CC BY
13
По величине рассогласования текущей величины асхода сушильного агента, измеряемой датчиком 3 и вторичным прибором 36, с заданной микропроцессор коррелирует задание локальному регулятору 46 и увеличивает мощность регулируемого привода вентилятора 3 посредством исполнительного механизма 51. Если увеличение мощности привода вентилятора не обеспечивает необходимого расхода сушильного агента, что свидетельствует о его потерях, то микропроцессор осуществляет подпитку сушильного агента в линии рециркуляции/2 свежим по линии 16 с помощью исполнительного механизма 54 и устанавливает режим подачи сушильного агента на входе в сушилку в соответствии с заданным алгоритмом. В отличие от известного способа подпитку сушильного агента осуществляют перед испарителем 8 теплонасосной !.' установки с целью снижения возмущающих воз- 1 действий в линии рециркуляции сушильного агента после испарителя, что в значительной мере стабилизирует процесс его подготовки.
Теплонасосная сушильная установка, работающая по схеме с полностью замкнутым циклом по сушильному агенту с применением рекуперативного теплообменника для утилизации тепла высушенного продукта, была апробирована при сушке пищевого волокна [5] в условиях Хохольского сахарного завода. Описанная организация процесса
создает перспективы в реализации неиспользованных резервов интенсификации и позволяет осуществить безотходную и экологически чистую технологию сушки дорогостоящих термолабильных материалов [6].
ЛИТЕРАТУРА
1. Кретов И.Т., Шевцов А.А., Лакомов И.В. Концепция моделирования прибыльных технологий сушки зерна / / Вестн. Рос. акад. с.-х. наук. — 1997. — № 1. — С. 51-54.
2. Муштаев В.И., Ульянов В.М. Сушка дисперсных материалов. — М.: Химия, 1988. — 325 с.
3. Шевцов А.А. Развитие научных основ энергосбережения в процессах сушки пищевого растительного сырья (теория, техника, способы производства и управления): Дис. ... д-ра техн. наук. :— Воронеж, 1999.
4. Кретов И.Т., Шевцов А.А., Лакомов И,В. Программно-логические "функции системы управления теплонасосной сушильной установкой / / Изв. вузов. Пищевая техноло-
. гия. — 1998, г- № 4. — С. 69-72.
5. Ряховский Ю.В., Шахбулатова Л.Н. Утилизация отходов свеклосахарного производства / / Модернизация су-
" "шествующих и разработка новых видов оборудования для пищевой промышленности: Сб. науч. тр. /Воронеж, гос. •технол. акад. — Воронеж. 1997, — Вып. 7, — С. 27-30.
6. Ряховский Ю.В., Шахбулатова Л.Н. Пищевые волокна как объект сушки // Тез. докл. и сообщ. 2-й Межрегион. науч.-практ конф. ’’Пищевая промышленность 2000". — Казань, 1998. — С. 130-132.
Кафедра машин и аппаратов пищевых производств
Поступила 28.03.2000 г, ,
. 637.127.3.001.5
ПОЛУЧЕНИЕ а$\-КАЗЕИНА ДЛЯ МОДЕЛИРОВАНИЯ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ '-даВ МОЛОЧНЫХ ПРОДУКТАХ - :
В.Г. ЮКАЛО, С.Н. ГАЙВОРОНСКАЯ
Тернопольский государственный технический университет , иМ. И. ПуЛЮЯ
Процессы протеолиза казеинов при производстве молочных продуктов в значительной степени определяют их пищевую и биологическую ценность — вкус, запах, легкоусвояемость [1]. Особый интерес представляет возможность образования физиологически активных пептидов в результате воздействия на казенны ферментов молочнокислых бактерий и молйкосвертывающих препаратов [2].
Моделирование процессов протеолиза предполагает использование отдельных субъединиц казеинового комплекса, так как использование общего казеина или обезжиренного молока существенно осложняет интерпретацию полученных результатов и выделение физиологически активных продуктов протеолиза. Существующие методы выделения отдельных казеинов не обеспечивают высокой степени очистки или, при использовании высокоэффективной жидкостной хроматографии, не позволяют получить препаративные количества белка. Кроме того, использование экстремальных значений pH, ионной силы, денатурирующих агентов при выделении казеинов приводит к повреждению структуры белков.
