CC BY
24
Естественные науки
Сабирова А.Р., Рудакова Н.Л., Шагимарданова Е.И., Балабан Н.П., Шарипова М.Р. Мем-браносвязанные металлопротеиназы бактерий // Учен. зап. Казан. ун-та. Сер. Естеств. науки. - 2011. - Т. 153, кн. 2. - С. 89-95.
УДК 579.6
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
БАКТЕРИЙ
А.Р. Сабирова, Н.Л. Рудакова, Е.И. Шагимарданова, Н.П. Балабан, М.Р. Шарипова
Аннотация
В работе рассматривается группа малоизученных эндопептидаз клана ММ - мем-браносвязанных протеиназ. Среди них 82Р-подобные пептидазы формируют большое семейство мембраносвязанных металлопротеиназ, участвующих в клеточных сигнальных путях посредством протеолиза мембраносвязанных субстратов. Гомологи 82Р-пеп-тидаз обнаружены в геномах бактерий, архей и эукариот, включая прокариоты, растения, грибы и животные. Обсуждается также функциональная роль бактериальных 82Р-подоб-ных протеиназ - RseP-протеиназы E. coli и SpoIVFB-протеиназы B. subtilis.
Ключевые слова: мембранный протеолиз, мембраносвязанная металлопротеиназа, пептидаза S2P, фактор споруляции SpoIVFB, протеиназа YaeL/RseP.
Summary
A.R. Sabirova, N.L. Rudakova, E.I. Shagimardanova, N.P. Balaban, M.R. Sharipova. Membrane-Bound Metalloproteinases of Bacteria.
This work deals with a group of insufficiently known endopeptidases of MM clan -membrane-bound metalloproteinases. Among them, S2P-like peptidases form a large family of membrane-bound metalloproteinases participating in cellular signal pathways through in-tramembrane proteolisis of membrane-bound substrates. Homologues of S2P peptidases were found in the genomes of bacteria, archaea and eukaryotes, including prokaryotes, plants, fungi, and animals. We also discuss the functional role of bacterial S2P-like proteinases -RseP proteinase of E. coli and SpoIVFB proteinase of B. subtilis.
Key words: intramembrane proteolisis, membrane-bound metalloproteinase, S2P pepti-dase, SpoIVFB sporulation factor, YaeL/RseP proteinase.
Литература
1. Yu Y.-T.N., Kroos L. Evidence that SpoIVFB is a novel type of membrane metalloprote-ase governing intercompartmental communication during Bacillus subtilis sporulation // J. Bacteriol. - 2000. - V. 182, No 11. - P. 3305-3309.
2. Dong T.C., Cutting S.M. The PDZ domain of the SpoIVB transmembrane signaling protein enables cis-trans interactions involving multiple partners leading to the activation of
the pro-cK processing complex in Bacillus subtilis // J Biol Chem. - 2004. - V. 279, No 42. - P. 43468-43478.
3. Kinch L.N., Ginalski K., Grishin N.V. Site-2 protease regulated intramembrane proteolysis: Sequence homologs suggest an ancient signaling cascade // Protein Sci. - 2006. -V. 15, No 1. - P. 84-93.
4. Lewis A.P., Thomas P.J. A novel clan of zinc metallopeptidases with possible intramembrane cleavage properties // Protein Sci. - 1999. - V. 8, No 2. - P. 439-442.
5. Ehrmann M., Clausen T. Proteolysis as a regulatory mechanism // Annu. Rev. Genet. -2004. - V. 38. - P. 709-724.
6. Weihofen A., Martoglio B. Intramembrane-cleaving proteases: controlled liberation of proteins and bioactive peptides // Trends Cell Biol. - 2003. - V. 13, No 2. - P. 71-78.
7. Makinoshima H., Glickman M.S. Site-2 proteases in prokaryotes: regulated intramembrane proteolysis expands to microbial pathogenesis // Microbes Infect. - 2006. - V. 8, No 7. - P. 1822-1888.
8. Rudner D.Z., Fawcett P., Losick R. A family of membrane-embedded metalloproteases involved in regulated proteolysis of membrane-associated transcription factors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1996. - V. 96, No 26. - P. 14765-14770.
9. Schobel S., Zellmeier S., Schumann W., Wiegert T. The Bacillus subtilis sigmaW anti-sigma factor RsiW is degraded by intramembrane proteolysis through YluC // Mol. Microbiol. - 2004. - V. 52, No 4. - P. 1091-1105.
10. Chen J.C., Viollier P.H., Shapiro L. A membrane metalloprotease participates in the sequential degradation of a Caulobacter polarity determinant // Mol. Microbiol. - 2005. -V. 55, No 4. - P. 1085-1103.
11. Alba B.M., Gross C.A. Regulation of the Escherichia coli ^-dependent envelope stress response // Mol. Microbiol. - 2004. - V. 52, No 3. - P. 613-619.
12. An F.Y., SulavikM.C., Clewell D.B. Identification and characterization of a determinant (eep) on the Enterococcus faecalis chromosome that is involved in production of the peptide sex pheromone cAD1 // J. Bacteriol. - 1999. - V. 181, No 19. - P. 5915-5921.
13. Makinoshima H., Glickman M.S. Regulation of Mycobacterium tuberculosis cell envelope composition and virulence by intramembrane proteolysis // Nature - 2005. - V. 436, No 7049. - P. 406-409.
