CC BY
19
DOI: 10.6084/m9.figshare.4879946
О ЦЕЛЕСООБРАЗНОСТИ РЕКОНСТРУКЦИИ ГАРТНЕРОВСКИХ ЭЛЛИПСОМЕТРОВ ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ КОМПЛЕМЕНТАРНЫХ ДЕСКРИПТОРОВ ПРИ МС-ИССЛЕДОВАНИЯХ В ТЕМАТИКАХ, СВЯЗАННЫХ С ПРОТЕОМИКОЙ, БИОМАКРОМОЛЕКУЛЯРНОЙ СПЕКТРОСКОПИЕЙ И ПОЛИМЕРОМИКОЙ СЛОЖНЫХ СМЕСЕЙ
Градов О.В.
ИНЭПХФ РАН
Данный материал публикуется как дополнение к опубликованному ранее в данном журнале материалу «Гибридизация методов SPIM микроскопии, спектральной эллипсо-метрии и SPR-спектроскопии in situ» (2016), позволяющее восстановить хронологию ряда событий (поскольку впоследствии приоритет направления был утерян) и демонстрировать готовность к работам коллектива автора в данном направлении ещё в 2013 г. Этот материал базируется на аналитической информационной записке 2013 г. (практически полностью дублируя её текст), положительная резолюция руководства на которую не была получена, несмотря на инициативный и безвозмездный характер предлагавщихся работ. В настоящее время работы в данном направлении остановлены в связи с утерей приоритета и утратой оборудования при административно-организационных преобразованиях в ИНЭПХФ РАН, как и весь спектр работ коллектива, связанных с аннотированной в названии тематикой, в том числе, не сопряженных напрямую с SPR.
Работы в области анализа выдыхаемого конденсата, протеомики, анализа белковых взаимодействий требуют для анализа сложных биохимических проб с возможным наличием фрагментируемых комплексов применения средств COBAC (computer based analytical chemistry), включая дополнительные QSPR-дескрипторы. К таковым можно отнести спектральные и поляризационные (в частности, обусловленные биомолекулярной хиральностью) свойства и эффекты [1,2], соответствующие дескрипторам LSER [3], основанным на LFER (linear free energy relationships), включая сольватохромизм, наблюдаемый при экстракоординации молекул растворителя или среды, про-тонировании ряда целевых фотохромных веществ и опосредовано - при агрегации, что неизбежно будет иметь место в большинстве методов подготовки
биологического материала или в его нативном комплексном состоянии. Более того, аналогичные принципы могут быть применены для изучения природы хиральности и хирального распознавания в пептидных / гликопептид-ных структурах или системах [4,5], что явно входит в круг научных интересов лаборатории и её членов [6-10]. Источником информации о поляризации может являться эллипсометрия, а при наличии спектрометра типа оптической линейки - и спектроскопическая эллипсометрия, что может представлять ценность и как патологический маркер в дополнение к химизму, определимому в данном случае масс-спектрометрическим путем [11].
Рациональным решением является реализация (в дополнение к масс-спектрометрии или в корреляционном, в т.ч. «имэджинговом» совмещении с ЬВ1-МБ на едином координатном столике) оптической диагностики, отвечающей одновременно на вопрос о спектральных свойствах и о поляризации. В частности, таковому требованию удовлетворяет БРЯ-диагностика на эл-липсометрической технике как метод определения констант связывания макромолекул, поляризации (в эллипсометрическом смысле) и спектральных свойств биомакромолекул. Если на поверхности частицы иммобилизован белок или фотохромный носитель, то при совпадении / перекрытии его спектра поглощения с частотой поверхностного плазмонного резонанса в пике рассеяния появляется минимум в области спектра, где поглощает белок. Кроме того, этот метод позволяет осуществить анализ межмолекулярных взаимодействий в режиме реального времени по дельте спектров рассеяния иммобилизующих наночастиц и частиц с иммобилизованным на них аналитом в динамике, пользуясь тем, что показатель преломления поверхностного слоя при межмолекулярных взаимодействиях изменяется в силу изменения резонансного угла обусловленного изменениями затухающей волны (как фактически тождественное, характеристик поверхностного плазмона).
