CC BY
47
fiP
ГЛАВНАЯ ТЕМА / Прикладная наука - мясоперерабатывающей отрасли
Пищевые белковые ингредиенты
из побочных продуктов мясопереработки
В.Е. Куцакова, доктор техн. наук, СПбГУНиПТ
А.А. Семенова, доктор техн. наук, ГНУ ВНИИМП им. В.М. Горбатова Россельхозакадемии
В настоящее время одной из наиболее актуальных является проблема использования побочных продуктов мясопереработки, к которым относятся спилок и шкура крупного рогатого скота, свиней, а также мясокостный остаток, получаемый при механической обвалке. На сегодняшний день побочные продукты мясопереработки в Российской Федерации по самым скромным подсчетам составляют более 1 миллиона тонн в год. Они либо перерабатываются в незначительных количествах, либо утилизируются, чаще всего, с нарушением природоохранного законодательства. Кроме того, для утилизации на санкционированных свалках эти продукты требуют предварительной термической обработки.
Ключевые слова: побочные продукты, утилизация, гидролиз, коллаген, катализатор, молекулярная масса
^ Спилок, шкура КРС и свиней состоят в значительной степени из коллагена. Для приобретения коллагеном таких функционально-технологических свойств (ФТС), как высокая желирующая, влаго- и жироудерживающая способности, необходим его гидролиз в присутствии катализаторов при высоких температурах. При этом разные модификации коллагена требуют индивидуальных параметров гидролиза для достижения наилучших ФТС. Коллаген -белок, обладающий весьма специфичной структурой, в котором 0,25 составляют иминокислоты (пролин и оксипролин), не образующие водородной связи. Специфическая структура белка (конформация) проявляется в первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре.
В первичной структуре белковой молекулы все амино- и иминокислоты связаны между собой сильной ковалентной связью.
Во вторичной структуре высокое содержание ими-нокислот приводит к тому, что коллаген не образует а-спиралей. Под влиянием регулярно расположенных остатков пролина и оксипролина цепь коллагена во вторичной структуре принимает форму ломаной спирали. Полипептидная цепь не полностью спирализо-вана - это конфигурация, представленная сочетанием спиральных и линейных участков. Иминокислоты не могут образовывать водородных связей, а во вторичной структуре преимущественно связи водородные, но количественно обедненные.
В третичной структуре, в молекуле тропоколла-гена содержатся две а1- и одна а2- спирали, скрученные вокруг общей оси. Существование этой спирали связано с электростатическим взаимодействием
между COO- и NH3+ и водородной связью между CO- группами пептидной связи и OH- группами ок-сипролина. Этими связями объясняются нерастворимость коллагена в воде и органических растворителях и высокая устойчивость к действию разведенных кислот, щелочей и ферментов [1].
В четвертичной структуре наблюдается агрегация молекул тропоколлагена в продольном (конец с кольцом) и поперечном направлениях, в результате чего происходит образование протофибрилл, которые объединяются в фибриллы. Агрегация происходит за счет ковалентных связей.
Таким образом, наблюдается сильная ковалентная связь в первичной и четвертичной структурах коллагена и обедненная водородная или электростатическая - во вторичной и третичной структурах.
Строение коллагена и силы взаимодействия в структурах определяют молекулярную массу и ФТС гидролизатов, полученных при различных режимных параметрах процесса и количествах внесённых катализаторов.
Существуют различные диапазоны концентраций катализатора, определяющие молекулярную массу гидролизатов. Известно, что загущение или желиро-вание гидролизатов возможно лишь в случае сохранения высокой молекулярной массы гидролизован-ного коллагена, составляющей около 700000 Да, что наблюдается в диапазоне малых концентраций катализатора C = 0,05-0,30 % при температуре гидролиза 90 - 100 °C и времени процесса 80 - 90 минут. Следует помнить, что в этом случае понятие гидролиза является условным, т.к. это лишь частичный гидролиз. Молекулярная масса белка оказавшаяся выше,
10
ВСё О МЯСЕ № 2 апрель 2012
Прикладная наука - мясоперерабатывающей / ГЛАВНАЯ ТЕМА
ЕР
№ п/п Концентрация катализатора, % Прочность геля, г/см2; <4 = 4 °С) Упругость геля,Е, Па; <4 = 4 °С) Вязкость п-106, Па-с; <4 = 4 °С) Молекулярная масса ММ; г/моль
1 0,05 1194,5 51060 56281,1 -
2 0,075 924,5 44179,8 16074,4 -
3 0,1 602 30536 3345,9 700000
4 0,2 307 29543 3086,9 700000
5 0,3 13 1109,2 540000(40 %) 130000 (60%)
6 0,5 1052,1 540000(25 %) 130000 (75 %)
7 0,7 - - 827,6 24000
8 1,0 - - 792,9 6700
9 3,0 - - 615,8 -
«f
Таблица 1. Технологические характеристики и молекулярная масса гидролизатов коллагена, полученных при различных концентрациях катализатора
чем молекулярная масса тропоколлагена, свидетельствует о далеко не полном разрушении четвертичной структуры. В этом диапазоне концентраций наблюдается быстрое уменьшение вязкости гидролизата при увеличении концентрации катализатора, однако вязкость остается значительно большей, чем вязкость воды. При низкой температуре из раствора образуется гель, упругость и прочность быстро снижаются с ростом концентрации катализатора. Однако молекулярная масса белка уменьшается незначительно.
