CC BY
559
УДК 664.346
ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ ПРОЦЕССЫ ПРИ ХРАНЕНИИ И ПЕРЕРАБОТКЕ МАСЛИЧНЫХ СЕМЯН В ПРОИЗВОДСТВЕ РАСТИТЕЛЬНЫХ МАСЕЛ
А.М.Мирзоев
Санкт-Петербургский государственный экономический университет (СПбГЭУ),
191023,Санкт-Петербург,уул. Садовая ,21
Приводятся обзор исследований ферментного комплекса масличных семян и результаты собственных исследований автора. Рассматриваются вопросы изменения ферментативной активности масличных семян при их переработке и хранении.
Ключевые слова: изменения, липаза, липоксигеназа, масличные семена, переработка, подсолнечник, протеазы, соя, ферменты, хранение
ENZYMATIC PROCESSES DURING STORAGE AND PROCESSING OF OILSEEDS IN THE PRODUCTION OF VEGETABLE OILS
A.M.Mirzoev
St.Petersburg state University of Economics (SPbGEU), 191023, St. Petersburg, Sadovaya str.,21 Provides a review of studies of the enzyme complex oilseeds and results of research the changes in enzymatic activity of oilseeds during their processing and storage
Keywords: change, lipase, lipoxygenase, oilseeds, processing, sunflower, protease, soybean, enzymes, storage
Масличные семена играют важную роль как в мировой так и в национальной экономике нашей страны [1]. К масличным относятся растения различных ботанических семейств ,родов и видов, способные концентрировать большие количества масел и (жиров) [2]. При этом семена и плоды таких растений должны содержать жирные масла в количествах, экономически оправдывающих их промышленную переработку с целью получения растительных масел (жиров) Велика роль масличных культур и как источника весьма ценных растительных белков, имеющих многоплановое применение в отраслях продовольственного комплекса многих стран, в т.ч. России. Поэтому качеству масличных семян, их изменениям при переработке, главным образом, в производстве растительных масел, уделяется большое внимание. Важную роль в формировании и изменении качества масличных семян и извлекаемых из них масел играет ферментный комплекс. В настоящее время ферментные технологии широко используются в производстве и переработке растительных масел [3,4,5]. При хранении и переработке масличных семян в производстве растительных масел наиболее важными с точки зрения их влияния на качество получаемых продуктов являются гидролитические и окислительно-восстановительные ферменты.
Гидролиз триацилглицеролов происходит под действием липаз. Так как триацилгли-церолы нерастворимы в воде,липазы действуют на границе раздела фаз: вода-липиды. и явля-
ются липопротеинами с гидрофильно-гидрофобными группами. Полный гидролиз триацилглицеролов катализируется тремя липазами, первая из которых гидролизует 1,3-связи, триацилглицероллипаза. Затем вступает в действие диацилглицероллипаза и ,наконец, моно-ацилглицероллипаза, катализирующая гидролиз сложноэфирной связи в моноацилглицеро-лах [6]. Локализация указанных липаз в органоидах клетки различна. Триацилглицеролли-паза локализована в мембране липидных сфе-росом. Липаза,гидролизующая моноацилглице-ролы, локализована в мембранах глиоксисом прорастающих семян.. Установлено, что указанные липазы отличаются не только по характеру субстрата, но и по оптимуму рН и температуре максимальной активности.
Активность и характер действия липаз имеют важное значение в процессе подготовки к хранению и хранения масличных семян. При повышении влажности семян и повышенной температуре их хранения липазы быстро расщепляют триацилглицеролы, что приводит к повышению кислотного числа масла в семенах и ухудшению его качества. Исследование гидролитических ферментов растительного сырья и поиски путей регулирования их активности становятся все более актуальной задачей с точки зрения сохранения запасных веществ семян и, следовательно, увеличения выхода пищевых продуктов.