В настоящее время аналитические приложения данного метода в биофармакологии и биомедицинской химии сводится к следующему актуальному комплексу методов и приложений:
1. Исследуются биомолекулярные взаимодействия, лежащие в основе функций фармакофоров [12, 13], включая анализ взаимодействий белков и углеводов с использованием локализованного поверхностного плазмонного резонанса [14] и адгезии клеток с использованием SPR imaging ellipsometry (SPRIE) [15].
2. С относительно давних пор [16] анализируются иммунные взаимодействия, причем в последнее время этот тренд активизируется вследствие возможности упрощенного анализа аффинности и констант связывания антиген - антитело [17-19]. Возможно как прямое нанесение аналита на кварцевые призмы [18] с последующей их установкой в эллипсометр, так и использование отдельных биосенсоров (SPCE - surface plasmon-coupled emission) [19], в том числе - в формате биочипов или лабораторий на чипе. Из индукторов неспецифической иммунной реакции можно назвать целый ряд распространенных токсинов или аллергенов, определимых, впрочем, без связи с биохимией [20].
3. Производится кинетический анализ биоспецифичных взаимодействий [21], в том числе при апробации биоматериалов [22], в люминесцентной диагностике комплексообразования и конъюгиро-ванных биологических полиэлектролитов [23]. Исследуется in situ в режиме реального времени адсорбция белков [24], в том числе -для апробации биоматериалов и биомиметических материалов по физико-химическим показателям [25]. Анализируется связанная поверностно вода [26] подобно тому, как это делается в анализе по плазмонной динамике смачиваемости отдельных полупроводниковых частиц [27]. Из популярных носителей, изучаемых таким путем, можно назвать хитозановые гидрогели на иммобилизующих металлических частицах [28] и ряд других аналитических реагентов, специфичность которых к SPR в нанесенном состоянии доста-
точно высока, что дает возможности создания и использования эл-липсометрических абсорбционных SPR сенсоров [29].
4. Разрабатываются методы анализа молекулярных самоорганизующихся [30] и атомных напыляемых сенсорных монослоев [31] и толщины подобных пленок методом SPR и SPR imaging или imaging ellipsometry [32, 33]. Данные методы применяются также для анализа роста полимерных структур [34] и покрытий [35], что немаловажно как дополнение к методам исследования поверхности и низкоразмерных биополимерных структур, основанным на MS, но в режиме реального времени. Это тем более небезынтересно, что характер плазмонного резонанса отличается в зависимости от форм-фактора частиц и диапазона их размеров [36, 37], что позволяет создавать специализированные микро-/ нано- размерные массивы для промера аналитов в SPR эллипсометрии [38].
5. За счет многоплановой модификации / модернизации и автоматизации систем сбора и анализа данных эллипсометрии (не исключая DIY проекты), большое число работ посвящено уже не описаниям допускающего фингерпринтинг (в ИК-диапазоне [39]) SPR спектрального измерения, а допускающего имэджинг с распознаванием образов SPR картирования (т.н. mapping). Новая отрасль в SPR-анализе может успешно дополнять масс-спектрометрический имэджинг, так как существуют уже как минимум два крупных направления этого тренда - «imaging ellipsometry» и «plasmon microscopy» [40-42].
Все указанные методы и подходы могут быть реализованы без применения крупных денежных и временных затрат на имеющемся в распоряжении лаборатории эллипсометре "Gaertner" и доступной напылительной установке (необходимо использование металлов, причем можно использовать не дефицитные, как предпочитают делать в основном [43-45], а вполне легкодоступ-
ные металлы третьей группы [46]). Для биохимической аналитики, в сущности, очень удобна дифференциальная двухканальная схема измерений [47] без первичных усложнений [48], а при использовании наличествующего мо-нохроматора - и в спектральном варианте [49]. Наличие большого числа методов компьютерного процессинга данных, позволяющего, в принципе, достичь на имеющемся оптическом и детектирующем оснащении фазовой [50, 51] / интефрометрической (в т.ч. для мембран [52]) информационной ценности анализа, в сущности, подводит к возможности реализации в имеющихся условиях модуляционного интерференционного имэджинга в гибридизации с SPR imaging ellipsometry. Наличие элементарных primer-статей-руководств по указанной технике (напр.: [53, 54]), проясняющих основы и особенности метода для любого первичного пользователя, позволяет фактически исключить возможность ошибки биохимика, не владеющего методом, или специалиста в сторонней области (масс-спектрометриста).
