CC BY
14
ВЕСТН. МОСК. УН-ТА. СЕР. 16. БИОЛОГИЯ. 2018. Т. 73. № 3. С.141-145
141
БИОФИЗИКА
УДК 577.355.2
КИНЕТИКА ИНДУКЦИИ ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ В МЕМБРАННЫХ ПРЕПАРАТАХ ФОТОСИСТЕМЫ 2 С ГЕТЕРОГЕННЫМИ КЛАСТЕРАМИ МЕТАЛЛОВ (Mn/Fe) В КИСЛОРОД-ВЫДЕЛЯЮЩЕМ КОМПЛЕКСЕ
Л.Н. Давлетшина*, Б.К. Семин
Кафедра биофизики, биологический факультет, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова,
Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12 * e-mail: davlet@biophys.msu.ru
Электронный транспорт в фотосистеме 2 (ФС2) шпината с кислород-выделяющим комплексом (КВК), содержащим гетерогенные кластеры металлов 2Mn2Fe и 3Mn1Fe, был исследован с применением метода измерения кинетики индукции флуоресценции (КИФ). Препараты ФС2(2Mn,2Fe) и ФС2(3Мп,Ше) были синтезированы из препаратов ФС2 без кальция в КВК (ФС2(-Са)). Мы установили, что КИФ в препаратах ФС2(2Mn,2Fe) имеет форму, аналогичную форме КИФ в препаратах ФС2 без кальция, но с меньшим выходом флуоресценции. Наши результаты свидетельствуют о наличии электронного транспорта от кластера металлов в КВК к первичному пластохинонному акцептору электронов QA, как и в препаратах ФС2(-Са), т.е. свидетельствуют об окислении молекул воды либо гетерогенным кластером, либо димером марганца. Кроме того, эти данные свидетельствуют о том, что частичное замещение катионов марганца в КВК катионами железа не оказывает влияния на перенос электрона на акцепторной стороне ФС2. Установлено, что в препаратах ФС2(3Mn, 1Fe) форма КИФ аналогична форме КИФ в ФС2(2Mn,2Fe), но имеет немного больший уровень максимального выхода флуоресценции Fmax. В присутствии экзогенного кальция скорость переноса электронов в препаратах ФС2(3Mn,1Fe) значительно (в два раза) возрастает, тогда как в ФС2(2Mn,2Fe) кальций практически не влияет на электронный транспорт. В ФС2 без катионов марганца в КВК (ФС2(^п)) КИФ достигает максимума (так называемый пик К), после чего уровень выхода флуоресценции снижается в результате окисления восстановленного первичного пластохинона QA- и отсутствия притока электронов c донорной стороны ФС2. Включение катионов железа вместо катионов марганца в препараты ФС2(^п) приводит к насыщению флуоресценции и исчезновению пика К, вероятно, в результате замедления процесса рекомбинации зарядов между восстановленным пласто-хиноном Qa- и окисленным тирозином YZ+', являющимся переносчиком электронов между КВК и первичным донором электронов Р680.
Ключевые слова: фотосистема 2, кислород-выделяющий комплекс, кинетика индукции флуоресценции, марганец, железо, кальций
Оксигенный фотосинтез является практически единственным источником кислорода на нашей планете. Реакцией, продуцирующей молекулярный кислород в процессе фотосинтеза, является окисление молекул воды, сопровождающееся синтезом межмолекулярной связи между двумя атомами кислорода двух молекул воды. Данная фундаментальная реакция осуществляется фотосистемой 2 (ФС2) — мембранным пигмент-белковым комплексом у высших растений, водорослей и цианобактерий. Процесс катализируется каталитическим центром Мп4Са05, состоящим из 4 катионов марганца, одного катиона кальция и пяти атомов кислорода, связывающих катионы металлов между собой [1], и называемым кислород-выделяющим комплексом (КВК). Рентгеноструктурный анализ с разрешением 1,9 А [1] позволил выявить также 4 молекулы воды внутри кластера и идентифицировать лиганды,
связывающие его. Согласно полученным данным, марганцевый кластер КВК представляет собой неправильный куб, образованный тремя катионами марганца и катионом Са2+ вместе с кислородными мостиками. Один катион марганца расположен отдельно и соединен с кубом двумя кислородными мостиками. Однако, несмотря на доступность в настоящее время аккуратной, полученной с высоким разрешением атомной структуры КВК, механизм водоразлагающей реакции ФС2 до сих пор остается во многом непонятным.
