О принципах построения цепных полимеров. I. система пента-фрагментов Текст научной статьи по специальности «Математика»

УДК 577.22 + 577.212.4 + 577.112.012 Карасев В. А., канд. биол. наук,

Санкт-Петербургский государственный электротехнический университет «ЛЭТИ»

О принципах построения цепных полимеров. I. Система пента-фрагментов

Ключевые слова: цепные полимеры, белки, пента-фрагменты, классификация

В целях поиска принципов построения структуры цепных полимеров, перспективных материалов для бионической наноэлектроники проведен анализ пента-фрагментов белков, относящихся к цепным полимерам. На основе выборки из 537 файлов белков с помощью специально написанных программ получено около 100 тысяч пента-фрагментов, сортированных на 512 видов, различающихся числом водородных связей в основной цепи белка. Полученные фрагменты подразделяются на циклические и ациклические, в каждой такой группе выделены по два класса пента-фрагментов, а внутри классов — по два подкласса. Представлена классификация пента-фрагментов для любых типов цепных полимеров, включая и белки, в основе которых лежит блочная суперматрица из 64 элементов.

Введение

В современной наноэлектронике существуют два направления развития [1]. Одно них, возникшее в начале 80-х годов прошлого века, связано с поиском принципиально новых материалов, пригодных для создания молекулярных проводов и элементной базы наноэлектроники. В рамках второго направления, называемого «бионической наноэлект-роникой», ведется поиск принципов построения и работы молекулярных биологических структур [2]. Конечная цель этого направления — создание искусственных наномолекулярных устройств, использующих биологические принципы.

Большая часть биологических устройств является белками или содержит в своем составе белки. Вопрос о принципах конструирования белков с заранее заданной структурой является одной из центральных проблем в этой области. Попытки создания искусственных белков, основанные на современных представлениях о принципах самоорганизации белков [3], носят компилятивный характер и не имеют под собой строгого теоретического обоснования.

На протяжении ряда лет нами разрабатывается теоретический подход к кодированию топологии

цепных полимеров, частным случаем которых являются белки [4, 5]. С использованием введенных понятий 4-звенного фрагмента цепного полимера (минимального фрагмента полимерных цепных структур, состоящего из пяти элементарных модулей — пента-фрагмента) и его аналога — 4-звен-ного цепного графа — были развиты представления о топологическом коде и о боковых цепях полимера как системе физических операторов. Их функциональные свойства реализуются в рамках работы молекулярной векторной машины (МВМ). В работах [4, 5] была показана применимость этих представлений к биологическому коду и каноническому набору аминокислот. Целью данной серии работ является поиск закономерностей формирования структуры цепных полимеров с учетом представлений о МВМ.

1. ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ И МЕТОДЫ ЕЕ РЕАЛИЗАЦИИ

1.1. Постановка задачи

Согласно развиваемым представлениям [4, 5], областью действия МВМ является 4-звенный фрагмент цепного полимера (пента-фрагмент), в котором возможно образование водородной связи его между 0Н...Хь4-атомами. Элементами МВМ являются: пента-фрагмент цепного полимера (а-ато-мы Д" - Да14), тетраэдрический Д^-атом, с которым связаны сменяемые физические операторы (в), действующие на связь и фрагмент г + 1-го

звена, имеющего направление на атом Д" + 1. Подчеркнем, что на каждой стадии синтеза полимера согласно модели происходят перемещение МВМ и срабатывание физического оператора в соответствии с тем вектором действия, для которого он предназначен.

Для решения вопросов, связанных с построением вторичных структур цепного полимера, можно использовать два подхода: чисто теоретический, при котором теория должна строиться «сама из себя», и полуэмпирический, состоящий в анализе и обобщении данных, которые предоставляют нам какие-либо конкретные цепные полимеры. Частным случаем цепных полимеров являются белки. Полагая, что второй подход может быть более быстрым и продуктивным, последующую теоретиче-

скую разработку мы проводили на основе анализа белковых структур.

Обратимся к структуре белков и рассмотрим взаимоотношения между старым и вновь синтезированным пента-фрагментами белка. Для этой цели в качестве примера выпишем слева фрагмент из шести аминокислот (рис. 1).

Из анализа свойств нового и старого фрагментов можно сделать следующие выводы: фрагменты г — I — 4 и I — 1 — г - 5 перекрываются (эта область выделена курсивом) — четыре аминокислоты у них общие; между фрагментами возможны различия, которые могут касаться особенностей структуры связей этих фрагментов в структуре белка. Это позволяет предполагать существование некоего множества различающихся между собой пента-фрагментов, образующих систему. С другой стороны, то, что фрагменты перекрываются, допускает образование связной цепи фрагментов. Это позволяет предполагать существование ряда стадий в процессе формирования вторичной структуры, которые могут быть каким-либо образом описаны.

Таким образом, в рамках модели МВМ обозначилась проблематика данной серии работ: анализ пента-фрагментов как системы и поиск алгоритмов построения вторичных структур. Настоящая работа посвящена анализу и систематизации пен-та-фрагментов в белках.

Фрагмент белка из шести аминокислот i Abc i - 1 Bed i - 2Cde i - 3 Def i- 4 Efg i - 5 Fgh

i — i-4 новый фрагмент i Abc i - 1 Bed i - 2 Cde i - 3 Def i-4 Efg

i — l — i — 5 старый фрагмент

i — l Bed i — 2 Cde i — 3 Def i — 4 Efg i - 5 Fgh

Рис. l

Взаимоотношения между старым и новым фрагментами белка

1.2. Способ описания связей пента-фрагментов

и условия проведения их систематизации

Для систематизации пента-фрагментов необходимо иметь наглядное их представление и описание связей в структуре белка. Один из способов описания конформации белка основан на задании двухгранных углов в области а-углеродного атома [6]. Однако для анализа связей пента-фрагментов этот подход оказался неудобным. С другой стороны, при разработке способов представления систем спряженных ионно-водородных связей (ССИВС) в работе [7] были предложены файлы, содержащие в линейной форме полное описание всех водородных связей белка. Этот способ описания связей в структуре белка оказался очень удобным для задания структуры связей пента-фрагментов и был использован в данной работе. В табл. 1 в левом столбце показан пример типичного спирального участка, полученного помощью программы Protein 3D [8] на основе файла 1a4i (фолат-зависимой дегидрогеназы/циклогид-ролазы). Обратим внимание, что в данном примере и далее в пента-фрагментах расположение и нумерация аминокислот идут снизу вверх, что обусловлено особенностями роста полипептидной цепи, который происходит со стороны «головы».

Из табл. 1 видно, что приведенный фрагмент имеет ряд характерных особенностей: начальные и конечные участки спирали содержат меньшее число Н-связей по сравнению с центральной областью; начальные участки образованы карбонильными группами пептидных связей основной цепи, а конечные — аминогруппами этих связей; центральная область фрагментов содержит большое число О, NH-групп.