В качестве дополнительного (к вышеизложенному) аргумента следует указать на наличие в распоряжении полного набора программного обеспечения для SPR - включая автоматизацию съёма данных ПЗС-камеры для LabView, пакет драйверов и несколько улучшенный в коде SPR calculator для MATLAB, что позволяет весомо ускорить ввод установки на основе станины и оптической части эллипсометра "Gaertner" в эксплуатацию в случае наличия положительного отклика руководства и коллектива.
Ссылки.
1. Moon T., Chi M.W., Choi M.J., Yoon C.N. Quantitative structure-polarization relationships (QSPR) study of BTEX tracers for the formation of antibody-BTEX-EDF complex. Bioorg. Med. Chem. Lett., Vol. 14, Issue 13, pp. 3461-3466 (2004)
2. Karelson M., Lobanov V.S., Katritzky A.R. Quantum-Chemical Descriptors in QSAR/QSPR Studies. Chem. Rev., Vol. 96, Issue 3, pp. 1027-1044 (1996)
3. Berthod A. Chiral Recognition Mechanisms in Enantiomers Separations: A General View (see p. 25: 6.2.2. The LSER Theory
and Chiral Separations). In: Chiral Recognition in Separation Methods - Mechanisms and Applications, "Springer", Heidelberg -Dordrecht - London - New York, 2010.
4. Berthod A., Mitchell C.R., Armstrong D.W. Could linear solvation energy relationships give insights into chiral recognition mechanisms? 1. Pi-pi and charge interaction in the reversed versus the normal phase mode. Journ. Chromatogr. A., Vol. 1166, Iss. 1-2, pp. 61-69 (2007).
5. Mitchell C.R., Armstrong D.W., Berthod A. Could linear solvation energy relationships give insights into chiral recognition mechanisms? 2. Characterization of macrocyclic glycopep-tide stationary phases. Journ. Chromatogr A., Vol. 1166, Iss. 12, pp. 70-78 (2007)
6. Denisov E.V., Shustryakov V., Nikolaev E.N., Winkler F.J., Medina R. FT ICR investigations of chiral supramolecular propellers of dialkyltartrate trimers with methylammonium ions. Int. Journ. Mass Spec. & Ion Proc., Vol. 167-168, pp. 259-268 (1997)
7. Nikolaev E.N., Denisov E.V., Rakov V.S., Futrell J.H. Investigation of dialkyl tartrate molecular recognition in cluster ions by Fourier transform mass spectrometry: a comparison of chirality effects in gas and liquid phases. . Int. Journ. Mass Spec., Vol. 182\183, pp. 357-368 (1999).
8. Tao W.A., Zhang D., Nikolaev E.N., Cooks R.G. Copper(II)-Assisted Enantiomeric Analysis of D,L-Amino Acids Using the Kinetic Method: Chiral Recognition and Quantification in the Gas Phase. Journ. Am. Chem. Soc., Vol. 122, Issue 43, pp. 10598-10609 (2000).
9. Tao W.A., Cooks R.G., Nikolaev E.N. Chiral preferences in the dissociation of homogeneous amino acid/metal ion clusters. Eur. Journ. Mass Spec., Vol. 8, Issue 2, pp. 107-115 (2002).