Согласно Армстронгу [2] "химия Бе очень напоминает химию Мп, и катализаторы, расщепляющие воду, на основе Мп (или Бе) крайне желательны". Искусственные катализаторы окисления воды на основе железа в настоящее время исследуются [3, 4]. В предыдущих работах мы разработали методы замещения катионов марганца в КВК
катионами железа с целью исследования возможности участия вторых в реакции окисления воды [5—8]. Было обнаружено, что катионы железа с высокой эффективностью связываются с марганец-связы-вающими участками КВК в ФС2, из которой предварительно были удалены катионы марганца [5, 6]. Кроме того, нами был разработан метод замещения отдельных катионов марганца катионами железа и получены препараты ФС2, в которых 2 катиона марганца [7] или 1 катион марганца [8] замещены катионами железа. В настоящей работе мы исследовали полученные препараты с использованием метода измерения кинетики индукции флуоресценции (КИФ), позволяющего изучать особенности переноса электрона в ФС2.
Материалы и методы
Мембранные фрагменты, обогащенные ФС2 (так называемый препарат BBY-типа, название которого образовано из начальных букв фамилий авторов исходной методики), были приготовлены из рыночного шпината согласно методу Ганотакиса и Бабкока [9]. Кислород-выделяющая активность была измерена полярографически и варьировала в пределах 450—550 мкмоль 02 на 1 мг хлорофилла (Хл) в час при использовании в качестве экзогенного акцептора электронов 0,2 мМ 2,6-дихлоро-1,4-бензохинона. Препараты хранили при температуре —80°С в буфере А, содержащем 15 мМ №С1, 400 мМ сахарозу и 50 мМ 2-(^-морфолино)этан-сульфоновую кислоту (рН 6,5). Концентрацию хлорофилла определяли по методу Порра и др. [10] в 80%-ном растворе ацетона.
Скорость фотовосстановления экзогенного акцептора электронов2,6-дихлорфенолиндофенола (ДХФИФ) определяли спектрофотометрически по изменению поглощения в области 600 нм, используя молярный коэффициент экстинкции для депротониро-ванной формы ДХФИФ (е = 21,8 мМ1 • см-1 [11]).
Экстракцию катионов марганца из КВК ФС2 осуществляли раствором Триса. Мембраны ФС2 (0,5 мг Хл/мл) инкубировали в 1М Трис-НС1 буфере (рН 9,4), содержащем 0,4 М сахарозу, в течение 30 мин при 4°С и комнатном освещении [12]. Далее полученный материал дважды промывали буфером А и осадок ресуспендировали в этом же буфере.
При получении препарата ФС2(-Са) кальций и периферические белки ФС2 PsbQ (белок с молекулярной массой 20 кДа) и PsbP (белок с молекулярной массой 17 кДа) были экстрагированы из нативных мембран ФС2 буфером, содержащим 2 М №С1, 0,4 М сахарозу и 25 мМ 2-(^-морфолино)этан-сульфоновую кислоту (рН 6,5) [13]. Препараты инкубировали в этом буфере в течение 15 мин при комнатной температуре и освещении 4-5 мкЕ/м2с. Далее полученный материал был промыт дважды буфером А.
Измерение КИФ проводили при постоянном насыщающем свете (1200 мкЕ/м2с) с помощью
прибора "Plant Efficiency Analyser" (Hansatech Instruments, Ltd., Англия). В качестве источника возбуждающего света использовали светодиоды (^max= 650 нм; спектральный диапазон 580—710 нм). Временное разрешение системы регистрации флуоресценции составляло 10 мкс (в пределах первоначальных 2 мс), 1 мс (в пределах временного интервала от 2 мс до 1 с) и 100 мс (в интервале >1 с). Уровень сигнала флуоресценции в точке 50 мкс после включения источника света использовали в качестве величины F0. Время освещения образца (мембранный препарат ФС2 с концентрацией 25 мкг Хл/мл) составляло 2 с. При построении графиков КИФ использована общепринятая логарифмическая шкала.