Мирзоев Аллахверди Мирзеханович - кандидат технических наук, доцент, профессор кафедры "Управление цепями поставок и товароведение" СПбГЭУ, моб.: +79213581952
Потеря масличности семян при неблагоприятных условиях хранения снижает выход масла. Повышенная влажность, наличие недозрелых семян и условия теплоотдачи при их самосогревании способствуют увеличению активности ферментов, гидролизующих запасные вещества семян, в том числе и липиды. В этом случае гидролиз липидов может быть одной из причин снижения выхода масла
М.М. Рахимов и сотрудники [7] установили, что одним из критических условий при хранении семян с точки зрения активности липазы является избыточная влажность. Семена с влажностью до 12% могут храниться с незначительной активацией липаз. Более высокие значения влажности приводят к заметному увеличению активности липазы
Для большинства изученных сортов хлопчатника активность липазы при хранении в условиях комнатной температуры существенно не менялась. Исключение составляли опушенные сорта с влажностью 8,5 и 10 %, активность липазы которых на девятый месяц хранения повышалась соответственно на 43 и 64% и в конце хранения снизилась до первоначального уровня. При этом, как установили авторы ,повышенная влажность семян приводит при их хранении к снижению масличности.
Семена влажностью 7,5%, хранившиеся при 5 градусах по Цельсию, при комнатной температуре и 37 градусах, через 3 месяца увеличили активность липазы соответственно в 2,1, 1,9 и 1,5 раза, а семена влажностью 11% при тех же условиях - соответственно в 2,6, 2,8 и 4,3 раза. При доведении влажности до 16% активность при указанных температурах через 3 месяца хранения возрастает соответственно в 4,3 3,7 и 4,5 раза [ там же]
На активность липазы в семенах хлопчатника влияет и такой показатель, как степень их зрелости. Наивысшая активность - у семян мелких, среди которых большое число незрелых семян. Наименьшая активность - у крупных семян хлопчатника.
Технологические процессы переработки хлопковых семян по-разному влияют на активность липаз. Обрушивание семян снижает каталитическую активность семян хлопчатника ,в результате темперирования активность фермента увеличивается .
. Липазы - однокомпонентные ферменты.
По растворимости различают липазу растворимую и нерастворимую в воде. Нерастворимая липаза содержится в семенах клещевины. Оптимум ее рН 3,6. Растворимая липаза содержится в семенах большинства масличных культур. Оптимум ее рН 8.
Большинство исследований в области липаз растений относится к липазам семян. Семена обычно богаты триацилглицеролами, ко-
торые служат концентрированным источником энергии для появляющихся проростков. Во время прорастания семени запасы триацилгли-церолов исчезают. Поскольку жирные кислоты не могут окисляться с образованием энергии до тех пор, пока находятся в составе триацилгли-церолов, то липолитические ферменты, как предполагается, регулируют скорость прорастания. А так как прорастание обычно протекает быстро, то липолитическая активность относительно высокая [6].
Неактивные липазы семян в процессе дробления семян или хранения обычно активируются. Происходящее при этом накопление свободных жирных кислот может привести к тому, что используемые в промышленности масла станут непригодными или потребуется дополнительная обработка, необходимая для удаления этих кислот.
Наибольшее число работ по липазе растений, в том числе масличных, касается кислой липазы из клещевины обыкновенной.
Липаза из клещевины обыкновенной быстро гидролизует весь свой эндогенный эмульгированный субстрат, т.е. касторовое масло, которое содержит, как известно, большие количества рицинолевой кислоты. Препарат частично очищенной липазы, содержавший около 55% белка и 5% жира, полностью гидро-лизовал эмульгированные триацилглицеролы при рН 4,2. Аналогично многим другим липазам триацилглицеролы, содержащие только кислоты с короткой цепью, гидролизовались быстрее, чем триацилглицеролы жирных кислот с длинной цепью[8].
Липаза клещевины гидролизует триа-цилглицеролы независимо от положения эфирной связи, т.е. не обладает позиционной специфичностью.