10. Nikolaev E.N., Popov I.A., Nikolaeva M.I., Kharybin O.N., Kononikhin A.S., Borisov Y.V. In situ recognition of molecular chirality by mass spectrometry: Hydration effectson differential stability of homo- and heterochiral dimethyltartrate clusters. Int. Journ. Mass Spec., Vol. 265, Iss. 2-3, pp. 347-358 (2007)
11. Mustafa M.K., Nabok A., Parkinson D., Tothill I.E., Salam F., Tsargorodskaya A. Detection of ß-amyloid peptide (1-16) and amyloid precursor protein (APP770) using spectroscopic ellip-sometry and QCM techniques: a step forward towards Alzheimers disease diagnostics. Biosens. Bioelectron., Vol. 26, Issue 4, pp. 1332-1336 (2010)
12. Moirangthem R.S., Chang Y.C., Hsu S.H., Wei P.K. Surface plasmon resonance ellipsometry based sensor for studying bio-molecular interaction. Biosens. Bioelectron., Vol. 25, Issue 12, pp. 2633-2638 (2010)
13. Singh B.K., Hillier A.C. Surface plasmon resonance imaging of biomolecular interactions on a grating-based sensor array. Anal. Chem., Vol. 78, Issue 6, pp. 2009-2018 (2006)
14. Bellapadrona G., Tesler A.B., Grünstein D., Hossain L.H., Kikkeri R., Seeberger P.H., Vaskevich A., Rubinstein I. Optimization of localized surface plasmon resonance transducers for studying carbohydrate-protein interactions. Anal Chem., Vol. 84, Issue 1, pp. 232-240 (2012)
15. Kim SH, Chegal W, Doh J, Cho HM, Moon DW. Study of cellmatrix adhesion dynamics using surface plasmon resonance imaging ellipsometry. Biophys Journ., Vol. 100, Issue 7, pp. 1819-1828 (2011)
16. Vikinge T.P., Askendal A., Liedberg B., Lindahl T., Teng-vall P. Immobilized chicken antibodies improve the detection of serum antigens with surface plasmon resonance (SPR). Biosens. Bioelectron., Vol. 13, Issue 12, pp. 1257-1262 (1998)
17. Rispens T., Te Velthuis H., Hemker P., Speijer H., Hermens W., Aarden L. Label-free assessment of high-affinity antibody-antigen binding constants. Comparison of bioassay, SPR, and PEIA-ellipsometry. Journ. Immun. Meth., Vol. 365, Iss. 1-2, pp. 50-57 (2011)
18. Zhang Y., Islam N., Carbonell R.G., Rojas O.J. Specific binding of immunoglobulin G with bioactive short peptides supported on antifouling copolymer layers for detection in quartz
crystal microgravimetry and surface plasmon resonance. Anal Chem., Vol. 85, Issue 2, pp. 1106-1113 (2013)
19. Yuk J.S., Guignon E.F., Lynes M.A. Highly sensitive grating coupler-based surface plasmon-coupled emission (SPCE) biosensor for immunoassay. Analyst, Vol. 138, Issue 9, pp. 25762582 (2013)
20. Nabok A.V., Tsargorodskaya A., Hassan A.K., Starodub N.F. Total internal reflection ellipsometry and SPR detection of low molecular weight environmental toxins. Appl. Surf. Science, Vol. 246, Issue 4, pp. 381-386 (2005).
21. Fägerstam L.G., Frostell-Karlsson A., Karlsson R., Persson B., Rönnberg I. Biospecific interaction analysis using surface plasmon resonance detection applied to kinetic, binding site and concentration analysis. Journ. Chromatogr., Vol. 597, Iss. 1-2, pp. 397-410 (1992).
