CC BY
139
0
ИССЛЕДОВАНИЯ / Питательные свойства мяса
Изучение полноценности
белков в разных типах мыщц говядины
Н. Л. Вострикова, канд. техн. наук, А. Б. Лисицын, доктор техн. наук, И. М. Чернуха, доктор техн. наук, А. Н. Иванкин, доктор хим. наук, ГНУ ВНИИМП им. В.М. Горбатова Россельхозакадемии
В статье проведена количественная оценка тенденций в изменении содержания аминокислот, проявляющихся при длительном хранении мяса говядины. Изучено содержание белково-качественного показателя в мясе отечественной и импортной говядины! в различных типах отрубов с целью определения биологической ценности мяса.
^ Пищевая ценность мясных продуктов определяется химическим составом: содержанием белков, жиров, углеводов, экстрактивных веществ, витаминов, макро- и микроэлементов, а также наличием и содержанием в белковых веществах незаменимых аминокислот [5]. Как известно, белки животного происхождения лучше усваиваются организмом, поскольку в них содержатся все аминокислоты, необходимые организму человека, в оптимальном соотношении [6,16].
Биологическая ценность мяса в значительной степени определяется содержанием полноценных белков со сбалансированным аминокислотным составом, в котором триптофан может рассматриваться в качестве основного биологического маркера [13,14]. Количество соединительнотканных (неполноценных) белков косвенно оценивается по содержанию оксипролина [4]. Триптофан, как незаменимая аминокислота, в небольших количествах содержится во многих белках и играет важную роль в процессе обмена веществ. При небольшом количестве триптофана или высоком содержании оксипролина в белке биологическая ценность продукта снижается. Поэтому отношение триптофана к окси-пролину является показателем, который свидетельствует о содержании в мясе мышечной и соединительной тканей и, в известном смысле, позволяет судить о жесткости мяса. Белки, входящие в состав миофибрилл, саркоплазмы относятся к полноценным белкам, хорошо усваиваются ор-
ганизмом человека, потому как имеют сходство по аминокислотному составу с белками тела человека. В них содержится большое количество незаменимых аминокислот, в том числе и триптофана, но мало оксипролина. Белки стромы, коллагена, эластина относятся к неполноценным белкам, плохо усваиваются организмом человека, содержат много оксипролина.
Большое значение соотношения триптофан/оксипролин, называемое часто белково-каче-ственным показателем (БКП), свидетельствует о высокой пищевой ценности мяса и продукции на его основе. Чем показатель БКП выше, тем выше биологическая полноценность мяса. БКП обычно считается оптимальным, если в мясном сырье, полученном от убоя хорошо упитанного скота, на одну часть оксипролина приходится до пяти частей триптофана [10].
Кроме указанных важнейших аминокислот, изучение аминокислотного состава и определение полного содержания свободных и связанных аминокислот в мышечной ткани позволяет получать данные, прямо или косвенно характеризующие качественный и, в определенной степени, количественный состав белков мышц. Работа в данном направлении также даст возможность оценить первичную структуру белков, характер протекающих обменных процессов и возможность последующего усвоения другими гетеротрофными организмами при включении в пищевой рацион последних.
УДК 637.514'62:577.112.3
Ключевые слова: пищевая ценность, говядина, аминокислоты, белково-ка-чественный показатель.
Представлялось интересным провести количественную оценку тенденций в изменении содержания аминокислот, проявляющихся при длительном хранении мясных продуктов.
Материалы и методы исследований
В работе использовали мышцы отделенные от говяжьей туши (полученные с ОАО «Мясокомбинат Раменский (Россия)) из тазобедренного отруба: среднеяго-дичная (m. glutaeus medius), полусухожильная (m. semi-tendineus), полуперепончатая (m. semimembranosus), приводящая (m. adductor femoris), гребешко-вая (m. pectineus), четырехглавая (m. quadriceps femoris), двухгла-вая (m. biceps femoris);
из лопаточного отруба: трехглавая (m.triceps brachii), пред-остная (m. supraspinatus), заостная (m. infraspinatus);
из спинно-поясничного отруба: длиннейшая мышца спины (m. longissimus dorsi), поясничная (m. longissimus dorsi lumborum);
из подлопаточного отруба шеи: длинейшая мышца шеи (m.longissimus cervicis).Мышеч-ную ткань использовали для исследований непосредственно после извлечения. В качестве объектов для исследований использовали также промышленные отрубы говядины отечественного и импортного (Канада) производства.