Оптимум рН действия липаз значительно меняется в зависимости от физиологического состояния семян: у семян сои в состоянии покоя он равен 5, у прорастающих - 7. Это положение верно и для семян конопли, хлопчатника, льна. Липаза сухих масличных семян устойчива к температуре, влажный фермент быстро инактивируется. На активность влияет также и жирнокислотный состав триацилглице-ролов. В частности, липаза клещевины быстрее расщепляет триацилглицеролы, содержащие остатки ненасыщенных жирных кислот, чем насыщенных.
Газовая среда заметно влияет на активность липаз. При понижении содержания кислорода в газовой среде, окружающей семена, до 1-2 % каталитическая активность липаз снижается аналогично снижению в этих условиях активности других семян
Влияние обезжиривания семян на активность фермента зависит от полярности при-
меняемого растворителя, особенно от степени его обезвоживания
Гидролиз фосфолипидов происходит под действием ферментов фосфолипаз. Фосфо-липазы в молекуле фосфолипидов гидролизуют три типа связей: сложноэфирные связи остатков жирных кислот; эфирные связи между диа-цилглицеролом и замещенной фосфорной кислотой и эфирные связи между фосфорной группой и азотистым основанием.. Эти реакции катализируют различные фосфолипазы. Специфическим субстратом для всех фосфолипаз является фосфатидилхолин.
Фосфолипаза А1 гидролизует сложно-эфирную связь между остатком жирной кислоты и глицеролом. Фосфолипаза А2 гидролизует сложноэфирную связь остатка жирной кислоты в другом положении. Фосфолипаза С ( фосфа-тидилхолин-холинфосфогидролаза) гидролизу-ет эфирную связь Между диацилглицеролом и замещенной фосфорной кислотой и относится к гидролазам фосфодиэфиров. В зависимости от замещающей группы, с которой фосфорная кислота образует вторую эфирную связь, фосфо-липаза С гидролизует фосфатидилхолин, фос-фатидилсерин, фосфатидилэтаноламин и фос-фатидилинозитол [6].
Фосфолипаза Д ( фосфатидилхолин-фосфатгидролаза) также гидролизует фосфоди-эфиры по эфирной связи между остатком фосфорной кислоты и азотистым основанием. Она действует на большинство фосфолипидов, кроме фосфатидилинозитолов. В растительных клетках фосфолипаза Д локализована в лизосо-мах. Для масличных семян наиболее велико значение фосфолипазы Д, под действием которой легкогидратируемые фосфолипиды, превращаются в трудногидратируемые фосфатид-ные кислоты (точнее сказать, она единственная и присутствует в семенах). Активная фосфоли-паза Д обнаружена в семенах хлопчатника и подсолнечника. Максимальная активность фосфолипазы Д в семенах подсолнечника обнаруживается при влажности семян 14-15% и температуре 50 градусов по Цельсию [там же].
Из окислительно-восстановительных ферментов наибольшее значение для масличных семян и жиров имеет липоксигеназа. Ли-поксигеназа входит в 13 подкласс первого класса по Международной классификации ферментов. В этот подкласс входят ферменты, окисляющие линолевую и линоленовую кислоты с использованием кислорода. Липоксигеназа - это, как известно, тривиальное название фермента. Систематическое название : линолеат-кислород-оксидоредуктаза. В состав фермента в качестве кофактора входит железо. На одну молекулу фермента приходится одна молекула трехвалентного железа в ионной форме. Способ присоединения железа к белку неизвестен, од-
нако известно, что атом железа не входит в состав гема. Фермент окисляет и другие полиненасыщенные кислоты, катализируя реакции окисления полиненасыщенных жирных кислот кислородом воздуха с образованием перекиси ненасыщенной жирной кислоты. Специфичность этого фермента состоит в том, что действию фермента подвергаются лишь те полиненасыщенные жирные кислоты, которые содержат цис-цис1,4 - пентадиеновую группу
Процесс катализа липоксигеназой окисления линолевой кислоты начинается с отщепления атома водорода у 11 атома углерода. Образовавшийся свободный радикал перемещается к 13 атому углерода, где при дальнейшем взаимодействии с кислородом образуется гидроперекись. Образованию гидроперекиси предшествует перемещение двойной связи в сопряженное положение, что резко повышает реакционную способность жирной кислоты, которая при этом из цис-цис-формы переходит в цис-транс-изомер. К числу жирных ки-слот,содержащих цис-цис-1,4- пентадиеновую группу, помимо линолевой, относятся линоле-новая и арахидоновая кислоты. Жирные кислоты с цис-транс- или транс-трансконфигурациями двойных связей ферментом не окисляются.
