CC BY
43
2008
Известия ТИНРО
Том 153
УДК 664.951.65:577.112
Т.Н. Пивненко, Л.И. Дроздова, Н.Б. Аюшин
Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр, г. Владивосток [email protected]
ВЛИЯНИЕ АМИНО-ПЕПТИДНЫХ И АМИНО-НУКЛЕОТИДНЫХ КОМПЛЕКСОВ НА ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ФАРШЕЙ ИЗ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ ГЛУБОКОВОДНЫХ РЫБ
Показано влияние биологически активных добавок к пище (БАД) "Нукле-атин" и "Моллюскам" на характеристики фаршей из мышечной ткани глубоководных рыб. Установлено, что при внесении БАД в фарши рыб увеличивается содержание свободных аминокислот и гистидинсодержащих дипептидов, более всего возрастает содержание таурина, глицина и аланина. Добавление БАД в фарши из глубоководных рыб оказывает влияние на активность ферментов мышечной ткани.
Pivnenko T.N., Drozdova L.I., Ayushin N.B. The influence of amino-peptide and amino-nucleotide complexes on physicochemical properties of the forcemeat from muscular tissue of deep-water fishes // Izv. TINRO. — 2008. — Vol. 153. — P. 404-413.
For functional foodstuffs producing the forcemeat from muscular tissue of deep-water fishes was enriched with amino-peptide and amino-nucleotide complexes. Biologically active food supplies (BASF) "Molluskam" and "Nucleatin" influenced positively on biological value of the products and their reological parameters. Moreover, the products with these additives were distinguished by antioxidative activity. From chemical point of view, introduction of these complexes has two parallel actions: enrichment by free amino acids as nucleotides and peptides, and improvement of the product structure due to interaction of these components with myofibril proteins that provides water retention and protects proteins from denaturation. The additives introduction into the forcemeat from giant grenadier raised the total content of free amino acids up to the level usual for the meat of pollock. For eelpouts the additives raised the contents of free amino acids and histidinedipeptides to the levels usual for the meat of bivalves. Moreover, the contents of taurin, glycine, and alanine increased in the high degree. The amino-peptide and amino-nucleotide complexes provided extreme rise of protease activity in alkaline zone for the grenadier and pollock but influenced rather weak on protease activity for eelpouts. Activity of Са^-ATPase increased considerably for all fish species. Reological parameters of the forcemeat changed toward increasing of water retention ability, elasticity and viscosity.
Введение
В настоящее время в числе новых для рыбной промышленности видов рассматриваются такие глубоководные рыбы, как макрурус малоглазый Albatrossia pectoralis (глубина обитания 140-3500 м), ликод одноцветный Lycodes concolor (42-1025 м) и ликод редкозубый Lycodes brevicaudus (80-360 м). Из-за обвод-
ненности мышечной ткани и вследствие этого низких структурообразующих способностей рыбообрабатывающие предприятия не используют это сырье.