Определение свободных аминокислот проводили по модифицированной методике [3]. Для этого 5 г мяса последовательно растирали в ступке с 50, 25 и 15
Питательные свойства мяса / ИССЛЕДОВАНИЯ
iЕР
мл 96%-ного этанола, разделяя осадок и надосадочную жидкость на центрифуге (6000 об/мин, 15 мин, G = 60). Экстракцию растертого мяса повторяли последовательно 80% и 50% водным этанолом. Отделенные центрифугированием водно-спиртовые экстракты от всех экстракций объединяли и подвергали троекратному экстрагированию (1:5) хлороформом. Хлороформный слой, содержащий спирт, отбрасывали. Водную вытяжку упаривали в вакууме на роторном испарителе системы Rotavapor R-144, Buchi (Швейцария) досуха. К сухому остатку добавляли 10 мл цитратного буфера рН 2,2 для последующего аминокислотного анализа.
Для определения связанных в белки аминокислот образцы мяса, предварительно обезжиренные эфиром и высушенные до постоянной массы при температуре 105 °С, подвергали полному кислотному гидролизу по модифицированной методике [2, 3]. Аминокислотный анализ образцов выполняли на аминокислотном анализаторе LC 3000 фирмы Biotronic, Германия.
Условия анализа:
- колонка 100 х 4 мм;
- сорбент ВТС-2410 4 мкм;
- рабочий интервал температур 47-60 оС;
- рабочее давление на колонке 50-60 бар (максимальное 150 бар);
- скорость потока 0,22 мл/мин;
- объем вводимой пробы 20 мкл;
- стуиенчатыш градиент буферной системы;
- детектирование при 570 нм (440 нм для PRO) по стандартной программе. Также использовали анализатор Aracus фирмы Abacus, Германия с многобуферной системой элюентов. Использованный метод позволял надежно определять с точностью ± 5% наличия в растворе до 17 аминокислот с минимальным уровнем содержания в растворе 0,500 ± 0,006 мкМоль/мл. Минимальный интервал надежного определения сигнала аминокислот > 200 мВ получали для концентраций > 0,3 мг/мл.
Результаты и обсуждение
В таблице 1 представлены результаты изучения аминокислотного состава мышц крупного рогатого скота - связанных аминокислот или
аминокислот, высвобождаемых полным гидролизом мышечного белка. Как видно из представленных данных, значительных отличий в аминокислотном составе, на первый взгляд, практически не наблюдается. Однако, учитывая, что точность и воспроизводимость анализа составляет ± 5%, можно сделать некоторые выводы.