Липоксигеназа широко распространена в растениях. Она содержится в пшенице и других злаках, в семенах масличных и бобовых растений. Соевые бобы относятся к богатейшим источникам этого фермента.
Липоксигеназа выделена в кристаллической форме и является глобулином. Оптимальные значения действия фермента находятся по активной реакции среды в пределах от 6 до 7, температурный оптимум от 20 до 30 градусов по Цельсию.
Образующиеся гидроперекиси жирных кислот имеют высокую окислительную способность благодаря наличию перекисного кислорода и могут далее окислять ненасыщенные жирные кислоты, каротин, витамин А, аминокислоты и аскорбиновую кислоту. Липоксиге-наза играет существенную роль в прогоркании жиров и жиросодержащих продуктов. в том числе получаемых из растительного сырья
В растениях ферментативное окисление высших ненасыщенных жирных кислот часто сопряжено с разрушением каротина, что приводит к его потере и обесцвечиванию продукта.
Образование свободных радикалов под действием ферментов приводит к разрушению соединений, определяющих аромат пищевых продуктов. Поэтому при переработке пищевого сырья и выработке из него продуктов важны ингибиторы липоксигеназы, которые взаимодействуют с образующимися свободными радикалами. Эти ингибиторы прекращают про-
цесс окисления, обрывая цепь превращений радикалов. В их числе - токоферолы. Липокси-геназу можно также инактивировать высокими температурами
Липолитические и окислительно-восстано-вительные ферменты масличных семян изучены рядом исследователей - А.М. Голдовским и сотрудниками, В.В.Ключкиным и сотрудниками и др. . Установлено , что в процессе прямой экстракции соевой мятки ли-поксигеназная активность шрота снижается в четыре раза. Липоксигеназа инактивируется также механическими воздействиями на шрот. Высокая липоксигеназная активность характерна сое и очень низкая - подсолнечнику.
А.М.Голдовский и О.Н.Ананьева [9] обнаружили наиболее значительные масштабы каталитического действия фермента липазы в производстве касторового масла и довольно высокую термоустойчивость липазы в производственных условиях. Наивысшей липолити-ческой активностью из исследованных семян обладает клещевина, низшую ступень занимает рапс .Между ними в порядке убывания располагаются хлопчатник, горчица, арахис, подсолнечник, соя, лен.
В ходе переработки семян липолитиче-ская активность их снижается вследствие инак-тивирования липазы в результате ее денатурации при производственных воздействиях. При переработке семян подсолнечника по схеме форпрессование- экстракция инактивирование липазы особенно велико при жарении перед форпрессованием. Последующие операции в сумме дают меньшее инактивирование, причем в ходе самого извлечения масла при форпрес-совании и экстракции оно невелико, однако сильно возрастает при удалении растворителя из шрота.
Каталитическое действие сохраняющейся неинактивированной части молекул липазы при переработке семян подсолнечника по схеме форпрессование - экстракция заметно не обнаруживается.
Часть липазы переходит в прессовые и экстракционные масла с той частью перерабатываемого материала, которая вымывается с маслом при извлечении масла. Поэтому рекомендуется быстрая и интенсивная очистка масла от этих частиц.
Относительно локализации липазы в различных анатомических частях семян установлено следующее.