Для регулирования структуры фаршевых систем применяются структурооб-разователи различного состава. Есть сведения о влиянии аминокислот и пептидов на влагоудерживающую способность рыбных фаршей, а также на АТФ-аз-ную активность актомиозинов фагтап1ю е1 а1., 1997). Выпускаемые в настоящее время в ТИНРО-центре БАД к пище "Моллюскам" (амино-пептидный комплекс) и "Нуклеатин" (амино-нуклеотидный комплекс) способны обеспечить две параллельные функции: обогатить продукты свободными аминокислотами, нуклеоти-дами и пептидами, а также влиять на структуру продуктов за счет взаимодействия с миофибриллярными белками, приводящего к удержанию воды и защите белков от денатурации. Кроме положительного влияния на метаболизм эти компоненты способны взаимодействовать с белками и ферментами, увеличивая стабильность молекул белка при хранении и переработке. Нуклеатин содержит комплекс свободных аминокислот (САК): аргинина (до 14 %), лизина (10), лейцина (5), аланина (5), глутаминовой кислоты (5), таурина (5 %) и др. (Давидович и др., 2000а, б; Позднякова, 2003). Содержание ДНК в виде олигонуклеотидов составляет около 30 %. Препарат обладает выраженными биологическими эффектами: стимулирует синтетические процессы, повышает физическую работоспособность, активизирует метаболические процессы, обладает антиокислительным и радиопротекторными свойствами (Давидович и др., 2000а; Эпштейн, Левко-вич, 2000). В состав Моллюскама входят свободные аминокислоты — до 60 %, — пептиды и низкомолекулярные белки — до 20 %. Препарат содержит также высокоэффективный компонент комплексного действия — таурин (6-8 % общего количества САК), минеральные компоненты в легкоусвояемой форме (калий, магний, железо, цинк, медь и др.). Он обладает антиоксидантными свойствами, способствует нормальному метаболизму различных органов и тканей, усиливает иммунитет, повышает резистентность организма по отношению к различным факторам (Давидович и др., 2000б; Татаркина и др., 2001).
Целью наших исследований явилось изучение влияния амино-пептидных и амино-нуклеотидных комплексов на состав белковых компонентов и активность мышечных ферментов, препятствующих денатурации миофибриллярных белков и модифицирующих реологические характеристики фаршей из мышечных тканей глубоководных рыб.
Материалы и методы
В качестве объектов исследования использовали мышечную ткань ликодов редкозубого Ь. brevicaudus, одноцветного Ь. сопсо1ог и макруруса малоглазого А. pectoralis. Ликоды одноцветный и редкозубый, выловленные в Беринговом море, и макрурус малоглазый, добытый в районе Курильских островов, относятся к малоизученным объектам промысла. Интерес к этим объектам определяется возможностью их использования в качестве модельных систем, позволяющих оценить особенности химического состава обводненных мышечных тканей и их изменения под действием вносимых добавок, а также дать рекомендации для их пищевого использования. В сравнительных целях использовали мышечную ткань минтая тихоокеанского Theragra chalcogramma как наиболее изученного по биохимическим и технологическим характеристикам объекта.
Для проведения экспериментов готовили фарш из мороженого рыбного сырья: рыбу размораживали до минус 5 оС, разделывали на филе, промывали и измельчали на волчке с диаметром решетки 2-3 мм, затем тонко измельчали 57 мин (при скорости вращения ножа 166-250 с-1) в гомогенизаторе АМ-10. В подготовленный фарш вносили добавки в количестве 0,2-0,5 % от массы сырья. Выбранные дозировки обоснованы рекомендуемыми суточными дозами, соот-
ветствующими их биологическому действию (Методические рекомендации ..., 2004). Аминокислотный состав определяли на приборе Amino Acid Analyzer Hitachi L-8800.
Определение антиоксидантной активности проводили по известной методике (Владимиров, Арчаков, 1972). Принцип метода заключается в реакции раствора испытуемого вещества с окрашенным соединением — дифенилпикрилгидра-зином (ДФПГ), представляющим собой стабильный свободный радикал, который связывается с любым антиоксидантом, изменяя при этом окраску. Антиоксидан-тная активность оценивается спектрофотометрически по степени обесцвечивания спиртового раствора ДФПГ. При этом концентрация исследуемого вещества подбирается так, чтобы не составлять избытка по отношению к ДФПГ. Поскольку в качестве стандарта сравнения использовали карнозин, то измеряемая анти-оксидантная активность была выражена как активность соответствующего количества карнозина на единицу массы исследуемого вещества. Эта величина названа карнозиновым эквивалентом.