Например, имеются достоверные отличия в содержании незаменимой аминокислоты валина в длиннейшей мышце поясницы, в которой также наблюдается пониженное содержание других незаменимых аминокислот разветвленного строения - изолейцина и лейцина. Последние, как известно, играют существенную роль в глюконеогенезе и синтезе многих заменимых аминокислот и других органических соединений, необходимых для нормальной жизнедеятельности как макро-, так и микроорганизмов. В незначительных количествах содержится также другая незаменимая двухосновная аминокислота -лизин, которая, как известно, необходима для нормального роста и развития млекопитающих, и недостаток которой приводит к ум-
Таблица 1. Содержание связанных аминокислот в мышцах говядины, г/100 г белка
№ Название мышц Асп Тре Сер Глу Про Гли Ала Цис Вал Мет Иле Лей Тир Фен Гис Лиз Арг Трп Про-лин
Тазобедренный отруб
1 m. gluteus medius 8.9 3.3 2 17.8 2.7 2.3 3.8 1 4.5 2.9 4.8 7.2 3.4 5.2 3.6 8.2 8.3 1 0.5
2 m. semitendinosus 7.9 3.2 2.1 17.2 4.6 2.6 4.1 1.1 4.6 3 4.9 7.4 3.9 5.2 3.7 8.7 8.6 1.2 0.6
3 m.semimembra-nosus 9.8 3.6 2.2 19.3 3.5 2.4 3.8 1.1 4.7 3.1 5.1 7.9 3.8 5.3 3.4 7.8 8.6 1.3 0.4
4 m. adductor femoris 9.6 3.2 1.7 18.8 3.8 2.5 3.8 0.9 4.7 3.1 5 7.6 4 5.2 3.6 9 9.2 1.1 0.4
5 m. pectineus 9.2 3.3 2 18.6 3.3 2.6 3.7 1 4.5 2.9 5.1 7.7 4.2 4.1 4.5 7.5 8.8 1 0.6
6 m. biceps femoris 9 3.3 1.9 19 4.2 2.9 4.5 0.8 4.8 3.2 5.1 8 4.4 5.5 3.8 8.8 8.9 0.9 0.8
7 m.quadriceps femoris 9.5 3.1 1.6 19.5 3.5 2.7 3.9 0.9 4.6 3.2 4.2 7.4 3.8 5.4 3.8 8.8 8.8 1.2 0.6
Лопаточный отруб
8 m.triceps Brachii 9.4 2.5 1.7 18.9 3.3 2.6 4 1.1 4.8 3.2 5.1 7.8 3.9 5.5 3.9 9.3 8.4 1 0.6
9 m. supraspinatus 9.4 3.1 1.8 18.7 3.5 2.6 3.8 0.9 4.6 2.9 4.9 7.6 3.8 4.9 3.2 8.8 9.4 1 0.6
10 m. infraspinatus 9.2 3 1.6 18.8 5.5 2.6 3.7 0.8 4.6 3 4.8 7.3 3.6 5.2 3.4 8.3 7.8 0.9 1.2
Спинно-поясничный отруб
11 m.longissimus dorsi 10.3 3.9 2 19.8 2.4 2.7 4.2 1.1 4.7 2.8 4.5 8.4 3.7 5.6 3.8 8.6 8.9 1.3 0.3
12 m.longissimus dorsi lumborum 8 2.5 1.4 15.5 4.2 2.1 3.3 1.2 4.1 2.6 4 6.2 3.1 4.2 1.7 7.1 7.2 1.3 0.3
Подлопаточный отруб
13 subcutaneus colli 9.9 3.4 1.9 20.1 3.8 3.9 4.1 - 4.8 3.3 5.2 8.1 4.1 5.6 2.9 7 7 1 0.8
0
ИССЛЕДОВАНИЯ / Питательные свойства мяса
Таблица 2. Содержание соединительной ткани в мышцах крупного рогатого скота
№ Название мышц (*) Соотношение Трп/окси-пролин Количество соединительной ткани, %
Тазобедренный отруб
1 (20,0) m. gluteus medius 2.05 0.9
2 (20,2) m. semitendinosus 1.69 1
3 (19,9) m. semimembranosus 3.31 0.6
4 (20,0) m. adductor femoris 2.66 0.6
5 (20,1) m. pectineus 1.9 1
6 (20,1) m.quadriceps femoris 1.86 1
7 (19,9) m. biceps femoris 1.28 1.3
Лопаточный отруб
8 (19,4) m.triceps brachii 1.64 1
9 (19,5) m. supraspinatus 1.65 1
10 (19,6) m. infraspinatus 0.8 1.9
Спинно-поясничный отруб
11 (19,8) m.longissimus dorsi 4.1 0.6
12 (19,7) m.longissimus dorsi lumbo-rum 4.8 0.4
Подлопаточный отруб
13 (19,2) subcutaneus colli 1.27 1.2
(*) В скобках указано суммарное содержание мышечного белка, %
ственной неполноценности человека [12].