Все эти особенности сохраняются и при последовательном выделении пента-фрагментов на этом спиральном участке (в табл. 1 справа). Фрагменты начала спирали обозначены буквой В (от Begin, англ. — начало) с индексами от 1 до 7, централь-

Таблица ll

Выделение пента-фрагментов на спиральном участке белка 1a4i и их обозначение

Исходный спиральный участок

Выделенные пента-фрагменты

Конец спирали

Обо-значение

Середина спирали

Обо-значение

Обо-

Начало спирали зна-

чение

151 GLY O - 155 LEU N B6

151 GLY N 147 CYS O

151 GLY

150 LYS O - 154 GLU N

150 LYS N - 146 PRO O

150 LYS

149 PRO O - 153 LEU N

149 PRO

148 THR O 152 CYS N

148 THR

147 CYS O - 151 GLY N

147 CYS

150 LYS O - 154 GLU N B5

150 LYS N - 146 PRO O

150 LYS

149 PRO O - 153 LEU N

149 PRO

148 THR O 152 CYS N

165 GLY 164 ALA 163ILE 162 PRO 161 VAL 160 GLY 159 THR N 159 THR 158 GLU N 158 GLU 157 LYS N ■ 157 LYS 156 ILE N -156ILE 155 LEU O 155 LEU N 155 LEU 154 GLU O 154 GLU N 154 GLU

- 155 LEU O

- 154 GLU O 153 LEU O 152 CYS O

- 159 THR N

- 151 GLY O

- 158 GLU N

- 150 LYS O

163 ILE 162 PRO 161 VAL 160 GLY 159 THR N 159 THR

E7

155 LEU O

157 LYS N -157 LYS 156 ILE N -156 ILE 155 LEU O 155 LEU N 155 LEU 154 GLU O 154 GLU N 154 GLU 153 LEU O 153 LEU N 153 LEU

153 LEU O 152 CYS O

- 159 THR N

- 151 GLY O

- 158 GLU N

- 150 LYS O

- 157 LYS N

- 149 PRO O

E1

162 PRO 161 VAL 160 GLY

159 THR N - 155 LEU O 159 THR

158 GLU N - 154 GLU O

E6

156 ILE N - 152 CYS O 156 ILE

155 LEU O - 159 THR N 155 LEU N - 151 GLY O 155 LEU

154 GLU O - 158 GLU N

C3

Продолжение табл. 1

Исходный спиральныйучасток

Выделенные пента-фрагменты

Конец спирали

Обо-значение

Середина спирали

Обо-значение

Начало спирали

Обо-значение

153 ЬЕи О 153 ЬЕи N 153 ЬЕи 152 СУв О 152 СУв N 152 СУв 151 йЬУ О 151 йЬУ N 151 йЬУ 150 ЬУв О 150 ЬУв N 150 ЬУв 149 РВД О 149 РВД 148 ТНИ О