Препараты ФС2, содержащие в КВК гетерогенный кластер 2Mn2Fe ^C2(2Mn,2Fe)), были получены по методу Семина и Сэйберта [7]. Мембраны ФС2(-Ca) (100 мкг Хл/мл) инкубировали с сульфатом железа (концентрация Fe2+ 20 мкМ) в течение 120 мин в темноте при 4°C в буфере А (pH 6,5). После инкубации мембраны были осаждены центрифугированием, промыты и ресуспендированы в буфере А. Полученные мембранные фрагменты содержат на один реакционный центр 2 катиона Mn и 2 катиона Fe3+. Один из катионов железа координируется остатком аспарагиновой аминокислоты D-170 высокоаффинного Mn-связывающего участка в КВК [7].
Препараты ФС2, содержащие в КВК гетерогенный кластер 3Mn1Fe ^C2(3Mn,1Fe)), были получены по методу Семина и Сэйберта [8]. Метод получения таких препаратов практически идентичен методу получения препаратов ФС2(2Mn,2Fe) за исключением того, что инкубацию в присутствии катионов железа проводили в буфере А с рН 5,7.
Получение препарата с блокированным катионами железа высокоаффинным Mn-связывающим участком (ФС2(-Mn,+Fе)) было выполнено согласно методу, описанному в работе [14]. Мембраны фс2(^п) (25 мкг Хл/мл) инкубировали в буфере А (pH 6,5), содержащем 15 мкM Fe2+, в течение 3 мин при слабом освещении (около 5 мкЕ/м2с) и постоянном перемешивании. После инкубации препараты были осаждены центрифугированием, промыты и ресуспендированы в буфере А. Препарат содержит катионы железа вместо катионов марганца в КВК.
Результаты и обсуждение
КИФ исследованных препаратов ФС2 представлены на рисунке. В качестве контрольных препаратов были изучены мембранные фрагменты нативной ФС2 (рисунок, кривая 1), препараты ФС2(-Са), не содержащие периферических белков PsbP и PsbQ и катион Са2+ в КВК (рисунок, кривая 2) и препараты фс2(^п), из которых экстрагирован марганцевый кластер совместно с периферическими белками и катионом кальция (рисунок, кривая 6).
Рисунок. Кривые индукции флуоресценции хлорофилла а в различных мембранных препаратах ФС2 (25 мкг Хл на 1 мл) в буфере А: 1 - интактные мембранные препараты ФС2; 2 - Р8П(-Са); 3 - Р8Щ3Мп,Ше); 4 - Р8П(2Мп,2Ре); 5 - Р8Щ-Мп,+Ре); 6 - Р8П(-Мп)
Препарат ФС2. Кинетика флуоресценции на-тивных препаратов ФС2 (рисунок, кривая 1) возрастает от минимального уровня О до уровня Р (максимум) с промежуточным максимумом J. Штрассер и Говинджи [15] предположили, что J-фаза отражает накопление восстановленного первичного пластохинонного акцептора ра~, что было подтверждено последующими экспериментальными работами, тогда как Р-фаза обусловлена полным восстановлением первичного и вторичного пластохининов.
Препарат ФС2(-Са). Экстракция катиона Са2+ из КВК совместно с периферическими белками рбър и PsbQ приводит практически к полному ин-гибированию реакции выделения кислорода, тогда как ингибирование реакции восстановления экзогенного акцептора электронов ДХФИФ при этом значительно менее эффективно (таблица). Этот эффект получил название "разобщение" [16]. Исследование механизма эффекта "разобщения" показало, что наличие электронного транспорта в отсутствие выделения кислорода обусловлено неполным окислением воды - не до О2, а до Н2О2, т.е. в препаратах ФС2(-Са) окисление воды до Н2О2 обеспечивает генерацию электронов, а О2 не выделяется [17]. Помимо эффекта "разобщения" экстракция Са2+ и белков PsbP, PsЪQ вызывает замедление скорости переноса электрона от Qд к QB Причиной ингибирования переноса электронов между пластохинонами является значительное повышение редокс-потенциала окисления QA- [18] в результате экстракции белков PsbP и PsЪQ [19, 20].
Вышеперечисленные эффекты, наблюдаемые при экстракции катиона кальция из КВК совместно с периферическими белками PsbP и PsЪQ, отражаются в форме КИФ препаратов ФС2(-Са) (рисунок, кривая 2). Уровень выхода флуоресценции уменьшается, но несущественно, что свидетель-
ствует о высокой скорости транспорта электронов в препарате, позволяющей эффективно восстанавливать пластохинон QA. В тоже время участок J-P кривой 2 гораздо более пологий, чем в кривой 1. Данный факт свидетельствует о том, что перенос электрона от Qд к QB затруднен. Это подтверждает результаты предыдущих исследований [19, 20].