В меньших количествах по сравнению с другими мышцами содержится аргинин - полунезаменимая аминокислота, играющая ключевую роль в цикле образования мочевины [15]. Перечисленных аминокислот содержится на 10-12% меньше, чем в других мышцах. В той же мышце на 8-10% содержится меньше метио-нина - незаменимой серосодержащей аминокислоты, которая обеспечивает доступной серой организм млекопитающих, в первую очередь - печень [11].
Аналогичная картина наблюдается для трехглавой мышцы лопаточного отруба и длиннейшей мышцы спины спинно-пояснич-ного отруба, особенно в отношении содержания треонина и фе-нилаланина в длиннейшей мышце поясницы и гребешковой.
Общее количество незаменимых аминокислот меньше всего в длиннейшей мышце спины, возможно потому, что, как ни странно, именно эта мышца у крупного рогатого скота подвергается меньшим нагрузкам по сравнению с другими мышцами.
Именно в силу этого данная мышца столь хорошо переваривается и усваивается другими организмами. По-видимому, меньшая физическая и биохимическая нагрузка на длиннейшую мышцу спины объясняет и пониженное содержание в ней незаменимых аминокислот (суммарно 32% вместо 38 - 40% в других мышцах). Близкая картина наблюдается для тазобедренной гребешковой мышцы.
Соотношение содержания незаменимых аминокислот к общей сумме содержащихся аминокислот практически постоянно для всех мышц и составляет 39 - 41%, то есть постоянная величина в пределах ошибки опыта. Интересно также отметить тот факт, что соотношение содержания ме-тионина к изолейцину во всех случаях является постоянной величиной и равной 0,6. Этот факт отмечался ранее другими исследователями [7].
Для заменимых аминокислот имеются достоверные отличия в содержании аспарагиновой кислоты в полусухожильной мышце, гистидина - в шейной мышце, глутаминовой кислоты - в полусу-
хожильной и средне ягодичной мышцах, серина - в длиннейшей мышце поясницы и в четырехглавой мышце, а также тирозина в длиннейшей мышце поясницы.
Более высокое содержание пролина и оксипролина - аминокислот, присутствующих преимущественно в соединительных тканях, наблюдается в шейной мышце. Соотношение содержания триптофана к оксипролину, выраженное в процентах, косвенным образом характеризует количество соединительной ткани в мышцах. Значения этого показателя для тринадцати проанализированных мышц даны в табл. 2.
Совершенно другая картина наблюдается для свободных аминокислот, содержащихся в несвязанном виде в исследуемых мышцах. Наличие свободных аминокислот косвенным образом характеризует процессы обмена и превращения аминокислот в другие химические соединения, являющиеся конструкционными блоками или утилизируемыми субстратами в биосинтезе витаминов, белков, жиров, углеводов, пигментов мак-роэргических фосфатов и т.п.
Как видно из данных табл. 3, только для изолейцина и метионина во всех исследуемых экстрактах мышц наблюдается постоянное содержание, близкое в среднем к величине в 1% от общей суммы содержащихся свободных аминокислот.
Отношение содержания изо-лейцина к метионину также является величиной постоянной, близкой, или равной 1 и превышающей на 35-40% значение той же величины для связанных аминокислот.
Интересно отметить также тот факт, что количество лейцина практически во всех исследуемых мышцах в 1,6-2,0 раза превышает содержание изолейцина.