148 ТНИ 147 СУв О 147 СУв

149 РО О -146 РВД 1451ЬЕ 144 РНЕ 143 СУв 142 АвР 141 АвN 140 ЬЕи

- 157 ЬУв N

- 149 РВД О

- 156 1ЬЕ N

- 148 ТНИ О

- 155 ЬЕи N

- 147 СУв О

- 154 вьи N

- 146 РВД О

- 153 ЬЕи N

- 152 СУв N

- 151 вЬУ N 150 ЬУв N

158 вьи

Е6

1540Ш N -154 вьи 153 ЬЕи О -153 ЬЕи N 153 ЬЕи 152 СУв О -152 СУв N -152 СУв

150 ЬУв О

157 ЬУв N 149 РВД О

156 1ЬЕ N 148 ТНИ О

С3

148 ТНИ

147 СУв О - 151 вЬУ N 147 СУв

146 РВД О - 150 ЬУв N 146 РВД

В5

161 УАЬ Е5 155 ЬЕи О - 159 ТНИ N С2 149 РВД О

160 вЬУ 155 ЬЕи N 151 вЬУ О 149 РВД

159 ТНИ N - 155 ЬЕи О 155 ЬЕи 148 ТНИО

159 ТНИ 154 вьи О - 158 вьи N 148 ТНИ

158 вьи N - 154 вьи О 154 вьи N 150 ЬУв О 147 СУв О

158 вьи 154 вьи 147 СУв

157 ЬУв N 153 ЬЕи О 153 ЬЕи О - 157 ЬУв N 146 РВД О

157 ЬУв 153 ЬЕи N 149 РВД О 146 РВД

153 ЬЕи 145 1ЬЕ

152 СУв О - 156 1ЬЕ N

152 СУв N - 148 ТНИ О

152 СУв

151 вЬУ О - 155 ЬЕи N

151 вЬУ N - 147 СУв О

151 вЬУ

160 вЬУ Е4 154 вьи О - 158 вьи N С2 148 ТНИО

159 ТНИ N - 155 ЬЕи О 154 вьи N 150 ЬУв О 148 ТНИ

159 ТНИ 154 вьи 147 СУв О

158 вьи N - 154 вьи О 153 ЬЕи О - 157 ЬУв N 147 СУв

158 вьи 153 ЬЕи N 149 РВД О 146 РВД О

157 ЬУв N - 153 ЬЕи О 153 ЬЕи 146 РВД

157 ЬУв 152 СУв О - 156 1ЬЕ N 145 1ЬЕ

156 1ЬЕ N - 152 СУв О 152 СУв N - 148 ТНИ О 144 РНЕ

156 1ЬЕ 152 СУв

151 вЬУ О - 155 ЬЕи N

151 вЬУ N - 147 СУв О

151 вЬУ

150 ЬУв О - 154 вьи N

150 ЬУв N - 146 РВД О

150 ЬУв

159 ТНИ N - 155 ЬЕи О Е3 153 ЬЕи О - 157 ЬУв N С1 147 СУв О

159 ТНИ 153 ЬЕи N 149 РВД О 147 СУв

158 вьи N - 154 вьи О 153 ЬЕи 146 РВД О

158 вьи 152 СУв О - 156 1ЬЕ N 146 РВД

157 ЬУв N 153 ЬЕи О 152 СУв N - 148 ТНИ О 145 1ЬЕ

157 ЬУв 152 СУв 144 РНЕ

156 1ЬЕ N - 152 СУв О 151 вЬУ О - 155 ЬЕи N 143 СУв

156 1ЬЕ 151 вЬУ N - 147 СУв О

155 ЬЕи О 159 ТНИ N 151 вЬУ

155 ЬЕи N - 151 вЬУ О 150 ЬУв О - 154 вьи N

155 ЬЕи 150 ЬУв N - 146 РВД О

150 ЬУв

149 РВДО- 153 ЬЕи N

149 РВД

158 вьи N - 154 вьи О Е2 152 СУв О - 156 1ЬЕ N В7 146 РИОО

158 вьи 152 СУв N - 148 ТНИ О 146 РИО

157 ЬУв N 153 ЬЕи О 152 СУв 145 1ЬЕ

157 ЬУв 151 вЬУ О - 155 ЬЕи N 144 РНЕ

156 1ЬЕ N - 152 СУв О 151 вЬУ N - 147 СУв О 143 СУв

156 1ЬЕ 151 вЬУ 142 АвР

155 ЬЕи О 159 ТНИ N 150 ЬУв О - 154 вьи N

155 ЬЕи N - 151 вЬУ О 150 ЬУв N - 146 РВД О

155 ЬЕи 150 ЬУв

154 вьи О 158 вьи N 149 РВДО- 153 ЬЕи N

154 вьи N - 150 ЬУв О 149 РВД

154 вьи 148 ТНИО - 152 СУв N

148 ТНИ

В4

152 СУв N

151 вЬУ N

150 ЬУв N

152 СУв N

151 вЬУ N

В3

151 вЬУ N

150 ЬУв N

В2

В1

ной области спирали — буквой С (Center) с индексами 1-3, а конца спирали — Е (End), так же как и фрагменты начала спирали, с индексами от 1 до 7. При таком выделении видно, что возникают своеобразные серии пента-фрагментов, причем внутри серии каждый из фрагментов обладает как общими для данной серии особенностями, так и индивидуальными. Так, во фрагментах начала спирали последовательно на единицу увеличивается число водородных связей, образуемых карбонильной группой (фрагменты В1 — В4). Затем увеличивается число связей образуемых одновременно атомами О и N (фрагменты В5-В7, С1). В центральных фрагментах (С2) количество связей О и NH не меняется. Затем во фрагментах конца спирали количество связей О и NH постепенно снижается (фрагменты С3, El — Е3). В конце спирали на каждом этапе на единицу снижается количество связей, образованных аминогруппой (Е4 — Е7). Наличие единичных различий между пента-фрагмен-тами создает предпосылки для их последующей классификации.

Использование файлов других белков, обработанных аналогичным образом программой Protein 3D, также позволяет получить из них многочисленные пента-фрагменты, которые можно сгруппировать в папки с общим названием. Однако для их сопоставления необходимо напомнить стандартные обозначения номеров атомов.

1.3 Форма записи, нумерация атомов

пента-фрагментов и их связей

Принято, что рассматриваемый первый а-угле-родный атом в белке обозначается буквой i, тогда ко всем предыдущим ему номерам атомов и связям добавляют цифры со знаком «-», а ко всем последующим — со знаком «+» [6]. Рассмотрим с этих позиций пента-фрагмент центральной области спирали (С2) из файла 1a4i в форме записи в файлах программы Protein 3D, имеющий максимальное число водородных связей (рис. 2, а).

Как видно на этой схеме, все аминогруппы (NH) образуют водородные связи с атомами кислорода (О) групп 0=C—NH, расположенных позади анализируемых групп (154 GLU N — 150 LYS О, 153 LEU N — 149 PRO О и т. д.). Атомы кислорода также образуют водородные связи, но с NH-груп-пами пептидных связей, расположенных впереди (154 GLU О — 158 GLU N, 153 LEU О — 157 LYS N и т. д.). Эта запись в целом правильно отражает все связи. Однако в таком представлении имеется ряд недостатков: все связи записаны с одной стороны, хотя на самом деле они расположены с разных сторон от О=С—NH-групп; пара связей, принадлежащих к одному а-углеродному атому расположена между двумя разными а-углеродными атомами, тогда как она должна быть расположена по разные стороны от своего а-углеродного атома. На рис. 2, б мы воспроизвели в общих чертах эту

а) 154 GLU O - 158 GLU N 154 GLU N - 150 LYS O 154 GLU

153 LEU O- 157 LYS N 153 LEU N - 149 PRO O 153 LEU

152 CYS O - 156 ILE N 152 CYS N - 148 THR O 152 CYS

151 GLY O - 155 LEU N 151 GLY N - 147 CYS O 151 GLY

150 LYS O - 154 GLU N 150 LYS N - 146 PRO O 150 LYS

N,H... Oj.4

Ni+зН-Ои

О

NI+2H...O,2

о

Nl2H...Ous

Nj+fH... Oj.3

о

NtfH... Of.7

wfh-ом la

о

Nh4H...0^8

Рис. 21 Пента-фрагмент центральной области спирали (С2)

запись связей, но в обобщенном виде, заменив конкретные значения цифр описанными выше общепринятыми обозначениями: атомы фрагмента обозначены от i-го до i - 4-го, показаны водородные связи NH с ОЬ4...ОЬ8 и С=0 с HNi + 4...HNr При этом мы устранили отмеченные выше недостатки записи рис. 2, а. Обратим внимание, что связь _ 4 повторя-

ется дважды — в i-м и i - 4-м положениях (показана в прямоугольнике), что отражает образование цикла с водородной связью в этом фрагменте. Аналогичная номенклатура связей сохраняется и для всех других вариантов пента-фрагментов, изменяться будет лишь число образуемых Н-связей.

1.4. Методы получения и сортировки пента-фрагментов

Для получения пента-фрагментов нами были использованы разнообразные по структуре белки из Protein Data Bank — как а-спиральные, |3-струк-турные, так и весь спектр разнообразных форм, сочетающих оба типа вторичных структур. В процессе обработки, помимо программы Protein 3D, был использован ряд специально разработанных компьютерных мини-программ, написанных совместно с программистом А. И. Беляевым.

Процесс обработки исходных PDB-файлов состоял в следующем. С помощью программы Protein 3D были получены текстовые файлы, описывающие структуру систем пептидно-водородных связей основной цепи белка (N;H...O;_4). Далее программаInvertor переводила запись в файле в направлении снизу вверх. Затем с помощью программы Cutter проводили нарезку всех файлов на пента-фрагменты, начинающиеся с заданной аминокислоты, причем для каждой из 20 аминокислот, содержащихся в белке, эта процедура повторялась. В результате мы получали 20 групп пента-фрагментов. В зависимости от положения в различных типах структур, эти фрагменты имели разное число строк, поэтому на следующем этапе, с помощью программы Selector была проведена сортировка пента-фрагментов по числу строк. Последним этапом в серии процедур была сортировка пента-фрагментов, имеющих одинаковое

Бионанотехнологии, биоэлектроника, биосенсорика

число строк, на определенные типы с одинаковым расположением связей. Это достигалось с помощью программы Separator, которая допускала для поиска и выделения того или иного типа фрагментов набор различных значений связей: N, О и прочерк ( — ), означавший отсутствие связей. Таким образом, мы получили набор сортированных по числу строк и расположению водородных связей пента-фраг-ментов. Далее на основе сопоставления этих фрагментов с теми, которые получаются при ручной обработке (пример — в табл. 2), им присваивали условные обозначения, например Bl, B2, B3, C1 и т. д., которые в данной работе не приводятся.

2. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

2.1. Принципы сортировки и классификации пента-фрагментов

Всего в данной работе было обработано 537 файлов белков, из которых было получено около 100

тысяч пента-фрагментов. В результате сортировки всего было найдено около 500 индивидуальных типов пента-фрагментов (как потом оказалось, теоретически их должно быть 512), на основе которых были сформированы две группы, содержащие по два класса, каждый из которых состоит из двух подклассов. В подклассах содержатся по 64 вида пента-фрагментов.

В процессе обработки было обращено внимание, что наличие или отсутствие водородной связи можно описать с помощью двоичной системы: 0 — это отсутствие Н-связи, 1 — наличие Н-связи. При этом порядок их написания был связан с принятой нами общей нумерацией пента-фрагментов снизу вверх.

Например, если снизу вверх в паре при а-атоме

n mh....o^

идет связь N.H, а затем N^H..^:

70

n h

то читается как 01, а если идет NH..^ ,, а затем

oj ill

О.: ,то такая пара читается как 10.

1 n h----oi-4

Принципы классификации пента-фрагментов

наглядно показаны в табл. 2. Предварительно от-

Таблица 2\ Принципы классификации пента-фрагментов

Группа

Ациклические фрагменты — 0

Циклические фрагменты — 1

Класс

00

01

10

11

Подкласс

00-00

01-00

10-01

11-01

00

О,

01

;о

10

11

i - 1 i - 2 i- 3

i - 4

00

Oi.4 (

i-4

n;.4h

00

n,H....O,.4 Jè

n,4h

01

n,H....0,.4

i-4

nmh

01

Подкласс

00-10

01-10

10-11

11-11

00

01

О,

10

11

i - 1 i - 2 i - 3

i - 4

n

i-4 N. ¿H O.,

10

i-40Nh4H....Oh(

10

Ni

-P

11

-P

11

метим, что для удобства анализа пента-фрагменты представлены в таблице состоящими из трех частей: начальной (¿-й а-углеродный атом и его связи), центральной (а-атомы ¿-^¿-2, ¿-Зиих связи), и конечной (а-атом ¡-4и его связи).

В табл. 2 пента-фрагменты разделены на две группы — циклические (обозначение 1) и ациклические (обозначение 0), что связано с наличием или отсутствием водородной связи между ^Н при ¿-м а-углеродном атоме и 0| 4 при ¿ - 4-м а-угле-родном атоме (М.Н...0._4) [4, 5]. Для циклических фрагментов, как упоминалось в разделе 1.З, связь ^Н...0Ь4 повторяется как при ¿-м а-углеродном атоме, так и при ¿ - 4-м (в табл. 2 она находится в прямоугольнике).

В каждую группу вошло по два класса фрагментов, различающихся числом водородных связей при ¿-м а-атоме — 00 и 01 в группе 0 и 10, 11 — в группе 1. Внутри каждого класса имеется по два подкласса фрагментов, различающихся числом водородных связей при ¿-4-м а-углеродном атоме. Для классов 00 и 01 это пары переменных — 00 и 10. Соответственно, названия подклассов будут обозначаться как 00-00, 00-10 и 01-00, 01-10. Аналогично, для классов 10 и 11 в положении ¿ - 4 будут пары переменных 01 и 11, а названия подклассов — 10-01, 10-11 и 11-01, 11-11. Таким образом, в качестве наименования подкласса были приняты ¿-я и ¿ - 4-я пары переменных. Центральная часть пента-фрагмента, приведенная в табл. 2 для пар переменных 11 11 11, внутри каждого подкласса является вариабельной и содержит по 64 вида пента-фрагментов.

2.2. Классификация пента-фрагментов белков

Дальнейшую классификацию пента-фрагментов проводили отдельно для каждого подкласса. В качестве примера в табл. З мы привели такую классификацию для класса 00, который содержит два подкласса групп — 00-00 и 00-10. Мы поместили их в одной таблице в целях последующего сравнения. Общими для всех фрагментов каждого подкласса являются пары переменных при ¿-м и ¿ - 4-м а-углеродном атомах, поэтому они вынесены соответственно в начало и конец таблицы. В левом столбце таблицы обозначены все номера а-атомов.

В основу классификации центральной части пента-фрагментов (а-атомы ¿-1,¿-2и¿-З) было положено сходство их вариаций с вариациями модели топологического кода [4]. Напомним, что в модели кода конформации 4-звенного графа формировали блоки, имевшие общие значения во второй паре переменных (х3х4): 00, 01, 10 и 11. По аналогии с этим в первый блок классификации центральной части пента-фрагментов подгруппы 00 мы поместили фрагменты, в которых отсутствовали связи атома О и группы при ¿ - 2-м а-угле-

родном атоме (блок 00), во второй блок (01) — фрагменты, в которых группа N. _ 2Н не образует Н-связь, а атом 0._2 — образует, в третий (10) — фрагменты, в которых Н-связь образует группа N. _ 2Н, а атом атом 0. _ 2 — не образует, и в четвертый — фрагменты, в которых водородные связи образуют как атом 0. _ 2, так и группа N. _ 2Н.

Таким образом, в результате мы получили классификацию центральной части пента-фрагментов подгруппы 00, имеющую блочную структуру (табл. З) — блоки 00, 01, 10 и 11, образованные общим типом связи при ¿ - 2-м а-углеродном атоме. Внутри блоков в строках расположены пента-фрагменты, имеющие общую пару переменных в ¿ - 1-положении, а в столбцах — пента-фрагменты, имеющие общую пару переменных в ¿ - З-положении. В результате такого расположения в клетках, расположенных симметрично относительно главной диагонали блока, оказались фрагменты, имеющие симметричные относительно ¿ - 2-го а-углеродного атома гомологичные Н-связи. Например, в столбце 01 в строке 00 блока 00 есть фрагмент фрагмент, в котором атом 0. _ 3 образует Н-связь с группой N. + 1Н, а в строке 10 и столбце 00 — пента-фрагмент, в котором аналогичную связь образует группа N. _ 1Н с атомом 0._ 5, и эти две связи симметричны относительно ¿ - 2-го а-углеродного атома. На главных диагоналях блоков оказались фрагменты, у которых симметрично относительно ¿ - 2-го а-углеродного атома расположены пары гомологичных Н-связей. Например, такая симметрия имеется в пента-фрагменте, который находится на пересечении столбца 01 и строки 10, между парой связей Ы.^1Н...0. 3 иМ ,Н...0. 5 в блоке 00.

1+1 I_ 3 I_ 1 I _ 5

Приведенные в табл. З количественные данные о числе найденных пента-фрагментов позволяют сделать ряд наблюдений. Так, максимальное число пента-фрагментов в подклассе 00-00 наблюдается для первого фрагмента каждого блока (слева вверху). Количество фрагментов уменьшается как сверху вниз, так и слева направо и минимально (вплоть до отсутствия) у фрагментов, находящихся справа внизу.