Препарат ФС2(-Мп). Известно, что экстракция катионов марганца из КВК сопровождается значительным изменением формы КИФ. В мембранах ФС2(-Мп), которые могут переносить только 1 электрон от донорной стороны к акцепторной, форма КИФ значительно отличается от формы КИФ в интактных препаратах ФС2 и препаратах ФС2(-Са) (рисунок). В мембранных фрагментах ФС2(-Мп) кривая КИФ достигает максимума (пик К), а затем уменьшается вследствие того, что нет притока электронов от КВК к QA, чтобы продолжать восстанавливать QA, который достаточно быстро окисляется QB или У^ (реакция рекомбинации) [7]. Поэтому в препаратах ФС2(-Мп) фаза О^ трансформируется в пик К (рисунок, кривая 6).
Используя описанные выше КИФ, мы исследовали КИФ препаратов, в которых полностью или частично катионы Мп были замещены катионами железа. Ниже представлено описание КИФ этих препаратов.
Препарат ФС2(-Мп,+Вв). После инкубации частиц ФС(-Мп) с катионами Бе2+ один из окисленных катионов Бе связывается с высокоаффинным Мп-связывающим участком и блокирует его, т.е. препятствует связыванию катиона Мп2+ с этим участком. Активность препарата при этом не изменяется (см. таблицу), однако форма КИФ претерпевает некоторые изменения (рисунок, кривая 5) -пик К исчезает, появляется ровный участок насыщения флуоресценции. Подобный эффект не
связан с появлением дополнительных электронов в системе, так как электронный транспорт в этих препаратах отсутствует (таблица). Объяснением данного эффекта может быть замедление реакции рекомбинации между QA- и Y¿+, которое мы наблюдали ранее [6].
Таблица
Скорость восстановления 2,6-дихлорфенолиндофенола (ДХФИФ) в препаратах ФС2 с различным содержанием катионов марганца в КВК
Препарат Скорость восстановления ДХФИФ мкмоль ДХФИФ • мг Хл-1 • час-1 (%)
-Ca2+ +Ca2+
ФС2 132±5 (100%±4) 143±5,5 (108%±4)
ФС2(-Са) 91±5 (69%±3) 107±4 (81%±3)
ФС2(3Мп,Ше) 29±2 (22%±2) 58±4 (43%±3)
ФС2(2Мп,2Бе) 22±3 (17%±2) 29±5 (22%±4)
ФС2(—Мп) 7±2 (5%±1) 6±2 (5%±1)
ФС2(-Мп,+Бе) 6±1 (5%±1) 7±2 (6%±2)
Скорость восстановления ДХФИФ была измерена после инкубации препаратов ФС2 (20 мкг Хл/мл) в буфере А (рН 6,5) в течение 10 мин в темноте при 4°С в присутствии 30 мМ СаС12 или без кальция. Величина 100% соответствует скорости восстановления ДХФИФ интактными мембранами ФС2. В таблице приведены средние значения 3—5 измерений и указаны стандартные отклонения.
Препарат ФС2(2Mn,2Fe). Замещение двух катионов марганца катионами железа в препаратах ФС2(-Са) приводит к полному ингибированию реакции выделения кислорода [7], однако система окисления воды частично продолжает работать, о чем свидетельствует реакция восстановления ДХФИФ (остаточная активность восстановления ДХФИФ около 17% — таблица). Эта реакция генерирует электроны, обеспечивающие отсутствие пика К в КИФ. Форма КИФ препарата ФС2(2Мп,2Ре) соответствует форме КИФ препарата ФС2(-Са), но максимальный уровень флуоресценции Р^ меньше, что объясняется меньшей электрон-транс-портной активностью препаратов ФС2(2Мп,2Ре) в сравнении с активностью препаратов ФС2(-Са) (таблица). Полученные результаты также свидетельствуют об отсутствии влияния катионов железа, связанных в КВК, на перенос электрона на акцепторной стороне ФС2.