В мышцах лопаточного отруба: трехглавой, предостной, заостной и гребешковой тазобедренного отруба наблюдается относительно более высокое по сравнению с содержанием других аминокислот количество серина. Серин, как известно, входит в активный центр многих протеоли-
Питательные свойства мяса / ИССЛЕДОВАНИЯ
iЕР
Таблица 3. Содержание свободных аминокислот в мышцах говядины, г/100 г свободных аминокислот без триптофана
№ Название мышц Асп Тре Сер Глу Про Гли Ала Цис Вал Мет Иле Лей Тир Фен Гис Лиз Арг
Тазобедренный отруб
1 m. gluteus medius 1.2 1.1 18.2 3 3 3.5 8 0.6 1.7 1 1.1 2.3 1.3 2.3 45.3 2.7 3.6
2 m. semitendinosus 0.2 1.3 18.9 3.1 4.1 4.1 10.2 1 2.1 1.1 1.3 2.5 1.6 3.1 40.1 2.4 3.3
3 m.semimembranosus 4.7 1.8 10.5 7.9 11.3 6.2 10.8 1.2 1 1.2 1.4 2.8 2.4 4.7 27.7 4 4.4
4 m. adductor femoris 2.4 1.2 13.9 6.4 3.5 5.1 6.5 0.5 2.6 0.8 1 1.9 1.3 2.4 47.6 2.5 2.6
5 m. pectineus 4 1.1 27.2 5.6 2.6 3.9 15.3 0.4 1.7 0.6 1 1.9 1.2 2 25 3.4 3.5
6 m.quadriceps femoris 0.7 0.3 20.2 3.5 3.2 5.1 12.8 0.7 1.7 0.8 1.1 1.8 1.5 3.1 30.3 3.1 4.2
7 m. biceps femoris 1 1.5 16.5 5 3.5 4.7 12.8 1.1 2.3 1.1 1.4 2.7 1.9 2.9 34.1 3.1 3.2
Лопаточный отруб
8 m. triceps Brachii 1.2 1 23.2 2.2 3.8 4.9 9.2 0.4 1.4 0.8 0.8 1.8 0.8 1.8 39.5 3 3.5
9 m. supraspinatus 3.5 1.4 28.3 3.5 1.6 3.1 13.1 0.3 2 0.9 1.2 2.3 3.8 2.2 26.8 3.8 2.8
10 m. infraspinatus 1.2 1.5 23.8 5.7 2.6 5.7 16.5 0.9 2 0.8 1.1 2.1 1.3 2 24.2 4.9 4.7
Спинно-поясничный отруб
11 m.longissimus dorsi 0.7 1.2 14.5 5.9 2.7 3.5 9.3 0.7 1.6 0.8 1 1.6 1.4 1.4 48.8 1.7 2.4
12 m.longissimus dorsi lumborum 0.4 1.1 9.6 3.4 5.3 4.2 7.8 1 1.8 1.2 1.2 2 1.6 2.9 49.6 3.5 3.6
Подлопаточный отруб
13 subcutaneus colli 0.9 0.3 18.6 6.9 4.5 4.8 15.8 0.7 1.8 0.8 1 1.8 1.4 2.5 29 3.8 4
тических ферментов и превращается в ходе своей биодеградации в пировиноградную кислоту и аце-тил-коэнзим-А. Эти вещества необходимы для нормального функционирования цикла карбоновых кислот (цикла Кребса), в котором, наряду с серином, принимают участие и другие заменимые и незаменимые аминокислоты, в частности, гистидин. Избыточное количество гистидина наблюдается практически во всех исследованных образцах мышц. Учитывая, что между пуринами, входящими в состав порфиринов, и структурными элементами пигментов миоглобина и гемоглобина, а также гистидином имеется прямая взаимосвязь [4, 5, 13], можно высказать предположение, что высокое содержание гистидина в мышцах объясняется не только его участием в нормальном цикле Кребса и синтезе других заменимых аминокислот, но и участием в биосинтезе порфиринов.
Из других аминокислот, находящихся в сравнительно высоких концентрациях в ликворе (межклеточной жидкости), следует отметить аланин, который участвует в сравнительно недавно открытом глюкозо-аланиновом цикле, обеспечивающем мышцы энергией и заменимыми аминокислотами.
Наиболее высокое содержание аланина наблюдается в мышцах предостной и заостной лопаточного отруба, а также в гребешко-вой и шейной мышцах тазобедренного отруба, то есть в тех мышцах, которые, по всей вероятности, подвергаются в процессе жизнедеятельности животного наибольшей нагрузке.