Количество фрагментов снижается парами: сначала много — в первом столбце или строке, затем меньше — во втором столбце или строке. Затем снова много и меньше, но количество их снижено по сравнению с первой парой (см., например, пары столбцов 00, 01 и 10, 11, а также пары строк 00, 10 и 01, 11 в блоках 01 или 10). В подклассе 00-10, в котором N. _ 4Н образует Н-связь с 0. _ 8, число пента-фрагментов существенно ниже. В табл. З они приведены в скобках. При этом, аналогично, пары с большим и меньшим числом фрагментов имеются как в столбцах, так и в строках.

В таблице имеются клетки, в которых пента-фрагменты в данной подгруппе не представлены (например, их много в блоке 00). Их отсутствие может быть объяснено несколькими причинами.

Таблица з\ Классификация пента-фрагментов подклассов GG-GG и GG-1G

i 0|O ' 00 NH

i- г 00 01

i -З i- l 00 Ol 10 ll 00 01 10 ll

00 5г 078 (З598) 15З1 (го4) l648 (г7ог) l96 (85) l648 (1ог) З77 (г8) 54 (186) l6 (гг)

0Ъ'-1 n- -h 0'b¡-2 o n -2h n -3H 0ъ-1 МИН nOIh о-з »f Q'-3 n -3h 0ъ-i »'н о-2 п о-з ^ »-н-о-7 O-i , О» О:, О NoiH. .. .О-з °N -н 2Н зН.... С-7 с-I -1 Q'' ЫИН n+23 С-2 2 О" n-'h °Ъ'-- n-3h о-i -1 n--h n-+Jh... с -2 .2 О"2 noih о-з n''h O h3Q--' n-3h с" -1 ®nmh n'+'h °i-2 ,2 О"2 nlJ-Í °-з »-3 »-h о-7 с "i -i n--h n-O2h 2 О 2 n.'H n 01h...o -з О Nh3H....Oh7

lO !54г (го9) г1 (1) г5 (15З) 0 (1) 6г (6) 10 (З) 0 (7) 0 (4)

n--h.... o-, "-O" N'-2H 0-3 ,-3 N'-3H оъ,-1 n-lh.o-, 0Ъ'-2 n-2H » oih 0-з N О »-зн °'-Io'-i N -2H N'-3H....° -7 °Ъ'-1 N-iH-Os No,H Оз »'f О'-3 N,'H--0,7 °Ъ'-1 n„н—с„ » O2h °--2 2 О' -2 »-'h с-з -О' n -3н о-- -1 0 »--H.. .. О-, N-oH.... 0--2 -2 о'-2 N-'H N'+'H....О-3 -з ®Nh3H о'-1 n --н..0-, "он 0-2 2 О'-2 n-2н 0'b,3 n33h о-7 °"io'-i n-O2h 2 О'-2 n-h noih...о-з '2 О »-зн...0-7

Ol !6г6 (95) гг (5) З1 (76) г (0) 457 (47) l97 (г5) 9 (З0) г (1г)

»O3h о-, О »-,h 0'-Ъ,-2 n-'h 0 -Ь'-з n -3h N 03Н...О - О1 N-Н N Ol H О N -3H NозН...°Н О1-' N--H °Ъ'-2 N-2H О-з , , N h3H....°h7 N озН.Оц OhI N-,Н °-'О-2 »-2Н Nо-Н.О-з ^ ^»ззН....° -7 N03H....O-- »--H N'+'H.i-' .2 О' -2 N -2Н "Ъ-з »-зН П-оН.Он О'-1 N-+2H....°'2 '2 О »-2H N'+iH... О-з о'-3 »-зН Nl+3H....0--I О1 '" N--H N'+'H... С'-2 -2 О N-2H о "3 -3 о'3 »-H ... О'4 N-'H "оН...° "2 . 2 О'-2 N-Н N'+lH... .О-з " О N-3H.... О-

ll l94 (9) 0 (0) З (З) 0 (0) l4 (0) 6 (0) 0 (З) l (0)

N 03H....O - О N-lH....0-, "-'О-' »-2H 0Ъ-2 N-зН »озН.Оц а-1 мИн....о-5 0-Ъ-2 N 2 NoiH....O'-з ¡Ц О N 3 NoiH.Ou О'-1 "„Н.С, °-Ъ--2 N-2H ""о'-3 N-^....С-7 NoiH.Ou О'-1 NИH--0,g °ъ'-2 N-2 '1 Ъ'-3 N -зН... О '-7 N 03H...O i-i , О'-1 NнH--0"S » O'H.. ..°--2 О'-2 N 22н О-з '3 О'-3 N-H »'•3Н.°И О-1 '--H.... O-, N'+'H... 0-2 , О'-2 »-H N-H....0'-з 12 '1 "о-3 »-зН NoH.... О,- '3 '"а'-1 "цН.О", N O2H . . °'-2 -1 о'-2 n"2h О "3 -3 О'3 »"зН...°"7 N03H....O-1 '3 'о'-1 N-1H....0-, "о'Н.... -2 N-23 N-+-H....О-з " 1 о--3

i- г lO ll

i -З i- l 00 01 10 ll 00 01 10 ll

00 l6l? (l54) 65 (8) З01 (г718) З5 (155) го4 (6) 1З (З) гг (76) l6 (З9)

0-ь-1 »-h 0Ъ'-2 NrJ4....0Kl о-з ' з о о -i -i ^»цН О-2 О NoH.O -з »г21-.0 *N3H °Ъ'-1 n--h °Ъ'-2 n-'h °-, о »-зн 0-7 0-Ъ-1 ыин °Ъ'-2 noih 03 »f 0- 0nhh с-7 o'i -1 %ih n '•¡h.. ..о-2 12 Q> '2 о-з 'з "о n-зн с"1 "1 n-O2h °-2 2 »-•-h...0-3 --- ®Mh3H о", " ®»ин "о'н "m 2 О'-2 n-2h...0-, °Ъ'-3 »-h 0-7 с-1 "1 ®пин n-O2h 2 noih. о" " "" О'-3 n-h.... с-

lO г9? (69) З9 (г) го5 (г8З7) l4 (1г8) З6 (З) г7 (З) г7 (14г) 6 (50)

o'-l ', о 1 n-lh-o-, o -2 -2 о'-2 n-2h..0-6 °-3 "3 n-3h о-i , О N-iH-..О -, "ъ-2 N-2H....0--»о-Н.О-з 3 О^зН n-h °-, °ъ-2 n-2h....0-6 n-3h...0-7 0io'H N ИН....°-, °"а-2 IN-2H...0-6 No-H....О-з Ц аМззН...0 - о -1 , О'-1 NHH....OKI n 02н °'2 О' -2 n-2н.... с-- с - - з ь-3 °ъ'-1 NhH....OKi »о'Н °4Q--2 n о,н о-з »f °"6 ^n^h 0NhiH....OKl n -O2h q -2 N -rh—o-ß с-з -з О -3 n -32... о-7 с", - an"ih.... o-, n-h о- 2 О'2 "oih... с- ■3 О'-3 n-зн.. .. 0-7

Ol З9 (l7) l (0) г1 (174) l (0) 1З (6) го (0) l (г9) 7 (г7)