Цель данной работы — разработка схемы выделения в гомогенном состоянии главной субъеди-
ницы казеинового комплекса — аз1 -казеина с максимальным сохранением его нативной структуры.
В работе использовали свежее обезжиренное молоко. Концентрацию белков в препаратах казеина и хроматографических пробах определяли по методу Лоури или спектрофотометрически при 280 нм на спектрофотометре СФ-46. Белковые фракции на разных стадиях выделения и очистки а81-казеина идентифицировали с помощью электрофореза на пластинках полиакриламидного геля в щелочной буферной системе в присутствии 4,5 М мочевины [3]. Гель окрашивали 0,5%-м раствором амидошзарца 10 Б, отмывали и фиксировали в 7%-й уксусной кислоте. Для очистки казеина использовали ионообменную хроматографию на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой (Бе^а) в градиенте ионной силы. Отделение низкомолекулярных примесей и солей проводили с помощью гель-фильтрации на колонках с сефадексом 0-25 (РЬагтааа).
При разработке схейы выделения аа1-казеина учитывали следующие обстоятельства: наличие природных протеолитических ферментов в молоке, отрицательное влияние высоких и низких значений pH на, структуру казеинов (4,0<рН<7,5), нежелательное использование сильных денатурирующих агентов (додецилсульфат натрия) и комп-лексообразователей (ЭДТА). Известные методы выделения а51-казеина путем дифференциального осаждения в изоэлектрической точке [4], хромато-
ИЗВЕСТ
графич при по [6] не ; могенн как пр;
ТЄ0ЛИТ!
Нам] ния а3 альное комбик гель-фі делени плекса жирен] доводи, раство] переос; пергир (pH 4,(
ПрО!
осаді
, Преї г выда
Во в предус инкубі Лиоі ствуют
ВКЛЮЧс 1, І).
к-С
р-с
а»і-С
Втор препар Пос; мытый М. моч осажда переос; тическ; центри -* разв дваждь ряли п ретиче< зеина і
в$. v і і™
(Li:;j1hS^HUJJ-J'HUY UL-'. I Ifr. icTj-yj Vfl->; ІППЬЧв.^ У.ІІ
rt. "гГґ. 'ЧЛГ II-:. tx lit-UHd /
к.
f -I. IIIJV JjiVcpjI-
III >:к m іЛтн_Я r'jpi.-q і.ез|ік:; ї:!:...пї ... З,-"іF:
8, ~гілг|і:.і'м
ин.Щ^З(£-ЖЗ
[УПК;ЯЦІІЯ ГУТЯЛ КгрННДЕНЙ су-lyjyipirtltriA ■ j !'
/Tji.il>-liiih-j+;. го*.
II.-'RNft -ЛЛОКІМ
L'-І J і+І.РЄГЖ'И
№i '^ЧЛ —
£
ізйп-п смак "і ї.ф у м ШJ
:LD.^.LptUli;iP I Lp L rj X A:J lf':-ф.їїіг^ііі, -1 I" •'
ш їжач ІВО 4;.-ai--hj-ґ-їкіі Щ&-:
і LJL'i I'SJrv" R
J.i Ш
k'.1 pXJUUNi; ^ (f Й|:ІІІЇЛ.-К R fLH Й^ІЙНЛ Л|г.]ИҐ'Л -н.э L1
:M >i r ."-r -p>l-НІЬ-l! ИЛЬТ-
'!l'l .irrvida).
-KaK'JilJi] iu: .Lii.'i к-нл-ї*
(l J ,
и Lift “■-
■J* JiUlLilT ї[>И_ pHS: І У. ІКЙііТ-L ЖЇ J.'IN 1 .1 j -L.III-iUbill) 'Li
! J . i : -
ИЗВЕСТИЯ ВУЗОВ. ПИЩЕВАЯ ТЕХНОЛОГИЯ, № 4, 2000
графического отделения а5[-казеина [5], а также при помощи батч-процедуры с ионообменниками [6] не позволяют достигнуть высокой степени гомогенности препарата. Кроме того, в этих методах, как правило, не предусмотрена инактивация про-теолитических ферментов молока.