22. Green R.J., Frazier R.A., Shakesheff K.M., Davies M.C., Roberts C.J., Tendler S.J. Surface plasmon resonance analysis of dynamic biological interactions with biomaterials. Biomaterials, Vol. 21, Issue 18, pp. 1823-1835 (2000)
23. Björk P., Persson N.K., Peter K., Nilsson R., Asberg P., Inganäs O. Dynamics of complex formation between biological and luminescent conjugated polyelectrolytes - a surface plasmon resonance study. Biosens. Bioelectron., Vol. 20, Issue 9, pp. 1764-1771 (2005)
24. Green R.J., Davies J., Davies M.C., Roberts C.J., Tendler S.J. Surface plasmon resonance for real time in situ analysis of protein adsorption to polymer surfaces. Biomaterials, Vol. 18, Issue 5, pp. 405-413 (1997)
25. Elwing H. Protein absorption and ellipsometry in biomaterial research. Biomaterials, Vol. 19, Iss. 4-5, pp. 397-406 (1998)
26. Höök F., Kasemo B., Nylander T., Fant C., Sott K., Elwing H. Variations in coupled water, viscoelastic properties, and film thickness of a Mefp-1 protein film during adsorption and cross-linking: a quartz crystal microbalance with dissipation
monitoring, ellipsometry, and surface plasmon resonance study. Anal. Chem., Vol 73, Issue 24, pp. 5796-5804 (2001)
27. Wu P.C., Losurdo M., Kim T.H., Giangregorio M., Bruno G., Everitt H.O., Brown A.S. Plasmonic gallium nanoparticles on polar semiconductors: interplay between nanoparticle wetting, localized surface plasmon dynamics, and interface charge. Lang-muir, Vol. 25, Issue 2, pp. 824-930 (2009)
28. Su Y.H., Teoh L.G., Lai W.H., Chang S.H., Yang H.C., Hon M.H. Ellipsometric advances for local surface plasmon resonance to determine chitosan adsorption on layer-by-layer gold nanoparticles. Appl. Spectrosc., Vol. 61, Issue 9, pp. 1007-1014 (2007)
29. Iwata T., Maeda S. Simulation of an absorption-based surface-plasmon resonance sensor by means of ellipsometry. Appl. Opt., Vol. 46, Issue 9, pp. 1575-1582 (2007)
30. Mark S.S., Sandhyarani N., Zhu C., Campagnolo C., Batt C.A. Dendrimer-functionalized self-assembled monolayers as a surface plasmon resonance sensor surface. Langmuir, Vol. 20, Issue 16, pp/ 6808-6817 (2004)
31. Whitney A.V., Elam J.W., Zou S., Zinovev A.V., Stair P.C., Schatz G.C., Van Duyne R.P. Localized surface plasmon resonance nanosensor: a high-resolution distance-dependence study using atomic layer deposition. Journ. Phys. Chem. B., Vol. 109, Issue 43, pp. 20522-20528 (2005)
32. Lin W.B., Chovelon J.M., Jaffrezic-Renault N. Fiberoptic surface-plasmon resonance for the determination of thickness and optical constants of thin metal films. Appl. Opt., Vol. 39, Issue 19, pp. 3261-3265 (2000)
33. Li Y.J., Zhang Y., Zhou F. Sequential monitoring of film thickness variations with surface plasmon resonance imaging and imaging ellipsometry constructed with a single optical system. Anal. Chem., Vol. 80, Issue 3, pp. 891-897 (2008)
34. Erber M., Stadermann J., Eichhorn K.-J. Total Internal Reflection Ellipsometry under SPR Conditions: In-Situ Monitoring of the Growth of Poly(N-isopropylacrylamide) (PNIPAAm) Brushes. Macromolecular Symposia Vol. 305, pp. 101-107 (2011)
35. Menegazzo N., Herbert B., Banerji S., Booksh K.S. Discourse on the utilization of polyaniline coatings for surface plasmon resonance sensing of ammonia vapor. Talanta, Vol. 85, Issue 3, pp. 1369-1375 (2011).
36. Lo Y.L., Lin C.-W. Investigation of size-induced optical enhancement utilizing nanoparticle-based SPR. International Conference of Electrical Engineering - 2004, paper 720,
http://www.icee-con.org/papers/2004/720.pdf
37. Kim D. Effect of resonant localized plasmon coupling on the sensitivity enhancement of nanowire-based surface plasmon resonance biosensors. Journ. Opt. Soc. Amer. A, Vol. 23, Issue 9, pp. 2307-2314 (2006)
38. Celen B., Demirel G., Piskin E. Micro-array versus nano-array platforms: a comparative study for ODN detection based on SPR enhanced ellipsometry. Nanotechnology, Vol. 22, Issue 16, Art. 165501, pp. 1-7 (2011).
39. Bradford D.C., Hutter E., Fendler J.H., Roy D. Surface-enhanced infrared ellipsometry of self-assembled undecanethiol and dodecanethiol monolayers on disordered gold nanoisland substrates. Journ. Phys. Chem. B., Vol. 109, Issue 4, pp. 2091420922 (2005)
40. Chegal W., Cho H..M., Cho Y.J., Kim Y.P., Kim H.S. Imaging ellipsometry combined with surface plasmon resonance for real-time biospecific interaction analysis.