» o3H....0-, o'-1 N -H 0-20'-2 N-2H.0-6 0'-3 '-3 N-H N03H....OH ', "V NoiH О у "-зН N'+Н....О' i V N-,H °-Ъ-2 о-з , ч -3о N-33....0 ^ NоН.°И оЛ О N'+'H.... С'з -i -Н-Оц '-з3Н . . . . С'-7 »-•зН. ...O-, о" N-,Н N'+'H.... °'-2 2 о" N-H... О--, О-з ' з N-3H NoîH.On 0И »-'H N02H...O-2 "о V2 N-o-H О- "Ю2 °" О ""H N-•33. ...О-, О'-1 » - ,Н »-•!^....0l-2 -2 О'-2 N'22H.-0 '-в О-з -3 "о Ni_3H....C>i_7 NoH... О,- О'-1 »-'H N'-H... О- '2 'Ъ'-2 N,oiH О-з »2Н °- о'-3 N-3H--0l-7

ll го (5) 0 (0) ll (66) 0 (1) ll (6) 8 (0) З (49) г (г1)

No+Н....Оц О'-1 N,IH--0,g 0Ъ'-2 N-H."' 0Ъ'-з N -3H N03H....O-Í О 0Ъ-2 NoiH....O-з 2 " ®N-3H »o32. "-I О"' N-H...O-, °Ъ--2 N-H..O-, О-з ' 3 N-H....0-7 N-+Н...O-l ои N-iH... О-, N-H.... No H.... 0-3 '1 а'-3 NO3H....0-1 О"1 nhh....o-s N-o2H °l-2 - N'-'H... O-, О-з -з Ni_3H N^Hn.ohh О'-1 nhh....o--5 "-о2Н '2 О N-H....О-я N-+-H.... О13 " '1 V ""H N03H.... O-, о'-1 N-H .О", » о'Н. .. °-2 -2 О'-2 »-2Н О-, ° Ъ '-3 N^3H....Oí_7 »озН.."-i О'-1 N-lH.O-, » oH....°-2 2 О'-2 N0IH..O-3 "2 -е '1 "а--3 » -зН... °-7

0'bi-4 0"q"4 , 00(l0)

UN-4H jNMH...0l-8) K '

Таблица А Количество пента-фрагментов, найденных в белках для классов 01, 10 и 11

Класс 01

Подкласс 01-00 Подкласс 01-10

00 01 00 01

00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11

00 3849 206 96 13 76 128 2 3 688 34 244 13 6 11 8 6

10 96 0 2 0 3 1 0 0 50 0 23 0 0 0 0 0

01 2972 64 111 1 2824 3008 106 60 245 5 254 3 318 280 198 132

11 67 3 0 0 172 31 0 3 4 1 10 0 15 3 11 4

10 11 10 11

00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11

00 124 2 49 4 3 2 3 1 17 0 284 14 0 0 0 9

10 35 9 16 5 2 3 1 2 11 0 360 7 0 2 3 8

01 107 2 26 1 58 165 32 68 8 0 201 4 4 10 112 208

11 29 1 13 2 70 65 24 11 3 0 129 3 5 11 211 64

Класс 10

Подкласс 10-01 Подкласс 10-11

00 01 00 01

00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11

00 1194 302 68 11 21 198 1 16 86 35 182 49 0 12 0 29

10 301 183 17 6 47 267 0 5 42 34 70 24 2 33 2 19

01 45 45 0 0 11 275 1 9 8 3 5 2 0 13 2 26

11 34 11 1 2 28 313 0 4 4 4 2 5 2 75 5 17

10 11 10 11

00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11

00 22 11 33 23 0 5 0 7 0 5 141 57 0 1 1 24

10 198 243 236 320 13 359 11 320 25 22 3073 2919 7 21 128 2888

01 0 0 3 0 0 3 0 8 0 0 4 2 0 1 2 18

11 14 10 23 8 8 336 4 326 4 2 123 124 1 24 51 2757

Класс 11

Подкласс 11-01 Подкласс 11-11

00 01 00 01

00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11

00 81 107 2 4 3 30 0 4 102 2 7 6 0 2 1 5

10 36 27 0 0 1 210 0 0 18 11 10 8 0 2 0 6

01 174 94 2 2 37 3084 1 167 11 6 13 8 1 177 2 251

11 75 21 2 0 72 2949 1 34 6 23 9 1 8 343 9 119

10 11 01 11

00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11 00 01 10 11

00 0 3 8 8 0 2 0 0 0 0 4 3 0 0 0 6

10 20 57 29 60 1 29 1 41 5 2 166 290 0 0 4 195

01 0 1 6 5 4 32 1 69 0 0 8 10 0 6 4 67

11 23 13 36 21 18 2956 13 2759 4 4 227 112 0 128 82 12 699

Бионанотехнологии, биоэлектроника, биосенсорика

Одна из них связана с тем, что они редко встречаются, и того количества белков, которое обработано в данной выборке, недостаточно, чтобы обеспечить их появление. Другое объяснение — в них могут находиться пента-фрагменты, образующие

не 4-звенные, а 3-звенные циклы (спирали 3-10), данные о которых отсутствуют. Наконец, третье объяснение — эти фрагменты в данном подклассе по структурным причинам не используются. Так или иначе, наличие «пустых» клеток позволяет

Таблица ц Система для генерации пента-фрагментов цепных полимеров

Тип фрагментов

Ациклические

Циклические

О'' QH

00

Q+4H....X¡ .

о'

_QH

01

о'

QH....Xh4

10

Q .+4H....X1 ' О'

_Q H....X-4

11

i - 2

00

01

i -1 i - 3

00

01

10

11

00

01

10

11

00

V

X Q'-H ХЪ-2 y Q-H

ХЪ„

Q-зН

Qi+3H-Xi-1

о К

v Q-H

ХЪ,-3 Q -3H

Х-1

ОХ Q'-H-X-з

Х-Ы Q-.H

'3 3 Q.-H

Х_,

Х-

Q-+3H-X--1

Он

Q'-,H-X-3

"Ъ 1

у Q-H Ъз

Q -3H

X.'

' Q -'Н

Q-+2H -X¡J-1 0-2 Х Q"H

Х'Ь-3 Q-H

Q-+3H-X--'

9и

Q-+2H-----XQ2 '

0-2 Х Q--H

1-3--3

Q -3H

X,' О --'

Q+2H....X?2-'H"~X-5

О'-2

X Q--H

X'-ó-3 Q -3H

Q-+3H....X--'

о-'..

..."

X3 3

Q -3H

10

X'á,-'

X,?'-'H 0-2 Q+,H....XQ-2H 0--3

Q--3H

Q+3H....X-'

O-'

X-á 2 q„'H...XQ'H 0-3 Q'-H

X.-

X-

<2

. Q

4

O

Q

H....X-5

2H

3H

Q+3H....XI-' Oh

X Q'-'H....X-5 X2 2 q'+}h....x'q'h

0-3

Q--3H

Xi-'

' QH

Q-+2H....X-J -Q,-2 <-?"2H 0'-3

Q -3H

Q

Qi+3H....Xi-'

O-'

Q+2H....XQ2-' 0-2 Q„H....X¿-2H

0-3 Q -3H

O -'

QH

Q'+'H....X' 3

0-3 Q-3H

O'-' Q H Q'-H....