Протеолитическую активность мышечной ткани определяли установлением количества низкомолекулярных растворимых белковых компонентов, образующихся при ферментативном гидролизе субстратов. В качестве субстрата использовали 2 %-ный раствор гемоглобина в 0,1 М цитратно-фосфатном буфере (pH 2,4; 5,0; 8,0). К раствору субстрата добавляли 2 г измельченной мышечной ткани, выдерживали 60 мин при 37 °С на водяной бане, реакцию останавливали добавлением 4 мл 5 %-ного раствора ТХУ, фильтровали и измеряли оптическую плотность при длине волны 280 нм. В качестве контроля брали раствор, полученный при добавлении реагентов в следующем порядке: 2 мл раствора субстрата, 4 мл 5 %-ного раствора ТХУ, 2 г мышечной ткани. Контрольный образец позволяет исключить влияние растворимых белков и аминокислот, присутствующих в самом фарше и добавках, на увеличение оптической плотности раствора.
За единицу активности принимали такое количество фермента, которое приводит к увеличению поглощения при 280 нм на 1 опт. ед. за 1 мин в пересчете на 1 г ткани.
Расчет проводили по формуле:
A = (D - Dj) 4P/60a (Е/г мин), где D — средняя арифметическая величина плотности испытуемых растворов; Dj — величина оптической плотности контрольного раствора; 4 — постоянный коэффициент разбавления реакционной смеси; P — разбавление экстракта гомо-гената мышечной ткани, раз; 60 — время реакции, мин; a — масса мышечной ткани, г.
Определение Са-АТФ-активности мышечной ткани проводили по методу Фиске-Саббароу (Mori еt al., 1980). За единицу активности принимали количество фосфора, высвобождаемого в результате реакции, в микромолях в минуту на грамм ткани.
Влагоудерживающую способность белков мышечной ткани определяли методом прессования (Николаев, 1964).
Модуль вязкости определяли с использованием прибора Rheolograph Sol-535. Toyo Seki Ltd. Япония (Тагер, 1963).
Результаты и их обсуждение
При добавлении Нуклеатина и Моллюскама в фарши из мышечной ткани глубоководных рыб содержание САК значительно возрастает по сравнению с исходным сырьем (табл. 1), состав САК которого представлен в работе Л.И. Дроздовой с соавторами (2007). Введение 0,5 % БАД в фарши из мышечной ткани мак-руруса поднимает общее содержание САК до уровня, естественного для минтая. У ликодов, особенно редкозубого, при введении в фарши БАД уровень содержания САК и гистидинсодержащих дипептидов приближается к известному для двуствор-
чатых моллюсков, который составляет 1,0—1,6 г/100 г ткани (Taguchi е! а1., 1979), что значительно повышает пищевую ценность фарша. У всех объектов более всего возрастает содержание таурина, глицина и аланина.
Содержание САК и гистидинсодержащих дипептидов в фаршах глубоководных рыб с добавками, мг/100 г ткани
Таблица 1
Contents FAA (free amino acids) and HCP (histidinecontented peptides) in forcemeats from deep-water fishes with supplements, mg/100 g tissues
Table 1
Макрурус малоглазый Ликод одноцветный Ликод редкозубый
Компонент Фарш + Фарш + Фарш + Фарш + Фарш + Фарш +
0,5 % 0,5 % 0,5 % 0,5 % 0,5 % 0,5 %
"Н" "М" "Н" "М" "Н" "М"
CAK
Фосфосерин 4,88
Таурин 27,88 Аспарагиновая
кислота 5,65
Треонин 11,67
Серин 9,37 Глутаминовая
кислота 21,
Глицин 26,
Аланин 22,
Цитрулин 1,
Валин 17,
Метионин 0,
Цистатионин 5,
Изолейцин 9,
Лейцин 19,