На примере семян подсолнечника, хлопчатника, клещевины и сои показано отсутствие липаз в оболочках семян. Установлено также отсутствие липолитической активности масляной части семян Таким образом, липоли-тическая активность (фермент липаза) локализована в гелевой части.
З.М.Казанджан и В.В.Ключкин изучали изменения липолитических и окислительно-восстановительных ферментов при влаготепло-вой обработке сои и рекомендовали инактиви-ровать липазу и липоксигеназу в целях сокращения гидролитической и окислительной порчи масла[10].
Каталаза инактивируется полностью уже при жарениии перед форпрессованием, тогда как пероксидаза полностью инактивируется при переработке семян подсолнечника только при удалении растворителя, а при переработке семян сои сохраняется и после этой операции.
По содержанию липоксигеназы (липок-сигеназной активности) семена сои превосходят не только масличные, но и семена растений вообще.
Если при переработке семян подсолнечника по схеме форпрессование-экстракция липоксигеназная активность в шротах становится очень близкой или равной нулю, то при той же схеме переработки сои шрот сохраняет значительную активность фермента липоксиге-назы[11]. Исследование локализации окислительно-восстановительных ферментов показало схожие с липолитическими и протеолитиче-скими ферментами результаты. Все исследуемые энзимы-оксидазы локализованы в гелевой части семени ( бобов), в масляной части их нет, отсутствуют они и в фильтрованных прессовых и экстракционных маслах
При хранении шротов в неблагоприятных условиях могут действовать те ферменты и микроорганизмы, которые остаются неинакти-вированными или неразрушенными в производстве растительных масел.
Рекомендуется инактивировать липок-сигеназу в начале переработки семян сои с учетом их высокой липоксигеназной активности и наличия в триацилглицеролах масла заметного количества остатков легко окисляющейся ли-ноленовой кислоты [11].
Нами изучалась протеолитическая активность семян ряда сортов восьми масличных культур: арахиса, горчицы, клещевины, льна, подсолнечника, рапса, сои и хлопчатника (перечислены в порядке алфавита).
При этом оптимум рН протеаз для семян подсолнечника определен равной 5,0, а для сои - 5,2. Сравнение вышеприведенных опти-мумов рН для липазы и для протеаз масличных семян показывает, что их значения очень близки.
Каталитическая активность протеаз семян подсолнечника резко возрастает при увеличении температуры от 20 до 30°С и продолжает возрастать при дальнейшем увеличении до 40°С, а при 55° она ниже, чем при 40°С, но выше, чем при 30°С.
Локализация протеолитических ферментов в масличном семени аналогична для вышеописанных ферментов.
В общем, для недефектных семян даже теоретически вероятность локализации протеаз в масляной части исключена, так как их основной субстрат - белки - входит в гелевую часть.
Таким образом, чем больше удельный вес и выше масличность, тем ,при прочих равных условиях, ниже протеолитическая активность масличных семян, вычисленная на единицу их необезжиренной массы.
Наибольшей протеолитической активностью обладают семена подсолнечника, затем следуют семена льна. На приблизительно одинаковом уровне находится протеолитическая активность хлопчатника, горчицы и арахиса. Несколько меньшей активностью обладают семена клещевины и рапса. Особенно низка про-теолитическая активность семян сои.
Сортовые особенности семян одной и той же культуры также оказывают некоторое влияние на протеолитическую активность. При сопоставлении протеолитической активности и содержания белков в исследуемых объектах оказывается, что прямой связи между этими показателями не существует.
По возрастанию протеолитической активности семена разных культур располагаются в следующем порядке: соя, клещевина, рапс, хлопчатник, горчица, арахис, лен, подсолнечник. При самосогревании семян одновременно с полным или частичным инактивированием ферментной системы происходит разрушение этих семян. Это происходит, как известно, под действием ферментов тканевых клеток самого семени, с одной стороны, и ферментной системы микрофлоры, с другой. Определяемый уровень протеолиза при хранении обусловливается совокупностью ферментативных и неферментативных процессов.