Нами предложена последовательность выделения а5,-казеина, которая включает дифференциальное переосаждение в изоэлектрической точке в: комбинации с ионообменной хроматографией и гель-фильтрацией. На первом этапе проводили выделение общего препарата белков казеинового комплекса из обезжиренного молока по схеме: обезжиренное молоко разводили водой в три раза, pH доводили до 4,6 -*■ осадок промывали водой и растворяли при pH 7,5 в исходном объеме -»» переосаждение повторяли дважды —*• осадок диспергировали в исходном объеме уксусной кислоты (pH 4,0) и инкубировали в течение 4 ч
Промывание
осадка водой----- Растворение при pH 7,5
-Препарат для | :
выделения си-казеина Лиофилизация
препарата общего казеина
Во время выделения общего препарата казеина предусмотрена инактивация молочных протеаз при инкубировании в уксусной кислоте [7]..
Лиофилизированный препарат, как свидетельствуют результаты электрофоретического анализа, включает все характерные фракции казеинов (рис.
1Д0. . ...
Второй этап позволяет выделить обогащенный препарат сг5І-казеина.
Последовательность процедур следующая: промытый препарат общего казеина растворяли в 6,6 М мочевине -*■ разводили водой в два раза и осаждали а81-казеин при pH 4,7 -* процедуру переосаждения повторяли дважды (электрофоретический анализ (рис. 1, 2)) осадок после центрифугирования растворяли в 5 М мочевине -* разводили водой в пять раз при pH 4,6 -і» осадок дважды переосаждали при pH 4,6 осадок растворяли при pH 7,-5 « лиофилизировали (электрофоретический анализ (рис. 1,3))-*- препарат а,.,-казеина для дальнейшей очистки
77
Полученный препарат а51-казеина содержит значительное количество а52-казеина, а также следы /^-казеина. С учетом значительного сходства свойств а5-казеинов, эффективное отделение аз[-казеина от минорных а5-казеинов может быть достигнуто с помощью ионообменной хроматографии на анионообменниках. Поэтому следующий этап выделения а51-казеина включал хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе. Лиофилизированную пробу растворяли в хроматографическом буфере (0,01 М имидазол; 3,3 М мочевина; pH 7,0) и наносили на колонку (Неапа1 2 см><25 см) с ДЭАЭ-целлюлозой, уравновешенной этим же буфером. Хроматографию проводили в градиенте ионной силы (0-0,27 М ИаС!) при скорости элюции 50 мл/ч. Результаты хроматографии показаны на рис. 2. Заштрихованные пробы отбирали для электрофоретического анализа на гель-фильтрации.
Пробы (12 мл)
Рис. 2
Для быстрой очистки от низкомолекулярных примесей и компонентов хроматографического буфера отобранные фракции ав,-казеина наносили на колонку с сефадексом G-25 (2 см><70 см) и проводили, гель-фильтрацию в соответствующем буфере для протеолитических исследований. Обычный диализ требует много времени и приводит к денатурации части белков препарата. Электрофоретический анализ препарата а5,-казеина свидетельствует о его гомогенности (рис. 1, 4).
ВЫВОДЫ
1. Предложена схема выделения asl-казеина с использованием дифференциального осаждения, ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюло-зе и гель-фильтрации на сефадексе G-25, обеспечивающая инактивацию протеаз молока.
2. Электрофоретический анализ полученного препарата подтверждает его гомогенность. Препарат может быть выделен в интересующем экспериментатора буферном растворе.
ЛИТЕРАТУРА
1. Visser S. Proteolytic enzymes and their relation to cheese ripening and flavor // J. Dairy Sci. — 1993. — 76. — Л» 1. — P. 329-350.
2. Юкало В.Г., ШулякТ.Л. Протеолиз казеинов ферментами молочнокислых стрептококков // Тез. докл. Всесоюз. конф. ”Хим. превращения пищевых полимеров”. — Калининград, 1991. — С. 22.
3. Юкало В.Г. Фракционный состав казеина // Изв. вузов. Пищевая технология. — 1992. — Л» 1. — С. 18-19.
4. Fox P.F., Gurney J. A procedure for the partial fractionation of the a5-casein complex // J. Dairy Res. — 1972. — 39.
— № 31. — P. 49-53.
5.
6.
Christensen T., Munksgaard L. Quantitative fractionation of casein by precipitation or ion-exchange chromatography // Milchwissenschaft. - 1989. — 44. —8. — P. 4.80-48'!.
Sariogo D.C., Paquet D., Aubert F., Linden G.