Тирозин 9, Фенилаланин
Р-аланин 0,
Гидроксилизин 1,
Орнитин 0,
Лизин 11,
Гистидин 7,
Аргинин 19,
Пролин 19,
Цистин 0
Оксипролин 1,
Всего 263,
Карнозин Ансерин
5,42 24,61
6,76 10,02 13,12
4,46 42,39
4,94 10,99 5,41
69 23,10 42,31
27 44,72 30,20 24 21,63 45,47 15 1,77 11,40 01 18,36 21,96
28 8,36 1,78 11 13,50 6,59 89 11,44 25,34 51 23,98 43,58 20 9,40 9,15 85 11,90 23,52 65 1,19 0,32 78 3,89 4,20
0,17 3,96
9.47 12,73
1.48 10,23 9,76 18,67
17,44 19,30 00
0 0,85
291,49 399,75 Гистидинсодержащие
3,47 14,10 11,
7,84 2,67 6,
78 58 51 85
26 94
7,24
47.16
13,41 20,55 20,15
35,47 40,52 45,41 11,80 24,06 8,84 12,23 29,55
57.17 14,52 28,99
0,34 8,73 2,77 12,27 8,60 9,10 21,49 0,40 0
480,77
дипептиды 60 17,39 29 0
1,79 239,21
24.36 31,39 48,13
52,28 193,23 199,39 6,51 17,91 10,09 7,13 24,21
45.37 20,08 21,67 15,72
3.50 7,74
10,52 19,81 20,80 22,41
4.51 2,64
1050,40
6,93 5,58
1,52 288,89
27,55 26,09 42,06
57,60 270,05 186,64 6,10 13,20 13,71 6,50 25,09 43,70 19,84 20,11 12,12 5,43 6,10 9,76 16,25 9,39 16,32 4,23 2,07 1130,32
18,54 0
Примечание. "Н" — Нуклеатин, "М" — Моллюскам.
Влияние добавок на протеолитическую активность ферментов мышечной ткани неодинаково для различных видов глубоководных рыб.
Известно, что низкомолекулярные белки, пептиды и даже аминокислоты могут выступать в качестве ингибиторов или активаторов для протеолитических ферментов, так как они способны связываться с субстратсвязывающим участком активного центра ферментов и тем самым препятствовать или способствовать ферментативному катализу (Колодзейская, Веревка, 1990). В настоящее время предложены следующие механизмы активации протеолитических ферментов: активация по сорбционному механизму, когда происходит достраивание субстрата с N или С-конца, при этом и субстрат, и активатор должны содержать N или
С-незащищенные аминокислоты; активация по механизму синтеза-гидролиза, со-ответствущая тем же требованиям. Наиболее эффективными реагентами, способными вызывать активацию протеиназ, считаются низкомолекулярные субстраты или их аналоги (Румш, 1994).
Ингибирование или активация ферментов в мышечной ткани может отражаться на сохранности белков при разделке и хранении, структуре и органолеп-тических качествах продукции.
Изменение активности протеолитических ферментов мышечной ткани мак-руруса малоглазого, ликодов, минтая при добавлении Нуклеатина и Моллюска-ма показано на рис. 1-4.
0,12
Р ис. 1. Влияние функциональных добавок на протеолитическую активность фарша из мышечной ткани макруруса малоглазого
Fig. 1. Influence of functional supplements on proteolytic activity of forcemeat from giant grenadier (A. pectoralis)
"Нуклеатин Моллюскам Контроль
10
pH
0,004
■Нуклеатин ■Моллюскам Контроль
Рис. 2. Влияние функциональных добавок на протеолитическую активность фарша из мышечной ткани ликода одноцветного
Fig. 2. Influence of functional supplements on proteolytic activity of forcemeat from ebony eelpout (L. concolor)
Для всех контрольных образцов (без добавок) активность протеиназ в кислой зоне рН (2,5) наиболее высока. После добавления препаратов в фарш из макруруса активность в этой зоне рН не меняется, в слабокислой среде (рН 5,0) она несколько возрастает, а в слабощелочной зоне (рН 8,0) значительно повышается.