Препарат ФС2(3Mn,1Fe). Отличительной и очень важной особенностью данного препарата является его способность окислять воду до молекулярного кислорода. Кислород-выделяющая активность (в присутствии Са2+) составляет 27% от активности на-тивной ФС2 [8]. Скорость восстановления ДХФИФ в присутствии Са2+ возрастает вдвое (таблица) и этот факт подтверждает протекание в препарате Са-за-висимой реакции окисления воды до О2, тогда как в препаратах ФС2(2Мп,2Ре), не выделяющих кислород, добавление кальция практически не влияет на скорость электронного транспорта. В отсутствие Са2+ скорость электронного транспорта лишь немного больше скорости переноса электрона в препарате ФС2(2Мп,2Ре) (таблица). Это обстоятельство определяет небольшую разницу в уровне Ртах этих препаратов (рисунок).
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Umena Y., Kawakami K., Shen J.-R., Kamiya N. Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 A // Nature. 2011. Vol. 473. N 7345. P. 55-65.
2. Armstrong F.A. Why did Nature choose manganese to make oxygen? // Philos. T Roy Soc. B. 2008. Vol. 363. N 1494. P. 1263-1270.
3. Herbert D.E., Lionetti D, Rittle J., Agapie T. Hetero-metallic triiron-oxo/hydroxo clusters: effect of redox-inactive metals // J. Am. Chem. Soc. 2013. Vol. 135. N 51. P. 1907519078.
4. Singh A., Spiccia L. Water oxidation catalysts based on abundant1st row transition metals // Coordin. Chem. Rev. 2013. Vol. 257. N 17-18. P. 2607-2622.
5. Semin B.K., Parak F. Coordination sphere and structure of the Mn cluster of the oxygen-evolving complex in photosynthetic organisms // FEBS Lett. 1997. Vol. 400. N 3. P. 259-262.
6. Semin B.K., Ghirardi M.L., Seibert M. Blocking of electron donation by Mn(II) to YZ' following incubation of Mn-depleted photosystem II membranes with Fe(II) in the light // Biochemistry. 2002. Vol. 41. N 18. P. 5854-5864.
7. Semin B.K., Seibert M. Substituting Fe for two of the four Mn ions in photosystem II-effects on water-oxidation // J. Bioenerg. Biomembr. 2016. Vol. 48. N 3. P. 227-240.
8. Semin B.K., Davletshina L.N., Seibert M., Rubin A.B. Creation of a 3Mn/1Fe cluster in the oxygen-evolving complex of photosystem II and investigation of its functional activity // J. Photochem. Photobiol. B. 2018. Vol. 178. P. 192-200.
9. Ghanotakis D.F., Babcock G.T. Hydroxylamine as an inhibitor between Z and P680 in photosystem II // FEBS Lett. 1983. Vol. 153. N 1. P. 231-234.
10. Porra R.J., Tompson W.A., Kriedemann P.E. Determination of accurate extinction coefficients and simultaneous equations for assaying chlorophylls a and b extracted with four different solvents: verification of the concentration of chlorophyll standards by atomic absorption spectroscopy // Biochim. Biophys. Acta. 1989. Vol. 975. N 3. P. 384-394.
11. Armstrong J.M. The molar extinction coefficient of 2,6-dichlorophenolindophenol // Biochim. Biophys. Acta. 1964. Vol. 86. N 1. P. 194-197.
12. Preston C, Seibert M. The carboxyl modifier 1-ethyl-3-[3-(dimethylamino) propyl]carbodiimide (EDC) inhibits half of the high-affinity manganese-binding site in photosys-
tem II membrane fragments // Biochemistry. 1991. Vol. 30. N 40. P. 9615-9624.
13. Ono T, Inoue Y. Abnormal redox reactions in pho-tosynthetic O2-evolving centers in NaCl/EDTA-washed PS II A dark-stable EPR multiline signal and an unknown positive charge accumulator // Biochim. Biophys. Acta. 1990. \bl. 1020. N 3. P. 269-277.
14. Semin B.K., Lovyagina E.R., Timofeev K.N., Ivanov I.I., Rubin A.B., Seibert M. Iron blocking the high-affinity Mn-binding site in photosystem II facilitates identification of the type of hydrogen bond participating in proton-coupled electron transport via YZ // Biochemistry. 2005. Vol. 44. N 28. P. 9746-9757.