Q2 H

Q+'H....X-3i-2

0'-3 Qh3H

01

X-' O'-' X Q-'H

X'Ó-2 X Q-2H

Q-3H....X.7

X,'

0

Q H

-Q" 2H

и Q H....X,

X'

X Q-H....X5 X Q -2H

X'á-3

nh3н....xi-7

Qi+3H....Xi-'

O'

XQ

ó

Q

"Ó Q

X -

H....X-5 2H

H....X-7

X.' O'-' Q"H Q"+H... ■Xí-2

O'-2

X Q-H

X'Ó-3

Qí-3H....Xi-7

Q+3H....X-'

O-'

Q+2H....XÍ2-'

0-2 X Q-H X3-3

Q-3H....X-7

X'-W

o-'

n H XQi-'H....Xi-5 Qi+2H... ¿2

0-2 X Q'-H

X-ó-3

Q3H....X7

Q+3H....X'-'

O'-'

Q+2H...A'H-X-5

0-2 X Q^

Q-3H...X-7

11

XX'

Q '+1H....X,

'ó-Q'H

"Ó ' Ъ-3

n'зH...X"T

Qi+2H....Xi-1

H

xh

q+1h....x^q H

Q H....X .

X'6-

X Q-H....X-5

X'-6 "2 QMH....X,Q"lH

0"3

Q.3H....X.-

Qi+2H....XИ

0-'

X Q",H....X"5

- ---

Q„H....X,Q'-'H

01-3

Q^H.^.X^

' QH

Q+H—X-J"

o'-2

Q+'H^xS^

С3-3

Q--3H....X-.7

О+H....Xg^

Q+2H....XQ2-H

O -2 Q+'H...X,Q"-H

0"3

Q^H.^.X^

X'-U O-'

П W XQi-'H...X--5

О-2 Qi+'H....X¡ Q"-H

0-3

Q^H.^.X^

Qi+2H....Xi--O

Q"2H....X"T

i - 2

10

11

i-1 i - 3

00

01

10

11

00

01

10

11

00

X-°"H

O"2

X Q-2H..

X3 "3

Q-3H

Q"+3H....XH

x Q-'H

X-3 Q1-2H...X1 Xá-3

Q.3H

Ъ-'

Q-H....X--5

Ъ"2

, Q-2H...X4

'3-3

Q-3H

n+2h....x'-1

x qhh....x"-5

Ь"2

x q"-2h....x"6

X-á-3

XbI Q+3H....X",

,..xQ ''H Qi+-H....XQ- H Q-+2H....X.2

2H....Xi-6 Q xl3Qi -H...X"S °QI-H...x, Xi-3

"¡- 'á'3 0-3

Qi- 3H Qi-3 H Qi-3H

Qi+2H....XИ

O"'

n H nиH...X-5J

Qi+2H—X-2 0--2

v Q--2H....X",

X'á-3 Q"3H

10

X Qii--''H Xb"2 q+,H...x.qq'-2h....x'-'

Oi-3

Qi-3H

Qi+2H....X"1 Oh

X Q-'H

"'б' „ „ v Q'-2H. ...X'-B

У-ó--

. Q--H....X-5

Q+2H....X-ó Oh

X"ó"2 QI,'H....XI'Q-2H....X-'

0-3 Q'-3H

X"b' Q H XQ"'h

Qi+2H—X-2 0--2

q„h...xiq"2h....x"'

0"3 Q--3H

Q+3H... .X—

Q"H it

Q"+íH....X"-3 "" d"3 Q-.3H

XЪo

qi,2H...xqI-H...xi-5

<3-2

Q+,H....x,QI-!H....X"'

0'-3 QI3H

Q+3H...X,

O"'

Q+2H...XQ/-H...Xi-5

Oi-3

Q.-3H

01

X-' Он

X Qi-'H "2 '-2 „ QI-2H....XI6

Xi-6"2 n-H-X^

x-'

Q-H Ъ-2 Q x'h- H. X"

Qi-2H....Xi6 x ,Q' -H. .X

Oi-

Q-2H....X-T Q- H.. X-

X' X-' a Q+3H....X- x'-b Q„H...XI-' o- '

Q H.. X"5 Qi+2H....Xi-¿ . O- Q+2H X"' q„h....xq- H. X'-5 Q-+-H.—XQ2 H.. X"

'"3 -H. .X.6 Qi-2H....X,-C xó-2 v Q--H x-6 X-á-3 ¿ X"°Q -H. .X"t x Q- Xló " -H.

Q H.. X"7 QlH....X-7 Q 3H... xi-7 Q" H.. X-

11

Xb-X Q'-H

Xb"2 Q"+1H...X- Qi-2H....Xi-e

0"3

Пс-Н....^

X

OI-' X Q-H....X^ "2 "2

П+'H....X, Q-2H.."X-3

Oi-3

Q-3H....X-7

Q+3н....x--0"< X Q-H x-5 X-2 n

\н

Q-+2H....X-.2

0-2

Q,oH....X?-2H.X-^

01-3

Q-3H....X-7

Q+3H....X—

°е1н Q-+2H....X-.2 ' "

0-2

Q"+2H....X- Q-2H....X-S

01-3 Q.3H....Xi-7

Q H ПН..^

o-

Q"+1H....X- Qi--H .yi-6

Oi3

n-H-X^

Q+3H. ..Xi-

ón

Q+-H. ..Xi-5

O'-- .x,?"H .X'

Q+H..

Q13H.. .X'

i - 4

'V4

Q-4H

00

o-4

Q.4H

o"4

Q-4H....X-8

10

-4

Q H....X ¡-4

O"

Q I-4H....XI-8

01

11

Q -2H

Q -2H

Q,^H....X

Q -2H

ОС2

QoH....X,

Q i+^H...-X

0-3

Q.-.H

Q.3H

X

Q+3H....X

Oh

Q.'H

X

QoH....X,

Q'+'H... .X

Qi.'H.... X

O-

QnH...:x

0--3 QH.... X

применить предлагаемую классификацию для направленного поиска недостающих пента-фрагмен-тов. Данные по количеству фрагментов в остальных подклассах приведены в табл. 4.

В табл. 4 наблюдается ряд других закономерностей, однако детальный их анализ, с использованием пространственных представлений, будет проведен в следующей статье.

2.3. Система пента-фрагментов цепных полимеров

Конечной целью нашей работы было построение на основе данных, полученных на белках, обобщенной системы пента-фрагментов для цепных полимеров. Такая задача оказалась вполне выполнимой.