Для протеолитических ферментов мышечной ткани минтая (образца сравнения) наблюдаемые изменения спектра протеолитической активности в целом сходны с полученными для макруруса, т.е. наблюдается подъем активности в слабощелочной зоне (рис. 4). При введении добавок в фарш из мышечной ткани ликодов, одноцветного и редкозубого, картины изменения спектра протеолити-
ческой активности сходны между собой, но противоположны наблюдаемым для макруруса и минтая (рис. 1-4). При этом в кислой зоне активность снижается, в слабокислой незначительно растет, а в щелочной остается на прежнем нулевом уровне для протеиназ ликода одноцветного и стремится к нему — для редкозубого.
Рис. 3. Влияние функциональных добавок на протеоли-тическую активность фарша из мышечной ткани ликода редкозубого
Fig. 3. Influence of functional supplements on proteolytic activity of forcemeat from marbled eelpout (L. brevicaudus)
Рис. 4. Влияние функциональных добавок на протеоли-тическую активность фарша из мышечной ткани минтая
Fig. 4. Influence of functional supplements on proteolytic activity of forcemeat from a pollock
Таким образом, среди исследованных объектов выявлены два типа влияния амино-пептидных и амино-нуклеотидных комплексов на активность протеиназ в слабощелочной зоне: экстремальный подъем для минтая и макруруса малоглазо-го и весьма слабое воздействие на протеиназы ликодов. Различия в действии амино-пептидных и амино-нуклеотидных составляющих незначительны.
Полученные результаты позволяют предполагать возможность влияния наблюдаемых изменений на технологические процессы: стабильность (или нестабильность) при хранении и обработке, а также на созревание при посоле.
Исследовали также влияние функциональных добавок на Са2+-АТФазную активность в мышечной ткани рыб. Известно, что этот вид активности в скелетных мышцах обеспечивает актомиозин. В присутствии АТФ актомиозины мышц диссоциируют на актин и миозин в растворах с высокой ионной силой, что проявляется в резком снижении вязкости этих растворов, а также в значительном снижении интенсивности ультрафиолетовой флюоресценции (Ка1ю е! а1., 1977; Карау-лова и др., 2003). В литературе имеются разрозненные сведения о влиянии аминокислот и пептидов на Са2+-АТФазную активность, однако считается фагтап1ю е1 а1., 1997), что оно реализуется посредством стабилизации актомиозиновых комплексов к денатурации, а также увеличения влагоудерживающей способности мио-фибриллярных белков. О влиянии нуклеотидов таких сведений нет.
Внесение добавок выявило одинаковое для всех видов рыб изменение Са2+-АТФазной активности — значительное повышение, практически в 5 раз (рис. 5). При этом амино-нуклеотидный комплекс проявил большую эффективность.
0,08
■ Нуклеатин
- Моллюскам
- Контроль
0,06
я 0,04
0,02
£
■ Нуклеатин I "Моллюскам | • Контроль |
Я Контроль И Моллюскам ИНуклеатин
Рис. 5. Влияние функциональных добавок на Са-АТФ-активность мышечной ткани различных видов рыб: 1 — макрурус малоглазый; 2 — ликод одноцветный; 3 — ликод редкозубый; 4 — минтай
Fig. 5. Influence of functional supplements on Ca-ATPase-activity of a muscular tissue of various kinds of fishes: 1 — giant grenadier; 2 — ebony eelpout; 3 — marbled eelpout; 4 — a poltack
Таким образом, введение компонентов амино-пептидной и амино-нуклеотид-ной природы в фарши из глубоководных рыб оказывает влияние на активность ферментов в мышечной ткани рыб.
Изучение физико-химических и реологических показателей позволило установить, что введение Нуклеатина и Моллюскама в фарши из глубоководных рыб повышало их влагоудерживающую способность (рис. 6). Независимо от влаго-содержания фаршей из глубоководных рыб, средние значения влагоудержива-ющей способности фаршей из исследованных видов рыб очень близки — 26,528,3 %, — что близко к влагоудерживающей способности фарша из минтая, 26,8-27,2 % (Бояркина, Якуш, 2001).