Proc. SPIE, Vol. 6008 (Nanosensing: Materials and Devices II)., pp. 299-304 (2005).
41. Han C.Y., Chao Y.F. Photoelastic modulated imaging ellipsometry by stroboscopic illumination technique. Rev. Sci. Instrum., Vol. 77, Issue 2, pp. 023107-1 - 023107-5 (2006)
42. Marinkova D., Bivolarska M., Ahtapodov L., Yotova L., Mateva R., Velinov T. Plasmon microscopy and imaging ellipsometry of Artrobacter oxydans attached on polymer films. Coll. Surf. B: Biointerfaces, Vol. 65, Issue 2, pp. 276280 (2008)
43. Riskin M., Tel-Vered R., Lioubashevski O., Willner I. Ultrasensitive surface plasmon resonance detection of trinitro-
toluene by a bis-aniline-cross-linked Au nanoparticles composite. Journ. Am. Chem. Soc., Vol. 131, Issue 21, pp. 7368-7378 (2009).
44. Ustundag Z., Caglayan M.O., Guzel R., Pi§kin E., Solak A.O. A novel Surface Plasmon Resonance enhanced Total Internal Reflection Ellipsometric application: electrochemically grafted isophthalic acid nanofilm on gold surface. Analyst, Vol. 136, Issue 7, pp. 1464-1471 (2011)
45. Moirangthem R.S., Chang Y.C., Wei P.K. Investigation of surface plasmon biosensing using gold nanoparticles enhanced ellipsometry. Opt. Lett., Vol. 36, Issue 5, pp. 775-777 (2011)
46. Wu P.C., Losurdo M., Kim T.-H., Choi S., Bruno G., Brown A.S. In situ spectroscopic ellipsometry to monitor surface plasmon resonant group-III metals deposited by molecular beam epitaxy. Journ. Vac. Sci. Technol. B, Vol. 25, Issue 3, pp. 10191023 (2007)
47. Hooper I.R., Rooth M., Sambles J.R. Dual-channel differential surface plasmon ellipsometry for bio-chemical sensing. Biosens Bioelectron., Vol. 25, issue 2, pp. 411-417 (2009)
48. Hooper I.R., Sambles J.R. Differential ellipsometric surface plasmon resonance sensors with liquid crystal polarization modulators. Appl. Phys. Lett., Vol. 85, Issue 15, pp. 3017-3019 (2004)
49. Moirangthem R., Chang Y.-C., Hsu S.-H., Wei P.K. Surface plasmon enhanced spectroscopic ellipsometry based sensor for studying bio-molecular interaction. Bulletin of the American Physical Society, Vol. 55, No. 2, Abstr. X30.00009 (ID: BAPS.2010.MAR.X30.9) for Sess. X30 Bionanotechnology
50. Huang, Y.H., Ho H.P., Wu S.Y., Kong S.K. Detecting Phase Shifts in Surface Plasmon Resonance: A Review. Advances in Optical Technologies, http://dx.doi.org/10.1155/2012/471957 51. Byun K.M., Kim D., Kim S.J. Investigation of the sensitivity enhancement of nanoparticle based surface plasmon resonance biosensors using rigorous coupled wave analysis. Proc. SPIE, Vol. 5703 (Plasmonics in Biology and Medicine II), pp. 61-70 (2005)
52. Striebel C., Brecht A., Gauglitz G. Characterization of biomembranes by spectral ellipsometry, surface plasmon resonance and interferometry with regard to biosensor application. Biosens. Bioelectron., Vol. 9, Issue 2, pp. 139-146 (1994)
53. Arwin H., Poksinski M., Johansen K. Total internal reflection ellipsometry: principles and applications. Appl. Opt., Vol. 43, Issue 15, pp. 3028-3036 (2004).
54. Hsu W.-L., Lee S.-S., Lee C.-K. Ellipsometric surface plasmon resonance. Journ. Biomed. Opt., Vol. 14, Issue 2, pp. 024036-1 - 024036-8 (2009).
