казеина на пенообра-зование:
содержащиеся в молоке крупные мицеллы в первую очередь вовлекаются в межфазные пленки и не способны придавать пене максимальное значение показателя устойчивости;
завершение формирования межфазных слоев отме -чено при 80%-м содержании фракции с выявленным наименьшим размером мицелл казеина;
управление пенообразующей активностью молока, в частности при целенаправленном получении молочных пен для взбитых продуктов, возможно путем регулирования относительного содержания мицелл казеина с заданным диаметром.
13Q-
11Q-
9Q
7Q
5Q
1 2
о
CL
о
9Q
£
I &
7q|?
5Q
2Q 4Q 6Q SQ 1QQ Высота столба пены от максимально возможной %
о
о
Рис. 3
Рис. 4
11 11,7
МД белка, %
12,4 13,1 13,8
МД белка, %
14,5 15,2
Рис. 5
Приведенные данные относятся к молоку, не подвергнутому технологической обработке. В некоторых молочных продуктах может содержаться отличное от нативного молока количество белков. Так, повышенное содержание белка отмечено в сухих молочных продуктах: сухом обезжиренном и сухом цельном молоке - до 40 и 27% соответственно.
Для установления роли белка сухое обезжиренное молоко восстанавливали водой в различных соотношениях. Полученные молочные основы взбивали в диапазоне температур от 1-2 до 50°С до максимально возможного увеличения высоты столба пены. На рис. 5 показано изменение ПОС и устойчивости пен, полученных из восстановленных молочных основ (кривые обозначены, как на рис. 1).
Установлено, что для достижения максимального уровня пенообразования система должна содержать (13,1 ± 0,7)% белка. Это подтверждает имеющиеся в литературе сведения о молочных белках как о поверхностно-активной группе соединений, способных к образованию дисперсных структур. В данном случае полученные пенообразные массы являются наиболее нестабильными, что связано, вероятно, с перераспределением жидкости между отдельными элементами пены и последующим нарушением гидростатической устойчивости, что приводит к разрушению межфазных пленок в результате коалесценции частиц дисперсной фазы. Также наименьшую устойчивость пены в опыте с указанной МД белка можно объяснить максималь -ным, по сравнению с другими вариантами, избытком поверхностной энергии на границе раздела фаз.
Доказано, что температуры, близкие к криоскопи-ческим, не только стимулируют пенообразующую активность восстановленного обезжиренного молока, но и стабилизируют полученные пены, так как в течение 3 ч они практически не разрушаются. Это вызвано увеличением вязкости системы, при которой снижаются скорость истечения жидкости и давление внутри пузырьков, что приводит к уменьшению капиллярных явлений: уменьшаются диффузия и всасывание меж-пленочной жидкости.
Выявленные закономерности связаны с комплексом коллоидных и физико-химических особенностей формирования молочных межфазных пленок под воздействием белковых веществ молока. Различная степень их участия обусловлена следующими факторами: поверхностной активностью белковых молекул, присутствием в составе полярных и неполярных групп, размерами, гидрофильными свойствами и конкурентоспособностью на межфазной пленке. Об этом свидетельствуют результаты исследований интегральной оценки степени участия различных фракций белков в формировании молочных пен (таблица).
Таблица
Фракция азота МД азота в межфазных пленках, %, при устойчивости пены, %
100 (молоко) 75 50 25
Общий 0,48 0,54 0,59 0,65
В том числе:
белковый 0,46 0,51 0,55 0,62
небелковый 0,02 0,03 0,04 0,03
Казеиновый 0,378 0,413 0,457 0,533
Сывороточный 0,082 0,097 0,093 0,087
В том числе:
альбуминовый 0,007 0,008 0,008 0,008
глобулиновый 0,032 0,046 0,042 0,036
протеозопептонный 0,043 0,043 0,043 0,043
Примечание: Х± т; т < 0,05.