Модуль вязкости наиболее высок для фаршей из ликода редкозубого (4300 Па), меньше для фаршей из ликода одноцветного (680 Па) и макруруса малоглазого (520 Па) (рис. 7). При введении добавок значения модуля вязкости несколько возрастают. Для тонкоизмельченных фаршей модуль вязкости связан с межбелковыми взаимодействиями. Следовательно, при введении используемых добавок межбелковые взаимодействия способны изменяться. Это связано с тем, что использованные добавки содержат до 60 % САК, а также низкомолекулярные пептиды, способные к взаимодействию с белками, увеличению влагоудержи-вающей способности последних и изменению реологических свойств фаршей, что особенно важно для таких обводненных объектов, как глубоководные рыбы.
В дальнейшем исследовали антиоксидантную активность полученных фаршей. При введении обогащенных фаршей в систему, содержащую стабильный свободный радикал ДФПГ, наблюдали защитное антиоксидантное действие, ко-
1 Контроль ] Нуклеатин 1 Моллюскам
личественно соответствующее 23-30 мг карнозина на 1 г продукта (табл. 2). Таким образом, при введении Нуклеатина и Моллюскама даже в небольших количествах (0,2 %) фарш приобретал выраженный антиоксидантный эффект (табл. 2), что позволяет рекомендовать эти добавки для разработки продуктов функционального питания.
Рис. 6. Влагоудерживающие свойства фаршей глубоководных рыб с функциональными добавками: 1 — макрурус малоглазый; 2 — ликод одноцветный; 3 — ликод редкозубый
Fig. 6. Moisture-holding properties of forcemeats from deep-water fishes with functional supplements: 1 — giant grenadier; 2 — ebony eelpout; 3 — marbled eelpout
Исследуемые объекты
1 2 3
Исследуемые объекты
Рис. 7. Модуль вязкости фаршей глубоководных рыб с функциональными добавками: 1 — макрурус малоглазый; 2 — ликод одноцветный; 3 — ликод редкозубый
Fig. 7. The viscosity module of forcemeats from deep-water fishes with functional supplements: 1 — giant grenadier; 2 — ebony eelpout; 3 — marbled eelpout
Таблица 2
Антиоксидантная активность фарша из мышечной ткани макруруса малоглазого с добавками
Table 2
Antioxidative activity of forcemeat from giant grenadier (A. pectoralis) with supplements
Образец Карнозиновый эквивалент, мг/г продукта
Фарш с добавлением Нуклеатина 0,2 % 23,18
Фарш с добавлением Моллюскама 0,2 % 30,07
Контроль (фарш макруруса малоглазого
без добавок) 6,26
Заключение
При добавлении в фарши из мышечной ткани глубоководных рыб амино-пептидных и амино-нуклеотидных комплексов "Нуклеатин" и "Моллюскам" уровни содержания САК и гистидинсодержащих дипептидов у ликодов приближаются к таковым двустворчатых моллюсков. При этом для всех объектов более всего возрастает содержание таурина, глицина и аланина.
Выявлены два типа влияния амино-пептидных и амино-нуклеотидных комплексов на активность мышечных протеиназ: подъем в слабощелочной зоне для минтая и макруруса малоглазого и весьма слабое воздействие на протеиназы ликодов. Полученные данные позволяют говорить о различном спектре протеи-наз у этих видов рыб, а также возможности их регуляции в технологических процессах.
При обогащении фаршей из глубоководных рыб САК, пептидами и олиго-нуклеотидами Са2+-АТФазная активность в мышечной ткани глубоководных рыб и минтая увеличивается практически в 5 раз, что позволяет говорить о повышении устойчивости мышечных белков к денатурации.
Применение исследованных добавок в фаршах из глубоководных рыб способствует увеличению ВУС, модуля вязкости и устойчивости мышечных белков к денатурации.
Использование амино-пептидных и амино-нуклеотидных добавок придает обогащенным фаршам из глубоководных рыб антиоксидантную активность и позволяет рекомендовать их для получения функциональных продуктов питания.