При оценке результатов изучения аминокислотного состава следует отметить, что идентификация аминокислот при анализе ликвора по сравнению с гидролизатами существенно сложнее. Сложность заключается в том, что наряду с аминокислотами в применяемых стандартных буферных растворах экстрагируются пептиды различной молекулярной массы. В результате аминограмма такой пробы содержит заметное количество не-идентифицируемых пиков с отдельными искажениями базовой линии.
Подводя итог вышесказанному, можно прийти к заключению, что при изучении аминокислотного состава мышц говядины и, по-видимому, других объектов млекопитающих, существенную информацию о возможных путях синтеза и деградации аминокислот дают исследования, проведенные на образцах мясной продукции, в
которых удается проанализировать состав межклеточной мышечной жидкости (ликвора), а не сами мышцы. Делать косвенные заключения об интенсивности обмена веществ в исследуемой мышце, а также судить о качестве сырья для последующей промышленной переработки можно по составу пула свободных аминокислот.
Изменения в экологическом состоянии окружающей среды сегодня, а также применение новых технологий откорма скота, приводят к определенным изменениям в качественном и количественном составе мясного сырья.
Так, в последнее время при определении показателя БКП в мясе КРС, выращенного на территории России, не выявляются соотношения, характерные для мясного сырья, наблюдавшиеся ранее и описанные в справочной литературе.
Результаты проведенных нами исследований по определению БКП в говядине в различных отрубах отечественного и импортного мяса представлены в табл. 4.
Из данных табл. 4 видно, что показатель БКП для отрубов отечественной говядины практически во всех случаях оказался ниже, чем для аналогов зарубежного происхождения, что косвенно подтверждает
0
ИССЛЕДОВАНИЯ / Питательные свойства мяса
Таблица 4. Результаты мониторинга отечественной и импортной охлажденной говядины
Триптофан, мг/100 г Оксипролин, мг/100 г
Наименование образца Импортное сырье Отечественное Импортное сырье Отечественное Импортное сырье
Говядина, 592,2* 216.0 147.8 348.1 4.0
лопаточный отруб 562,1* 162.7 3.5
Говядина, тазобедренный отруб 513.5 248.8 102.3 244.2 5.0
488.3 98.5 5.0
Говядина 487.8 238.3 104.4 264 4.7
боковая часть 545.5 123.2 4.5
Говядина 569.5 211.1 140.5 398.3 4.1
грудной отруб 579.5 156.0 3.7
Говядина, 584.1 245.3 101.7 460.1 5.8
задняя голяшка 578.5 114.4 5.1
Говядина, 456.8 318.9 83.6 96.8 5.5
длиннейшая мышца 478.2 91.3 5.2
Говядина, 396.9 262.9 84.2 99.1 4.7
спинной отруб 414.4 90.3 4.6
БКП
Отечественное
0.62
1.01
0.90
0.53
0.53
3.29
2.66
*- отбор проб произведен из разных мест отруба
факт того, что животноводство за рубежом направлено на производство мяса с высоким содержанием именно мышечной ткани и пониженным содержанием соединительной ткани. Данные по отрубам соотносятся с данными, полученными для значений БКП по индивидуальным мышцам (табл.2).
Так как в различных частях мясной туши содержится неодинаковое количество триптофана, нами были произведены отборы проб для исследований из разных отрубов, причем в импортном мясе дополнительно брали по две точки отбора, с целью получения более четкой картины содержания определяемых показателей.
Недостаточно высокое содержание триптофана в отрубах передней четвертины говяжьей туши, взятой
для исследования, объясняется по-видимому тем, что данный отруб не относится к наиболее ценному сырью с высоким содержанием триптофана, таким как вырезка, тонкий и толстый края, мякоть задней ноги. Тем не менее, этот показатель оказался выше данных, приведенных ранее в справочнике И.М. Скури-хина [8], согласно которым БКП для говядины I и II категории составляет 0,7.