15. Strasser R.J., Govindjee. On the O-J-I-P fluorescence transients in leaves and D1 mutants of Chlamydomonas reinhardtii // Research in Photosynthesis / Ed. M. Murata. Dordrecht: Kluwer Academic Publ., 1992. Vol. 2. P. 29-32.
16. Semin B.K., Davletshina L.N., Ivanov I.I., Rubin A.B., Seibert M. Uncoupling of processes of molecular synthesis and electron transport in the Ca2+-depleted PSII membranes // Photosynth. Res. 2008. Vol. 98. N 1-3. P. 235-249.
17. Semin B.K., Davletshina L.N., Timofeev K.N., Ivanov I.I., Rubin A.B., Seibert M. Production of reactive oxygen species in decoupled, Ca2+-depleted PSII and their use in assigning a function to chloride on both sides of PSII // Photosynth. Res. 2013. Vol. 117. N 1-3. P. 385-399.
18. Johnson G.N., Rutherford A.W., Krieger A. A change in the midpoint potential of the quinone QA in Photosystem II associated with photoactivation of oxygen evolution // Biochim. Biophys. Acta. 1995. Vol. 1229. N 2. P. 202-207.
19. Roose J.L., Frankel L.K., Bricker T.M. Documentation of significant electron transport defects on the reducing side of photosystem I upon removal of the PsbP and PsbQ extrinsic proteins // Biochemistry. 2010. Vol. 49. N 1. P. 36-41.
20. Semin B.K., Davletshina L.N., Mamedov M.D. Effect of different methods of Ca2+ extraction from PSII oxygen evolving complex on the QA-oxidation kinetics // Photosynth. Res. 2018. Vol. 136. N 1. P. 83-91.
Поступила в редакцию 10.03.2018 Принята к печати 30.05.2018
BIOPHYSICS
FLUORESCENCE INDUCTION KINETICS IN THE MEMBRANE PREPARATION
OF PHOTOSYSTEM II WITH HETEROGENOUS METAL CLUSTERS (Mn/Fe) IN THE OXYGEN-EVOLVING COMPLEX
L.N. Davletshina*, B.K. Semin
Department of Biophysics, Faculty of Biology, Lomonosov Moscow State University, Leninskiye gory 1—12, Moscow 119234, Russia *e-mail: davlet@biophys.msu.ru
Transport of electrons in the spinach photosystem II (PSII) with oxygen-evolving complex (OEC) containing heterogeneous metal clusters 2Mn2Fe and 3Mn1Fe was investigated using the method of fluorescence induction kinetic (FIK) measurement. Preparations of PSII(2Mn,2Fe) and PSII(3Mn,1Fe) were produced using Ca-depleted PSII membranes (PSII(-Ca)). We found that FIK in PSII(2Mn,2Fe) membranes are similar to FIK form in PSII(-Ca) samples but have lower fluorescence yield. Our results demonstrate the existence the electron transfer from metal cluster in the OEC to primary plastoquinone electron acceptor QA as well as in PSII(-Ca) preparations and show that substitution of Mn with Fe doesn't effect on the electron transport on the PSII acceptor side. Thus these data demonstrate the possibility of water oxidation by heterogeneous metal cluster or water oxidation by only Mn dimer. We established that the form of FIK in PSII(3Mn,1Fe) preparations resembles the FIK in PSII(2Mn,2Fe) membranes. Yield of maximal fluorescence yield Fmax is larger but not significantly. The rate of electron transfer in the presence of Ca2+ rises significantly (2 times) whereas Ca2+ has no influence in PSII(2Mn,2Fe) membranes which don't evolve oxygen. In the Mn-depleted PSII membranes FIK reach maximum (so-called peak K) then decreases as consequence of QA oxidation and absence of electron input. Insertion of Fe cations instead of Mn provides the fluorescence saturation and disappearance of peak K possibly due to the delay of recombination process between reduced primary electron acceptor QA and oxidized tyrosine — electron carrier between OEC and primary electron donor P680.
Keywords: photosystem II, oxygen-evolving complex, fluorescence induction kinetic, manganese, iron, calcium
Сведения об авторах
Давлетшина Лира Назиповна — канд. биол. наук, ст. науч. сотр. кафедры биофизики биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-33-15; e-mail: davlet@biophys.msu.ru
Семин Борис Константинович — докт. биол. наук, вед. науч. сотр. кафедры биофизики биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-33-15; e-mail: semin@biophys.msu.ru