Список литературы
Бояркина Л.Г., Якуш Е.В. Улучшение формующей способности непромытых фаршей рыб прибрежного лова // Изв. ТИНРО. — 2001. — Т. 129. — С. 274-278.
Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. — М.: Наука, 1972. — 252 с.
Давидович В.В., Позднякова Ю.М., Эпштейн Л.М. Биологически активная пищевая добавка из гидробионтов, содержащая растворимую форму ДНК и свободные аминокислоты // Мат-лы Междунар. конф. по устойчивому развитию малого бизнеса. — Хабаровск, 2000а. — С. 26-29.
Давидович В.В., Эпштейн Л.М., Беседнова H.H., Запорожец Т.С. Новый препарат, обогащенный свободными аминокислотами, "Моллюскам" // Мат-лы 4-го Меж-дунар. симпоз. "Биологически активные добавки к пище: XXI век". — СПб., 2000б. — С. 106-109.
Дроздова Л.И., Пивненко Т.Н., Караулова Е.П., Ярочкин А.П. Биохимическая характеристика мышечной ткани глубоководных рыб как источника свободных аминокислот и биогенных пептидов // Изв. ТИНРО. — 2007. — Т. 150. — С. 383-390.
Караулова Е.П., Леваньков С.П., Якуш Е.В., Акулин В.Н. Актомиозины скелетных мышц глубоководных рыб // Изв. ТИНРО. — 2003. — Т. 134. — С. 321-333.
Колодзейская М.В., Веревка С.В. Гидрофобные взаимодействия а-химотрип-сина с низкомолекулярными соединениями // Укр. биохим. журн. — 1990. — Т. 62, № 5. — С. 3-14.
Методические рекомендации МР 2.31.1915-04. Рекомендуемые уровни потребления пищевых и биологически активных веществ. — М., 2004. — 115 с.
Николаев В.А. Изменение структурно-механических свойств пищевых продуктов. — М.: Экономика, 1964. — 170 с.
Позднякова Ю.М. Технология биологически активных добавок на основе ферментативного гидролиза гонад гидробионтов: Автореф. дис. ... канд. биол. наук. — Владивосток, 2003. — 23 с.
Румш Л.Д. Химия протеолиза // Биоорган. химия. — 1 994. — Т. 20, № 2. — С. 85-99.
Тагер А.А. Физико-химия полимеров. — М.: Госхимиздат, 1963. — 528 с.
Татаркина Н.Д., Жилкова H.H., Пивненко Т.Н., Аюшин Н.Б. Влияние мол-люскама на процессы кроветворения // Изв. ТИНРО. — 2001. — Т. 129. — С. 68-73.
Эпштейн Л.М., Левкович С.А. Новый биологически активный продукт "ДНК" из отходов переработки молок лососевых рыб // Мат-лы Междунар. конф. по устойчивому развитию малого бизнеса. — Хабаровск, 2000. — С. 24-25.
Darmanto A., Ichikawa H., Iwamoto M. et al. Effect of protein hidrolysate of pearl oyster meat on the state of water and denaturation of fish myofibrils during dehydration // Nippon Suisan Gakkaishi. — 1997. — Vol. 63, № 3. — P. 378-385.
Kato N., Uchiiyama H., Tsukamoto S., Arai K. A biochemical study on fish myofibrillar ATPase // Nippon Suisan Gakkaishi. — 1977. — Vol. 43. — P. 857-867.
Mori Y., Horie N., Tsuchiya T., Matsumoto J.J. Characterisation of adenosine tri phosphatase of squid actomyosin // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. — 1980. — Vol. 46, № 12. — P. 1533-1537.
Taguchi T., Kikuchi K., Tanaka M., Suzuki K. Heat coagulation of fish actin // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. — 1979. — Vol. 45, № 5. — P. 639-642.
Поступила в редакцию 28.01.08 г.