14. Matson J.S., DiRita V.J. Degradation of the membrane-localized virulence activator TcpP by the YaeL protease in Vibrio cholera // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2005. - V. 102, No 45. -P. 16403-16408.
15. Duncan E.A., Dave U.P., Sakai J., Goldstein J.L., Brown M.S. Second-site cleavage in sterol regulatory element-binding protein occurs at transmembrane junction as determined by cysteine panning // J. Biol. Chem. - 1998. - V. 273, No 28. - P. 17801-17809.
16. Campbell E.A., Tupy J.L., Gruber T.M., Wang S., Sharp M.M., Gross C.A., Darst S.A. Crystal structure of Escherichia coli cE with the cytoplasmic domain of its anti-sigma RseA // Mol. Cell. - 2003. - V. 11, No 4. - P. 1067-1078.
17. Flynn J.M., Levchenko I., Sauer R.T., Baker T.A. Modulating substrate choice: the SspB adaptor delivers a regulator of the extracytoplasmic-stress response to the AAA+ protease ClpXP for degradation // Genes Dev. - 2004. - V. 18, No 18. - P. 2292-2301.
18. Alba B.M., Leeds J.A., Onufryk C., Lu C.Z., Gross C.A. DegS and YaeL participate sequentially in the cleavage of RseA to activate the ^-dependent extracytoplasmic stress response // Genes Dev. - 2002. - V. 16, No 16. - P. 2156-2168.
19. Songyang Z., Fanning A.S., Fu C., Xu J., Marfatia S.M., Chishti A.H., Crompton A., Chan A.C., Anderson J.M., Cantley L.C. Recognition of unique carboxyl-terminal motifs by distinct PDZ domains // Science. - 1997. - V. 275, No 5296. - P. 73-77.
20. Rawlings N.D., Morton F.R., Barrett A.J. MEROPS: the peptidase database // Nucleic Acid Res. - 2006. - V. 34. - P. D270-D272.
21. Bohn C., Collier J., Bouloc P. Dispensable PDZ domain of Escherichia coli YaeL essential protease // Mol. Microbiol. - 2004. - V. 52, No 4. - P. 427-435.
22. Camacho L.R., Ensergueix D., Perez E., Gicquel B., Guilhot C. Identification of a virulence gene cluster of Mycobacterium tuberculosis by signature-tagged transposon mutagenesis // Mol. Microbiol. - 1999. - V. 34, No 2. - P. 257-267.
23. Fraering P.C., Ye W., Strub J.M., Dolios G., LaVoie M.J., Ostaszewski B.L., van Dorsse-aer A., Wang R., Selkoe D.J., Wolfe M.S. Purification and characterization of the human gamma-secretase complex // Biochemistry. - 2004. - V. 43, No 30. - P. 9774-9789.
24. Rudner D.Z., Losick R. A sporulation membrane protein tethers the pro-oK processing enzyme to its inhibitor and dictates its subcellular localization // Genes Dev. - 2002. -V. 16, No 8. - P. 1007-1018.
25. BeckN.A., Krukonis E.S., DiRita V.J. TcpH influences virulence gene expression in Vibrio cholerae by inhibiting degradation of the transcription activator TcpP // J. Bacteriol. -2004. - V. 186, No 24. - P. 8309-8316.
26. Zimmermann P., MeerschaertK., Reekmans G., LeenaertsI., Small J.V., Vandekerckhove J., David G., Gettemans J. PIP(2)-PDZ domain binding controls the association of syntenin with the plasma membrane // Mol. Cell. - 2002. - V. 9, No 6. - P. 1215-1225.
27. Zhou R., Kroos L. BofA protein inhibits intramembrane proteolysis of pro-cK in an inter-compartmental signaling pathway during Bacillus subtilis sporulation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2004. - V. 101, No 17. - P. 6385-6390.
28. Akiyama Y., Kanehara K., Ito K. RseP (YaeL), an Escherichia coli RIP protease, cleaves transmembrane sequences // EMBO J. - 2004. - V. 23, No 22. - P. 4434-4442.
29. Bhatt A., Kremer L., Dai A.Z., Sacchettini J.C., Jacobs W.R. Jr. Conditional depletion of KasA, a key enzyme of mycolic acid biosynthesis, leads to mycobacterial cell lysis // J. Bacteriol. - 2005. - V. 187, No 22. - P. 7596-7606.
30. Rachman H., StrongM., Ulrichs T., Grode L., Schuchhardt J., Mollenkopf H., Kosmiadi G.A., Eisenberg D., Kaufmann S.H. Unique transcriptome signature of Mycobacterium tuberculosis in pulmonary tuberculosis // Infect. Immun. - 2006. - V. 74, No 2. - P. 1233-1242.
Поступила в редакцию 17.03.11
Сабирова Альбина Рушановна - кандидат биологических наук, инженер НИЛ ББФ кафедры микробиологии Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: crazy-alb ina19@yandex.ru
Рудакова Наталья Леонидовна - кандидат биологических наук, инженер НИЛ ББФ кафедры микробиологии Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: natalialrudakova@gmail. com
Шагимарданова Елена Ильясовна - кандидат биологических наук, инженер НИЛ ББФ кафедры микробиологии Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: rjuka@mail.ru
Балабан Нэлли Павловна - кандидат биологических наук, старший научный сотрудник НИЛ ББФ Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: NellyBalaban@yandex.ru
Шарипова Маргарита Рашидовна - доктор биологических наук, профессор кафедры микробиологии Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: Margarita.Sharipova@ksu.ru