В процессе ее построения нами был учтен ряд моментов. В частности, пептидные группы 0=С—МН в структуре пента-фрагментов были заменены на формальные группы Х=В,—[4, 5]. В результате, вместо букв Q, Д, X можно представлять разные конкретные атомы и получать варианты связующих групп для цепных полимеров [2, 4, 5]. Кроме того, выделение в структуре пента-фрагмен-тов начальной, центральной и конечной частей, которое привело к выявлению восьми подклассов пента-фрагментов, позволило использовать центральную область пента-фрагментов в качестве основы для построения общей системы. При этом начальные и конечные участки будут задавать тот или иной подкласс пента-фрагментов.

С учетом этих соображений, в табл. 5 представлена обобщенная система пента-фрагментов, пригодная для их генерации при построении любого цепного полимера, содержащего группы Х1=И—QiН. Нетрудно видеть, что из нее могут быть получены все восемь подклассов пента-фрагментов (512 видов), найденных в белках. В частности, использование вариантов, где атомы при ¿-м а-атоме принимают значения 00, а при при ¿ - 4-м а-атоме 00 и 01 приводит к табл. 3. Аналогичным образом легко получить и другие варианты пента-фрагмен-тов.

Заключение

Цепные полимеры — перспективные материалы для создания систем бионической наноэлект-роники. Белки являются частным случаем таких полимеров [4, 5] и могут служить удобной моделью для поиска общих принципов их построения. В настоящей работе, исходя из представлений о молекулярной векторной машине, элементом которой является фрагмент цепного полимера, состоящий из пяти а-атомов (пента-фрагмент), проведен анализ принципов формирования системы пен-та-фрагментов белков. С этой целью было обра-

ботано 537 файлов белков, из которых с помощью специально написанных программ было получено и сортировано около 100 тысяч пента-фрагментов, сохраняющих информацию о характере водородных связей внутри основной цепи.

Каждый а-атом пента-фрагмента может образовать по две связи внутри цепи, а в целом таких связей оказалось 9 (четыре пары, плюс одна связь, которая повторяется дважды для ¿-го и ¿ - 4-го а-атома). Наличие Н-связи было обозначено цифрой 1, а ее отсутствие — цифрой 0. В результате отсортировки всего было найдено около 500 индивидуальных типов пента-фрагментов (теория предсказывает 512), которые образуют группу циклических и группу ациклических фрагментов.

Внутри каждой группы было выделено по два класса, различающихся начальной парой связей при ¿-м а-атоме (00, 01 и 10, 11). В свою очередь, каждый класс подразделяется на два подкласса на основе различий в паре переменных при ¿ - 4-м а-атоме. В классах 00 и 01 они принимают значения 00 и 10 (подклассы 00-00, 00-10, 01-00 и 0110), а в классах 10 и 11 — значения 01 и 11 (подклассы 10-01, 10-11, 11-01, 11-11). Внутри каждого подкласса содержится по 64 вида пента-фрагментов (пары переменных при ¿ - 1-м, ¿ - 2-м и ¿ - 3-м а-атомах). Сортировка пента-фраг-ментов внутри подклассов проведена по аналогии с формированием блочной структуры топологического кода, при которой вторая пара переменных является одинаковой для пента-фрагментов всего блока. На основе блочной структуры и подразделения на подклассы проведена обработка полученных данных и показано, что количество найденных фрагментов в подклассах закономерно изменяется.

Конечным результатом проведенной работы явилось построение полной системы для генерации пента-фрагментов цепных полимеров, в основе которой лежит система из четырех блоков по 16 элементов, составляющих суперматрицу из 64 пента-фрагментов. С помощью этой системы можно получить все восемь подклассов пента-фрагментов. Следует отметить, что возможны и иные принципы расположения видов пента-фрагментов при их сортировке, например на основе однобитовых переходов между соседними элементами. Однако двумерное расположение элементов все равно не решает проблему представления всех взаимосвязей пента-фрагментов. Это можно сделать только на основе пространственных представлений, изложению которых посвящена следующая статья данной серии.

Выражаю искреннюю благодарность В. В. Лучи-нину за поддержку и интерес к этой работе, а про-граммистамА. И. Беляеву и Е. Л. Демченко — за написание программ, обеспечивших реализацию данного проекта.

|Л и т е р а т у р а I

1. Пул Ч. П., Оуэне Ф. Нанотехнологии. 3-е изд. М.: Техносфера, 2008, 375 с.

2. Караеев В. А., Лучинин В. В. Введение в конструирование бионических наносистем. М.: Физматлит, 2009. 464 с.

3. Лаврикова М. А., Замотин В. В., Малишауека М. и

др. Амилоидные свойства искусственного белка аль-бебетина и его биологически активных производных. Роль электростатических взаимодействий в фиб-риллообразовании//Биохимия, 2006. Т. 71, № 3. С. 386-395.

4. Караеев В. А., Лучинин В. В. Модель топологического кодирования цепных полимеров для бионической наноэлектроники. I. Топологический код и

соответствия физических операторов триплетам кода//Биотехносфера, 2009. № 1. С. 2-10.

5. Караеев В. А., Лучинин В. В. Модель топологического кодирования цепных полимеров для бионической наноэлектроники. II. Молекулярная векторная машина и структура канонического набора физических операторов//Биотехносфера. 2009. № 2. С. 6-12.

6. Финкельштейн А. В., Птицын О. В. Физика белка. М.: Книжный дом «Университет», 2002. 376 с.

7. Демченко Е. Л., Караеев В. А. Компьютерный анализ систем сопряженных ионно-водородных связей в белках//Тез. докл. II съезда биофизиков России 23-27 августа 1999. М., 1999. Т. III. С. 946-947.

8. Караеев В. А., Демченко Е. Л. Компьютерная программа «Декодер надмолекулярной структуры белка — Протеин 3Д». СПб.: СПбГЭТУ— РАПО РФ. № 980143. 05.03. 1998.

КАК ОФОРМИТЬ ПОДПИСКУ?

• В любом отделении связи по каталогам «Роспечать» (по России) и «Прессинформ» (по Санкт-Петербургу и Ленобласти) — индекс № 45886

• Через Интернет:

по электронному каталогу «Книга-сервис» www.akc.ru — индекс № 29877

• Через редакцию, отправив по факсу (812) 312-57-68 или электронной почте [email protected] заполненный запрос счета на подписку

Запрос счета для редакционной подписки на журнал «Биотехносфера»

Полное название организации. Юридический адрес_

Банковские реквизиты,

Адрес доставки.

Срок подписки_Кол-во экз._

Тел._Факс_e-mail,

Ф. И. О. исполнителя_

Стоимость одного номера журнала 550 руб. (в том числе НДС 10 %) с добавлением стоимости доставки (простой бандеролью). К каждому номеру журнала будут приложены накладная и счет-фактура. Журнал выходит 6 раз в год.

Отдельные номера можно заказать с получением наложенным платежом. Информация о журнале — www.polytechnics.ru.

Для ознакомления высылаем по заявке бесплатно один номер журнала.

Журнал «Биотехносфера» распространяется только по подписке в России и странах СНГ.