При возникновении и возрастании дефектности ядер масличных семян количество небелкового азота увеличивается. Возникновение и возрастание дефектности масличных семян в ходе их хранения при неблагоприятных условиях сопровождается различным уровнем разрушительных процессов. Наблюдаются значительные потери всех основных пищевых веществ семян. Наиболее высокими темпами идут гидролиз олигосахаридов и общие потери растворимых сахаров. Чем выше дефектность, тем сильнее выражены эти деструктивные процессы. Возникновение и возрастание дефектности семян сопровождается снижением активности окислительно-восстановительных и гидролитических ферментов [12].
В условиях интенсивной влаготепловой обработки при переработке семян в производстве растительных масел происходят глубокие
биохимические, химические и физико-химические изменения состава перерабатываемого материала. Одной из существенных сторон этих явлений, как известно, являются процессы денатурации белков. Ферментативный аппарат, являющий собой простые или сложные белки, инактивируется вследствие денатурации, однако степень этой инактивации может быть большей или меньшей, что при прочих равных условиях объясняется особенностями данного ферментного белка (или ферментных белков), а в производственных условиях различных предприятий и особенностями технологической схемы переработки семян той или иной культуры, влаго-температурными и временными режимами, наличием или отсутствием специальных инактиваторов и т.д. Кроме того, отметим, что на степень инактивации того или иного фермента в производстве растительных масел влияет также качество перерабатываемых семян, т.е. исходная ферментативная активность этих семян.
Отметим значение исходной влажности и масличности, а также изменения этих показателей в процессе переработки семян. Тепловая денатурация белков происходит тем быстрее, чем выше влажность материала . В ходе измельчения ядра на вальцовых станках наблюдается некоторое снижение протеолити-ческой активности. . Уменьшение протеолити-ческой активности продолжается и в после -дующих операциях. Наиболее велико оно при жарении мятки перед форпрессованием.
Последующие операции в совокупности дают меньшее инактивирование. При форпрес-совании на ферментативную активность, помимо действующих при жарении, влияют дополнительные факторы: механические воздействия, приращение температуры вследствие трения, высокое давление. Все они вызывают де-натурационные изменения белков и потому снижают активность ферментов.
В процессе кондиционирования перерабатываемого материала влаготепловые воздействия незначительные как по своей величине, так и продолжительности..
Наиболее высок уровень инактивации протеазного комплекса в операциях удаления растворителя из шрота. Протеолитическая активность шротов после удаления остатков растворителя составляет 4^5% от исходной активности ядра [13].
Активность протеолитических ферментов сои резко снижается в операциях жарения и прессования мезги, а в лепестке достигает уже нуля.
Таким образом, в процессе переработки масличных семян в производстве растительных масел имеет место инактивирование комплекса протеолитических ферментов, главной причи-
ной которого является, по-видимому, денатурация вследствие производственных воздействий.
В.Г. Щербаков отмечает возможность расщепления белков перерабатываемого материала в производстве растительных масел [6]. Он подчеркивает, что при температу-рах,близких к 100 градусам и выше начинается разрушение макромолекул белка. Результатом процесса деструкции белков является отщепление функциональных групп с образованием таких продуктов, как аммиак, углекислый газ, и расщепление пептидных связей, сопровождающееся образованием водорастворимых азотистых веществ небелкового характера. В ряде случаев разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии ферментных систем, в частности протеолитических ферментов семян, частично сохраняющих свою активность после предшествующих технологических операций.