В случае существенного уменьшения молекулярной массы, что наблюдается в диапазоне сравнительно высоких концентраций катализатора 0,3-0,5% при температуре гидролиза 90-100°С и времени процесса 15-20 минут прочность геля, его вязкость существенно снижаются (табл.1).
Очевидно, при малых концентрациях катализатора наблюдается лишь разрыхление вторичной и третичной структуры коллагена, что приводит к образованию растворов и увеличению влагосвязываю-щей способности без существенного уменьшения молекулярной массы. При высоких концентрациях уровень понижения энергии связи в молекуле белка оказывается достаточным для разрыва части кова-лентных связей первичной и четвертичной структуры, о чем свидетельствует уменьшение молекулярной массы. В этом случае зависимость молекулярной массы от концентрации катализатора весьма слаба. Такие зависимости характерны для коротких полимерных цепей менее 1000 мономеров. Дальнейшее повышение концентрации катализатора приводит к образованию ди-, трипептидов и аминокислот.
Возможность использования гидролизатов в зависимости от молекулярной массы белков в различных пищевых продуктах представлена на схеме (рис.1). Таким образом, когда необходимо получить гидролизаты с высокими ФТС (хорошей влагосвязы-вающей способностью), следует проводить процесс гидролиза с концентрацией катализатора менее 0,3 %. Гидролизаты с такими свойствами востребованы при производстве вареных колбас, полуфабрикатов.
№ 2 апрель 2012 Всё О МЯСЕ
CSB-System
INTERNATIONAL
Бизнес-ГГ-решение для всего Вашего предприятия
Быстрее
Надежнее
Продуктивнее
Ведущие компании мясной отрасли во всем мире успешно сотрудничают с С5В-Бу51ет. Повысьте свою конкурентоспособность с нашим ГГ-решением.
Ваши преимущества:
■ оптимально настроенные процессы
■ соответствие всем требованиям отрасли
■ быстрая окупаемость благодаря короткому сроку внедрения
СБВ-БзДОет в России:
115455, г. Москва, ул. Пятницкая, 73 тел.: +7 (495) 64-15-156 ■ факс: +7 (495) 95-33-116
197342, г. Санкт-Петербург ул. Белоостровская 2, офис 423 тел: +7 (812) 44-94-263 ■ факс: +7 (812) 44-94-264
е-тай: info@csb-systern.ru ■ www.csb-system.ru
ЕР
ГЛАВНАЯ ТЕМА / Прикладная наука - мясоперерабатывающей отрасли
Рис. 1. Схема гидролиза коллагена
В случае, когда необходима высокая растворимость гидролизатов следует использовать концентрацию катализатора 0,3 - 0,4 %. Полученные таким образом гидролизаты, востребованы в производстве инстант-ных продуктов, паштетов, сырокопченых колбас.
Вторым источником белковых добавок является мясокостный остаток [2], получаемый при ручной и машинной обвалке туш крупного рогатого скота, свиней и птицы. Мясокостный остаток подвергается последовательно водно-тепловому гидролизу и гидролизу в присутствии катализаторов. В процессе гидролиза и сушки получаются три фракции порошкообразного гидролизата, отличающегося по своим свойствам.
В первой фракции гидролизата при растворимости 95 - 95,3% и влажности 4,6 - 6,7% содержится 83,75 - 90,25 % сырого протеина. Во второй фракции при растворимости 95% и влажности 4,6 - 5,5% содержится 61,85 - 75,63% сырого протеина. В третьей фракции при растворимости 77,8% и влажности 2,8 - 4,3% содержится 25,0 - 26,5% сырого протеина и 16 - 17 % усвояемого кальция.
В таблице 2 представлены сравнительные характеристики ФТС трех фракций гидролизатов мясокостного остатка и соевого изолята «Профам-974».
Анализ данных табл. 2 свидетельствует о том, что по технологическим свойствам гидролизованные белки мясокостного остатка превосходят белки растительного происхождения.
Фракции мясокостного остатка и соевый изолят ВУС, г/г ЖУС, % Прочность ВЖО, г/см2
Первая 1:14 - 1:16 100 180 - 220
Вторая 1:8 - 1:12 100 120 - 140
Третья отсутствует 80 отсутствует
Соевый изолят «Профам-974» 1:6 120 29,3
Таблица 2. Технологические свойства гидролизата мясокостного остатка
В зависимости от вида и сорта колбасных изделий возможны различные сочетания соотношений фракций, вносимых в фарш. В состав гидролизата первой и второй фракций входят белки, способные гидрати-роваться и создавать пространственные структуры, а также низкомолекулярные белки и аминокислоты, в том числе незаменимые.
В третьей фракции кроме белков содержится значительное количество растворимого кальция, что препятствует образованию пространственных структур и образованию гелей.
Гидролизаты мясокостного остатка обладают наиболее важными свойствами пищевых белковых ингредиентов мясного происхождения - растворимостью, эмульгирующей и желирующей способностями.
Таким образом, использование гидролизатов побочных продуктов мясопереработки приводит к обогащению изделий из мяса и существенной экономии мясных ресурсов.
Литература
1. Справочник по гидроколлоидам/ Пер. с англ. А.А. Кочетковой и Л.А. Са-рафановой; Под ред. Г.О. Филипса и П.А.Вильямса. СПб,; Гиорд, 2006.
2. Рогожин В.В. Биохимия мышц и мяса.-СПб,; Гиорд, 2006.
Контакты:
Куцакова Валентина Еремеевна тел.: +7(812) 571-80-16
Анастасия Артуровна Семенова, тел.: +7(495) 676-61-61,
12
ВСЁ О МЯСЕ № 2 апрель 2012