Purification ‘of aji-casein by fast protein liquid chromatography // J. Dairy Sci. — 1989. — 72. — № 9.
— P. 2242-i2246-
7. Янковский Д.С., попова Т.В., Федин Ф.А. Методы выделения и очистки казеинового комплекса и /?-казе-инов // Сб. науч. тр. — Киев: УкрНИИНТИ, 1981 .-»И*
С. 113-121.. . ;
Кафедра пищевой биотехнологин и химии
Постфшла 'О&Ю'РьМЮр.-ф.' 1 -I •.. “
W -JJ:
621.928 3J
ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА ЦЕНТРИФУГИРОВАНИЯ УТФЕЛЕЙ
Г.М. ЧУДАКОВ.
Северо-Кавказский научно-исследовательский институт сахарной свеклы и сахара
Разделение утфелей в цейтрифугах — заключительная технологическая операция, от которой зависит качество сахара и потери его в мелассе. В настоящее время на сахарных заводах более 80% производственных объемов перерабатывается в центрифугах периодического действия. Цикличность работы, низкая производительность, сложность управления, большие затраты физического труда на обслуживание и ремонт центрифуг не удовлетворяют требованиям современного сахарного завода [1]. Все попытки разработчиков повысить производительность за счет увеличения разовой загрузки ротора, напряженности центробежного поля, частоты циклов при сокращении их продолжительности приводят к значительному увеличению энергозатрат на переработку утфеля. Около 1/3 сахара, содержащегося в утфеле, после циклических центрифуг направляют на повторное уваривание и кристаллизацию из-за несовершенной системы промывки и выгрузки.
Значительным техническим достижением сахарной промышленности стало создание фильтрующих центрифуг непрерывного действия с инерционной выгрузкой осадка, работающих по принципу ’’тонкого слоя” толщиной 1-5 мм. Тонкослойное центрифугирование предполагает зависимость производительности от величины фильтрующего сита. Поэтому усилия разработчиков направлены на исследование динамики движения частиц продукта вдоль фильтрующего сита и поиск перспективных вариантов геометрических форм фильтрующих элементов: < ■
■ ; = ; , , 11) С? —.производительность центрифуги .. по утфелю, кг/с;
К5 — коэффициент пропорционально-
где
S
сти;
фильтрующая поверхность ротора,.
F
. пщк
где /?,_
№. Н
м ;
£1MS — индекс производительности центрифуги, м2,
— фактор разделения
w2Rq
ПЛ
g
90ft’
(2)
радиус схода кристаллического, сахара из ротора, М; угловая скорость и частота вращения ротора',
Наряду с хорошо изученным процессом циклического центрифугирования тонкослойное центрифугирование сахарных утфелей рассматривается как частный случай центробежной фильтрации, со своими особенностями и кинетическими зависимостями [2, 3]. Анализ опытно-производственных результатов центрифуг непрерывного действия указывает на то, что для достижения более полного отделения межкристального раствора необходйм поиск дополнительных возможностей интенсификации тонкослойного центрифугирования утфелей.
Нами исследован процесс непрерывной центробежной фильтрации утфелей при условии относительного движения слоя рыхлого продукта по наклонному фильтрующему ситу во вращающемся роторе с активной воздушной вентиляцией. Ана-: литическое описание процесса выполнено с учетом кинетических закономерностей сложного тепло-' массообмена при нестационарном температурное влажностном режиме, нарастании напряженности центробежного поля и увеличении вязкости межкристального раствора. >.
Время пребывания продуктов в роторе изменяется в зависимости от величины производительности центрифуги
Г = Г0 - КУ0, (3)
где г0 — максимальное время пребывания' продуктов на фильтрующем сите при производительности, близкой:, к нулю, с;
Ки — коэффициент линеаризации зависимости г = /(£))
К = di/dQ.
т-
Средняя скорость движения продуктов по фильтрующему ситу
(5)
где г — продолжительность центрифугиро-
вания, с;
/, — длина фильтрующего Сита, м.
L =
R - Я,
sin а_
R
(6)
’<Р СР
где $ Я0 — радиусы подачи утфеля и схода са хара, м;
■/_; — среднее значение угла., профиля фильтрующей поверхности; . ,
-у — отношение максимального к мин-мальному радиусов фильтрующе] сита ротора.
