CC BY
1УДК 57-579 Абдирасилова З.Н., Аликулов З.А.
Абдирасилова З.Н.
магистрант 2 курса кафедры биотехнологии и микробиологии Евразийский национальный университет им. Л.Н. Гумилева
(г. Астана, Казахстан)
Аликулов З.А.
канд. биол. наук, профессор кафедры биотехнологии и микробиологии Евразийский национальный университет им. Л.Н. Гумилева
(г. Астана, Казахстан)
ИЗУЧЕНИЕ МОЛИБДЕН СОДЕРЖАЩИХ ФЕРМЕНТОВ РАСТИТЕЛЬНОЯДНЫХ И ХИЩНЫХ РЫБ
Аннотация: Мо-ферменты найдет практически во всех клетках и тканях животных. Особенно распространённым является ферменты семейства XОs. Все данные про Мо-ферменты представлены на основе экспериментов проводившимися с использованием архей, бактерий, растений, некоторых видов млекопитающих и насекомых. Однако до сих пор нет данных о распределениях Мо-ферментов во внутренних органах рыб, хотя есть несколько работ о выделение XO из печени рыб. Мы предполагаем, что именно это семейство ферментов (XОs) будет преобладать во внутренних органах рыб, и то, что они могут быть одними из ключевых ферментов в гомеостазе рыб.
Ключевые слова: этилендиаминтетрауксусная кислота, флавинадениндинуклеотид, аденилированный молибдоптерин, окисленный никотинамидадениндинуклеотид.
Известно, что металлосодержащие ферменты и металлопротеины необходимы для существования и жизни всех организмов. Ионы металлов выполняют различные функций в протеинах и ферментах. Они могут стабилизировать молекулу субстрата, активный центр фермента и конформацию белковой молекулы (т. е. третичную и четвертичную структуры). К тому же ионы
металлов могут принимать непосредственное участие в акте катализа. Некоторые металлы могут регулировать активность ферментов. Молибден (Mo) и вольфрам — представляют собой самые тяжелые переходные металлы, которые используются живыми организмами [1].
Молибденсодержащие (Мо-ферменты) и вольфрамовые ^-ферменты) ферменты имеют общий особый консервативный металлический центр (Мо, W), которые координируются одним или двумя пираноптеринами. Координационная сфера металла дополняется гетероатомами (кислорода, и/или серы, и/или селена) в различном расположении [1]. Мо-ферменты, организованны в семейства ксантиноксидаз (XOs), сульфитоксидаз (SOs) и диметилсульфоксидредуктаз (ОМБОЯ^) [2]. Будучи разнообразными, они могут участвовать во множестве реакций, связанных с внедрением или отрывом атома с различными субстратами (физиологическими или нет). Они катализируют, почти исключительно, реакции окисления/восстановления. Мо присутствует в этих ферментах в виде молибдоптерина или кофактора молибдена, где ион Мо совершает круговорот между состояниями окисления Mo (VI) и Mo (IV) [2-5].
Известно, что Мо-ферменты и W-ферменты ферменты имеют общий особый консервативный металлический центр (Мо, W), которые координируются одним или двумя пираноптеринами. Координационная сфера металла дополняется гетероатомами (кислорода, и/или серы, и/или селена) в различном расположении [1]. Мо-ферменты, организованны в семейства XOs, SOs и DMSORs [2]. Будучи разнообразными, они могут участвовать во множестве реакций, связанных с внедрением или отрывом атома с различными субстратами (физиологическими или нет). Различные организмы используют молибден в активном центре ферментов, которые катализируют (почти исключительно) реакции окисления/восстановления, где ион молибдена совершает круговорот между состояниями окисления Mo(VI) и Mo(IV) [2-5]. Примечательно, что большинство зависимых от молибдена реакций (на данный момент известных) включают перенос одного атома кислорода к/от атома
углерода, азота или серы ключевых метаболитов, как показано в уравнении 1.11.5 [1].
Ксантиноксидаза млекопитающих (ксантин гидроксилирование до
урата):
1.1
Бактериальная гидроксибензоил-КоА-редуктаза (дегидроксилирование гидроксибензоил-КоА до бензоил-КоА):
1.2
Сульфитоксидаза позвоночных (окисление сульфита до сульфата): Ю21~ + Н20 + 2су^(Ре3+) -> 05022 + 2су1:. с (Ре2+) + 2Н+
Бактериальная диметилсульфоксидредуктаза
диметилсульфоксида до диметилсульфида):
рЬуйю!. ра11пеггеаиоес| НэС + н20 + рИу51о1. раг1пег0^«1
1.3
(восстановление
з=о
з-н
н3с
НзС
1.4
Нитратредуктаза растений (восстановление нитратов до нитритов):
0Ш2~ + 1МА0(Р)Н + ЬГ
N02" + Н20 + ГЧАО(Р)+
1.5
Рис. 1. Структуры активного центра молибденсодержащих ферментов [1, 5].
На рисунке 1 структуры активного центра молибденсодержащих ферментов соответствуют: а) нитрогеназам, б) центрам бактериального оранжевого белка, в) пираноптеринового кофактора (образован пирано (зеленый) - птерин (синий) - дитиолен (красный) -метилфосфат (черный) фрагменты, где дитиоленовая (-Б-С = С-Б-) группа (депротонированная) образует пятичленный эн-1,2-дитиолатный хелатный цикл с атомом молибдена или вольфрама (форма, используемая в структурах различных семейств в d), e) и Щ d), e) и ^ структуры молибденовых центров трех семейств мононуклеарных молибденсодержащих ферментов в окисленной форме (для простоты представлена только цисдитиоленовая группа кофактора пираноптерина), e) и ^ вольфрамсодержащие ферменты имеют сходную структуру, в которой Mo заменен на W [1, 5].
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:
1. Cordas C. M., et al. Molybdenum and tungsten enzymes redox properties - A brief overview // Coord. Chem. Rev. - 2019. - 394. Р. 53-64;
2. Hille R., et al. The Mononuclear Molybdenum Enzymes // Chem. Rev. - 2014. - 114(7). - P. 3963-4038;
3. Maia L. B., et al. CHAPTER 1: Molybdenum and Tungsten-Containing Enzymes: An Overview // MoTEC. - 2016. - 5. - P. 1-80;
4. Maia L. B., et al. Mononuclear Molybdenum-Containing Enzymes // Reference Module in Chemistry. - 2018. - P. 1-19;
5. Rucker R. B., et al. Trace Minerals // Clinical Biochemistry of Domestic Animals. - 2008. - P. 663 - 93
Abdirasilova Z.N., Alikulov Z.A.
Abdirasilova Z.N.
L.N. Gumilyov Eurasian National University (Astana, Kazakhstan)
Alikulov Z.A. L.N. Gumilyov Eurasian National University (Astana, Kazakhstan)
STUDY OF MOLYBDENUM-CONTAINING ENZYMES OF HERBIVOROUS AND PREDATORY FISH
Abstract: Mo-enzymes are found in almost all animal cells and tissues. The enzymes of the HOs family are especially common. All data on Mo-enzymes are presented on the basis of experiments conducted using archaea, bacteria, plants, some species of mammals and insects. However, there is still no data on the distribution of Mo-enzymes in the internal organs of fish, although there are several works on the isolation of XO from the liver of fish. We assume that this particular family of enzymes (HOs) will prevail in the internal organs of fish, and that they may be one of the key enzymes in fish homeostasis.
Keywords: ethylenediaminetetraacetic acid, flavinadenine dinucleotide, adenylated molybdopterin, oxidized nicotinamide adenine dinucleotide.