Полученные нами данные по реальным соотношениям триптофана и оксипролина в говядине соотносятся с этим же показателем в других видах мясного сырья близких в филогенетическом ряду животных, которые по мере роста животного могут изменяться [1, 9].
Таким образом, БКП со значением 0,53 - 1,01 в исследованных
образцах говядины, за исключением длиннейшей мышцы и спинного отруба говядины, свидетельствует о достаточно низкой биологической ценности говядины в отрубах лопаточной, тазобедренной, боковой, грудной части, а также задней голяшки. Сам белковый качественный показатель может использоваться для количественного отображения потребительских свойств мясного сырья.
Контакты:
Наталья Леонидовна Вострикова
+7(495)676-9971
Андрей Борисович Лисицын
+7(495)676-9551
Ирина Михайловна Чернуха
+7(495)676-7211
Андрей Николаевич Иванкин
+7(495)676-9971
Литература
1. Гиро Т.М., Лушников В.П., Лисицын А.В. и др Производство и переработка баранины: справочник / Саратов: ФГОУВПО Саратовский ГАУ им. Н.И. Вавилова, 2008. 418 с.
2. Иванкин А.Н., Вострикова НА, Горбунова НА Гидролиз как естественный методологический процесс оценки состояния мясного сырья: сб. материалов 14-й Междунар. научн. конф. «Перспективные направления исследований в области переработки мясного сырья и создания конкурентоспособных продуктов питания» памяти В.М. Горбатова. М.: ГНУ ВНИИМП, 2011. С. 58.
3. Лисицын А.Б., Иванкин А.Н., Неклюдов АД. Методы практической биотехнологии. Анализ компонентов и микропримесей в мясных и других пищевых продуктах. М.: ВНИИ мясной промышленности, 2002. 408 с.
4. Неклюдов АД., Иванкин А.Н. Коллаген: получение, свойства и применение: монография. М.: ГОУ ВПО МГУЛ, 2007. 336 с.
5. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова АА и др. Пищевая химия / под ред. А.П. Нечаева. СПб: Гиорд, 2003. 640 с.
6. Розанцев Э.Г. Биохимия мяса и мясных продуктов. М.: ДеЛи принт, 2006. 236 с.
7. Росляков В.А Новый аминокислотный препарат для парентерального питания гидрамин: автореферат диссертации докт. хим. наук. М., 1995. 40 с.
8. Скурихин И.М. Химический состав пищевых продуктов. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. 326 с.
9. Суржанская И.Ю., Криштафович В.И., Маракова А.В. Мясная продуктивность и качество мясных туш овец разных генотипов // Товароведение продовольственных товаров. 2011. № 2. С. 40-45.
10. Серебрякова Т.Г. Хозяйственно-биологические особенности и потребительские свойства мяса бычков казахской белоголовой породы при использовании в их рационах нетрадиционных жмыхов: автореферат диссертации канд. биол. наук. Волгоград, 2005. 26 с.
11. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. Основы биохимии. М.: Мир, 1981. Т. 2. С. 833 - 999.
12. Greenstein J.P., Winitz M. Chemistry of the amino acids. New York: Wiley, 1961. Р. 2097-2124.
13. Lavrie RA Meat Science. Oxford: Pergamon Press, 1996. 268 p.
14. Lisitsyn A.B. Lipatov N.N., KosyrevAI., Zabello A.V. Methodology for quantitative evaluation of food adequacy of meat raw materials and finished products / Congr. proceedings 43-rd ICOMST, 1997. 27 July - 1 Aug 1997. Auckland. New Zeland. P. 500 - 501.
15. MeisterA. Biochemistry of the amino acids. New York: Academic Press, 2005. 1020 р.
16. Mullen A.M. Predicting the eating quality of meat // Agriculture and food Development Authorly. 2000. № 12. P. 3-18.
16. Mullen A.M. Predicting the eating quality of meat // Agriculture and food Development Authority. - 2000. - N 12. - P. 3 - 18.
