CC BY
57
ТЕРМОМЕХАНИЧЕСКИЕ И СТРУКТУРНЫЕ СВОЙСТВА КОЛЛАГЕНА И ИХ РОЛЬ В РАЗДРАЖЕНИИ МЕХАНОРЕЦЕПТОРОВ КОЖИ
Зевеке А.В.. Ашутов А.Н., Гущина Ю.Ю., Мокров Я.П., Плохое Р.А. Нижегородская государственная медакадемия, Научно-образовательный центр
"Физика твердотельных наноструктур" Нижегородского государственного университета им. Лобачевского, Лицей № 8
E-mail: zeveke(a)bio. ипп. ги
С открытием различных форм рецепторов кожи и обнаружением точек, отвечающих за различные модальности ощущений, возникла дискуссия о функциональных свойствах этих рецепторов. Одни считают их специфическими, отвечающими за различные виды ощущений, другие считают, что все рецепторы кожи - это механорецепторы, а различные ощущения зависят от пространственно-временных образов афферентных импульсов, формирующихся механорецепторами совместно с окружающими тканями. Особенно много дискуссий ведется о механизме реакции рецепторов на холодовые раздражители. Полагали, что при холодовом раздражении сокращаются вазоконстрикторы и пилоэректоры, тем самым раздражая медленно адаптирующиеся механорецепторы. Но зарегистрировать сокращения этих мышц не удалось никому. На оригинальной модели мы показали: при холодовом раздражении сокращается коллаген кожи. Пучок коллагена, длиною 1 мм, при охлаждении на 1°С сокращается на 0,1 мкм, при этом он скручивается. При нагревании коллаген удлиняется и раскручивается. Вращение может составлять до 70 градусов. Методом атомно-силовой микроскопии (АСМ) нами установлено: величина периодической исчерченности коллагена составляет 67 нм на воздухе и 54-57 нм в воде. Этот показатель не изменялся ни при помещении препаратов в тяжелую воду, ни при изменении рН (от 5,2 до 9,6), ни при воздействии гепарином. Уменьшение периода до 51 нм наблюдалось лишь при воздействии аминазином, блокирующим гликозаминогликаны и меняющим конформацию белков. Применением акустической моды АСМ подтверждено наличие тонкой субпериодической исчерченности, показана объемно-структурная природа этой субисчерченности. Причиной деформации коллагена является вода, молекулы которой при охлаждении встраиваются в промежутки трехспиральной молекулы коллагена, стягивают и сворачивают ее. Итак, вопрос о наличии в коже специфических холодовых рецепторов решен отрицательно. Их нет. Термочувствительным является коллаген, который при изменении температуры деформируется и раздражает механорецептор.
THERMOMECHANICAL AND STRUCTURAL PROPETIES OF COLLAGEN AND ITS ROLE FOR SKIN MECHANORECEPTORS IRRITATION Zeveke A.V., Ashutov A.N., Gushina Yu.Yu., Mokrov Y.P., Plohov R.A. Nizhny Novgorod State Medical Academy, REC PSSN Nizhny Novgorod State University,
College 8 E-mail: zeveke&bio.unn.ru
We used AFM methods and established that the periodicity of collagen fibrils is about 67 nm on air and 54-57 nm in water. It is highly stable value. Neither deuterium oxide nor pH variations from 5,2 to 9,6 did not change the period value. Heparin did not influence too but the aminazyne which is inhibitor of proteoglycans and inducer of protein conformation changes caused the decrease of period value to 51 nm. Acoustic mode of AFM confirmed the existence of subtle sub-periodicity of collagen fibrils and showed the volume-structural nature of it. We showed in original model that temperature decrease by 1°C induces shrinking of 1 mm of skin collagen bundle by 0,1 mkm and twisting of the bundle. The temperature increase by 1°C induces length increasing of skin collagen bundle and its re-twisting. Rotation angle could be about 70°.Such collagen deformation could be power irritant for mechanoreceptors. So this phenomenon explains the nature of the temperature sense