Поведение белковых веществ на уровне миграции азота по структурным элементам пены при их формировании наглядно доказывает значимую роль азотистых веществ в структурообразовании межфазных пленок. Большинство этих веществ являются поверхностно -активными, поскольку их концентрация в пленках и дисперсионной среде, выделившейся при разрушении пены, изменялась в зависимости от устойчивости. Если принять за 100% МД общего азота в молоке после полного разрушения пены, то в пене с устойчивостью 25% его количество увеличивается на 26,1%, что связано с сорбцией азота межфазными пленками. Даже с учетом признания в наших экспериментах азотистых веществ протеозо-пептонов и небел-
ковой фракции поверхностно-инактивными, их доля в общей структуре азотистых веществ оказывается недостаточной для формирования молочных пен.
Исследование кинетики разрушения пенообразных систем и оценка свойств белков молока свидетельствует о конкуренции за способность к образованию межфазных пенных пленок: максимальными структурообразующими свойствами обладает казеин. Увеличение его концентрации при устойчивости пены 25% по сравнению с первоначальной в молоке составило 29,1%, у сывороточных белков этот показатель равен 5,7% причем повышение концентрации альбуминовых и глобулиновых белков в пленках отличалось ме-
жду собой: МД первого была увеличена на 12,5%, второго - на 13,5%.
Таким образом, процессы формирования молочных пен связаны с образованием адсорбционных слоев и влекут за собой изменение структуры поверхностных свойств белков, обусловливая тем самым специфику пенообразования, ее кратность и устойчивость. Воздействуя на белковую фазу молока, можно направленно изменять ее физико-химические свойства, регулируя пенообразующую активность молочных объектов.
Кафедра технологии молока и молочных продуктов
Поступила 28.02.05 г.
ДЕПОНИРОВАННЫЕ Р УКОПИСИ
665.37.02
Научно-практическое обоснование технологии получения фракционированных фосфолипидных продуктов / Ильинова С.А.; Ред. журн. «Изв. вузов. Пищ. технолог.» - Краснодар, 2006. - 109 с.: ил. - Биб-лиогр. 151 назв. - Рус. - Деп. в ВИНИТИ 20.09.2006, № 1165-В2006.
Экспериментально выявлено, что для производства фракционированных фосфолипидных продуктов, обладающих высокими потребительскими и физиологическими свойствами, наиболее эффективным является использование в качестве сырья активированных фосфолипидов, полученных из семян подсолнечника современных типов с применением методов электромагнитной и химической активации.
На основе метода ядерно-магнитной релаксации установлено, что введение этилового спирта в количестве 30% к массе подсолнечных активированных фосфолипидов позволяет эффективно подготовить систему к фракционированию.
Разработаны технология получения фракционированных фосфолипидных продуктов и соответствующие комплекты технической документации.
Оценка потребительских свойств разработанных продуктов показала их высокую физиологическую ценность и безопасность. Определены сроки годности фосфолипидных продуктов Холин и ФЭИС. Установлено, что разработанные фракционированные фосфо-липидные продукты обладают рядом медико-биологических свойств.
[Кубанский государственный технологический университет]
577.112:582.998.2 Применение структурной модификации белков подсолнечника кислотными методами при получении пищевых белков / Степуро М.В., Лобанов В.Г.; Ред. журн. «Изв. вузов. Пищ. технолог.» - Краснодар, 2006. - 144 с.: ил. - Библиогр. 135 назв. - Рус. Деп. в ВИНИТИ 11.10.2006, № 1230-В2006.
Проведен анализ биохимических характеристик семян подсолнечника шести сортов современной селекции, различающихся по химическому составу и агротехническим показателям.
Исследовано влияние структурной химической модификации белков подсолнечника растворами янтарной, уксусной и лимонной кислот на остаточное содержание в белках хлорогеновой и кофейной кислот. Показано, что наиболее эффективной модификацией является сукцинирование в экспериментально найденных условиях, в результате чего повышается относительная биологическая ценность белков и ряд функциональных свойств: влагоудерживающая, жироудерживающая, жироэмульгирующая и пенообразующая способности, что свидетельствует об изменениях олигомерной структуры белков.
Теоретически и экспериментально обоснованы оптимальные условия химической модификации белков сукцинированием, обеспечивающие максимальное выведение фенольных соединений из белковых продуктов.
[Кубанский государственный технологический университет]