Многочисленными работами показана более легкая атакуемость денатурированного белка по сравнению с нативным. Это значит, что ,помимо температуры и влажности, расщеплению макромолекул белка перерабатываемого материала способствует и их денатурация.. Явление лучшего расщепления ( атакуемости) денатурированного белка по сравнению с на-тивным было впервые установлено Мирским и Ансоном на примере переваривания гемоглобина трипсином , причем гемоглобин переваривается этим ферментом только после денатурации и в 100 раз быстрее нативного
Содержание свободных аминокислот -конечных продуктов ферментативного и неферментативного гидролитического расщепления белковых молекул на всех этапах, начиная с операции жарения мятки, снижается, что ,по-видимому, является результатом меланоидино-вых реакций в условиях,весьма для этого благоприятных: высокая температура, обилие веществ, содержащих аминогруппу и достаточно высокое содержание веществ, имеющих в составе карбонильную группу [13]. Для протеаз также небезразличны электрофоретические свойства белков. Установлено,что они меняются в сторону ухудшения их атакуемости про-теазами [14].
В производстве растительных масел имеются не только все основные условия для интенсивного протекания реакций меланоиди-нообразования, но и превращения первичных продуктов ( водорастворимых) во вторичные ( нерастворимые) Иначе говоря, может иметь место более высокая скорость вступления свободных аминокислот в сахароаминные реакции по сравнению с их новообразованием вследствие расщепления белков [13].
Таким образом, ферментный комплекс масличных семян входит в число важных фак-
торов, влияющих на качество продуктов их переработки в производстве растительных масел.
Литература
1. .Мирзоев А.М.Масличные семена и мировая экономика / А.М. Мирзоев // Технико-технологические проблемы сервиса.-2015.-.№1(31).-с.79-83
2. Щербаков В.Г. Биохимия и товароведение масличного сырья /В.Г.Щербаков.-М.:Колос,2013.-360 с.
3. Ферментные технологии - настоящее масложи-ровой отрасли//Масложировая пром-сть.- 2011.-№4.-с.7
4. Зайцева Л.В. Энзимная переэтерификация - передовая технология модифицированных растительных масел и жиров /Л.В.Зайцева //Масложировая пром-сть.- 2011.-№5.- с.25-28
5. Ливинская С.А. Использование ферментов в технологии получения растительных масел / С. А. Ливинская // Масложировая промышленность. -2009. - № 5. - с.14.
6. Рахимов М.М. Изменение активности липолити-ческих ферментов при хранении и переработке семян хлопчатника/ М.М.Рахимов,А.Х. Атауллаев, А.Х.Абдумаликов,Н.Р. Джамбаев// Масложировая промышленность-1976.- №11-_ с.8-10.
7. Казанджан З.М. Изменение ферментов при вла-готепловой обработке соевого лепестка //.М. Ка-занджан,В.В. Ключкин // Труды ВНИИЖ.-1974.-вып. 31.- с.61-64.
8. Голдовский А.М. Окислительно-восстановительные ферменты и микроорганизмы в производстве растительных масел / А.М. Голдов-ский,В.И. Барсуков // Масложировая промышленность.- 1977.-№4.-с.11-13.
9. .Шербаков В.Г. Биохимия/ В.Г/. Щербаков, В.Г. Лобанов, Т.Н. Прудникова, А.Д. Минакова. -СПб.:Гиорд, 2009.- 472 с.
10. Мирзоев А.М. Протеолиз и меланоидинообразо-вание в производстве растительных масел / А.М.Мирзоев//Известия вузов.Пищевая технология.-1979.-№4.-с.56-58
11. Мирзоев А.М.Электрофоретические свойства белков при переработке семян в производстве растительных масел/А.М.Мирзоев, М.И.Дмитриченко//Технико-технологические проблемы сервиса.-2014.-№2(27).-с.89-91
12. Голдовский А.М.Изменения протеолитической активности семян в производстве растительных ма-сел/А.М.Голдовский,А.М.Мирзоев//Известия ву-зов,Пищевая технология.-1979.-№2.-с.67-69
13. Голдовский А.М. Изменение и действие липазы в производстве растительных масел / А.М.Голдовский, О.Н.Ананьева //Масложировая пром-сть.- 1976.- №4.- с.3-8.
14. Брокерхоф Х. Липолитические ферменты /Х.Брокерхоф,Р.Дженсен.- М.:Мир,1978.-399 с
